You are on page 1of 24

A Bio-nanorendszerek című tárgyhoz

Fehérjék - a szerkezettől a funkcióig, a fizikától a biológiáig Amikor az élővilág bonyolult és sokszor csodálatos jelenségeivel nap mint nap találkozunk, ritkán gondolunk arra, hogy egy termést hozó fa, egy ásító oroszlán vagy egy tervező mérnök tevékenységének hátterében egy rendkívül bonyolult mikrovilágnak - a fehérjék világának összehangolt működése rejlik. Szervezetünk építőkövei, anyagcserénk katalizátorai, egészségünk védelmezői, energiaellátásunk szervezői, tagjaink mozgatói - mind-mind fehérjemolekulák. A fehérjék hasonló atomokból, ugyanolyan fizikai kölcsönhatások szerint épülnek fel, mint egy ásványdarab vagy egy nejlonharisnya. A különbség a célszerűen "tervezett" térszerkezet eredménye. Az előadás a fehérjék mikrovilágába vezet el bennünket, megmutatja atomi szintű szerkezetüket, és levezeti ebből azt a csodálatosan komplex jelenséget, amit életnek nevezünk. I. Bevezetés Izmaink mozgása, sejtjeink osztódása, gondolkozásunk - általában bonyolult életjelenségeink mögött egy molekuláris szintű mikrovilág összehangolt eseményei zajlanak. E mikrovilág főszereplői a fehérjék. E bonyolult óriásmolekulákról már sokat tudunk, s a fizika nagy segítségünkre volt szerkezetük meghatározásában és működésük megértésében. II. Miként épülnek fel atomokból a fehérjék óriásmolekulái? A fehérjék C-, N-, O-, H- és S-atomokból állnak, akárcsak a talaj vagy a víz. Honnan az az óriási különbség, amely az élő világot az élettelentől első látásra megkülönbözteti? A kémiai szerkezet nem ad közvetlen magyarázatot erre. A titok nyitja a térbeli szerkezet. III. A víz szerepe A víz poláros molekula, vagyis a + és - töltések súlypontja nem esik egybe. Ennek következménye, hogy a molekulák a folyékony vízben gyengén összekapcsolt hálózatot alkotnak, ún. hidrogénhidak révén. Ezért nem szívesen elegyedik a víz zsírokkal, olajokkal. A szénhidrogéneknek ezt a hidrofób tulajdonságát aknázzák ki a fehérjék térszerkezetük létrehozásában és stabilizálásában. IV. A fehérjék térszerkezetét másodlagos kötések alakítják A térbeli szerkezetet nagyszámú másodlagos, a kémiai kötéseknél gyengébb fizikai kölcsönhatás tartja fenn. A hőmozgás hatására a másodlagos kötések helyenként könnyen felszakadnak, nagyfokú mozgékonyságot biztosítva a szerkezetnek. A fehérjék komplex kölcsönhatásait és működését az egyedi felszíni mintázat és a mozgékony térszerkezet biztosítja. V. Az önszerveződés képessége Talán a legcsodálatraméltóbb tulajdonsága a polipeptidláncnak, hogy vizes közegben képes az aminosavsorrendjének megfelelő, egyedi gombolyagba szerveződni külső irányítás nélkül. Az ehhez szükséges információt a kémiai szerkezet hordozza. A bonyolult rendszerek önszerveződését "jól tervezett" polipeptidlánc teszi lehetővé. A tervrajz hosszú evolúciós folyamat terméke.

VI. Fehérjetervezés A fehérjék térszerkezete és működése túlságosan bonyolult módon függ a kémiai szerkezettől, az aminosavsorrendtől. Ezért ma még nem tudunk ab initio fehérjét tervezni, de meg tudjuk változtatni a fehérjék számos tulajdonságát, és például baktériumokkal termeltetni tudunk bizonyos fehérjéket. VII. További önszerveződés A kész fehérjék egyedi felszíni mintázatuk és nem-kovalens kötést képző tulajdonságaik révén képesek egymással és más molekulákkal további bonyolult szerkezeti és funkcionális egységeket képezni. Így alakulnak ki a sejt membránjai, a riboszómák, a sejtszervecskék, a sejtek és a szövetek. VIII. Szerkezeti fehérjék A sejtek, szövetek, szervezetek alakját, rugalmasságát fehérjék biztosítják. A kollagén a test fehérjéinek 30 %-át teszi ki. Molekuláris szinten hosszú, rugalmas fehérjeszálakból épül fel. A kollagénszálak hajlékonyak, de a nyújtásnak ellenállnak. A kollagénnek köszönhetjük szöveteink mechanikai ellenállását. IX. Szervezetünk védelmezői - az immunrendszer fehérjéi A testnedvekben számos olyan fehérje van jelen, amelynek az a feladata, hogy külső támadás esetén védelmet nyújtson. Az első lépés a betolakodó felismerése és megjelölése, ezt követi a megsemmisítés vagy eltávolítás folyamata, amelyben egy fehérjékből és sejtekből bonyolult rendszerbe szervezett "hadsereg vesz részt". X. Enzimek - molekuláris "nanogépek" Az enzimek katalizátor fehérjék. Felgyorsítanak olyan kémiai folyamatokat, amelyek az élet körülményei között nem, vagy csak nagyon lassan mennének végbe. Egy-egy sejtben enzimek sokaságának összehangolt működése folyik. Az enzimek működésének alapja a nagyfokú specificitás és hatékonyság, amit térszerkezetük rugalmassága és fluktuációja tesz lehetővé. XI. Kvantumelmélet és az enzimek Az enzimek által katalizált anyagcsere-folyamatok sokaságában elemi részecskék, protonok, elektronok átvitele történik. Ezek a részecskék kettős természetűek, azaz felfoghatóak anyagként és hullámként is. Ezért a molekulák világának részleteit a kvantumelmélet alkalmazása nélkül nem lehet teljes mélységében megérteni.

Fehérje
A fehérjék szerkezetének 4 szintje A fehérjék aminosavak lineáris polimereiből felépülő szerves makromolekulák. A fehérjék aminosav sorrendjét a gének nukleotid szekvenciája kódolja a genetikai kódszótárnak megfelelően. A fehérjék kialakításában a 20 féle "proteinogén" amiosav vesz részt, melyek

Csak a prolin képez ez alól kivételt: amino csoportjának visszakapcsolódásával egy rendhagyó gyűrűs szerkezet alakul ki. a polimer kialakulása során jön létre az összefüggő peptid gerinc. poláros (Ser. sejten belüli transzportfolyamatok lebonyolítása (dinei. illetve a glicin az egyetlen akirális aminosav. Egyes polipeptidek kialakításában több ezer aminosav is részt vehet. hogy az ureáz nevű enzim egy fehérje. Mára az ismert fehérje szekvenciák száma. Trp. Az első fehérje. Számos fehérje enzimaktivitást mutat. A kötést kialakító atomok sorából. Tyr. hogy a sejt érzékelni tudja. mely az első megismert atomi szintű fehérje térszerkezet volt. Leu. His. A lehetséges rezonancia szerkezetek kettős kötés jelleget adnak a peptid síknak. Habár már Berzelius 1838-ban a fehérjéknek a görög eredetű protein nevet adta (melynek jelentése: "elsődleges fontosságú"). Ala). Ile. az oldalláncokon található változatos funkciós csoportokon keresztül. mikor Summer bebizonyította. Kendrew-t 1962-ben kémiai Nobel díjjal jutalmazták a mioglobin szerkezetének röntgen krisztallográfiás módszerrel történő megoldásáért. valamint egy hidrogén atom. Fehérjék rendelkezhetnek stabilizáló. valódi szerepük felfedezéségig 1926-ig várni kellett. Thr. Ezen "proteinogén" aminosavak számos tulajdonságban megegyeznek: rendelkeznek egy αszénatommal.szomszédos amino és karboxil csoportjaik között kialakuló peptidkötés révén kapcsolódnak egymáshoz. Met. ami a kötés mentén történő rotációt gátolja. Vannak savas (Glu. ami egy transz. Gln) oldalláncú aminosavak. Más fehérjék a sejt és környezete közötti információ áramlás megvalósítása révén teszik lehetővé. míg azokat. bár a peptid-fehérje megkülönböztetést elég lazán kezeli a tudományos nomenklatúra. Lys). bázikus (Arg. A fehérjék fontos biológiai szerepét jellemzi. apoláros (Phe. melyek kevesebb (<30) aminosavból épülnek fel. hogy minden sejtben lejátszódó folyamatban részt vesznek. melyhez aminocsoport és karboxil csoport kapcsolódik. miozin) mozgatás (akto-miozin rendszer). melynek aminosav szekvenciáját megismerhettük az inzulin volt. a genomikai programoknak köszönhetően a milliós méretet is meghaladta [1]. A többi aminosav tetraéderes α-szénatomjának negyedik liganduma más és más. és reagálni tudjon a külvilág ingereire. Az aminosavak összekapcsolódása vízkilépéses reakció. melynek oldallánca csupán egy hidrogén. számos poszt-transzlációs módosításon átmehetnek. A funkcióképesség megszerzéséhez. kinezin. A leggyakoribb módosítás a foszforiláció. Cys. Asp). Ezért az eredményéért Frederich Sanager 1953-ban kémiai Nobel-díjat kapott. mely során a fehérjére specifikus kináz enzim foszfát csoportot . amit aminosav szekvenciának is nevezünk. Val. azaz valamilyen biokémiai folyamat katalizátoraként segítik elő a sejt életben maradását. vagy a megfelelő szabályozás érdekében gyakran találkozunk az aminosav oldalláncok utólagos (poszt-transzlációs) módosításával. Fehérjék biokémiája dióhéjban [szerkesztés] A természetes fehérjék 20 különféle L-α-aminosavból felépülő lineáris polimerek. szerkezeti funkcióval is: sejt alakjának kialakítása (aktin. Perutz-t és John C. és nincs határozott harmadlagos szerkezetük szokás peptideknek nevezni. míg az ismert térszerkezetek száma megközelíti az ötvenezret [2]. intermedier filamentum). így kialakítva a fehérjék elsődleges szerkezetét. Max F. Asn. Az oldalláncok a peptidgerincről "lelógva" egymással és a gerinccel kölcsönhatva alakítják ki a fehérjékre jellemző térszerkezet. így különböző tulajdonságokkal tudnak a fehérje szerkezetének. A fehérjék a sejten belüli szintézist követően. planáris jellegű peptidkötést hoz létre. mikrotubuláris sejtváz. funkciójának kialakításához hozzájárulni.

mint különböző α-helixek. Thr. Ezek olyan jól jellemezhető periodikus szerkezeti elemek. Fehérje szerkezeti szintek [szerkesztés] Primer szerkezet [szerkesztés] A fehérjék aminosav szekvenciája. Szekunder(másodlagos) szerkezet [szerkesztés] A peptidgerinc lokális konformációját értjük a fehérjék másodlagos szerkezete alatt. Itt kell megjegyezni. mint például véralvadás vagy a tej megalvása során. A fehérjelánc szintézisekor a legutoljára beépült aminosav karboxil csoportjához kapcsolódik a következő aminosav aminocsoprtja és így tovább. másnéven redők háztetőszerűen egymáshozkapcsolódó formát öltenek nagyjából így ^^^^^) Tercier (harmadlagos) szerkezet [szerkesztés] Egy peptidlánc másodlagos szerkezeteinek elrendeződése. Az alkotó fehérjeláncokat alegységnek nevezzük. ahol ezek a szögértékek számos aminosavon keresztül szűk értéken belül változnak. (A hélixek egyszeresen spirálisan feltekeredő formát mutatnak. Ser. valamint a "végét". Ezt a szerkezeti szintet a peptidsíkok egymáshoz képest történő elfordulásával jellemezhetjük. vagy a β-láncok. a βláncok. Dezoxiribonukleinsav [szerkesztés] . transzglutamináz reakció eredményeként kialakulhatnak peptidkötést tartalmazó kereszthidak. kanyarok és hurkok. Trp láncokhoz. ebben az esetben oligo/mono-szacharid láncok kapcsolódnak Asn. Kvuaterner (negyedleges) szerkezet [szerkesztés] Több fehérjelánc kötődésekor létrejövő komplex szerkezete. a fehérje "kompakt feltekeredése". Így megkülönböztetjük a fehérjelánc "elejét" a szabad amino csoportot tartalmazó N' terminálist. Thr.helyez egy meghatározott Ser. Vannak olyan szakaszai a peptidláncnak. A glikoziláció szintén gyakori jelenség. hogy amid és amino csoportot tartalmazó aminosav oldalláncok között. a szabad karboxil csoportot tartalamzó C' terminálist. Tyr ritkábban His oldalláncra. azaz a fi és pszi torziós szögértékekkel. Az aminosavakból felépülő fehérjék irányított polimerek köszönhetően a peptidkötés asszimmetrikus jellegének.

A biológiai információ átadódását egyik generációtól az azt követő generációnak az örökítőanyag teszi lehetővé.U DNS kettős spirál. A dezoxiribonukleinsav (közismert rövidítése: DNS. . A nyilak egy-egy nukleotid alegységet jeleznek. A fehérjék szerkezetére vonatkozó információ hárombetűs genetikai kód formájában tárolódik és adódik át. Az információ nemcsak a fehérjék szerkezetére vonatkozik. pontos megkettőződését és átadását. angolul: deoxyribonucleic acid – DNA) a nukleinsavaknak azon típusa. A prokarióták és eukarióták genetikai információját hordozó anyag (genom) a DNS. A DNS kémiai szerkezete magában rejti az evolúcióban fontos szerkezetváltozás lehetőségét is. melyben a nukleotid alegységek dezoxiribózt (pontosabban 2'dezoxi-D-ribózt) tartalmaznak. Biológiai jelentősége igen fontos. így végső soron a sejtek csaknem valamennyi funkciója a DNS ellenőrzése alatt áll. A DNS szerkezete lehetővé teszi az információ majdnem tökéletesen stabil tárolását. hanem módot nyújt azok szintézisének mennyiségi és időbeli szabályozására is. Az információáramlás iránya kevés kivételtől eltekintve: DNS → RNS → fehérje. vírusokban a genom lehet DNS vagy RNS.

az RNSben citozin és uracil van. amint erre a kötés neve is utal. . foszfátcsoport „közbeiktatásával”. így a DNS-ben A. G. szénatomon a timinben egy metilcsoport helyezkedik el. a purinok 9 atomos hetrociklusos gyűrűt tartalmaznak.A DNS szerkezete [szerkesztés] A DNS szerkezete.) Mint ahogy az a nevéből is látható a DNS egy nukleinsav. A nukleinsavak ismétlődő nukleotid egységekből álló nagy méretű molekulák (polimerek). míg az RNS-ben A. A pirimidinek közül a DNS-ben citozin és timin található. C és U fordul elő. a bázisok más színekkel jelölve. citozin. (A foszfátcsoport citromsárgával. A bázisok két csoportra oszthatók: pirimidinekre és purinokra. Minden nukleotid három egymáshoz kapcsolódó elemből áll: • • • egy nitrogén tartalmú szerves bázisból (adenin. Mindkét nukleinsavféleség (DNS. hogy az 5. ez a bázissorrend határozza meg az információt. RNS) négyfajta bázist tartalmaz: a purinok közé tartozó adenin és guanin a DNS-nek és az RNSnek egyaránt alkotórésze. A bázisokat gyakran csak kezdőbetűikkel jelöljük. G. A szerkezet változó része az egymást követő nukleotidok bázisainak a sorrendje. C és T. A foszfodiészter kötés az egyik nukleotid cukor komponensének 3'OH-csoportja és a következő cukorkomponensének 5'OH-ja között található. A polimer váza a nukleotidok foszfodiészter kötéssel egymáshoz kapcsolódó dezoxiribóz részeiből áll. egy pentóz cukorból (dezoxiribóz) és egy foszfátcsoportból. guanin). timin. A piriminek 6 atomos. Az uracil és timin közötti egyetlen különbség az. a dezoxiribóz baracksárgával.

melyek egy foszfát csoporttal kiegészülve alkotják a nukleotidokat. Ha pontosan ugyanolyan láncaink vannak (ez restrikciós endonuleázokkal elérhető). (A pirimidinek az 1. A módszer a következő: a DNS preparátumot összekeverjük egy ilyen enzimmel. szénatomjához kapcsolódnak glikozid kötéssel. guaninnak. Az eljárást lehet még folytatni több enzimmel is.) Hogy megkülönböztethessük a bázisok és a pentózok atomszámait. amelyek a DNS-láncokat csak az egyik fajta nukleotidnál hasítják. az utóbbiakat vesszővel (pl: 5'. ami (főleg régebben) arra jó. Ha az összes vonal szekvenciáját sikerül meghatározni. Kedvező esetben így mindenfajta hosszúságú . akkor meg lehet csinálni a következőt: a DNS preparátumot négy részre osztjuk. 3') jelöljük. A szekvenálásra egy másik lehetőség. A bázisok és a pentózok által alkotott vegyületeket nukleozidoknak nevezzük. A különbség közöttük az. A DNS szekvenciája határozza meg a sejtmagban. amit a DNS oligonukleotid nukleotid bázisainak. citozinnek és a timinnek a sorrendmeghatározására használnak. szénatomján -OH csoport helyett csak -H van. Ez a lánc azzal a lánccal fog hibridizálni. A kapott mintázat jellemző lesz az adott génre vagy DNS-szakaszra. és a láncok egyik egyik vége jelölve van. és ha izotóppal volt jelölve (pl. akkor meg lehet találi. A nukleinsavakban a nukleotidok összekapcsolódva polinukleotid láncokat hoznak létre. DNS-szekvenálás [szerkesztés] A DNS-szekvenálás olyan biokémiai módszer.. Ez hasít bizonyos helyeken. A restrikciós enzimek egy lehetséges alkalmazása az ún. hogy egyszálú láncokat kapjunk. 32-es foszforral). A bázisok a pentóz 1. nitrogénatomjukkal kapcsolódnak a pentózhoz. hogy minden lánc csak egyszer hasadjon. akkor a restrikciós enzimek ismeretében meg lehet határozni az eredeti molekula szekvenciáját. ami más helyeeken fog hasítani. a hosszú szálakból rövidebbek lesznek. hogy keressünk olyan kémiai reakciókat. A DNS-szekvencia meghatározása alapvető fontosságú az élő szervezetek működésének megértésében. vagy kissé különböző DNS-szálakat hasonlíthassunk össze. restrikciós térképek készítése. hogy egy bizonyos szekvencia előfordul-e egy DNS-molekulában. és úgy állítjuk be a körülményeket. amelyik a párja. majd a keresett szekvencia komplementerével összekeverni. akkor a fenti módszer után még denaturálni kell a fragmenteket. Ezután másik enzimet keverünk hozzá. tehát az adeninnek. hogy DNS-ek „ujjlenyomatait” készítsük el. 100-20 000 Ha azt akarjuk. A módszer a gél típusától függően bázispár hosszú fragmentek szétválogatását teszi lehetővé. ami minden élő szervezet működésének alapprogramját adja. a plazmidokban. míg az RNS-ben a ribóz fordul elő. melyek gerincét alternáló pentóz és foszfátcsoportok képezik. a purinok a 9. Végül a keletkezett fragmenteket gélelektroforézis útján szétválogatjuk méret szerint. hogy az ilyen szekvenciájú fragmentek a gélnek mely pontján gyűlnek össze (Southern Blotting). és mindegyiken elvégezzük a különböző nuelotid specifikus reakciókat.A pentóznak két típusát találjuk meg a nukleinsavakban: a DNS-ben a dezoxiribóz. hogy a dezoxiribóz 2. a mitokondriumban vagy a kloroplasztiszokban azt az örökletes genetikai információt.

A legkevésbé tömeges RNS-típus. így tömege is a legkisebb. amely sok ismétlődő egységből épül fel. transzfer RNS (tRNS): a legkisebb RNS-molekula: általában 75-80 nukleotid egységből épül fel. A ribonukleotidok száma egy RNS-molekulán belül 75-től több ezerig terjedhet. citozin (C). Szerepe a fehérjeszintézisben a DNS-ben kódolt genetikai információ szállítása a fehérjék szintézisének helyére. az . Egyes RNS-molekulák katalitikus tulajdonságokkal bírnak.fragment létrejön. Néhány egyszerű szervezet (pl. Az RNS típusai [szerkesztés] A génexpresszióban. hosszúsága. a csíkok helyéből egyszerűen leolvasható. guanin (G) és uracil (U) lehetnek (a DNS-ben az uracil helyett timin található). Ezután elektroforézissel szétválogatjuk őket. Az egyes egységek a foszfátcsoporton keresztül. vírusok) örökítőanyaga RNS. egy nitrogéntartalmú szerves bázisból és egy foszfátcsoportból áll. Ribonukleinsav [szerkesztés] RNS és DNS a bázisaikkal A ribonukleinsav (RNS) a DNS-hez (dezoxiribonukleinsav) hasonló polimer óriásmolekula. foszfodiészter-kötéssel kapcsolódnak egymáshoz. A szerves bázisok az RNS-ben adenin (A). a sejtekben előforduló összes RNS tömegének 5%-át adja. hogy melyik helyen milyen bázis volt. Minden szervezet RNS-molekulák segítségével szintetizál fehérjéket. Minden ribonukleotid egy ribóz cukormolekulából. messenger RNS): a legtöbb RNS-típushoz hasonlóan egyszálú molekula. Egységei a ribonukleotidok. tehát a DNS-ben kódolt öröklött tulajdonságok kifejeződésében szerepet játszó RNS-molekulák főbb csoportjai a következők: • • hírvivő RNS (mRNS. így enzimfunkciót is betöltenek (ribozim enzimek). ún. a riboszómákhoz. így tömege is nagyon variábilis. Szerepe a fehérjék építőegységeinek.

promóter szakasznak. 3’ végnek nevezzük a lánc azon végét. pirofoszfátként leválik. 3’ végén történik (az egyes nukleotidegységek kapcsolódása a ribóz 3’ szénatomjához és 5’ szénatomjához kapcsolódó OH. Mind a 20 fehérjékben előforduló aminosavat legalább egy specifikus tRNS köt meg. Az RNS-polimeráz és a DNS-polimeráz működése különbözik abban. a guanin a citozinnal állítható párba ilyen szempontból). arról már nem íródhat át helyes . Funkcionális szempontból két legfontosabb molekularészletük az aminosav-kötőhely és a templát-felismerőhely. melyekben a ribózmolekulához három foszfátcsoport csatlakozik. hogy az RNSpolimeráznak nincsen nukleáz (nukleinsav bontó) aktivitása. és olyan nukleozidokat épít be a hosszabbodó RNS-láncba. ahol befejeződik. 16S és 5S rRNS-nek hívnak. a nukleotidok aktivált előalakjai (prekurzorai): a négyféle bázist tartalmazó nukleozidtrifoszfátok. például az snRNS (kis sejtmagi vagy small nuclear RNS). Az aminosavak kötése a molekula ún. Ezt a pozíciót jellemzik a Svedberg-értékek. ahol a nukleotid 3’ szénatomján elhelyezkedő OH-csoporthoz nem kapcsolódik foszfát. A templátfelismerőhelyet antikodonnak is szokták nevezni. de mikor újból fehérjeátirat képződik az adott génről (expresszálódik). ezeken kívül még számos RNS-csoport létezik. amelyeket ülepedési együtthatójuk után 23S. PO4csoportokon keresztül történik. fémionok (E. ha a DNS-polimeráz hibázik. miközben a ribóz 3’ szénatomjához kapcsoló hidroxilcsoport (OH-) közvetítésével a trifoszfátot alkotó három foszfátcsoport két tagja hidrolizál. Az mRNS molekula három nukleotidjához (egy kodonjához) kapcsolódik. RNS-szintézis (transzkripció) [szerkesztés] Az RNS-molekulák szintézisét specifikus enzimek. A DNS templát azon helyét. a megmaradt nukleozid-monofoszfát ezzel egy időben a lánchoz kapcsolódik. Centrifugálás közben az egyes alkotórészek méretüktől függően eltérő magasságban rétegződnek. ahol az átírás megkezdődik. coliban: Mg2+ vagy Mn2+) Az RNS-szintézis mechanizmusa hasonlít a DNS-replikáció mechanizmusához: az RNSpolimeráz enzim mintegy „leolvassa” a DNS-t felépítő nukleotidok sorrendjét. terminátor szakasznak nevezzük. A riboszómák felépítésében vesznek részt (a fehérjék mellett). A hibás átírás a transzkripció esetében csak az aktuálisan képződő fehérjemolekulát teszi nagy valószínűséggel működésképtelenné. Az „S” a Svedberg rövidítése. jelen esetben a DNS-t. riboszomális RNS (rRNS): az összes RNS tömegének 85%-át e típus adja.ill. A kodont alkotó nukleotidok sorrendjének megfelelően egy specifikus tRNS kötődik a riboszómához. Az RNSmolekulák össztömegének 15%-át adja. Az épülő lánchoz egy újabb nukleozid-trifoszfát kötődik. így képtelen kijavítani a hibásan bekötött nukleotidokat. az RNS-polimerázok katalizálják. és szállítja a növekvő polipeptidlánc (fehérje) soron következő aminosavegységét. A polimerázok működéséhez a következő összetevőkre van szükség: • • • templátmolekula: templátnak nevezzük általános értelemben a képződő makromolekula szerkezetét meghatározó információt hordozó molekulát. a sejt osztódása után az egyik utódsejtben lévő DNS hibás lesz. már helyesen íródhat át újra.• • aminosavaknak a riboszómákhoz való szállítása. Ezzel szemben. melyek bázisai a DNS-bázisaival ideiglenes hidrogénkötéseket képesek létesíteni (az adenin az uracillal. amely az RNS-átszabásban (splicing) játszik szerepet. Három típusuk van. Ez evolúciós szempontból megengedhető hibarátát eredményez.

elszabadult genetikai elemek leszármazottai. Nevük a latin virus. Méretük nanométeres nagyságrendű (20-400 nm). középen). méretük körülbelül 20 és 400 nanométer közötti. Valószínűleg sejtekből kiszakadt. Önmagukban nem mutatnak életjelenségeket. de valamiképp mégis bioaktív (fertőző) anyagok okozzák. nincs anyagcseréjük. annak működését módosítva több százezer példányban is lemásolhatja magát.sorrendű mRNS. önálló mozgásra képtelenek. Szimmetrikus. ahol megkezdheti a lánc hosszabbítását. hogy e betegségeket nem sejtek. orosz kutató 1892-ben végzett kísérleteihez köthető. Mivel életükhöz szükség van gazdaszervezetre. Vírus [szerkesztés] Különböző vírusfajták: Egy bakteriofág (bal oldalt. ami egy idő után felreped és elpusztul. Egy vírus megfelelő sejtbe jutva. Különbség a DNS-polimerázzal szemben az is. hanem csupán mérgező. hogy élőlénynek tekinthetjük-e őket. feltételezték. tehát olyan rövid láncrészletet. A fehérjeburok jellegzetes geometriája határozza . Felfedezésük Ivanovszkij. azaz „méreg” szóból ered. kristályos felépítésűek. és az azt körülvevő fehérjeburokból (kapszid) állnak. annak folyamatait felhasználva viselkednek. ezért csak elektronmikroszkóppal tanulmányozhatók. hogy az RNS-polimeráz nem igényel primert. Az új vírusok felgyülemlenek a sejten belül. Élő és élettelen anyagra egyaránt jellemző sajátosságokkal rendelkeznek. Egy örökítőanyag-molekulából. vagyis baktériumokat megfertőző vírus. élettelen. Vírusoknak nevezzük a legkisebb ismert mikroorganizmusokat. egy állati vírus (jobb oldalt fent). ezzel a gazdaszervezet megbetegedését. nem lehettek a legelső élőlények. károsodását okozva. vagy RNS lehet. fénymikroszkóppal nem látható fertőző szervezetek is léteznek. melyek bebizonyították. hogy a baktériumoknál kisebb. Felépítése [szerkesztés] Felépítésükre nem jellemző a sejtes szerveződés. ami vagy DNS. mivel felfedezésük előtt egyes vírusos fertőzések baktérium-kórokozóit a kutatók nem találva. és egy retrovírus. Élő anyagként csak gazdaszervezetben. (lásd: Az önző gén) Tanulmányozásukkal a virológia foglalkozik. Így tehát nem egyértelmű.

és a vírus sejtbe történő behatolását segíti). A kubikális vagy köbös vírusok fehérjeburka teljesen szabályszerű. A helikális vírusok külső fehérjeburka csigavonalban helyezkedik el az örökítőanyag körül. ami a gazdasejtből származik. a bárányhimlő vírusa stb.és körömfájás  sertéspestis  baromfipestis  veszettség o ember  influenza  bárányhimlő  rózsahimlő  kanyaró  mumpsz  agyhártyagyulladás  agyvelőgyulladás  gyermekparalízis  herpesz  méhnyakrák  májrák  orr-garat rák  szemölcs  fertőző májgyulladás . húsz egyenlő szárú háromszöglap által határolt idom (ikozaéder). Csoportosítás a fertőzött élőlények alapján: • • • bakteriofágok. Ide tartoznak a bakteriofágok.meg a vírus alakját. Köbös szerkezetű feji és helikális „farok” részből állnak. Rendszerezés [szerkesztés] A vírusok rendszerezése olyan tulajdonságaik hasonlósága/eltérése alapján történhet. A binális vírusok kettős szerkezetet mutatnak. Ilyen pl. amelyhez fehérjeszálak kapcsolódnak. a szaporodás módja. Fehérjeburkuk szerkezete alapján három csoportba sorolhatók. a dohánymozaikvírus. azaz baktériumokat fertőző vírusok növényeket fertőző vírusok o mozaikvírusok o gyűrűfoltosságot okozók állatokat fertőző vírusok okozta megbetegedések: o állatok  a száj. mint: • • • • • a virion morfológiája. a virionban jelen lévő nukleinsav típusa. peplon. Ilyen szerkezetűek a herpeszvírusok. a fertőzésre fogékony élőlények és az ezekben okozott megbetegedések. lipoid jellegű burok is lehet (az ún. E körül bizonyos vírusok esetén még egy külső.

mára azonban ez megváltozott. két azonos utódsejt. közel azonos organellum elosztással. Az interferonok nagy jelentőséget jelenthetnek a jövőben a vírusok elleni védekezésben. Antivirális szereket egyes vírusfertőzések megelőzésére és kezelésére lehet alkalmazni. hogy a vírussal megtámadott sejt speciális anyagot. amely a citoplazmát és a sejtmembránt is kettéosztja. Léteznek interferonos kezelési módok különféle betegségekre. az átprogramozott saját sejtet pedig a gyógyszer képtelen megkülönböztetni az egészséges saját sejttől. az interferont termel. A szervezetnek ismert egy másik védekezési módja is. A legelterjedtebben használt ilyen szer az aciklovir. mely a többi sejtbe jutva valamiképp akadályozza azok fertőződését. csak a fertőzött sejtekbe kerül be a virális timidin-kináz (TK) enzim által végzett foszforiláció útján. Mitózis [szerkesztés] Gőte tüdősejtje a mitózis anafázisában. Így vírusfertőzés esetén csak tüneti kezelésre volt lehetőség. A láz tehát természetes védekezési mód. A huszadik század második felében fedezték fel. Az eredmény. . AIDS Védekezés [szerkesztés] A vírusok ellen sokáig nem tudtunk gyógyszerekkel védekezni. A biológiában a mitózis azt a folyamatot jelenti. A vírusok szaporodásához a legkedvezőbb hőmérséklet a 35-36 Celsius fok. és évről évre egyre újabb antivirális szerekkel bővül az orvostudomány fegyvertára. de ezeknek sok esetben súlyos mellékhatásaik vannak. Általában ezt citokinézis követi. mert a sejten kívüli vírus semmilyen anyagot nem vesz fel. amely szelektíven fejti ki hatását. mely során a sejt két egyenlő utódsejtbe választja megkettőződött genomját. amelyet a szervezet saját hőmérsékletének növelésével lassíthat. A mitózis és citokinézis összefoglaló neve a sejtciklusban a mitotikus (M) fázis. az alacsony lázat ezért nem célszerű csillapítani.

Ez leginkább a gomba és penész fajoknál figyelhető meg. melyeket kromatidnak nevezünk. Hogyan osztja ketté a mitózis a genetikai információt [szerkesztés] Diploid eukarióta sejtben minden kromoszómából kettő van. A prokarióták. nőstényben petesejt lesz – meiózissal osztódnak. melyekben a két folyamat külön van választva. A többsejtű szervezetekben a szomatikus (testi) sejt mitózison megy keresztül. Ezeket homológ kromoszóma pároknak nevezzük. A mitózis elsődleges eredménye az anyasejt genomjának szétválása két utódsejtbe. bináris hasadással kettőződnek meg. annak is az S fázisában. De jelen van például gyümölcslegyeknél is az embrionális fejlődés bizonyos szakaszaiban. Ezek a centromeren keresztül vannak összekapcsolva. melyek nem feltétlenül azonosak genetikailag. Például a szem színéért felelős gén az apa kromoszómáján a zöld. ezért szokás a mitózis alatt a teljes mitotikus fázist érteni. az anyáén a barna színt kódolja. Így minden kromoszóma önmagának két genetikailag azonos másolatát tartalmazza. Ez az interfázis közepén történik meg. Mivel a citokinézis az esetek többségében a mitózissal együtt jelenik meg. ezért az osztódás előtt minden kromoszómát meg kell kettőzni. A kromatidok önmagukban viszont nem tekinthetők kromoszómának. mialatt az ivarsejtek – pontosaban azok a sejtek. melyeknek nincs sejtmagjuk. Habár vannak sejtek. egy az anyától. ami a genetikai információt illeti.A mitózis kizárólag az eukariótáknál jelenik meg. . egy az apától. melyekből majd hímben spermium. Mivel a két utódsejtnek teljesen azonosnak kell lennie. azaz többmagvú sejtek keletkeznek.

melyek a centromeren keresztül kapcsolódnak össze. a G2 újab növekedést jelent. amely a sejt mikrotubulus organizáló központjából (MTOC) jött létre. Profázisban a kromatin magasan szervezett kromoszómákká kondenzálódik. és két utódsejtbe kerülnek. majd az S fázisban megkettőződik a DNS. A mitózis befejeztével a testvérkromatidokból testvér kromoszómák jönnek létre. Ebben az összeállásban egy az ÁTPázokhoz tartozó konzervatív fehérje családnak. A sejtciklus kezdődik a G1 fázissal. A mitózis folyamatos és dinamikus folyamat. két azonos genetikai állományú utódsejtet eredményezve. azaz a mitotikus szakaszban kettéválik a sejt. A kromatin kondenzált. A kohezin a testvér kromatidák összeállásban játszik szerepet. Két legfontosabb fehérje molekulája kondenzin és a kohezin. mégis 5 fázisra bontható: Profázis [szerkesztés] Profázis: A két kerek objektum a sejtmag körül a centroszómák. SMC-knek (structural maintance of chromosomes) van nagy szerepe. A sejtmagon kívül találjuk a két centroszómát. míg a kondenzin a kromoszóma szerkezet kialakításában. Így tehát az anyasejt genomja megkettőződött. végül az M fázisban. majd két identikus sejt keletkezett.Az ábrán a piros és kék kromoszómák homológok. Az S fázis DNS megkettőződése után a kromoszómák testvérkromatidokból állnak. a spiralizációban. A DNS megkettőződése után a homológ kromoszómák két-két testvérkromatidból állnak. A fázisok [szerkesztés] A sejtciklus. mely növekedést indít el. Ezek a centroszómák folyamatosan a sejt két ellentétes .

Ez a legrövidebb szakasz. miközben formálódik a mitotikus osztódási orsó. Klinikai kromoszómavizsgálatoknál is a metafázisban blokkolják a sejtet. egyenlítői síkban. míg a poláris mikrotubulusok a két sejtközpont összekötésében játszanak szerepet a kromoszómák érintése nélkül. hogy ne kerülhessen mindkét kromatid ugyanabba a sejtbe. Minden kromoszóma a centromernél két kinetokort alkot. Ezt nyitott mitózisnak nevezzük és csak a többsejtű szervezetekben jelenik meg. Metafázis [szerkesztés] Metafázis: A kromoszómák. melyek a húzófonalak kapcsolódására aktiválódnak. A prometafázist gyakran a profázis részeként említik. A centroszómák stabilitását a leendő két utódsejt helyén a kinetokor mikrotubulusokon kivül az asztrális és a poláris mikrotubulusok stabilizálják. és így ATP energiáját felhasználva jutnak el a centroszómáig. ha az egyik húzófonal a kinetokór egyik pólusához. de még egymáshoz tapadó testvérkromatidokból állnak. Prometafázis [szerkesztés] Kép:Prometaphase. másik fonal a másik pólushoz kapcsolódik. Mikor a húzófonalak elérik a megfelelő hosszúságot. felsorakoznak az ún. melyek a két pólus irányába már elkötelezettek. keresni kezdik a kinetokórokat. már véget is ér. hogy csak akkor stabilis a kötés. Erre azért van szükség. A sejt a sejtosztódás ezen állapotában vizsgálható a legeredményesebben. Mikor a síkba rendeződtek a kromoszómák. A jelenlegi kutatási eredmények szerint a kinetokorban molekuláris motorok vannak. hogy a sejt saját magát ellenőrzi.jpg Prometafázis: A magmembrán felbomlik és vezikulumokba csomagolódik. Előbbi a sejt membránhoz csillagszerűn köti az új sejtközpontt. mikrotubulusok árasztotják el a sejtmag belsejét. hogy minden rendben történt-e: kapcsolódott-e minden kinetokor . A centroszóma másik gyakran használt neve a sejtközpont.pólusaiba vándorolnak. melyekben a testvérkromatidok összekapcsolódnak[centromer?]) kötődnek a húzófonalak (osztódási orsók). plédául kolhicinnel. míg ebben az esetben a másik sejtbe egy sem kerülhetne. A kromoszómák kinetokórjaihoz (azokhoz a helyekhez. Ez azt jelenti. A metafázis végén található a sejtciklus harmadik "M ellenőrzési pontja". Kritérium. mindekettő egy-egy kromatiddal van kapcsolatban. Néhány protistában és algában a zárt mitózisban is képes penetrálni a mikrotubulus a sértetlen magmembránt.

A szekurin leszakításával a szeparáz aktiválódik és lehasítja a kromoszómákat összetartó kohezin molekulát. A ciklineket a komplex inativálja. Anafázis B: A kinetokkórhoz nem kapcsolódó . akkor aktiválódik APC/C (anaphase promoting complex /ciklosome) molekula (amely tulajdonképpen eghy ubiquitin ligáz) és megkezdi a felkészülést az anafázisra. Ők azok.régióhoz mikrotubulus és létrejött-e megfelelően a mitotikus orsó a poláris mikrotubulusokból. két folyamat játszódik le: 1. így az MPF (vagy M-Cdk) működéséhez is. de itt kell megmlíteni. Ha minden rendben zajlott. amely a szeparáz enzimet gátolja. 2. Anafázis A: A testvérkromatidokat összekötő fehérjék leválnak. o A molekula egyik szubsztrát fehérjéje a szekurin. amely az MPF molekulák inaktivációját vonja maga után. Ez a lépés nélkülözhetetlen az anafázis létrejöttéhez. Ezzel megnyílik az út a mitózis befejezésére és a citoplazma szétváláshoz a citokinezishez. 2 lehetséges út: • • Ha a sejt hibát talál. Anafázis [szerkesztés] Korai anafázis: Miután a kinetokórjukhoz tapadt mikrotubulusokkal rendelkező kromoszómák az egyenlítői síkba rendeződtek. Ebben a szétválásban a kinetokor mikrotubulusok játszanak szerepet. o Bár igaz ez a lépés később játszódik le. így a kromoszómákat már a kinetokor mikrotubulusok el tudják húzni a sejt két pólusa felé. amely lebontja a mikrotubulusokat és megállítja az osztódást metafázisban.mikrotubulusok ezzel a sejt tökéletesen ellentétes pólusába szorítják a centroszómákat és meghatározzák az új sejt sejtközpontjainak helyét. Ezt a két fázist gyakran nevezik korai és késői anafázisnak. amelyek a Cdk (Ciklin dependens kináz)-ok aktivitáshoz feltétlenül szükségesek. ezáltal a testvérkromatidokból testvérkromoszóma keletkezik. akkor aktiválódik a kolhicin molekula.más néven poláros . hiszen a húzófonalak megrövidülnek a megfelelő pólusban elhelyezkedő centroszóma irányában. hogy a komplex másik célfehérje a ciklin molekulák családja. Telofázis [szerkesztés] .

az enzimek is csak olyan folyamatok lejátszódását segítik elő. de csak a telofázisban válik nyilvánvalóvá. A transzkripció szünetel a mitózás folyamán. amely egy szűk kapcsolatot kezd kialakítani a leendő két utódsejt között. más néven fermentumok a szervezetben lejátszódó folyamatok reakciósebességét növelő anyagok. . A mitózis utóhatásait tünteti el. amelyek az anyasejtben közvetlenül a mitózis előtt. ezzel is növelve a sejtek átmérőjét. mindegy megnyújtva a sejtet. Ezt középtesnek (midbody) nevezik. és az utód sejtekben is ugyanazok a gének lesznek az osztódás után transzkripcionálisan aktívak. és a poláris mikrotubulsok maradványai alkotják. Ezzel mitózis befejeződött. majd a vezikulumokból újra összeáll a sejtmaghártya. Citokinezis [szerkesztés] A citokinézis. hogy a sejt nem felejt. Ez a kapcsolat kis idő elteltével megszűnik és a két utódsejt citoplazmája teljesen szétválik. Tehát a kromoszómák despiralizációjával és kondenzációjával újra létrejön az egybefüggő kromatin állomány. mindegyik utódsejt ugyanolyan felépítéssel és kromoszóma szerelvénnyel fog rendelkezni egy hibátlan mitózis végeztével mint az anya sejt. de a reakció lényegesen lassabban játszódna le. Enzim [szerkesztés] Az enzimek. az egyenlítői síkban egy kontraktilis gyűrű-rendszer alakul ki. A citoplazma befűzödése már az anafázisban megkezdődik. ugyankkor a legújabb epigeneikai vizsgálatok kimutatták. azaz a sejt fizikai kettéválása. Az enzimek az aktiválási energiát csökkentik.Telofázis: A telofázis a pro. így az enzimeket biokatalizátoroknak tekinthetjük. A poláris mikrotubulusok tovább hosszabbodnak. majd újra kialakulnak mindkét sejtben az interfázisos sejtre jellemző mikrotubulusok. Az eredmény: két teljesen azonos sejt. Középen a mitotikus orsó tengelyén a sejt fokozatosan befűződik. amelyek egyébként is végbemennének. így kialakul újra a sejtmag. Jelentősége [szerkesztés] A mitózis fontosság a kromoszómák számának megtartásában rejlik. biokatalizátorok.és prometafázis fordítottja. Mint minden katalizátor.

citokrómok. hogy egy organikus vegyület csak lazán kapcsolódik. például antibiotikumokan. Gyakori azonban. aktív centrumon. A koenzimek. és könnyen leválik a fehérjéről. Az optimális pH rendszerint az 5-9 tartományba esik. Ilyen aktivátorok lehetnek bizonyos kationok. Az enzimfehérjék térbeli szerkezete az.és pH-optimum. a cink) vagy valamilyen nem fehérje természetű csoport. és ezzel megakadályozzák az enzim működését. A fehérjék ezen részét nevezzük aktív centrumnak. más részüknek viszont szüksége van valamilyen kiegészítő anyagra (össztett enzimek). a kapcsolódó nem fehérjerész pedig a koenzim. de ha túl magas. "praktikusabbak" az élővilágban. azok megkötését. Az optimális hőmérséklet általában 37-40 °C környékén van. ami lehetővé teszi a reagáló anyagokkal való kapcsolat kialakítását. irreverzibilis gátlást okoznak. Bizonyos enzimeknek aktivátorokra van szüksége a működéshez. ami önmagában is képes katalizátorként működni (egyszerű enzimek).Az enzimek tulajdonságai [szerkesztés] Minden enzim fehérje. de pl. a [[NAD+]] és [[NADP+]] molekulákban). kalcium. A magasabb hőmérséklet növeli a reakciósebességet. A kompetitív inhibítorok térszerkezete a szubsztrátéhoz hasonló. Ez lehet lehet valamilyen szerves vegyület vagy fémion (gyakori pl. így többféle enzim alkotójává válhat. ugyanis a nem fehérje természetű rész többféle fehérjéhez is képes kapcsolódni. cink. Az enzimek specifikusak. emiatt működésük erősen függ a hőmérséklettől és a pH-tól. amelyek az aktív centrumhoz kapcsolódnak. a gyomorban termelődő emésztőenzim. kobalt. ezért tudnak kapcsolódni az enzimhez. Hatásuk reverzibilis. Az enzimek csoportosítása [szerkesztés] Az enzimek egy része egyszerű fehérje. Aktivitásukat befolyásoló anyagok [szerkesztés] Az inhibítorok olyan vegyületek. fogalmazzunk így. ennek a fehérjerésze az apoenzim. a szubsztrát) adott reakcióját katalizálják. például a magnézium. liponsav A teljes. nagyobb szubsztrátkoncentrációval leszoríthatóak. a pepszin esetében ez 2 körüli.: NAD+. például vitamincsoport (pl. az az enzimek denaturálódását okozza. mindegyikre jellemző egy hőmérséklet. prosztetikus csoportnak nevezzük. Koenzimek pl. csak egy adott vegyület (vagy vegyületcsoport. működőképes enzimet holoenzimnek nevezzük. (A NADH-t nagyjából 700 különböző ismert enzim használja). FAD. ezeket a szakirodalom koenzimnek nevezi. . aszpirinben. amely képes a kérdéses fehérje térszerkezetéből és energetikai viszonyából adódóan ahhoz kapcsolódni az ún. Amennyiben erősen kötődik az enzimhez. Gyakran használnak inhibítorokat gyógyszerkészítményekben.

majd aminosavakra. például a mosó. sajtok. vagyis a ribozim molekulák. légutakban). Ilyen a gyomorban termelődő. savas közegben működő pepszin. a lizozim a nyálban. A legfontosabb proteázok az emésztőenzimek csoportjába tartoznak. Ez utóbbiban több szinten is: egyrészt a bőrfelszínen nem csak a savköpeny igyekszik a támadó kórokozókat elpusztítani.és szénhidrátbontó enzimek teszik könnyebbé a foltok és szennyeződések eltávolítását. hidrogén. hanem építő folyamatokban. könnyben. Másrészt viszont a szervezetbe mégis bejutott kórokozók elpusztításában is aktív szerepük van azok burkának feloldása. illetve a hasnyálmirigyben termelődő. Ezt azt jelenti hogy egy RNS molekula katalizál egy folyamatot. tejtermékek gyártásánál van fontos szerepük. A kontaktlencse tisztító folyadékokban enzimek tisztítják meg a lencséket a fehérjéktől. A proteázok a fehérjékben található peptidkötések hidrolízise révén bontják le a fehérjéket kisebb peptidekre. „kilyuggatása” által. valamint az immunrendszer működésében is. Az élő szervezetekben a különböző specificitású enzimek működése jól kiegészíti egymást. Proteáz [szerkesztés] A proteázok (v.és mosogatószerekben zsír. Pékáruk. . ezért a növényekben éppúgy megtalálhatók. Élelmiszeripari felhasználásuk is elterjedt. fehérjék és szénhidrátok lebontásában (emésztés) vesznek részt. A hétkönapi életben is használunk enzimeket.Az enzimek egy speciális csoportját képezik az RNS-enzimek. Az egyes proteázok jól definiált szekvenciát felismerve hasítanak. A gyógyszeriparban enzimeket használnak egyes antibiotikumok előállítására. hanem az ott lévő enzimek is károsítják azokat és toxinjaikat. A hidrolázok csoportjába tartoznak. Minden élő sejt számára létfontosságúak. tehát ilyenkor az enzim nem fehérje.ill. Csoportosításuk a katalizált kémiai reakciók alapján is történhet: • • • • • • transzferázok: fontos kémiai csoport átvitele egyik vegyületről a másikra oxidoreduktázok: oxigénfelvételt. enyhén bázikus közegben működő tripszin. Ezek a védő enzimek a testnyílásoknál is megtalálhatók (pl. és a bélrendszerben. mint az állati szervezetekben. peptidázok) fehérjebontó enzimek. ezzel előzve meg a fertőzéseket. elektronátvitelt katalizálnak hidrolázok: hidrolitikus bontás izomerázok: izomerképződés elősegítése ligázok: bioszintézisek katalizálása (kovalens kötések létrehozásával) liázok: nem hidrolitikus bontás Az enzimek felhasználása [szerkesztés] Az enzimek nem csak a zsírok.

amelyeket gyűjtő néven fehérjéknek nevezünk. míg prokarióták. vagy valódi sejtmagosok esetén a sejtmag. az mRNS a sejtmaghártya . -A létrejövő polipeptidlánc a Golgie-készülékben éri el végleges szerkezetét. hogy a proteázok termelésének szabályozását kiiktassa. A daganat tovaterjedésének gátat szabhatnak fehérjemembránok. A transzkripció helye a sejt DNS állományához kötött eukarióták. a timinnel szemben mindig adenin. -Az mRNS bázissorrendjének lefordítása a riboszómán történik. A transzkripció során ez a leírás egy közti molekula (mRNS) formájában mobilizálódik és a genomból a fehérje szintézist végző riboszómákhoz kerül. az citozinnal szemben mindig guanin és a guaninnal szemben pedig mindig citozin épül be.A növényi proteázok közül a legismertebb a papaya (trópusi dinnyefa) gyümölcséből nyerhető papain. A sejt DNS állományában. az aminosavakat egyenként egymás mögé kapcsolva. és a tükörtojás sütés során kifehérédő karimáját is. tehát az adeninnel szemben mindig uracil. amelyeket a riboszóma nevű molekula-komplex alakít ki a sejt citoplazmájában. A "fehérje" szó elnevezést pont az utóbbi megfigyelés alapján kapta e molekula típus. lineáris. A szintézis végén az RNS molekula leválik a DNSről és visszaáll a kettős hélix szerkezet. azonban a ráksejtek egy része képessé válik arra. eukarióták esetén. proteineknek nevezett molekulák alkotják izomzatunk erőt kifejtő részét. és nagy mennyiségben juttassa azokat a környezetébe. tehát nem elágazó molekulák. Szakaszai [szerkesztés] Transzkripció (átírás) [szerkesztés] Az RNS-szintézist az RNS polimeráz nevű enzim katalizálja. -Az olvasás mindig a lánckezdő metionintól (AUG) kezdődik és a stoppjelig tart. A bázisok beépítéséhez egy ATP energia szükséges. A fehérjéket felépítő aminosavakat peptid kötés rögzíti egymáshoz. amelyhez nem kapcsolódik aminosav. A proteázoknak jelentős szerep jut ugyanakkor a rákos áttétek kialakulásában is (különösen a karcinómák esetében). Ez az átírás a bázispárképzés szabályainak megfelelően történik. Ezután. bázispár kombinációk formájában tárolt információ tulajdonképpen a 20 féle aminosav valamelyikét kódolja. A szintézis kezdetén a DNS kettős hélix szerkezete felnyílik. amelyek szintén fehérjék. amit húsok érlelésére és húspuhító sók készítésére használnak. -A sejtplazmában minden tRNS bázishármasával kapcsolódó része az antikodon. Fehérjeszintézis [szerkesztés] A fehérjeszintézis (transzláció) során képződnek azok a aminosavakból álló. ily módon felszámolva az akadályt jelentő membránt. 3 bázispáros szavakban. Hasonló hatással bír az ananászban található bromelin. A szervezetben lejátszódó reakciók túlnyomó többségét enzimek katalizálják (eltekintve a ribozimoktól). Az aminosavakból összeálló. amelyek az mRNS-t tervrajzként használva legyártják a fehérjéket. Egy-egy gén egy egy fehérje tervrajzát tartalmazza. Az RNS polimeráz a DNS ún. vagy sejtmagnélküliek esetén a citoplazma. értelmes szálához kapcsolódik és megkezdi annak átírását.

Történeti megjegyzések [szerkesztés] . majd ezután kapcsolódik a riboszóma nagyobbik alegysége is. Minden egyes aminosavnak 3-3 nukleotidból álló kodonja sorakozik egymás után a mRNS-en. orvostudomány és az ipar egyre több területén. A genomika új diagnosztizálási és gyógyítási módszereket kínálhat némely betegségek kezelésében ill. ezután a kialakított peptidszakasz továbbítódik a peptidkötőhelyre. A megfelelő kodon felismerése után az aminoacil-tRNS-ek egymás után kapcsolódnak a riboszómához. meggyorsítva a folyamatot. a peptidil-transzferáz képessé válik a P-helyen lévő utolsó tRNS és aminosav közötti kötés hidrolízisére. génexpressziós mérések és mindennemű molekuláris genetikai elemzés. ez az enzim lép kapcsolatba a tRNS molekulával. Genomika [szerkesztés] A genomika vagy genomtan a genomot és a gének kölcsönhatásait vizsgáló multidiszciplináris tudomány. majd megszűnik a riboszóma és az mRNS közötti kapcsolat. a beépült aminosavat szállító tRNS szabadon leválik. a szükséges mennyiséget ATP hidrolízise fedezi. génfunkció-vizsgálat. Transzláció (fordítás) [szerkesztés] A riboszóma kisebbik alegysége kapcsolódik az mRNS 5' végéhez. Aminosavak aktiválása [szerkesztés] Az aminosavak aktiválása energiaigényes. A terminációs kodonhoz egy release-faktor kapcsolódik. A transzláció során a riboszóma (multienzim-komplex) határozza meg a szintézisben résztvevő molekulák térbeli elrendeződését. A transzláció apparátusa a polipeptid képzésekor a mRNS-en 5'-3' irányban halad. míg prokariótáknál már a transzkripció alatt úgynevezett riboszómák kapcsolódnak az mRNShez és megkezdik a fehérjék előállítását. végül a riboszóma alegységeire hidrolizál. és érvényesül a biológia. amelyek a tRNS-eken található 3-3 komplementer nukleotidból álló antikodonnal párosodnak. végül az aminosav kapcsolódik a tRNS aminosavkötő helyére. Három lánczáró kodon klétezik: UAA. a következő aminosavat szállító tRNS pedig az A (aminosavkötő) helyéhez. együtt tartja az mRNS-t és a növekvő polipeptidláncot és folyamatosan továbblép az mRNS-en a szintézis előrehaladásával. UAG. Eszköztárát képezi a bioinformatika. A P-helyen lévő metionin (majd később a polipeptid) és A-helyre szállított aminosav között ATP-energia felhasználásával és enzimek segítségével peptidkötés alakul ki. UGA. Az élőlények genomjában rejlő információkat elsősorban számítógépes biológia alkalmazásával dolgozza fel. A transzláció első lépéseként az első aminosavat (a lánckezdő metionint) szállító tRNS kapcsolódik a riboszóma P (peptidkötő) helyéhez. Egy-egy mRNS-hez egyszerre több riboszóma is kapcsolódhat. különös tekintettel a genetikai hálozatokra. A polipeptid lánc szintézisének végét az úgynevezett "stop" kodonok határozzák meg. adják le az aminosavakat és így hosszabbítják a polipeptid láncot. Az aminosavak aminosav aktiváló enzimhez kapcsolódnak. ezeket a képződményeket poliriboszómáknak nevezzük.pórusain át a citoplazmába transzportálódik. ezután a tRNS és a polipeptid távozik. A növekvő polipeptid lánc a riboszóma kis alegységéhez kapcsolódik. a riboszóma továbblép az mRNS-en. megelőzéseben.

vagy lehet szabályozó régió. ám úgy tűnik. A hexagonális kristály ismétlődő elemei három egyforma fehérjeláncból állnak. majd az 1990-es évektől számos faj genom projectjével párhuzamosan rohamos fejlődésnek indult. A folyamat eredményeképpen létrejövő protonkoncentrációkülönbség végül energiává alakul. hogy ezek kis RNS molekulákba íródnak át. mely rendelkezik vele. bíbormembránnak nevezett foltokban helyezkedik el. . az endoszimbiózis elméletét támasztva alá ezen sejtszervecskék eredetéről. Ha egy bizonyos DNS szekvencia vagy mintázat egy klád számos tagjában fellelhető. Ez a jelenség baktériumok körében fedezhető fel leginkább. Az első teljességében megszekvenált genom a Φ-X174 bakteriofágé volt (5368 bp) 1980-ban. Azóta nagy ütemben szekvenálnak genomokat.8 Mb) 1995ben. Eukarióta genomokban is jelen lehetnek prokarióta eredetű gének. melyek szerepe nem teljesen nyilvánvaló. Szerkezet [szerkesztés] A bakteriorodopszin a membránt teljesen átérő. Egy ilyen szekvencia (motívum) evolúciós konzerváltsága arra utalhat. Többnyire kétdimenziós kristályos formában. hogy az szelekciós előnyhöz juttatja az előlényt. Ezek javarészt mitokondriális. Protonpumpaként működik: fényenergia felhasználásával juttatja a protonokat a sejtmembránon át ki a sejtből. Minden lánc hét transzmembrán alfa hélixből áll. Kifejeződhet akár fehérjetermékben. az archaeasejtek felszínének akár 50%-át elfoglalva. azaz integráns membránfehérje. vagy színtestek felépítésében résztvevő fehérjéket kódolnak. hogy ezekre az egyikük horizontális géntranszferrel tett szert. így a Humán Genom Projekt által mára már a teljes emberi genom is feltérképezett és adatbázisokból szabadon letölthető. elsősorban evolúcióbiológiai felfedezéshez vezet. archeák és (eu)baktériumok közt is előfordul. Némely ilyen szekvenciák vizsgálatából az derül ki. konzerválódott szekvenciáról beszélünk. amit az archeák közé tartozó Halobacteriumok termelnek.A genomika az 1980-as években jelent meg. és tartalmaz egy-egy retinalmolekulát. Hasonló szekvenciák azonosítása (számos gént is beleértve) két távoli rokon előlényben. mélyen a fehérjébe temetve. az első szabadon élő előlényé pedig a Haemophilus influenzae genomja volt (1. A láncok 120 fokos szöget zárnak be egymással. de nem az adott kládok többi tagjában ahhoz a feltevéshez vezet. Bakteriorodopszin [szerkesztés] A bakteriorodopszin egy fehérje. Összehasonlító genomika [szerkesztés] Az összehasonlító (vagy komparatív) genomika számos meglepő.

de a rodopszin Gprotein kapcsolt receptor. mint a csatornarodopszin. ezek szintén nincsenek jelen a bakteriorodopszinnal működő rendszerekben. A rodopszinok és a bakteriorodopszin is a 7TM receptorok fehérjecsaládjába tartoznak. külön a baktériumoknál. (a bakteriorodopszin nem). bár a rodopszin és a bakteriorodopszin szerepe más. indirektebb módon történik. és aminosav szekvenciáikban sincs homológia. Abszorpciós maximuma: 568 nm. egy fényenergia felhasználásával működő kloridionokat pumpáló fehérje. a rodopszinra emlékeztet. Mindebből arra következtethetünk. de ennek előidézése másképp. így jutnak végül a protonok a membrán egyik oldaláról a másikra. Bakteriorodopszinhoz hasonló molekulák [szerkesztés] A bakteriorodopszin harmadlagos szerkezete a gerincesek retinájában található fényérzékeny pigmentre. hogy a fotoszintézis az evolúció során valószínűleg legalább kétszer (egymástól függetlenül) megjelent. A rodopszinban is találunk retinalt. Fényelnyelés [szerkesztés] A bakteriorodopszin bíborszínű. Sok más molekula is hasonlít a bakteriorodopszinra. több fehérjéből álló elektrontranszport lánc közbeiktatásával. például a halorodopszin. és legjobban a zöld fényt nyeli el (500-600 nm-s hullámhossz). ami a bakteriorodopszin molekula konformációját is megváltoztatja. Emellett a klorofill molekulákat az antennapigmentek is segítik a fotonok összegyűjtésében. vagy néhány fényaktivált csatornafehérje. illetve növényekben és algákban előforduló fotoszintetizáló rendszer klorofillokat vagy bakterioklorofillt használ. A klorofill alapú fotoszintézis a széndioxid-fixáláshoz kapcsolódik.A fény hatására bekövetkező konformáció-változás A retinalmolekula konformációja a foton elnyelésével megváltozik. ami szintén nem igaz a bakteriorodopszin-rendszerekre. Ezekben a rendszerekben is protonkoncentráció gradiens keletkezik. és külön az archáknál Membránok . Más fotoszintetizáló rendszerekkel összevetve [szerkesztés] Az összes többi bakteriális.

csillókat mozgat. A lipidrétegekbe kisebbnagyobb mértékben fehérjemolekulák süllyednek bele. illetve pH-grádienst alakít ki. Számos membrán elektronok és protonok szállításával. tubulusok vagy csövek és ciszternák vagy lapos hólyagok. illetve szétválasztásával a két oldala között elektromos töltéskülönbséget. amelyek segítségével a fotoszintézis[188] energiaigényes folyamataihoz szolgáltatnak energiát. vakuólumok vagy sejtnedvüregek. A lipidek. A két réteget a lipidek hidrofób[186] oldalláncai kapcsolják egymáshoz. valamint ingerületek továbbítására is. Ezek energiájával azután ATP-t szintetizál. míg a hidrofil[187] oldalláncok a membrán külső felszínén helyezkednek el. Felépítésük megmagyarázására többféle elmélet született. Ezek közül legelfogadottabb a Singer és Nicolson által 1972-ben ismertetett folyékonymozaik-modell . valamint a fehérjék egy része is a membránokban vagy azok felszínén szintetizálódik. A membránok képesek ingerek felfogására. E szerint a membránt lipidmolekulák kettős rétege alkotja. Egyes membránok a fényenergiát megkötő színes vegyületeket is tartalmaznak. a fehérjemolekulák mozaikos elrendeződése és egymáshoz való kapcsolódása pedig stabilitást biztosít a membránnak. Nagyobb mennyiségű anyag sejten belüli szállítását. A lipidek szabadabb oldalirányú elmozdulása bizonyos mértékű folyékonyságot.A biológiai membránok általában 5-9 nm vastagságúak. valamint feldolgozását a protoplaszt gyakran membránokba zárt vezikulumokban végzi. Biológiai membrán A membránok legfontosabb feladata a sejtek. anyagokat szállít vagy éppen ostorokat. valamint a sejten belüli "rekeszek" vagy "fülkék" (kompartimentek) térbeli izolálása és az anyagok irányított transzportja az egyik oldalukról a másikra. Készítette: Csaszi . A sejt határolóhártyája meggátolhatja a kórokozók bejutását és a mechanikai sérülésektől is óvja a sejtet. A membranózus sejtalkotók megjelenésük alapján négyfélék lehetnek: vezikulumok vagy hólyagok.