You are on page 1of 48

4.

Protide

4.1. Aspecte generale. Clasificare

Protidele constituie componenţii cei mai importanţi ai tuturor vieţuitoarelor şi în
special ai organismelor cu organizare superioară. Ele ocupă un loc central în
structura materiei vii şi joacă un rol de prim ordin în funcţionarea ei. În ţesuturile
animalelor proteinele reprezintă 10 – 20%, în timp ce glucidele şi lipidele,
împreună, 1-5%. Prin urmare, protidele formează materialul de bază al celulei.
Conţinutul în protide al unor ţesuturi animale şi vegetale este următorul (% din
ţesutul proaspăt):
muşchi 18-23 seminţe de cereale 10-13
ficat 18-19 seminţe de leguminoase 23-40
rinichi 16-17 frunze 1-3
inimă 16-18 fructe 0,3-1
Protidele alcătuiesc clasa cea mai diversă dintre toate componentele sistemelor vii.
Se cunosc mii de protide iar numărul diverselor tipuri de astfel de compuşi este
enorm. Totodată, protidele sunt foarte specifice şi structura lor este caracteristică
numai pentru anumite organisme în care ele s-au format.
Protidele îndeplinesc funcţii fiziologice foarte variate, ca o reflectare a unui înalt
grad de organizare structurală şi de specializare. (Tabelul 2 )
În felul acesta, protidele şi derivaţii lor joacă un rol hotărâtor în toate procesele şi
fenomenele vieţii ceea ce înseamnă că sunt principalii purtători materiali ai vieţii.
Compoziţia elementară de bază a protidelor, indiferent de natura şi provenienţa
lor, este în general, similară. Toate sunt substanţe cel puţin cuaternare şi conţin
întotdeauna C, H, O şi N; unele conţin şi S şi/sau P, iar altele şi metale: Fe, Mn, I,
Cu, Zn etc. Proporţia elementelor chimice de bază este următoarea: C aprox.
50%, H ~ 7%, oxigen ~ 23%; azot ~ 16%; S până la 3%.

Tabelul 2
Diversitatea funcţiilor protidelor
În grupa protidelor se clasifică, în mod convenţional, toţi compuşii chimici care prin
hidroliză eliberează aminoacizi, precum şi aminoacizii înşişi. În funcţie de numărul
aminoacizilor constituenţi, ca şi a existenţei unor compuşi de natură neprotidică în
structura lor, protidele se clasifică astfel: (Figura 4.1.)
PROTIDE
Aminoacizi
Peptide
Oligopeptide
Proteine
Proteine simple
Proteine conjugate
Polipeptide

Fig. 4.1. Schema clasificării protidelor
Categoria Funcţia generală Exemple Rol biologic
Enzime
Cataliza reacţiilor
biochimice
Anhidraza
carbonică
Accelerarea schimburilor de CO2
Proteine de
structură
Organizarea şi
consolidarea celulelor şi
structurilor
Colagen,
Elastina

Constituent al tendoanelor, cartilagiilor,
ţesutului conjunctiv

Proteine de
transport
Facilitarea transportului
ionilor sau moleculelor la
traversarea membranei
Permeaza
lactozei

Asigură trecerea şi acumularea
lactozei în celula bacteriană

Proteine de
apărare
Neutralizează structurile
străine
Imunoglobuline
(anticorpi)

Fixează specific structurile străine
(antigene) şi favorizează eliminarea lor

Proteine de
rezervă

Nutriţia paleativă a
descendenţilor
(ouă, cereale)
Ovoalbumina Proteina principală a oului
Receptori
Detecţia şi transducţia
semnalelor chimice,
electrice, luminoase
Rodopsina
Captarea fotonilor în retină
Receptori
de
transcripţie
Modulatori ai expresiei
genelor
Gena 4p

Controlează metabolismul azotat

Hormoni
Comunicarea chimică
între ţesuturi şi organe
Insulina

Asigură intrarea şi consumul glucozei
în ţesuturile vertebratelor


4.2. Aminoacizi

Aminoacizii reprezintă unităţile structurale de bază ale proteinelor, compuşi
macromoleculari a căror moleculă este alcătuită din resturi de o-aminoacizi. Prin
hidroliza proteinelor, de exemplu prin fierberea lor în cantităţi suficiente de acizi
sau baze concentrate, sau sub acţiunea enzimelor proteolitice, se obţine un
amestec de o-aminoacizi, la care grupa aminică primară şi grupa carboxil sunt
legate la acelaşi atom de carbon.
Aminoacizii pot fi consideraţi derivaţi ai acizilor organici obţinuţi prin substituirea
unuia sau unor atomi de H cu grupe aminice.
Din proteine, prin hidroliză, se eliberează 19-25 o-aminoacizi, însă de regulă se
obţin 20 de o-aminoacizi. Diferenţierea aminoacizilor este determinată de natura
radicalului R, care constituie catena laterală a fiecărui aminoacid şi care
influenţează particularităţile funcţionale şi specifice ale proteinelor ce-i conţin.
Mai jos sunt redate trei moduri de reprezentare a unui o-aminoacid:


R
R
R
C
O O
O
-
H
COOH
NH
2
NH
2
OH
NH
3
+
o
A B C

unde R – radical, adică un grup de atomi din molecula aminoacidului, legat de
atomul de carbon α şi care nu ia parte la formarea lanţului polipeptidic.
- A şi B nu pot exista la nici un pH fiziologic, dar pot fi utilizate în mod
formal atunci când se discută chimia aminoacizilor;
- C este structura ionică a unui aminoacid la pH-ul fiziologic.

4.2.1. Aminoacizi existenţi în proteine

Aminoacizii existenţi în proteine se pot clasifica după mai multe criterii. În funcţie
de structura radicalului R se pot împărţi în alifatici şi nealifatici (ciclici). O altă
clasificare se poate face în funcţie de reacţia lor: aminoacizi neutri, bazici şi acizi.
Aminoacizi neutri au câte o singură grupă aminică şi o singură grupă carboxil, în
timp ce la cei bazici există o grupă aminică suplimentară. În aminoacizii cu caracter
acid există două grupe carboxilice şi una aminică.
Cea mai raţională clasificare este cea care se bazează pe polaritatea radicalilor
aminoacizilor. La pH 7, adică la pH–ul ce corespunde condiţiilor intracelulare,
radicalii R se subîmpart în nepolari ( hidrofobi), polari sau neîncărcaţi, încărcaţi
pozitiv şi încărcaţi negativ. În concordanţă cu aceasta, aminoacizii care intră în
structura proteinelor se pot subîmpărţi în patru clase:
a) cu radicali nepolari (sau hidrofobi);

b) cu radicali polari neutri (neîncărcaţi);
c) cu radicali polari încărcaţi pozitiv;
d) cu radicali polari încărcaţi negativ.

a) Aminoacizi cu radicali nepolari
În această clasă intră patru aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina,
izoleucina), doi aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf
(metionina) şi un iminoacid (prolina). Caracteristica generală a tuturor acestor
aminoacizi o constituie solubilitatea lor mai mică în apă în comparaţie cu cea a
aminoacizilor polari. Componentul cel mai slab hidrofob al acestei clase este
alanina care este astfel aproape de graniţa dintre aminoacizii nepolari şi cei cu
radicali polari neutri.

Alanina (Ala)
+
H
3
N CH COO
-
CH
3

Valina (Val)
+
H
3
N
CH
CH COO
-
CH
3
H
3
C

Leucina (Leu)
+
H
3
N CH
CH
COO
-
CH
2
CH
3
H
3
C

Izoleucina (Ile)
+
H
3
N CH
CH
COO
-
H
3
C C
2
H
5


+
H
3
N CH COO
-
CH
2
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp)
+
H
3
N CH COO
-
CH
2
N
H

COO
-
CH
3
+
H
3
N CH
(CH
2
)
2
S
Metionina (Met)

COO
-
C C
C
N
H
2
+
H
2
H
2
H
2
Prolina (Pro)

Datorită radicalului alifatic R, alanina, valina, leucina, izoleucina şi metionina
participă la interacţiuni hidrofobe cu alte resturi de radicali R ai unor aminoacizi ce
aparţin aceleiaşi clase. Catena laterală fenilică a fenilalaninei şi ciclul indolic al
triptofanului sunt, de asemenea, capabili de a interacţiona hidrofob. Atomul de
hidrogen de la azotul ciclului indolic poate să participe la formarea legăturilor de
hidrogen cu alte grupe localizate în interiorul globulei proteice.
În această grupă intră şi prolina, un α-iminoacid care conţine o amină secundară în
ciclul pirolidinic. Prezenţa restului de prolină în lanţul polipeptidic al proteinei îi
permite acestuia să se răsucească şi să se adune.
Aminoacizii aromatici sunt responsabili de proprietatea pe care o au majoritatea
proteinelor de a prezenta absorbţie în ultraviolet (UV), cu un maxim între 275 şi
285 nm.
Dintre toţi aminoacizii aromatici, cea mai mare absorbţie o prezintă triptofanul.
b) Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi
Această clasă include un aminoacid alifatic – glicina (glicocol), doi hidroxi-
aminoacizi (serina şi treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina), un aminoacid
aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina). Aceşti aminoacizi sunt
mai solubili în apă decât aminoacizii cu radicali nepolari deoarece grupele lor
polare pot forma legături de hidrogen cu moleculele de apă:


+
H
3
N COO
-
CH
2
Glicina (Gly)

+
H
3
N CH COO
-
CH
2
OH
Serina (Ser)

+
H
3
N CH
CH
COO
-
CH
3
OH
Treonina (Thr)

+
H
3
N CH COO
-
CH
2
SH
Cisteina (Cys)


CH
2
+
H
3
N CH COO
-
OH
Tirozina (Tyr)

CH
2
+
H
3
N CH COO
-
CO NH
2
Asparagina (Asn)

+
H
3
N CH COO
-
CH
2
CH
2
CO NH
2
Glutamina (Gln)

Glicina se deosebeşte de ceilalţi aminoacizi prin lipsa radicalului R. De aceea,
resturile de glicină se pot distribui atât în zone hidrofobe interioare, cât şi pe
suprafaţa proteinelor. Tot datorită lipsei grupei R din restul de glicină, lanţul
polipeptidic este mai flexibil, deoarece prezenţa diferitelor grupe afectează
formarea spiralelor şi pliurilor. O serie de enzime îşi datorează accesul uşor al
substraturilor la suprafaţa lor tocmai prezenţei resturilor de glicină din moleculă.
Polaritatea serinei, treoninei şi tirozinei este datorată grupelor lor hidroxil, cea a
asparaginei şi glutaminei - grupelor amidă, iar cea a cisteinei - grupei ei sulfhidril.
Serina, treonina, asparagina şi glutamina sunt suficient de polare pentru ca radicalii
lor R, care sunt distribuiţi la suprafaţa proteinelor, să determine solubilizarea
acestora în apă sau, în cazul în care sunt localizaţi în interiorul globulei, să formeze
legături de hidrogen cu alte grupe polare.
CH CH
2
HN
O
OH
C
C
NH
CH
CH
O
R
R
CH
2
O
C
NH
2
HN
C
O
CH
O C
R
R
HN
CH
CH

Cisteina şi tirozina au cei mai polari substituenţi ai acestei clase de aminoacizi şi
anume grupele tiol şi, respectiv, hidroxilul fenolic. Aceste grupe tind să piardă
protoni prin ionizare mult mai rapid decât radicalii R ai altor aminoacizi din această
clasă, deşi ei sunt slab ionizaţi la pH 7.
Grupele ionizate dispuse la suprafaţa proteinelor determină solubilizarea acestora
în apă.
CH
2
O
CH
2
S
grupã fenolicã grupã tiol

Resturile de tirozină şi cisteină pot fi dispuse şi în zonele hidrofobe interioare ale
proteinelor, deoarece grupele lor R – neionizate pot participa la interacţiuni
hidrofobe sau la formarea legăturilor de hidrogen:

CH CH
2
HN
O
OH
C
C
NH
CH
O
R
CH
2
O
HN
C
CH SH O C
R CH
NH

Un exemplu de proteină la care resturile de tirozină sunt dispuse în interiorul
globulei este ribonucleaza. Prin denaturarea acestei proteine, resturile de tirozină
se developează la suprafaţă şi pierd protoni.
Uneori, în proteine cisteina se găseşte sub forma sa oxidată – cistina, care este un
disulfid format din două resturi de cisteină. Datorită structurii sale cistina poate lua
parte la formarea a patru legături peptidice (pe seama celor două grupe carboxilice
şi a două grupe aminice).
CH
2
CH
2
HOOC COOH S S C C
H
H
NH
2
NH
2
Cistina

Această proprietate a cisteinei de a se oxida conduce la formarea legăturii
covalente disulfidice între două părţi constitutive ale aceluiaşi lanţ polipeptidic
(legătură disulfidică intracatenară) sau, mai frecvent, la formarea legăturii între
două lanţuri polipeptidice (legătură disulfidică intercatenară). Legăturile disulfidice
se distrug prin reducere.

c) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acizi)
În această clasă intră doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic) care la pH
7 prezintă o sarcină totală negativă datorită grupei carboxilice β- şi γ-, respectiv.
COO
-
CH
2
+
H
3
N CH COO
-
Acidul aspartic (Asp)

CH
2
+
H
3
N CH COO
-
CH
2
COO
-
Acidul glutamic (Glu)


d) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici)
Această clasă cuprinde doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina) şi un aminoacid
slab bazic (histidina) care la pH 7 sunt capabili să primească un proton şi să se
încarce pozitiv. Grupa ε – amino a lizinei, grupa guanil a argininei şi ciclul
imidazolic al histidinei se protonizează cu formarea următoarelor structuri:

+
H
3
N CH COO
-
CH
2
CH
2
CH
2
CH
2
NH
3
+
Lizina (Lys)

+
H
3
N CH COO
-
(CH
2
)
3
NH
2
+
NH
2
NH
C
Arginina (Arg)

+
H
+
H
3
N CH COO
-
CH
2
N N H
Histidina (His)

Fiecare proteină nu conţine neapărat toţi aminoacizii menţionaţi în această
clasificare, iar aminoacizii care intră în structura diferitelor proteine în mod
permanent, se găsesc în acestea în cantităţi inegale.

4.2.2. Aminoacizi rari în proteine

Pe lângă aminoacizii care se întâlnesc permanent în proteine, există şi aminoacizi
prezenţi numai în anumite proteine. Astfel, în compoziţia colagenului şi gelatinei
intră aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină, în compoziţia tireoglobulinei intră
aminoacidul tiroxina care are proprietăţi hormonale, iar în elastină – aminoacidul
desmozină.
Structura dezmozinei îi permite să lege patru lanţuri polipeptidice într-o structură
radială. De aceea, elastina diferă de celelalte proteine fibroase prin faptul că este
capabilă să sufere o întindere în două sensuri

OH
+
H
3
N CH COO
-
CH
2
(CH
2
)
2
CH
NH
2
Hidroxilizina
COO
-
C
C C
C
N
H
2
+
H
2
H
2
Hidroxiprolina
HO
H
H

+
H
3
N CH COO
-
CH
2
O
OH
i i
i i
Tiroxina

(CH
2
)
2
+
+
H
3
N CH COO
-
(CH
2
)
2
N
(H
2
C)
2
(CH
2
)
4
+
H
3
N CH COO
-
NH
3
CH
COO
-
+
H
3
N
HC
-
OOC
+
Dezmozina


Aminoacizii care se găsesc mai rar în proteine reprezintă de fapt derivaţi ai
aminoacizilor obişnuiţi şi sub aspect genetic se deosebesc de aceştia deoarece nu
sunt codificaţi de codoni.




4.2.3. Aminoacizi neproteici
În afara aminoacizilor care intră în compoziţia proteinelor, s-au izolat din plante,
animale şi microorganisme mai mult de 150 de aminoacizi care există fie în stare
liberă, fie în stare combinată (în peptide inferioare), dar niciodată în proteine. În
majoritatea, ei reprezintă derivaţi ai α-aminoacizilor, dar pot fi şi derivaţi β, γ şi δ-
aminoacid. Printre aceşti aminoacizi se pot menţiona:
β-Alanina, intră în compoziţia vitaminei B
3
(acid pantotenic) şi a derivatului său –
coenzima A; se găseşte de asemenea în peptidele naturale carnozina şi anserina:

H
2
N CH
2
CH
2
COOH
|÷Alanina

Acidul γ-aminobutiric se găseşte în plante, precum şi în ţesutul nervos al
mamiferelor şi păsărilor. Participă în calitate de agent chimic în transmiterea
impulsurilor nervoase.
(CH
2
)
3
H
2
N COOH
Acid ¸÷aminobutiric


Ornitina şi citrulina sunt intermediari importanţi ai biosintezei ureei. Citrulina este
precursorul direct al argininei.









Acidul α,ε–diaminopimelic se găseşte în cantităţi importante în membrana celulei
bacteriene.
CH COOH
+
H
3
N CH COO
-
(CH
2
)
3
NH
2
Acid o,c÷diaminopimelic

Sarcozina este un produs intermediar de metabolism al compuşilor cu un singur
atom de carbon; intră în compoziţia unei grupe de antimetaboliţi ai actinomicetelor.
Este un derivat metilat al glicinei:
NH CH
2
H
3
C COOH
Sarcozina

Betaina este un produs intermediar al metabolismului lipidelor; este derivatul
trimetilat al glicinei existent în ţesuturile animalelor şi plantelor. Betaina din sfecla
de zahăr intră în aşa-numitul „azot vătămător” ce împiedică cristalizarea zaharozei
şi diminuează randamentul fabricilor de zahăr.
Ornitina
+
H
3
N CH COO
-
(CH
2
)
3
NH
2
+
H
3
N CH COO
-
(CH
2
)
3
NH
2
NH
C
Citrulina
O

+
N CH
2
COO
-
H
3
C
H
3
C
H
3
C
Betaina


Homoserina este un produs intermediar de metabolism care se găseşte în
ţesuturile animale şi vegetale.
CH
I
OH
H
2
N
CH
2
CH
2
COOH
Homoserina

Aminoacizi neesenţiali şi esenţiali. În organismul majorităţii animalelor şi al
omului se sintetizează aproximativ jumătate din aminoacizii necesari pentru sinteza
proteinelor. Aceştia se numesc aminoacizi banali sau neesenţiali : glicina, alanina,
serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic, prolina. Ceilalţi aminoacizi
(10) nu pot fi sintetizaţi de aceste organisme. Ei trebuie să pătrundă în organism
cu hrana şi de aceea se numesc aminoacizi esenţiali (indispensabili) : valina,
leucina, izoleucina, treonina, lizina, histidina, arginina, fenilalanina, triptofanul,
metionina. Tipul aminoacizilor esenţiali este oarecum diferit pentru diverse
organisme animale.

4.2.4. Proprietăţile generale ale aminoacizilor

Proprietăţile fizice
Aminoacizii sunt substanţe incolore în majoritatea cazurilor, cristalizate, care se
topesc la temperaturi înalte (mai mari de 250°C), descompunându-se. Sunt
solubili în apă şi insolubili în eter.
Proprietăţile acido – bazice
În soluţii apoase neutre aminoacizii se află, mai ales sub formă de ioni dipolari sau
amfioni, decât ca molecule nedisociate.
C
NH
2
COOH R
H
R
C
NH
3
+
H
COO
-
forma nedisociată forma dipolară


Echilibrul dintre moleculele nedisociate ale aminoacidului şi ionii dipolari este
deplasat complet spre dreapta când soluţia este neutră. Prin urmare, un aminoacid
amfionic, când este dizolvat în apă, poate reacţiona atât ca un acid (donor de
proton):
+
H
3
N CH COO
-
CH COO
-
R
H
R
+
+
H
2
N

cât şi ca o bază (acceptor de proton):

H
+
+
+
H
3
N CH COO
-
R
+
H
3
N CH COOH
R

Substanţele cu astfel de proprietăţi sunt amfotere şi sunt numite amfoliţi. Caracterul
amfoter al aminoacizilor se evidenţiază în prezenţa bazelor sau acizilor.
În soluţii puternic acide, aminoacizii se găsesc sub formă de ioni pozitivi rezultaţi în
urma reacţiei dintre protonii acidului şi grupa anionică a amfionului:

H
+
+
+
H
3
N CH COO
-
R
+
H
3
N CH COOH
R

În soluţii alcaline, se găsesc sub formă de ioni negativi ca urmare a reacţiei dintre
ionii de hidroxil ai bazei şi grupa cationică a amfionului:

OH
-
-H
2
O
COO
-
H
2
N
R
CH +
+
H
3
N CH COO
-
R

În funcţie de valoarea pH-ului, un aminoacid posedă atât sarcină pozitivă cât şi
sarcină negativă. Pentru fiecare aminoacid există o anumită concentraţie a ionilor
de hidrogen (pH) caracteristică, când se găseşte în soluţie sub formă de moleculă
neutră fără sarcină electrică netă. Acesta este pH-ul izoelectric (pH
i
). La pH-ul
izoelectric aminoacizii au solubilitatea cea mai mică şi prin urmare precipită. La
acest pH ei nu migrează în câmpul electric.

Stereochimia aminoacizilor
Toţi aminoacizii rezultaţi prin hidroliza proteinelor, cu excepţia glicocolului, sunt
optic activi deoarece la atomul de carbon o există un centru asimetric. Din 18
aminoacizi proteici optic activi, 10 sunt dextrogiri (+) şi 8 sunt levogiri (-), ţinând
cont de sensul de rotaţie a planului luminii polarizate.
Toţi aminoacizii proteici posedă o configuraţie absolută proprie seriei L.
Configuraţia L sau D a aminoacizilor se stabileşte prin analogie cu configuraţia L-
alaninei, care la rândul ei derivă din configuraţia L-gliceraldehidei.
CHO
HO
CH
2
OH
H
I
C H
CH
3
COOH
I
C H
2
N
I
H
COOH
NH
2
CH
3
C
I
I
L-gliceraldehida L-alanina D-alanina

Prin urmare, aminoacizii care aparţin configuraţiei L se reprezintă în felul următor:
iar cei ce aparţin configuraţiei D, sub forma:
Seria D
NH
2
COOH
R
H

În unii compuşi naturali au fost găsiţi şi aminoacizi din seria D.
Importanţa fiziologică şi metabolismul L- şi D-aminoacizilor sunt diferite.
Aminoacizii seriei D nu sunt asimilaţi de animale şi plante sau sunt asimilaţi prost
deoarece sistemele enzimatice ale acestor organisme sunt specific adaptate la L-
Seria L
COOH
R
H H
2
N

aminoacizi. De asemenea, s-a constatat că mucegaiul Penicillium glaucum
foloseşte forma L a acidului glutamic şi a leucinei şi nu se atinge de formele D ale
acestor aminoacizi. Diferenţe analoage în utilizarea izomerilor aminoacizilor s-au
observat şi la drojdii.
Un exemplu clar privind acţiunea fiziologică diferită a izomerilor aminoacizilor o
constituie efectul D- şi L-asparaginei asupra organismului omului: L-asparagina
naturală este fără gust, izomerul D are gust dulce. Această caracteristică, de altfel,
se întâlneşte şi la ceilalţi aminoacizi: izomerii L sunt amari sau fără gust, izomerii D
sunt dulci.

Proprietăţile chimice
Aminoacizii participă la o serie de reacţii chimice datorită prezenţei în molecula lor
a unor grupe capabile de a reacţiona. Aminoacizii alifatici monoamino-
monocarboxilici manifestă proprietăţi chimice tipice pentru grupele aminice şi
grupele carboxilice. Ceilalţi aminoacizi, pe lângă acestea, participă la reacţii în
care iau parte grupele funcţionale ale radicalilor lor.
● Reacţiile grupelor carboxil
Decarboxilarea
Aminoacizi se pot decarboxila, rezultând amine. Acest proces se poate realiza
chimic, însă el are loc în mod curent în toate organismele, fiind catalizat şi controlat
de o serie de enzime specifice. Aminele formate sub acţiunea enzimelor , au
diverse proprietăţi biologice şi poartă denumirea de amine biogene; unele din ele
sunt toxice, însă altele manifestă roluri importante în organism, exercitând acţiuni
farmacodinamice diferite, sau constituind precursori ai unor coenzime, hormoni,
vitamine.
Amine biogene mai importante:
Histamina – rezultă prin decarboxilarea histidinei. Posedă acţiune vasodilatatoare,
este deci hipotensiv, reglează tonusul fibrelor musculare netede, este implicată în
reacţiile de tip alergic.



Tiramina – provine din tirozină. Este hipertensiv (antagonist al histaminei).






Triptamina – provine din triptofan, este hipertensiv. Derivatul său serotonina este
un agent vasoconstrictor care în organismul animal joacă un rol important în
funcţionarea sistemului nervos central.
CH
2
NH
2
CH
2
N N H
Histamina
CH
2
OH
Tiramina
CH
2
NH
2


H
N
CH
2
CH
2
NH
2
Triptamina

H
N
CH
2
CH
2
NH
2
Serotonina
HO


Cisteamina – se formează prin decarboxilarea cisteinei. Este componentă a
coenzimei A (CoA-SH).
CH
2
NH
2
CH
2
HS
Cisteamina

Β – alanina – este amina ce provine din acidul aspartic; intră în structura acidului
pantotenic (vitamină), a coenzimei A, a dipeptidelor carnozină şi anserină.
CH
2
NH
2
CH
2
HOOC
|-alanina

Putresceina – rezultă prin decarboxilarea ornitinei; este o diamină toxică.
Cadaverina – se formează din lizină; este toxică.

H
2
N
Putresceina
NH
2
(CH
2
)
4

H
2
N
Cadaverina
NH
2
(CH
2
)
5

Aminele biogene se pot întâlni şi în produsele alimentare, unde pot exista ca
metaboliţi naturali ai materiilor prime (ex.căpşuni), sau se pot forma în urma acţiunii
microorganismelor utile (histamina în bere, vin, brânzeturi maturate, salamuri
maturate), sau a microorganismelor de alterare (cadaverina şi putresceina în
carnea alterată). Ele pot fi considerate compuşi normali ai unor alimente şi nu
prezintă un pericol pentru om atunci când sunt ingerate cu hrana în cantităţi mici.
Constituie însă un factor de risc, în cazul consumării produselor fermentate sau
maturate, pentru persoanele hipertensive sau cu sensibilitate la factori alergeni.
Esterificarea
Aminoacizii reacţionează cu alcooli formând esteri. Esterificarea se realizează în
mediu acid (HCl) şi se obţine esterul sub formă de clorhidrat.
I
CH
NH
2
R COOH + R' OH
HCl
-H
2
O
COOR' CH R
NH
3
+
Cl
-
aminoacid alcool ester

Formarea amidelor
În prezenţă de amoniac, esterul aminoacidului formează amide:
I
CH
NH
2
R CONH
2
+ R' OH COOR' CH R
NH
2
+
aminoacid
NH
3
amidã

Formarea de amide constituie un proces care are loc în mod continuu în organism
şi este de mare importanţă biologică. Două dintre principalele amide, glutamina şi

asparagina, care rezultă din acizii glutamic şi respectiv aspartic, sunt şi constituenţi
ai unor proteine.

● Reacţiile grupelor amino
Cu acidul azotos
Prin grupa amino, aminoacizii reacţionează cu acidul azotos, formând oxiacidul
corespunzător şi azot gazos.

I
+
OH
H
2
O CH R + CH
NH
2
R COOH
aminoacid
COOH N
2
HNO
2
+ 
oxiacid

Această reacţie stă la baza determinării cantitative a aminoacizilor după metoda
Van Slyke, prin măsurarea volumului de azot format.

Cu aldehida formică
În prezenţa aldehidei formice se produce o blocare a grupei amino, ceea ce
permite titrarea grupei carboxil rămasă liberă.
R
-H
2
O
CH NH
2
COOH
+ CH
2
CH
O
H
R CH N
COOH
aminoacid aldehida
formicã

Această reacţie este utilizată la dozarea aminoacizilor prin metoda Sörensen.
Metilarea
Atât pe cale chimică, cât şi pe cale biochimică (în organism) aminoacizii se pot
metila formându-se derivaţii metilaţi respectivi. Prin metilarea glicocolului se
formează betaina, substanţă care, la rândul ei, poate fi donatoare de grupe metil.
CH
3
CH
3
glicocol
CH
2
NH
2
COOH
CH
2
N
COOH
+ 3 " CH
3
"
+
CH
3
betaina


Salifierea
În mediu puternic acid, aminoacizii îşi salifică grupa aminică:
HCl Cl
-
NH
3
+
R CH NH
2
COOH
R CH
COOH
+
aminoacid
clorhidrat

Acilarea
Aminoacizii pot lega restul unui acid (acil), cum este acidul carbonic cu care
formează un acid carbaminic:

+
R CH NH
2
COOH
aminoacid
H
2
CO
3
NH R CH
COOH
COOH
acid carbaminic

Această reacţie are loc la transportul CO
2
de către hemoglobină.
Cu zaharurile reducatoare
Aminoacizii pot intra în reacţie şi cu alţi compuşi care conţin funcţia carbonil, de
exemplu cu zaharurile reducătoare. Reacţia se desfăşoară la cald şi conduce la
descompunerea atât a aminoacidului iniţial, cât şi a zahărului reducător care a
reacţionat cu el. Se formează compuşi de culoare închisă (brună) care se numesc
melanoidine. Fenomenul a fost sesizat iniţial de Maillard şi ca urmare reacţia
poartă această denumire sau îmbrunare neenzimatică. Deoarece s-a constatat că
reacţia de formare a melanoidelor poate avea loc şi prin interacţiunea dintre
zaharurile reducătoare şi proteine, la ora actuală prin reacţia Maillard se înţelege
fenomenul care are loc, la încălzire, între glucidele reducătoare şi proteine sau
aminoacizi.
Reacţia Maillard se produce în mai multe etape: mai întâi are loc o adiţie a
aminoacidului la zahărul reducător, după care compusul de adiţie, pierzând apă, se
transformă într-o bază Schiff:

+
I
I
I
I
I
CHO
CHOH
HOCH
CHOH
CHOH
CH
2
OH
H
2
N
R
CH COOH
-H
2
O
I
I
I
I
I
I
CH
CHOH
HOCH
CHOH
CHOH
CH
2
OH
OH
HN
R
CH COOH
I
I
I
I
I
CH
CHOH
HOCH
CHOH
CHOH
CH
2
OH
N
R
CH COOH
zahãr
reducãtor
compus
de aditie
bazã
Schiff


Baza Schiff se ciclizează, se transformă în N-glicozil-amină, compus ce suferă o
transpoziţie (Amadori) trecând într-o cetozamină:
I
I
I
I
I
CH
CHOH
HOCH
CHOH
CHOH
CH
2
OH
N
R
CH COOH
bazã
Schiff
I
I
I
I
I
CH
CHOH
HOCH
CHOH
CH
2
OH
N
R
CH COOH
HC
H
O
I
I
I
I
I
CH
2
HOCH
CHOH
CHOH
CH
2
OH
N
R
CH COOH
C O
H
transpozitie
N-glicozilaminã 1-amino-1-dezoxi-2-cetozã
(cetozaminã)

În continuarea procesului, cetozaminele se descompun pe două căi: prin sciziune
şi prin deshidratare. Prin sciziune dau compuşi carbonilici cu lanţ scurt, iar

deshidratarea se poate face prin pierderea fie a două molecule de apă, fie a trei
molecule. Pierzând trei molecule de apă se formează furfurol şi hidroximetilfurfurol,
compuşi care intră uşor în reacţie cu noi molecule de aminoacizi, dând produşi de
culoare brună denumiţi melanoidine rezultaţi prin condensare succesivă.
Pierzând două molecule de apă, cetozaminele conduc la dehidroreductone,
substanţe capabile de a reacţiona cu noi molecule de aminoacizi prin reacţia
Strecker. Are loc o decarboxilare şi o dezaminare a aminoacidului cu formare de
amine, aldehide şi CO
2
.
În rezumat reacţiile decurg după schema din figura 4.2.:
Cetozamine
Sciziune
Compusi carbonilici
cu lant scurt
Deshidratare
Aminoacizi
-3H
2
O
-2H
2
O
Furfuroli Reductone
-2H
Dehidroreductone
Reactia Strecker
amine aldehide CO
2
MELANOIDINE

Fig. 4.2. Schema reacţiilor Maillard
Aldehidele formate prin descompunerea aminoacidului în urma reacţiei Strecker
sunt responsabile de aromele care se formează în decursul reacţiei Maillard.
Astfel, prin încălzirea glucozei cu glicocolul se formează o aromă de caramel;
înlocuind glicocolul cu cisteină se obţine o aromă de carne fiartă, pe când valina
conferă o aromă de fructe.
Formarea melanoidelor reprezintă cauza închiderii la culoare a multor produse
alimentare în timpul obţinerii şi păstrării lor. Deosebit de intensă este reacţia dintre
glucidele reducătoare şi aminoacizi sau proteine odată cu ridicarea temperaturii în
timpul uscării diferitelor produse (legume, fructe, malţ, lapte), în timpul coacerii
pâinii, a concentrării sucurilor de fructe, la prelucrarea termică a vinurilor.
Reacţia Maillard este influenţată de o serie de factori: temperatură, reacţia
mediului, timpul de desfăşurare, natura substanţelor ce intră în reacţie, activitatea
apei.



● Reacţii la care participă concomitent grupele –COOH şi –NH
2

Cu ninhidrina
Datorită prezenţei grupei amino, aminoacizii reacţionează cu ninhidrina cu
formarea CO
2
, amoniacului şi a unei aldehide care conţine un atom de carbon mai
puţin decât aminoacidul respectiv. Ca rezultat al reacţiei se formează o coloraţie
albastră sau violet care permite determinarea cantitativă pe cale colorimetrică a
aminoacizilor. Reacţia cu reactivul specific, ninhidrina, decurge în modul următor:

+
2
OH
OH C
C
C
O
O
-CO
2
R C
O
+
I
C
C
C
O O
OH
N
O
H
C
C
C
ninhidrina complex colorat
CH
NH
2
R COOH
aminoacid


Formarea legaturii peptidice
Prin reacţia grupei -COOH cu grupa -NH
2
, doi sau mai mulţi aminoacizi se pot uni
între ei formând un di -, tri –, tetrapeptid etc., compuşi care conţin legături
peptidice. – CO-NH-. Procesul de sinteză a peptidelor, care a fost realizat şi în
laborator, are corespondenţă în organism un proces de biosinteză, extrem de
complex şi de fin, reglat de sisteme care controlează în mod riguros toate etapele
care se parcurg.

HOOC
H
R
1
+ + CH N
H
R
2
O
HO
CH N
H
C
H
R
3
NH
2
O
HO
CH C
-2H
2
O
Tripeptidã
R
1
CH NH HOOC
R
3
O CH NH
2
C O
R
2
CH NH C
legãturi peptidice


Chelarea
Aminoacizii pot forma săruri complexe cu metalele grele ( Cu, Ni, Cd). Aceste
săruri sunt colorate, stabile şi greu solubile. Servesc la diverse reacţii de
recunoaştere. Se numesc chelaţi (săruri interne).
2
+ Cu
O
Cu
NH
2
H
2
N CH CH R R
C C O O O
complex colorat
CH
NH
2
R COOH
aminoacid




● Reacţiile radicalilor R
Aminoacizii dau şi reacţii specifice pentru anumite funcţiuni prezente în radicalii lor,
cum sunt:
- Grupa tiol (-SH) din molecula cisteinei se poate oxida reversibil în mediu
biologic cuplându-se cu altă moleculă de cisteină pentru a forma o legătură
disulfidică (- S-S-) în molecula de cistină.
2
SH S S
-2H
+2H
Cis Cis Cis
Cisteinã Cistinã

Datorită grupei –SH care este foarte reactivă, cisteina are un rol important în
metabolism ca sursă de sulf şi ca agent reducător.

- Grupa alcoolică (-OH) din molecula serinei dă reacţii de esterificare. Esterul
fosforic al serinei are importanţă fiziologică în calitate de element structural al unor
proteine (cazeina din lapte) sau enzime.
CH
2
O P
OH
OH
O
CH NH
2
COOH
Fosforilserina


- Cea de-a doua grupă carboxil (-COOH) a aminoacizilor dicarboxilici (acid
aspartic, acid glutamic) poate fi neutralizată cu baze, cu formare de săruri. Din
acid glutamic se formează glutamatul monosodic (GMS), un compus care are
proprietatea de a conferi aroma de carne sau de a intensifica aroma de carne în
cazul produselor vegetale, supelor concentrate, sosurilor etc.
GSM este utilizat în industria alimentară ca
potenţiator de gust şi aromă.


- Radicalul fenil al tirozinei se poate oxida în prezenţa unei enzime specifice,
transformând tirozina în compuşi coloraţi – melanine – care pigmentează părul,
pielea, ochii. Melaninele se formează pornind de la un produs de oxidare a
tirozinei, 3,4-dioxifenilalanina (DOPA) din care derivă şi catecolaminele (hormoni).

CH
2
OH OH
CH
2
CH CH COOH COOH
NH
2
NH
2
O
2
O
2
1
/
2
HO
+
+
Melanine
Catecolamine
Tirozinã DOPA


HOOC CH
NH
2
CH
2
CH
2
COONa
Glutamat monosodic

4.3. Peptide

4.3.1. Caracteristici generale

Peptidele sunt compuşi care iau naştere ca rezultat al formării legăturilor peptidice
între resturile unui număr restrâns de aminoacizi. Legătura peptidică este o
legătură puternic covalentă ce se formează în reacţia dintre doi aminoacizi cu
eliminare de apă între grupa o-carboxilică şi grupa o-aminică:
CH
R
2
COOH H
2
N CH
R
1
COOH H
2
N
aminoacid aminoacid
+
-H
2
O
CONH CH
R
1
H
2
N CH
R
2
COOH
dipeptid

Peptidul care conţine două resturi de aminoacizi se numeşte dipeptid, cel care
conţine trei resturi se numeşte tripeptid, ş.a.m.d. În general, peptidele constituite
din două până la zece resturi de aminoacizi se definesc ca oligopeptide, iar cele a
căror structură este formată din zece până la sute de resturi de aminoacizi se
definesc ca polipeptide.
Pentru stabilirea denumirii chimice a peptidelor, de regulă primul rest de aminoacid
este considerat cel ce are grupa aminică liberă (N-terminal), şi ultimul, cel cu grupa
carboxilică liberă (C-terminal). Dacă aminoacidul participă la legătura peptidică prin
grupa sa carboxilică, atunci el este privit ca un radical acil şi în consecinţă primeşte
terminaţia „il”. Aminoacidul final care conţine grupa carboxilică liberă nu îşi
schimbă denumirea. Ca urmare, pentru denumirea unei peptide se indică succesiv
denumirea fiecărui aminoacid component cu adăugarea sufixului „il”, cu excepţia
aminoacidului C-terminal.
De exemplu, dacă un dipeptid este format din glicină şi alanină, atunci el poate fi,
fie glicilalanină:

CH
2
H
2
N
CONH
CH
3
CH COOH
fie alanilglicină:
CH
2
H
2
N
CONH
CH
3
CH COOH

Aceste două dipeptide se deosebesc între ele prin proprietăţile lor fizice şi chimice.
Deci, dacă la cuplarea aminoacizilor între ei variază ordinea în care se succed
pentru eliminarea moleculelor de apă, se obţin peptide diferite. De exemplu, trei
aminoacizi A, B, C pot forma următoarele şase tripeptide: A-B-C, A-C-B, B-A-C,
B-C-A, C-A-B, C-B-A. Din patru aminoacizi diferiţi se pot obţine 24 de tetrapeptide
diferite, din cinci – 120 de pentapeptide.
În felul acesta este clar că aminoacizii se pot lega unul cu altul prin legături
peptidice, conducând la un număr foarte mare de izomeri.
Peptidele prezente în organism pot proveni fie prin biosinteză din aminoacizi şi se
găsesc ca atare în mod normal – cum este cazul unor peptide cu funcţii biologice,
fie apar ca produşi intermediari în procesele biochimice de degradare sau de
biosinteză a proteinelor.
Majoritatea peptidelor sunt substanţe incolore, cristaline, destul de uşor solubile în
apă, oligopeptidele formând soluţii adevărate iar polipeptidele, dispersii coloidale.

Tendinţa de cristalizare şi solubilitatea în apă scad cu creşterea greutăţii
moleculare. În alcool absolut şi în alţi solvenţi organici, peptidele sunt insolubile.
Grupele –NH
2
şi –COOH terminale precum şi radicalii R capabili de a se ioniza,
determină proprietăţile acido-bazice ale peptidelor.
Peptidele constituite din cel puţin trei aminoacizi reacţionează, ca şi proteinele, cu
săruri de cupru în mediu alcalin, producând o coloraţie albastră-violetă. Această
reacţie este denumită reacţia biuretului şi este utilizată pentru identificarea şi
dozarea peptidelor şi proteinelor.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică, peptidele sunt scindate în aminoacizii
componenţi.

4.3.2. Peptide naturale

Multe dintre peptidele care se întâlnesc în stare liberă în plante, ţesuturile animale
şi la microorganisme au o mare importanţă în calitate de produşi intermediari de
metabolism şi compuşi foarte activi fiziologic.
Carnozina şi anserina sunt două peptide cu structură asemănătoare, prima este o
componentă specifică muşchilor mamiferelor, a doua, a muşchiului pectoral al
păsărilor.
Atât carnozina cât şi anserina iau naştere prin unirea histidinei cu |-alanina,
diferenţa constând din faptul că anserina conţine o grupă metil în ciclul imidazolic:
Carnozina
(|-alanilhistidina)
H N N
CH
2
CH COOH
NH CO NH
2
CH
2
CH
2

Anserina
(|-alanilmetilhistidina)
H
3
C N N
CH
2
CH COOH
NH CO NH
2
CH
2
CH
2


Glutationul este o tripeptidă formată din resturi de glicină,
cisteină şi acid glutamic. Deoarece acidul glutamic şi cisteina
participă în legăturile peptidice cu grupele lor carboxilice,
denumirea chimică este o-glutamilcisteinilglicina.
Glutationul este prezent în toate celulele animale. Un conţinut
deosebit de ridicat de glutation au germenii cerealelor şi
drojdiile. Prin germinarea cerealelor, conţinutul de glutation se
măreşte.

Prezenţa grupei tiolice (-SH) libere conferă glutationului proprietăţi biologice
deosebite. Cel mai important rol al glutationului în metabolism constă în faptul că
este un reducător puternic şi se oxidează foarte uşor, asemănător cisteinei. Prin
aceasta, ca şi la cisteină, se oxidează grupa sulfhidril –SH (se desprinde
hidrogenul) şi două molecule de glutation redus (G-SH) se unesc printr-o legătură
disulfidică –S-S- formând o moleculă de glutation oxidat (G-S-S-G). Această
reacţie poate fi redată schematic în modul următor:
COOH
CONH
CH
COOH
NH
2
CH
2
CH
2
CH
2
CH
2
CO NH
SH
CH
Glutation (G-SH)


G + HS G SH
- 2H
+
+ 2H
+
G S
S G

glutation redus glutation oxidat

Transformarea reciprocă a formelor redusă şi oxidată ale glutationului are loc în
organism sub acţiunea catalitică a unei enzime specifice, glutationreductază.
Posibilitatea aceasta de interconversie reprezintă de fapt mecanismul de acţiune al
glutationului care, putând ceda şi accepta hidrogen, face parte din categoria
transportorilor neenzimatici de hidrogen.
Datorită structurii sale şi mecanismului de acţiune descris, glutationul participă la
procesele de oxido-reducere ale organismului şi de neutralizare a radicalilor liberi.
Prezintă interes biochimic şi rolul pe care îl are glutationul în metabolizarea şi
eliminarea xenobioticelor printr-un mecanism de conjugare.
De asemenea, glutationul este un activator al unor enzime –SH-dependente şi
acţionează ca un antioxidant, intervenind în protejarea unor substanţe împotriva
oxidării (acid ascorbic, hemoglobină, Fe
2+
).
Carnozina, anserina şi glutationul intră în compoziţia substanţelor extractive
azotate ale cărnii, contribuind la formarea gustului său specific.


4.4. Proteine

4.4.1. Caracterizare generală

Proteinele sunt compuşi macromoleculari a căror moleculă este constituită din
resturi de o-aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin încălzirea lor cu
acizi sau baze concentrate sau prin acţiunea asupra lor a enzimelor proteolitice,
se obţine un amestec de o-aminoacizi. Aceste elemente structurale - „cărămizi de
construcţie” - conţin cel puţin o grupă carboxil şi o grupă o - amino, dar diferă între
ele prin natura radicalilor R. În mod obişnuit, la hidroliza proteinelor se formează
20 de aminoacizi diferiţi care se deosebesc între ei prin mărimea acestor radicali.
Pot fi radicali mai mici (ca –H la glicină sau –CH
3
la alanină), sau mai mari
(triptofan, leucină). Există atât radicali nepolari (la valină, leucină, fenilalanină etc.),
cât şi polari neîncărcaţi (la tirozină, cisteină, serină) şi radicali polari încărcaţi (la
lizină, arginină, acid glutamic etc.). Toate grupele funcţionale ale proteinelor se
găsesc în lanţurile laterale (radicali), cu excepţia unei grupei aminice terminale şi
respectiv, a unei grupe carboxilice terminale la capetele libere ale lanţului
polipeptidic.
În funcţie de compoziţia lor, proteinele se împart în două clase principale: proteine
simple şi proteine conjugate. Proteinele simple sunt cele care la hidroliză dau
numai aminoacizi; proteinele conjugate sunt cele care la hidroliză dau, pe lângă
aminoacizi şi alţi compuşi organici sau anorganici care alcătuiesc aşa numita
„grupare prostetică”.

În moleculele proteice, resturile de aminoacizi sunt legate covalent formând lanţuri
foarte lungi, neramificate. Ei sunt uniţi într-un aranjament cap-coadă prin legături
peptidice.
Aceste lanţuri sunt de fapt polipeptide a căror lungime poate fi foarte variată, de la
câteva zeci la mai multe sute de resturi de aminoacid. In general, într-un lanţ nu
pot fi mai mult de 600 de resturi de aminoacid (coeficient de policondensare).
Sunt molecule de proteine care conţin un singur lanţ polipeptidic, altele sunt
alcătuite din câteva astfel de lanţuri. Astfel, molecula de ribonuclează este formată
dintr-un singur lanţ polipeptidic, constituit din 124 de resturi de aminoacizi,
molecula insulinei conţine două lanţuri, unul cu 21 de aminoacizi, celălalt cu 30 de
aminoacizi. Orice proteină care are o masă moleculară mai mare de 50.000-60.000
este alcătuită din două sau mai multe lanţuri polipeptidice.
Deşi tipul aminoacizilor din molecula proteică nu este foarte divers, posibilitatea
diferitelor permutări este aproape fără limită şi greu de descifrat. Se cunoaşte, la
ora actuală, succesiunea resturilor de aminoacizi pentru o serie întreagă de
molecule de proteine: insulină, ribonuclează, lizozim, tripsinogen, pepsină,
mioglobină, hemoglobină, papaină etc.
Pe lângă legătura peptidică , care constituie legătura de bază, în moleculele de
proteine se mai întâlnesc legăturile disulfidice, de hidrogen, ionice şi nepolare.
(Figura 4.3.)
Legătura disulfidică este o legătură covalentă, care se formează ca rezultat al
separării hidrogenului din grupa –SH a două molecule de cisteină. Ea poate uni
atât lanţurile izolate, cât şi puncte diferite ale aceluiaşi lanţ, ceea ce conduce la
formarea de pliuri. Pentru multe proteine, asemenea legături disulfidice sunt factori
structurali hotărâtori. Astfel, punţile disulfidice se formează între resturile de
cisteină ale celor două lanţuri peptidice ale insulinei. Cu ajutorul acestor legături
covalente se fixează în anumite locuri diferite segmente ale lanţului polipeptidic al
ribonucleazei.
Un rol important în menţinerea structurii moleculei proteice îl au legăturile de
hidrogen. În legătura peptidică, electronegativitatea grupei –CO- este mai mare
decât a unei grupe cetonice obişnuite. În mod analog, grupa –NH- este puternic
electropozitivă. De aceea, atomul de oxigen al unei legături peptidice este capabil
de a concura la atomul de hidrogen care este legat la atomul de azot al altei
legături peptidice. Acest atom de hidrogen este atras de atomul de oxigen al primei
legături peptidice. În felul acesta, atomul de hidrogen, ca verigă de legătură,
formează un gen de punte între atomii de oxigen şi azot, aşa-numita punte de
hidrogen. Legăturile de hidrogen se pot forma şi între resturile aminoacizilor, de
exemplu între restul de tirozină şi grupa carboxil, sau între restul imidazolic al
histidinei şi grupa hidroxil.


Fig. 4.3. Tipurile de legături din moleculele proteice
I- legătură ionică; II- legătură de hidrogen; III- legătură disulfidică;
IV- legătură hidrofobă

Grupele carboxil şi amino libere (terminale şi din radicali) ale resturilor de
aminoacizi din lanţul polipeptidic, în condiţii fiziologice de pH, se găsesc în formă
ionizată. Ca urmare, între ele iau naştere legături ionice.
În sfârşit, între radicalii hidrofobi ai diferiţilor aminoacizi acţionează forţe Van der
Waals, care determină o slabă atracţie de natură electrostatică numai când
grupele ce se întâlnesc se găsesc suficient de aproape una de alta. Aceste legături
se pot întâlni, alături de altele, între grupele metil ale alaninei, resturile fenilalaninei
şi triptofanului.

4.4.2. Structura proteinelor

Legăturile covalente şi necovalente din moleculele proteinelor determină
configuraţia lanţului polipeptidic şi a întregii molecule proteice sau, cum se mai
numeşte, conformaţia proteinelor, sau organizarea structurală a proteinelor.
Conformaţia proteinelor determină proprietăţile lor fizico-chimice, chimice sau
biologice.
În funcţie de conformaţia moleculelor proteice, se disting proteine globulare şi
fibrilare. Proteinele fibrilare ale căror molecule sunt constituite din lanţuri
polipeptidice paralele, relativ întinse, formează structurile filiforme sau în foaie
pliată. Aceste proteine, în general nu sunt solubile în apă şi îndeplinesc în
organism rol de elemente structurale (cheratina - proteina din păr etc.). Moleculele
proteinelor globulare sunt constituite din lanţuri polipeptidice răsucite compact şi
au o formă aproape sferică. Proteinele globulare sunt solubile în apă şi soluţii
diluate de săruri şi îndeplinesc în organism funcţii dinamice (hemoglobina

sângelui, pepsina – enzima din sucul gastric). Între proteinele globulare şi fibrilare
există diferite forme de trecere: unele sunt fibrilare, dar se comportă ca cele
globulare.
Analiza cu raze X a permis să se stabilească detaliat organizarea spaţială a
moleculelor de proteine şi pe baza rezultatelor metodelor chimice obişnuite de
investigaţii s-au definit patru nivele de organizare structurală a proteinelor. Între
structuri există o multitudine de interdependenţe şi nu există delimitări precise, ele
interacţionând în cadrul unei structuri generale unice. Interdependenţa dintre
aceste structuri defineşte arhitectura de ansamblu a macromoleculelor proteice,
care se manifestă prin existenţa unor particularităţi structurale şi proprietăţi
funcţionale specifice fiecărei proteine.
Cele patru nivele de organizare care dau structura globală, de ansamblu, a
moleculelor proteice sunt: primară, secundară, terţiară şi cuaternară.

4.4.2.1. Structura primară
Structura primară constă în structura chimică a proteinei respective, adică numărul
total al aminoacizilor din care este formată, natura (tipul) acestora şi ordinea
(secvenţa) în care sunt legaţi între ei prin legături peptidice .
Structura primară a moleculei proteice se caracterizează prin existenţa legăturilor
peptidice puternic covalente şi prin succesiunea aminoacizilor care este specifică
fiecărei proteine, adică toate moleculele ei sunt identice sub acest aspect. Această
succesiune a aminoacizilor este precis determinată şi controlată genetic. (Figura
4.4.)

H
H H
R
2
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
R
1
R
5
R
4
R
3
O O
O
O
O
H
H
H
H
H
H
H
o o o
o o

Fig. 4.4. Fragment din structura primară a unei proteine

Ca urmare, individualitatea structurală şi funcţională a fiecărei proteine este
determinată de secvenţa aminoacizilor şi lungimea catenei polipeptidice.
În structura primară, radicalii resturilor de aminoacizi (R
1
, R
2
, R
3
etc.) aferenţi
atomilor C
α
sunt dispuşi alternativ, deasupra şi sub planurile legăturilor peptidice.
Atomii de C şi N implicaţi în legăturile peptidice sunt coplanari şi nu se pot roti liber.
Legătura care uneşte atomii α-carboxilic şi α-aminic posedă un caracter de dublă
legătură parţială:

C
N
O
H
C
N
O
H
_
+


Stabilizarea prin rezonanţă a legăturii peptidice îi conferă un caracter de dublă
legătură şi deci, o oarecare rigiditate a legăturii dintre atomii de C şi N.

Structura primară a proteinei determină, în mod decisiv, structurile de ordin
superior şi mai ales structura secundară. În funcţie de natura radicalilor R, deci în
funcţie de aminoacizii constituenţi şi de succesiunea acestora, depind interacţiunile
care apar între diferitele elemente ale lanţului polipeptidic, adică punţile disulfidice,
legăturile de hidrogen, ionice şi nepolare, care toate în ansamblu determină
organizarea globală a structurii proteinelor.

4.4.2.2. Structura secundară
Reprezintă configuraţia spaţială regulată a lanţului polipeptidic sub formă „o-helix”
(elice o) sau „foaie pliată” (|-structură) şi este determinată de dispunerea
ordonată a lanţurilor prin formarea legăturilor de hidrogen între grupele –CO- şi –
NH- ale aceluiaşi lanţ sau ale lanţurilor diferite. Formarea acestor legături de
hidrogen intra şi intercatenare poate determina o serie de conformaţii (modificări
ale formei) ale lanţului polipeptidic, care se pot subîmpărţi în două clase mari:
structură spiralată (o-helix) şi structură „foaie pliată”. Proteinele cu structură
spiralată pot fi fie globulare (albumine şi globuline din proteinele oului, laptelui,
pepsina etc.) fie fibrilare (miozina, elastina etc.). Structura „foaie pliată” este
caracteristică proteinelor fibrilare de tipul keratinei (|-keratina din păr, lână,
unghii).
Conformaţia „o-helix” (spiralată sau elicoidală) rezultă prin spiralarea catenei
polipeptidice în spaţiu, cu o orientare spre dreapta sau spre stânga; predominantă
este orientarea spre dreapta care este mai stabilă.
Conformaţia o-helix reprezintă, de fapt, o catenă polipeptidică contractată care
este menţinută prin legături de hidrogen intracatenare. Lanţurile peptidice capătă
această configuraţie în mod spontan, deoarece este forma cu stabilitatea cea mai
mare. (Figura 4.5.)
La o singură spiră a elicei se găsesc 3,6 resturi de aminoacizi, iar pasul elicei este
0,54 nm. Un rest de aminoacid ocupă 0,15 nm din înălţimea spiralei, iar unghiul de
înclinaţie al spiralei este de 26
o
. Perioada de identitate, adică lungimea unui
segment al spiralei care se repetă în întregime pe parcursul ei, este de 2,7 nm şi
include 18 resturi de aminoacizi.
Fiecare atom de oxigen al grupei carbonil şi
fiecare atom de azot din grupa imino
participă la formarea legăturii de hidrogen.
Oxigenul carbonilic al fiecărui rest este legat
prin legătură de hidrogen cu azotul iminic al
celui de al patrulea rest (socotind în lungul
lanţului peptidic, înapoi). Aceasta se poate
reprezenta în felul următor:






C
O
N
H
CH
R
C
O
N
3
H

Deci, legăturile de hidrogen se stabilesc între elementele a două legături peptidice
diferite, situate la o distanţă de trei secvenţe, adică la o distanţă de o tură din α-
helix.
Legăturile de hidrogen dintre diferitele grupe
Fig. 4.5. Conformaţie α-helix –CO- şi –NH- ale legăturilor peptidice sunt
dispuse paralel cu axa spiralei şi menţin lanţul în stare spiralată ordonată în jurul şi
în lungul axei lui longitudinale. Radicalii R ai aminoacizilor ies din α-helix în afară şi
pot interacţiona unul cu altul, creând condiţii prin care se rup legăturile de hidrogen
şi se formează porţiuni liniare. De aceea, proteinele cu o spiralare deplină a lanţului
peptidic se întâlnesc destul de rar. De obicei, spiralarea este parţială şi proteinele
native conţin conformaţii α-helix regulate numai în anumite porţiuni, structura lor
conţinând şi porţiuni nespiralate intercalate în regiuni elicoidale. Gradul de spiralare
variază de la o proteină la alta şi, de exemplu, molecula de ribonuclează este
spiralată în proporţie de 17%, iar a mioglobinei de 75%.
Unele proteine fibrilare sunt constituite numai din α-helixuri regulate. Astfel, α-
keratinele constau din lanţuri polipeptidice dispuse în α-helix răsucit spre dreapta.
În α-keratinele din păr şi lână, trei respectiv şapte asemenea α-helixuri pot fi
răsucite unul în jurul altuia formând frânghii ale căror fibre componente sunt ţinute
strâns de către legăturile disulfidice stabilite între ele. Această structură de frânghii
răsucite (superhelix) o are şi colagenul – proteina fibrilară din oase, cartilagii,
tendoane, piele. Superhelixul colagenului este format din trei catene α-helix cu
răsucire de stânga. Fiecare catenă spiralată este înfăşurată în jurul axei proprii,
precum şi în jurul unei axe comună celor trei catene.
Fibra de colagen se prezintă astfel ca o frânghie răsucită în care cele trei catene
peptidice răsucite fiecare în parte şi toate trei împreună, sunt legate între ele prin
legături de hidrogen intercatenare. O asemenea structură se caracterizează printr-
o rigiditate foarte mare şi este determinată, în cazul colagenului, de proporţia mare
de prolină, hidroxiprolină şi glicină.
Conformaţia „foaie pliată” reprezintă tot o conformaţie ordonată şi stabilizată prin
legături de hidrogen, însă acestea se stabilesc intercatenar, între elementele
legăturilor peptidice ce aparţin unor lanţuri diferite. Aceste legături de hidrogen
intercatenare sunt dispuse aproape perpendicular pe axa catenei peptidice.
Conformaţia „foaie pliată” este caracteristică multor proteine fibrilare, prototipul
reprezentându-l β-keratina, proteina fibrilară din lână, păr, pene etc.
În această conformaţie, catenele polipeptidice pliate sunt dispuse antiparalel, între
ele stabilindu-se legături de hidrogen intercatenare; se realizează astfel un
aranjament spaţial de forma unei „foi pliate” (zig–zag) care este o conformaţie mai
lejeră decât o-helix. (Figura 4.6.)
La constituirea şi menţinerea unei asemenea conformaţii participă toate legăturile
peptidice prin implicarea lor în formarea legăturilor de hidrogen. Ca urmare,
structura în foaie pliată, denumită şi |-conformaţie, se caracterizează printr-o mare
stabilitate.
Radicalii R ai aminoacizilor se află repartizaţi alternativ, deasupra şi dedesubtul
planurilor în zig-zag ale catenelor polipeptidice.

Fig. 4.6. Conformaţia în „foaie
pliată”


Unii aminoacizi destabilizează structura de „foaie pliată”. Printre aceştia sunt, de
exemplu, acidul glutamic, prolina, asparagina, histidina, serina şi lizina. Alţi
aminoacizi, printre care metionina, valina şi izoleucina favorizează formarea β-
structurii printr-o anumită distribuţie a lor în moleculă. Pentru a prognostica
capacitatea de formare a „foii pliate” sau a „α-helixului”, s-a propus regula care ţine
seama de tendinţa unora sau altora din radicalii R ai aminoacizilor fie de a
stabiliza, fie de a distruge aceste tipuri de structuri secundare.

4.4.2.3. Structura terţiară
Structura terţiară a proteinelor reprezintă împachetarea spaţială a lanţurilor
polipeptidice care conţin porţiuni spiralate ce alternează cu porţiuni liniare. Această
împachetare determină formarea unui corp compact. Cu alte cuvinte, structura
terţiară indică în ce mod lanţul polipeptidic, răsucit total sau parţial, este aşezat în
spaţiu. Aceasta este o structură tridimensională. La menţinerea structurii terţiare,
ca şi la a celei secundare, iau parte legăturile de hidrogen dintre grupările
peptidice, legăturile de hidrogen dintre lanţurile laterale ale resturilor de aminoacizi,
legăturile ionice, legăturile disulfidice, nepolare sau hidrofobe.
Prin urmare, interacţiunile necovalente dintre zonele spiralate sau pliate ale lanţului
polipeptidic, în asociaţie cu interacţiunile grupărilor radicalilor R şi ale grupărilor
funcţionale ale scheletului moleculei, determină structura terţiară caracteristică
pentru o anumită proteină. Momentul esenţial al formării structurii terţiare este
prezenţa în molecula de proteină a zonelor hidrofobe care sunt formate de radicalii
R nepolari.
Structura terţiară a proteinelor este determinată de succesiunea aminoacizilor în
lanţul polipeptidic, de mărimea, forma şi polaritatea radicalilor resturilor de
aminoacizi.
Configuraţia terţiară are o importanţă deosebită pentru proteinele globulare.
Rezultatele analizelor cu raze X efectuate asupra proteinelor globulare
demonstrează că lanţurile polipeptidice ale acestora sunt răsucite foarte compact.
Toate sau aproape toate grupele R polare ale proteinelor globulare se găsesc la
suprafaţa moleculei în stare hidratată, iar resturile hidrofobe sunt ascunse în
interiorul globulei.
Deşi cea mai mare parte a resturilor hidrofobe este distribuită în interiorul globulei
de proteină, iar pe suprafaţa sa exterioară, cu predilecţie se găsesc cele hidrofile,
trebuie avut în vedere că situaţia nu este chiar aşa simplă.
Legarea proteinelor cu alte molecule, de exemplu legarea enzimei cu substratul
său, se realizează, aproape întotdeauna, cu ajutorul puţinelor grupe hidrofobe
existente la suprafaţa proteinei. Această zonă este de obicei nehidratată (sau
puţin hidratată) pentru a se crea posibilitatea interacţiunii hidrofobe. Majoritatea
lipidelor se formează sau se degradează prin interacţiunea cu enzimele. Această
interacţiune trebuie să poarte un caracter hidrofob, ceea ce este valabil, de
asemenea, pentru toate substraturile care conţin grupe R nepolare. În mod analog,
multe enzime (sau alte proteine) prezente în biomembrane, sunt asociate solid cu
diverse lipide. Interacţiunile de acest gen demonstrează structura „în mozaic” a
suprafeţei proteinei, care în esenţă este hidrofilă, dar conţine şi puţine zone
hidrofobe.

4.4.2.4. Structura cuaternară
Este prezentă numai la proteinele care posedă mai multe catene polipeptidice şi
reprezintă aşezarea spaţială a subunităţilor legate prin legături necovalente într-o
moleculă proteică unică ce are caracteristici specifice sub aspect structural şi
funcţional.
Moleculele multor proteine sunt alcătuite din câteva lanţuri polipeptidice individuale
legate unul de altul prin legături de hidrogen, ionice sau hidrofobe. În acelaşi timp,
fiecare din lanţurile individuale poate avea structura sa primară, secundară şi
terţiară proprie; aceste lanţuri polipeptidice ale aceleiaşi molecule se numesc
subunităţi. Moleculele mari ale proteinelor sunt alcătuite, de regulă, din subunităţi
cu masă moleculară relativ mică.
Moleculele proteinelor alcătuite din subunităţi se numesc oligomere, iar
subunităţile poartă denumirea de protomeri. Aproape toate proteinele cu masă
moleculară mai mare de 50.000 – 60.000 sunt oligomere. Din acest punct de
vedere a fost studiată detaliat structura unor proteine şi cele mai complete date au
fost obţinute pentru structura cuaternară a hemoglobinei, reprezentată de 4
protomeri uniţi prin legături necovalente, dispuşi în unghiurile unui tetraedru
aproape regulat, alcătuind o moleculă aproape sferică.
Structura cuaternară a proteinelor are o importanţă deosebită în existenţa
izoenzimelor (enzime care se întâlnesc la una şi aceeaşi specie biologică în
diverse forme structurale). Astfel, dacă molecula de proteină – enzimă este
alcătuită din patru protomeri de tip A şi B, atunci este posibilă existenţa a cinci
compuşi: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB, adică este posibilă existenţa a cinci
izoenzime, care se deosebesc printr-o activitate catalitică mai mare sau mai mică.
Astfel de forme s-au găsit pentru lactatdehidrogenaza şi alte enzime.
Cea mai mică modificare a structurii terţiare a protomerilor moleculei proteice face
imposibilă unirea lor în molecula oligomerului, adică formarea structurii cuaternare
a proteinei. Deoarece structura terţiară este determinată de structura primară şi
depinde de o serie de alţi factori (pH-ul mediului, concentraţia de săruri etc),
rezultă că, chiar o neînsemnată modificare a structurii primare sau a condiţiilor
standard ale celulei determină o schimbare a activităţii funcţionale a proteinelor. În
felul acesta, tocmai de structura primară a moleculei diferitelor proteine depind, în
primul rând, proprietăţile lor specifice. Însă nivelul superior de organizare
structurală a proteinelor este determinant pentru manifestarea proprietăţilor lor.
Proprietăţile specifice ale proteinelor se developează mai ales în specificitatea
enzimatică. Enzimele, în majoritatea cazurilor, catalizează transformarea numai
unei anumite substanţe sau numai o anumită reacţie. La această reacţie iau parte
lanţurile laterale ale aminoacizilor care se găsesc într-o anumită zonă a moleculei
proteice a enzimei (aşa-numitul centru activ). Pentru unele enzime s-a stabilit care
grupă, care segment al lanţului polipeptidic condiţionează acţiunea enzimatică.
Astfel, pentru acţiunea chimotripsinei este necesară catena laterală a serinei care
constituie al 195-lea rest de aminoacid al lanţului polipeptidic, şi catena laterală a
histidinei, care se găseşte la al 57-lea loc în lanţul polipeptidic. Între resturile
acestor doi aminoacizi nu există nici o legătură, însă datorită structurii terţiare care
ia naştere, ele se apropie atât de mult încât împreună iau parte la acţiunea
enzimei. Aceste observaţii demonstrează că structurile secundară şi terţiară ale
proteinei sunt condiţii obligatorii pentru acţiunea sa catalitică specifică. O sinteză a
tipurilor de structuri pe care le pot avea proteinele este redată în (Figura 4.7.).


Fig. 4.7. Tipuri de structuri ale proteinelor
Pentru funcţia proteinelor este esenţială structura sa cuaternară. Drept exemplu, se
poate menţiona faptul că hemoglobina şi oxihemoglobina se deosebesc după
structura lor cuaternară.
In concluzie, proteinele sunt alcătuite din resturi de aminoacizi legate între ele prin
legături peptidice care formează lanţuri polipeptidice şi care, datorită legăturilor
disulfidice, de hidrogen şi ionice, precum şi datorită interacţiunii hidrofobe, sunt
dispuse în spaţiu într-o anumită formă, adică au, în condiţii date, o anumită
conformaţie. Conformaţia nativă, ce ia naştere în condiţii fiziologice normale, este
asigurată de legăturile covalente şi complementare care conferă structurii
moleculei proteice rigiditate, compactitate şi regularitate.

4.4.3. Denaturarea proteinelor

Proprietăţile specifice proteinelor, legate de particularităţile conformaţiei moleculei
lor, se modifică în mod considerabil prin dereglarea acestei configuraţii în procesul
de denaturare a proteinelor.
Sub denumirea de „denaturare” se înţelege modificarea conformaţiei moleculei
proteice native, fără distrugerea legăturilor peptidice. Denaturarea determină
dereglarea structurilor terţiară şi mai ales, secundară a proteinei şi nu produce nici

o modificare a structurii primare. Sunt desfăcute, în special, punţile disulfidice şi
legăturile de hidrogen din molecula proteică.
Sub aspect general, denaturarea constă în desfăşurarea lanţului polipeptidic
împachetat în spaţiu şi formarea unui ghem dezordonat (figura 4.8.).
Denaturarea proteinelor, în funcţie de gradul ei, cauzează, pe lângă modificări
structurale şi modificări ale proprietăţilor optice sau modificări ale reactivităţii unor
grupe funcţionale responsabile de proprietăţile catalitice ale enzimelor. Ca urmare,
se produc pierderi mai mari sau mai mici ale activităţilor biologice, de exemplu, ale
celor enzimatice şi ale proprietăţilor hidrofile cu dobândirea unor însuşiri hidrofobe.

Fig. 4.8. Schema denaturării moleculei proteice
A – moleculă nativă; B – desfăşurarea lanţului
polipeptidic; C – ghem dezordonat (la
întâmplare)



Denaturarea proteinelor are loc sub acţiunea unor agenţi denaturanţi care pot fi de
natură fizică sau chimică. Denaturanţii fizici sunt: încălzirea (la temperaturi mai
mari de 50°-60°C), creşterea presiunii, congelarea, radiaţiile ionizante,
ultrasunetele etc.; chimici: ionii H
+
sau OH
-
(de obicei, la pH mai mic de 4 şi mai
mare de 10 are loc denaturarea), solvenţii organici (acetonă, alcool), ureea,
sărurile metalelor grele etc. Proteinele se denaturează şi sub influenţa
detergenţilor, însă în acest caz, de cele mai multe ori proteina denaturată rămâne
în stare solubilă.
Cea mai caracteristică modificare a proteinei la denaturare este pierderea
solubilităţii ei în apă, în soluţii de săruri sau în soluţii alcoolice. Fenomenul se
explică prin faptul că lanţul polipeptidic, desfăşurat din cauza denaturării, se
transformă într-un ghem afânat până la formarea unui fir în care grupele de atomi
se demască. În continuare, lanţul polipeptidic trece din ce în ce mai mult într-un
ghem dezordonat, în care se formează legături întâmplătoare atât între elementele
aceluiaşi lanţ, cât şi între diferite lanţuri, producându-se agregarea. În final apar
agregate mari care se depun. Un exemplu tipic de denaturare este coagularea
ovoalbuminei (proteina din albuşul oului) la încălzire şi pierderea solubilităţii ei în
apă. Concomitent, scade şi capacitatea proteinei de a absorbi apa şi de a se
îmbiba.
Viteza şi gradul de denaturare a proteinelor la încălzire depind de temperatura
încălzirii şi de durata ei: denaturarea este cu atât mai profundă cu cât temperatura
este mai ridicată şi cu cât durata încălzirii este mai mare. În afară de aceasta,
gradul şi viteza denaturării proteinei depind şi de umiditatea ei: denaturarea soluţiei
apoase a proteinei se produce mult mai repede decât denaturarea aceleiaşi
proteine în stare uscată sau de gel
Împreună cu modificarea solubilităţii şi a capacităţii proteinei de a absorbi apa, la
denaturare se mai produc o serie de alte transformări care se manifestă prin
creşterea reactivităţii unor grupe (de exemplu, –SH), prin creşterea accesibilităţii
proteinelor la enzime ca urmare a „afânării” structurilor moleculare şi a demascării
legăturilor peptidice, prin variaţia vâscozităţii soluţiilor proteice, prin variaţia formei
moleculei proteice.

Denaturarea poate fi superficială şi în anumite condiţii proteina denaturată poate
reveni mai mult sau mai puţin la starea sa nativă. O astfel de proteină se numeşte
renaturată, iar denaturarea ei este reversibilă. Astfel, după denaturarea termică a
ribonucleazei, care determină ruperea a 4 punţi disulfidice, activitatea enzimei,
după menţinerea ei în stare de repaus, se poate restabili deoarece, ca urmare a
acţiunii oxigenului din aer are loc oxidarea,iar punţile disulfidice se refac.
Dacă denaturarea este profundă şi proprietăţile proteinelor nu mai revin, ea este
ireversibilă.
În concluzie, denaturarea proteinelor consta în modificarea conformaţiei native a
moleculei de proteină cauzată de distrugerea structurilor secundară, terţiară şi
cuaternară ca urmare a ruperii legăturilor de hidrogen, ionice, disulfidice sau
hidrofobe. Lanţurile polipeptidice desfăşurate pot intra în reacţii întâmplătoare ce
duc la formarea unui ghem dezordonat ceea ce creează posibilitatea apariţiei unor
agregate care se depun (proteina precipită). Având în vedere complexitatea şi
lungimea lanţului polipeptidic, sunt posibile o multitudine de moduri de legare care
determină pierderea însuşirilor fizice, fizico-chimice şi biologice ale proteinei native.
În procesarea alimentelor sunt o serie de operaţii care conduc la denaturarea
proteinelor din produse: sterilizarea termică, uscarea, prăjirea, frigerea, coacerea
etc.

4.4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor

Masa moleculară
Proteinele reprezintă în sine nişte compuşi macromoleculari. Masa moleculară
relativă a lor variază de la câteva mii până la mai multe milioane. Limita inferioară a
masei moleculare a proteinelor, în mod convenţional, a fost luată 6.000; compuşii
cu structură asemănătoare dar cu masă moleculară mai mică fac parte din
polipeptide. Masele moleculare ale diferitelor proteine variază în limite foarte largi:

Masă moleculară (daltoni)
insulina (viţel) 5.733
ribonucleaza (pancreas) 12.700
lactoalbumina (lapte) 17.400
mioglobina (muşchi) 16.900
hemoglobina (umană) 64.500
pepsina (umană) 35.500
hordeina (orz) 27.500
ovoalbumina (ou) 40.000
hexokinaza (drojdii) 96.000
glutamatdehidrogenaza 1.000.000
sintetaza acizilor graşi 2.300.000
virusul mozaicului tutunului 40.000.000
Pentru determinarea masei moleculare a proteinelor se folosesc diferite metode
care au diverse grade de precizie:

- Analitică. Determinarea conţinutului de ioni de metal (în metaloproteine) sau
determinarea compoziţiei în aminoacizi a proteinei permite calcularea maselor
moleculare minime ale proteinei, utilizând anumite formule de calcul. De exemplu,
hemoglobina conţine 0,34% Fe (masa atomică a fierului este 55,8). Masa
moleculară minimă se calculează cu formula:
M
min.
=
%
100
i elementulu continutul
atomică masa ×

- Microscopie electronică. Cu ajutorul microscopiei electronice se pot observa
direct şi fotografia diferite molecule proteice deoarece, în majoritatea cazurilor,
dimensiunile lor minimale depăşesc 2,0 nm (capacitatea de rezoluţie a
microscopului electronic se apropie de 2,0 nm). Calculul masei moleculare a
proteinei se face cu o formulă în care intervine numărul de molecule proteice,
volumul soluţiei şi masa uscată a proteinei soluţiei iniţiale.
- Măsurarea presiunii osmotice a proteinei cu calcularea ulterioară a masei
moleculare în funcţie de concentraţie.
- Difuzie. Masa moleculară se determină pe baza vitezei de difuzie la dizolvarea
proteinei.
- Măsurarea vitezei de sedimentare a particulelor proteice sub influenţa forţei
centrifuge în ultracentrifuge (>80.000 ture/min.), cu calcularea ulterioară a
dimensiunilor lor şi a masei moleculare a proteinelor. Viteza de depunere a
particulelor proteice se observă cu ajutorul unui dispozitiv optic special. Metoda
este cea mai exactă.
Determinarea masei moleculare a proteinelor prin utilizarea acestor diverse
metode dă rezultate care se corelează bine între ele.

Forma moleculelor proteice
Cu ajutorul metodelor fizice şi fizico-chimice (analiza cu raze X, studiul vâscozităţii
soluţiilor proteice etc), s-a stabilit că proteinele se deosebesc şi după forma lor.
Sub acest aspect există proteine fibrilare (filiforme) şi globulare (sferice). Din prima
categorie fac parte, de exemplu, colagenul, elastinele, keratina din ţesuturile
animalelor şi miozina muşchilor, fibrinogenul sângelui . Din a doua, fac parte
majoritatea proteinelor existente în vegetale, animale şi microorganisme.
Proteinele globulare se deosebesc de cele fibrilare prin faptul că moleculele lor,
prin formă se apropie de o sferă sau o elipsă răsucită. Chiar proteinele globulare
se deosebesc între ele după forma moleculei lor. Unele dintre ele au o formă
sferică, altele – o formă de elipsă alungită sau de bastonaş.
Forma moleculelor la proteinele globulare se exprimă prin raportul dintre axa mare
şi axa mică: a/b. Pentru o serie de proteine, obţinute sub formă de cristale, acest
raport este următorul:
a/b a/b
zeina (porumb) 20,1 edestina (cânepă) 4,3
gliadiana (grâu) 11,1 ureaza 4,3
catalaza 5,8

Aceste date demonstrează că moleculele unor proteine globulare amintesc prin
formă de un ac sau de un fir de aţă scurt.

Proprietăţile amfotere
Multe proprietăţi ale proteinelor se explică prin faptul că ele conţin un număr mare
de grupe care formează cationi şi anioni şi ca urmare, aproape în toate condiţiile
ele reprezintă nişte polielectroliţi (electroliţi amfoteri). Ca amfoliţi, proteinele leagă
şi cationi şi anioni. Legarea specifică de către proteine a unor ioni, de exemplu a
ionului Ca
2+
, joacă un rol deosebit în procesele fiziologice. Multe proteine native
sunt metalproteine ; ele sunt legate specific de ioni de Cu
2+
, Zn
2+
, Fe
2+
; Fe
3+
în
complexe coordinative cu participarea diferitelor grupe ionizate. La ionizare
participă, în special, lanţurile laterale (radicalii R) ai aminoacizilor ce intră în
alcătuirea moleculei proteice şi care conţin un număr de grupe carboxilice şi
aminice libere. Grupa carboxil, capabilă de a forma la ionizare ioni de H, conferă
proteinei caracterul unui acid organic slab. Grupele aminice determină proprietăţile
bazice ale proteinei deoarece la grupa aminică se poate uni un proton (H
+
) cu
formarea ionului R-NH
3
+
.
Molecula proteică se poate reprezenta schematic astfel.

R
(COOH)n
(NH
2
)n
sau sub formă ionizată
(NH
3
+
)n
(COO
-
)n
R

unde n este numărul de grupe funcţionale.
Particulele redate în felul acesta, denumite amfioni, poartă simultan sarcină
pozitivă şi negativă şi practic reprezintă particulele electroneutre, deoarece suma
sarcinilor lor este zero. Sub formă de amfioni particulele proteice sunt lipsite de
unul din factorii de bază ai stabilităţii soluţiilor coloidale – sarcina şi de aceea ele se
depun uşor.
În soluţie, particulele proteice pot însă să poarte sarcină electrică în funcţie de pH-
ul mediului. Astfel, în mediu bazic, sunt incărcate negativ:





iar în mediu acid, pozitiv:

+H
+
proteinã
alcalinã
proteinã
neutrã
proteinã
acidã
+H
+
COOH R
COO
-
NH
3
+
R
COO
-
NH
3
+
COO
-
R COOH
COOH
NH
3
+

+OH
-
-H
2
O
+OH
-
-H
2
O
proteinã
neutrã
proteinã
acidã
proteinã
alcalinã
R
COO
-
NH
3
+
NH
3
+
R
COO
-
NH
3
+
NH
2
R
COO
-
NH
2
NH
2

La apariţia sarcinii electrice, particulele proteice se pot deplasa într-un câmp
electric în sens contrar sarcinii polului. În mediul acid proteina se deplasează spre
catod, iar în mediu alcalin – spre anod. Această deplasare se numeşte
electroforeză.
În procesul de titrare a proteinelor de la limita formei acide la limita formei bazice
există o anumită valoare de pH a soluţiei la care sarcina medie a proteinei este
nulă. Această valoare de pH poartă denumirea de punct izoelectric. La o valoare
a pH-ului egală cu valoarea punctului izoelectric proteina respectivă nu se mai
deplasează în câmpul electric. Sub punctul său izoelectric fiecare proteină este
cation, peste acest punct –anion.
Poziţia punctului izoelectric pentru o anumită proteină depinde de natura şi
numărul grupărilor ce le conţine, capabile de a se ioniza, adică de tipul radicalilor
resturilor de aminoacizi. Punctul izoelectric al majorităţii proteinelor este aproape
de 7, ceea ce e determinat de un conţinut aproape egal de resturi acide şi bazice
în molecula proteinei. Există şi unele proteine al căror punct izoelectric este
complet diferit de 7. Astfel, pepsina are punctul izoelectric apropiat de 1, iar
protamina – apropiat de 12.
La punctul izoelectric proteina are solubilitate minimă (precipită) iar proprietăţile
sale fizico – chimice sunt profund modificate.
Una dintre cele mai specifice caracteristici ale unei proteine individuale este
sarcina totală (însumarea sarcinilor parţiale). Deoarece deplasarea electroforetică
depinde puternic de sarcină, electroforeza reprezintă o metodă eficientă pentru
studiul componenţei unui amestec de proteine şi pentru separarea lor. Viteza de
migrare depinde în primul rând de sarcina electrică a particulelor şi de tensiunea
aplicată. Pentru compararea rezultatelor privind deplasarea unei proteine sub
acţiunea câmpului electric, se utilizează un parametru denumit mobilitate
electroforetică (n) care reprezintă raportul dintre viteza de migrare V (cm.∙s
-1
) şi
valoarea câmpului electric E (volţi∙cm
-1
):
n =
E
V

Mobilitatea electroforetică a particulelor proteice în condiţii identice este cu atât mai
mare cu cât este mai mare sarcina lor electrică. Deoarece sarcina se modifică în
funcţie de valoarea pH-ului, de aceasta depinde şi mobilitatea electroforetică. La o
anumită valoare a concentraţiei ionilor de hidrogen, cea mai mare mobilitatea o
prezintă acele particule al căror punct izoelectric este departe de pH-ul soluţiei. În
felul acesta, un amestec alcătuit din proteine cu diferite puncte izoelectrice se
poate uşor separa în fracţiunile constitutive prin metoda electroforezei, la valori
convenabile de pH.
Solubilitatea
Una dintre cele mai importante proprietăţi fizico–chimice ale proteinelor este
solubilitatea lor. Deoarece majoritatea proteinelor au proprietăţi hidrofile conferite
de grupele polare (-COOH, -NH
2
, - OH, -CO-, -NH-) existente la suprafaţa lor, ele
se solubilizează uşor în apă. Solubilitatea proteinelor în apă depinde de hidratarea
fiecărei molecule, adică de formarea în jurul particulei proteice a unui strat de
molecule de apă fixate prin legături de hidrogen. Apa care intră în compoziţia
stratului de hidratare posedă proprietăţi specifice şi se numeşte apă structurală.

Proteinele posedă o solubilitate diferită.
Unele se solubilizează uşor în apă, altele în
soluţii apoase de săruri de o anumită
concentraţie, iar altele – în amestecuri de
apă şi solvenţi polari. Dar sunt şi proteine
insolubile în solvenţii obişnuiţi ai proteinelor.
Solubilitatea majorităţii proteinelor depinde
de putere ionică, concentraţia ionilor de
hidrogen (adică pH), concentraţia solvenţilor
polari, temperatură. La puteri ionice mici,
solubilitatea proteinelor se măreşte, iar la
înalte se micşorează. Dependenţa
solubilităţii majorităţii proteinelor de pH la o
anumită putere ionică se prezintă sub forma
unei curbe în „U” cu o solubilitate minimă
aproape de punctul izoelectric. (Figura 4.9.)

Fig. 4.9. Influenţa pH-ului Cu creştere temperaturii până la o anumită
asupra solubilităţii (S) valoare, solubilitatea proteinelor se măreşte.
proteinelor în funcţie de Cu creşterea concentraţiei componentului
puterea ionică organic, solubilitatea proteinelor se micşorează.
De exemplu, prin creşterea concentraţiei de acetonă se micşorează capacitatea
solvenţilor apoşi de a hidrata grupările încărcate ale proteinelor.
Orice factor care perturbă hidratarea moleculei proteice va micşora solubilitatea
proteinei în apă şi va determina precipitarea sa. Astfel de deshidratanţi sunt
solvenţii organici (alcoolul, acetona), soluţiile concentrate ale sărurilor neutre ale
metalelor alcaline (sulfatul de amoniu, sulfatul de sodiu, clorura de sodiu) etc.
Separarea proteinei din soluţie după adăugarea diferitelor săruri se numeşte
salifiere. Procesul de salifiere, de multe ori, nu este legat de pierderea capacităţii
proteinei de a se solubiliza din nou în apă după îndepărtarea substanţei (de
exemplu, prin dializă). Salifierea cea mai eficientă are loc la punctul izoelectric al
proteinei.
Diferite proteine se salifiază la concentraţii inegale de săruri, ceea ce permite să se
separe între ele. Astfel, pentru salifierea globulinelor din serul sanguin se introduce
sulfat de amoniu până la semisaturare. Filtrând sau centrifugând globulinele, se
precipită albuminele rămase solubile în ser, prin adăugare de sulfat de amoniu
până la saturare completă.
Prin precipitarea cu sulfat de amoniu sau de sodiu, cu acetonă sau alţi
deshidratanţi, se pot obţine din soluţii, diferite proteine sub formă cristalină
(avoalbumină, oxihemoglobină).

Caracterul coloidal
În soluţii diluate, proteinele manifestă caracteristicile unor coloizi hidrofili,
macromoleculele dispersate în soluţie având dimensiunile unor particule coloidale
(1-100 nm).
Factorul principal de stabilizare a sistemelor coloidale ale proteinelor este sarcina
particulelor lor. Particulele unui anumit sol (soluţie coloidală) proteic au sarcini

electrice de un anumit gen (semn) şi de aceea ele nu se unesc în particule mai
mari şi nu se depun.
De caracterul coloidal al soluţiilor proteice este legată capacitatea lor de a dispersa
razele luminoase (fenomenul Tyndall) şi incapacitatea de a trece prin porii
membranelor de natură vegetală sau animală. Această ultimă însuşire este utilizată
pentru purificarea soluţiilor coloidale de proteine de substanţele cu masă
moleculară mică ce le însoţesc. Metoda poartă denumirea de dializă.
Totodată, datorită caracterului lor hidrocoloidal, proteinele posedă o serie de
proprietăţi funcţionale deosebit de importante: capacitate de gelifiere, de
emulsionare, de spumare, de legare a apei etc. cu multiple aplicaţii în industria
alimentară.
În condiţii determinate de concentraţie şi temperatură, soluţiile de proteine se
transformă în sisteme coloidale denumite geluri, datorită formării unor asociaţii
intermoleculare. În geluri, solventul şi proteina formează o masă în aparenţă
omogenă, care posedă o serie de proprietăţi fizice caracteristice substanţelor
solide (reţea tridimensională). Proprietăţile gelului depind de prezenţa în el a unui
schelet specific alcătuit din molecule proteice. În geluri există apă de hidratare
(legată) care înconjoară cu un strat gros particulele coloidale ale proteinei, precum
şi apă reţinută în spaţiile capilare dintre ele (liberă).
Prin deshidratare, gelul pierde apa liberă.
Gelul uscat, introdus în apă, o absoarbe în cantităţi foarte mari. Această absorbţie
a apei, denumită îmbibare a gelului este însoţită de creşterea volumului său şi de
o presiune puternică ce atinge uneori valori deosebit de mari.
Îmbibarea gelului depinde de concentraţia ionilor de hidrogen şi de prezenţa
sărurilor. La punctul izoelectric al proteinei îmbibarea este minimă.
Fenomenul contrar îmbibării – expulzarea apei din gel se numeşte sinereză.
Procesul de îmbibare are o deosebită importanţă pentru organismele vii. Astfel,
conţinutul de lichide din ţesuturi, schimbul dintre ţesuturi şi sânge, volumul
celulelor, grosimea pereţilor depind în special de îmbibarea proteinelor care le
compun.
Îmbibarea proteinelor este importantă şi pentru industria alimentară. Astfel,
îmbibarea proteinelor din făină la prepararea aluatului, îmbibarea grăuntelui la
înmuierea orzului în fabricile de malţ sau la condiţionarea cerealelor, legarea apei
de către carnea marunţită, formarea aspicului – toate aceste procese sunt strâns
legate de îmbibarea proteinelor.

4.4.5.Proprietaţile imunologice ale proteinelor

Proteinele prezintă proprietăţi biochimice specifice care se manifestă prin funcţiile
diferite pe care le pot exercita: enzimatice, hormonale, respiratorii, imunologice etc.
Diversitatea funcţională a proteinelor este o reflectare a unei proprietăţi generale a
lor şi anume specificitatea.
Una din manifestările specificităţii proteinelor este reprezentată prin proprietăţile lor
imunologice, la baza cărora stă reacţia antigen–anticorp, prin care organismul se

apără de agresiunea unor factori externi: microorganisme, toxine. Proteinele
străine pătrunse în organism determină formarea unor anticorpi foarte specifici,
care reacţionează numai cu proteina respectivă, o precipită, favorizând eliminarea
ei. Se numeşte antigen proteina care declanşează producerea de anticorpi, însă
ca antigeni se comportă pe lângă proteinele ca atare şi asociaţii complexe între
glucide, lipide, polipeptide, bacteriile, virusurile.
Conceptul de antigen prezintă o dublă semnificaţie: pe de o parte, desemnează o
substanţă străină organismului care reacţionează cu anticorpii corespunzători, iar
pe de altă parte reprezintă o substanţă imunogenă care provoacă reacţia imunitară
prin formare de anticorpi.
Deci, anticorpii sau imunoglobulinele sunt substanţe de natură proteică cu rol de
apărare, a căror biosinteză este declanşată de către antigen şi care posedă
capacitatea specifică de a reacţiona cu antigenul care a provocat formarea lor.
Sinteza anticorpilor este determinată de un stimul antigenic şi constituie răspunsul
imun în cadrul reacţiei de apărare a organismului împotriva unor agenţi nocivi care
acţionează ca antigeni.
4.4.6. Extragerea şi purificarea proteinelor

Extragerea proteinelor dintr-un material biologic oarecare (ţesut, seminţe etc)
constă în extracţia lor cu un anumit solvent după o prealabilă mărunţire a acestui
material. În calitate de solvent se utilizează apă, soluţii de săruri, amestec apă –
alcool, soluţii diluate de acizi sau baze. Soluţiile de proteine obţinute sunt apoi
purificate şi fracţionate prin metode speciale.:
Precipitarea cu săruri. Cea mai comodă este precipitarea cu sulfat de amoniu,
însă frecvent se utilizează şi sulfatul de sodiu.
Precipitarea izoelectrică. Deoarece solubilitatea majorităţii proteinelor în
apropierea punctului lor izoelectric este aproape minimă, se poate ajusta astfel
valoarea pH-ului încât proteina ce interesează să precipite, iar restul proteinelor
încărcate cu sarcină să rămână în soluţie. Prin această metodă se obţin
concentratele şi izolatele proteice din diferite materii prime.
Precipitarea cu solvenţi organici (acetonă, metanol,etanol etc.). În acest caz
trebuie să se lucreze la temperaturi foarte joase pentru a proteja proteinele de
denaturare.
Cromatografia de schimb ionic. Proteinele se fracţionează pe coloane cu
schimbători de ioni (de regulă DEAE – celuloză). Capacitatea de separare a
acestor coloane este deosebit de mare.
Cromatografia de adsorbţie constă în adsorbţia selectivă a proteinelor de către
unele materiale (gel de fosfat de calciu, celit, amidon, hidrozil – apatită) atât pe
coloane cât şi pe plăci, cu o ulterioară eluţie (extracţie) selectivă.
Electroforeza. Se foloseşte, de obicei, electroforeza amestecurilor de proteine
cu utilizarea unui purtător sub formă de blocuri de amidon etc. Foarte eficientă este
disc-electroforeza în gel de poliacrilamidă prin care amestecul de proteine este
supus concomitent acţiunii câmpului electric şi gradientului de pH.

Gel-filtrarea este o metodă larg răspândită în ultimul timp în biochimie şi se
bazează pe principiul sitelor moleculare. Purificarea proteinelor constă în trecerea
lor prin coloane umplute cu granule de polimeri glucidici hidrataţi, îndeosebi
sefadex (derivat al dextranului) sau de poliacrilamidă (biogel) cu pori de diferite
dimensiuni. La această trecere, compuşii cu masă moleculară mică, pătrunzând
prin porii granulelor, vor trece prin coloană mai încet, iar cei macromoleculari
(proteinele), netrecând prin pori în granule, vor ieşi mai repede din coloană.
Proteinele ies din coloană cu o viteză invers proporţională cu masa lor moleculară.
Cristalizarea. Cristalizarea repetată măreşte considerabil puritatea proteinei.
Pentru aprecierea gradului de puritate (omogenitate) a proteinei izolate, una din
cele mai sigure metode este forma curbelor de solubilitate. Pentru proteina pură,
dependenţa cantităţii de proteină introdusă este strâns liniară până la punctul de
saturaţie; după acest punct, panta curbei este nulă.

4.4.7.Clasificarea proteinelor

Toate proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple ( proteine) în
compoziţia cărora intră numai resturi de aminoacizi şi proteine conjugate
(proteide), care reprezintă o combinaţie dintre o proteină simplă cu un compus
oarecare de natură neproteică denumit grup prostetic (glucide, acizi nucleici, lipide
etc.). Proteinele simple şi cele conjugate se subîmpart în o serie de subgrupe în
funcţie de solubilitatea şi caracterul slab acid, neutru sau alcalin determinat de
reprezentarea cantitativă diferită a aminoacizilor constituenţi, precum li în funcţie
de natura grupului prostetic ce-l conţin.

Proteine simple
Pe baza comportării în prezenţa diferiţilor solvenţi şi a compoziţiei în aminoacizi,
proteinele simple se subîmpart în următoarele grupe: protamine, histone, albumine,
globuline, prolamine, gluteline, proteinoide.

Protamine - sunt proteine cu masă moleculară mică care nu depăşesc 10.000 şi
au un puternic caracter alcalin deoarece până la 80% din aminoacizii ce intră în
structura lor sunt aminoacizi bazici (lizină, histidină, arginină). Protaminele nu
conţin sulf. Se găsesc în cantităţi mari în nucleul celular şi lapţii peştilor.
Reprezentantul tipic al protaminelor este clupeina din lapţii scrumbiilor.

Histone- reprezintă o grupă intermediară între protamine şi proteinele adevărate.
Sunt, de asemenea, proteine alcaline, însă alcalinitatea lor este mai slabă de cât a
protaminelor, deoarece conţin mai puţini aminoacizi bazici (aproape 20 – 30% din
total). Sunt solubile în apă.
Histonele se găsesc ca proteine libere în leucocite şi lapţii peştilor, dar mai ales
sub formă de proteine conjugate în cromozomi, având un rol important în structura
cromatinei şi în eritrocite.

Reprezentantul tipic al histonelor este globina care intră în constituţia
hemoglobinei.

Albumine- sunt proteine ce se întâlnesc în toate ţesuturile animale şi vegetale;
împreună cu globulinele reprezintă principalele proteine ale sângelui şi altor lichide
biologice. Sunt proteine globulare cu caracter slab acid sau neutru. Sunt solubile în
apă (M = 35.000–70.000), posedă o mobilitate electroforetică mai mare decât a
globulinelor, iau parte la transportul diferitelor substanţe. Din soluţiile lor apoase,
albuminele precipită uşor cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu, iar prin
încălzire (60-70
o
C) coagulează. Spuma albă care apare la fierberea legumelor şi
fructelor sau care se formează la suprafaţa laptelui fiert, sunt albumine coagulate
datorită temperaturii ridicate.
Reprezentantul tipic al albuminelor este proteina din albuşul de ou denumită
ovoalbumină; în plasma sângelui se găsesc serumalbumine, în lapte –
lactoalbumina, în ţesutul muscular – mioalbumina.
O serie de albumine sunt de origine vegetală, fiind răspândite în seminţe, legume,
fructe etc. Reprezentanţii albuminelor vegetale sunt leucozina care se găseşte în
seminţele de cereale (grâu, ovăz etc.), legumelina (mazăre, soia, linte etc.) sau
ricina ( seminţele de ricin).

Globuline- sunt proteine insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate.
Pentru extracţia lor din diferite materii biologice se utilizează frecvent, în calitate de
solvent, o soluţie caldă 10% de clorură de sodiu. Pentru separarea globulinelor din
soluţia lor salină, aceasta se diluează cu cantităţi mari de apă sau se dializează
folosind o membrană semipermeabilă.
Globulinele (M = 150.000), în comparaţie cu albuminele, precipită la concentraţii
mai mici (50%) de sulfat de amoniu şi în felul acesta se pot separa de albuminele
cu care, de regulă, coexistă.
Globulinele sunt cele mai răspândite proteine din organismul animal. Astfel, în
plasma sanguină se găsesc serumglobuline, în lapte – lactoglobulina, în ou –
ovoglobulina, în muşchi – proteina contractilă care se numeşte miozină şi
reprezintă suportul biochimic al contracţiei musculare.
În stările infecţioase se înregistrează o creştere a cantităţii de globuline din sânge
ca urmare a formării compuşilor de apărare (răspunsul imun) – anticorpi – în
compoziţia cărora intră (imunoglobuline - Ig).
Totodată, globulinele reprezintă cea mai mare parte a proteinelor multor seminţe şi
în special a celor de leguminoase şi oleaginoase. Astfel, în seminţele de mazăre se
găseşte o cantitate importantă de globulină care se numeşte legumină, în
seminţele de fasole – faseolină, în cele de cânepă – edestină, de soia –
glicinină.

Prolamine- sunt proteine de natură vegetală caracteristice exclusiv pentru
cereale. Nu sunt solubile în apă, nici în soluţii saline, însă, spre deosebire de
celelalte proteine, se solubilizează în alcool etilic 70%. Denumirea de „prolamine”
se explică prin faptul că la hidroliza lor se formează o cantitate mai mare de prolină

şi azot amoniacal, precum şi mult acid glutamic. Prolaminele nu conţin lizină sau o
conţin în cantităţi extrem de mici. Se cunosc următoarele prolamine: gliadina – în
seminţele de grâu şi de secară; hordeina – în seminţele de orz, zeina – în
seminţele de porumb; avenina – în ovăz.

Gluteline -se găsesc în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt
solubile numai în soluţii diluate de alcalii (0,2%) din care precipită prin acidulare
slabă. Cele mai studiate gluteline sunt: glutenina din boabele de grâu şi orizenina
din orez.
Amestecul format din glutenină (25-40%) şi gliadină (40–50%) care se izolează din
făina de grâu poartă denumirea de gluten. Proteinele din gluten, prin punţile lor –
S-S-, conferă făinii de grâu proprietatea de a da cu apa un aluat elastic care reţine
într-un mod caracteristic dioxidul de carbon format în timpul fermentării, dând pâinii
o structură poroasă şi un volum corespunzător.

Proteinoide (scleroproteine)- sunt proteine de tip fibrilar care exercită în
organismul animal un rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică. În general,
ele intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice.
Proprietăţile mecanice caracteristice ale scleroproteinelor se datorează formei
fibrilare alungite a moleculelor lor, precum şi faptului că în organism se află în stare
solidă. Particularitatea deosebită a acestor proteine o constituie totala lor
insolubilitate în apă, în soluţii saline, acizi şi baze diluate şi nedigestibilitatea lor
sub acţiunea enzimelor din tractul digestiv. Conţin o cantitate mare de glicocol şi
de cisteină. De fapt, conţinutul ridicat de sulf este o caracteristică a proteinoidelor.
Dintre diferiţii reprezentanţi ai acestor grupe de proteine trebuie menţionat
colagenul, keratinele, elastinele.
Colagenul este componentul principal al proteinelor din ţesutul conjunctiv,
ligamente, tendoane, cartilagii, piele; reprezintă aproximativ 95% din materia
organică a oaselor şi cartilagiilor. Are un conţinut ridicat de glicocol, prolină şi
hidroxiprolină.
Prin fierberea cu apă, moleculele fibrilare de colagen suferă modificări structurale
profunde, cu desfacerea legăturilor intercatenare şi transformarea în gelatină care
este o proteină solubilă şi hidrolizabilă de către enzimele proteolitice; prin răcire,
gelatinele astfel obţinute se transformă în gel.
Keratine- sunt proteine constituente ale epidermei, părului, penelor şi formaţiunilor
cornoase (unghii, copite, coarne). Îndeplinesc un rol de protecţie şi se disting printr-
o proporţie ridicată de sulf; conţinutul ridicat de cisteină şi respectiv multiplele
legături –S-S- intra şi intercatenare le conferă insolubilitate, rezistenţă mecanică şi
elasticitate.
Elastine –sunt proteine care participă la structura fibrelor elastice din artere şi
tendoane, manifestând proprietăţi elastice şi termoelastice. Elastinele prezintă
analogii cu colagenul, se deosebesc însă de acesta prin incapacitatea de a fi
convertite în gelatine şi printr-o proporţie mai mică de prolină şi hidroxiprolină.



Proteine conjugate (proteide)
Proteinele sunt apte de a lega o varietate de compuşi chimici cu masă moleculară
foarte diferită, formând ansambluri moleculare eterogene ca structură. Proteinele
conjugate reflectă un asemenea principiu de organizare structurală şi reprezintă
asocierea unei componente proteice şi a unei componente neproteice, de natură
chimică diversă, prin legături covalente şi necovalente.
Proteinele conjugate, la rândul lor, se subîmpart în funcţie de natura componentei
prostetice în: cromoproteide, glicoproteide sau mucoproteide, fosfoproteide,
lipoproteide, metalproteide, nucleoproteide.
- Cromoproteide (chroma = culoare). Sunt compuşi constituiţi dintr-o proteină
simplă şi un pigment ce poate aparţine unor clase diferite de substanţe organice.
Particularitatea deosebit de importantă a cromoproteidelor o reprezintă activitatea
lor biologică foarte mare. Ele joacă un rol esenţial în procesele vitale, deoarece în
general sunt biocatalizatori care intensifică în organism unele procese biochimice
importante, cum sunt fotosinteza şi reacţiile de oxido-reducere.
În calitate de grupare prostetică, în moleculele cromoproteidelor pot fi derivaţi ai
porfirinei, izoaloxazinei şi carotenului.
R
1
R
4
R
5
R
8
NH
HN N
N
R
2
R
3
R
6
R
7
I II
III
IV

N
N
N
N
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
O
O
H
H
Izoaloxazinã

Porfirina
CH
3
H
3
C
CH
3
CH
3
CH
3
CH
3
CH
3
CH
3
H
3
C
H
3
C
|÷caroten

Izoaloxazina reprezintă compusul de bază pentru sinteza grupărilor flavinice care
formează împreună cu proteinele specifice o serie de flavinproteide, enzime ce
participă la reacţiile de oxido-reducere din organism.
Derivaţii carotenului dau cromoproteidele purpurei vizuale (rodopsina din retină).
Derivaţii porfirinei cu magneziul formează clorofila, al cărui complex cu proteinele
– cloroplastina - asigură activitatea fotosintetică a plantelor. În organele verzi ale
plantelor, clorofila este localizată sub formă de cloroplastină în formaţiunile din
citosol numite cloroplaste.

Clorofila din plantele superioare şi din algele verzi reprezintă un amestec format
din două clorofile, a şi b al căror raport, în majoritatea plantelor, este 3:1.
Clorofila a este un complex cu Mg al unei porfirine. În ciclul IV al acesteia există
substituit un rest de acid propionic esterificat cu un alcool superior nesaturat numit
fitol. Fitolul este un derivat al izoprenului, iar prezenţa sa în structura clorofilei îi
conferă acesteia proprietăţi lipofile manifestate prin solubilitatea ei în grăsimi şi
solvenţi ai acestora.







Clorofila b are o structură foarte asemănătoare cu cea a clorofilei a, deosebindu-se
de aceasta numai prin prezenţa unei grupe formil O=C-H în ciclul pirolic II, în locul
grupei metil.
O enzimă care se găseşte în frunzele verzi alături de clorofilă, clorofilaza,
descompune legătura esterică dintre grupa carboxilică a moleculei de clorofilă şi
restul de fitol, pe care-l înlocuieşte cu un rest de alcool etilic. Compusul rezultat se
numeşte etilclorofilidă. Prin încălzire, clorofila pierde magneziul din molecula sa
trecând în feofitină, un compus de culoare cenuşie, caracteristică pentru ţesuturile
verzi (legume, fructe) tratate termic.
Derivatul porfirinei cu fierul reprezintă pigmentul hem care este compusul de bază
în complexul cu proteinele pentru formarea hemoglobinei, mioglobinei şi a o
serie de enzime din clasa oxido-reductazelor (citocromi, catalaze, peroxidaze).
Fiecare hem conţine patru cicluri pirolice legate între ele prin punţi metinice.
Prezenţa a patru grupe metil şi a două grupe vinil, precum şi a două resturi de acid
propionic, transformă porfirina în protoporfirină. Introducerea unui atom de fier
bivalent conferă compusului aspectul final al hemului.
Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sângele
animalelor vertebrate şi al omului şi care este concentrată în eritrocite. Este
alcătuită dintr-o componentă proteică denumită globină şi una prostetică, colorată,
care este hemul.

H
3
C
H
3
C
H
CH
3
CH
3
CH
3
CH
2
CH
2
CH
2
C O
C O
HC
CO
OCH
3
O
C
20
H
39
Mg
CH
CH
2
N
N N
N
Clorofila a
CH
3
C HO
CH
3
CH
2
(CH
2
)
3
CH CH
CH
CH H
2
C
CH
3
CH
3
CH
3
(CH
2
)
3
CH
2
CH
2
Fitolul
H
CH
2
N
C
O
CH
3
II
Ciclul pirolic II
al clorofilei b










Structura hemoglobinei


Globinele hemoglobinelor din sângele diferitelor animale se deosebesc sub
aspectul compoziţiei şi distribuţiei aminoacizilor. Prin conţinutul lor în aminoacizi
diamino-monocarboxilici aparţin histonelor. Sunt alcătuite din patru lanţuri
polipeptidice (două α şi două β). În lanţul α se găsesc 141 de aminoacizi, în β –
146 de aminoacizi.
Molecula de hemoglobină conţine patru molecule de hem care la rândul lor au câte
un atom de Fe bivalent.
Unirea hemului cu globina se realizează prin legătură coordinativă între fierul
hemului şi histidina globinei.
Cea mai interesantă particularitate biologică a hemului constă în capacitatea de a
se combina cu gazele (oxigen, oxid de carbon, oxizi ai azotului etc).
Prin legarea oxigenului de hemoglobină (Hb) se formează oxihemoglobina (HbO
2
).
Legarea O
2
se face printr-o legătură coordinativă, fără modificarea stării de
valenţă a Fe, care rămâne bivalent. În felul acesta, hemoglobina transportă
oxigenul molecular de la plămâni la ţesuturi. Oxihemoglobina este atât de
nestabilă încât prin micşorarea presiunii parţiale a O
2
- la nivelul vaselor capilare
din ţesuturi - se disociază eliberând O
2
necesar oxigenării ţesuturilor şi deci
reacţiilor biochimice ce se petrec cu participarea oxigenului.






La fierul hemoglobinei se leagă uşor oxidul de carbon cu formarea
carboxihemoglobinei (HbCO). Prin inspirarea unui aer ce conţine CO, acesta
formează cu hemoglobina un compus mult mai stabil decât oxihemoglobina şi ca
Fe
CH CH
2
OOH
H
3
C
H
3
C
CH
3
CH
3
CH
2
CH
2
C
CH
CH
2
N
N N
N
CH
2
CH
2
COOH
Structura hemului
globina
N N
N N
Hemoglobina (Hb)
Fe
2+
O
2
Oxihemoglobina (HbO
2
)
globina
N N
N N
Fe
2+
CO
Carboxihemoglobina (HbCO)
globina
N N
N N
Fe
2+

urmare scoate O
2
din HbO
2
, determinând o dereglare a aportului de oxigen de la
plămâni la ţesuturi. În felul acesta, HbCO este un compus toxic, care blochează
funcţia respiratorie a Hb, producând intoxicaţii şi asfixie.
Prin fixarea CO
2
la grupa aminică liberă a globinei se formează carbhemoglobina,
un produs disociabil ce rezultă în ţesuturi – unde presiunea parţială a CO
2
este
mare şi de unde este transportat CO
2
la plămâni pentru a fi expirat.

R-NH
2
+ CO
2
↔ R-NH-COO
-
+ H
+

(hemoglobina) (carbhemoglobina)

Un derivat important al hemoglobinei este methemoglobina (MetHb), în molecula
căreia atomul de fier este trivalent. Methemoglobina se formează din HbO
2
sub
acţiunea unor oxidanţi (oxizi ai azotului, albastru de metilen etc.); fierul trece în
stare trivalentă prin legarea unei grupe –OH şi pierde astfel capacitatea de a mai
lega O
2
.
În cantităţi mari, MetHb poate apărea în sânge datorită
unor cauze diverse: inhalarea prelungită a unor oxizi ai
azotului, intoxicaţii cu pesticide, cu compuşi chimici
oxidanţi etc.. Formarea methemoglobinei, inerte din punct
de vedere biologic, micşorează cantitatea de HbO
2
,
dereglează aportul O
2
la ţesuturi şi conduce la instalarea
unei grave stări patologice.

Mioglobina (Mb) este o cromoproteidă din muşchi, asemănătoare cu
hemoglobina sub aspectul compoziţiei elementare; formează aceiaşi derivaţi ca şi
hemoglobina (oximioglobina, carboximioglobina, metmioglobina). Deosebirea este
la componenta proteică, constituită numai dintr-o singură catenă polipeptidică şi
prin urmare conţine numai o singură moleculă de hem. Mioglobina reprezintă un
pigment respirator care asigură, în muşchi, o rezervă de oxigen pentru un scurt
timp. Afinitatea pentru oxigen a mioglobinei este mult mai mare decât a
hemoglobinei. Este denumită şi pigmentul respirator al muşchilor. Colorează în
roşu muşchii striaţi.
Cromoproteide cu hem sunt şi citocromii care sunt sisteme enzimatice ce participă
la reacţiile biologice de oxidoreducere prin transfer de electroni datorită Fe din hem
care are capacitatea de a se oxida şi reduce reversibil.
În ţesuturile animale şi la unele bacterii se găseşte enzima catalaza (M = 22.500)
care are în compoziţia sa patru molecule de hem. În organismele vegetale este
foarte larg răspândită o altă enzimă ce conţine o moleculă de hem: peroxidaza (M
= 44.000). Această enzimă se întâlneşte şi în ţesuturile animale.
- Glicoproteide - sunt proteine conjugate a căror grupă prostetică o constituie
zaharurile şi derivaţii lor, ce se leagă covalent cu resturile de asparagină, treonină,
serină sau oxiprolină ale moleculei de proteină. Glicoproteidele se găsesc în
organismele animale, în plante şi microorganisme.
3+
Fe OH
Methemoglobina (MetHb)
globina
N N
N N

În majoritatea cazurilor, gruparea prostetică este reprezentată de una sau mai
multe catene glucidice care prin hidroliză dau manoză, galactoză, hexozamine
(glucozamină şi galactozamină), acizi glucuronic, acetic şi sulfuric.
Cei mai răspândiţi compuşi macromoleculari care intră în structura glicoproteidelor
sunt acidul hialuronic, acidul condroitinic, polizaharidele bacteriene şi heparina. În
stare liberă, aceste substanţe poartă denumirea de mucopolizaharide sau
glicozaminoglicani şi de aceea glicoproteidele au căpătat denumirea de
mucoproteide.
Glicoproteidele au o largă răspândire în organismul animal, fiind distribuite în
diverse ţesuturi, în plasmă, în secreţia mucoaselor, în salivă. Se găsesc, de
asemenea, asociate cu unele enzime şi hormoni.
O glicoproteidă importantă a plasmei este fibrinogenul, alcătuit din şase lanţuri
peptidice, grupate câte două şi ale cărui componente glucidice sunt reprezentate
de galactoză, manoză, aminozaharuri şi acid sialic. Fibrinogenul se mai numeşte
factorul I de coagulare, fiind implicat în sistarea fenomenului de sângerare ca
urmare a transformării sale într-o proteină insolubilă numită fibrină.
Mucinele protejează mucoasele tractului gastro-intestinal de acţiunea nocivă a
unor compuşi chimici sau agenţi mecanici; mucoidele intră în constituţia
cartilagiilor, oaselor (osteomucoidele), a tendoanelor şi ligamentelor.
În albuşul oului se găsesc ovomucoidul şi avidina. Avidina din albuşul crud are o
deosebită reactivitate şi leagă uşor o vitamină, numită biotina, sub forma unui
complex inactiv din care organismul nu poate utiliza vitamina.
Glicoproteide se găsesc şi în plante. Astfel, în fasolea uscată se găseşte o proteină
de rezervă – vicilina, care conţine manoză şi N-acetilglucozamină legate printr-o
legătură glicozidică cu un rest de asparagină.
În seminţe şi alte organe vegetale se găsesc proteide care produc aglutinarea
eritrocitelor. Aceste proteine se numesc fitohemaglutinine sau lectine şi reprezintă
nişte glicoproteide cu masă moleculară de aproximativ 120.000. Cantităţi mari de
lectine se găsesc în leguminoase (soia, fasole, mazăre) şi în seminţele de ricin.
Sunt toxice când sunt injectate animalelor şi devin inhibitori ai creşterii când sunt
introduse în hrană.

- Fosfoproteide - sunt proteine conjugate care la hidroliză, pe lângă aminoacizi,
formează şi acid fosforic. În molecula de fosfoproteidă, resturile de acid fosforic se
leagă prin legături esterice cu grupele hidroxilice ale oxiaminoacizilor care intră în
structura lanţului polipeptidic al proteinei:

O
P
OH
OH
H NH CH CO
x R
CH
2
NH CH CO
y
NH CH CO
R
CH
3
CH
O
P
NH CH CO NH CH COOH
R
OH OH
O O
Rest de fosforilserinã
(acid serinfosforic)
Rest de fosforiltreoninã
(acid treoninfosforic)


Mai frecvent, resturile de acid fosforic sunt legate în fosfoproteide cu resturi de
serină. De aceea, după hidroliza fosfoproteidelor se formează, de regulă, o
cantitate considerabil mai mare de acid serinfosforic decât de acid treoninfosforic.
Din punct de vedere biologic, fosfoproteidele reprezintă un material nutritiv
deosebit de valoros pentru organismul în creştere. Pe lângă aminoacizii necesari
dezvoltării organismelor tinere, fosfoproteidele furnizează de asemenea, şi acid
fosforic necesar pentru dezvoltarea scheletului.
Cazeina este reprezentantul tipic al acestor proteine conjugate. Este componenta
majoră (80% din totalul proteinelor) a proteinelor laptelui, are o masă moleculară în
limitele 75.000–100.000 şi există sub câteva forme care se deosebesc între ele
prin conţinutul în fosfor şi compoziţia în aminoacizi. Fracţiunile cazeinei se numesc
generic α, β, k şi δ – cazeine. Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui şi
exercită totodată un rol de coloid protector asupra albuminelor din lapte pe care le
menţin în soluţie. Cazeinele sunt însă coagulate şi parţial hidrolizate de unele
enzime proteolitice precum chimozina – existentă în stomacul animalelor tinere – şi
pepsina. În procesul de coagulare care necesită şi prezenţa ionilor Ca
2+
se
formează paracazeinatul de calciu ce rezultă prin clivarea enzimatică a cazeinei.
Paracazeinatul de calciu este insolubil,ramâne un timp în stomac şi este digerat
ulterior sub acţiunea enzimelor proteolitice până la stadiul de aminoacizi.
Coagularea laptelui în stomac este un proces biochimic de mare importanţă
întrucât permite utilizarea eficientă de către organism a proteinelor conţinute în
lapte. În absenţa coagulării, tranzitul laptelui sub formă lichidă ar fi prea rapid şi
proteinele nu ar putea fi utilizate prin descompunerea lor la aminoacizii necesari
organismului.
Paracazeinatul de calciu este şi componenta principală a brânzeturilor. Cazeinele
sunt insolubile în mediu acid, fapt care explică precipitarea lor şi separarea zerului
din laptele fermentat lactic sau acidulat.
Ovoviteline - sunt fosfoproteide din gălbenuşul de ou şi sunt, de regulă, asociate
cu lecitinele Rolul fiziologic al ovovitelinelor este de a furniza fosforul şi aminoacizii
necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.
Fosfoviteline - se găsesc tot în gălbenuşul de ou, se caracterizează printr-un
conţinut mai ridicat de fosfor decât ovovitelinele şi printr-o proporţie mai mare a
serinei.
Pepsina – enzima proteolitică existentă în sucul gastric ce conţine un rest de acid
fosforic la o moleculă de proteină. Şi în acest caz, grupa fosfat este legată de
radicalul de serină ce se găseşte în lanţul peptidic lângă acidul glutamic.
Fosfoproteide mai sunt, de asemenea, enzimele fosfoglucomutaza şi fosforilaza.

- Lipoproteide - sunt proteine conjugate în care componenta prostetică este de
natură lipidică şi anume: colesterol, fosfolipide, acilgliceroli. Spre deosebire de
lipide, lipoproteidele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici.
Stabilitatea legăturii dintre proteine şi lipide în lipoproteide este diferită. În funcţie
de existenţa în molecula lipidei a unor grupe ionizabile (ca în lipidele polare –
fosfatide) sau nu (ca în triacilgliceroli), între componenta proteică şi lipidică iau
naştere diferite tipuri de legături. În primul caz, între cele două componente se

formează legături necovalente labile. În al doilea caz, proteina înveleşte prin
interacţiuni hidrofobe partea lipidică ce devine astfel centrul unui miceliu.
Lipoproteidele au o largă distribuţie, fiind componente structurale ale celulelor,
biomembranelor, mitocondriilor, reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de
mielină ale neuronilor etc.. Se găsesc în ţesutul nervos, plasma sângelui, lapte,
gălbenuş de ou.
Cele mai studiate sunt lipoproteidele circulante prezente în plasma sanguină şi
limfă. Aceste proteine conjugate conţin, de regulă, atât lipide polare cât şi neutre,
precum şi colesterol sau esterii acestuia. Ele intervin în transportul lipidelor din
intestinul subţire, prin sânge în ficat şi mai departe în ţesutul adipos. Lipoproteidele
plasmei se clasifică în patru grupe, în funcţie de densitatea lor:
- chilomicroni, formaţi în proporţie de 99% din lipide şi 1% proteine;
- lipoproteide cu densitate foarte mică (very low density lipoproteins – VLDL) care
reprezintă compuşi stabili ce conţin o cantitate mare (80%) de triacilgliceroli,
fosfolipide (7%), colesterol (8%) şi proteine puţine (2%);
- lipoproteide cu densitatea mică (LDL) sau β – lipoproteide care conţin drept
component proncipal colesterol (43%) alături de fosfolipide (22%) şi triacilgliceroli
(10%);
- lipoproteide cu densitatea mare (HDL) sau α – lipoproteide, ce conţin aproximativ
45-50% proteine, iar componentul lipidic este reprezentat de o cantitate mare de
fosfolipide (30%) şi mai mică de colesterol (18%).
Datorită conţinutului ridicat în colesterol, β – lipoproteidele (LDL) sunt compuşi
implicaţi în patogeneza aterosclerozei. Efecte negative au şi VLDL datorită
proporţiei lor mari de trigliceride. Dimpotrivă, α – lipoproteidele (HDL), bogate în
fosfolipide, au un rol de protecţie prevenind dezvoltarea acestei maladii. Aceste
implicaţii ale lipoproteidelor cu diferite densităţi în apariţia şi dezvoltarea afecţiunilor
cardiovasculare sunt legate de rolul deosebit al acestor compuşi în structura
membranelor celulare.

- Metaloproteidele sunt proteine conjugate care au drept grupă prostetică un
metal (Fe, Cu, Mg, Zn, Mn, Co etc.) fixat prin legături complexe direct de
componenta proteică, fără existenţa unor anumite grupe speciale de atomi. Metalul
se leagă coordinativ de grupele polare libere existente în catenele laterale R ale
aminoacizilor din lanţul polipeptidic. (Figura 4.10.)
Aceste grupe care fixează metalul poartă
denumirea de liganzi (A şi B); în această
interacţiune, grupa cedează electroni metalului şi
se stabilesc astfel legături covalente coordinative
iar metalul devine coordinat.
Metalul astfel fixat prin componenta proteică (în
metalenzime, de exemplu) are rolul de a stabili
legăturile proteinei şi cu alţi liganzi reprezentând
Fig.4.10.Legarea metalului molecule mai mici, cu formarea unui complex intern
în metalproteidă numit chelat.
Asemenea structuri cu caracter de chelat sunt posibile în metalenzime şi explică
mecanismul funcţional al unor enzime în reacţiile biochimice pe care le catalizează.
Me
2+
A
B
proteina
proteina

Astfel, polifenoloxidaza şi citocromoxidaza conţin Cu
2+
, carbonicanhidraza,
alcooldehidrogenaza, carboxipeptidaza - Zn
2+
.
Unele metalproteide îndeplinesc în organism funcţia de proteine transportoare de
metal, cum este transferina plasmatică sau lactotransferina din lapte care
transportă fier şi ceruloplasmina din plasmă care transportă cupru. Altele
reprezintă rezerve de fier pentru organism, cum este cazul feritinei sau
hemosiderinei. La proteinele transportoare conţinutul de metal reprezintă 1%, la
cele de depozit acest procent este mult mai mare (în feritină ajunge la 20%).

- Nucleoproteide - reprezintă o grupă de proteine conjugate deosebit de
importantă. Ele intră în compoziţia fiecărei celule deoarece constituie componentul
indispensabil al nucleului şi citoplasmei. Unele nucleoproteide există în natură sub
formă de particule deosebite care posedă activitate patogenă şi poartă denumirea
de virusuri.
Nucleoproteidele joacă un mare rol biologic. Ele constituie nu numai elemente
structurale ale celulei, nucleului şi citoplasmei sale, dar îndeplinesc şi cele mai
importante funcţii specifice în organismul viu. Diviziunea celulelor, biosinteza
proteinelor, transmiterea caracterelor ereditare şi diversele funcţii coenzimatice
sunt strâns legate de nucleoproteide şi elementele lor constituente – acizii nucleici
şi nucleotidele.
Nucleoproteidele au o masă moleculară mare, de la câteva mii până la zeci şi sute
de milioane. Soluţiile lor posedă o viscozitate ridicată; forma moleculelor lor variază
foarte mult, de la globulare la fibrilare.
Prin hidroliza incompletă a unei nucleoproteide, de exemplu sub acţiunea unei
enzime sau prin dializă şi agitare cu cloroform, nucleoproteida se descompune într-
o proteină şi acid nucleic. Proteina se poate îndepărta prin precipitare cu săruri sau
prin denaturare termică.
Raportul dintre proteină şi acid nucleic este diferit (frecvent de la 30% până la 60%
pentru ambii componenţi).
Legătura dintre proteină şi acidul nucleic este de tip ionic, deoarece proteinele
nucleoproteidelor conţin multe grupe cationice iar acizii nucleici posedă un număr
mare de grupe anionice. La majoritatea organismelor proteina din constituţia
nucleoproteidelor este o histonă sau protamină. Însă, nucleoproteidele din
ţesuturile vegetale, din bacterii, virusuri precum şi din unele ţesuturi animale conţin
şi alte proteine simple (albumină sau globulină).
În funcţie de acizii nucleici pe care-l conţin, nucleoproteidele pot fi cu
dezoxiribonucleotide şi ribonucleotide. Acestea reprezintă nişte agregate complexe
constituite din una sau două molecule de acizi nucleici şi un număr mare de
subunităţi proteice fixate de ele. Exemplul clasic de ribonucleoproteidă îl constituie
virusul mozaicului tutunului care conţine o moleculă de acid ribonucleic (ARN) cu
masa moleculară de două milioane şi aproximativ 2.000 de subunităţi proteice. Din
ribonucleoproteide sunt alcătuiţi ribozomii – organitele celulare unde are loc sinteza
proteinelor.
În cazul dezoxiribonucleoproteidelor, un rol deosebit în interacţiunea dintre acidul
dezoxiribonucleic (ADN) şi protamină sau histonă i se atribuie restului de acid
fosforic al ADN şi radicalului restului de arginină din lanţul polipeptidic al moleculei

proteice. În acest caz, se formează un număr mare de legături electrovalente între
grupele fosfatice şi guanidinice ionizate, după următorul tip:

O
O
O
O
-
P + H
2
N C
NH
NH
2
(CH
2
)
3
CH NH
CO
+
lant de ADN lant polipeptidic

Acidul nucleic şi proteina din nucleoproteide se stabilizează reciproc.
Este important de menţionat că cea mai mare parte a acizilor nucleici există în
celulă sub formă de nucleoproteide. Legarea unei molecule de acid nucleic cu un
număr mare de subunităţi proteice conduce la apariţia unor proprietăţi funcţionale
unice ale acestui tip de compuşi. În particular, ribonucleoproteidele joacă un rol
determinant în biosinteza proteinelor, iar dezoxiribonucleoproteidele în formarea şi
în funcţionarea aparatului cromozomial al celulei. Importanţă deosebită în aceste
procese o au acizii nucleici.