Universitatea Spiru Haret Facultatea de Educatie Fizica si Sport

Specializarea Kinetoterapie si motricitate speciala

REFERAT
Disciplina : Biochimie Tema : Enzimele

Student : Maresciuc Angela Anul III, Grupa 302

. are ceea ce se numeşte o acţiune de labilizare a substratului. se explică prin activarea moleculelor care participă la o anumită reacţie. Sunt active în concentraţii extrem de mici. sub acţiunea catalitică a unei enzime E.Enzimele Enzimele sau fermenţii sunt compuşi chimici care catalizează reacţiile de sinteză şi degradare din organism. între concentraţie şi intensitatea lor de acţiune există o disproporţie. nivelul energetic minim care condiţionează reacţia este coborât. Conform teoriei lui Michaelis şi Menton. Enzima care activează o reacţie de transformare a unui substrat dat are capacitatea de a coborî nivelul minim de energie necesar acestei reacţii. Prin această activare. Viteza de formare şi de desfacere a complexului ES este extrem de mare şi se pune problema dacă legătura dintre substrat şi enzimă este datorată unui fenomen de absorbţie sau unei combinaţii chimice. Enzimele nu se consumă în timpul acţiunii lor. Mecanismul de acţiune al enzimelor este acela al tuturor catalizatorilor. Enzimele sunt astfel biocatalizatori care joacă un rol fundamental în reglarea proceselor metabolice precum şi în toate procesele de creştere şi regenerare tisulară. ceea ce permite moleculelor să reacţioneze cu o viteză apreciabilă în condiţii în care în absenţa enzimei nu ar reacţiona decât cu o viteză extrem de lentă. Accelerarea vitezei unei reacţii sub influenţa unui catalizator. şi în cazul nostru special sub acţiunea enzimelor. au loc următoarele etape: E + S ES E + s unde ES este complexul intermediar enzimă-substrat. într-o reacţie enzimică ce duce la transformarea unui substrat S într-un compus s. . nu modifică starea finală de echilibru a reacţiei catalizate. ci modifică numai viteza cu care se atinge acest echilibru.

ci numai viteza cu care se atinge acest echilibru. catalizatorul nu poate modifica echilibrul. dimpotrivă o conservă. acţiunea frigului realizează numai o oprire reversibilă a activităţii enzimatice. încălzite peste o anumită temperatură. atât asupra reacţiei de descompunere. care se aplică reacţiilor reversibile catalizate de enzime. Enzimele în soluţie apoasă şi în general în mediul lor de dispersie se găsesc sub formă coloidală. şi de a cataliza anumite reacţii.Proprietăţile generale ale enzimelor Enzimele au. c) acţiunea enzimelor este reversibilă. Acţiunea enzimei trebuie deci să se exercite. mai au o serie de proprietăţi specifice. cât şi asupra aceleia de sinteză. În general. b) cantităţi minime de enzime pot produce transformarea unor cantităţi foarte mari de substrat. Temperaturile coborâte nu distrug activitatea enzimatică. c) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de temperatură. în afară de proprietăţile care decurg din analogia cu catalizatorii obişnuiţi. Enzimele sunt termolabile. în primul rând. Enzimele.000 sau un multiplu). Se înţelege prin specificitatea unei enzime proprietatea acesteia de a acţiona catalitic asupra unui singur substrat sau cel mult asupra unei grupe de substanţe cu proprietăţi chimice comune. b) au o mare sensibilitate faţă de variaţiile de pH. îşi pierd ireversibil activitatea lor enzimatică. caracterele generale ale catalizatorilor şi anume: a) modifică viteza unei reacţii fără ca ele însele să se consume. d) sunt foarte sensibile la electroliţi în general. aceasta datorită greutăţii lor moleculare mari (de ordinul 35. toate enzimele sunt inactivate printr-o încălzire peste 800C. conform legii acţiunii maselor. ce derivă din structura lor coloidală: a) au o foarte mare specificitate. .

Universitatea SPIRU HARET 116 Ionii metalelor grele Ag. holoenzima = apoenzima + coenzima Rolul celor două componente din molecula enzimei este următorul: . Inhibitori electrolitici puternici sunt fluorurile. lipsa de ionii de Ca2+. Structura enzimelor Enzimele au caracter coloidal. . determină şi mecanismul chimic al acestei activităţi. deoarece structura lor este insuficient cunoscută. De ex: fosfatazele sunt activate de ionii de Mg2+. Valoarea pH-ului pentru care activitatea enzimei este maximă se numeşte pH optim de activitate. molecula enzimei fiind formată din două componente şi anume: un suport coloidal şi o grupare pur chimică. Componenta coloidală se numeşte apoenzimă şi componenta activă – coenzimă. activă. . deci caracterul de specificitate al enzimei. Pentru fiecare enzimă există o zonă de pH. Singurul criteriu valabil în stadiul actual al cunoştinţelor îl reprezintă acela al reacţiei chimice catalizate de o enzimă dată şi substratul asupra căruia acţionează această enzimă. cianurile şi sulfurile. Coenzima orientează sensul reacţiei de transformare pe care o suferă substratul. combinat în prealabil cu apoenzima.Activitatea enzimelor este funcţie de pH-ul mediului în care îşi exercită activitatea. în acelaşi timp. Hg inhibă acţiunea catalitică a enzimelor. iar întregul complex poartă denumirea de holoenzimă.coenzima determină activitatea catalitică propriu-zisă a enzimei şi. cu două valori limită în care îşi exercită activitatea catalitică.apoenzima stabileşte legătura enzimei cu substratul corespunzător şi îi conferă specificitatea sa în raport cu substratul respectiv. proteinic. Diverşi ioni pot avea acţiune de stimulare a activităţii enzimatice. Clasificarea enzimelor Clasificarea enzimelor nu se poate face după criteriul structurii lor chimice.

Tot în această grupă sunt cuprinse peroxidazele şi catalazele. 4. Reacţia generală catalizată de aceste enzime este: R–A + R' – B R–B + R' – A 3. Din acest motiv Bücher utilizează pentru coenzime termenul atât de sugestiv de „metaboliţi de transport”. mai ales la sportivi în timpul efortului fizic intens. Transferazele – grupa trasnferazelor cuprinde enzime care catalizează reacţiile de transfer ale unui rest molecular de pe un substrat pe alt substrat. În această ordine de idei. Liazele şi sintetazele cuprind clasa enzimelor de sinteză fără hidroliză şi fără oxidoreducere. respectiv. Hidrolazele – aceste enzime catalizează reacţii de scindare a moleculei substratului.Această clasificare cuprinde următoarele grupe principale: 1. cu participarea componentelor apei la fragmentele care se scindează. Hidrolazele catalizează scindarea hidrolitică conform reacţiei generale: R-R' + HOH R-H + R' – OH 2. Oxidoreductazele cuprind clasa enzimelor care catalizează oxidoreducerile. acid fosforic sau grupe organice – care de cele mai multe ori sunt preluate de coenzimele sub forma unor legături macroergice. tocmai prin faptul că ele fac legătura între diverse enzime implicate în mecanismul furnizării energiei necesare efortului. Coenzimele Coenzimele au o importanţă deosebită în cadrul metabolismului. transferul de hidrogen şi transferul de electroni. 5. . Aceste grupe principale cuprind grupe şi subgrupe stabilite după criteriul specificităţii de reacţie şi specificităţii de substrat. Izomerazele şi racemazele cuprind clasa enzimelor care catalizează reacţii de izomerizare şi recemizare. enzimele constituie „articulaţiile” prin intermediul cărora devine posibil schimbul de „materie” – hidrogen.

urmând deci clasificarea enzimelor. a. la un acceptor – oxidantul. ac. care catalizează transferul grupării amino de la un amino acid la un alfa cetoacid ş. Din această grupă fac parte citocromii (transfer de electroni). folic (vit. 2. . cu ajutorul apei. Bc).Karlson propune clasificarea coenzimelor pe baza reacţiei chimice la care participă coenzimele. Hidrolazele. nicotinamidnucleotidele (care transferă hidrogen) respectiv NAD şi FMN. coenzima A (CoA). Aceste reacţii de transfer se realizează de obicei cu formarea unui complex intermediar şi în formarea acestui complex rolul de coenzimă revine în general diferitelor vitamine sau derivaţi vitaminici. care scindează moleculele organice în componentele lor. De ex. Coenzimele oxidoreductazelor care catalizează procesele de oxidoreducere din celulă pe baza transferului de electroni sau de hidrogen de la un donator – reducătorul. acţionează de obicei fără coenzime dar necesită prezenţa ionilor metalici. biotina. Astfel putem menţiona: 1. 3. Transferazele – enzimele din această grupă catalizează transportul unei grupări de pe o moleculă pe alta.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful