Cules son las protenas presentes en la leche?

La leche contiene cientos de tipos de protenas, la mayora de ellas en muy pequeas cantidades. Estas pueden ser clasificadas de varias formas, de acuerdo a sus propiedades fsicas o qumicas as como tambin a sus funciones biolgicas. La antigua metodologa de agrupar a las protenas de la leche en casena, albminas y globulinas ha desarrollado para dar lugar a un sistema de clasificacin mucho ms adecuado. La siguiente tabla muestra una lista abreviada de las protenas de la leche de acuerdo a un sistema moderno (los grupos de protenas menores han sido excludos para mayor simplicidad). La protena del suero es un trmino frecuentemente usado como sinnimo de las protenas serolgicas de la leche, pero ste debe ser reservado para las protenas en el suero obtenidas durante el proceso de elaboracin de los quesos. Adems de las protenas serolgicas de la leche, las protenas del suero tambin contienen fragmentos de molculas de casena. Adicionalmente, algunas de las protenas serolgicas se hallan presentes en ms bajas concentraciones que en la leche original. Esto debido a la desnaturalizacin por calor durante la pasteurizacin de la leche previa a la elaboracin del queso. Los tres grupos principales de las protenas en la leche son distinguidos por sus amplias diferencias en cuanto a comportamiento y forma de existencia se refiere. Las casenas son fcilmente precipitadas de la leche en una variedad de formas, mientras que las protenas del suero usualmente permanecen en solucin. De otro lado, las protenas que conforman la membrana de los glbulos grasos se adhieren, tal como su nombre lo indica, a la superficie de los glbulos grasos, y solamente son liberadas por accin mecnica, como por ejemplo, durante el batido de la crema para producir la mantequilla. Concentracin de las protenas en la leche de vaca

Conc. en % del total de la leche

Casena

g/kg protena

p/p

Alfa-s1-casena
Alfa-s2-casena

10.0 2.6 10.1 3.3 26.0

30.6 8.0 30.8 10.1 79.5

Beta-casena Gamma-casena Casena total

Protenas del suero

Beta-lactoalbmina

1.2

3.7

Beta-lactoglobulina Albminas del suero de leche Inmunoglobulinas Miscelneos Protenas totales del suero

3.2 0.4 0.7 0.8 6.3

9.8 1.2 2.1 2.4 19.3 1.2 100

Protenas de las membranas de los glbulos grasos 0.4 Protena total 32.7

-lactalbmina

La -lactalbmina es una protena que se encuentra en la leche de casi todas las especies, con la excepcin de algunas focas. Su misin biolgica es la sntesis de la lactosa, siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria. En ausencia de -lactalbmina, este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoprotenas. La -lactalbmina se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactacin Una vez sintetizada, la -lactalbmina es transportada al aparato de Golgi, donde se une a la galactosil transferasa Su accin se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa. La lactalbmina se secreta en la leche, junto con la lactosa, en las vesculas secretoras producidas a partir de las membranas del aparato de Golgi. La -lactalbmina es la segunda protena en concentracin en el lactosuero de vaca (entre 1 y 1,5 mg /ml), y la ms abundante en el lactosuero humano. La -lactalbmina es una protena formada por una sola cadena polipeptdica, de 123 aminocidos, con un peso molecular de unos 14.200. Su estructura terciaria, muy compacta, globular, est mantenida por cuatro puentes disulfuro, con una zona de hlice y otra de hojas plegadas . Es una protena cida con un punto isoelctrico de alrededor de 4,8. En la vaca existen dos variantes genticas, con distribucin desigual segn las razas. En la europeas solamente existe la variante B, con arginina en la posicin 10. En las indias existe tambin la variante A, con glutamina en esa misma posicin. La -lactalbmina tiene un in calcio unido, que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la

galactosiltransferasa. La eliminacin del calcio produce la estructura llamada "molten globule", un estado intermedio de desnaturalizacin que ha sido muy utilizado como modelo en la desnaturalizacin de protenas. Este estado, con la protena en forma "apo", es mucho menos resistente que la forma saturada con calcio a agentes desnaturalizantes, como el calentamiento.

Desde el punto de vista nutricional, la -lactalbmina es importante dada la abundancia de triptfano, 4 residuos por molcula, lo que representa un 6% en peso. La -lactalbmina es una de las protenas de la leche que pueden causar alergia a este alimento. La zona ms alergnica es la situada entre la valina de la posicin 42 y el glutamico de la posicin 49

-lactoglobulina

La -lactoglobulina es la protena ms abundante en el lactosuero bovino, en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml, representando alrededor de la mitad de las protenas del lactosuero. Est presente teambin en la leche de otras especies, como la yegua y la cerda, pero no se encuentra en la leche humana. Est formada por una sola cadena de 162 aminocidos, con un peso molecular de unos 18.400. Su secuencia se conoce desde 1976. Existen varias variantes genticas, siendo las ms comunes lal llamadas A y B, que difieren en dos aminocidos. La variante A tiene una valina en la posicin 118, y un asprtico en la posicin 64, minetras que la variante B tiene, respectivamente, alanina y glicina. Al pH de la leche, la -lactoglobulina de los rumiantes (no as la de otras especies) se presenta en forma de dmeros con los monmeros unidos de forma no covalente. Estos dmeros se forman entre pH 7,5 y pH 5,2, el punto isoelctrico de la -lactoglobulina. Por encima de pH 7,5 y por debajo de pH 3,5, la -lactoglobulina est en forma de monmeros, mientras que entre pH 5,2 y pH 3,5 se encuentra en forma de octmeros. La estructura terciaria de los monmeros de la -lactoglobulina est mantenida por dos puentes disulfuro. Tambin existe un grupo tiol libre, el correspondiente a la cistena que ocupa el lugar 121 en la secuencia. Este tiol es muy importante en la asociacin de la -lactoglobulina con otras molculas, especialmente con la -caseina. Esta asociacin tiene una gran influencia en la coagulacin de la

leche inducida por la quimosina. Los puentes disulfuro son tambin bastante reactivos, y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. La lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados. La -lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas molculas hidrofbicas, especialmente el retinol y los cidos grasos. Esta propiedad, adems de estar probablemente relacionada con su funcin biolgica, hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. La -lactoglobulina es la mas hidrofbica de las del protenas comunes del lactosuero. facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados.

La funcin de la -lactoglobulina no se ha establecido todava con seguridad, aunque probablemente, al menos en el caso de los rumiantes, se trata de una protena transportadora de cidos grasos, que ejerce su funcin en el tubo digestivo del lactante.

Inmunoglobulinas Las inmunoglobulinas son protenas que forman parte del sistema de defensa contra microrganismos. La estructura bsica, con forma de Y est constituida por dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas. Cada cadena ligera est unida a una cadena pesada por un puente disulfuro, mientras que las dos cadenas pesadas se unen entre s mediante dos puentes disulfuro. Las cadenas pesadas estn glicosiladas.

La actividad de defensa de las inmunoglobulinas del calostro y la lechese puede ejercer de dos formas: En las especies en las que la placenta no permite el paso de inmunoglobulinas, como en los rumiantes, las inmunoglobulinas del calostro (del tipo IgG) transmiten la inmunidad pasiva desde la madre. En todos los casos, las inmunoglobulinas, especialmente las igA, actan como sistema de defensa en el tubo digestivo del lactante En la leche de vaca, aproximadamente el 80% de la inmunoglobulinas presentes

en la leche son IgG. La concentracin de estas protenas en la leche es de entre 0,4 y 1 mg/ml, aunque es muchsimo ms elevada en el calostro.

Albmina La albmina de la leche es la misma que se encuentra en la sangre, y procede de ella. Es una protena relativamente grande, con una cadena formada por 528 aminocidos. En el lactosuero se encuentra en una concentracin de alrededor de 0,4 mg/ml.

Lactoferrina La lactoferrina es una protena fijadora de hierro, emparentada estructuralmente con la transferrina de la sangre y con la ovotransferrina del huevo. Tiene carcter bsico, con un punto isoelctrico prximo a 9.

Es una glicoprotena que est formada por dos lbulos, unidos por una hlice de tres vueltas. Los dos lbulos tienen un 37% de homologa de secuencia, por lo que es probable que proceden de una portena antecesora de la mitad de tamao. Como estructura secundaria, domina la hlice alfa. La afinidad de la lactoferrina por el hierro es muy grande, siendo la constante de afinida por el in frrico del orden de 10 20, M -1. Los puntos de unin del hierro estn localizados en posiciones equivalentes en ambos lbulos. La unin del hierro es reversible, y tiene lugar en presencia de un in carbonato o bicarbonato por cada ion frrico. La lactoferrina es abundante en la leche humana, encontrndose tambin en concentraciones significativas en la leche de los rumiantes y en la de yegua. En todos los casos, la concentracin es mayor en el calostro y en el periodo de secado, pero en la leche humana se mantiene tambin una concentracin significativamente elevada a lo largo de toda la lactacin

En la figura puede verse la estructura general de la lactoferrina, con los dos lbulos, y la estructura detallada del punto de unin del hierro en el lbulo Nterminal. El hierro se une directamente a los grupos laterales de dos tirosinas, una histidina y un asprtico, mientras que el in carbonato (o bicarbonato) tambin unido al hierro interacciona con la cadena lateral de una arginina

La lactoferrina de la leche est muy poco saturada con hierro, ya que una de sus misiones es la proteccin del recin nacido mediante el secuestro del hierro, haciendo ste indisponible para las bacterias y para la formacin de radicales libres en las reacciones de oxidacin. Tambin podra La lactoferrina obtenida del lactosuero bovino se utiliza en algunos pases, especialmente en Japn, como ingrediente de alimentos infantiles. Tambin se ha propuesto su utilizacin como agente antimicrobiano en la proteccin de la carne y de productos crnicos.

Las carnes son una de las fuentes ms importantes de protenas que podemos encontrar dentro de los diferentes tipos de alimentos. Por este motivo, se las considera uno de los pilares fundamentales de la nutricin en muchos de los pases desarrollados. La importancia viene dada no slo por la cantidad de protenas que contienen, sino tambin por la alta calidad de stas. Las protenas estn formadas por aminocidos, que son imprescindibles para la vida, y algunos de ellos nicamente podemos obtenerlos a travs de la comida. Cuando una protena tiene todos los aminocidos esenciales en cantidad suficiente, y en la proporcin adecuada, se denominan protenas completas o de buena calidad. Y stas son precisamente las que encontramos en los alimentos de origen animal como la leche, la carne, el pescado y los huevos. Aunque el cocinado de la carne suele destruir parte de las vitaminas, la carne de vacuno bien preparada no slo mejora el sabor, tambin favorece el aprovechamiento proteico y del hierro. Para hacernos una idea, por cada 100 gramos de carne de ternera rebozada y frita, obtenemos 215 caloras, 31,4 gramos de protena, 4,4 gramos de glcidos y 8,1 de lpidos. La carne contiene vitaminas y minerales de vital importancia para el crecimiento y el desarrollo, as como para el correcto funcionamiento del organismo, especialmente las vitaminas B, sobre todo la B12, y minerales como el zinc, el yodo, el selenio y el fsforo.

La vitamina B12 slo se obtiene de los alimentos de origen animal y el vacuno es una buena fuente de ella. Es fundamental para acabar con la anemia y en la generacin de la hemoglobina. Por otra parte, la carne de vacuno joven tiene mayor cantidad de vitamina B2, elemento primordial como fuente energtica y protectora de la piel, el sistema nervioso y los ojos.
La carne tanto de animales domsticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentacin de los humanos. Con el paso de los aos se ha aadido la facilidad que supone la domesticacin de algunos animales , como la oveja que se inici 7.000 aos a.C. y posteriormente, unos 5.000 a.C., la del cerdo y la de la vaca. En los animales de sangre caliente, adems de la musculatura esqueltica, que se conoce como carne en sentido habitual, se utiliza tambin como alimento otras partes acompaantes, como la grasa, las vsceras o la sangre. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso. As por ejemplo, desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentacin, mientras que en el lenguaje corriente carne es nicamente el tejido muscular esqueltico acompaado de mayor o menor cantidad de grasa. Estructura del tejido muscular Un msculo esqueltico est formado por clulas largas y estrechas o fibras, ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo. Capas ms finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las dems de un mismo haz por otra envoltura ms fina. La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contrctil, ordenadas longitudinalmente, y rodeando a stas, el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (ncleo, mitocondrias, retculo sarcoplasmtico). Segn la relacin miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas, ricas en miofibrillas, pobres en sarcoplasma, de contraccin intensa y rpida y agotamiento rpido, y las rojas, pobres en miofibrillas, ricas en

sarcoplasma, de contracccin lenta y sostenida y agotamiento lento. La clula de la musculatura lisa es especial porque posee un ncleo en posicin central y miofibrillas pticamente homogneas, de modo que no presentan estriacin transversal. Este tipo de clulas se presenta en los msculos de contraccin involuntaria, tales como los de intestino, mucosas, bazo, ndulos linfticos y epidermis. Composicin y funcin del tejido muscular La musculatura, una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaa, contiene como promedio 76% de agua, 21,5% de sustancias nitrogenadas, 1,5% de grasa y 1% de minerales. Contiene, adems, pequeas cantidades de carbohidratos (0,05-0,2%). ver anexo 1 Protenas Las protenas del msculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contrctil o protenas miofibrilares, extrables en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina, actina, tropomiosina, troponina, etc., b) solubles o protenas sarcoplasmticas, extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina, enzimas, c) insolubles o protenas del tejido conjuntivo y de los orgnulos. Protenas del aparato contrctil Se conocen unas 20 protenas miofibrilares diferentes. Las ms abundantes son miosina y actina, que suponen el 65-70% del total. El resto son las protenas tropomiosina y troponina, importantes para la contraccin, y distintas protenas del citoesqueleto, que contribuyen a la estabilizacin del sarcmero. Miosina La miosina contribuye con un 50-60%, como componente fundamental de los filamentos gruesos, al total de protenas del aparato contrctil. Presenta un peso molecular de 500.000 aproximadamente, y est compuesta por dos cadenas peptdicas. La enzima tripsina rompe la molcula de miosina en dos porciones, conocidas como meromiosinas L y H (slight, y heavy), con pesos moleculares de 150.000 y 340.000. Las molculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1- 1.500 nm, d - 12 nm). Por contacto entre las colas peptdicas se forma el filamento principal, alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma

espiral.. Actina La actina constituye por s sola, como componente fundamental de los filamentos delgados, un 15-30% del total de protenas contrctiles. Es mucho ms difcil extraerla del tejido muscular que la miosina. El monmero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monmero sufre polimerizacin a actina F (actina fibrilar). La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1- 1.000 nm, d- 8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente, que est estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina .Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras. Tropomiosina y troponina La tropomiosina es una molcula estirada (45 x 2 nm), con un peso molecular de 70.000 aproximadamente, formada por dos cadenas peptdicas enrolladas entre s de forma helicoidal. La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina . Est formada por tres componentes: T, I y C. La troponina T consta de una cadena peptdica con 259 restos aminoacdicos y se une a la tropomiosina. La troponina I , con 179 restos aminoacidicos, se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimticas (ATPasa). La troponina C, con 158 restos aminoacdicos , une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales. Otras protenas miofibrilares Adems de los componentes principales del sarcmero, miosina y actina, se conoce una serie de protenas citoesquelticas responsables de la estabilizacin de la estructura del sarcmero. El componente ms importante es la conectina, una protena insoluble (Mr = 700.000-1.000.000), capaz de formar filamentos finos (filamentos g, d = 2 nm) que parten de la lnea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcmeros vecinos. Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne. Otra protena del esqueleto celular es la miomesina. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina, probablemente intervenga

tarmbin en el empaquetamiento y coherencia de la molcula de miosina en los filamentos gruesos. En las lneas Z se localizan entre otras las protenas a-actinina (M, = 200.000), desmina (Mr = 55.000), vimentina (Mr = 58.000) y sinemina (Mr = 23.000). La desmina parece unir miofibrillas vecinas. Actomiosina Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas inicas el complejo denominado actomiosina. La formacin de dicho complejo est ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relacin molar : una molcula de miosina interacciona con dos de actina G. La formacin de fibrillas a partir de una solucin de actomiosina es posible por hilado, en agua corriente, las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adicin de ATP. Por otro lado, la extraccin de los haces de fibras musculares con glicerol posibilita la separacin de todos los componentes solubles del msculo y la eliminacin de la semipermeabilidad de las membranas. Protenas solubles Las protenas solubles constituyen el 25-30% de la protena total del tejido muscular. Se trata de unos 50 componentes, esencialmente enzimas y mioglobina. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentracin de protenas disueltas, que llega a ser del 20-30%. Enzimas El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la gliclisis y el ciclo de las pentosas-fosfato. Destaca la proporcin de gliceraldehdo-3-fosfato-deshidrogenasa, que alcanza hasta un 20% del total. Existe adems toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatin-quinasa y la ADP- desaminasa. Mioglobina El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. Este contenido es, sin embargo, muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular. La mioglobina consta de una cadena peptdica de peso molecular 16.800, cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color, localizado en una oquedad hidrfoba unido

a His93,que al igual que en la hemoglobina, se trata de una Fe2+protoporfirina (hemo) .La mioglobina tiene, debido a su capacidad de unin reversible al oxgeno, la funcin de actuar como reserva del mismo. Mientras que en los animales vivos slo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina, en msculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. La hemoglobina por tanto contribuye slo con una pequea proporcin al color de la carne, y, en cuanto a otros pigmentos, como por ejemplo los citocromos, se considera despreciable. La mioglobina (Mb) posee un color rojo prpura , el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidacin, metamioglobina (MMb+) pardo claro . El color de la carne fresca viene determinado por la proporcin relativa de mioglobina (Mb), oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). La transformacin Fe2+ - Fe3+ va unida a un cambio de coloracin, de rojo a pardo.La estabilidad de la MbO2 es muy dependiente de la temperatura. La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb, que probablemente es similar al sistema de reduccin de la metahemoglobina en los eritrocitos. Protenas insolubles La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo. A l hay que sumar el componente de membranas y la porcin insoluble del aparato contrctil. El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de clulas. Tambin es caracterstico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular, producida por esas mismas clulas, compuesta por material amorfo (carbohidratos, lpidos, protenas) y fibras de colgeno incluidas en l. En cuanto a los componentes de membrana, se trata sobre todo de lipoprotenas. La proporcin lipdica del tejido muscular es de un 3-4%, de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas, y est formada por fosfolpidos, triglicridos y colesterol. La proporcin de fosfolpidos en la fraccin lipdica es variable, pero alta, en las membranas celulares es del orden del 50%, mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%. Colgeno El colgeno constituye en los mamferos entre el 20 y el 25% del

contenido proteico total. Son caractersticas la alta proporcin de glicina y prolina y la presencia de 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. El colgeno contiene tambin carbohidratos, como glucosa y galactosa. El colgeno est formado por tres cadenas peptdicas, que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella , con estructura helicoidal, forman una triple hlice. La molcula resultante, el tropocolgeno, posee un peso molecular de 30.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1,4-1,5 nm. La colocacin conjunta de las molculas de tropocolgeno, lleva a la formacin de las fibras de colgeno, cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas. El colgeno es capaz de embeber agua, pero no es soluble. Es hidrolizado enzimticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad. La transicin colgeno - gelatina se produce en la carne con el cocinado. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. Se obtiene tecnolgicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con cidos y/o lcalis y posterior extraccin con agua. Segn el proceso de extraccin se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y, dependiendo de ello, con diversas propiedades de gelificacin, de uso en varios tipos de industrias, entre las que se encuentran la alimentaria. Elastina La elastina se presenta asociada con el colgeno en pequeas cantidades en el tejido conjuntivo. Se trata de una protena muy resistente, incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho. Los aminocidos bsicos son escasos, mientras que aquellos con cadenas laterales apolares , se encuentran en mucha mayor proporcin, lo cual explica el comportamiento contrario al colgeno en cuanto a la imbibicin de agua por calentamiento. Aminocidos libres El msculo fresco de vacuno contiene aminocidos libres en una concentracin de 0,1 -0,3%. Todos los que forman parte de protenas se encuentran en pequeas cantidades (