Propiedades funcionales de las proteínas

La funcionalidad de un sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilización. Este comportamiento depende de las propiedades físicas y químicas que se afectan durante el procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo del alimento. Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos, aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales resultan de mas importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones conmplejas entre los ingredientes. Como ejemplo se puede señalar el caso de los productos de panadería, donde la viscosidad y la capacidad de formar pastas se relacionan justamente con las propiedades de las proteínas del gluten de trigo. Asi mismo, las características de textura y suculencia de los productos cárnicos son dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina, actinomiosina y proteínas de la carne solubles en agua). La textura y las propiedades de cuajado de los productos lacteos se deben a la estructura coloidal de las micelas de caseína; y la estructura de algunos pasteles y las propiedades espumantes de algunos postres o productos de confitería dependen de las propiedades de espumado y gelificacion de las proteínas de la clara de huevo. Los comportamientos aquí descritos, se deben a la estructura tridimiensional de las moléculas que componen el alimento. El papel funcional de varias proteínas en diferentes alimentos se enlista el el sig cuadro: Cuadro!!

Los sistemas alimentarios son complejos y ocurren en ellos diversos fenómenos simultáneamente. Por ejemplo, los atributos sensoeriales de un pastel dependen de que ocurra gelificacion, espumado y emulsificacion de los ingredientes utilizados y lo ideal seria que un solo ingrediente poseyera funcionalidad multiple debido al resultado de las interacciones en sus proteínas constituyentes. La funcionalidad de una proteína no está del todo comprendida y hasta ahora no ha sido posible predecir su comportamiento en sistemas modelo, aunque se trabaja activamnte en este sentido. La relación entre la composición de aminoácidos y las propiedades funcionales y fisicoquímicas se puede visualizar como una serie de eventos que están interrelacionados. Por ejemplo, a partir de la composición y de su secuencia de aminoácidos y las propiedades funcionales y fisicoquímicas como hidrofobicidad, hidrofilicidad, tamaño, forma, carga neta y distribución de la carga, actividad superficial y viscosidad, que a su vez determinan las propiedades funcionales, como espumado, gelificacion, formación de películas o estructuras vítreas, capacidad para ligar agua o aceite, emulsificacion, etcétera. Sin embargo los modelos de predicción de propiedades funcionales a partir de la información sobre sus aminoácidos son todavía limitados.

emulsion y espumado. específicamente en el caso del hinchamiento. La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteina y solvente-proteina. ya que solo la superficie que esta en contacto con el agua es la que ejerce las propiedades funcionales. Las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en alimentos. espumado. definida como: Ecuación Se ha propuesto por Bigelow que la solubilidad de la proteína será mayor cuanto menor sea la hidrofobicidad promedio y mayor la frecuencia de carga. Por su parte. donde ∑ Δgresiduo es la hidrofobicidad de cada residuo de aminoácido calculada a partir del cambio de energía libre a transferir de etanol a agua. Clasificación de las proteínas con base en su solubilidad A continuación se mencionan las cuatro categorías en que se clasifican las proteínas de acuerdo con las características de solubilidad: . forma y flexibilidad molecular.Empíricamente las propiedades funcionales de las proteínas son una manifestación de dos aspectos moleculares de las proteínas: a) las propiedades hidrodinámicas. La solubilidad dependerá de la frecuencia de las cargas. Si bien. y n es el numero total de residuos en la proteína. El promedio de hidrofobicidad se define como: g =∑ Δgresiduo /n. Las interacciones hidrofobicas promueven las interacciones proteína-proteina que inciden en una disminución de la solubilidad. espumado. mientras que lñas interacciones ionicas promueven la relación proteína-agua que provoca un aumento de la solubilidad. Las propiedades funcionales como la humectabilidad. emulsificacion y unión a sabores se relacionan con las propiedades de superficie de la proteína. y repulsión entre las capas de hidratación alrededor de los grupos ionicos. que dependen del tamaño. En este caso abordaremos la solubilidad. Las propiedades funcionales como la viscosidad. que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas. Solubilididad Las propiedades funciónales de las proteínas a menudo se ven afectadas por la solubilidad de la proteína. dispersabilidad. Los residuos ionicos introducen dos clases de fuerzas repulsivas entre las moléculas de proteínas en solución: repulsión electrostática entre las moléculas de proteína debidas a una carga neta positiva o negativa en cualquier pH distinto del isoeléctrico. esta correlacion es empirica. solubilidad. emulsificacion y gelificacion. y b) propiedades de la proteína relacionadas con la superficie. se presenta en la mayoría de las proteínas y el modelo puede ser mejorado si solo se toman en cuenta la hidrofobicidad e hidrofilicidad superficiales y no las de toda la proteína. gelacion y texturizacion se relacionan con las primeras.

Propiedades emulsificantes Para formular una emulsion se requiere: aceite. yema de huevo. agua. y α-lactoalbumina).48). productos untables. salchichas y pasteles. mayonesa. como leche. Existen varios métodos para determinar el tamaño de la gota: microscopia de . La solubilidad de las proteínas se afecta por las condiciones de la solución. Glutelinas: Son las solubles en soluciones acidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)(Glutelinas de trigo). mantequilla. Cabe mencionar que tanto las prolaminas como las glutelinas son proteínas altamente hidrofobicas. generalmente mecánica. CUADRO 3.48 Metodos para determinar las propiedades emulsificantes Las propiedades emulsificantes de las proteínas se pueden evaluar por diversos métodos. faseolina y α-lactoglobulina). aderezos de ensaldas.14 Indice de actividad emulsificante: Las propiedades físicas y sensoriales de una emulsion estabilizada con proteínas dependen del tamaño de las gotas formadas y el total del area interfacial formada. En el cuadro 3. la capacidad emulsificante y la estabilidad de la amulsion. la temperatura y la presencia de solventes organicos. un emulsificante y energía. gluten de maíz y las gliadinas del trigo). margarina. la actividad emulsificante. ovoalbúmina. En todos ellos las proteínas son importantes como emulsificantes. por lo que la la leche homogenizada es mas estable al cremado que la leche cruda. que son mas resistentes que las naturales.14 se concentran los métodos comúnmente usados en el estudio de las emulsiones. FIGURA 3. Una gran cantidad de alimentos procesados y naturales son emulsiones. Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua). debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia (figura 3. como la determinación de la distribución del tamaño de las gotas de aceite formadas. leche de coco. helados. además de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas.    Albuminas: Son las que se solubilizan en agua a pH 6.6 (albumina serica. Prolaminas: Son las solubles en etanol al 70% (Zeina. como el pH. En la leche cruda los globulos de grasa se estabilizan gracias a las lipoproteínas que forman parte de las memnbranas y tras la homogenización éstas se reemplazan por una película de caseína y proteínas de suero.0 (Glicinina. leche de soya. Globulinas: Son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7. la fuerza ionica. no pueden utilizarse en emulsiones agua/aceite ya que no son solubles en el aceite.

la temperatura. la presencia de surfactantes de bajo peso molecular. caracterizada por una inversión de la emulsion de aceite en agua hacia agua en aceite. en un ensayo en el que se añade aceite paulatinamente y se reporta el volumen adicionado antes de que ocurra la inversión de la fase. la fuerza ionica. la emulsion se centrifuga. Para evaluar la capacidad de la proteína como estabilizadora de emulsiones se somete la emulsion a diferentes condiciones drásticas. aunque no es muy confiable. velocidad de incorporación del aceite y el nivel de agitación. el tipo de proteína. la fase acuosa se separa. Una propiedad que incide en las propiedades emulsificantes es la solubilidad. . Factores que influyen en la emulsion Las emulsiones estabilizadas por proteínas se ven afectadas por las propias características moleculares de la proteína como por factores intrínsecos. Si se utiliza la centrifugación. Generalmente. como el tipo de equipo utilizado para formar la emulsion.luz. Proteína adsorbida: Para determinar la cantidad adsorbida. Esto dificulta la estandarización de los métodos y la comparación de resultados entre laboratorios. aunque las proteínas altamente insolubles no funcionan como buenos emulsificantes. Este método involucra la adicion del aceite o grasa fundida. microscopia electrónica. La cantidad de proteína adsorbida en las partículas de la emulsion se calcula a partir de la diferencia entre el total de la proteína inicial en la emulsion y la concentración presente en el fluido lavado de la fase de la crema.65-0. como el pH. Para una emulsion estabilizada con proteínas la inversión de la fase se presenta generalmente cuando la fase apolar dispersa está entre 0. por la cantidad de aceite coalescido. la carga de proteína está en el rango de 1-3 mg/m2 de area interfacial. y la fase de la crema se lava varias veces y se centrifuga para quitar cualquier proteína que se haya adsorbido débilmente. asi como los factores extrínsecos. como altas temperaturas o a una fuerza centrifuga. o por un aumento en la resistencia eléctrica. sobre una solución acuosa de proteína con agitación continua con un homogeneizador. Para emulsiones altas en grasa con gotas de tamaño pequeño se requiere una mayor concentración de proteína para cubrir toda el area interfacial y asi lograr estabilizar la emulsion. El punto de inversión de la fase se reconoce por un cambio abrupto en la viscosidad o color. el volumen de la fase oleosa. o bien. pero no se requiere una solubilizacion total de la proteína para lograr la emulsificacion: se pueden tener buenos resultados en un rango de solubilidad desde 25 hasta un 80%. a velocidad y temperatura constantes. de azucares. Estabilidad de la emulsion: las emulsiones estabilizadas por proteínas a menudo son estables por días y no se observa separación de la crema o de alguna fase aun si las emulsiones se encuentran almacenadas en condiciones ambientales.85. Capacidad emulsificante: La capacidad emulsificante (EC) es el volumen (mL) de aceite que puede ser emulsificado por gramo de proteína. o como el porcentaje de crema separada. métodos de dispersión de luz o contadores de tamaño de particula (Coulter counter). la estabilidad se expresa como la disminución del area interfacial de la emulsion. el punto de fusión del aceite empleado.

la gelatina y la clara de huevo presentan su máxima actividad emulsificante y su máxima solubilidad.El pH influye también pues se relaciona directamente con la solubilidad. . y a un determinado pH algunas proteínas como la albumina sérica.

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