PREDAVANJA obuhvaaju 4 djela od kojih svaki dio predstavlja jednu glavnu temu: prvi dio obrauje STRUKTURU I FUNKCIJU

PROTEINA, drugi ENZIMSKU KATALIZU, trei METODE RAZDVAJANJA I ANALIZE PROTEINA i etvrti PRENOS GENETIKE INFORMACIJE, BIOSINTEZU PROTEINA I POSTSINTETSKE MODIFIKACIJE PROTEINA.

1. STRUKTURA I FUNKCIJA PROTEINA

PROTEINI su makromolekule graene od velikog broja aminokiselina. Aminokiseline se povezuju peptidnim vezama u krae peptidne lance ili due nerazgranate polipeptidne lance odnosno proteine.

1.1. AMINOKISELINE: KEMIJSKA SVOJSTVA I PODJELA - proteini svih vrsta organizama graeni su od istog skupa od 20 aminokiselina. - aminokiseline se sastoje od amino skupine, karboksilne skupine, specifine R-skupine (aminokiselinski ogranak ili poboni lanac) i vodikova atoma, vezanih za ugljikov atom zvan -ugljikov atom (C). - zbog tetraedarskog rasporeda etiriju razliitih skupina oko C atoma aminokiseline su optiki aktivne te dolaze u obliku L- ili D- izomera. Proteini se sastoje samo od L- izomera.

- pri neutralnom pH (fizioloki pH u stanici) aminokiseline su u otopini preteno dvopolni ioni (zwitter-ioni): -amino skupina je protonirana (- NH3+) a karboksilna skupina je disocirana (- COO). Ionizacijsko stanje aminokiseline mjenja se sa pH: kod niskog pH karboksilna skupina je u protoniranom, nenabijenom obliku (-COOH) a amino skupina je protonirana i pozitivno nabijena (- NH3+), dok je kod visokog pH karboksilna skupina disocirana, negativno nabijena (- COO), a amino skupina disocirana, nenabijena (-NH2)

- ogranci ili poboni lanci aminokiselina razlikuju se veliinom, oblikom, nabojem, sposobnou stvaranja vodikovih veza i kemijskom reaktivnou - najjednostavnija aminokiselina je glicin koji na mjestu ogranka sadri vodikov atom, dok je ogranak alanina metilna skupina

- preostale aminokiseline koje imaju vee ugljikovodine ogranke su: valin, leucin, izoleucin, prolin i metionin koji sadri i sumpor

- prolin se od ostalih aminokiselina razlikuje po tome to je ogranak prolina vezan za -ugljik i za amino skupinu, to dovodi do ciklike grae

- tri aminokiseline sadre aromatske ogranke: fenilalanin, tirozin i triptofan

- dvije aminokiseline, serin i treonin sadre alifatske hidroksilne skupine

- ostakak cisteina sadri sulfhidrilnu skupinu

- ogranci dviju aminokiselina, lizina i arginina, su pozitivno nabijeni pri neutralnom pH, dok o neposrednoj okolini ovisi da li e ogranak histidina biti preteno u pozitivno nabijenom ili neutralnom obliku. Ove tri aminokiseline se nazivaju bazine aminokiseline

- ogranci dviju aminokiselina, asparaginske i glutaminske kiseline su kod neutralnog pH negativno nabijeni pa se stoga obino nazivaju aspartat i glutamat. Ove aminokiseline se jo nazivaju i kisele aminokiseline.
- nenabijeni derivati ovih aminokiselina koji sadre amidnu skupinu su asparagin i glutamin

- jednostavnija podjela grupira aminokiseline u etiri grupe: nenabijene kod neutralnog pH koje se djele na: (1) nepolarne ili hidrofobne aminokiselina i (2) polarne ili hidrofilne aminokiseline te nabijene (3) bazine ili (4) kisele aminokiseline

Internacionalne kratice naziva aminokiselina