BIOQUMICA

UNIDAD 1 AMINOCIDOS, PROTENAS y NUCLETIDOS

Ctedra de Bioqumica Facultad de Ciencias Veterinarias Universidad Central de Venezuela

Prof. Milagro Len

Objetivos especficos
1. Describir las caractersticas aminocidos estructurales y funcionales de los

a. Concepto de aminocido, importancia, estructura general, isomera y nomenclatura. b. Criterios de clasificacin: Presencia en la naturaleza Esencialidad nutricional Caractersticas fsico qumicas de la cadena lateral. c. Propiedades fsicas (solubilidad y punto de fusin) y propiedades qumicas (propiedades cido-bsicas, formacin de sales y de steres) de los aminocidos. 2. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de los pptidos. a. Formacin y caractersticas del enlace peptdico. b. Concepto de pptidos, nomenclatura, representacin, ejemplos e importancia.

3. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de las protenas. a. Concepto de protena, ejemplos e importancia. b. Criterios de clasificacin de las protenas. Solubilidad. Funcin biolgica. Forma. Composicin. c. Niveles estructurales de las protenas. Definiciones, caractersticas, fuerzas que intervienen. d. Desnaturalizacin de una protena. Definicin. Agentes desnaturalizantes. e. Caractersticas estructurales y funcionales de algunas protenas de importancia fisiolgica. Mioglobina, Hemoglobina, Colgeno, Queratina, Actina, Miosina, Inmunoglobulinas y Protenas plasmticas

4. Describir las caractersticas estructurales y nucletidos. b. Nuclesidos: estructura y funcin.

funcionales de los

a. Bases nitrogenadas pricas y pirimidnicas: estructura y funcin. c. Nucletidos mono, di y trifosfato: estructura y funcin.

Aminocidos
Compuestos orgnicos formados por un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Algunos aminocidos se encuentran libres como neurotransmisores, otros se unen entre s formando pptidos como hormonas, o formando protenas con mltiples funciones.

Estructura General

COO H3N
+

C H R

Formas de los Aminocidos

COOH H2N C H R H3N

+

COO C H R
on hbrido zwitterin Predomina a pH fisiolgico

Isomerismo de los Aminocidos

(excepto la glicina)

COO H3N
+

COO H
Carbono asimtrico

C CH3

NH3

CH3
D- Alanina

L- Alanina

Imgenes quirales (no superponibles) Enantimeros o ismeros especulares Poseen actividad ptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrgiros) o hacia la izquierda (levgiros).

Clasificacin de los aminocidos

1) Componentes o no de las protenas
Aminocidos proteicos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, serina, treonina, cistena, metionina, tirosina, triptfano, fenilalanina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina, histidina, lisina, y arginina. Aminocidos no proteicos: todos los dems (ornitina, citrulina, cido gammaaminobutrico (GABA), etc.)

2) Segn su capacidad de interaccionar con en agua:

Apolares neutros Alifticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina. Aromticos: fenilalanina, tirosina y triptfano. Polares neutros: serina, treonina, cistena, glutamina y asparagina cidos: glutamato, aspartato. Bsicos: histidina, lisina y arginina.

Aminocidos Apolares Alifticos:

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Prolina, Pro, P

Valina, Val, V

Metionina, Met, M

Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I

Aminocidos Apolares Aromticos:

Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y

Triptofano, Trp, W

Aminocidos Polares Neutros:

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T Cistena, Cys, C

Glutamina, Gln, Q

Asparagina, Asn, N

Aminocidos cidos:

Aspartato, Asp, D

Glutamato, Glu, E

Aminocidos Bsicos:

Histidina, His, H Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

3) Esencialidad nutricional
Nutricionalmente esenciales:
no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptfano).

Nutricionalmente no esenciales:
pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina, prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina).

Nutricionalmente semiesenciales:
a) Sintetizados a partir de aminocidos esenciales (cistena, a partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina). b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto pero no para el estado de crecimiento o la preez (arginina e histidina).

Comportamiento cido Base

cido= Sustancia capaz de ceder protones Base= Sustancia capaz de aceptar protones

cido R-COOH R-NH3+

Base conjugada R-COO + H+ R-NH2 + H+

Los aminocidos son molculas anfteras ya que pueden actuar como cidos o como bases

Las fuerzas relativas de los cidos dbiles se expresan en trminos de la constante de disociacin del cido (KA) o de su pKA pH= - log H+ pKA = - log KA

pKA = Valor del pH en el cual el aminocido se encuentra 50% disociado y 50% no disociado. Presenta mximo poder amortiguador

Formas inicas de los Aminocidos en disolucin

Debido a que los aminocidos poseen al menos dos grupos + ionizables en su estructura (el COOH y el NH3) , la forma inica predominante de estas molculas en disolucin depende del pH.

COOH H3N+ C H CH3

Medio cido pH bajo
Carga neta = +1

COO H3N+ C H CH3

Medio neutro pH fisiolgico
Carga neta = 0

COO H2N C H CH3

Medio bsico pH alto
Carga neta = -1

Estados de disociacin de los grupos ionizables del aminocido Histidina

pH cido pH Bsico

pKA -COOH
Carga neta= +2

pKA Imidazol

pKA -+NH3
Carga neta= 1

Carga neta= +1

Carga neta= 0

pKA Imidazol + pKA -+NH3 pI= 2

Curva de valoracin de la histidina

pKA -+NH3

pKA Imidazol

pKA -COOH

Equivalentes de OH

Propiedades qumicas de los aminocidos

1. Formacin de sales cido + base 2. Formacin de steres cido + alcohol ster + agua sal + agua

3. Formacin de enlace peptdico Amino + carboxilo pptido + agua

Pptidos
Compuestos nitrogenados formados por 2 ms residuos de aminocidos, unidos por uno ms enlaces peptdicos. Enlace peptdico: Es un enlace amida que se forma cuando el par de e sin compartir del grupo -amino de un aminocido ataca al carbono -carboxilo de otro aminocido.

Formacin de un enlace peptdico +

Glicina

Alanina

Enlace peptdico

Agua

Glicilalanina, Gli-Ala, GA

Formacin de un dipptido
COOH HOH O C COOH

COOH

H2N C H + H2N C H CH3 H

Glicina, Gly Alanina, Ala

N C H H CH H2N C H 3 H
Glicil-alanina, Gly-Ala

Caractersticas del enlace peptdico

La unidad peptdica es rgida y plana
Los tomos involucrados en el enlace peptdico son coplanares. Trans: El hidrgeno del grupo amino sustituido, est casi siempre ubicado opuesto al oxgeno del grupo carbonilo. Es un hbrido de resonancia con electrones deslocalizados a lo largo de los enlaces (C N) y (C O). Presenta un carcter parcial de doble enlace.

Representacin de los pptidos

1. En zig-zag, con extremo amino a la izquierda. 2. Abreviaturas separadas por guiones, colocando entre parntesis los aminocidos dudosos: Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre AS(CKF)HT 3. Derivados carboxilo. del aminocido del extremo

Alanil-seril-(cisteinil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina

Representacin de un tripptido
OH

Carboxilo terminal Amino terminal

O C C H

CH2 N H C

H3N+

H C O

H N C

C O H

CH2 COO Asp-Tir-Ser

CH2 OH

DYS

Aspartil-tirosil-serina

Nomenclatura de los pptidos

Los pptidos se nombran comenzando por el extremo N y se les da el sufijo il a los aminocidos excepto al ltimo, es decir, se nombran como derivados del aminocido del extremo carboxilo Por ejemplo: Alanil-seril-cisteinil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina Abreviaturas o smbolos separados por guiones: Ala-Ser-Cis-Lis-Fen-His-Tre ASCKFHT Entre parntesis los aminocidos dudosos: Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre AS(CKF)HT

Clasificacin de los pptidos

1. Segn el nmero de los residuos de aminocidos (1 sola cadena): Dipptido (2 residuos de aminocidos), Tripptido (3 residuos de aminocidos) Oligopptido (4 a 10 residuos de aminocidos) Polipptido (mas de 10 residuos de aminocidos). 2. Segn el nmero de cadenas: Monmero (1 cadena): vasopresina Dmero (2 cadenas): insulina

Pptidos de importancia fisiolgica

Glutatin:
Tripptido (gamma glutamil-cisteinil-glicina). O C SH CH2 H C C N H O O C O H

Funciones:

CH2 CH2 H3N+ C H COO

H N H

Descomposicin del H2O2. Metabolismo de sustancias txicas. Antioxidante intracelular. Transporte de aminocidos

Pptidos de importancia fisiolgica

Hormonas pancreticas
Insulina: Conformada por 2 cadenas, con un total de 51 aminocidos, responsable de la entrada de glucosa en las clulas del tejido muscular y adiposo. Glucagn: Es una cadena de 29 aminocidos, aumenta los niveles de glucosa en sangre.

Insulina Humana:
S S S S S S Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn

Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala

Insulina Bovina:
S S S S S S Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn

Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala

Hormonas hipotalmicas
Hormona liberadora de tirotropina (tripptido).

Pptidos de importancia fisiolgica

Hormona liberadora de gonadotropina (decapptido). Hormona liberadora de corticotropina (41 aminocidos). Hormona liberadora de la hormona de crecimiento (44 aminocidos).

Pptidos de importancia fisiolgica

Hormonas hipofisiarias
Vasopresina u hormona antidiurtica: nonapptido, promueve la resorcin de agua desde los tbulos renales distales. Oxitocina: nonapptido, promueve la expulsin de leche de las glndulas mamarias y la contraccin del msculo liso uterino.

Protenas
Cadenas polipeptdicas de mas de 100 aminocidos, con estructuras primaria, secundaria y terciaria por lo menos (algunas tambin cuaternaria). Compuesto orgnico nitrogenado formado por aminocidos, que cumple mltiples funciones en los seres vivos.

Funciones de las Protenas

Catlisis enzimtica Transporte y almacenamiento Proteccin inmune Generacin y transmisin del impulso nervioso Control del crecimiento y diferenciacin Movimiento coordinado y soporte mecnico

Protenas: diversas formas y tamaos

1)Segn su forma
a) Globulares:

Clasificacin de las protenas

Relacin longitud/ancho < 10 Solubles en soluciones salinas acuosas. Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina

b) Fibrosas:
Relacin longitud/ancho > 10 Insolubles en soluciones salinas acuosas. Ejemplos: Colgeno, queratina.

2) Segn su funcin
a) Cataltica (enzimas) b) Transportadoras (hemoglobina, lipoprotenas) c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina) d) Protectoras (inmunoglobulinas) e) Estructurales (colgeno) f) Reguladoras (hormonas, protenas unidas a ADN) g) Contrctiles o de movimiento (actina, miosina)

3) Segn su composicin
a) Simples: formadas aminocidos. Ejemplo: Albmina solamente por residuos de

b) Complejas: Contienen residuos de aminocidos y otro (s) componente (s) Apoprotena: parte proteica Grupo prosttico: parte no proteica Ejemplos: glucoprotena (glcido) lipoprotena (lpido) metaloprotena (metal) fosfoprotena (PO4H3)

4) Segn el nmero de cadenas

a) Monomricas: 1 sola cadena polipeptdica. Ejemplo: Mioglobina

b) Oligomrica: ms de 1 cadena polipeptdica Ejemplo: Hemoglobina (tetramrica)

5) Segn su solubilidad
a) Solubles en soluciones salinas acuosas: Protenas globulares (albmina, globulinas) b) Insolubles en soluciones salinas acuosas: Protenas fibrosas (colgeno, queratina)

Caractersticas estructurales de las protenas Niveles estructurales:

Estructura Primaria: Estructura Secundaria:
Secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos Ordenamiento espacial de los residuos de aminocidos cercanos entre s Se refiere a la conformacin tridimensional resultante del plegamiento de una cadena polipeptdica polipeptdicas (varias subunidades o monmeros)

Estructura Terciaria:

Estructura Cuaternaria: Asociacin de dos o ms cadenas

Niveles estructurales:
Estructura primaria
Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Fuerzas que estabilizan los niveles estructurales de las protenas

1) Enlaces covalentes (fuertes) comparticin de electrones:
a. Enlace peptdico: entre el grupo alfa NH2 de un aminocido y el grupo carboxilo de otro aminocido b. Enlace disulfuro: entre 2 cistenas, inter o intra-cadena

2) Enlaces dbiles (transferencia de electrones):

a. Puentes de hidrgeno: entre el N (NH2) y el O (COOH o del H2O), un tomo de hidrgeno es compartido por dos tomos diferentes b. Electrostticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (+NH3) y (COO) c. Hidrfobos: Fuerzas de repulsin entre cadenas laterales no polares y el H2O, interaccionando grupos hidrfobos entre s. d. Van der Waals: Fuerzas de atraccin o de repulsin dipolar a distancias cortas

Puentes de hidrgenos
Entre el grupo hidroxilo de un alcohol y el agua Entre el grupo carbonilo de una cetona y el agua Entre los enlaces peptdicos de polipptidos Entre bases complementarias del ADN

Timina

Adenina

Estructura Primaria
Es la secuencia lineal de los residuos de aminocidos Esta secuencia es la que determina la estructura tridimensional y la funcin de la protena Est especificada por la informacin gentica Las alteraciones en la estructura primaria provocan enfermedades moleculares Enlaces que la conforman: Enlace peptdico Puente disulfuro (si lo hubiera).

Estructura secundaria
Plegado local, el la conformacin que se repite de modo regular en la cadena polipetdica. Los tipos de estructura secundaria que se observan con ms frecuencia son la - Hlice y la lmina -plegada. Ambas conformaciones se encuentran estabilizadas por puentes de hidrgenos entre los grupos carbonilo (C = O) y el imino (N H) del esqueleto plipeptdico y por interacciones de Van der Waals.

Alfa-hlice (-hlice)

Hlice derecha Puentes de hidrgeno Fuerzas de Van der Waals Longitud: entre 4 y 50 residuos (12) 3,6 residuos por vuelta Se repite cada 18 residuos Grupos R dirigidos hacia afuera

Tipos de Hlices o espirales

Hlice 310

Hlice

Hlice

Lmina plegada beta

Cadenas plegadas en abanico. Esqueleto peptdico extendido casi por completo. Implican tramos de 5 a 10 aminocidos. Puentes de hidrgeno, Fuerzas de Van der Waals. Las tiras pueden ser paralelas (igual direccin) o antiparalelas (direcciones opuestas). Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia debajo de la cadena principal.

Lminas -plegadas
a) Paralelas b) Antiparalelas

Las lminas -antiparalelas son ms estables debido a que se forman puentes de hidrgenos colineales

Lminas plegadas beta antiparalelas

Estructuras supersecundarias
Son combinaciones de estructuras secundarias de hlices alfa y lminas beta
Unidades : Estn constituidas por dos lminas -plegadas paralelas interconectadas por un segmento de -hlice Unidades : Meandros: Estn constituidas por dos -hlices separadas por un segmento no helicoidal. sucesivas

Estn constituidos por lminas -plegadas antiparalelas interconectadas por segmentos de aminocidos polares y glicina que producen un cambio brusco de la direccin de la cadena polipeptdica Se produce cuando varias configuraciones de lminas -plegadas se repliegan sobre ellas mismas. Se producen cuando una lmina -plegada antiparalela se dobla sobre s misma.

Barril : Llave Griega:

Estructuras supersecundarias
Unidades : Unidades : Meandros:

Barril :

Llave Griega:

Estructura terciaria
Es la configuracin tridimensional nica que asume una protena globular al plegarse sobre s misma.
Caractersticas: 1. Aproximacin de las cadenas laterales de aminocidos distantes en la estructura primaria. 2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptdica. 3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con funciones especficas. Estabilizada por: 1. Interacciones hidrfobas 2. Interacciones electrostticas o puentes salinos 3. Puentes de hidrgenos 4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro)

Interacciones que mantienen la estructura terciaria

Puente salino Interacciones hidrofbicas

Puente disulfuro

Puente de hidrgeno

Estructuras tipo de las protenas globulares

Predominio Hlices Predominio Lminas Mezcla de Hlices y Lminas

Estructura Cuaternaria
Es el ensamble de dos o ms cadenas polipeptdicas separadas que se unen por medio de interacciones no covalentes y por entrecruzamientos covalentes. Fuerzas que la estabilizan:
1. Interacciones hidrfobas 2. Interacciones electrostticas o puentes salinos 3. Puentes de hidrgenos 4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de desmosina y de lisinonorleucina)

Estructuras Cuaternarias

Hemoglobina

Inmunoglobulina

Niveles estructurales de la hemoglobina

Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Desnaturalizacin de las protenas

Prdida de la estructura tridimensional de la protena (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposicin a agentes fsicos y/o qumicos. Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la molcula puede perder parcial o totalmente su actividad biolgica.

Configuracin nativa

Protena desnaturalizada

Principales condiciones desnaturalizantes:

1. cidos y bases fuertes: Alteran los patrones de los puentes de hidrgeno e interacciones electrostticas 2. Solventes orgnicos (como el etanol): Rompen las interacciones hidrfobas 3. Detergentes: Rompen las interacciones hidrfobas -mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros. 4. Agentes Caotrpicos: Urea, rompe puentes de hidrgenos e interacciones hidrfobas. 5. Concentracin salina: Afectan las interacciones electrostticas 6. Iones metlicos pesados (como el Pb2+ y el Hg2+) Afectan las interacciones electrostticas 7. Cambios de temperatura: Rompen todas las interacciones dbiles 8. Agresin mecnica: Rompen todas las interacciones dbiles

Protenas Fibrosas
Protenas alargadas, de varias cadenas estrechamente entrelazadas. Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares como hlices y laminas plegadas. Tienen funciones estructurales.
Ejemplos:

Queratinas Colgeno Elastina Fibrona

Queratinas
-QUERATINA: protena fibrosa estructural.
Ubicacin: pelo, lana, piel, cuernos y uas. Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cistena (puentes disulfuro). Estructura secundaria: alfa-hlice derecha estabilizada por enlaces de hidrgeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals. Estructura terciaria: dmero (2 cadenas enrrolladas). 2 dmeros enrrollados helicoidalmente de forma antiparalela forman un protofilamento superenrollado (4 cadenas). 8 protofilamentos enrrollados a derecha forman un filamento o microfibrilla (16 dmeros o 32 cadenas). Cientos de filamentos forman una macrofibrilla.

-QUERATINA: Lminas beta. Se encuentran en plumas, escamas (aves y reptiles).

-queratina
Hlice

Dmero enrollado

Protofilamento superenrollado:

Colgeno
Funcin: Glucoprotena fibrosa estructural del tejido conjuntivo. Ubicacin: piel, tendones, huesos, dientes, crnea y vasos sanguneos. Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no glicosilada). Estructura secundaria: hlices 310 izquierdas, estabilizadas por puentes de hidrgeno. Estructura terciaria: Triple hlice (tropocolgeno), estabilizada por enlaces de hidrgeno (hidroxilisina). Enlaces cruzados entre varias molculas de tropocolgeno formando la fibra de colgeno, mediante unin de 2 molculas de alisina, aumentando la dureza y disminuyendo la elasticidad. Aumentan con la edad.

Sntesis de Colgeno

Fibrona (seda de gusanos, araas)

Lminas plegadas beta antiparalelas Interacciones de Van der Waals Abundante en glicina, (uno de cada dos residuos es glicina)

Protenas Globulares
1. Forma esfrica 2. Interior hidrfobo y exterior hidrfilo 3. Solubles en agua (polares) 4. Mltiples funciones (catlisis, transporte, regulacin, proteccin), excepto la funcin estructural

Mioglobina
(monomrica)

Hemoglobina
(multimrica)

Mioglobina
Hemoprotena globular monomrica Funcin: Almacena oxgeno en las mitocondrias del msculo esqueltico y cardaco. Estructura primaria: 153 aminocidos Estructura secundaria: el 75% corresponde a -hlices (A,B,C,D,E,F,G,H). Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar, excepto las 2 histidinas cercanas al Hemo. Un grupo hemo en el centro de la molcula.

Estructura de la Mioglobina
Grupo hemo

Carboxilo terminal Amino terminal

Hemoglobina
Hemoprotena polimrica de los eritrocitos
Funcin: Transporte del oxgeno desde los pulmones hacia los tejidos y del CO2 y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser excretados. Ubicacin: Eritrocitos. Estructura primaria: rica en todos los aminocidos Estructura secundaria: 8 alfa hlices (75%). Estructura terciaria: globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2 histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el centro de cada monmero. Estructura cuaternaria: tetrmero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta (146 aa) Fija 4 molculas de oxgeno (una por cada Hemo). Efecto cooperativo: La oxigenacin de 1 cadena altera la conformacin de la segunda cadena favoreciendo su oxigenacin y as sucesivamente.

Estructura del grupo hemo

Consta de un anillo de porfirina, formado por cuatro pirroles, con un tomo de Fe+2 en el centro.

Imagen ampliada del bolsillo del grupo hemo

Coordinacin octadrica del tomo de hierro

EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA

La cada del pH en los capilares sanguneos reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno (protonacin de la histidina)

Protenas Plasmticas
Albmina Globulinas (alfa, beta y gamma) Fibringeno

Fibringeno

Patrn de electroforesis de las protenas plasmticas

Albmina
Protena simple globular monomrica de 585 aa.
Ubicacin: plasma sanguneo (la ms abundante, 4 mg/dL). Lugar de sntesis: hgado. Funciones: a) Ayuda a mantener la presin osmtica de la sangre. b) Transporta cidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas por la sangre, bilirrubina y una porcin del triptfano plasmtico y una gran variedad de frmacos (aspirina, penicilina G, sulfonamidas, etc). c) Fija el calcio (50%) en la sangre y alrededor del 10% de cobre. Estructura primaria: rica en aminocidos proteicos. Estructura secundaria: Predominantemente lminas beta antiparalela.

Globulinas
Protenas plasmticas globulares complejas.
Lugar de sntesis: hgado. Clasificacin: Alfa-1: lipoprotena de alta densidad (HDL:transporta colesterol) Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmtico de cobre). Pre-beta: lipoprotena de muy baja densidad (VLDL:transporte de triglicridos). Beta-1: Transferrina(transporte plasmtico de hierro), lipoprotena de baja densidad (LDL: transporte de colesterol). Gamma: anticuerpos

Inmunoglobulinas plasmticas
(gamma globulinas)
Glucoprotenas de por lo menos 4 cadenas. Ubicacin: plasma sanguneo. Lugar de sntesis: linfocitos B. Funcin: anticuerpos (proteccin contra agentes extraos). Estructura secundaria: predominantemente lminas beta antiparalelas. Estructura terciaria: por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas (L2P2) unidas por enlaces disulfuro.

Fraccin amino terminal

Fraccin amino terminal

Dominio variable Dominio constante

Tipos de Inmunoglobulinas
El tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina.
IgG: 1 tetrmero (anticuerpos plasmticos mas abundantes) IgA: 2 tetrmeros (secreciones corporales) IgE: 1 tetrmeros (respuestas alrgicas) IgM: 5 tetrmeros (respuesta inicial al microorganismo invasor) IgD: 1 tetrmero

Inmunoglobulina G
2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas

Inmunoglobulina M (pentamrica)

Fibringeno
Glucoprotena alargada plasmtica, soluble en agua.
Lugar de sntesis: hgado Composicin: por 6 cadenas (tres pares), unidas por puentes disulfuro. (A)2; (B)2; (Gamma)2 Funcin: al transformarse en fibrina, se polimeriza formando un cogulo insoluble y evitando la hemorragia.

Estructura del Fibringeno

A 66 KD B 52 KD 46 KD

Cadena polipeptdica Fibrinopptido A Fibrinopptido B Puente disulfuro Lugar de corte de la Trombina

Actina
Polmero de doble hlice (actina F) de una protena globular (actina G) Ubicacin: tejido muscular, forma parte de filamentos delgados de la miofibrilla. Sitios de unin: 1. Con el ATP por un monmero de actina G, conduciendo a la polimerizacin, hidrolizndose el ATP. 2. Con la miosina en cada subunidad. Funcin: contraccin muscular. los

Estructura del monmero de Actina G

Modelo del Filamento de Actina F

Los monmeros de Actina G se indican en colores diferentes Los residuos verdes son los puntos de unin con la miosina

Miosina
Protena muscular, conforma el grueso de la miofibrilla muscular. filamento
Composicin: Formada por 6 cadenas polipeptdicas (2 pesadas y 4 livianas). Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza globular y 1 cola fibrosa. El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta la actividad intrnseca de ATPasa. Funcin: contraccin muscular.

Molcula de Miosina
2 grandes subunidades 6 cadenas polipeptdicas (2 pesadas y 4 ligeras, unidas por interacciones debiles)

Cabeza globular

Cola fibrosa

Nucletidos
Compuestos nitrogenados orgnicos, formados por una base heterocclica aromtica, un monosacrido y por lo menos un cido fosfrico. Cumplen funciones importantes en la transferencia de energa, en la regulacin metablica y/o como sillares estructurales de los cidos nucleicos.

Estructura de un nucletido
Adenina
(Base aromtica nitrogenada)

Ribosa Grupos fosfatos

(Azcar C5)

Anillos de Purina y pirimidina

C N 1 C
2 6 5

N C C
7 8

C N
C
3 4 5

C C

N
Pirimidina

Purina

Bases Nitrogenadas
Pricas
NH2

Adenina
C C N CH HN C H2N

Guanina
C C N CH

C
N HC N

N H

N H

Pirimidnicas: O C HN N C O N Uracilo CH C CH C O N C N Citosina NH 2 C CH C C HN C

O
C C CH C N Timina

CH3

Bases nitrogenadas O
CH3 H3C

C
N C C C N CH3

N CH

Caf
Cafena (1, 3, 7- trimetil-xantina)
O H3C

C
N C C C N CH3

N CH

T
Teofilina (1, 7- dimetil-xantina)
O O CH3 C C N CH3 N CH C O N

N H

C
HN

Cacao
Teobromina (3, 7- dimeti-xantina)

Bases nitrogenadas poco comunes

NH 2 C N C O N H
H3C N

NH 2 CH3 C C O 5-metil-citosina
CH3 O C C N CH HN C H2N N CH3 C C N CH N

C N C N C C

CH2OH

H 5-hidroximetil-citosina

C
N HC N

N H

Dimeti-Adenina

7-metil-guanina

Conformaciones syn y anti

syn-Adenosina

anti-Adenosina

Frmula de la Base nitrogenada

NH2

Nombre de la Base nitrogenada

Nombre del nuclesido

Nombre del nucletido

C
N HC N
O

C C

N CH N H

Adenina

Adenosina

Adenosina 5 monofosfato AMP

C
HN C H2N N C C

N CH N H

Guanina

Guanosina

Guanosina 5 monofosfato GMP

O C HN N C O N NH 2 C N C O N CH C C CH C CH C

Uracilo

Uridina

Uridina 5 monofosfato UMP

Citosina

Citidina

Citidina 5 monofosfato CMP

O
C HN C C CH C N

CH3

Timina

Timidina

Timidina 5 monofosfato TMP

1. Nuclesidos:

2. Nucletidos:

Adenosina

Adenosina 5 monofosfato AMP

Guanosina

Guanosina 5 monofosfato GMP

Adenosina Adenosina 5 monofosfato AMP

Funciones: Principal transductor energtico. Precursor de coenzimas. Adenosina 5 trifosfato ATP El AMP es componente de los cidos nucleicos.

Hidrlisis del ATP para producir energa

Principal transductor de energa

Producto y Sustrato en la fosforilacin oxidativa

Derivados del AMP

Coenzima
S-Adonosilmetionina Adenilatos de aminocidos Sulfato activo 3 5 AMPcclico NAD+ NADP+ FAD+ CoA~SH

R
Metionina* Aminocido SO3-2 H

R
H H H H H

R
H H

n
0 1 1

PO3-2 PO3-2
H H H

2 2 2 2

PO3-2
H H

PO3-2

* Reemplaza al grupo fosfato R es un derivado de la vitamina B

Guanosina

Guanosina 5 monofosfato GMP

Guanosina 5 Trifosfato GTP

Funciones: Succinil CoA Succinato (ciclo Krebs) Regulador y fuente de energa para la sntesis de protenas. El GMP es componente de los cidos nucleicos.

Segundos mensajeros

AMPc

GMPc

Funciones: Interviene en la sntesis de fosfoglicridos. El CMP es componente de los cidos nucleicos. Citidina 5 Trifosfato CTP

Uridina 5 Trifosfato UTP

Funciones: Intervienen en el metabolismo de los glcidos. Interviene en reacciones de conjugacin del cido glucurnico. El UMP es componente del ARN.

Timidina Funcin:

Timidina 5 Trifosfato TTP

El TMP es componente del ADN.

ACIDOS NUCLEICOS
Polmeros de nucletidos monofosfatos pricos y pirimidnicos, unidos por enlaces fosfodiester.

ribosa

Desoxirribosa

ARN cido ribonucleico

ADN cido desoxirribonucleico

Comparacin entre el ADN y el ARN

ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA)

3 5

ADN circular

Apareamiento de bases en el ADN