Biochemistry Paper

THE STRUCTURES AND FUNCTIONS OF PROTEIN
(This article is arranged for Biochemistry’s task) Lecture : Yoni Suryani, S.U

By : Balqis Alsangadah Asriningsih Suryandari Enry Widiyarti Estherlita Dian Pratama Afrilia Yunita (08312241003) (08312241027) (08312241031) (08312241035) (08312241043 )

SCIENCE EDUCATION FACULTY OF MATHEMATIC AND SCIENCE YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY 2011

STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN
A. Pendahuluan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal Trombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon tumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein

(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti beku pada ikan. Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.

Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal ini membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ; 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.

B. Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen, sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial). 1. Asam Amino a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam α-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini.

Struktur asam amino α Suatu asam amino-α terdiri atas: a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). b. Atom H yang terikat pada atom C α. c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. d. Gugus amino yang terikat pada atom C α. e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α.

Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini : N o. 1 Alanin Ala Nama Singkatan Sturktur Sifat gugus rantai samping hidropibik

Valin* 2

Val

3

Leusin*

Leu

4

Triptofan*

Trp

5 Metionin* Met 6 Isoleusin* Ile 7 Prolin Pro .

8 Fenilalanin* Phe 9 Serin Ser Polar bermuatan tak 10 Glisin Gly 11 Threonin* Thr .

12 Sistein Cys 13 Asparagin Asn 14 Glutamin Gln .

15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam) 17 Asam glutamate Glu .

18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa) 19 Lisin* Lys .

12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin. 2. Sedangkan 8 sisanya. asam amino nonenensial dan asam amino esensial. hormon. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). 2. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R. Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. termasuk enzim. Penyusun protein. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negatif . berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1. dan asam nukleat) 3.

pisang. susu skim. antara lain sebagai berikut: a.Asam amino dengan gugus samping R non polar atau polar tak bermuatan bermuatan positif bermuatan negatif hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin Arginin Histidin Lisin Asam Aspartat Asam glutamat b. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. 3. daging. . daging. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu.dan biji wijen. ikan . asam glumatat diisolasi dari gandum. asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus. dan keju. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein tersebut ditemukan. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein. Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh. ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. susu. mempunyai nama umum (trivial). Triptofan terdapat pada telur. glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. Sebagai contoh. b. 2.

pisang. d. sayuran (bayam. susu dan keju. c. terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. kacang merah. bawang putih. jagung). Selain itu.5 g. ikan. bawang putih. daging (ayam. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. haver. h. Serin d. sapai. wijen. bawang bombai. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. alpukat. pistacio. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988. f. banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein. susu. dan ikan. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. brokoli. tahu tempe). Leusin. dan inti bulis gandum. Ratarata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1. seperti daging. asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan. sapi. Tirosin terkandung dalam hati ayam. c. b. Tirosin. biji polong-polongan. Isoleusin. telur. Fenilalamin terdapat pada daging ayam. beras merah dan kacang kedelai. Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. g. pertama kali di temukan dalam keju. beberapa jenis keju). kacang mete. tanpa efek samping. ragi.susu (susu murni. dan kedelai. keju. e. ikan. telar. ikan dan daging. dan gentil. Lisin: terdapat dalam protein kedelai. Valin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai.c. tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan. Prolin . serta kacang-kacangan (kapri.

dan kacang-kacangan. l. dan berbagai olahannya. k. tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. hamper 2 per tiga. g.e. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. h. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. i. susu. telur dan susu (serta produk turunannya). telur. j. d. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain. Sedangkan dari produk tumbuhan. ikan. telur. f. glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging. ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber). Secara alami. Pada anak-anak. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging. arginin sangatlah penting. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen. Histidin: bagi manusia. Beberapa di . Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. susu.

asam amino basa dan asam amino netral. asam amino dibedakan menjadi asam amino asam. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina. . Sebagai contoh. O H2NCH2CH C OH O OH H2NCH2CH2 CH2 Asam 3-amino propionate (β-alanin) CH2 HOCH2 C CH3 OH C H O C Asam 4-amino butanoat (γ-amino butirat) O NHCH2CH2 C OH Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-amino yang bukan penyusun protein. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf). asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Pengaruh gugus samping Homosirena Berdasarkan atas struktur rantai samping.antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. O H3CCH2CH2 CH C NH2 OH HOCH2CH2 O CH C NH2 OH Homosisteina e.

Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. Reaksireaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping.Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam. f. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: COOH3N C R H .

maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.Gambar 1.adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus – NH2.+ RNH3+ BASA ASAM CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2 ASAM BASA RNH3 + CIRNH3+ + H2O BASA ASAM H2O RNH3 + CIRNH2 + H3O+ ASAM BASA + RNH3+ + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: a. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. . Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau ―zwitterions‖. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa. Gugus –COO.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus – COOH. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH. b.

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik. –COO ). gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi. maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-). Dalam keadaan demikian. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul. Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.+ H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid ) Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus. dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. g.Dalam pelarut air. asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. . –NH3+).↔ H2NCH(CH3)COO. sedangkan - gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi. zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. asam amino berupa ―Zwiter ion‖ sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO.

+ OHOH- R CH +NH3 CO2H H+ R CHCOOH+ +NH3 R CH COONH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) (2) Bentuk ion dipole (netral) (1) Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino.Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut.menghasilkan anion (3). Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO-. sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. h. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH. sehingga (1) bersifat asam. Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: COOH H C R NH COOH atau N2H C H atau N2H H COOH R R Proyeksi ficscher L-asam amino (S-asam) .

Sebagai contoh. CHO COOH HO H N2H H CH2OH R L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α.karboksil. αamino. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino. hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja. gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat. maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut proyeksi fischer. Misalnya treonina atau isoleusina.Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid.  Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. karena itu disebut asam amino L-alfa. kecuali glisin. dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Enyawa amida. i. masingmasing mempunyai dua atom karbon tak simetris. tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L. yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino.amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris.  Reaksi ninhidrin . semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini.

gugus αamino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif.asam amino dengan fenilisotio-sianat. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB bereaksi dengan αasam amino membentuk derivate 2. Semua asam amino dan peptide yang mengandung. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana. memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning.Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino.  Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α. yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. disebut DNP. maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri.asam amino. Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi. diidentifikasi dengan cara kromatografi.  reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α.amino dengan l-fluoro-2. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino Nujung suatu reaksi rantai polipeptida.  reaksi basa Schiff . 4dinitrobenzena (FDNB). FDNB juga bereaksi dengan gugus α. terjadilah larutan berwarna biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri.amino dan derivate gugus α.  Reaksi dansil klorida Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetilamino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin. Dalam suasan basa lemah. 4-dinitrofetil. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi.amino yang terjadi.

amino dengan gugus aldehida. maka itu adalah tipe L. dan menghasilkan merkaptida. hidroksifenol pada tirosina. j. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi. C. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). lipida dan campuran karbohidrat.reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α. Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara α. dari singkatan COOH . Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya. Peptida D. nukleotida. asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe mengandung asam amino tipe D.R . dan sistina. Pada umumnya. asam nukleat. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN. maka asam amino— kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. tetapi juga peptide. memberikan hasil senyawa disuffida.  reaksi gugus R gugus SH pada sisteina. protein.  analisia asam amino prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino.asam amino dan substrat. dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam.NH2). L Dinding sel bakteri banyak .

segmer atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep polimer pada disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut: Asam Amino --- Monomer .Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. polimer. Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer. oligomer. Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari asam amino yang lain.

1. menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot.Peptida --- Oligomer --- Polimer O Polipeptida Gugus (-CH-C-NH-) -----.satuan antar unit ulang R Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus peptida. Kedua puluh macam asam amino saling berikatan. dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Salah satu diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. membentuk antibodi. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi. hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Proses pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Senyawa tersebut terdapat dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida. Jika peptida ini dimasukan dalam tubuh manusia maka akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh. yang disebut peptida.memperbaiki jaringan. karena segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam). Ikatan Peptida Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida. Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam kehidupan. Hasil dari ikatan ini merupakan . membangun RNA & DNA. Peptida: asam amino dapat terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut ―Ikatan Peptida‖. tapi tidak sama dengan protein. Terdapat sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida. Asam Amino adalah zat pembangun tubuh.

Peptida yang terdiri dari dua molekul asam amino disebut dipeptida. bila terdiri dari 3.arizona. Struktur Peptida dan Tatanama Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino.ikatan CO-NH. organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.edu\biochemistry\biochemistry. proses pemutusan terjadi sangat lambat. 4.html.5 dan 6 asam amino disebut tripeptida. dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Dari hasil pemutusan tersebut. 2003. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Namun.biology. dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Pembentukan Ikatan Peptida Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. . Pembentukan ikatan peptida Sumber: www. The Biology Project-Biochemistry 2. sehingga struktur peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm. Pada umumnya.

dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida fase padat digunakan untuk menggabungkan banyak asam amino. gugus NH2 bebas (sisa NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas (sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C. dipeptida yang terbentuk dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan yaitu: O CH3 CH3 O H2NCH – C – NHCH2 – COOH Alanil Glisin (Ala-Gly) H2NCH2 – C – NH – CH – COOH Glisil Alanin (Gly-Ala) Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala). Asam amino yang mengendung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan asam amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C. penta peptida. O Ujung C H2N – CH – C – – NH – CH – COOH Ujung N R1 R2 Gambar Struktur terminal –N dipeptida Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam amino penyusun peptida tersebut. Prinsip utama: membentuk ikatan peptida. dan heksa peptida. . sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak larut. Sintesis Peptida Fase Padat Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik adalah sintesis ini dilakukan dari belakang.tentra peptida. sedangkan bentuk yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Dalam penulisan struktur peptida. Untuk peptida yang terdiri dari banyak asam amino disebut polipeptida. di mulai dari atom C terminal ke atom N terminal . misalnya. 3. Garis yang menghubungkan singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan peptida.

arizona. 2.Proses sintesis peptida fase padat: 1. 5. 4.html. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino. 1.edu\biochemistry\biochemistry. Struktur protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer. struktur tersier dan struktur kuartener. D. 6. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus. Lihat Gambar 2. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC. The Biology Project-Biochemistry 2. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat. Pelindung gugus amino adalah Boc.6. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam CF3COOH. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler. Struktur primer protein Sumber: www. . Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. 2003. struktur sekunder.biology. pola lipatan berulang dari rangka protein. 3.

(β-turn. "puntiran-alfa"). 2003.   beta-turn.biology. berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral.  beta-sheet (β-sheet. berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H). "lempeng-beta"). dan gamma-turn. Struktur tersier . (γ-turn. 3.html.arizona.Gambar 2. The Biology Project-Biochemistry Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:  alpha helix (α-helix. "lekukan-beta"). "lekukan-gamma").edu\biochemistry\biochemistry.6 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Sumber: www.

yang dipaparkan pada Gambar 2.edu\biochemistry\biochemistry. The Biology Project-Biochemistry .8. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI) 4.arizona. berbentuk globuler. Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Sumber: www. 2003. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.biology. Lihat contoh Gambar 2.Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. struktur tersier enzim sering padat.7.html. Sebagai contoh. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit.

mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu . Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut. b. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer. Kasifikasi protein 1. keratin. yaitu : 1. terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein Globular Protein globular berbentuk bola. Lipoprotein. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin. Globulin. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen.E. Fosfoprotein dan Metaloprotein) F. Koenzim Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. elastin. a. Berdasarkan struktur molekulnya. 3. Histon. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Reaksi-reaksi . protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. dan myosin). Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam asam amino. dan Protamin). mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. 2. 2. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein.

Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. OH. yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Katalisator ada dua macam.Hg). Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Koenzim: molekul organic kecil. contohnya ada 9. NADP. Oleh karena itu. Artinya. Namun. sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein. Dilihat dari sturkturnya. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. 3. pemindahan gugus serta isomerisasi. dan ion logam. Contoh: NAD. Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin 1. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting. dan dapat terganggu oleh perubahan pH. dibutuhkan katalisator. enzim memiliki sifat-sifat protein. Perbedaan Enzim dan Koenzim . dan lain-lain. enzim adalah protein. salah satumya Niasin. seperti termolabil. skorbut. katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. ATP. rabun senja.yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik. tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen. 2. 1. misalnya H.Pb. sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri. bisa rusak oleh logam berat (Ag. Contoh katalisator protein adalah enzim. Enzim merupakan suatu biokatalis.

atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat). koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. di samping substratnya. banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B. 2. dan reaksi yang membentuk .  Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi.. bagian protein holoenzim disebut apoenzim. sebuah molekul organik sekunder yang dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim. Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya. mudah rusak oleh logam berat. Anda pasti akan mengenal koenzim. termostabil. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH). holoenzim. pemindahan gugus serta isomerisasi. memiliki berat molekul yang rendah. Jika enzim dan koenzim disatukan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. memiliki letak tertentu di dalam sel. Enzim Memerlukan Koenzim Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain memerlukan.  Enzim: biokatalisator. Sementara itu. membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik. Oleh karena itu. bisa dikatakan sebagai substrat kedua. dan apoenzim.Ketika mempelajari enzim. disebut holoenzim. dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya. yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim adalah molekul organik nonprotein. termolabil. memiliki fungsi yang spesifik. hidrida (NADH dan NADPH). enzim tersebut tidak aktif. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja.

ragi (yeast) Eschrichia coli bakteri heterolaktat .2. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder Untuk dua laasan penting.ikatan kovalen (kelas IUB 1. Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan demikian. 3. dan 6). Sebagai contoh pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob. metabolit yang berasal dari piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan tereduksi. satu molekul koenzim akan direduksi. Reaksi lisis. Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih besar. Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+ Oksidan Piruvat Asetaldehid Dihidroksiasoton fosfat Fruktosa Produk Tereduksi Laktat Etanol -Gliserofosfat Matinol Bentuk Kehidupan Otot. peran penting kmampuan otot yang bekerja secara anaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. Sebagai contoh. Di bawah keadaan anaerob. bakteri laktat. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. tidak memerlukan koenzim. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang tereduksi menjadi NAD+. Tabel . dalam reaksi oksideruduksi. reduksi piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan sintesis ATP. Sebagai contoh. termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan. Alasan pertama. akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim sebagai substrat sekunder.5. jika satu molekul substrat dioksidasi. aktivitas kerjannya) akan terhenti. perubahan kimia di dalam koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat.

Diagram berikut melukiskan konsep yang disebut terakhir ini. adalah biasa untuk menggambarkan hanya ―separuh reaksi‖ di sebelah kiri: D– H KoE D KoE .H A Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks KoE-G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi.Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus D–G+A A–G+D Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (DG) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal. Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen. reksi transaminasi). reaksi dahidrogenasi) atau sebagai pembawa gugus intermediet (misal.H . sebenarnya ada berbagai kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu (misal. D– H KoE A–H D KoE . transaminasi).

NADP+. Dianggap sebagai substrat ke-2 Klasifikasi koenzim 1. Karakteristik koenzim: 1.Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian reksi yang berlangsung di dalam sel utuh. Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen: Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. dan merupakan darivat adenosin monofosfat (AMP). Lipoat. Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+. Stabil terhadap panas 3. riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik. co-Enzim Q kebanyakan derivat vit. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil. Pemindah gugus selain H     Gula phosphat CoA. serta fosfat. 2. B dan adenosin monopospat. Pemindah gugus H NAD+ . dan koenzim kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. non protein 2. Banyak koenzim mengandung adenin. FAD As.SH KoEnzim folat KoEnzim kobomida (vit. ribose. Vitamin B nikotinamida. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi hidrolitik) 4. tiamin. B12) . Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen 5. FMN.

7. Ko-A 13. UDP 11. 8. pemindah elektron. 6. Biotin 12.     As. Contoh-contoh koenzim dan peranannya No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan 1. 9. FMN FAD Ko-Q Sit Fd ATP PAPS Flavin mononukleotida Flavin-adenina dinukleotida Koenzim Q atau Quinon Sitokrom Ferredoksin Adenosina trifosfat Fosfoadenil sulfat Uridina difosfat Biotin Koenzim A Tiamin pirofosfat Hidrogen Hidrogen Hidrogen Elektron Elektron Gugus fosfat Gugus sulfat Gula Karboksil (CO2) Asetil C2-aldehida Hidrogen Hidrogen 10. Ditinjau dari fungsinya. Tabel 2.enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein. 4. dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen. 2. pemindah gugusan kimia tertentu (―group transferring‖) dan koenzim dari isomerasa dan liasa. Lipoat Thiamin piropospat Piridoksal pospat Biotin Gula fosfat Dalam peranannya . 5. NAD NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida Nikotinamida-adenina dinukleotida fosfat 3. TPP .

arizona. Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI). dkk.biology. S.DAFTAR PUSTAKA Lehningger. Albert L. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L. 1996. for example Thrombin . Proteins are also involved in the immune system (immune) as antibodies. trypsin 2. Bandung: ITB Purwo Arbianto. oxygen. Protein plays a role in structural or mechanical functions. 1977. nitrogen and some sulfur and phosphorus. Jakarta: EGC www. such as proteins that form the stems and joints cytoskeleton 3. meaning "the ultimate") is a complex organic compound which is a high molecular weight polymer of amino acid monomers linked to each other by peptide bonds. Edisi: 28 Januari 2003 Biochemistry Paper The Structures and Functions OF PROTEIN (This article is Arranged for Biochemistry's task) Lecture: Yoni Syriac. Edisi IV. Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah. hydrogen. 2003. Biokimia (konsep-konsep dasar). dan asam nukleat). eg. Protein molecules containing carbon.html. 1994. Kimia Organik II.edu\biochemistry\biochemistry. 1994. Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh. Protein is an enzyme or enzyme subunit. enzim. Proteins have various functions such as: 1. Proteins play an important role in the structure and function of all living cells and viruses. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1).U By: Balqis Alsangadah (08312241003) Asriningsih Suryandari (08312241027) Enry Widiyarti (08312241031) Estherlita Dian Pratama (08312241035) Afrilia Yunita (08312241043) SCIENCE EDUCATION Faculty of SCIENCE AND MATHEMATIC YOGYAKARTA STATE UNIVERSITY 2011 PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION A. 1982. Biokimia (protein. The Biology ProjectBiochemistry. Biokimia. ribonuclease. Preliminary Protein (root words from Greek protos.

b. hydrogen. H atoms attached to atom C α. d..4. C α atoms. gliadin (wheat) and nutrient transport in plants 6. B. In other organisms. 7. Called α because adjacent to the carboxyl group (acid). The main characteristics of the protein molecule that is. Amino Acids a. Structure of amino acids and amino acids protein name Amino acids that occur naturally as a constituent of protein has an amino group (NH2) and carboxylic group (COOH) attached to the same atom on the alpha carbon atom. Functional group usually has a rather strong interaction. Generally occur on 20 kinds of amino acids that are covalently bonded in sequence variation in variety. 3. Most of the chemistry of life is a polyfunctional organic compound. form a polypeptide chain. growth hormone (auxin). in some cases. such groups exist in karbohidat and between the amino group with the carboxyl of amino acids. c. Therefore. oxygen. There are other chemical bonds that cause the formation of arches polypeptide chains into threedimensional structure of proteins. Amino group attached at C α. e. eg casein (milk). . etc. divided into 2 kinds of fibers and globular proteins. 2. ovalgumin (eggs). Carboxyl group attached at C α. Some of these amino acids can be synthesized from amino acids (called nonessential amino acids). this amino acid called α-amino acids and in general the structure formula can be described as below. Amino acids are the basic units of protein structure. eg insulin. and. Protein as a system controller in the form of hormones. at a plant in Africa that has a very sweet taste or anti-freeze proteins in fish. Protein as a component of storage / nutrient. Protein Composition Proteins are composed of carbon. 1. This proves that the molecular building blocks of protein are amino acids. while some must be obtained from food (called essential amino acids). a fact which makes it both essential and potentially toxic. Protein as a source of nutrients and act as a source of amino acids for organisms that are unable to form these amino acids (heterotrophic). proteins have other functions such as Monelin. Protein when hydrolyzed by acid or base will be amino acids. sulfur. Proteins based on shape. 4. nitrogen. Protein that is not watery component in the cell and so are often found in living things have a function that was amazing. 5. R groups are also bound to the C α atoms. 1. structure is not stable against several factors such as pH. reaktis generally very speifik this was due to the reactive side groups and the composition of typical makromolekulnya structure. Protein is the only nitrogen-containing organic compounds. The structure of the amino acid α An amino acid-α consists of: a.

Constituent proteins. Abbreviation Name Nature of cluster structure of the side chain An alanine Ala hidropibik 2 Valin * Val 3 Leucine * Leu 4 * trp tryptophan 5 Methionine * Met 6 * Ile isoleucine 7 Proline Pro 8 Phe Phenylalanine * 9 Serin Ser Polar uncharged 10 Glycine Gly 11 Threonin * Thr 12 Cysteine Cys 13 asparagine Asn 14 Glutamine Gln 15 Tyrosine Tyr Aspartic acid Asp 16 negative Loaded at PH 7 (acidic) 17 acid glutamate Glu 18 Arginine Arg positive Loaded at pH 7 (base) 19 Lysine * Lys 20 histidine His Note: an *) Essential Amino Acids There are 20 amino acids are divided into two groups. All amino acids except proline has the general structure of formula L-α amino acids as follows. The basic framework a number of compounds important in metabolism (especially vitamins.Examples of structures of several amino acids The difference between a single amino acid with another amino acid that is caused by differences in the R group called side chains. There are 20 amino acids that act as the builder of the protein molecule.the nature of R group contents: 1. Amino acids with side groups R are positively charged 4. in the form of essential amino acids must be obtained through food. There are 4 groups of amino acids based on the nature . and nucleic acids) 3. Distinguished from one another by the side group R. Amino acids with side groups R are negatively charged . 2. 12 types of amino acids of non-enensial in production by the body. Amino acids with functional side polar uncharged R 3. While the remaining eight. hormones. 2. including enzymes. Among other functions Amino Acids: 1. Amino acids with side groups R non-polar or hydrophobic. common names and abbreviations can be seen below: No. non-enensial amino acids and essential amino acids. the formula structure. Metal binding is important that the need in the enzymatic reaction (cofactor).

there are eight of them that can not be synthesized by human adult so obtained through food. hydrophobic side chain or difficulty soluble in water. In soy milk products also meet many of leucine content. such as meat. Tryptophan: some sources get from carbohydrates. fish. grain legumes. vegetables (spinach. cashew nuts.Typical cirri essential amino acids: 1. milk (whole milk. banana. and fish. some types of cheese). have a common name (trivial). e. c. 2. brown rice and soybeans. Average daily lysine requirement is 1 to 1. asparagine was first isolated from asparagus. pistacio. peas. corn) and beans (lentils. For example. and sesame seeds. . 3. garlic. Lysine: protein contained in soybean. isolated from wheat glumatat acid. skim milk. meat (chicken. fish. . d. Leucine. Threonine: present in foodstuffs such as milk. beef. Essential Amino Acids are not produced by the body.5 g.Amino acids with side groups R non-polar or polar uncharged hydrophobic positively charged negatively charged Alanine Isoleucine Leucine Methionine Phenylalanine Proline Tryptophan Valine asparagine Cysteine Glutamine Glycine Serin Threonine Tyrosine Arginine Histidine Acid lysine aspartate Glutamic acid b. Usually taken (used) from the source (where) the protein was first discovered. Tryptophan present in eggs. milk. and cheese. Such amino acids known as essential amino acids. red beans. widely available in foods that are high in protein. f. b. Methionine: The main sources of methionine are fruits. Essential amino acids Of the 20 amino acid protein molecule builder. milk. Isoleucine. tofu). meat. glycine derived from the Greek language which means sweet. meat. including the following: a.

In everyday life are found in the form of salt derivatives referred to as monosodium glutamate or MSG. telar. found on farm products such as meat. k. h. eggs. This amino acid serves as fuel for the brain that controls excess ammonia formed in the body due to biochemical processes. l. arginine is essential. Glutamine: an amino acid which is also known as acid glumatik. oats. g. 3-amino acid is a substance propinoat beginner in the biosynthesis of vitamins. sapai. Meanwhile. For example. The main food sources of arginine are found in farm products such as meat. milk. c. eggs and milk (and its derivatives). banana. In addition. Arginine: even though non-essential for humans and other mammals. Naturally. nearly two-thirds. i. Forming raw materials by the enzyme phenylalanine phehidroksilase. Catecholamines is known as vigilance-enhancing essential for nerve impulse transmission. histidine is an essential amino acid for children. Valin. this essential amino acid found in grains that contain oils such as peanut. Aspartate was also made possible role in resistance to fatigue. Glycine: glycine widely available on the collagen. garlic. fish. Cysteine is also found in foodstuffs such as chilli. ariginin commonly found in chocolate and peanut seeds. and Gentil. Proline e. fish and meat. Phenylalanine: a raw material for the formation of catecholamines. b. glutamine is found in wheat and soybeans. Tyrosine. . h. Non-essential amino acid produced by the body include: a. fish. cheese. According to research conducted by the Environmental Health Research Institute United States in 1988. Serin d. but ariginin can say as a halfessential amino acids because the production is very dependent on the level of development and health conditions. Pantothenic acid and 4-amino acid butanoat involved in the network (transmission) nodes nerve (nerve). Glutamic Acid: Glutamic be utilized in the flavor industry. Fenilalamin found in chicken meat. from plant products. Cysteine: atomic cysteine content similar to methionine. Non-protein amino acid There are several amino acids that occur naturally in living things that is not a protein and its structure is not α-amino acids. Asparagine: needed by the nervous system necessary to maintain equilibrium and also in the transformation of amino acids. Histidine: for humans. Tyrosine is contained in chicken liver. also function sebagia tyrosine stimulant and sedative drugs that eektif to improve mental and physical performance under pressure. was first invented in the cheese. sesame. c. milk and cheese. avocado. Asparagine is also found in meat (all kinds of sources).g. eggs. eggs. j. and soybeans. In children. and various derivatives. and nuts. without side effects. onions. milk. Some of them are common and play an important role in cell metabolism. broccoli. Aspartic acid: Functions in plants known as neurotransmitters in the brain and spinal muscles. d. Alanine: found in other forms of food such as meat. yeast. f. and wheat bulis core.

amino acids. amino acids can be divided into amino acids. One of the units that are acidic amino acid glutamate. Effect of side group Based on the above side chain structure. This compound is a compound in the biosynthesis of methionine.3-amino acid 4-amino acid propionate butanoat (Β-alanine) (γ-amino butyric) Acid pentotenat Cysteine and homo Homo sirena is among acid-α-amino acids which are not blocks of protein. The reactions of proteins can also occur on the side chain. Some examples are as follows: Glutamic acid An acidic amino acid Lisina An amino acid base Valine A neutral amino acid Serina A neutral amino acid So the excess-COOH group on an amino acid make these amino acids including amino acids acids. bases and neutral amino acids. For example. Homosisteina Homosirena e. f. Amino acids that do not contain excess both be neutral amino acids. These prices . Amino acids as ion dipole Measurement of pKa and PKB of neutral amino acids provide data PKB = 12 and pKa = 10. while the excess of-NH2 group of amino acids make it into the group of amino acid bases. hemoglobin is a protein that has a repeated unit (repeating unit) consists of 146 amino acid units.

In the solvent water.are consistent with the pKa of-NH 3 and PKB from the group-COO-. As is well known on the reaction of acid with a base. The presence of this dipole causes the amino acid has a high melting point and low solubility in organic solvents. -COO-group is less alkaline when compared with the group-NH2. b.3 neutral amino acid In the structure above involved a single positive charge and one negative charge on one molecule ion. On the basis of neutral amino acids were described as bi polar follows: Figure 1. H + CH3OH + CH3OH2O H + + OHCH3COOH H + + CH3COOH2O + OH-+ RNH2 RNH3 + RNH3 RNH3 + CI-+ CIRNH2 RNH3 + + H2O + H3O + RNH3OH RNH3 + + H2O + H + Two things can be concluded based on the information above. amino acids in the form of "ion Zwiter" so it can be as acidic (proton donor) and as a base (proton aseptor) As an acid: H3N + CH (CH3) COO-↔ H2NCH (CH3) COO-+ H + As a base: H + H3N + CH (CH3) COOH Compounds that are acidic and alkaline compounds such as amino acids called amfplit (amphoteric ekektrolid) Zwitter-ion . then the strong acid will produce weak conjugate base and a strong base would produce weak conjugate acid. Such a structure is called the ion dipole or 'zwitterions'. namely: a. -NH3 + group is less acidic when compared with group-COOH. The two statements above can be seen in the general equation of the amino acid structure changes due to changes in pH.

Acidity + NH3 group is stronger than the basicity COOgroup. then the number of anions are more than the cation. g. the amino acid is said to be in the form of Zwitter-ion. Stereochemistry of the amino acid Protein amino acid compound is active optics with chiral centers on carbon atoms alpha and has the configuration L. in other words can be either amphoteric that is to be acid or give protons in strong base and is alkaline or accept protons in a strong acid. In such circumstances. which is described following the fischer projection. General equilibrium equations of the amino acids can be described as follows. Most free amino acids are in the form of Zwitter-ions at neutral pH and physiological pH near neutral. h. In the acidic (low pH). then the . amine group in amino acids into positively charged (protonated. This isolistrik specific point depending on the type of amino acid. Zwitter-ions can be extracted from amino acid solution as a dotted white crystal structure because of its high melting dipolarnya.Amino acids in the form of not terion (left) and in the form of Zwitter-ion. The properties of amino acids and alkalis Because the amino acid binding amino group (NH2) and carboxyl group (COOH) in one molecule. the amino acid structure tesebut stereo can be described as follows: L-amino acid (S-acid) Understanding L configuration is based on gliseraldehid configuration. so the solution will be slightly acidic and the net charge is negative.-COO-). structure (1) binds H + to produce a cation (2) so that (1) is alkaline and under alkaline (high pH) structure (1) binding of OH-produced anion (3). If the general structure of amino acids is also depicted by fischer projection. while group karboksilnya become negatively charged (deprotonated. In particular pH called isolistrik point. these substances can be considered as well as acid and base (though their natural pH is usually influenced by group-owned R). Because amino acids have amine and carboxyl groups active at the same time. so that (1) acidic.-NH3 +). the amino acids have the nature of ammonium ion (+ NH3) and properties of carboxylate ions (COO-). R CO2H R CHCOO CH CH-COO-R From the equation above shows clearly keamfoteran amino acids.

FDNB also reacts with α-amino group and α-amino group derivate occurring. called a DNP-amino acids. threonine or isoleusina. each having two carbon atoms is not symmetrical. and groups contained in the side chain (R). Proline and hydroxy proline which tersubsitusi amino acid groups. L (-) . All amino acids and peptide-containing. i. 4-dinitrofetil. Because the clusters have the nature flouresensi dansil high. daisies and asilhalida can be formed from this amino acid.gliseraldehid L-amino acid Each α-amino acids have one or more carbon atoms is not symmetrical. This reaction is used for the determination of amino acid N-end of a chain polipedtida. as it is called L-alpha amino acid. • Sanger reaction Sanger reaction is a reaction between α-amino group with l-fluoro-2. but all have the L configuration. Reaction of amino acids Because amino acids containing amino groups and clusters karbosilat. In the atmosphere a weak base. the amino group and the group can diasetilisasi karbosilat can diesterkan. which can be used widely for identification and quantitation of amino acids. • Reaction dansil chloride Dansil chloride reaction is the reaction between amino acid group denagn l-dimethyl-amino naphthalene-5-sulfonyl chloride (dansil chloride). Enyawa amide. The number of stereo isomers of amino acids is determined by the number of carbon atoms is not symmetrical it has. FDNB reacts with amino acids to form α-derivate 2. • ninhydrin reaction Nihidrin reaction can be used for quantitative determination of amino acids. there was a blue solution which intensity can be determined by spectrophotometry. only two reactions are described important enough alone. In this diktat will not be discussed all the chemical reactions of amino acids. By heating a mixture of amino acids and nihidrin. 4-dinitrobenzena (FDNB). then the derivate dansil amino acids can be determined by how flourometri. For example. α-amino group free to react in a positive nihidrin. except for glycine. For example. giving the results of other reactions in yellow. identified by chromatography.L configuration is one where the amine group (NH2) is located on the left. • Reaction of amino acids Typical reaction caused by the presence of amino acid α-carboxyl group. all amino acids will give a positive reaction of these functional groups. which produces an . α-amino. • edman reaction edman reaction is the reaction between α-amino acids with fenilisotio-cyanates.

inter-unit or units segmer re (inter-unit linkage). In a sour mood in nitrometana solvent.R . If this sequence occurs with spin anti-clockwise direction. oligomers. nucleotides. In general. then it is a type L. j. Cysteine oxidation in the presence of iron ions. Amino acid molecules bound to each other are linked by an amide group which is called a peptide bond formed between the NH2 group of one amino acid with the COOH group of another amino acid. nucleic acids. then the amino acids except glycine-haveoptic isomers: L and D. Peptide Peptide compound is the result of polymerization of amino acids. A simple way to identify this isomeri of two-dimensional image is to "encourage" H atom into the back of the reader (away from the reader). The result of reactions that occur can be separated and identified by chromatography. a natural amino acid produced by eukaryotes is the L type. • analisia amino acid the principle of partition chromatography and ion chromatography can be used to analyze not only amino acids but also peptides. In polymer chemistry discipline known term monomers. Edman reaction is also used for the determination of amino acid N-end of a polypeptide chain reaction. although some sea slugs produce type D.repeated units between units Based on the information above can be concluded that in this case peptides or proteins disciplines with . and produce merkaptida. proteins. • reaction of Schiff bases Schiff base reaction is a reversible reaction between α-amino groups with aldehyde groups. from the abbreviation COOH . Bacterial cell walls contain lots of amino acid type D. lipids and carbohydrate mixture. polymers. Sulfihidril group on cysteine reacts with heavy metal ions. Isomerism at amino acid molecules Two models of optical isomers of the amino acid alanine Because of the central C atoms bind four different clusters. Various ways elektroforesa chromatography and amino acids based on solubility and its properties.NH2). and the Sistine. If clockwise (rotation to the right) occurs sequence-residue carboxyl-amine then this is the type D. (This rule is known in English by the name of Corn. giving results disuffida compound. Schiff bases usually occurs as an intermediate in the enzyme reaction between α-amino acids and substrate. The concept penetrapan peptide polymers on discipline get the correlation as follows: Amino Acid Monomers --Peptide Oligomer --PolymersPolypeptide --Group (-CH-C-NH-) -----.amino acid derivate feniltiokarbamil. • reaction of R groups SH group in cysteine. the latter is experiencing cyclization to form compound feniltiohidantoin circumference. hidroksifenol on tirosina. and guanidium on arginina shows a typical reaction which is common in these functional groups. C.

more emphasis on inter-unit unit re-called cluster peptides. Bond between amino acids from one another is called a peptide bond. organisms use enzymes to assist the process of termination or to accelerate peptide bond formation reaction. build RNA and DNA. but not the same as proteins. Quite a lot of interesting peptide compounds and plays an important role in life. The result of this bond is a bond CO-NH.arizona. and produce a molecule called an amide. because it has less regular segmer (having side chains which vary). called peptides.biology. The twenty kinds of amino acids linked to each other.html. spreading oxygen throughout the body and participate in muscle activity. 2003. Understanding segmer in polymer chemistry applied in the polypeptide rather difficult. tissue repair. with a diverse sequence to form proteins. Amino acids are substances the body builder. form antibodies. However. it is marked by the escape of water molecules when the reaction. Peptide bond Every living thing has a lot of proteins made from 20 amino acids that form the same kind of various proteins. the energy released by 10 kJ / mol. One of them is piroglutamilhistiridilprolinamida. In general. Peptide bond is formed from proteins that have a tendency to break up spontaneously when there is water. The reaction is a condensation reaction. If the peptide is inserted in the human body it will stimulate spending which in turn stimulates tirotropin expenditure as a regulator of thyroid hormone metabolism in the body. Peptide bond formation Peptide bond can be destroyed or terminated by hydrolysis. Compounds were present in the hypothalamus gland of cows and pigs. The result of such termination. There is a kind of medium substance formed from amino acids which have characteristics of protein. The process of protein formation from amino acids is called protein synthesis. Peptides: amino acids can be strung together in a chain called "peptide bonds". 1. The Biology Project- .edu \ biochemistry \ biochemistry. Peptide bond is a bond that is formed when carbon atoms in the carboxyl group of a molecule share electrons with the nitrogen atom on the amine group of other molecules. Peptide bond formation Source: www. the termination process occurs very slowly. Peptide bond can be called as well as an amide bond. This peptide bond can absorb wavelengths of 190-230 nm.

at the start of the atom C terminal to the terminal N atoms. In writing the structure of peptides.COOH H2NCH . The process of solid phase peptide synthesis: 1. For the peptide consisting of many amino acids called polypeptides.5 and 6 amino acid called tripeptida. Line connecting the other amino acid abbreviations are indicated peptide bond. O Edge C H2N . Protected amino group is Boc. for example. 2. Binding of the carboxyl group on the first amino acid with particular solids. 3. Binding of amino acids after the first amino acid assisted with the DCC.COOH Glisil alanine (Gly-Ala) Alanil glycine (Ala-Gly) The first form is called Glisil abbreviated alanine (Gly-Ala). Solid phase peptide synthesis is used to combine many amino acids.C . 6. 4. 3. Peptide consisting of two amino acid molecules called dipeptide. whereas a second form called Alanil Glycine or abbreviated as Ala-Gly.CH .NH . so that the peptide structure consisting of two or more amino acids. 4. Removal of solids formed specifically to peptides with HBr in CF3COOH.Biochemistry 2.CH . Solid Phase Peptide Synthesis The difference between solid phase peptide synthesis with classical peptide synthesis is the synthesis is done from the rear. namely: O CH3 CH3 O H2NCH2 .NH . tentra peptide.C .COOH Edge N R1 R2 Image Structure N-terminal dipeptide Peptide structure is often shortened by combining all three letters of the abbreviation symbol name of a specific amino acid sequence in accordance with the sequence of amino acids peptide. the dipeptide formed from glycine and alanine have two possible structures of glycine and alanine structure has two possibilities. penta peptide. Amino acid-N mengendung tip called the N-terminal amino acids and amino acid-containing endterminal amino acid called C-C. when composed of 3.. and hexa peptide. Surviving the first amino acid with a second amino acid and so on with the first release of amino protective groups. Peptide structure and nomenclature Peptide is a result of polymerization of amino acids.C . Removal of guards with reacted with HCl in acetic acid.CH . free NH2 group (the remaining NH2) is always located on the left is called the N terminus and the free COOH group (residual COOH) is always located on the right is called the tip C. 5. from right to left as we write the peptide. . while one end chemically bonded to the insoluble solids. The main principle: to form a peptide bond.NHCH2 .

html. 1. "torsion-alpha"). 2003.edu \ biochemistry \ biochemistry. "curve-gamma"). "curve-beta"). Protein primary structure Source: www. Tertiary structure Tertiary structure of proteins is the overall fold of polypeptide chain to form 3-dimensional structure of the particular. (γ-turn.biology. Primary structure Primary structure is the sequence of amino acids that form the polypeptide chain. "plate-beta"). Figure 2. 2003. in the form of broad sheets composed of a number of amino acid chains that are held together through hydrogen bonds or bond thiols (SH).D.biology.html. See example Figure 2. . See Figure 2. Secondary Structure Protein secondary structure is regular. secondary structure. 3. Two patterns are most alpha helix and beta sheet.arizona. a spiral chain of amino acids shaped like a spiral. • beta-turn. The Biology ProjectBiochemistry Various forms of secondary structure for example is as follows: • alpha helix (α-helix.8. The Biology ProjectBiochemistry 2. Quaternary structure Some proteins are composed of more than one polypeptide chain. Quaternary structure describes the different subunit-subunit packed together form the structure of proteins. the tertiary structure of the enzyme is often dense. For example. globular shape. (β-turn.arizona. • beta-sheets (β-sheet. and • gamma-turn. which is presented in Figure 2.6 Alpha helix and beta sheet as secondary structure of proteins Source: www.7. repetitive pattern of the framework of protein folds.6. tertiary structure and quaternary structure. Protein structure There are 4 levels of protein structure that is the primary structure.edu \ biochemistry \ biochemistry. Tertiary structure of enzyme proteins trioses phosphate isomerase (TPI) 4. An example is human hemoglobin molecule is composed of four subunits.

proteins can be divided into 3 main groups. Based on their molecular structure. ATP. 3. Reactions require coenzymes such as: oksidoreduksi reaction. and others. lipoprotein. 2. Coenzyme Many enzymes that require coenzyme to function actively as a catalyst. Characteristics of protein fibers is the low solubility. The Biology ProjectBiochemistry E. exists in the body tissue fluid. a catalyst is needed. Coenzyme will enlarge the catalytic ability of an enzyme that far exceed the capabilities offered. easily changed under the influence of temperature. Niacin is a vitamin that some molecules of nicotinamide / nicotinic acid. and reactions that form covalent bonds.arizona. Meat is a food that contains a lot of niacin. high mechanical mempunyaikekuatan and resistant to enzyme digestion. because if it will cause vitamin deficiency diseases such as beri-beri. Proteins form fibers (fibrous) Proteins form of fibers consisting of several spiral-shaped peptide chains intertwined with one another so as to resemble a rigid rod. b. Kasifikasi protein 1. the catalyst will not change and will not be exhausted by the reaction. Included in globular proteins are (Albumin. Coenzyme and its relationship with some vitamins 1. night blindness.html. skorbut. 3. group transfer and isomerization. That . Catalyst needed to accelerate the reaction process. NADP. and myosin). These proteins are soluble in salt solutions and dilute acids. Niacin is found in the tissues of animals and plants. 2. The enzyme is a biocatalyst. for example there are 9. keratin. Nicotinamide molecules exist as part of a molecule of NAD + or NADP + which is a coenzyme Chemical elements in living cells subjected to several processes and reactions. Relations are some of coenzyme has a similar structure with certain vitamins.The structure of hemoglobin which is a protein quaternary structure Source: www. 2003. Globular proteins Spherical globular protein. Included in globular proteins are (nucleoprotein. Coenzyme: small organic molecules. one satumya Niacin. Example: NAD. Based on the composition of proteins is divided into two main groups namely. Protein Conjugation Protein conjugation is a simple protein-bound material non-acid amino acids. Histon. 2. These proteins are present in the body structure elements (collagen. Vitamins: class of chemical compounds contained small amounts of food but it has important meaning. resistant to heat and can be separated easily dissociated from the enzyme by dialysis. In each reaction of organic chemistry.edu \ biochemistry \ biochemistry. Simple proteins are proteins that on hydrolysis yields only amino acids. elastin. and Protamin). a. Coenzyme binding in tandem with the enzyme through covalent or non covalent bond is often referred to as a prosthetic group. However. Globulin. and Metaloprotein Fosfoprotein) F. In particular coenzyme vitamin molecule becomes part of the molecule. namely: 1. Protein is a protein conjugate on the hydrolysis not only results in an amino acid.biology.

Lysis reactions. Coenzyme can be considered as secondary substrate For two important laasan.5. will often help to consider coenzymes as secondary substrate. Therefore. The types of enzymes that require coenzyme is an enzyme that mengatalisis oksidoreduksi reaction. can be regarded as the second substrate. the protein called apoenzim holoenzim. Differences Enzyme and Coenzyme When studying an enzyme. For example. Enzyme Requires Coenzyme Many enzymes that megatalisis process of moving clusters and another reaction requires. has a specific function. Under anaerobic conditions. bringing it back and forth between the place of its creation and its usage. namely a catalyst of protein and nonprotein catalysts. and reactions that form covalent bonds (IUB classes 1. the enzyme was not active. Other reactions can perform this function is just as good. For example in bacteria or yeast that grow in anaerobic. can be damaged by heavy metals (Ag. coenzyme latter can be regarded as a secondary substrate. Coenzyme A second reason to give the same award is that aspect of this reaction may have fundamental physiological significance is greater. Here are the differences of enzyme and coenzyme. Meanwhile. metabolites derived from pyruvate act as oxidants for NADH and they themselves are in reduced . for example H. group transfer and isomerization. an important role kmampuan anaerobic muscle work to convert pyruvate into lactate is not located on pyruvate or lactate.is. have a specific location within the cell. chemical changes in the coenzyme occurs right balance of chemical changes that take place in the substrate. one molecule of coenzyme will be reduced. whereas the nonprotein catalysts. Coenzyme will enlarge the catalytic ability of an enzyme so that it far exceeds the capabilities offered only by the amino acid functional group. enzymes are proteins. The reaction aimed solely koenzin oxidize NADH which reduces to NAD +. Pb. Coenzyme that can diffuse freely generally serves as a carrier element (which is continually recycled). if one molecule of substrate oxidized. and 6). OH. Hg). and only one kind of reaction that could catalyzed by it. Examples of protein is an enzyme catalyst. such as thermolabile. measurement activities conducted by the speed of enzymatic reactions. Catalysts are of two kinds. activity kerjannya) will be suspended. holoenzim. 1. called holoenzim. a secondary organic molecules known as coenzymes because without coenzyme. • Coenzyme: required for activity of certain enzymes. Without NAD + glycolysis can not continue and Anaerobic ATP synthesis (and thus. or chemical units such as the acyl group (coenzyme A) or methyl groups (folate). hydride (NADH and NADPH). does not require a coenzyme. the enzyme has the properties of proteins. in reaction oksideruduksi. and apoenzim. and metal ions. thermolabile. 3. low molecular weight. and can be disrupted by changes in pH. you will surely know the coenzyme. which is a lot of coenzyme derivative of vitamin B. reduction of pyruvate to lactate produces re-oxidation of NADH and ATP synthesis memunkinkan. Viewed from sturkturnya. thermostable. • Enzymes: biokatalisator. easily damaged by heavy metals. For example. including hydrolysis reaction catalyzed by digestive enzymes.. Coenzyme binding in tandem with the enzyme through covalent bonds or nonkovalen style often referred to as a prosthetic group . which make up the mass of the enzyme. a catalyst which is synthesized by living organisms.2. 2. Therefore. If the enzyme and coenzyme are united. First. Coenzyme is a nonprotein organic molecules. in addition to substrate. hydrogen (Fahd). Coenzyme required for the enzyme to work.

yeast (yeast) Eschrichia coli bacteria heterolaktat Coenzyme function as reagents Force Shifters This type of biochemical reaction force displacement D-G+AA-G+D Functional molecules that move the group (G) of the donor molecule (DG) to a final aseptor molecule (eg. transamination). Many coenzymes contain adenine. in fact there are various intermediate complexes Koe-G that can be involved in a particular reaction (eg. lactic bacteria.circumstances. D . and coenzyme kobamida and folic acid to function in the metabolism of one carbon. is common to describe only "half reaction" on the left: D .H That this actually represents only a special case of transfer of ordinary group can best be understood in terms of corrections that take place in intact cells. The following diagram depicts the concept of the latter.H Koe A .H Koe Koe D . Vitamin B nicotinamide. correcting transamination).H A Although this diagram suggests the formation of only one single-G Koe complex during the reaction. Coenzyme Characteristics: . To transfer the group is not hydrogen: Vitamin B form the inner structure of many coenzymes.H Koe D . and is darivat adenosine monophosphate (AMP). thiamine. Examples include the NAD + and NADP +. reaction dahidrogenasi) or as an intermediate carrier groups (eg. Table. The mechanism for the regeneration of NAD + anaerobes Oxidants reduced Shape of Life Products Pyruvate Acetaldehyde Dihidroksiasoton phosphate Fructose Lactate Ethanol a-Gliserofosfat Matinol Muscle. pantothenic acid is riboflafin and essential elements that form the coenzyme for biological oxidation and reduction. and phosphate. If the group is transferred hydrogen. ribose.

Judging from the function. Shifters group H NAD +. non-protein 2. Many required for enzyme activity except for digestive enzymes (hydrolytic reaction) 4.SH • folate coenzymes • coenzyme kobomida (vit. Regarded as a substrate to-2 Classification coenzyme 1. NADP nicotinamide adenine dinucleotide phosphate hydrogen3. electron transfer. Ko-Q Coenzyme Q or Quinon Hydrogen 6. Lipoic • Thiamin piropospat • Piridoksal phosphate • Biotin • Sugar phosphate In his role. Shifters group other than H • Sugar phosphate • CoA. Adenosine triphosphate ATP phosphate group 9.1. Examples of coenzymes and its role Code No Abbreviation of the displaced 1. B and adenosine monopospat. Sit Cytochrome Electron 7. Fosfoadenil PAPS sulfate sulfate cluster 10. 2. Table 2. enzymes often need specific organic compounds other than proteins. FAD Flavin-adenine dinucleotide hydrogen 5. FMN. NADP +. Biotin Biotin carboxyl (CO2) 12. There are bound to the enzyme covalently (prosthetic) mostly non-covalent 5. Uridina diphosphate UDP Sugar 11. Heat stable 3. FMN Flavin mononukleotida Hydrogen 4. NAD nicotinamide-adenine dinucleotide hydrogen 2. handling a particular chemical group ("group transferring") and a coenzyme from isomerasa and liasa. Is an organic compound with small molecular weight. co-enzyme Q most derivatives vit. FAD As. Fd Ferredoksin Electron 8. B12) • As. Co-A Acetyl Coenzyme A 13. Lipoic. TPP Thiamine pyrophosphate C2-aldehydes . known as a coenzyme that acts as a hydrogen transfer.

Jakarta: Ministry of education and culture Sabirin Matsjeh.html. 1982. Biochemistry (proteins. The Biology Project-Biochemistry.edu \ biochemistry \ biochemistry. Edition: January 28. Singkirkan . Bandung: ITB Purwo Arbianto. Jakarta: EGC www. 1977. Organic Chemistry II. 1994. London: Department of education and culture Stryer L.arizona. Fundamentals of Biochemistry (vol 1). 2003 Baru! Klik kata di atas untuk melihat terjemahan alternatif. IV Edition.biology. and nucleic acids). Biochemistry. et al. London: Erland Mohammed Wirahadi Kusumah. Albert L. 1996. enzymes. Biochemistry (basic concepts). 2003. 1994. Translator: Sadikin et al (Tim translators Department of Biochemistry Faculty of medicine).REFERENCES Lehningger.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful