http://files.myopera.com/nonayiyi/blog/LAPORAN%20TETAP%20PRAKTIKU M%20BIOKIMIA.pdf?1321851062 lprn sri nur http://www.slideshare.net/ichootz/laporan-hidrolisis-sukrosa/download lporan prtkm hdrlss skrosa http://labdasar.trunojoyo.ac.id/buku%20biokimia.

pdf buku prktikum biokimia Uji Karbohidrat http://www.gudangmateri.com/2009/12/uji-karbohidrat.html

Jadi penggemar gudang materi di Facebook ... Bagikan tulisan ini .. Powered by Translate

Follow @gudangmateri di twitter , dapatkan info menarik setiap hari !

A. Judul : Karbohidrat B. Tujuan Percobaan : Setelah melakukan percobaan ini siswa diharapkan dapat mengetahui sifat-sifat glukosa dan amilum. C. Landasan Teori Karbohidrat dapat dinyatakan dengan rumus Cx(H2O)y , dan diklasifikasikan menjadi monosakarida. Selanjutnya , glukosa merupakan salah satu contoh monosakarida. Sedangkan , Sukrosa adalah disakarida, dan Selullosa and Amilum ialah contoh dari Polisakarida. Molekul karbohidrat terdiri atas atom-atom karbon, hidrogen dan oksigen. Jumlah atom hidrogen dan oksigen merupakan perbandingan 2 : 1 seperti pada molekul air. Sebagai contoh molekul glukosa mempunyai rumus kimia C6H12O6, sedangkan rumus sukrosa adalah C12H22O11. Pada glukosa tampak bahwa jumlah atom hidrogen berbanding jumlah atom oksigen ialah 12 : 6 atau 2 : 1, sedangkan pada sukrosa 22 : 11 atau 2 : 1. Dengan demikian dahulu orang berkesimpulan adanya air dalarn karbohidrat. Karena haI inilah maka dipakai kata karbohidrat, Yang berasal dari "karbon"dan. "hidrat" atau air. alaupun pada kenyataannya senyawa karbohidrat tidak mengandung molekul air, narnun kata karbohidrat tetap digunakan di samping nama lain yaitu sakarida. Ada beberapa senyawa yang mempunyai rumus empiris seperti karbohidrat, tetapi bukan karbohidrat, misalnya C2H4O2 adalah asam asetat atau hidroksiasetaldehida, sedangkan

formaldehida mernpunyai rumus CH2O atau lazim ditulis HCHO. Dengan demikian senyawa yang termasuk karbohidrat tidak hanya ditinjau dari rumus empirisnya saja, tetapi yang penting ialah rumus strukturnya. Dari rumus struktur akan terlihat bahwa ada jugus fungsi penting yang terdapat pada molekul karbohidrat. Gugus-gugus fungsi itulah yang menentukan sifat senyawa tersebut. Berdasarkan gugus yang ada. pada molekul karbohidrat, maka karbohidrat dapat didefinisikan sebagai polihidroksialdehida atau polihidroksiketon serta, senyawa yang menghasilkannya pada proses hidrolisis. Sehubungan dengan itu berikut ini dibahas struktur molekul senyawa yang termasuk karbohidrat. Berbagai senyawa yang termasuk kelompok karbohidrat mempunyai molekul yang berbeda-beda ukurannya, yaitu dari senyawa yang sederhana yang mernpunyai berat molekul 90 hingga senyawa yang mempunyai berat molekul 500.000 bahkan lebih. Berbagai senyawa itu dibagi dalam tiga golongan, yaitu golongan monosakarida, golongan oligosakarida dan golongan polisakarida. Karbohidrat merupakan senyawa karbon, hidrogen dan oksigen yang terdapat dalarn alam. Banyak karbohidrat mempunyai rumus empiris CH20; misalnya, rumus molekul glukosa. ialah C6H12O6 (enam kali CH20). Senyawa ini pemah disangka "hidrat dari karbon," sehingga disebut karbohidrat. Dalam tahun 1880-an disadari bahwa gagasan "hidrat dari karbon" merupakan gagasan yang salah dan karbohidrat sebenarnya adalah polihidroksi aldehida dan keton atau turunan mereka. Karbohidrat sangat beranekaragam sifatnya. Misalnya, sukrosa (gula pasir) dan kapas, keduanya adalah karbohidrat. Salah satu perbedaan. utama antara pelbagai tipe karbohidrat ialah ukuran molekulnya. Monosakarida (sering disebut gula sederhana) adalah satuan karbohidrat Yang tersederhana; mereka takdapat dihidrolisis menjadi molekul karbohidrat yang lebih kecil. Sukrosa adalah suatu disakarida yang dapat dihidrolisis menjadi satu satuan. glukosa. dan satu satuan. fruktosa. Monosakarida dan disakarida larut dalam air dan umumnya terasa manis. Karbohidrat yang tersusun dua sampai delapan satuan monosakarida dirujuk sebgai oligosakarida. Jika lebih dari delapan satuan monosakarida diperoleh dari hidrolisis, maka karbohidrat tersebut disebut polisakarida. Contoh polisakarida adalah pat,I, yang dijumpai dalam gandum dan tepung jagung, dan selulosa, penyusun yang bersifat serat dari tumbuhan dan komponen utama dari kapas. Pembagian Karbohidrat Berdasarkan hasil hidrolisa dibagi menjadi empat golongan, yaitu : 1. Monosakarida. Monosa = gula sederhana, ialah karbohidrat dimana molekulnya tidak dapat dihidrolisa lagi penjadi molekul yang lebih kecil.

Sifat dari monosakarida = mudah larut dalam air, larutannya berasa manis. 2. Oligosakarida, ialah gula yang bila terhidrolisa menghasilkan bebera pa molekul monosakarida. Termasuk senyawa ini ialah : a) disakarida, tersusun dari 2 molekul monosakarida. b).trisakarida, tersusun dari 3 molekul monosakarida., c) tetrasakarida, tersusun dari 4 molekul monosakarida. Sifat dari oligosakarida : mudah larut daiam air dan larutannya berasa manis. Monosakarida dan oligosakarida karena berasa manis kedua golongan ini disebut gula. 3. Polisakarida, ialah karbohidrat dimana molekulnya apabila dihidroli sa menghasilkan banyak sekali monosakarida (300). Sifat polisakarida : sukar larut dalam air, larutannya dalam air be rupa kolloid dan rasanya tidak manis, sering disebut bukan gula. 4. Glukosida, karbohidrat yang molekulnya terdiri dari gabungan molekul gula + molekul non gula. Monosakarida ialah karbohidrat yang sederhana, dalam arti molekulnya hanya terdiri atas beberapa atom karbon saja dan tidak dapat diuraikan dengan cara hidrolisis dalam kondisi lunak menjadi karbohidrat lain. Monosakarida yang paling sederhana ialah gliseraldehid dan dihidroksiaseton. Pada umumnya polisakarida mempunyai molekul besar dan lebih kompleks daripada mono dan oligosakarida. Molekul polisakarida terdiri atas banyak molekul monosakarida. Polisakarida yang terdiri atas satu macam monosakarida saja disebut homopolisakarida, sedangkan yang mengandung senyawa lain disebut heteropolisakarida. Umumnya polisakarida berupa senyawa berwarna putih dan tidak berbentuk kristal, tidak mempunyai rasa manis dan tidak mempunyai sifat mereduksi. Berat molekul polisakarida bervariasi dari beberapa ribu hingga lebih dari satu juta. Polisakarida yang dapat larut dalam air akan membentuk larutan koloid. Beberapa polisakarida yang penting di antaranya ialah amilum, glikogen, dekstrin dan selulosa. Amilum Polisakarida ini terdapat banyak di alam, yaitu pada sebagian besar tumbuhan. Amilum atau dalam bahasa sehari-hari disebut pati terdapat pada umbi, daun, batang dan biji-bijian. Polisakarida adalah senyawa dalam mana molekul-molekul mengandung banyak satuan monosakarida yang disatukan dengan ikatan gukosida. Polisakarida memenuhi tiga maksud dalam sistem kehidupan sebagai bahan bangunan, makanan dan zat spesifik. Polisakarida bahan bangunan misalnya selulosa dan kitin. Polisakarida makanan yang lazim adalah pati dan glikogen. Sedangkan polisakarida zat spesifik adalah heparin, satu

polisakarida yang mencegah koagulasi darah. A. Alat dan Bahan Alat : o Alat pemanas dan kawat kasa o Labu erlemeyer 250 ml o Termometer 10 100oC o Empat tabung reaksi + rak o Penjepit tabung reaksi o Spatula o Segi tiga porselin o Batu Didih Bahan : o Larutan glukosa o Larutan Amilum o Larutan Sukrosa o Larutan HCl 3M o Larutan HCl 12 M o Larutan Iodium o Fehling A dan Fehling B B. Langkah Kerja 1. MENGUJI DENGAN LARUTAN FEHLING a. Kedalam 4 tabung reaksi yang bersih , masing-masing diisi dengan 2 ml glukosa, 2 ml sukrosa , 2 ml amilum , dan yang keempat dengan sobekan kertas saring bersih. b. Tambahkan 1 ml larutan fehling A dan 1 ml larutan fehling B. c. Kocok tabung tersebut lalu, amati perubahannya. d. Kemudian didihkan tabung tersebut dalam penangas air selama 2 menit ! Lalu catat perubahan warna yang terjadi. 2. MENDIDIHKAN LARUTAN KARBOHIDRAT a. Isi 4 tabung reaksi kira-kira seperempatnya dengan air. b. Tambahkan kedalam tiap-tiap tabung 1 ml Glukosa , 1 ml sukrosa, 1 ml amilum dan sobekan kertas saring bersih. c. Kedalam keempat tabung masukkan masing-masing 3 buah batu didih. d. Didihkan isi tabung tersebut selama kira-kira 1 menit dalam penangas air. e. Ujilah hasil didihan tersebut dengan 1 ml fehling A dan 1 ml fehling B. f. Catatlah hasil pengamatan yang diperoleh dan bandingkan dengan hasil pada percobaan 1. 3. MENDIDIHKAN KARBOHIDRAT DENGAN ASAM KLORIDA ENCER

a. Isi 4 tabung reaksi kira kira seperempatnya dengan larutan HCl 3 M. b. Tambahkan kedalamnya 1 ml larutan glukosa, 1 ml larutan sukrosa, 1 ml larutan amilum, dan seobekan kertas saring bersih.serta 3 butir batu didih. c. Didihkan tabung tersebut selama 2 menit dalam penangas air. d. Tuangkan kira-kira separuh dari larutan yang diperoleh kedalam tabung reaksi lain, kemudian tambahkan campuran 1 ml fehling A dan 1 ml fehling B kedalam larutan tersebut. e. Didihkan kembali larutan tersebut dalam penangas air dan catat hasilnya. 4. MENGUJI DENGAN LARUTAN IODIUM a. Isi 4 tabung reaksi kira-kira sepertiganya dengan air. b. Kedalam 4 tabung reaksi tadi masing-masing ditambahkan denan 2 ml glukosa, 2 ml sukrosa, 2 ml amilum, dan sobekan kertas saring bersih. c. Tambahkan 2 tetes larutan iodium kedalam tiap tabung . Kocok dan amati apa yang terjadi. 5. MENDIDIHKAN LARUTAN KARBOHIDRAT a. Isi 4 tabung reaksi dengan air kira-kira sepertiganya. b. Kedalam tabung reaksi masing-masing ditambahkan dengan 2 ml glukosa , 2 ml sukrosa, 2 ml amilum, dan sobekan kertas saring bersih serta 3 biji batu didih. c. Didihkan keempat tabung reaksi itu dalam penangas air. d. Tambahkan dua tetes larutan iodium kedalam tiap tabung reaksi. e. Kocok dan amati apa yang terjadi. 6. MENDIDIHKAN KARBOHIDRAT DENGAN ASAM KLORIDA ENCER a. Isi 4 tabung reaksi dengan larutan HCl 3 M kira-kira seperempatnya. b. Tambahkan kedalamnya 1 ml larutan glukosa, 1 ml larutan sukrosa, 1 ml larutan amilum , dan sobekan kertas saring bersih serta 3 butir batu didih. c. Didihkan keempat tabung reaksi itu selama 2 menit dengan penangas air. d. Tambahkan 2 tetes larutan iodium kedalam tiap tabung reaksi . e. Kocok dan amati apa yang terjadi. C. Hasil Pengamatan

D. Pertanyaan 1. Berdasarkan pada percobaan pertama gugus apa yang ada dalam macam macam bila dalam pengamatan menggunakan larutan Fehling memberikan hasil positif ? Jawab : Dalam percobaan Uji Fehling, sampel Glukosa , Sukrosa, Amilum dan Sellulosa yang diuji dengan pereaksi Fehling (Fehling A + Fehling B) pada masing-masing tabung dan kemudian dipanaskan , maka Glukosa dan Sukrosa akan menghasilkan endapan merah bata. Hal yang menyebabkan dihasilkannya endapan merah bata ini karena ini berasal dari Fehling yang memiliki ion Cu++ direduksi menjadi ion Cu+ yang dalam suasana basa akan diendapkan berwarna merah bata (Cu2O). Sedangkan pada sampel amilum dan selulosa yang diuji dengan pereaksi Fehling (Fehling A + Fehling B) dan kemudian dipanaskan ternyata larutan berwarna biru dengan sedikit endapan merah bata. Hal ini disebabkan karena amilum merupakan polisakarida yang tidak dapat bereaksi positif dengan Fehling. Amilum bukan gula pereduki yang tidak mempunyai gugus aldehid dan keton bebas, sehingga tidak terjadi oksidasi antara amilum + larutan Fehling, maka tidak terbentuk endapan dan larutan tetap berwarna biru setelah dipanaskan. Begitupula dengan Selulosa yang merupakan polisakarida yang tidak dapat bereaksi positif dengan fehling. 2. Apakah yang terjadi dengan karbohidrat-karbohidrat yang di uji bila dipanaskan dalam penangas air ? Jawab : Bila karbohidrat dipanaskan pada penangas air maka, ikatan-ikatan yang terdapat pada karbohidrat seperti , glukosa, sukrosa, amilum dan selulosa, akan terurai menjadi satuan monosakarida. 3. Terangkan hasil pengamatan percobaan ke 3 sewaktu karbohidrat didihkan dalam asam klorida encer ? Jawab : Pada percobaan hidrolisis Glukosa, Sukrosa , Amilum, dan Sellulosa menghasilkan

warna hijau muda, karena waktu yang diperlukan oleh Monosakarida untuk terhidrolisis oleh asam klorida encer adalah 10 menit, sedangkan waktu yang dipergunakan hanyalah 2 menit sehingga hasil yang diperoleh masih tahap awal. Belum lagi golongan Polisakarida , seperti Amilum yaitu pada 110 menit untuk terhidrolisis oleh asam klorida encer dan diperoleh hasil yang berbeda tiap menit. Menit ke 1 hijau, menit ke 2 24 biru pekat, menit ke 25 56 ungu, menit 57 110 coklat. 4. Karbohidrat manakah yang ada bila penambahan larutan iodium memberi warna biru tua ? Jawab : Karbohidrat yang berwarna biru tua , bila terjadi penambahan larutan iodium ialah Amilum karena, diduga karena terjadi absorbi molekul Iodium yang masuk dalam aliran spiral amilosa (pati) polisakarida. Apabila dipanaskan, spiral molekul akan merenggang dan kehilangan daya absorbsinya terhadap Iodin sehingga ia kembali menjadi tidak berwarna (warna sama seperti warna sampel awal). Iodium yang dipakai disini berfungsi sebagai indikator suatu senyawa polisakarida. Bila suatu senyawa/larutan dipanaskan dan diberi I2 menjadi biru, maka senyawa itu adalah polisakarida. Apabila senyawa itu dipanaskan membentuk koloid, yang jika ditambah I2, warna menjadi bening (tidak berwarna) hal ini menandakan bahwa polisakarida itu telah terhidrolisis sempurna menghasilkan glukosa (monosakarida). A. Kesimpulan Hal yang dapat kita simpulkan dari percobaan diatas adalah : - Jika golongan karbohidrat direaksikan dengan fehling A+B maka akan diperoleh endapan merah bata bila positif bereaksi dan larutan berwarna biru bila bereaksi negative. - Saat diuji dengan larutan Fehling Glukosa dan Sukrosa membentuk endapan merah bata. Sedangkan, Amilum dan Sellulosa dengan Fehling tidak terbentuk endapan merah bata. - Ketika penambahan asam klorida encer karbohidrat : glukosa, sukrosa, amilum ,dan selulosa menghasilkan warna hijau, karena pemanasan yang sebentar saja. - Pada hidrolisis polisakarida, amilum akan menghasilkan glukosa yang diperlihatkan dengan perubahan warna koloid amilum menjadi biru saat ditambahkan Iodium pada waktu pemanasan tertentu. DAFTAR PUSTAKA Fessenden & Fessenden, 1982. Kimia Organik. Jilid 2. Erlangga. Jakarta Girindra, A. 1983. Biokimia I. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta Purba, Michael.2006.Kimia untuk SMA Kelas XII Semester 2 Jakarta : Erlangga Pub. Purba, Michael.2006.Kimia untuk SMA Kelas XII Semester 1. Jakarta : Erlangga Pub.

Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit, Universitas Indonesia. Jakarta Robinson, T. 1995. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Penerbit ITB. Bandung Suwandi, M., dkk. 1989. Kimia Organik. Fakultas Kedokteran Universitas Gajah Mada. Yogyakarta Terima kasih , telah membaca laporan saya ini. Ada baiknya mencantumkan nama blog saya ini sebagai sumber referensi. Untuk download materi ini, klik ini Materi Uji Karbohidrat

rismaka .NET
http://www.rismaka.net/2009/06/uji-kualitatif-protein-dan-asamamino.html

Uji Kualitatif Protein dan Asam Amino

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein.

Gambar 1. Struktur molekul asam amino Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang yang

mencirikan gugus-gugusnya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton kepada basa kuat, atau dapat bersifat sebagai basa dan menerima proton dari basa kuat. Semua asam amino yang ditemukan pada protein mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan amino diikat pada atom karbon yang sama. Masing-masing berbeda satu dengan yang lain pada gugus R-nya, yang bervariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kelarutan dalam air. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik yang melibatkan gugus R-nya. Melalui reaksi hidrolisis protein telah didapatkan 20 macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-nya, berikut dijabarkan penggolongan tersebut : asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, Prolin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin, Treonin, Sistein, Tirosin, Asparagin dan Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan negatif pada gugus R. Dari ke-20 asam amino yang ada, dijumpai delapan macam asam amino esensial yaitu valin, leusin, Isoleusin, metionin, Fenilalanin, Triptofan, Treonin, dan Lisin. Asam amino essensial ini tidak bisa disintesis sendiri oleh tubuh manusia sehingga harus didapatkan dari luar seperti makanan dan zat nutrisi lainnya. Tujuan Percobaan Percobaan ini bertujuan untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam amino dan protein. Bahan dan Alat Alat-alat yang digunakan adalah tabung reaksi, gelas piala, pipet tetes, pipet Mohr, kertas saring, corong, dan penangas air. Sementara bahan-bahan yang digunakan adalah albumin, gelatin, kasain, pepton, fenol, pereaksi millon, pereaksi Hopkins cole, pereaksi biuret, ninhidrin, H2SO4, NaOH, HNO3, CuSO4, HgCl2, AgNO3, (NH4)2SO4, HCl, Pb-asetat, etanol, asam asetat, dan buffer asetat pH 4,7. Prosedur Percobaan Uji Millon. Sebanyak 5 tetes pereaksi Millon ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein, dipanaskan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%. Uji Hopkins-Cole. Sebanyak 2 mL larutan protein dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole dalam tabung reaksi. Ditambahkan 3 mL H2SO4 pekat melalui dinding tabung sehingga membentuk lapisan dari cairan. Didiamkan, setelah beberapa detik akan terbentuk cincin violet (ungu) pada pertemuan kedua lapisan cairan, apabila positif mengandung triptofan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.

Uji Ninhidrin. Sebanyak 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1% ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein. Dipanaskan selama 10 menit, diamati perubahan warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%. Uji belerang. Sebanyak 2 mL larutan protein ditambah 5 mL NaOH 10%, dipanaskan selama 5 menit. Kemudian ditambah 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, pemanasan dilanjutkan, diamati warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%. Uji Xanthoproteat. Sebanyak 2 mL larutan protein ditambahkan 1 mL HNO3 pekat, dicampur, kemudian dipanaskan, diamati timbulnya warna kuning tua. Didinginkan, ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai larutan menjadi basa. Diamati perubahan yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%. Uji Biuret. Sebanyak 3 mL larutan protein ditambah 1 mL NaOH 10% dan dikocok. Ditambahkan 1-3 tetes larutan CuSO4 0.1%. Diamati timbulnya warna. Pada pengendapan protein oleh logam, oleh garam, oleh alkohol, uji koagulasi dan denaturasi protein. Kedalam 3 ml albumin ditambahkan 5 tetes larutan HgCl2 2%, percobaan diulangi dengan larutan Pb-asetat 5%, dan AgNO3 5%. Sepuluh ml larutan protein dijenuhkan dengan amonium sulfat yang ditambahkan sedikit demi sedikit, kemudian diaduk hingga mencapai titik jenuh dan disaring. Lalu diuji kelarutannnya dengan ditambahkan air, untuk endapan diuji dengan pereaksi Millon dan filtrat dengan pereaksi biuret. Ditambahkan 2 tetes asam asetat 1 M ke dalam tabung yang berisi 5 ml larutan protein, kemudian tabung tersebut diletakkan dalam air mendidih selama 5 menit. Lalu diambil endapan dengan batang pengaduk, untuk endapan diuji kelarutannya dengan air , sementara endapan dengan pereaksi Millon. Disiapkan 3 tabung reaksi, tabung pertama diisi campuran sebagai berikut ; 5 ml larutan albumin, 1 ml HCl 0,1 M dan 6 ml etanol 95%. Ke dalam tabung kedua dimasukkan5 ml larutan albumin, 1 ml NaOH 0,1 M dan 6 ml etanol 95%. Ke dalam tabung ketiga 5 ml larutan albumin, 1 ml buffer asetat ph 4,7 dan 6 ml etanol 95%. Pada percobaan denaturasi protein siapkan 3 tabung reaksi, tabung reaksi pertama diisi 9 ml larutan albumin dan 1ml HCl 0,1 M, tabung reaksi kedua 9 ml larutan albumin dan 1 ml NaOH 0,1 M dan kedalam tabung reaksi ketiga ditambahkan hanya 1 ml buffer asetat pH 4,7. Data dan Hasil Pengamatan Tabel 1. berbagai uji kualitatif pada beberapa larutan protein

Keterangan: (-) = uji negatif (+) = uji positf (Millon: larutan berwarna merah, terbentuk garam merkuri dari tirosin yang ternitrasi; Hopkins-Cole: terbentuk cincin violet, adanya triptofan; Ninhidrin: terbentuk warna biru, khusus untuk prolin dan hidroksiprolin berwarna kuning; Belerang: terbentuk garam PbS berwarna hitam; Xanthoproteat: terbentuk warna kuning tua, adanya gugus benzena; dan Biuret: terbentuk warna violet). Tabel 2. Pengaruh penambahan logam berat pada albumin

Keterangan: (+) = terbentuk endapan Tabel 3. Pengendapan protein oleh garam (NH4)2SO4

Tabel 4. Uji Koagulasi pada protein

Tabel 5. Pengendapan protein oleh alkohol

Keterangan:

tabung I berisi 5 ml albumin, 1 ml HCl 0,1 M dan 6 ml etanol 95 % tabung II berisi 5 ml albumin, 1 ml NaOH 0,1 M dan 6 ml etanol 95% tabung III berisi 5 ml albumin, 1 ml buffer asetat pH 4,7 dan 6 ml etanol 95% (+): Terbentuk endapan (-): Tidak terbentuk endapan

Tabel 6. Denaturasi protein oleh penambahan berbagai senyawa

Keterangan:

tabung I berisi 9 ml albumin, 1 ml HCl 0,1 M tabung II berisi 9 ml albumin, 1 ml NaOH 0,1 M tabung III berisi 1 ml buffer asetat pH 4,7 (+): Terbentuk endapan (-): Tidak terbentuk endapan

Pembahasan Pada berbagai uji kualitatif yang dilakukan terhadap beberapa macam protein, semuanya mengacu pada reaksi yang terjadi antara pereaksi dan komponen protein, yaitu asam amino tentunya. Beberapa asam amino mempunyai reaksi yang spesifik pada gugus R-nya, sehingga dari reaksi tersebut dapat diketahui komponen asam amino suatu protein. Prinsip dari uji millon adalah pembentukan garam merkuri dari tirosin yang ternitrasi. Tirosin merupakan asam amino yang mempunyai molekul fenol pada gugus R-nya, yang akan membentuk garam merkuri dengan pereaksi millon. Dari hasil percobaan, diketahui bahwa protein albumin dan kasein mengandung Tirosin sebagai salah asam amino penyusunnya, sedangkan gelatin dan pepton tidak. Fenol dalam hal ini digunakan sebagai bahan percobaan karena Tirosin memiliki molekul fenol pada gugus R-nya. Di sini, uji terhadap fenol negatif, walaupun secara teori tidak. Alasan yang mungkin untuk hal ini adalah kesalahan praktikan dalam bekerja. Pada uji Hopkins cole, uji positif ditunjukkan oleh albumin, gelatin, kasein, dan pepton, dengan ditunjukkan oleh adanya cincin berwarna ungu. Uji ini spesifik untuk protein yang mengandung Triptofan. Triptofan akan berkondensasi dengan aldehid bila ada asam kuaat sehngga membentuk cincin berwarna ungu. Protein yang mengandng sedikitnya satu gugus karboksil dan gugus asam amino bebas akan bereaksi dengan ninhidrin membentuk persenyawaan berwarna. Uji ini bersifat umum untuk semua asam amino, dan menjadi dasar penentuan kuantitatif asam amino. Pada uji ini, hanya kasein yang menunjukkan uji negatif terhadap ninhidrin. Hal ini disebabkan karena pada kasein tidak mengandung sedikitnya satu gugus karboksil dan amino yang terbuka. Sistein dan Metionin merupakan asam amino yang mengandung atom S pada molekulnya.. Reaksi Pb-asetat dengan asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna kelabu, yaitu garam PbS. Penambahan NaOH dalam hal ini adalah untuk mendenaturasikan protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pb-asetat membentuk PbS. Dari semua bahan yang diuji, hanya albumin yang membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan albumin mengandung Sistein ataupun Metionin. Inti benzena dapat ternitrasi oleh asam nitrat pekat menghasilkan turunan nitrobenzena. Fenilalanin, Tirosin, dan Triptofan yang mengandung inti benzena pada molekulnya juga mengalami reaksi dengan HNO3 pekat. Untuk perbandingan, dapat ditunjukkan oleh fenol yang bereaksi membentuk nitrobenzena. Hasil uji menunjukkan bahwa dari semua bahan, hanya kasein yang tidak mengandung asam amino yang mempunyai inti benzena pada molekulnya. Tetapi hal ini patut dipertanyakan, karena dari data-data yang diperoleh pada uji millon dan uji Hopkins cole, kasein mengandung tirosin dan triptofan. Salah satu alasan yang mungkin adalah karena kesalahan kerja praktikan dalam mengamati warna yang terbentuk selama reaksi. Pada uji biuret, semua protein yang diujikan memberikan hasil positif. Biuret bereaksi dengan membentuk senyawa kompleks Cu dengan gugus -CO dan -NH pada asam amino dalam protein.

Fenol tidak bereaksi dengan biuret karena tidak mempunyai gugus -CO dan -NH pada molekulnya. Protein yang tercampur oleh senyawa logam berat akan terdenaturasi. Hal ini terjadi pada albumin yang terkoagulasi setelah ditambahkan AgNO3 dan Pb-asetat. Senyawa-senyawa logam tersebut akan memutuskan jembatan garam dan berikatan dengan protein membentuk endapan logam proteinat. Protein juga mengendap bila terdapat garam-garam anorganik dengan konsentrasi yang tinggi dalam larutan protein. Berbeda dengan logam berat, garam-garam anorganik mengendapkan protein karena kemampuan ion garam terhidrasi sehingga berkompetisi dengan protein untuk mengikat air. Pada percobaan, endapan yang direaksikan dengan pereaksi millon memberikan warna merah muda, dan filtrat yang direaksikan dengan biuret berwarna biru muda. Hal ini berarti ada sebagian protein yang mengendap setelah ditambahkan garam. Pada uji koagulasi, endapan albumin yang terjadi setelah penambahan asam asetat, bila direaksikan dengan pereaksi millon memberikan hasil positif. Hal ini menunjukkan bahwa endapan tersebut masih bersifat sebagai protein, hanya saja telah terjadi perrubahan struktur tersier ataupun kwartener, sehingga protein tersebut mengendap. Perubahan struktur tesier albumin ini tidak dapat diubah kembali ke bentuk semula, ini bisa dilihat dari tidak larutnya endapan albumin itu dalam air. Pada uji pengendapan oleh alkohol, hanya tabung-tabung yang mengandung asam (ber-pH rendah) yang menunjukkan pengendapan protein. Pada protein, ujung C asam amino yang terbuka dapat bereaksi dengan alkohol dalam suasana asam membentuk senyawa protein ester. Pembentukan ester ini ditunjukkan oleh adanya endapan yang terbentuk. Protein akan terdenaturasi atau mengendap bila berada pada titik isolistriknya, yaitu pH dimana jumlah muatan positif sama dengan jumlah muatan negatifnya. Pada uji denaturasi, protein yang dilarutkan dalam buffer asetat pH 4,7 menunjukkan adanya endapan. Protein yang dilarutkan dalam HCl maupun NaOH, keduanya tidak menunjukkan adanya pengendapan, namun setelah ditambahkan buffer asetat dengan volume berlebih, protein pun mengendap hal ini menunjukkan bahwa protein albumin mengendap pada titik isolistriknya, yaitu sekitar pH 4,7. Kesimpulan Protein dan asam amino memberikan reaksi yang bersifat khas, bukan hanya bagi gugus amino dan gugus karboksil bebas, tetapi juga bagi gugus R yang terkandung di dalamnya. Protein dapat bereaksi dengan pereaksi-pereaksi lain seperti juga asam amino yang menjadi penyusunnya. Protein dapat mengendap atau terdenaturasi oleh logam berat, garam-garam anorganik, rusaknya struktur tersier dan kwartener, serta karena berada pada titik isolistriknya. Daftar Pustaka Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia, Jakarta. Lehninger, A. 1988. Dasar-dasar Biokimia. Terjemahan Maggy Thenawidjaya. Erlangga, Jakarta

Asam, Basa dan Buffer

Kata Kunci: asam askorbat, asam sulfat, indikator asam-basa, indikator universal, lakmus biru, lakmus merah, ph meter http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-smk/kelas_xi/asam-basa-dan-buffer/

Ditulis oleh Ratna dkk pada 07-01-2010

Sifat asam dan basa termasuk pokok bahasan yang penting dalam ilmu kimia. Dalam kehidupan sehari-hari, sifat ini dapat kita jumpai misalnya rasa asam dari buah jeruk dan cuka. Rasa asam tersebut berasal dari asam yang terkandung dalam buah jeruk dan cuka, yaitu asam sitrat dan asam cuka. Asam askorbat dalam vitamin C adalah zat penting dalam makanan kita.

Asam sulfat adalah contoh senyawa yang bersifat asam yang terkandung dalam baterai mobil yang produksinya berada pada tingkat atas dalam produksi tahunan dari industri kimia. Senyawa yang bersifat basa yang penting diantaranya adalah amonia, terdapat dalam bahan pembersih rumah tangga. Contoh lainnya yaitu natrium hidroksida, dipasaran bernama lye, terdapat pada pembersih dan zat buangan. Demikian juga milk of magnesia yang dipakai sebagai obat penyakit lambung juga bersifat basa. Definisi-definisi berdasarkan pengamatan mengenai asam dan basa dapat dilihat pada tabel 13.1.

Untuk mengetahui sifat suatu senyawa apakah asam, basa, atau netral, cara yang digunakan adalah mengujinya dengan indikator asam-basa. Beberapa indikator asam-basa yaitu :

a. Lakmus merah dan lakmus biru Asam mengubah kertas lakmus biru menjadi merah. Sedangkan basa mengubah kertas lakmus merah menjadi biru. Senyawa netral tidak mengubah warna kedua kertas lakmus. b. Indikator universal Dengan indikator universal, kita bisa langsung mengetahui berapa pH (kekuatan asam / basa) dari suatu senyawa dengan membandingkan warna indikator yang terkena senyawa dengan warna standar. Biasanya range pH indikator universal adalah 1-14. Asam : pH < 7 Netral : pH = 7 Basa : pH > 7 c. pH meter pH larutan juga bisa diukur dengan pH meter. Alat digital ini memberikan nilai pH yang lebih akurat daripada indikator universal. Pembahasan pH larutan lebih lanjut di sub bab berikutnya. Sebenarnya, beberapa senyawa di alam bisa digunakan sebagai indikator asam-basa, seperti kunyit, air bunga, dan sebagainya. Untuk lebih memahami sifat asam-basa dan cara mengenalinya, lakukanlah kegiatan berikut!

Pengetahuan Protein http://jlcome.blogspot.com/2007/10/pengetahuan-protein.html

Dalam kehidupan sehari-hari kita melakukan aktivitas. Untuk melakukan aktivitas itu, kita memerlukan energi yang dapat diperoleh dari bahan makanan yang kita makan. Pada umumnya bahan makanan itu mengandung tiga kelompok utama senyawa kimia, yaitu karbohidrat, protein, dan lemak. Protein merupakan biopolymer polipeptida yang tersusun dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan biopolymer yang multifungsi, yaitu sebagai struktural pada sel maupun jaringan dan organ, sebagai enzim suatu biokatalis, sebagai pengemban atau pembawa senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel, dan sebagai zat pengatur. Selain itu protein juga merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein merupakan instrumen yang mengekspresikan informasi genetik. Protein mempunyai fungsi unik bagi tubuh, antara lain menyediakan bahan-bahan yang penting peranannya untuk pertumbuhan dan memelihara jaringan tubuh, mengatur kelangsungan proses di dalam tubuh, dan memberi tenaga jika keperluannya tidak dapat dipenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Struktur protein tidak stabil karena mudah mengalami denaturasi yaitu keadaan dimana protein

terurai menjadi struktur primernya, baik reversibel maupun ireversibel. Faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi adalah pH, panas, pelarut, kekuatan ion, terlarut, dan radiasi. Denaturasi yang berbahaya yaitu raksa (Hg) untuk pemurnian emas seperti yang terjadi di Minamata, Jepang. Protein ada yang reaktif karena asam amino penyusunnya mengandung gugus fungsi yang reaktif, seperti SH, -OH, NH2, dan COOH. Contoh protein aktif adalah enzim, hormon, antibodi, dan protein transport. Reaksi protein aktif bersifat selektif dan spesifik, gugus sampingnya yang selektif dan susunan khas makromolekulnya. Ada berbagai cara dalam pengujian terhadap protein yaitu dengan reaksi uji asam amino dan reaksi uji protein. Reaksi uji asam amino sendiri terdiri dari 6 macam uji yaitu: uji millon, uji hopkins cole, uji belerang, uji xantroproteat, dan uji biuret. Sedangkan untuk uji protein, berdasarkan pada pengendapan oleh garam, pengendapan oleh logam dan alkohol. Serta uji koagulasi dan denaturasi protein. Pada uji asam amino terdapat uji bersifat umum dan uji bersifat uji berdasakan jenis asam aminonya. Seperti halnya uji millon bersifat spesifik terhadap tirosin, uji Hopkins cole terhadap triptofan, uji belerang terhadap sistein, uji biuret bereaksi positif terhadap pembentukan senyawa kompleks Cu gugus CO dan NH dari rantai peptida dalam suasana basa. Serta uji xantroproteat bereaksi positif untuk asam amino yang mengandung inti benzena.

UJI KUALITATIF PROTEIN http://zahirrazuka.wordpress.com/2011/02/10/uji-kualitatif-protein/

Posted by zahirrazuka in KIMIA February 10, 2011

Protein termasuk dalam senyawa yang terpenting dalam organisme hewan. Sesuai dengan peranannya protein berasal dari kata proteos yang artinya pertama. Protein adalah poliamina dan jika dihidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino hanya 20 asam amino yang ;azim kita temui dalam protein tumbuhan dan hewan. Namun kedua puluh asam amino ini dapat dihubungkan dengan berbagi cara membentuk otot, enzyme, dan lainya. Asam-aam amino yang terdapat pada protein adalah asam -aminokarboksilat. Variasi dalam struktur monomermonomer ini terjadi dalam rantai samping. Asa amino tidak selalu bersifat seperti senyawasenyawa organic. Titik leleh diatas 200oC, sedangkan kebanyakan senyawa organic denga bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperature kamar, asam amino larut dalam pelarut air dan organic, tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar. Asam amino memiliki moment dipole yang besar, juga mereka bersifat kurang asam dibandingkan sebagian besar asam katrboksilat dan kuarang basa dibandingkan sebagian besar senyawa amina yang lain

(Fessenden, 1989: 363-364). Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu protein memiliki arti bagi tubu apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini banyak mengandung struktur dan konformasi protein yang tepat. Apabila konformasi protein berubah, misalnya karena perubahan suhu, pH atau karena reaksi denga senyawa lain, ion-ion logam maka aktivitas biokimianya akan berkurang. Enzim merupaka suatu contoh protein memiliki aktifitas katalis reaksi di dalam tubuh. Ion logam berat yang masuk ke dalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian enzim di dalam tubuh, sehingga menyebabkan koagulasi atau pengumpalan (Poedjiadi, 1994: 118). Peptide sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam amino, masing-masing disebut dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, dan seterusnya. Peptide didapatkan dari hidrolisis rantai panjang suatu polipeptida (protein). Sebagaimana asam amino, peptide memiliki pH isolistrik (pHI). Reaksi kimia peptide disebabkan karena adanya gugus junh NH2, R, dan COOH. Seperti pada asam amino, gugus -NH2 pada peptide dapat direaksikan dengan 2,4 dinitrofenil florobenzene fenilisotianat dan gugus COOH. Dapat diesterfikasi dengan dan direduksi. Caa reaksi berwarna yang lain untuk pepetida dan protein tetapi tidak untuk asam amino bebas, adalah reaksi biuret. Reaksi ini terjadi antara pepetida atau protein dengan CuSO4 dan alkali, yang menghasilkan senyaw kompleks berwarna ungu (Wirahardikusumah, 2008: 2526). Protein merupakan sebagian besar menu makanan manusia hamper semuanya berasal dari proten biji, khususnya dari tanaman serealia seperti padi, gandum, dan jagung. Slah stu tumbuhan yang memiliki kandungan protein adalah Medicagu sativa l. Protein disini dapat dianalisa secara kualitatif dengan metode sederhana sepet buret, xantoprotein, dan sebagainya (Parman, 2007: 38). C. ALAT DAN BAHAN. 1. Alat-alat. o Tabung reaksi. o Pipet tetes. o Gelas kimia o Pemanas Air. 2. Bahan-bahan. o Aquadest o ZnSO4 encer o CuSO4 o HgCl2 o H2SO4 pekat o HNO3 pekat o NH3 o CH3COOH 1 N o NaOH 40% o CuSO4 0,5% o Reagen Molish. D. PROSEDUR KERJA. 1. Persiapan Larutan Protein. Telur Diambil putihnya Diencerkan hingga 100mL Larutan protein 2. Uji protein dengan Pengendapan. a. Pengendapan Dengan Logam Berat. Larutan Protein. + ZnSO4/HgCl2/CuSO4 Mengendap Dibagi dua Endapan 1 + ZnSO4/HgCl2/CuSO4 Hasil 1 b. Pengendapan oleh Asam. 3 mL HNO3 pekat + 3 mL Larutan protein. Amati Hasil 5 mL Larutan Protein. + 2 tetes CH3COOH 1N (pemanas air 5 menit) Hasil Hasil 2 Endapan 2 3. Uji Warna Protein. a. Reaksi Biuret. 3 mL Lautan Protein. + 1 mL NaOH 40% + 1 tetes CuSO4 Warna Ungu b. Reaksi Xantoprotein. 3 mL Larutan Protein + 1 mL HNO3 Pekat Endapan (air mendidih) Larutan Kuning Didinginkan Dibagi 2 tabung. Tabung 1 Hasil 1 c. Reaksi Molish. 1 mL Larutan Protein. + 2 tetes -Naftol Dikocok + H2SO4 pekat Terbentuk 2 Lapisan (Cincin Ungu) E. HASIL PENGAMATAN. 1. Uji Pengndapan dengan Ion Logam. NO 1. 2. Zn Ion Logam 2+ Tabung 2 + Amoniak Hasil 2 Hasil Pengamatan Tabung 1 larutan putuh keruh Endapan lebih banyak. Larutan putih keruh. Tabung 2 Putih Keruh

Cu 2+ - Larutan semakin pekat 3. Hg 2+ - Larutan bening Endapan semakin Banyak - Larutan keruh Endapan belum terbentuk 2. Pengendapan dengan Asam. NO 1. Jenis asam HNO3 Pekat Hasil Pengamatan Terbentuk tiga lapisan, atas putih keruh, Hijau, bawah Bening, Setelah di kocok endapan Kuning, Berbau Menyengat. 3. Uji Warna Protein. NO 1. 2. Nama Reaksi Reaksi biuret Reaksi Xantoprotein Hasil Pengamatan. + NaOH = Larutan Bening. + CuSO4 = Larutan Ungu + HNO3 pekat = Endapan putikh kekuning-kuningan. = Endapan kuning menggumpal. Tabung 1 = warna tetap kuning Tabung 2 = lebih kuning dari T1. 3. Reaksi Molish + -naftol = Putih Keruh + H2SO4 = membentuk 2 lapisan, bawah hijau, atas endapan putih. F. ANALISIS DATA. 1. Persamaan Reaksi. a. Reaksi Protein dengan Ion Logam. O O Protein R R O HN NH + M HN NH R O b. Pengndapan dengan Asam. Protein Protein padat c. Reaksi Biuret. 2Cu2+ + 2OHCuO(s) + H2O O O Protein R R O HN NH 2+ Cu HN NH R O Cu 2+ d. Reaksi Xantoprotein.
Uji Xantoprotein merupakan uji kualitatif protein yang positif untuk protein yang mengandung asam amino dengan inti benzen, misalnya tirosin, triptofan, dan fenilalanin. Pada uji Xantoprotein ini, larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi atau reaksi substitusi atom H pada benzena yang terdapat pada molekul protein oleh gugus nitro.

Gambar 149. Reaksi yang terjadi pada uji Xantoprotein

e. Reaksi molish. OH R H2N NH O OH H2SO4 H2N NH O R OH O O OH H2N NH O OH + OH H2N NH R OH warna ungu G. PEMBAHASAN. Protein merupakan unit penyusun utama tubuh. Protein juga merupakan suatu polimer yang mempunyai monomer suatu asam amino. Asam amino sendiri merupakan senyawa kimia yang mengandung 2 gugus fungsi yang berbeda. Maka dari itu reaksi identifikasi suatu protein tidak jauh dari reaksi kedua gugus fungsi tersebut. Salah satu identifikasi protein adalah dengan cara denaturasi protein (perubhan struktur protein. Denaturasi protein ini dapat dilakukan dengan penambahan asam atau ion logam berat (Poedjiadi, 1994). Pada praktikum kali ini kita melakukan pengendapan dengan penambahan ion logam Zn, Cu, dan Hg. Masingmasing menghasilkan endapan pada larutan protein. Dari semua ion logam, Hg mengendapkan cukup banyak protein dari pada ion logan lainya. Hal ini disebabkan karena kosentrasi larutan HgCl2 yang digunakan lebih besar dari yang lain. Selain itu Hg merupakan logam berat. Pada dasarnya semua ion logam ini akan menghasilkan gumpalan (endapan) pada larutan protein Karena ion logam ini akan membentuk kompleks dengan protein dengan adanya gaya tarik antara gugus NH- dengan ion logam yang bermutatan positf.. Sedangkan untuk pengendapan dengan menggunkan asam, kita hanya melakukan pengandapan menggunakan asam nitrat pekat. Hasil yang didapat berupa endapan kuning setelah langsung di tambahkan asam nitrat pekat hal ini karena protein mengalami denaturasi dengan dengan cara nitritasi pada gugus aromatiknya. Selain itu juga aam juga merubah struktur protein dengan cara memberikan H+ pada gugus NH-

sehingga membentuk N+H2- . Dalam pengujian protein elanjutnya dengan cara reaksi warna pada protein dengan cara penambahan reagen tertentu. Reaki yang dilakukan pada praktikum ini meliputi : reaksi biuret, reaksi xantoprotein, dan reaksi molish. Pada percobaan reaksi biuret hasil yang didapat sedikit keruh dan larutan berwarna . kekeruhan itu karena Cu2+ direduksi oleh protein menghasilkan endapan Cu2O, dan warna ungu bini di sebabkan terbentuknya kompleks Cu2+ denga protein pada gugus asilnya. Untuk selanjutnyaadalah uji protein dengan reaksi xantoprotein. Reaksi ini diawali dengan penambahan HNO3 pekat pada larutan protein hasil yang terbentuk berupa endapan kuning, setelah dipanaskan padatan tersebut menjadi larutan kuning. Reaksi ini merupakan reaksi nitritasi pada gugus aromatic. Pada reaksi ini juga terbentuk warna lebih kuning pada setelah di tambahkan dengan amoniak, hal ini karena reaksi nitritasi pada protein semakin banyak terjadi. Uji ini positif pada protein yang mengandung asam amino tirosin, fenilalanin, dan triftofan. Untuk selanjutnya yaitu penguiian reaksi warna dengan reagen molish yaitu -naftol. Hail dari uji ini adalah terbentuknya cincin ungu. Cincin unggu ini merupakan hasi kondensasi furfural atau m-furfural dari karbohidrat yang terkandung di dalam putih telur. Selain itu juga terjadi reaksi pada gugus asil protein dengan naftol, dan setelah di tambahkan H2SO4 hasil reaksi tersebut menjadi ion karena adanya penambahan ion H+. H. KESIMPULAN. Dari hasil pengamatan, analisa dat, dan pembahasan dapat disimpulkan sebagai berikut : 1. Pengendapan protein dapat dilakukan dengan 2 cara yaitu penambahan ion logam dan penambahan asam. 2. Penambahan asam menghasilkan endapan lebih banyak. 3. Uji kualitatif protein dapat dilakukan dengan cara penambahan reagen-reagan tertentu seperti biuret, HNO3, dan molish. 4. Pada uji warna dengan biuret didapatkan hasil positif dengan terbentuknya padatan merah bata (Cu2O), dan dan larutan ungu (kompleks protein dengan Cu2+). 5. Pada uji warna dengan Xantoprotein didapatkan hasil positif dengan terbentuknya larutan kuning. 6. Pada uji warna dengan molish didapatkan hasil positif dengan terbentuknya cincin unggu antara lapisan bawah dengan atas. DAFTAR PUSTAKA. Fessenden, Ralph J dan Joan S. Fessenden. 1989. Kimia Organik edisi ketiga. Jakarta: Erlangga. Parman, Sanjaya. 2007. Kandungan Protein dan Abu Tanaman Alfaalfa (Mediga sativa L) setelah Pemupukan Biorisa. Bioma vol. 9: hal. 38 44. Poedjiadi, Anna, dan F.M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: UIPress. Wirahardikkusumah, Muhammat. 2008. Biokimia. Bandung: Penerbit ITB.