Welcome to Scribd, the world's digital library. Read, publish, and share books and documents. See more
Download
Standard view
Full view
of .
Save to My Library
Look up keyword
Like this
3Activity
0 of .
Results for:
No results containing your search query
P. 1
Biokimia

Biokimia

Ratings: (0)|Views: 36 |Likes:
Published by Iman Taufik Usman

More info:

Published by: Iman Taufik Usman on Jun 05, 2012
Copyright:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as DOCX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

12/27/2012

pdf

text

original

 
BiokimiaHemoglobin merupakan protein yang terdapat dalam sel darah merah dan berfungsi antaralain untuk :1.
 
Mengikat dan membawa oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh2.
 
Mengikat dan membawa karbondioksida dari seluruh jaringan tubuh ke paru-paru3.
 
Memberi warna merah pada darah4.
 
Mempertahankan keseimbangan asam basahHemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang setiap manomernya terikat padagugus prostetik heme dan keseluruhannya mempunyai berat molekul 64,450 Dalton. Darahmengandung 7,8 sampai 11,2 mMol hemoglobin monomer/L (12,6 sampai 18,4 g/dl)tergantung pada umur dan jenis kelamin individu.PENGANGKUTAN O2O2 yang diangkut darah terdapat dalam 2 bentuk, yang terlarut dan terikat secara kimiadengan Hb. Jumlah O2 terlarut plasma darah berbanding lurus dengan tekanan parsialnyadalam darah. Pada keadaan normal, jumlah O2 terlarut sangat sedikit, karena kelarutannyadalam cairan tubuh sangat rendah. Pada PO2 darah 100mmHg, hanya + 3 mL O2 yangterlarut dalam 1 L darah. Dengan demikian, pada keadaan istirahat, jumlah O2 terlarut yangdiangkut hanya + 15 mL/menit. Karena itu, transpor O2 yang lebih berperan adalah dalambentuk ikatan dengan Hb.Hb dapat mengikat 4 atom O2 per tetramer (1 @ subunit heme), atom O2 terikat pada atomFe2+, pada ikatan koordinasi ke-5 heme. Hb yang terikat pada O2 disebut oksihemoglobin(HbO2) dan yang sudah melepaskan O2 disebut deoksihemoglobin. Hb dapat mengikat COmenjadi karbonmonoksidahemoglobin (HbCO), yang ikatannya 200x lebih besar daripadadengan O2. Dalam keadaan lain, Fe2+ dapat teroksidasi menjadi Fe3+ membentukmethemoglobin (MetHb).Yang menyebabkan O2 terikat pada Hb adalah jika sudah terdapat molekul O2 lain padatetramer yang sama. Jika O2 sudah ada, pengikatan O¬2 berikutnya akan lebih mudah. Sifat
ini disebut ‘kinetika pengikatan komparatif’, yaitu sifat yang memungkinkan Hb mengikat O2
dalam jumlah maksimal pada organ respirasi dan memberikan O2 secara maksimal padaPO2 jaringan perifer. Pengikatan O2 disertai putusnya ikatan garam antar residu terminalkarboksil pada keseluruhan 4 subunit. Pengikatan O2 berikutnya dipermudah karena jumlahikatan garam yang putus menjadi lebih sedikit. Perubahan ini mempengaruhi struktursekunder, tersier dan kuartener Hb, sehingga afinitas heme terhadap O2 meningkat. Setiapatom Fe mampu mengikat 1 molekul O2 sehingga tiap molekul Hb dapat mengikat 4 molekulO2. Hb dikatakan tersaturasi penuh dengan O2 bila seluruh Hb dalam tubuh berikatansecara maksimal dengan O2. Kejenuhan Hb oleh O2 sebanyak 75% bukan berarti 3/4 bagiandari jumlah molekul Hb teroksigenasi 100%, melainkan rata-rata 3 dari 4 atom Fe dalamsetiap molekul Hb berikatan dengan O2.
 
Faktor terpenting untuk menentukan % saturasi HbO2 adalah PO2 darah. Menurut hukumkekekalan massa, bila konsentrasi substansi pada reaksi reversibel rneningkat, reaksi akanberjalan ke arah berlawanan. Bila diterapkan di reaksi reversibel Hb& O2, maka peningkatanPO2 darah akan mendorong reaksi kekanan, sehingga pembentukan HbO2 (% saturasiHbO2) meningkat. Sebaliknya penurunan PO2, menyebabkan reaksi bergeser ke kiri, O2dilepaskan Hb, sehingga dapat diambil jaringan.PENGANGKUTAN CO2CO2 yang dihasilkan metabolisme jaringan akan berdifusi ke dalam darah dan diangkutdalam 3 bentuk, yaitu:
• CO2 Daya larut CO2 dalam darah
terlarut > O2, namun pada PCO2 normal, hanya +10%yang ditranspor berbentuk terlarut.
• Ikatan dengan Hb dan protein plasma
 +30% CO2 berikatan dengan bagian globin dari Hb, membentuk HbCO2(karbaminohemoglobin). Deoksihemoglobin memiliki afinitas lebih besar terhadap CO2dibandingkan O2. Pelepasan O2 di kapiler jaringan meningkatkan kemampuan pengikatanHb dengan CO2. Sejumlah kecil CO2 juga berikatan dengan protein plasma (ikatankarbamino), namun jumlahnya dapat diabaikan. Kedua ikatan ini merupakan reaksi longgardan reversibel.
Ion 60
-70% total CO2. Ion HCO3 terbentuk dalam eritrosit melalui
HCO3 reaksi: CO2 +
H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3
-Setelah melepas O2, Hb dapat langsung mengikat CO2 dan mengangkutnya dari paru untukdihembuskan keluar. CO2 bereaksi
dengan gugus α
-amino terminal hemoglobin,membentuk karbamat dan melepas proton yang turut menimbulkan efek Bohr. Konversi ini
mendorong pembentukan jembatan garam antara rantai α dan β, sebagai ciri khas status
deoksi. Pada paru, oksigenasi Hb disertai ekspulsi, kemudian ekspirasi CO2.Dengan terserapnya CO2 ke dalam darah, enzim karbonik anhidrase dalam eritrosit akanmengkatalisis pembentukan asam karbonat, yang langsung berdisosiasi menjadi bikarbonatdan proton. Membran eritrosit relatif permeabel bagi ion HCO3, namun tidak untuk ion H.Akibatnya, ion HCO3 berdifusi keluar eritrosit mengikuti perbedaan konsentrasi, tanpadisertai difusi ion H. Untuk mempertahankan pH tetap netral, keluarnya ion HCO3 diimbangidengan masuknya ion Cl ke dalam sel, yang
dikenal sebagai ‘chloride shift’. Ion H di dalam
eritrosit akan berikatan dengan Hb. Karena afinitas deoksihemoglobin terhadap ion H > O2,sehingga walaupun jumlah ion H dalam darah meningkat, pH relatif tetap karena ion Hberikatan dengan Hb. Fenomena pembebasan O2 dari Hb yang meningkatkan kemampuanHb mengikat CO2 dan ion H dikenal sebagai efek Haldene.Dalam paru, proses tersebut berlangsung terbalik, yaitu seiring terikatnya Hb dan O2,proton dilepas dan bergabung dengan bikarbonat, sehingga terbentuk asam karbonat.Dengan bantuan enzim karbonik anhidrase, asam karbonat membentuk gas CO2 yang

You're Reading a Free Preview

Download
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->