You are on page 1of 142

Drejtimi laborant mjekësorë

Biokimi Mjekësore III

Mr.sci. Islam zeqiri biokimist

PROTEINAT DHE METABOLIZMI I TYRE

DISA FJALË
 greq. proteios (i pari)
 pjesë shumë të rëndësishme të organizmave të gjallë  përbërësi kryesor i indeve lidhëse dhe membranave qelizore

 përbërës i lëkurës, muskulit, tetivave, nervave, gjakut,

enzimeve, antitrupave dhe hormoneve
 acidet nukleinike janë përgjegjëse për vetitë trashëguese

PROTEINAT DHE METABOLIZMI I TYRE
 Në ushqimin e njeriut proteinat zënë vendin kryesor.
 Proteinat janë përbërsit kryesor të qelizës.  Me zbërthimin proteolitik të enzimave (proteaza) krijohen amino acidet të cilat absorbohën nga trakti digjestiv, që shërbejnë më pastaj për sintezën e shumë proteinave strukturale në organizëm si dhe të molekulave të tjera në organizëm si enzimat,hormonet etj.

 Procesi tjeter I sintezes se aminoacideve behet nga katabolizmi I proteinave indore ne brendesi te organizmit.Amino acidet e krijuara ne kete menyre kanerol ndretues dhe marrin pjese ne sintezen e proteinave .
 Duke pasur parasysh dinamiken e dinamiken kimike te proceseve no organizem jane ne

drejtepeshim proceset anabolike e katabolike.

 Koha e nevojshme që të sintetizohen dhe të zbërthehën është e ndryshme për proteina të ndryshme.Prej disa orë në disa ditë.(psh. Per albumina eshte 20-25 dite.)  Zbërthimi i proteinave bëhet nën veprimin e proteazave të traktit digjestiv,të cilat mund të jenë ekstracelulare që gjënden në gjak dhe lëngjet exsrtraceluare.  Proteazat intracelulare –kryesisht gjënden në lizozome.

 Ne baze te vendit aktiv te veprimit ne vargun

polipeptid proteazat ndahën në ;  egzopeptidaza,I zbërthejnë vargjet polipeptide në fund dhe ate aminopeptidazat veprojnë në pjesën Nterminale të vargut.  Endopeptidazat i zbërthjenë proteinat në mes të vargut polipeptid.

 Për dallim prej enzimave të tjera proteazat nuk kanë

specifitet të lartë për substratin, por veprojnë në lidhje të caktuara dhe në strukturën e vargut polipeptidik.  Psh :pepsina dhe tripsina kanë veprim katalitik në të gjitha proteinat.

 Pepsina- krijohet në mukozën e lukthit si pepsinogjen,

që në reaksione acidike ose me veprimin e pepsines (autokatalizës) shëndrrohet në pepsin aktive.  Kimozina- vepron në kazeinën e qumshtit për tu shëndrruar në parakazein .

 Shumica e enzimave proteolitike krijohen në qelizat e lukthit apo të pankreasit dhe ate si prekursor inaktiv-ZIMOGJENE
 Zimogjenet kanë vargje më të gjata proteinike,dhe pas shkëputjes proteolitikte të vargut në vende të caktuara krijohen qendrat aktive enzimatike,gjegjësisht proteazat aktive.

 Kështu prej pepsinogjenit krijohet pepsina,tripsinogjenit tripsina etj.

 Zbërthimi i tyre fillon në lukth nën veprimin e

pepsines.Vazhdon në zorrët e holla nën veprimin e tripsinës, e të kimotripsinës gjerë në peptide.  Peptidet e krijuara pastaj nën veprimin katalitik të karboksipeptidazave dhe aminopeptidazave zbërthehen në amino acide.

 Amino acidet e lira

absorbohen në mukozën e traktit intestinal,kalojnë në gjak,e pastaj në organe specifike në të cilat bëhet sinteza e proteinave specifike.

 Sinteza e proteinave është një

proces i komplikuar, në të cilin rolin kryesor e kanë acidet nukleinike ADN dhe ARN.

 Për 24 orë përsoni i rritur sintetizon 400 gr proteina (të njejten sasi edhe e eliminon).  Zbërthimi i proteinave me veprimin e enzimave proteolitike bëhet gjerë në a. acide.  A.acidet pjsërisht shfrytëzohen për sintezën e proteinave jo esenciale e pjesërisht katabolohen gjerë në produkte përfundimtare katabolike ose nëpërmjet të produkteve intermediare zbërthehen gjerë në CO2 dhe H2O.

Enzimat proteolitike
Proteazat –janë enzima hidrolitike, zbërthejnë C-N lidhjet peptide.

Ndërtimi i proteinave-Aminoacidet
 Amino acidet jane njesia themelore e proteinave.
 Kanë α-karbonin asimetrik i

cili është i lidhur për gr; Amin,karboksil,dhe H e R varegjet.te gjitha amino acidet perbejne N.O.C.H.

2.Struktura aminoaciedeve dhe peptideve

Vargu anësor (R)

 Dallohen dy forma sterike të aminoacideve: forma L

dhe forma D

Të katër grupet janë të vendosura si figura me pasqyrën: Në formën D –janë ne karbohidratet Formën L-gjenden ne proteinat.

 Atomi i karbonit, për të cilin është i lidhur grupi amin,

është asimetrik, që do të thotë se aminoacidet janë komponime optikisht aktive, përveç aminoacidit më të thjeshtë – glicines

R

R

H H

C

NH2

H2N

C

COOH D-Amino Acidi Acidi

COOH L-Amino

Proteinat jan te perbera nga L-⍺ amino acidet

Vetitë e përgjithëshme të amino acideve
     
   

Aminoacidet kanë veti të ndryshme fiziko- kimike: aktiviteti optik. Amfoteriteti. pjesëmarrja në reaksionet e ndryshme biokimike, krijimi lidhjes peptidike. Aktiviteti optik- Aminoacidet janë komponime optikisht aktive. -tretëshmëria - posedojnë potencial elektrik . - treten lehtë në tretës polarë si H20 dhe etanol -nuk tretën në tretës jo polarë si eteri dhe benzeni.

Klasifikimi i amino acideve
 - Klasifikimi struktural bazohet në ndërtimin struktural të vargut anësor te a. acideve (alifatike, ciklike).
 - Klasifikimi elektrokimik-bazohët në veçorit elektrokimike të a. acideve (acidike, bazike, neutrale).  - Klasifikimi biologjik, bazohet në rëndësin biologjike të amino acideve( esenciale, dhe jo esenciale).

Klasifikimi kimik i amino acideve
 Amino ac.monoamino monokarboksilike;  Glicina,alanina fenilalanina.,valina,leucina,izoleucina,serina,treonina.prolina histidina.  Aminoacidet monoamino dikarboksilike;  A. asparginik, aspargina, ac. glutaminik, glutamina.  Aminoacidet qe perbejne sulfur;  Cisteina, cistina, metionina.  Amino acidet alifatike;  Lizina, hidroksilizina,  arginina.

 Aminoacidet aromatike;
 Fenilalanina, tirozina, dijod-tirozina,tiroksina

 Amino acidet heterociklike;
 Triptofani, histidina, prolina,hidroksiprolina.

A. Alifatike
1. 2. 3. 4. 5.

Glycina (Gly) (G) –acidi a– amino acetik Alanina (Ala) (A) –acidi a– amino propionik Valina (Val) (V) –acidi a– amino – iso – valerik Leucine (Leu) (L) –acidi a– amino – iso – caproik Isoleucina (Ile) (l) –acidi a– amino – B – methyl valerik

Hidroksi A.A ato përmbajnë OH grup në anën zinxhirit
6. Serine (Ser) (S) or a–acidi amino β – hidroksi propionik 7. Threonine (Thr) (T) acidi a–amino β – hidroksibutirik

Klasifikimi biologjik i a. acideve
 Amino ac. esenciale;
 Arginina, histidina, fenilalanina, treonina, valina, metionina, izoleucina, leucina, triptofani, lizina.  Amino ac.joesenciale;  Alanina, cistina, glicina, ac. asparginik, ac.

glutaminik, citrulina, tirozina, prolina, hidroksiprolina, serina.

 Sipas lidhjes së R- grupeve për α-karbonin,ndahen ne;  - polare, që përbëjnë gr. në vargun anësor dhe nuk

jonizohen.Ne mesin e forte alkalin grupi SH I cistenies dhe grupi fenol I tirozines munden te disosiojne e te leshojne protone,formohen amidet e a. acideve acidike dhe humbet veqoria acidike e gr. Karboksil.  - jo polare –formojnë lidhje hidrofobe,kur grupet CH me radikalin gjenden ne mesin ujore dhe paraqitet qrregullim I struktures ujore ,shkeputen lidhjet hidrogjenike.  -acidike  - bazike.

- polare, që përbëjnë gr. në vargun anësor dhe nuk jonizohen.

 - jo polare –formojnë lidhje hidrofobe,kur grupet CH

me radikalin gjenden ne mesin ujore dhe paraqitet qrregullim I struktures ujore ,shkeputen lidhjet hidrogjenike.  -acidike  - bazike.

 Glicina –është a. acidi më i thjeshtë , nuk ka atomin
asimetrik të karbonit ,prandej është i rëndësishem për krijimin e strukturave të caktuara si kolagjeni.  Alanina-përbën gr. Metil në të cilin mund të zëvëndsohet një apo të dy hidrogjenet me mbetje tjeter dhe krijohen a. acidet tjera.

 Valina ,leucina, izoleucina kanë atomin e karbonit të degzuar.
 Prolina ka strukturë ciklike ,është amin sekondar A. acidet sekundare shpesh quhen dhe iminoacide.  Fenilalanina përbën unazën aromatike,përbën gr. Fenol i cili ka veti të dobëta acidike dhe në PH>9 disoson protonin.

 Serina –perben gr. OH qe mund te hyje ne reaksione te ndryshme dhe te krijon esteret.
 Treonina posedon dy atome te karbonit asimetrike prandej mundet te paraqitet ne kater forma izomerike.  Cisteina –perben sulfidril mjafte reaktiv.Lehte mund te dehidrogjenohet dhe te formohen lidhjet S-S.

 Mtionina- derivat I homocisteines ,gr. Metil mund te

bartet ne metabolizem ne komponime te tjera.  Aspargina dhe glutamina –gjate hidrolizes se proteinave shkepusin gr. Amid dhe krijohet NH4 dhe ac aspargin.

PEPTIDET
 Proteinat sipas strukturës kimike janë amino acide të

lidhura me lidhje peptide.  Peptidet sipas struktures kimike janë amide , që me hidrolizë krijojnë amino acidet.  Te peptidet e vërteta të dy komponentet janë amino ac. Nëse është i lidhurë edhe ndonjë acil , formohen acilamino acidet.

Peptidet

H + H N H

H

Ca
R

O C

H
N H

O C O-

Ca
R

Sinteza e peptideve
 Sinteza e peptideve bëhët ashtu që dervatet e gr.

Karboksil lidhën me gr. Amin të ndonjë amino ac. ose të peptidit.  Te organizmat më të komplikuar shumica e peptideve krijohën me hidrolizë proteolitike të vargjeve polipeptide.

Polipeptidet
 Peptidet në përbërjen e të cilave gjënden më shumë se

10 rezidua të a. ac quhën polipeptide.  Proteinat përbëjnë më shumë se 100 rezidua ( mbetje) të a. acideve.

 Në natyrë gjënden oligopeptidet që përbëhën prej 10 a.

acideve, dhe polipeptidet që përbëhen prej 10-100 a. acide.  Biosnteza e peptideve me rëndesi kryhet sipas principit të biosintezës të proteinave.

 Peptidet kanë funksione të rëndësishme fiziologjike.  hormonet e indeve të ndryshme, medijatorët etj.  Si dipeptid me rëndësi I cili është izoluar në muskujë

është karnozina dhe anserina.  Glutationi është një tripeptid përbëhet prej; glutamilcisteinil-glicinës.

 Si hormon peptid është insulina.  Sintetizohet sikurse dhe proteinat prej paraproinsulinës,që me shkëputjen e peptidit terminal

krijohët proinsulina.  Ekzistojnë dhe antibiotiket peptid; si penicilina, biosinteza e të cilës fillon prej a. acidit valina dhe cisteina.  Garamicidina është një peptid ciklik I përbërë prej 10 a. acideve.

 Sipas tretëshmerisë proteinat klasifikohen në ;
 Albumina  Globulina

 Protamina
 Histone  Skleroproteina.

 Proteinat globulare ose sferoproteinat-janë të

tretëshme në ujë ose në tretësira kripore, kanë formë molekulare sferike, por jo të rregullt.  Në ketë gr. bëjnë pjesë; proteinat e gjakut, proteinat e të bardhit të vese, si dhe një numër i madhë i enzimave.

Ndarja e proteinave sipas treteshmerise

 Keratina , e cila është e patretëshme , e fortë dhe kimikisht inerte dhe e qëndërueshme.  Skleroproteinat janë të patretëshme në ujë , kanë strukturë fibrilare, dhe shërbejnë si elemente mbërojtëse.Kanë rënditje rregulare të strukturës

molekulare.

 Denatyrimi- Eshtë karakteristik e rëndësishme e proteinave.
 Me denatyrim kuptojmë ndryshimin e strukturës të molekulës proteinike në të cilën molekulat i humbin vetit biologjike (veprimi enzimatik, hormonal).  Denatyrimi është ndryshimi prej gjendjes të

organizuar në gjendje të paorganizuar në molekulën proteinike.

 Te denatyrimi I proteinës ndryshohet struktura e brendëshme e molekulës dhe e tërë forma e proteinës.(ndryshimi i entropisë).
 Eshtë reaksion endotermik, por mbi temp. kritike ndërrohet në egzotermik.  Vargu proteinik hapet, dhe në mes të vargjeve krijohën lidhje të reja sekondare ,e proteinat bëhen

të patretëshme.

Proteinat- sipas funksionit
Janë përbërësit struktural të qelizës kanë rol katalitik transportues mbrojtës rregullator.

Klasifikimi i proteinave sipas strukturës
 Të thjeshta-të përbëra vetem prej amino - ac.
 Të përbëra - prej proteines së thjeshtë dhe grupit

prostetik.

 3.Proteidet janë komplekse të ndërtuara prej pjesës

proteinike dhe joproteinike.  Ndahen në;  -metaloproteina -lipoproteina  -fosfoproteina -nukleoproteina  -glikoproteina - kromoproteina.

Lidhjet strukturale të proteinave
 Strukturën proteinore e stabilizojnë zakonisht dy lidhje të forta;
 -peptidike  - disulfide.  Tri lidhje të dobëta;  - hidrogjenike

 - hidrofobe
 - elektrostatike.

Struktura kimike e proteinave
 Struktura që bazohet në renditjen e amino acideve në molekulen proteinke., ka të bëjë me përcaktimin e strukturës primare të proteinës.
 Por , mund të supozohet se një vargë i gjatë i atomeve , i cili krijohët me lidhjën e qindëra a. acideve në molekulë, në hapësirë mund të jetë në mënyra të ndryshme.

 Rënditja e vargjeve në hapësirë është konformacioni i vargjeve.

 Struktura sekondare e proteinës-paraqet pozitën e vargjeve peptide në hapsirë ,pra përfshin mënyren e shtrirëjes se vargjeve peptidike ( të zgjatura, ose spirale).
 Shumica e vargjeve peptidike janë në formë të spirales, dhe quhet struktura helikoide.  Stabiliteti i sajë bazohet në lidhjet hidrogjenore. Dhe lidhjet disulfide.

 Struktura terciare –nënkupton palosjen karakteristike

të vargjeve polipeptidike.  Me këtë strukturë shpjegohet mënyra e palosjes dhe përdredhëjes së vargut peptidik në molekulen e proteines.  Duke u bazuar në këtë ekzistojnë dy forma të molek.proteinike;lineare dhe sferoide.

 Në renditje të drejtë të vargut veprojnë dhe elementet e

strukturës sekondare, beta struktura alfa struktura , si dhe struktura helikoide e cila përsëritet në numër të caktuar të a. acideve..  Përcaktimi hapësinorë është i kushtëzuar dhe me veprimin e ndërësjellë të amino ac. të vargut lateral.

 Lidhjet me të rëndësishme të strukturës terciare janë;

hidrogjenike, disulfide, jonike, dhe hidrofobe.  Proteinat sipas strukturës terciare ndahën në;  1. Në proteina te të cilat dominon struktura alfahelikoidale.

 2. proteina në të cilat dominon struktura e tipit të

beta-keratinës  3. proteina në të cilat gjendet alfa-helikoidi dhe i ndarë domeni i beta strukturës (alfa+ beta).  4. proteinat te të cilat në formë të drejtë ndërohen fragmentet e alfa heliksit dhe te beta strukturës.

 Struktura kuaternare – nënkupton agregacionin e shumë vargjeve peptidike në molekulen proteinike.  Këto vargje janë të përbëra prej shumë nënjësive që janë të lidhura kryesisht me lidhje disulfide.S-S.  Struktura kuaternare e proteinave mund te jetë homogjene dhe heterogjene.  Si shembull i struktures kuaternare është struktura e HB. Përbëhet prej 4 vargjeve peptidike (2 alfa+2 beta).

 Hemi është gr. Prostetike e saje .  Në formë reverzibile e lidhë oksigjenin, dhe kështu e

bartë ate ne inde.  2,3- bifosfoglicerati është produkt intermedijarë i glikolizës , gjëndet ne përqëndrim të lartë në eritrocite ,dhe funksioni i tij është në rregullimin e O2transportin e tij..

 Nëse O2 lidhet në Hb. 2,3 –bifosfoglicerati lirohet prej

molekulës së lidhur te Hb, sepse paraqitën ndryshime strukturale në strukturën hapsinore të saje.  Pra te përqëndrimi i ultë i O2 rritet përqëndrimi i 2,3bifosfogliceratit ne eritrocite.  Me uljen e PH me lehtë lirohet O2.

Mioglobina
 është nje prototip proteinik në të cilen mbizotëron struktura alfa-helikoide.  Në përbërje të mioglobines gjënden 154 a. acide, të rënditura në 8 vargje alfa-helikoide.  Mioglobina si gr. Prostetik ka hemin, të lidhur me lidhje jo kovalente në mes të paleve alfa-helikoide.  Hemi në formë reverzibile e lidhe O2, me se shpjegohet dhe roli i sajë në muskujë.

 Imunoglobulinat- janë tipike të ndërtuara prej beta-

strukturës.  Lizozima është protein e përbërë prej alfa dhe beta strukturës.  Dehidrogjenazat përbëhen prej alfa-heliksit dhe betastruktures.

Metodat për përcaktimin e proteinave
 1. Metodat e precipitimit
 2. elektroforetike  3. Kromatografija  4.Ultracentrifugimi  5. Imunokimike.

 Elektroforeza e lirë - kryhet në gypin e qelqit te

mbushurë me puferë , në të cilin janë të zhytura elektrodat.  Elektroforeza zonale- Si bartës përdoret celuloza acetati, cello-geli poliakrilamid –geli ,amidon –geli etj.  Elektroforeza –raket,elektrofokusimi, elektroforeza dydimenzionale.

Metodat kromatografike për përcaktimin e a. acideve
 Kromatografija absorbuese
 Kromatografija jonike  Kromatografija gel-filtruese  Kromatografija e lëngët

Metodat imunokimike për përcaktimin e proteinave
 Imunodifuzioni radial
 Nefelometria, turbidimetria  Imunoelektroforeza  Elektroimunodifuzioni  RIA-metodat  EIA-metodat

Balanci azotik
 Për të ekzaminuar metabolizmin e proteinave ,duhet

studiuar balancin azotik.  Balanci azotik paraqet diferencën në mes të azotit I cili mirrët në organizëm ,dhe sasisë së azotit të eliminuar prej organizmit.

 Balanci i ekuilibruar -është nëse sasia e azotit që merret me proteina është e njejtë me sasin e liruar të azotit.  Balanci pozitiv-është kur sasia e azotit që merret është më e madhe se sasia e azotit të eleminuar.  Blanci negativ –është nëse sasia qe merret me ushqim është më e vogël se sasia e eliminuar.

Metabolizmi i amino acideve
 Me veprimin e endopeptidazave dhe të egzopeptidazave në fund mbesin amino acidet. Pjesërisht shërbejnë për sintezën e proteinave të reja në organizëm , e një pjesë zbërthehen në metabolizëm nëpërmes të disa proceseve enzimatike deri në produkte përfundimtare si ;
 NH3, CO2, H2O me ç’rast lirohet një sasi e

energjisë.

 Amino acidet të cilat transformohen në piruvat quhen

amino ac. glikogjene.  Amino ac. qe transformohen në acetil CoA quhen a. acide ketogjene.  Disa amino ac. mund të jenë glukogjene dhe ketogjene.

Te personat klinikisht të shëndoshë shëndrrimi i proteinave është 1-2%.

 Amino acidet të cilat nuk shfrytezohen në biosintezën

e proteinave nuk munden të deponohen e as të eliminohen si të tilla.  Grupet amine largohën me transaminim ose dezaminim.  Grupet karboksile shëndrrohen në intermedier amfibolik.

 Disa organizma si (peshqit) si produkt përfundimtar të

katabolizmit të azotit kanë NH4. dhe quhen orga. Amoniatik.  Disa te tjera (shpezët) kanë ac. Urik si produkt perfundimtar, dhe quhen urikotik.  E disa organizma (sisorët) ekskretojnë uren, dhe quhën ureotik.

Amino acidet katabolohen në disa mënyra;
 Dekarboksilimit
 Dezaminimit  Transaminimit.

Dekarboksilimi
Eshtë proces nëpërmjet të cilit largohet grupi karboksil nga disa amino acide . pas largimit të CO2 nga amino acidi përfitohen aminat biogjene. Aminat e fituara mund të kanë veprim të fortë fiziologjik. Reaksionet e dekarboksilimit kryhen nga veprimi i dekarboksilazave. Dekarboksilazat si koenzim kanë piridoksal – fosfatin.

 Piridiksal fosfati duke bashkëvepruar me a. ac. formon

një komponim intermediar baza e Shiffit.  Ky komponim intermrdier lehtë hidrolizohet në amin biogjene dhe piridoksal – fosfat.

Amino acidet që shëndrohen në amina biogjene
 Histidina------------histamina  Triptofani-----------triptamina---------serotonina  Ornitines ---------putrescina  Tirozines -----tiramina  Detoksikohen nën veprimin e oksidazave duke u

oksiduar në aldehide përkatëse.

Dezaminimi i amino acideve
Kuptojmë largimin e gr. Amin, nga amino acidi dhe krijimin e NH4.  Dezaminimi oksidues- është proces që kryhet nëpërmjet të oksidimit.  Oksidimi kryhet nën veprimin e disa dehidrogjenazave si FAD-it dhe NAD-it.

 1. Në fazën e parë a. ac me dehidrogjenim kalojnë në

imino acid.  2. imino acidi I fituarë me hidrolizë formon ketoacidin përkates dhe NH3.  Keto-acidet e fituara i nënshtrohen pastaj oksidimit në ciklin citrik.  FAD-dehidr. Munden edhe drejtëpërdrejtë ti transportojnë hidrogjenet oksigjenit molekularë e të formohet H2O2.

 Psh. Dezaminimi i ac. Glutaminik kryhet nën

veprimin e glut. Dehidr. Në mëlqi dhe veshka. GLU.DEH.  AC.GLUT + NAD--------------AC. IMINO.GLUT.  AC. IMINO.GLUT +H2O --------AC. ALFA KETOGLUT.

Nga dezaminimi oksidues I ac. Glut. formohet një sasi e konsiderueshme e N. Një pjesë shfrytëzohet për sintezen e ures,e pjesa tjeter lirohet si jon amon.

Dezaminimi reduktues
 Kryhet në prani të dehidrogjenazës që si koenzim ka

NADH-H2. dhe kryhet të organizmat anaerobe.  Si produkt përfundimtar fitohet ac. i ngopurë yndyrorë.  Psh; alanina--- +2H----ac. Propionik..

Dezaminimi hidrolitik
 Gjatë këtij procesi amino acidi dezaminohet në prani

të ujit.  Psh. Alanina + H20 ---> acidi laktik.  Acidi asparginik -------->ac fumarik +H20 ac. Malik.

Transaminimi
 Eshtë proces të cilin e katalizojnë enzimet

transaminaza ose aminotransferaza.  Me këtë proces bëhët interkonverzioni i gr. Amin nga një amino acid në keto acid.  Piridoksal fosfati është koenzim I transaminazave dhe është pjesa kryesore e qendrës aktive.

Alanin transaminaza dhe glutamat transaminaza janë enzima të cilat katalizojnë bartjen e gr. Amin prej shumë a. ac në piruvat. Transaminazat janë specifike për disa amino acide dhe keto acide. Transaminazat gjënden në mitokondrie si dhe citoplazëm të qelizës.

 Piridoksal fosfati ne reaksionin e transaminimit së

pari formon një komponim inermediar (bazën e Schiffit).  Me zbërthimin e këtij kompleksi formohët alfa keto ac. Dhe fosfopiridoksamina.

Transporti i amonjakut
 Edhe pse ekskretohet nëpërmjet të kripërave të

amonit , pjesa më e madhe ekskretohet në formë të urës.  Në mëlqi amonjaku shëndrrohet shpejtë në glutamat, glutamin dhe ure.  Ac. Glut. Krijohet nga a. ac dhurues I gr. Amin psh ac. Asparginik. Alanina leucina, nën veprimin e transaminazës specifike.

 Glutamina formohet nga acidi glut .dhe NH3 +ATP,

nën veprimin e enzimit glu. Sintetaza në mitokondrie të veshkeve.  Glutamina pos në veshke mund të sintetizohet dhe në indin trunor.  Në veshkë glut. hidrolizohet nën veprimin e enzimit glutaminaza gjërë në NH4 dhe ac. Glutaminik.

SINTEZA E URES
 Rruga kryesore e ekskretimit të azotit prej organizmit

të njeriu është sinteza e ures.  Sintetizohet në mëlqi, kalon në gjak dhe eliminohet me veshkë.  Eshtë produkti përfundimtar I katabolizmit të proteinave.

Reaksionet e ciklit të urës
 1. sinteza e karbamoil –fosfatit
 Sinteza e citrulines, nga a. ac ornitin dhe karbamil-

fosfati.  Sinteza e arginin- sukcinatit  Zbërthimi I arginin sukcinatit në arginin dhe ac.fumarik.  Zhërthimi i arginines në citozol të melqisë në ure dhe a. ac ornitin.

 Për sintezen e 1 mol të ures shpenzohen 3 molek ATP,

prej te cilave dy molek shëndrrohen ne ADP dhe Pi, dhe 1 molek AMP+PPI.  Marrin pjesë suksesivisht 5 enzime që katalizojnë 5 reaksione , si dhe 6 a. acide.  A. ac. Glut. është si aktivator i enzimeve e te tjerat janë si transportues të atomeve prej të cilave në fund krijohet urea.

Parregullësit metabolike të ciklit të uresë
 Mund të paraqiten për shkak të deficitit të të pesë

enzimeve.  Rregullimi I sintezës së urës varet nga veprimi i karbamil –fosfat-sintetazes dhe  glutamat dehidrogjenazes.  Këto enzime e drejtojnë azotin prej glutamatit ,dhe a. ac tjera ne karbamil fosfat e prej tij në ure.

Metabolizmi i amino acideve pa radikalin azotik
 2-oksoacidet të cilat fitohen në organizem kyqen prap

në metabolizem.  Ato zbërthehen pastaj duke u fituar energjia gjerë në CO2, dhe H20.  Mund të kyqen prap në organizem për krijimin e produkteve të nevojshme si karbo hidratet, proteinat ,yndyrerat.

Sinteza e Kreatines dhe Kreatinines
 Sintetizohet ne dy etapa;
 A. arginina+ glicina----- ac .guanidin acetik +

ornitina.  B. Ac.guanidin acetik + S-adenozil-metionina---- metiltransf--- kreatina=s-adenozil homocisteina.

Acidi urik
 Te njeriu ac. urik eshte produkti kryesor I katabolizmit

te nukleozideve purine adenozines dhe guanozines.  Sasia me e madhe e purineve ,qe eliminohet si ac. urik ne urine paraqitet per shkak te degradimit te ac. nukleinike endogjene.

Ju falem nderit

Mr.sci. Islam zeqiri biokimist