Biochemistry Paper

THE STRUCTURES AND FUNCTIONS OF PROTEIN
(This article is arranged for Biochemistry’s task) Lecture : Yoni Suryani, S.U

By : Balqis Alsangadah Asriningsih Suryandari Enry Widiyarti Estherlita Dian Pratama Afrilia Yunita (08312241003) (08312241027) (08312241031) (08312241035) (08312241043 )

SCIENCE EDUCATION FACULTY OF MATHEMATIC AND SCIENCE YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY 2011

STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN
A. Pendahuluan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal Trombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon tumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein

(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti beku pada ikan. Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.

Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal ini membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ; 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.

B. Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen, sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial). 1. Asam Amino a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam α-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini.

Struktur asam amino α Suatu asam amino-α terdiri atas: a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). b. Atom H yang terikat pada atom C α. c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. d. Gugus amino yang terikat pada atom C α. e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini : N o. 1 Alanin Ala Nama Singkatan Sturktur Sifat gugus rantai samping hidropibik

Valin* 2

Val

3

Leusin*

Leu

4

Triptofan*

Trp

5 Metionin* Met 6 Isoleusin* Ile 7 Prolin Pro .

8 Fenilalanin* Phe 9 Serin Ser Polar bermuatan tak 10 Glisin Gly 11 Threonin* Thr .

12 Sistein Cys 13 Asparagin Asn 14 Glutamin Gln .

15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam) 17 Asam glutamate Glu .

18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa) 19 Lisin* Lys .

Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1. dan asam nukleat) 3. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negatif . Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Penyusun protein. 2.20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Sedangkan 8 sisanya. Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. 2. asam amino nonenensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. hormon. termasuk enzim. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4.

Asam amino dengan gugus samping R non polar atau polar tak bermuatan bermuatan positif bermuatan negatif hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin Arginin Histidin Lisin Asam Aspartat Asam glutamat b. . antara lain sebagai berikut: a. ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. susu skim. Sebagai contoh. daging. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein tersebut ditemukan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu. susu. asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus. ikan . Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh. daging. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. asam glumatat diisolasi dari gandum. b. Triptofan terdapat pada telur. glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. pisang. 3. dan keju. 2. mempunyai nama umum (trivial).dan biji wijen. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein.

banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988. kacang merah. telur. serta kacang-kacangan (kapri. c. asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah. brokoli.susu (susu murni. tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan. h. haver. Leusin. Prolin . Selain itu. Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. bawang putih. Lisin: terdapat dalam protein kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. sapi. dan gentil. sayuran (bayam. g. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan. ragi. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. Isoleusin.5 g.c. ikan. jagung). d. c. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. ikan dan daging. b. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. tahu tempe). dan ikan. beberapa jenis keju). bawang bombai. Valin. terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging. Fenilalamin terdapat pada daging ayam. pertama kali di temukan dalam keju. Ratarata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai. pisang. ikan. sapai. dan inti bulis gandum. seperti daging. keju. beras merah dan kacang kedelai. biji polong-polongan. daging (ayam. alpukat. pistacio. f. dan kedelai. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. wijen. telar. e. tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam. bawang putih. susu. susu dan keju. Serin d. kacang mete. Tirosin.

Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging. g. h. ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. d. telur. k. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain. tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. ikan. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. susu. arginin sangatlah penting. Pada anak-anak. Secara alami.e. glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai. i. dan berbagai olahannya. f. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. susu. Beberapa di . Sedangkan dari produk tumbuhan. l. telur dan susu (serta produk turunannya). Histidin: bagi manusia. histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. hamper 2 per tiga. telur. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber). j. dan kacang-kacangan.

O H3CCH2CH2 CH C NH2 OH HOCH2CH2 O CH C NH2 OH Homosisteina e. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina. Pengaruh gugus samping Homosirena Berdasarkan atas struktur rantai samping. asam amino dibedakan menjadi asam amino asam. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf). Sebagai contoh.antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. O H2NCH2CH C OH O OH H2NCH2CH2 CH2 Asam 3-amino propionate (β-alanin) CH2 HOCH2 C CH3 OH C H O C Asam 4-amino butanoat (γ-amino butirat) O NHCH2CH2 C OH Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-amino yang bukan penyusun protein. asam amino basa dan asam amino netral. . asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin.

f. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-.Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: COOH3N C R H . Reaksireaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping.

Gambar 1.+ RNH3+ BASA ASAM CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2 ASAM BASA RNH3 + CIRNH3+ + H2O BASA ASAM H2O RNH3 + CIRNH2 + H3O+ ASAM BASA + RNH3+ + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: a. maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus – NH2.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus – COOH. H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH. b. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau ―zwitterions‖. Gugus –COO. . Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik.

↔ H2NCH(CH3)COO. asam amino berupa ―Zwiter ion‖ sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO. maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-). –COO ). Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul. gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. sedangkan - gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. –NH3+). asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. .+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat.Dalam pelarut air. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. g. Dalam keadaan demikian. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik.

secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: COOH H C R NH COOH atau N2H C H atau N2H H COOH R R Proyeksi ficscher L-asam amino (S-asam) .menghasilkan anion (3). Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH. Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. h. sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-.Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut. sehingga (1) bersifat asam. + OHOH- R CH +NH3 CO2H H+ R CHCOOH+ +NH3 R CH COONH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) (2) Bentuk ion dipole (netral) (1) Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino.

tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L. karena itu disebut asam amino L-alfa. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut proyeksi fischer. yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer.amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris. yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino. Enyawa amida. masingmasing mempunyai dua atom karbon tak simetris. CHO COOH HO H N2H H CH2OH R L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α. gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. i.Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid.karboksil. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat. dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini.  Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α.  Reaksi ninhidrin . hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. Sebagai contoh. kecuali glisin. maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino. αamino. Misalnya treonina atau isoleusina.

amino dengan l-fluoro-2. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi.  Reaksi dansil klorida Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetilamino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).amino yang terjadi.asam amino.asam amino dengan fenilisotio-sianat. Dalam suasan basa lemah. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana. FDNB juga bereaksi dengan gugus α. 4-dinitrofetil. gugus αamino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. terjadilah larutan berwarna biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning. disebut DNP.amino dan derivate gugus α. Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi.  Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino Nujung suatu reaksi rantai polipeptida. diidentifikasi dengan cara kromatografi. 4dinitrobenzena (FDNB). Semua asam amino dan peptide yang mengandung.  reaksi basa Schiff .  reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α. FDNB bereaksi dengan αasam amino membentuk derivate 2.

Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi.asam amino dan substrat. nukleotida. lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya. dan menghasilkan merkaptida.NH2). dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. L Dinding sel bakteri banyak . j. C. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam. memberikan hasil senyawa disuffida. Peptida D. maka itu adalah tipe L.reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α.  reaksi gugus R gugus SH pada sisteina. maka asam amino— kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. asam nukleat. dan sistina.R . Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara α. Pada umumnya. dari singkatan COOH . asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe mengandung asam amino tipe D. hidroksifenol pada tirosina.amino dengan gugus aldehida. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca).  analisia asam amino prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino. protein. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat. tetapi juga peptide.

Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. oligomer. segmer atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). polimer. Adapun penetrapan konsep polimer pada disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut: Asam Amino --- Monomer . Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer. Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari asam amino yang lain.

tapi tidak sama dengan protein.satuan antar unit ulang R Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus peptida. Proses pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam kehidupan. menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi. membangun RNA & DNA. Kedua puluh macam asam amino saling berikatan. dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Salah satu diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida. Terdapat sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein.memperbaiki jaringan. Senyawa tersebut terdapat dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. membentuk antibodi. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. Peptida: asam amino dapat terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut ―Ikatan Peptida‖. 1. Asam Amino adalah zat pembangun tubuh. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida. Ikatan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida. karena segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam). Jika peptida ini dimasukan dalam tubuh manusia maka akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh. Ikatan Peptida Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. yang disebut peptida.Peptida --- Oligomer --- Polimer O Polipeptida Gugus (-CH-C-NH-) -----. Hasil dari ikatan ini merupakan .

Namun.arizona.biology.html. 4. 2003. The Biology Project-Biochemistry 2. . Pada umumnya.edu\biochemistry\biochemistry.5 dan 6 asam amino disebut tripeptida. dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Dari hasil pemutusan tersebut. bila terdiri dari 3. Struktur Peptida dan Tatanama Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi. Pembentukan Ikatan Peptida Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm. sehingga struktur peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari dua molekul asam amino disebut dipeptida. dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. proses pemutusan terjadi sangat lambat.ikatan CO-NH. Pembentukan ikatan peptida Sumber: www.

dan heksa peptida. sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak larut. O Ujung C H2N – CH – C – – NH – CH – COOH Ujung N R1 R2 Gambar Struktur terminal –N dipeptida Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam amino penyusun peptida tersebut. . Dalam penulisan struktur peptida. dipeptida yang terbentuk dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan yaitu: O CH3 CH3 O H2NCH – C – NHCH2 – COOH Alanil Glisin (Ala-Gly) H2NCH2 – C – NH – CH – COOH Glisil Alanin (Gly-Ala) Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala).tentra peptida. Prinsip utama: membentuk ikatan peptida. Asam amino yang mengendung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan asam amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C. Untuk peptida yang terdiri dari banyak asam amino disebut polipeptida. dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. sedangkan bentuk yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Sintesis Peptida Fase Padat Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik adalah sintesis ini dilakukan dari belakang. di mulai dari atom C terminal ke atom N terminal . Sintesis peptida fase padat digunakan untuk menggabungkan banyak asam amino. penta peptida. gugus NH2 bebas (sisa NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas (sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C. Garis yang menghubungkan singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan peptida. 3. misalnya.

Struktur protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus. The Biology Project-Biochemistry 2. 3. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC.biology. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam CF3COOH. struktur tersier dan struktur kuartener.6. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. 2. D. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.Proses sintesis peptida fase padat: 1. 4. Pelindung gugus amino adalah Boc. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino. 1. Struktur primer protein Sumber: www. pola lipatan berulang dari rangka protein. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. .edu\biochemistry\biochemistry. 5. Lihat Gambar 2. struktur sekunder.html. 2003. 6. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat.arizona.

Gambar 2.biology.arizona. "puntiran-alfa").edu\biochemistry\biochemistry.  beta-sheet (β-sheet. "lekukan-gamma").   beta-turn.html. 3.6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Sumber: www. "lempeng-beta"). "lekukan-beta"). berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H). (β-turn. Struktur tersier . The Biology Project-Biochemistry Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:  alpha helix (α-helix. (γ-turn. 2003. berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral. dan gamma-turn.

Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Lihat contoh Gambar 2.biology. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4. yang dipaparkan pada Gambar 2. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sebagai contoh.Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit.arizona. struktur tersier enzim sering padat. Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Sumber: www.html. berbentuk globuler. The Biology Project-Biochemistry .edu\biochemistry\biochemistry.7.8. 2003.

mudah berubah dibawah pengaruh suhu. keratin. Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut. Lipoprotein. Protein Globular Protein globular berbentuk bola. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. elastin. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein. Kasifikasi protein 1. yaitu : 1. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. Histon. 2. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen. Fosfoprotein dan Metaloprotein) F. Berdasarkan struktur molekulnya.E. 3. 2. Reaksi-reaksi . mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. b. dan Protamin). Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. a. protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. dan myosin). Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu . Koenzim Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator. Globulin.

dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. 1. tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Perbedaan Enzim dan Koenzim . Enzim merupakan suatu biokatalis.Pb. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin 1. Pada setiap reaksi kimia organik. rabun senja. salah satumya Niasin. sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein. Koenzim: molekul organic kecil. yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. bisa rusak oleh logam berat (Ag. OH. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. Contoh katalisator protein adalah enzim. katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. pemindahan gugus serta isomerisasi. sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri. NADP. enzim adalah protein. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting. ATP. dan lain-lain. dan ion logam. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi.Hg). contohnya ada 9. Oleh karena itu. dibutuhkan katalisator. 3.yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi. Dilihat dari sturkturnya. seperti termolabil. Artinya. misalnya H. 2. suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. skorbut. Contoh: NAD. dan dapat terganggu oleh perubahan pH. Namun. Katalisator ada dua macam. enzim memiliki sifat-sifat protein.

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH). atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat). bisa dikatakan sebagai substrat kedua. Anda pasti akan mengenal koenzim. Jika enzim dan koenzim disatukan. Koenzim adalah molekul organik nonprotein. Sementara itu.  Enzim: biokatalisator. dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya. memiliki fungsi yang spesifik.. mudah rusak oleh logam berat. banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B. disebut holoenzim.Ketika mempelajari enzim. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya. enzim tersebut tidak aktif.  Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu. Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim. koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. 2. termolabil. membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. pemindahan gugus serta isomerisasi. dan apoenzim. sebuah molekul organik sekunder yang dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim. holoenzim. hidrida (NADH dan NADPH). memiliki letak tertentu di dalam sel. bagian protein holoenzim disebut apoenzim. yang menyusun massa enzim tersebut. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi. dan reaksi yang membentuk . Oleh karena itu. pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik. Enzim Memerlukan Koenzim Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain memerlukan. di samping substratnya. termostabil. memiliki berat molekul yang rendah.

2. Sebagai contoh pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob. Reaksi lisis.ikatan kovalen (kelas IUB 1. aktivitas kerjannya) akan terhenti. Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+ Oksidan Piruvat Asetaldehid Dihidroksiasoton fosfat Fruktosa Produk Tereduksi Laktat Etanol -Gliserofosfat Matinol Bentuk Kehidupan Otot. tidak memerlukan koenzim. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. peran penting kmampuan otot yang bekerja secara anaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. dalam reaksi oksideruduksi. reduksi piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan sintesis ATP. Sebagai contoh. 3. Sebagai contoh. jika satu molekul substrat dioksidasi. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder Untuk dua laasan penting. Tabel . Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih besar. Alasan pertama.5. ragi (yeast) Eschrichia coli bakteri heterolaktat . satu molekul koenzim akan direduksi. bakteri laktat. dan 6). metabolit yang berasal dari piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan tereduksi. Di bawah keadaan anaerob. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang tereduksi menjadi NAD+. Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan demikian. perubahan kimia di dalam koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat. termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan. akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim sebagai substrat sekunder.

reksi transaminasi). Diagram berikut melukiskan konsep yang disebut terakhir ini. D– H KoE A–H D KoE . reaksi dahidrogenasi) atau sebagai pembawa gugus intermediet (misal. transaminasi). adalah biasa untuk menggambarkan hanya ―separuh reaksi‖ di sebelah kiri: D– H KoE D KoE . Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen. sebenarnya ada berbagai kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu (misal.Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus D–G+A A–G+D Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (DG) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal.H .H A Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks KoE-G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi.

Banyak koenzim mengandung adenin. Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+. FMN.Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian reksi yang berlangsung di dalam sel utuh. dan merupakan darivat adenosin monofosfat (AMP). dan koenzim kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen 5. 2. riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil. ribose. Lipoat. Vitamin B nikotinamida. Stabil terhadap panas 3. Pemindah gugus H NAD+ . tiamin. Pemindah gugus selain H     Gula phosphat CoA. co-Enzim Q kebanyakan derivat vit. FAD As. Dianggap sebagai substrat ke-2 Klasifikasi koenzim 1. B12) . NADP+. Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen: Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi hidrolitik) 4. non protein 2. B dan adenosin monopospat. serta fosfat.SH KoEnzim folat KoEnzim kobomida (vit. Karakteristik koenzim: 1.

enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein. 6. pemindah gugusan kimia tertentu (―group transferring‖) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. 9. Ditinjau dari fungsinya. FMN FAD Ko-Q Sit Fd ATP PAPS Flavin mononukleotida Flavin-adenina dinukleotida Koenzim Q atau Quinon Sitokrom Ferredoksin Adenosina trifosfat Fosfoadenil sulfat Uridina difosfat Biotin Koenzim A Tiamin pirofosfat Hidrogen Hidrogen Hidrogen Elektron Elektron Gugus fosfat Gugus sulfat Gula Karboksil (CO2) Asetil C2-aldehida Hidrogen Hidrogen 10. 7. 8. Ko-A 13. 4. 2. pemindah elektron. Biotin 12. TPP . NAD NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Nikotinamida-adenina dinukleotida fosfat 3. Tabel 2. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen.     As. Lipoat Thiamin piropospat Piridoksal pospat Biotin Gula fosfat Dalam peranannya . UDP 11. Contoh-contoh koenzim dan peranannya No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan 1. 5.

biology. Edisi IV. oxygen. Biokimia (konsep-konsep dasar). 1977. The Biology ProjectBiochemistry.arizona. for example Thrombin . Proteins play an important role in the structure and function of all living cells and viruses. Kimia Organik II. Protein is an enzyme or enzyme subunit. dan asam nukleat).html. Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh. Proteins have various functions such as: 1. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L. dkk. eg. hydrogen. meaning "the ultimate") is a complex organic compound which is a high molecular weight polymer of amino acid monomers linked to each other by peptide bonds. S. 1996. 1982. Jakarta: EGC www. trypsin 2. such as proteins that form the stems and joints cytoskeleton 3. Protein molecules containing carbon. Preliminary Protein (root words from Greek protos. nitrogen and some sulfur and phosphorus.U By: Balqis Alsangadah (08312241003) Asriningsih Suryandari (08312241027) Enry Widiyarti (08312241031) Estherlita Dian Pratama (08312241035) Afrilia Yunita (08312241043) SCIENCE EDUCATION Faculty of SCIENCE AND MATHEMATIC YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY 2011 PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION A. Bandung: ITB Purwo Arbianto. 2003. enzim. Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah. Albert L.edu\biochemistry\biochemistry.DAFTAR PUSTAKA Lehningger. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). 1994. Proteins are also involved in the immune system (immune) as antibodies. Edisi: 28 Januari 2003 Biochemistry Paper The Structures and Functions OF PROTEIN (This article is Arranged for Biochemistry's task) Lecture: Yoni Syriac. 1994. Protein plays a role in structural or mechanical functions. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). ribonuclease. Biokimia. Biokimia (protein.

while some must be obtained from food (called essential amino acids). . The main characteristics of the protein molecule that is. form a polypeptide chain. Protein as a component of storage / nutrient. Therefore. and. at a plant in Africa that has a very sweet taste or anti-freeze proteins in fish. Amino Acids a. Protein Composition Proteins are composed of carbon. Amino acids are the basic units of protein structure. 7. Amino group attached at C α. Protein as a source of nutrients and act as a source of amino acids for organisms that are unable to form these amino acids (heterotrophic). Functional group usually has a rather strong interaction. nitrogen. Protein is the only nitrogen-containing organic compounds. Protein when hydrolyzed by acid or base will be amino acids. structure is not stable against several factors such as pH. a fact which makes it both essential and potentially toxic. growth hormone (auxin). 2. this amino acid called α-amino acids and in general the structure formula can be described as below.. B.4. C α atoms. 4. Protein as a system controller in the form of hormones. gliadin (wheat) and nutrient transport in plants 6. Some of these amino acids can be synthesized from amino acids (called nonessential amino acids). This proves that the molecular building blocks of protein are amino acids. ovalgumin (eggs). Called α because adjacent to the carboxyl group (acid). Carboxyl group attached at C α. eg insulin. reaktis generally very speifik this was due to the reactive side groups and the composition of typical makromolekulnya structure. 1. sulfur. Most of the chemistry of life is a polyfunctional organic compound. in some cases. The structure of the amino acid α An amino acid-α consists of: a. In other organisms. Structure of amino acids and amino acids protein name Amino acids that occur naturally as a constituent of protein has an amino group (NH2) and carboxylic group (COOH) attached to the same atom on the alpha carbon atom. d. b. Protein that is not watery component in the cell and so are often found in living things have a function that was amazing. 3. divided into 2 kinds of fibers and globular proteins. oxygen. Generally occur on 20 kinds of amino acids that are covalently bonded in sequence variation in variety. hydrogen. R groups are also bound to the C α atoms. c. 5. proteins have other functions such as Monelin. etc. 1. There are other chemical bonds that cause the formation of arches polypeptide chains into threedimensional structure of proteins. e. eg casein (milk). H atoms attached to atom C α. such groups exist in karbohidat and between the amino group with the carboxyl of amino acids. Proteins based on shape.

Examples of structures of several amino acids The difference between a single amino acid with another amino acid that is caused by differences in the R group called side chains. Among other functions Amino Acids: 1. in the form of essential amino acids must be obtained through food. While the remaining eight. Amino acids with functional side polar uncharged R 3. common names and abbreviations can be seen below: No. The basic framework a number of compounds important in metabolism (especially vitamins. Amino acids with side groups R non-polar or hydrophobic. Amino acids with side groups R are positively charged 4. All amino acids except proline has the general structure of formula L-α amino acids as follows. 12 types of amino acids of non-enensial in production by the body. the formula structure. non-enensial amino acids and essential amino acids. Abbreviation Name Nature of cluster structure of the side chain An alanine Ala hidropibik 2 Valin * Val 3 Leucine * Leu 4 * trp tryptophan 5 Methionine * Met 6 * Ile isoleucine 7 Proline Pro 8 Phe Phenylalanine * 9 Serin Ser Polar uncharged 10 Glycine Gly 11 Threonin * Thr 12 Cysteine Cys 13 asparagine Asn 14 Glutamine Gln 15 Tyrosine Tyr Aspartic acid Asp 16 negative Loaded at PH 7 (acidic) 17 acid glutamate Glu 18 Arginine Arg positive Loaded at pH 7 (base) 19 Lysine * Lys 20 histidine His Note: an *) Essential Amino Acids There are 20 amino acids are divided into two groups. 2.the nature of R group contents: 1. Amino acids with side groups R are negatively charged . and nucleic acids) 3. hormones. including enzymes. Distinguished from one another by the side group R. Constituent proteins. There are 4 groups of amino acids based on the nature . Metal binding is important that the need in the enzymatic reaction (cofactor). 2. There are 20 amino acids that act as the builder of the protein molecule.

hydrophobic side chain or difficulty soluble in water. Lysine: protein contained in soybean. f. Threonine: present in foodstuffs such as milk. grain legumes.Typical cirri essential amino acids: 1. skim milk. Leucine. For example. milk. asparagine was first isolated from asparagus. beef. corn) and beans (lentils.5 g. Essential Amino Acids are not produced by the body. garlic. some types of cheese). Tryptophan: some sources get from carbohydrates. . isolated from wheat glumatat acid. glycine derived from the Greek language which means sweet. such as meat. vegetables (spinach. red beans. fish. Such amino acids known as essential amino acids. In soy milk products also meet many of leucine content. there are eight of them that can not be synthesized by human adult so obtained through food. brown rice and soybeans. and fish. pistacio. banana. peas. including the following: a. fish. meat. milk (whole milk. . and sesame seeds. b. meat. 3. Isoleucine. Usually taken (used) from the source (where) the protein was first discovered. Tryptophan present in eggs. e. 2. Average daily lysine requirement is 1 to 1. milk. tofu). Essential amino acids Of the 20 amino acid protein molecule builder. c. widely available in foods that are high in protein. cashew nuts. and cheese. have a common name (trivial). Methionine: The main sources of methionine are fruits. d.Amino acids with side groups R non-polar or polar uncharged hydrophobic positively charged negatively charged Alanine Isoleucine Leucine Methionine Phenylalanine Proline Tryptophan Valine asparagine Cysteine Glutamine Glycine Serin Threonine Tyrosine Arginine Histidine Acid lysine aspartate Glutamic acid b. meat (chicken.

broccoli. Aspartic acid: Functions in plants known as neurotransmitters in the brain and spinal muscles. histidine is an essential amino acid for children. Arginine: even though non-essential for humans and other mammals. k. cheese. found on farm products such as meat. fish. Proline e. This amino acid serves as fuel for the brain that controls excess ammonia formed in the body due to biochemical processes. yeast. h. j. i. Glutamine: an amino acid which is also known as acid glumatik. Aspartate was also made possible role in resistance to fatigue. Phenylalanine: a raw material for the formation of catecholamines. eggs. telar. In addition. Asparagine is also found in meat (all kinds of sources). Pantothenic acid and 4-amino acid butanoat involved in the network (transmission) nodes nerve (nerve). Cysteine is also found in foodstuffs such as chilli. and Gentil. and wheat bulis core. glutamine is found in wheat and soybeans. Non-protein amino acid There are several amino acids that occur naturally in living things that is not a protein and its structure is not α-amino acids. and various derivatives. Alanine: found in other forms of food such as meat. banana. h. Naturally.g. also function sebagia tyrosine stimulant and sedative drugs that eektif to improve mental and physical performance under pressure. . fish and meat. fish. Forming raw materials by the enzyme phenylalanine phehidroksilase. Some of them are common and play an important role in cell metabolism. without side effects. In everyday life are found in the form of salt derivatives referred to as monosodium glutamate or MSG. b. arginine is essential. Tyrosine. c. f. Histidine: for humans. milk. eggs. nearly two-thirds. Fenilalamin found in chicken meat. milk and cheese. Serin d. eggs. g. onions. Asparagine: needed by the nervous system necessary to maintain equilibrium and also in the transformation of amino acids. sesame. and soybeans. Tyrosine is contained in chicken liver. According to research conducted by the Environmental Health Research Institute United States in 1988. Meanwhile. oats. c. but ariginin can say as a halfessential amino acids because the production is very dependent on the level of development and health conditions. Non-essential amino acid produced by the body include: a. milk. and nuts. Valin. Glutamic Acid: Glutamic be utilized in the flavor industry. Catecholamines is known as vigilance-enhancing essential for nerve impulse transmission. from plant products. For example. eggs and milk (and its derivatives). l. Glycine: glycine widely available on the collagen. ariginin commonly found in chocolate and peanut seeds. sapai. In children. was first invented in the cheese. garlic. avocado. Cysteine: atomic cysteine content similar to methionine. 3-amino acid is a substance propinoat beginner in the biosynthesis of vitamins. The main food sources of arginine are found in farm products such as meat. this essential amino acid found in grains that contain oils such as peanut. d.

while the excess of-NH2 group of amino acids make it into the group of amino acid bases. f. These prices . One of the units that are acidic amino acid glutamate. bases and neutral amino acids. amino acids. Effect of side group Based on the above side chain structure. For example. This compound is a compound in the biosynthesis of methionine.3-amino acid 4-amino acid propionate butanoat (Β-alanine) (γ-amino butyric) Acid pentotenat Cysteine and homo Homo sirena is among acid-α-amino acids which are not blocks of protein. Amino acids that do not contain excess both be neutral amino acids. The reactions of proteins can also occur on the side chain. amino acids can be divided into amino acids. Some examples are as follows: Glutamic acid An acidic amino acid Lisina An amino acid base Valine A neutral amino acid Serina A neutral amino acid So the excess-COOH group on an amino acid make these amino acids including amino acids acids. Amino acids as ion dipole Measurement of pKa and PKB of neutral amino acids provide data PKB = 12 and pKa = 10. hemoglobin is a protein that has a repeated unit (repeating unit) consists of 146 amino acid units. Homosisteina Homosirena e.

are consistent with the pKa of-NH 3 and PKB from the group-COO-. -COO-group is less alkaline when compared with the group-NH2. -NH3 + group is less acidic when compared with group-COOH. H + CH3OH + CH3OH2O H + + OHCH3COOH H + + CH3COOH2O + OH-+ RNH2 RNH3 + RNH3 RNH3 + CI-+ CIRNH2 RNH3 + + H2O + H3O + RNH3OH RNH3 + + H2O + H + Two things can be concluded based on the information above. In the solvent water. The two statements above can be seen in the general equation of the amino acid structure changes due to changes in pH.3 neutral amino acid In the structure above involved a single positive charge and one negative charge on one molecule ion. namely: a. Such a structure is called the ion dipole or 'zwitterions'. then the strong acid will produce weak conjugate base and a strong base would produce weak conjugate acid. The presence of this dipole causes the amino acid has a high melting point and low solubility in organic solvents. As is well known on the reaction of acid with a base. On the basis of neutral amino acids were described as bi polar follows: Figure 1. amino acids in the form of "ion Zwiter" so it can be as acidic (proton donor) and as a base (proton aseptor) As an acid: H3N + CH (CH3) COO-↔ H2NCH (CH3) COO-+ H + As a base: H + H3N + CH (CH3) COOH Compounds that are acidic and alkaline compounds such as amino acids called amfplit (amphoteric ekektrolid) Zwitter-ion . b.

g.-NH3 +). in other words can be either amphoteric that is to be acid or give protons in strong base and is alkaline or accept protons in a strong acid. so that (1) acidic. the amino acid structure tesebut stereo can be described as follows: L-amino acid (S-acid) Understanding L configuration is based on gliseraldehid configuration. which is described following the fischer projection.Amino acids in the form of not terion (left) and in the form of Zwitter-ion. Because amino acids have amine and carboxyl groups active at the same time. amine group in amino acids into positively charged (protonated. Most free amino acids are in the form of Zwitter-ions at neutral pH and physiological pH near neutral. Acidity + NH3 group is stronger than the basicity COOgroup. then the . the amino acid is said to be in the form of Zwitter-ion. then the number of anions are more than the cation. This isolistrik specific point depending on the type of amino acid. structure (1) binds H + to produce a cation (2) so that (1) is alkaline and under alkaline (high pH) structure (1) binding of OH-produced anion (3). while group karboksilnya become negatively charged (deprotonated. the amino acids have the nature of ammonium ion (+ NH3) and properties of carboxylate ions (COO-). Stereochemistry of the amino acid Protein amino acid compound is active optics with chiral centers on carbon atoms alpha and has the configuration L. In such circumstances. If the general structure of amino acids is also depicted by fischer projection. In particular pH called isolistrik point. R CO2H R CHCOO CH CH-COO-R From the equation above shows clearly keamfoteran amino acids. these substances can be considered as well as acid and base (though their natural pH is usually influenced by group-owned R). In the acidic (low pH). so the solution will be slightly acidic and the net charge is negative. The properties of amino acids and alkalis Because the amino acid binding amino group (NH2) and carboxyl group (COOH) in one molecule. Zwitter-ions can be extracted from amino acid solution as a dotted white crystal structure because of its high melting dipolarnya.-COO-). General equilibrium equations of the amino acids can be described as follows. h.

all amino acids will give a positive reaction of these functional groups. α-amino group free to react in a positive nihidrin. identified by chromatography. threonine or isoleusina. In the atmosphere a weak base. Because the clusters have the nature flouresensi dansil high. then the derivate dansil amino acids can be determined by how flourometri. there was a blue solution which intensity can be determined by spectrophotometry. 4-dinitrobenzena (FDNB). the amino group and the group can diasetilisasi karbosilat can diesterkan. For example. Proline and hydroxy proline which tersubsitusi amino acid groups. α-amino. called a DNP-amino acids. This reaction is used for the determination of amino acid N-end of a chain polipedtida. which can be used widely for identification and quantitation of amino acids. except for glycine. giving the results of other reactions in yellow. but all have the L configuration. In this diktat will not be discussed all the chemical reactions of amino acids. FDNB also reacts with α-amino group and α-amino group derivate occurring. Reaction of amino acids Because amino acids containing amino groups and clusters karbosilat. which produces an . • Reaction dansil chloride Dansil chloride reaction is the reaction between amino acid group denagn l-dimethyl-amino naphthalene-5-sulfonyl chloride (dansil chloride). By heating a mixture of amino acids and nihidrin. • edman reaction edman reaction is the reaction between α-amino acids with fenilisotio-cyanates. • Reaction of amino acids Typical reaction caused by the presence of amino acid α-carboxyl group. and groups contained in the side chain (R). as it is called L-alpha amino acid.gliseraldehid L-amino acid Each α-amino acids have one or more carbon atoms is not symmetrical. L (-) . i. each having two carbon atoms is not symmetrical. • Sanger reaction Sanger reaction is a reaction between α-amino group with l-fluoro-2. All amino acids and peptide-containing. only two reactions are described important enough alone. 4-dinitrofetil. The number of stereo isomers of amino acids is determined by the number of carbon atoms is not symmetrical it has. For example. Enyawa amide. FDNB reacts with amino acids to form α-derivate 2. daisies and asilhalida can be formed from this amino acid.L configuration is one where the amine group (NH2) is located on the left. • ninhydrin reaction Nihidrin reaction can be used for quantitative determination of amino acids.

proteins. and the Sistine. Edman reaction is also used for the determination of amino acid N-end of a polypeptide chain reaction.NH2). (This rule is known in English by the name of Corn. then it is a type L. Sulfihidril group on cysteine reacts with heavy metal ions. nucleic acids. Cysteine oxidation in the presence of iron ions.R . nucleotides. then the amino acids except glycine-haveoptic isomers: L and D. • reaction of R groups SH group in cysteine. If clockwise (rotation to the right) occurs sequence-residue carboxyl-amine then this is the type D. Peptide Peptide compound is the result of polymerization of amino acids. from the abbreviation COOH . C.amino acid derivate feniltiokarbamil. a natural amino acid produced by eukaryotes is the L type. oligomers. • reaction of Schiff bases Schiff base reaction is a reversible reaction between α-amino groups with aldehyde groups. giving results disuffida compound. A simple way to identify this isomeri of two-dimensional image is to "encourage" H atom into the back of the reader (away from the reader).repeated units between units Based on the information above can be concluded that in this case peptides or proteins disciplines with . hidroksifenol on tirosina. Various ways elektroforesa chromatography and amino acids based on solubility and its properties. In a sour mood in nitrometana solvent. j. The result of reactions that occur can be separated and identified by chromatography. • analisia amino acid the principle of partition chromatography and ion chromatography can be used to analyze not only amino acids but also peptides. If this sequence occurs with spin anti-clockwise direction. Isomerism at amino acid molecules Two models of optical isomers of the amino acid alanine Because of the central C atoms bind four different clusters. and guanidium on arginina shows a typical reaction which is common in these functional groups. inter-unit or units segmer re (inter-unit linkage). Schiff bases usually occurs as an intermediate in the enzyme reaction between α-amino acids and substrate. Bacterial cell walls contain lots of amino acid type D. the latter is experiencing cyclization to form compound feniltiohidantoin circumference. Amino acid molecules bound to each other are linked by an amide group which is called a peptide bond formed between the NH2 group of one amino acid with the COOH group of another amino acid. In polymer chemistry discipline known term monomers. The concept penetrapan peptide polymers on discipline get the correlation as follows: Amino Acid Monomers --Peptide Oligomer --PolymersPolypeptide --Group (-CH-C-NH-) -----. and produce merkaptida. In general. polymers. lipids and carbohydrate mixture. although some sea slugs produce type D.

because it has less regular segmer (having side chains which vary). However. Peptide bond formation Peptide bond can be destroyed or terminated by hydrolysis.more emphasis on inter-unit unit re-called cluster peptides. Peptide bond formation Source: www. called peptides. The Biology Project- . the energy released by 10 kJ / mol. Amino acids are substances the body builder. Peptide bond Every living thing has a lot of proteins made from 20 amino acids that form the same kind of various proteins. If the peptide is inserted in the human body it will stimulate spending which in turn stimulates tirotropin expenditure as a regulator of thyroid hormone metabolism in the body. There is a kind of medium substance formed from amino acids which have characteristics of protein. tissue repair. organisms use enzymes to assist the process of termination or to accelerate peptide bond formation reaction. it is marked by the escape of water molecules when the reaction.edu \ biochemistry \ biochemistry. and produce a molecule called an amide. with a diverse sequence to form proteins.biology. The process of protein formation from amino acids is called protein synthesis. Bond between amino acids from one another is called a peptide bond. In general. Peptide bond can be called as well as an amide bond. Peptide bond is a bond that is formed when carbon atoms in the carboxyl group of a molecule share electrons with the nitrogen atom on the amine group of other molecules. The twenty kinds of amino acids linked to each other. spreading oxygen throughout the body and participate in muscle activity. Understanding segmer in polymer chemistry applied in the polypeptide rather difficult. the termination process occurs very slowly. Compounds were present in the hypothalamus gland of cows and pigs. Peptide bond is formed from proteins that have a tendency to break up spontaneously when there is water. form antibodies. The reaction is a condensation reaction. This peptide bond can absorb wavelengths of 190-230 nm. build RNA and DNA. The result of such termination. The result of this bond is a bond CO-NH. 2003. Quite a lot of interesting peptide compounds and plays an important role in life. but not the same as proteins.arizona. Peptides: amino acids can be strung together in a chain called "peptide bonds". 1. One of them is piroglutamilhistiridilprolinamida.html.

Removal of solids formed specifically to peptides with HBr in CF3COOH. In writing the structure of peptides. 2. 5.C .CH . tentra peptide. for example.COOH Glisil alanine (Gly-Ala) Alanil glycine (Ala-Gly) The first form is called Glisil abbreviated alanine (Gly-Ala). Binding of amino acids after the first amino acid assisted with the DCC. Surviving the first amino acid with a second amino acid and so on with the first release of amino protective groups. The process of solid phase peptide synthesis: 1. at the start of the atom C terminal to the terminal N atoms. Protected amino group is Boc. 4. free NH2 group (the remaining NH2) is always located on the left is called the N terminus and the free COOH group (residual COOH) is always located on the right is called the tip C. .NHCH2 . and hexa peptide. Line connecting the other amino acid abbreviations are indicated peptide bond. Removal of guards with reacted with HCl in acetic acid. Amino acid-N mengendung tip called the N-terminal amino acids and amino acid-containing endterminal amino acid called C-C. The main principle: to form a peptide bond. Solid phase peptide synthesis is used to combine many amino acids. Peptide structure and nomenclature Peptide is a result of polymerization of amino acids.COOH Edge N R1 R2 Image Structure N-terminal dipeptide Peptide structure is often shortened by combining all three letters of the abbreviation symbol name of a specific amino acid sequence in accordance with the sequence of amino acids peptide. For the peptide consisting of many amino acids called polypeptides.Biochemistry 2. Peptide consisting of two amino acid molecules called dipeptide. 4.COOH H2NCH . 3. when composed of 3.CH . whereas a second form called Alanil Glycine or abbreviated as Ala-Gly. penta peptide. Solid Phase Peptide Synthesis The difference between solid phase peptide synthesis with classical peptide synthesis is the synthesis is done from the rear.C .5 and 6 amino acid called tripeptida.C .NH . so that the peptide structure consisting of two or more amino acids. while one end chemically bonded to the insoluble solids. 6. from right to left as we write the peptide.. namely: O CH3 CH3 O H2NCH2 . Binding of the carboxyl group on the first amino acid with particular solids.NH .CH . 3. the dipeptide formed from glycine and alanine have two possible structures of glycine and alanine structure has two possibilities. O Edge C H2N .

tertiary structure and quaternary structure.html. Quaternary structure Some proteins are composed of more than one polypeptide chain. (γ-turn. Protein primary structure Source: www.edu \ biochemistry \ biochemistry. Figure 2. globular shape. the tertiary structure of the enzyme is often dense.arizona. "curve-gamma"). a spiral chain of amino acids shaped like a spiral. secondary structure. See example Figure 2. "torsion-alpha"). Primary structure Primary structure is the sequence of amino acids that form the polypeptide chain. Protein structure There are 4 levels of protein structure that is the primary structure. repetitive pattern of the framework of protein folds. (β-turn. • beta-sheets (β-sheet. For example.6 Alpha helix and beta sheet as secondary structure of proteins Source: www.html. . Two patterns are most alpha helix and beta sheet. Tertiary structure Tertiary structure of proteins is the overall fold of polypeptide chain to form 3-dimensional structure of the particular.8. 3. 1.6. which is presented in Figure 2.7. Tertiary structure of enzyme proteins trioses phosphate isomerase (TPI) 4. and • gamma-turn. "plate-beta").biology. The Biology ProjectBiochemistry 2. See Figure 2. 2003. "curve-beta").D. Quaternary structure describes the different subunit-subunit packed together form the structure of proteins.arizona. • beta-turn. Secondary Structure Protein secondary structure is regular. in the form of broad sheets composed of a number of amino acid chains that are held together through hydrogen bonds or bond thiols (SH).biology. 2003.edu \ biochemistry \ biochemistry. An example is human hemoglobin molecule is composed of four subunits. The Biology ProjectBiochemistry Various forms of secondary structure for example is as follows: • alpha helix (α-helix.

Histon. elastin.biology.The structure of hemoglobin which is a protein quaternary structure Source: www. Protein is a protein conjugate on the hydrolysis not only results in an amino acid. In particular coenzyme vitamin molecule becomes part of the molecule. proteins can be divided into 3 main groups. and others. skorbut. Coenzyme and its relationship with some vitamins 1. namely: 1. Relations are some of coenzyme has a similar structure with certain vitamins. Included in globular proteins are (nucleoprotein. because if it will cause vitamin deficiency diseases such as beri-beri. for example there are 9. and Protamin). Globular proteins Spherical globular protein. 2. b. Catalyst needed to accelerate the reaction process. Simple proteins are proteins that on hydrolysis yields only amino acids.arizona. Protein Conjugation Protein conjugation is a simple protein-bound material non-acid amino acids. Coenzyme: small organic molecules. Characteristics of protein fibers is the low solubility. These proteins are soluble in salt solutions and dilute acids. easily changed under the influence of temperature. Coenzyme binding in tandem with the enzyme through covalent or non covalent bond is often referred to as a prosthetic group. However. Kasifikasi protein 1. a. Based on the composition of proteins is divided into two main groups namely. Reactions require coenzymes such as: oksidoreduksi reaction. high mechanical mempunyaikekuatan and resistant to enzyme digestion. The Biology ProjectBiochemistry E. 3. 2. 2003. That . Nicotinamide molecules exist as part of a molecule of NAD + or NADP + which is a coenzyme Chemical elements in living cells subjected to several processes and reactions. The enzyme is a biocatalyst. 3. and Metaloprotein Fosfoprotein) F. Included in globular proteins are (Albumin. Coenzyme will enlarge the catalytic ability of an enzyme that far exceed the capabilities offered. group transfer and isomerization. In each reaction of organic chemistry. and reactions that form covalent bonds. Based on their molecular structure. Example: NAD. These proteins are present in the body structure elements (collagen. lipoprotein. Niacin is found in the tissues of animals and plants. Meat is a food that contains a lot of niacin. resistant to heat and can be separated easily dissociated from the enzyme by dialysis. night blindness. NADP. and myosin). Niacin is a vitamin that some molecules of nicotinamide / nicotinic acid.html. Globulin. a catalyst is needed. ATP. Coenzyme Many enzymes that require coenzyme to function actively as a catalyst. exists in the body tissue fluid.edu \ biochemistry \ biochemistry. one satumya Niacin. 2. keratin. the catalyst will not change and will not be exhausted by the reaction. Vitamins: class of chemical compounds contained small amounts of food but it has important meaning. Proteins form fibers (fibrous) Proteins form of fibers consisting of several spiral-shaped peptide chains intertwined with one another so as to resemble a rigid rod.

and only one kind of reaction that could catalyzed by it. Examples of protein is an enzyme catalyst. group transfer and isomerization. in reaction oksideruduksi. thermolabile. For example in bacteria or yeast that grow in anaerobic. has a specific function. Therefore.is. The reaction aimed solely koenzin oxidize NADH which reduces to NAD +. Coenzyme required for the enzyme to work. an important role kmampuan anaerobic muscle work to convert pyruvate into lactate is not located on pyruvate or lactate. such as thermolabile. low molecular weight. enzymes are proteins. For example.5. holoenzim. Here are the differences of enzyme and coenzyme. For example. First. have a specific location within the cell. hydride (NADH and NADPH). whereas the nonprotein catalysts. Differences Enzyme and Coenzyme When studying an enzyme. 1. • Enzymes: biokatalisator. and can be disrupted by changes in pH. bringing it back and forth between the place of its creation and its usage. and metal ions. in addition to substrate. a catalyst which is synthesized by living organisms. or chemical units such as the acyl group (coenzyme A) or methyl groups (folate). thermostable. measurement activities conducted by the speed of enzymatic reactions. which is a lot of coenzyme derivative of vitamin B. 3. can be damaged by heavy metals (Ag. activity kerjannya) will be suspended. you will surely know the coenzyme. The types of enzymes that require coenzyme is an enzyme that mengatalisis oksidoreduksi reaction. Catalysts are of two kinds. including hydrolysis reaction catalyzed by digestive enzymes. Coenzyme is a nonprotein organic molecules. • Coenzyme: required for activity of certain enzymes. metabolites derived from pyruvate act as oxidants for NADH and they themselves are in reduced . Meanwhile. hydrogen (Fahd). does not require a coenzyme. Hg). and reactions that form covalent bonds (IUB classes 1. OH. the protein called apoenzim holoenzim. Coenzyme will enlarge the catalytic ability of an enzyme so that it far exceeds the capabilities offered only by the amino acid functional group. the enzyme has the properties of proteins. and apoenzim. called holoenzim. Other reactions can perform this function is just as good. Pb. Enzyme Requires Coenzyme Many enzymes that megatalisis process of moving clusters and another reaction requires. one molecule of coenzyme will be reduced. Coenzyme A second reason to give the same award is that aspect of this reaction may have fundamental physiological significance is greater. for example H. reduction of pyruvate to lactate produces re-oxidation of NADH and ATP synthesis memunkinkan. Under anaerobic conditions.. a secondary organic molecules known as coenzymes because without coenzyme. Without NAD + glycolysis can not continue and Anaerobic ATP synthesis (and thus. easily damaged by heavy metals. if one molecule of substrate oxidized. 2. which make up the mass of the enzyme. Coenzyme that can diffuse freely generally serves as a carrier element (which is continually recycled). Viewed from sturkturnya. Lysis reactions. the enzyme was not active. and 6). If the enzyme and coenzyme are united. will often help to consider coenzymes as secondary substrate. namely a catalyst of protein and nonprotein catalysts. Coenzyme can be considered as secondary substrate For two important laasan.2. Therefore. Coenzyme binding in tandem with the enzyme through covalent bonds or nonkovalen style often referred to as a prosthetic group . coenzyme latter can be regarded as a secondary substrate. chemical changes in the coenzyme occurs right balance of chemical changes that take place in the substrate. can be regarded as the second substrate.

The mechanism for the regeneration of NAD + anaerobes Oxidants reduced Shape of Life Products Pyruvate Acetaldehyde Dihidroksiasoton phosphate Fructose Lactate Ethanol a-Gliserofosfat Matinol Muscle. yeast (yeast) Eschrichia coli bacteria heterolaktat Coenzyme function as reagents Force Shifters This type of biochemical reaction force displacement D-G+AA-G+D Functional molecules that move the group (G) of the donor molecule (DG) to a final aseptor molecule (eg.H Koe A .circumstances. Vitamin B nicotinamide. thiamine. Table. pantothenic acid is riboflafin and essential elements that form the coenzyme for biological oxidation and reduction. Coenzyme Characteristics: . correcting transamination). To transfer the group is not hydrogen: Vitamin B form the inner structure of many coenzymes.H Koe D . The following diagram depicts the concept of the latter.H A Although this diagram suggests the formation of only one single-G Koe complex during the reaction. transamination). and coenzyme kobamida and folic acid to function in the metabolism of one carbon. Many coenzymes contain adenine. ribose.H That this actually represents only a special case of transfer of ordinary group can best be understood in terms of corrections that take place in intact cells. reaction dahidrogenasi) or as an intermediate carrier groups (eg. is common to describe only "half reaction" on the left: D . Examples include the NAD + and NADP +. If the group is transferred hydrogen. D . and phosphate. and is darivat adenosine monophosphate (AMP). lactic bacteria. in fact there are various intermediate complexes Koe-G that can be involved in a particular reaction (eg.H Koe Koe D .

NADP +. FAD Flavin-adenine dinucleotide hydrogen 5. handling a particular chemical group ("group transferring") and a coenzyme from isomerasa and liasa. Fd Ferredoksin Electron 8. B12) • As. Judging from the function. 2. electron transfer. Fosfoadenil PAPS sulfate sulfate cluster 10. Lipoic. Examples of coenzymes and its role Code No Abbreviation of the displaced 1. Lipoic • Thiamin piropospat • Piridoksal phosphate • Biotin • Sugar phosphate In his role. NADP nicotinamide adenine dinucleotide phosphate hydrogen3. Shifters group H NAD +. known as a coenzyme that acts as a hydrogen transfer. Heat stable 3. FAD As. co-enzyme Q most derivatives vit. non-protein 2. NAD nicotinamide-adenine dinucleotide hydrogen 2. Table 2. Regarded as a substrate to-2 Classification coenzyme 1. Shifters group other than H • Sugar phosphate • CoA. Sit Cytochrome Electron 7. B and adenosine monopospat.SH • folate coenzymes • coenzyme kobomida (vit. Co-A Acetyl Coenzyme A 13. FMN Flavin mononukleotida Hydrogen 4. Many required for enzyme activity except for digestive enzymes (hydrolytic reaction) 4. enzymes often need specific organic compounds other than proteins.1. There are bound to the enzyme covalently (prosthetic) mostly non-covalent 5. Ko-Q Coenzyme Q or Quinon Hydrogen 6. Adenosine triphosphate ATP phosphate group 9. Is an organic compound with small molecular weight. FMN. Uridina diphosphate UDP Sugar 11. Biotin Biotin carboxyl (CO2) 12. TPP Thiamine pyrophosphate C2-aldehydes .

enzymes. Albert L.html.REFERENCES Lehningger. Edition: January 28. 2003. Organic Chemistry II. London: Department of education and culture Stryer L. and nucleic acids). Jakarta: EGC www. Fundamentals of Biochemistry (vol 1). 2003 Baru! Klik kata di atas untuk melihat terjemahan alternatif. London: Erland Mohammed Wirahadi Kusumah. 1977. The Biology Project-Biochemistry. 1994.edu \ biochemistry \ biochemistry.biology. Biochemistry (basic concepts). Bandung: ITB Purwo Arbianto. Jakarta: Ministry of education and culture Sabirin Matsjeh.arizona. Singkirkan . 1982. Biochemistry (proteins. Biochemistry. 1996. et al. IV Edition. Translator: Sadikin et al (Tim translators Department of Biochemistry Faculty of medicine). 1994.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful