ENZIM

Dr. Hidayat Departemen Biokimia Fakultas Kedokteran USU

ENZIM

Biokimia : ilmu yang mempelajari unsur-unsur

kimia beserta proses-proses yang berlangsung terhadap unsur-unsur tesebut di dalam tubuh makhluk hidup makhluk hidup meliputi : pemecahan molekul menjadi bentuk yang sederhana (katabolisme) menghasilkan sejumlah energi pembentukan senyawa-senyawa penting yang berperan untuk perkembangan sel/pertumbuhan (anabolisme)

Proses-proses yang berlangsung didalam tubuh

ENZIM

Proses-proses tersebut berlangsung sangat

Enzim :

lambat sehingga tidak bisa menopang kehidupan jika tidak dikatalisis oleh enzim
biokatalisator yang dibentuk dari
makromolekul protein dengan BM bervariasi memiliki karakter sama dengan protein

Dalam merobah substrat menjadi produk enzim

terlebih dahulu berikatan dengan substrat membentuk EnzS

Mengalami perubahan fisik selama reaksi

berlangsung, kembali kedudukan asal setelah reaksi selesai (tidak terlibat dengan produk reaksi)

ENZIM

SIFAT ENZIM
1. Merobah substrat menjadi produk 2. Tidak turut dalam reaksi, hanya mempercepat reaksi (katalisator) 3. Mempunyai Active site (catalytic site) 4. Catalytic efficiency tinggi : 103 - 108

ENZIM

SIFAT ENZIM

5. Specificity tinggi : hanya untuk 1 jenis reaksi

6. Mempunyai Cofactor (ion) /Coenzyme
(vitamin)

7. Dapat diregulasi : distimulasi atau diinhibisi. 8. Lokasi didalam sel : tertentu

ENZIM

Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi

Nama enzim dikenal dengan menambahkan akhiran
-ase pada substrat yang dihidrolisis Lipase : menghidrolisis lemak(lipid) Amilase : menghidrolisis amilum Protease : menghidrolisis protein

Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberi

nama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya dehi-drogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi transferase : mengkatalisis reaksi pemindahan gugus

 1. Oxidoreductase : mengkatalisir reaksi

oksidasi reduksi . CH3 CH COO - + NAD+ OH (Lactate) CH3 C COO - + NADH + H+ O (Pyruvate) Enzim : Lactate dehydrogenase

2. Transferase : mengkatalisir transfer dari gugus yang mengandung C, N, P.

CH2 CH COO + THF OH NH3+ (Serine) CH2 COO + THFCH2 NH3+ (Glycine) Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.

 3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahan

NH2 C NH2 + H2O O (Urea)

ikatan dengan penambahan air. CO2 + 2 NH3

Enzim : Urease (Kebanyakan enzim pencernaan adalah golongan Hydroxylase)

 4. Lyase : mengkatalisir pemecahan ikatan dari

C C, C S dan ikatan C N tertentu.

CH3 C COO O (Pyruvate)

CH3 - CH + CO2 O (Acetaldehyde)

Enzim : Pyruvate decarboxylase

 5. Isomerase : catalyze racemization of

optical or geometric Isomers.
CH3 O
-OOC-CH -CH 2 2

O C-CoA

OOC CH2 C CoA

(Methylmalonyl CoA) (Succinyl CoA) Enzyme : Methylmalonyl CoA mutase

 6. Ligase : catalyze formation of bonds between

carbon and O, S, N coupled to hydrolysis of high-energy phosphate. CH3 C COO - + CO2 O (Pyruvate) ATP ADP + Pi

HOOC - CH2 - C-COO O (Oxaloacetate) Enzyme : Pyruvate carboxylase

 Selain komponen protein, banyak enzim

memerlukan penyusun non proteinguna berfungsi sebagai katalis Beberapa enzim membutuhkan kofaktor (contohnya ion Cl) agar aktifitasnya tidak menurun Koenzim merupakan molekul organik yang terikat pada bagian protein enzim tertentu, diperlukan untuk aktifitas enzim tertentu

Enz S
CoEnz

Enz-S

Kadang-kadang berfungsi juga sebagai

Co-Substrat Terikat secara kovalent (grup Prosthetic) atau nonkovalent dengan Apoenzim Reaksi Lysis termasuk Hydrolisa, tidak membutuhkan Coenzim Coenzim dibagi atas fungsinya untuk mentransfer : transfer Hidrogen :
NAD+, NADP+ FMN, FAD Lipoic acid Coenzyme Q

Transfer grup selain Hidrogen :

CoA.SH Thiamin pyrophosphate Pyridoxal phosphate Folate coenzym Cobamide (B12) coenzym Lipoic Acid Merupakan derivat vitamin yang larut dalam air (B kompleks) setelah dimodifikasi.

 Kompleks fungsional protein ditambah dengan faktor

pelengkap koenzim disebut holoenzim Bagian protein yang bebas dari kofaktor disebut apoenzim Jenis enzim yang membutuhkan ko-enzim mencakup enzim yang mengkatalisis reaksi: - Oksidasi reduksi - Pemindahan gugus - Isomerisasi - Reaksi pembentukan ikatan kovalen

A. Collision Theory

Untuk bereaksi molekul-molekul harus saling

membentur Untuk satu benturan yang berhasil (menghasilkan reaksi) molekul-molekul harus punya cukup energi untuk mengatasi sawar/barrier energi Faktor-faktor yang meningkatkan kecepatan reaksi harus : - menaikkan energi kinetika pada pada molekul yang bereaksi - menurunkan rintangan energi untuk menaikkan reaksi - meningkatkan frekwensi benturan

B. Lock and Key Theory Sifat enzim dalam mengkatalisis berbagai reaksi kimia karena kemampuannya berikatan dengan berbagai macam molekul Menurut Emil Fischer lewat teori Lock and Key enzim harus berikatan dengan substrat pada tempat yang tepat sehingga menghasilkan reaksi Tempat pada enzim berikatan dengan substratnya untuk melakukan proses katalitik disebut Tempat Katalitik/Tempat Aktif Tempat aktif berupa celah atau retakan berupa kesatuan tiga dimensi terbentuk oleh gugus yang berasal dari berbagai bagian urutan asam amino

 Bagian lain dari protein pembentuk enzim diluar

tempat aktif disebut sebagai Tempat Allosterik Ciri yang kurang menguntungkan dari model lock and key ini adalah kekakuan tempat aktif Model ini masih dipakai untuk memahami tempat sifat tertentu enzim mis: pengikatan secara berurutan dua atau lebih substrat

C. Induced Fit Theory

Model yang lebih umum dari Daniel Koshland:Induced Fit
(kesesuaian terinduksi) Substrat menimbulkan/ menginduksi perubahan bentuk dalam enzim

Kecepatan reaksi enzimatis dipengaruhi oleh faktor: Keasaman atau pH Suhu Konsentrasi enzim Konsentrasi substrat Ada tidaknya senyawa inhibitor

PEPSIN TRIPSIN

ALKALI PHOSPHATASE

11

pH Pengaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim

100 SUHU OPTIMUM

% aktifitas enzim
maksimum

suhu

70C

Pengaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim

Konsentrasi enzim Kecepatan awal suatu reaksi yang di katalisasi oleh enzim dengankonsentrasi enzim hanya berlaku pada kecepatan awal atau inisial reaksi

laju reaksi

konsentrasi enzim

Konsentrasi substrat

jika konsentrasi substrat meningkat, kondisi lain konstan, percepatan reaksi akan meningkat hingga mencapai keadaan dimana enzim dikatakan jenuh oleh substrat
Vmaks

C V A B Km (S)

Vmaks/2 Vmaks/2

Pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi enzim

Inhibitor

Inhibisi aktifitas enzim dapat berupa molekul kecil

spesifik atau ion, obat dan bahan beracun Inhibisi enzim dapat berlangsung secara reversibel atau irreversibel, kompetitif dan non kompetitif Inhibitor kompetitif membentuk molekul yang mirip dengan substrat untuk enzim tersebut, akibatnya enzim mengikat inhibitor membentuk kompleks EnzI Inhibitor kompetitif ditandai dengan ikatan yang sangat erat dengan enzim sasaran Suatu enzim dapat dihambat secara kompetitif oleh produknya sendiri

 Enzim bisfosfogliserat Sintase, enzim yang

mengkatalisis isomerisasi 1,3 bisfosfogliserat menjadi 2,3 Bisfosfogliserat Enzim ini akan diinhibisi secara kompetitif oleh 2,3 bisfosfogliserat (produknya) walau konsentrasi rendah Pada inhibisi non kompetitif, enzim dapat mengikat substrat dan inhibitor secara serentak Tidak terdapat persaingan antara substrat dan inhibitor Tempat pengikatan keduanya berbeda Ikatan EnzI dapat terurai membentuk produk dengan kecepatan yang lebih lama dari penguraian EnzS

ENZIM