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Liceo 7 de Niñas Departamento de Biología

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Liceo 7 de Niñas Departamento de Biología _________ L7-biol-3°BI-02 Guia de Aprendizaje Biología N° 2 Tematania.faundez@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com 3ºB Enviar a drinaherrera@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com Tema 3: La Química de la Vida Tema : Biomoléculas Orgánicas: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Enzimas Objetivos 1 : a) Comprender que las moléculas orgánicas pertenecen a un nivel de organización biológica. b) Conocer las moléculas orgánicas más importantes para e metabolismos de los seres vivos. Objetivo 2: Completar esquemas - Responder preguntas de selección múltiple. Instrucciones generales: - Tiempo de Desarrollo: 3 horas cronológicas - Lugar: La guía se debe desarrollar en Casa - Las hojas de respuesta se deben desarrollar en forma INDIVIDUAL. - La HOJA DE RESPUESTA se debe enviar al correo correspondiente, incluyendo los datos de la alumna, con copia al departamento de Biología. (Ver instructivo) Evaluación: La autoevaluación debe registrarse en la hoja de autoevaluación, entregada en el instructivo. Biomoléculas : En la guía anterior se estudió a los bioelementos, los cuales se unen entre sí para formar moléculas constituyen los seres biomoléculas se dividen que reciben el nombre de BIOMOLECULAS ( Las vivos), en: moléculas Biomoléculas Orgánicas: A.- Glúcidos B.- Lípidos C.- Prótidos o Proteínas D.- Ácidos Nucleídos. que estas Resumen: - 1 - " id="pdf-obj-0-9" src="pdf-obj-0-9.jpg">

Guia de Aprendizaje Biología N° 2 Tema 3: La Quimica de la vida: Biomoléculas Orgánicas: Glucidos, Lipidos, Proteinas y Enzimas TERCEROS MEDIOS BI

Nombre alumna

Curso

Profesoras

Tania Faúndez, Drina Herrera

Establecimiento

Liceo de Niñas N° 7 de Providencia

Fecha de

Lunes 29 agosto 2011

entrega

Fecha de

Una semana después de subida la guía al sistema.

recepción

3ºA Enviar a

3ºB Enviar a

Tema 3: La Química de la Vida Tema: Biomoléculas Orgánicas: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Enzimas

Objetivos 1 :

a) Comprender que las moléculas orgánicas pertenecen a un nivel de organización biológica. b) Conocer las moléculas orgánicas más importantes para e metabolismos de los seres vivos.

Objetivo 2: Completar esquemas - Responder preguntas de selección múltiple.

Instrucciones generales:

  • - Tiempo de Desarrollo: 3 horas cronológicas

  • - Lugar: La guía se debe desarrollar en Casa

  • - Las hojas de respuesta se deben desarrollar en forma INDIVIDUAL.

  • - La HOJA DE RESPUESTA se debe enviar al correo correspondiente, incluyendo los datos de la alumna, con copia al departamento de Biología. (Ver instructivo)

Evaluación: La autoevaluación debe registrarse en la hoja de autoevaluación, entregada en el instructivo.

Biomoléculas: En la guía anterior se estudió a los bioelementos, los cuales se unen entre sí

para

formar

moléculas

constituyen

los

seres

biomoléculas se dividen

que

reciben el nombre de BIOMOLECULAS ( Las vivos),

en:

moléculas

Liceo 7 de Niñas Departamento de Biología _________ L7-biol-3°BI-02 Guia de Aprendizaje Biología N° 2 Tematania.faundez@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com 3ºB Enviar a drinaherrera@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com Tema 3: La Química de la Vida Tema : Biomoléculas Orgánicas: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Enzimas Objetivos 1 : a) Comprender que las moléculas orgánicas pertenecen a un nivel de organización biológica. b) Conocer las moléculas orgánicas más importantes para e metabolismos de los seres vivos. Objetivo 2: Completar esquemas - Responder preguntas de selección múltiple. Instrucciones generales: - Tiempo de Desarrollo: 3 horas cronológicas - Lugar: La guía se debe desarrollar en Casa - Las hojas de respuesta se deben desarrollar en forma INDIVIDUAL. - La HOJA DE RESPUESTA se debe enviar al correo correspondiente, incluyendo los datos de la alumna, con copia al departamento de Biología. (Ver instructivo) Evaluación: La autoevaluación debe registrarse en la hoja de autoevaluación, entregada en el instructivo. Biomoléculas : En la guía anterior se estudió a los bioelementos, los cuales se unen entre sí para formar moléculas constituyen los seres biomoléculas se dividen que reciben el nombre de BIOMOLECULAS ( Las vivos), en: moléculas Biomoléculas Orgánicas: A.- Glúcidos B.- Lípidos C.- Prótidos o Proteínas D.- Ácidos Nucleídos. que estas Resumen: - 1 - " id="pdf-obj-0-135" src="pdf-obj-0-135.jpg">

Biomoléculas Orgánicas:

A.- Glúcidos B.- Lípidos C.- Prótidos o Proteínas D.- Ácidos Nucleídos.

que

estas

Resumen:

Liceo 7 de Niñas Departamento de Biología _________ L7-biol-3°BI-02 Guia de Aprendizaje Biología N° 2 Tematania.faundez@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com 3ºB Enviar a drinaherrera@gmail.com con copia a: dptobiologial7@gmail.com Tema 3: La Química de la Vida Tema : Biomoléculas Orgánicas: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Enzimas Objetivos 1 : a) Comprender que las moléculas orgánicas pertenecen a un nivel de organización biológica. b) Conocer las moléculas orgánicas más importantes para e metabolismos de los seres vivos. Objetivo 2: Completar esquemas - Responder preguntas de selección múltiple. Instrucciones generales: - Tiempo de Desarrollo: 3 horas cronológicas - Lugar: La guía se debe desarrollar en Casa - Las hojas de respuesta se deben desarrollar en forma INDIVIDUAL. - La HOJA DE RESPUESTA se debe enviar al correo correspondiente, incluyendo los datos de la alumna, con copia al departamento de Biología. (Ver instructivo) Evaluación: La autoevaluación debe registrarse en la hoja de autoevaluación, entregada en el instructivo. Biomoléculas : En la guía anterior se estudió a los bioelementos, los cuales se unen entre sí para formar moléculas constituyen los seres biomoléculas se dividen que reciben el nombre de BIOMOLECULAS ( Las vivos), en: moléculas Biomoléculas Orgánicas: A.- Glúcidos B.- Lípidos C.- Prótidos o Proteínas D.- Ácidos Nucleídos. que estas Resumen: - 1 - " id="pdf-obj-0-147" src="pdf-obj-0-147.jpg">

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Antes de comenzar con los temas de esta guía, debes ver el siguiente video (con el profesor Manuel :B ) sobre biomoléculas, te sugiero que tomes apuntes en tu cuaderno.

A.-GLUCIDOS:

LOS GLÚCIDOS

Los glúcidos son biomoléculas orgánicas. Están formados por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno, aunque además, en algunos compuestos también podemos encontrar Nitrógeno y Fósforo. Reciben también el nombre de azúcares, carbohidratos o hidratos de carbono. Se les ha llamado hidratos de carbono porque algunos responden a la fórmula general Cn(H2O)n y azúcares por su sabor dulce, aunque sólo los de baja masa molecular lo tienen. Químicamente son polihidroxialdehídos, polihidroxicetonas, sus derivados o sus polímeros (más adelante se explicarán estos conceptos). Algunos son moléculas de relativamente baja masa molecular; la glucosa tiene una Mm=180 da. Otros, como el almidón, tienen masas moleculares de más de 100000 da y son grandes moléculas, macromoléculas. Sus propiedades físicas y químicas son muy variadas. La importancia biológica principal de este tipo de moléculas es que actúan como reserva de energía o pueden conferir estructura, tanto a nivel molecular (forman nucleótidos), como a nivel celular (pared vegetal) o tisular (tejidos vegetales de sostén, con celulosa). Dependiendo de la molécula que se trate, los Glúcidos pueden servir como:

a)

b)

c)

Estas

organismo

procesos

intracelulares

cuenta

el

mismos en:

a)

b)

c)

Combustible: los monosacáridos se pueden oxidar totalmente, obteniendo unas 4 KCal/g.

Reserva energética: el almidón y el glucógeno son polisacáridos que acumulan gran

cantidad de energía en su estructura, por lo que sirven para guardar energía excedente y

utilizarla en momentos de necesidad.

Formadores de estructuras: la celulosa o la quitina son ejemplos de polisacáridos que

otorgan estructura resistente al organismo que las posee. La mayor fuente de glúcidos, también llamados hidratos de carbono o azúcares, se

encuentra en los vegetales, los cuales a través del proceso de fotosíntesis combinan el dióxido de carbono (CO 2 ) y el agua (H 2 O) para dar las moléculas hidrocarbonadas que son los glúcidos.

moléculas

Ejemplos de y y
Ejemplos de
y
y
Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Antes de comenzar con los temas de esta guía, debes verhttp://www.youtube.com/watch?v=Src-h0aFlGU&feature=related A.-GLUCIDOS: LOS GLÚCIDOS Los glúcidos son biomoléculas orgánicas. Están formados por Carbono, Hidrógeno y Oxígeno , aunque además, en algunos compuestos también podemos encontrar Nitrógeno y Fósforo. Reciben también el nombre de azúcares, carbohidratos o hidratos de carbono. Se les ha llamado hidratos de carbono porque algunos responden a la fórmula general Cn(H2O)n y azúcares por su sabor dulce, aunque sólo los de baja masa molecular lo tienen. Químicamente son polihidroxialdehídos, polihidroxicetonas, sus derivados o sus polímeros (más adelante se explicarán estos conceptos). Algunos son moléculas de relativamente baja masa molecular; la glucosa tiene una Mm=180 da. Otros, como el almidón, tienen masas moleculares de más de 100000 da y son grandes moléculas, macromoléculas. Sus propiedades físicas y químicas son muy variadas. La importancia biológica principal de este tipo de moléculas es que actúan como reserva de energía o pueden conferir estructura, tanto a nivel molecular (forman nucleótidos), como a nivel celular (pared vegetal) o tisular (tejidos vegetales de sostén, con celulosa). Dependiendo de la molécula que se trate, los Glúcidos pueden servir como: a) b) c) Estas organismo procesos intracelulares cuenta el mismos en: a) b) c) Combustible: los monosacáridos se pueden oxidar totalmente, obteniendo unas 4 KCal/g. Reserva energética: el almidón y el glucógeno son polisacáridos que acumulan gran cantidad de energía en su estructura, por lo que sirven para guardar energía excedente y utilizarla en momentos de necesidad. Formadores de estructuras: la celulosa o la quitina son ejemplos de polisacáridos que otorgan estructura resistente al organismo que las posee. La mayor fuente de glúcidos, también llamados hidratos de carbono o azúcares, se encuentra en los vegetales, los cuales a través del proceso de fotosíntesis combinan el dióxido de carbono (CO ) y el agua (H O) para dar las moléculas hidrocarbonadas que son los glúcidos. moléculas Ejemplos de y y - 2 - s proporcionan a las plantas a los animales que se alimentan de ellas, la energía necesaria para los procesos metabólicos. Los glúcidos no son esenciales en la dieta, ya que el mediante metabólicos puede sintetizar los azúcares necesarios a partir de otras moléculas, como los lípidos aminoácidos. CLASIFICACION Los glúcidos se clasifican en primer lugar, teniendo en número de unidades constitutivas de los Monosacáridos : constituidos por un azúcar simple. Oligosacáridos : Resultante de la unión de 2 a 10 unidades de monosacáridos. Polisacáridos: formados por cadenas compuestas de " id="pdf-obj-1-92" src="pdf-obj-1-92.jpg">

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s

proporcionan a las plantas a los animales que se

alimentan de ellas, la energía necesaria para los

procesos metabólicos. Los glúcidos no son esenciales en la dieta, ya que el

mediante

metabólicos

puede

sintetizar los azúcares necesarios a partir de otras

moléculas, como los lípidos aminoácidos.

CLASIFICACION

Los glúcidos se clasifican

en primer lugar, teniendo en

número

de

unidades constitutivas de los

Monosacáridos:

constituidos por un azúcar simple.

Oligosacáridos: Resultante

de la unión de 2 a 10 unidades de monosacáridos.

Polisacáridos: formados

por cadenas compuestas de

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muchas

unidades de monosacáridos

(más

de

10). Estas cadenas

pueden

ser

lineales o

ramificadas.

1.- Monosacáridos: Son los monómeros de los glúcidos. Son polialcoholes con una función aldehido o cetona. Según el número de carbonos, un monosacárido será una triosa (3C), tetrosa (4C), pentosa (5C), hexosa (6C) o heptosa (7C). Además se les agrega el prefijo ceto o aldo de acuerdo a la función que posean. Las pentosas y las hexosas suelen formar estructuras cíclicas. La formación de estos anillos es espontánea y las formas abiertas y cerradas están en equilibrio. Al ciclarse el monosacárido, los átomos se reacomodan de tal forma que donde había un grupo aldehído o cetona, aparece un grupo hidroxilo, el cual puede ubicarse por debajo o por encima del plano de la molécula, originando formas (alfa) o (beta), respectivamente.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 muchas unidades de monosacáridos (más de 10). Estas cadenas pueden ser
Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 muchas unidades de monosacáridos (más de 10). Estas cadenas pueden ser

ISOMEROS OPTICOS

Estas son formas isoméricas, sin embargo no son las únicas, ya que como podemos ver, los monosacáridos presentan carbono asimétrico y por lo tanto también poseen isómeros ópticos. Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente formula estructural, y los isómeros ópticos son compuestos que su posición son imágenes especulares entre si, como la mano derecha e izquierda. Los monosacáridos, especialmente la glucosa, constituyen la principal fuente de energía celular. También forman parte de moléculas más complejas. Por ejemplo la

ribosa y desoxirribosa (componentes de los ácidos nucleícos)

EJEMPLO DE DISACARIDO

Enlace Glucosídico
Enlace Glucosídico

2.-Oligosacáridos:

Se

forman

por

la

unión

covalente de entre 2 y 10 monosacáridos. Se los

nombra de acuerdo al número de monosacáridos que los constituye, de este modo tenemos:

disacáridos, trisacáridos, etc. De todos ellos los más importantes del punto de vista fisiológico son los disacáridos, como la sacarosa o azúcar común

formada por la unión de glucosa y fructosa,

la

lactosa o azúcar de la leche (Galactosa + glucosa),

o la maltosa o azúcar de malta formada por la unión de dos glucosas.

Los

monosacáridos

se

unen

mediante

uniones glucosídicas, donde dos átomos de carbono de dos monosacáridos se vinculan por medio de un átomo de oxígeno. En la reacción se libera una molécula de agua. Las funciones biológicas de los oligosacáridos es: Forman parte de moléculas más complejas, como las glucoproteínas y glucolípidos. Intervienen en la estructura de la membrana plasmática, participando en el reconocimiento celular, entre otras funciones.

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3.- Polisacáridos: Están constituidos por un gran número de monosacáridos unidos mediante enlaces glucosídicos, constituyendo largas cadenas. Los polisacáridos pueden ser homopolímeros, cuando la unidad repetitiva es un sólo tipo de monosacárido o heteropolímeros, cuando las unidades repetitivas están constituidas al menos por dos monómeros diferentes. Los polisacáridos más importantes presentes en la naturaleza son el almidón, el glucógeno y la celulosa.

  • a) ALMIDÓN: (amilosa más amilopectina) El almidón es una mezcla de dos polisacáridos, la

amilosa y la amilopectina. La función del almidón es la de ser la principal reserva de energía

en las plantas.

Amilosa (uniones a-

1,4)

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 3.- Polisacáridos : Están constituidos por un gran número de monosacáridos
  • b) GLUCOGENO: Presenta una estructura similar a

la de la amilopectina, pero mucho más ramificada (cada 12 a 14 unidades del polímero lineal). El glugógeno constituye una importante reserva de energía para los animales y se almacena principalmente en el hígado y en los músculos

  • c) CELULOSA: Es el polisacárido estructural más

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 3.- Polisacáridos : Están constituidos por un gran número de monosacáridos

abundante y se lo encuentra formando las paredes celulares de los vegetales. Está constituida por cadenas lineales de β-glucosa. La característica estructural de del enlace glucosídico β 1-4 es que forma una cadena extendida que permite la interacción con otras cadenas paralelas formando puentes de hidrógeno. De este modo se forma una trama en forma de red muy resistente.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 3.- Polisacáridos : Están constituidos por un gran número de monosacáridos

Aspectos de la configuración y estructura de la celulosa:

  • a) y b) Tendencia del polímero lineal a extenderse totalmente y asociarse después para formar

microfibrillas (c) que a su vez se alinean con otras (d y e) para dar lugar a una fibra de celulosa

(f). (g) Orientación de las fibras en una capa de pared secundaria. Otras capas de pared secundaria tienen distintas orientaciones. La extensión y asociación de las moléculas de quitina, sigue el mismo patrón.

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Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 d) OTROS POLISACARIDOS: Además de polisacáridos, estos existen otros que también

d)

OTROS

POLISACARIDOS:

Además

de

polisacáridos,

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 d) OTROS POLISACARIDOS: Además de polisacáridos, estos existen otros que también

estos

existen otros que también cumplen

funciones

estructurales

importantes, como por ejemplo la quitina del exoesqueleto de los insectos. Esta última es un polímero de N-acetilglucosamina, un azúcar derivado en el que un grupo hidroxilo (-OH) fue sustituido por un grupo amino (-NH 2 ). Otros polisacáridos como los glicosaminoglicanos (GAG) se encuentran unidos a proteínas constituyendo los proteinglicanos de la matriz extracelular. Los proteoglicanos son responsables del carácter viscoso de la matriz extracelular. Consisten en proteínas (~5%) y cadenas de polisacáridos (~95%), unidos covalentemente a las proteínas.

Actividad 1:

Considerando la siguiente simbología:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 d) OTROS POLISACARIDOS: Además de polisacáridos, estos existen otros que también

Completa el siguiente esquema para estudiar los glúcidos: (0,5ptos c/rc)

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Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 B.- Los lípidos Los lípidos son un grupo general de sustancias

B.- Los lípidos

Los lípidos son un grupo general de sustancias orgánicas insolubles en solventes polares como el agua, pero que se disuelven fácilmente en solventes orgánicos no polares, tales como el cloroformo, el éter y el benceno. Típicamente, son moléculas de almacenamiento de energía, usualmente en forma de grasa o aceite, y cumplen funciones estructurales, como en el caso de los fosfolípidos, glucolípidos y ceras. Algunos lípidos, sin embargo, desempeñan papeles principales como "mensajeros" químicos, tanto dentro de las células como entre ellas. A diferencia de muchas plantas, como la de la papa, los animales sólo tienen una capacidad limitada para almacenar carbohidratos. En los vertebrados, cuando los azúcares que se ingieren sobrepasan las posibilidades de utilización o de transformación en glucógeno, se convierten en grasas. De modo inverso, cuando los requisitos energéticos del cuerpo no son satisfechos por la ingestión inmediata de comida, el glucógeno y posteriormente la grasa son degradados para llenar estos requerimientos. El hecho de que el cuerpo consuma o no sus propias moléculas de almacenamiento no guarda ninguna relación con la forma molecular en que la energía ingresa en él. La cuestión estriba simplemente en la cantidad de calorías que se libera cuando se degradan estas moléculas. Una molécula de grasa está formada por tres ácidos grasos unidos a una molécula de glicerol (de aquí el término "triglicérido"). Las largas cadenas hidrocarbonadas que componen los ácidos grasos terminan en grupos carboxilo (-COOH), que se unen covalentemente a la molécula de glicerol. Las propiedades físicas de una grasa, como por ejemplo su punto de fusión, están determinadas por las longitudes de sus cadenas de ácidos grasos y dependen también de si las cadenas son saturadas o no saturadas. Los ácidos grasos pueden estar saturados, es decir, no presentar enlaces dobles. También pueden estar insaturados, es decir, tener átomos de carbono unidos por enlaces dobles. Las cadenas rectas de los ácidos grasos saturados permiten el empaquetamiento de las moléculas, produciendo un sólido como la manteca o el cebo. En las grasas insaturados, los dobles enlaces provocan que las cadenas se doblen; esto tiende a separar las moléculas, produciendo un líquido como el aceite de oliva o de girasol. Algunas plantas también almacenan energía en forma de aceites, especialmente en las semillas y en los frutos. Las grasas y los aceites contienen una mayor proporción de enlaces carbono-hidrógeno ricos en energía que los carbohidratos y, en consecuencia, contienen más

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energía química. En promedio, las grasas producen aproximadamente 9,3 kilocalorías por gramo, en comparación con las 3,79 kilocalorías por gramo de carbohidrato, o las 3,12 kilocalorías por gramo de proteína. También, dado que las grasas son no polares, no atraen moléculas de agua y, así, no están "embebidas" en éstas, como ocurre en el caso de glucógeno. Teniendo en cuenta el factor hídrico, las grasas almacenan seis veces más energía gramo por gramo que el glucógeno, y éste es indudablemente el motivo por el cual, en el curso de la evolución, llegaron a desempeñar un papel fundamental en el almacenamiento de energía. Grandes masas de tejido graso rodean a algunos órganos como, por ejemplo, a los riñones de los mamíferos, y sirven para protegerlos de una conmoción física. Por razones que no se comprenden, estos depósitos de grasa permanecen intactos, aun en épocas de inanición. Otra característica de los mamíferos es una capa de grasa que se encuentra debajo de la piel y que sirve como aislante térmico. Esta capa está particularmente bien desarrollada en los mamíferos marinos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos y los glucolípidos, también desempeñan papeles estructurales extremadamente importantes. Al igual que las grasas, tanto los fosfolípidos como los glucolípidos están compuestos de cadenas de ácidos grasos unidas a un esqueleto de glicerol. En los fosfolípidos, no obstante, el tercer carbono de la molécula de glicerol no está ocupado por un ácido graso, sino por un grupo fosfato, al que está unido habitualmente otro grupo polar.

La molécula de fosfolípido:

La molécula de fosfolípido está formada por dos ácidos grasos unidos a una molécula de glicerol, como en las grasas, y por un grupo fosfato (indicado en color lila) unido al tercer carbono del glicerol.

También contiene habitualmente un grupo químico adicional, indicado con la letra R. Las "colas" de ácido graso son no polares y por lo tanto, hidrofóbicas; la "cabeza" polar que contiene a los grupos fosfato y R es

soluble,

hidrofílica).

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 energía química. En promedio, las grasas producen aproximadamente 9,3 kilocalorías por

Los grupos fosfato están cargados negativamente. Como resultado, el extremo fosfato de la molécula es hidrofílico, mientras que las porciones de ácido graso son hidrofóbicas.

Ordenamiento de los fosfolípidos en relación con el agua:

a. Dado que los fosfolípidos tienen cabezas solubles en agua y colas insolubles en ella, tienden a formar una película delgada en una superficie acuosa, con sus colas extendidas por encima del agua.

b. Rodeados de agua, se distribuyen espontáneamente en dos capas, con sus cabezas hidrofílicas (amantes del agua) extendidas hacia afuera y sus colas hidrofóbicas (con aversión al agua) hacia adentro. Esta disposición, la bicapa lipídica, constituye la base estructural de las membranas celulares.

c.

Al

formar

una

bicapa,

los

componentes

hidrofóbicos

de

los

fosfolípidos quedan "protegidos" del

agua,

excepto

en

los

bordes,

en

donde

quedan

expuestos.

Esta

ordenación da una cierta inestabilidad

a esa membrana, haciendo que ésta

se pliegue sobre vesículas.

sí misma

y

forme

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 energía química. En promedio, las grasas producen aproximadamente 9,3 kilocalorías por

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Esta disposición de las moléculas de fosfolípido, con sus cabezas hidrofílicas expuestas y sus colas hidrofóbicas agrupadas, forman la base estructural de las membranas celulares.

En los glucolípidos ("lípidos con azúcar"), el tercer carbono de la molécula de glicerol no está ocupado por un grupo fosfato, sino por una cadena de carbohidrato corta. Dependiendo del glucolípido particular, esta cadena puede contener, en cualquier lugar, entre uno y quince monómeros de monosacárido. Al igual que la cabeza de fosfato de un fosfolípido, la cabeza de carbohidrato de un glucolípido es hidrofílica, y las colas de ácidos grasos son, por supuesto, hidrofóbicas. En solución acuosa, los glucolípidos se comportan del mismo modo que los fosfolípidos. También son componentes importantes de las membranas celulares en las que cumplen funciones de reconocimiento celular. Las ceras también son una forma de lípido. Son producidas, por ejemplo, por las abejas para construir sus panales. También forman cubiertas protectoras, lubricantes e impermeabilizantes sobre la piel, el pelaje y las plumas y sobre los exoesqueletos de algunos animales. En las plantas terrestres se encuentran sobre las hojas y frutos. Las ceras protegen las superficies donde se depositan de la pérdida de agua y aíslan del frío a los tejidos internos. El colesterol pertenece a un grupo importante de compuestos conocidos como esteroides. Dos ejemplos de esteroides. a. La molécula de colesterol está formada por cuatro anillos de carbono y una cadena hidrocarbonada.

b. La testosterona, hormona sexual masculina, sintetizada a partir del colesterol por células de los testículos, también tiene la estructura característica de cuatro anillos, pero carece de la cola hidrocarbonada.

Aunque

los

esteroides

no

se

asemejan

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Esta disposición de las moléculas de fosfolípido, con sus cabezas hidrofílicas

estructuralmente a los otros lípidos, se los agrupa con ellos porque son insolubles en agua. Al igual que el colesterol, todos los esteroides tienen cuatro anillos de carbono unidos y varios de ellos tienen una cola. Además, muchos poseen el grupo funcional -OH, que los identifica como alcoholes. El colesterol se encuentra en las membranas celulares (excepto en las células bacterianas); aproximadamente el 25% (en peso seco) de la membrana de un glóbulo rojo es colesterol. Su presencia da rigidez a las membranas y evita su congelamiento a muy bajas temperaturas. También es un componente principal de la vaina de mielina, la membrana lipídica que envuelve a las fibras nerviosas de conducción rápida, acelerando el impulso nervioso. El colesterol es sintetizado en el hígado a partir de ácidos grasos saturados y también se obtiene en la dieta, principalmente en la carne, el queso y las yemas de huevo. Las altas concentraciones de colesterol en la sangre están asociadas con la aterosclerosis, enfermedad en la cual el colesterol se encuentra en depósitos grasos en el interior de los vasos sanguíneos afectados. Las hormonas sexuales y las hormonas de la corteza adrenal (la porción más externa de las glándulas suprarrenales, que se encuentran por encima de los riñones) también son esteroides. Estas hormonas se forman a partir del colesterol en los ovarios, testículos, corteza suprarrenal y otras glándulas que las producen. Las prostaglandinas representan un grupo de lípidos, derivados de los ácidos grasos, y tienen acciones hormonales.

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Actividad 2:

Considerando la siguiente simbología:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Actividad 2: Considerando la siguiente simbología: Completa el siguiente esquema paraaminoácidos , los péptidos y las proteínas . Aminoácidos : Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas . Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimétrico . Uno de esos radicales siempre es un grupo ácido (carboxilo) y el otro es básico ( amina ). El tercer grupo es un Hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos. Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos, que son α - aminoácidos . Existen otros muchos tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas. Propiedades de los aminoácidos a) Isomería: Al poseer un carbono asimétrico , los aminoácidos poseen isomerías. Existe una forma D y otra forma L . Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH ) hacia la derecha del carbono asimétrico , mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH ) a la izquierda del carbono asimétrico . Existen isómeros ópticos . Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+) . Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-) . - 9 - " id="pdf-obj-8-16" src="pdf-obj-8-16.jpg">

Completa el siguiente esquema para estudiar los lípidos: (0,5ptos c/rc)

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Actividad 2: Considerando la siguiente simbología: Completa el siguiente esquema paraaminoácidos , los péptidos y las proteínas . Aminoácidos : Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas . Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimétrico . Uno de esos radicales siempre es un grupo ácido (carboxilo) y el otro es básico ( amina ). El tercer grupo es un Hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos. Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos, que son α - aminoácidos . Existen otros muchos tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas. Propiedades de los aminoácidos a) Isomería: Al poseer un carbono asimétrico , los aminoácidos poseen isomerías. Existe una forma D y otra forma L . Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH ) hacia la derecha del carbono asimétrico , mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH ) a la izquierda del carbono asimétrico . Existen isómeros ópticos . Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+) . Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-) . - 9 - " id="pdf-obj-8-20" src="pdf-obj-8-20.jpg">

C.- Proteínas Las Próteinas son biomoléculas orgánicas. Están formados por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. En ocasiones aparecen Fósforo y Azufre. Este grupo está compuesto por: los aminoácidos, los péptidos y las proteínas.

Aminoácidos :

Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). Por ello, es un carbono asimétrico. Uno de esos radicales siempre es un grupo ácido (carboxilo) y el otro es básico (amina). El tercer grupo es un Hidrógeno y el cuarto es un radical, característico de cada aminoácido. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos. Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos, que son α - aminoácidos. Existen otros muchos tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas.

Propiedades de los aminoácidos

a) Isomería: Al poseer un carbono asimétrico, los aminoácidos poseen isomerías. Existe una forma D y otra forma L. Los isómeros D poseen en proyección lineal, el grupo amina (-NH 2 ) hacia la derecha del carbono asimétrico, mientras que la isomería L presenta el grupo amina (-NH 2 ) a la izquierda del carbono asimétrico. Existen isómeros ópticos. Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).

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b) Propiedades químicas: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero.

Los

veinte

aminoácidos

diferentes que forman parte

de las proteínas varían

de

acuerdo con

las

propiedades de sus

grupos

laterales

(R).

Cada

aminoácido

contiene

 

un

grupo amino (-NH2)

y

un

grupo

carboxilo

(-COOH)

unidos a un átomo carbono central.

 

de

Un átomo de

hidrógeno y el grupo lateral

están

también unidos

al

mismo átomo de carbono.

Esta

estructura

básica

es

idéntica

en

todos

los

aminoácidos.

Los

grupos

laterales pueden ser no

polares (sin diferencia de carga entre distintas zonas

del

grupo),

polares

pero

con cargas balanceadas

de modo

tal

que

el

grupo

lateral

en

conjunto

es

cargados,

neutro, o negativa positivamente.

o

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 b) Propiedades químicas: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captarpH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros . El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero. Los veinte aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas varían de acuerdo con las propiedades de sus grupos laterales (R). Cada aminoácido contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un átomo carbono central. de Un átomo de hidrógeno y el grupo lateral están también unidos al mismo átomo de carbono. Esta estructura básica es idéntica en todos los aminoácidos. Los grupos laterales pueden ser no polares (sin diferencia de carga entre distintas zonas del grupo), polares pero con cargas balanceadas de modo tal que el grupo lateral en conjunto es cargados, neutro, o negativa positivamente. o Los grupos laterales no polares no son solubles en agua, mientras que los grupos laterales polares y cargados son solubles en agua. A partir de estos relativamente pocos aminoácidos, se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos proteínas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos. Clasificación de los Esenciales Aminoácidos No Esenciales Treonina Glicina Valina Alanina Leucina Serina Isoleucina Prolina Fenilalanina Tirosina * Triptofano Hidroxiprolina Metionina Histidina * Lisina Cisteina * Arginina Acido Aspartico Acido Glutamico * Aminácidos Los aminoácidos Semiesencial entre sí se unen por medio de enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por condensación. http://www.youtube.com/watch?v=A3ViK4wluvo - 10 - " id="pdf-obj-9-196" src="pdf-obj-9-196.jpg">

Los grupos laterales no polares no son solubles en agua, mientras que los grupos laterales polares y cargados son solubles en agua. A partir de estos relativamente pocos aminoácidos, se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos proteínas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos.

Clasificación de los

Esenciales

Aminoácidos

No Esenciales

Treonina

Glicina

Valina

Alanina

Leucina

Serina

Isoleucina

Prolina

Fenilalanina

Tirosina *

Triptofano

Hidroxiprolina

Metionina

Histidina *

Lisina

Cisteina *

 

Arginina

 

Acido Aspartico

 

Acido Glutamico

 

* Aminácidos

 

Los

aminoácidos

Semiesencial

 

entre

 
 

se

unen

por

medio de enlaces peptídicos.

Un enlace

peptídico

es un enlace covalente formado

por

condensación.

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L7-biol-3°BI-02

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Los péptidos: Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos porinsulina (hormona que regula la concentración de glucosa en sangre, introduciendo la glucosa de la sangre en las células) el glucagón (Hormona que regula la cantidad de glucosa en sangre, induciendo a la ruptura del glucógeno en el hígado, con la consiguiente producción de glucosas. El glucagón inhibe la degradación de glucosas dentro de la célula. Las glucosas son liberadas a la sangre, debido a la alta concentración que se produce en el interior celular) la oxitocina (Hormona producida por la neurohipófisis. Produce la contracción del miometrio (musculatura del útero)) , o la vasopresina (Hormona producida por la neurohipófisis. Regula el calibre de los vasos sanguíneos, regulando la tensión arterial). Las proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor que cien y el peso molecular excede de los 5.000 Daltons . La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos. Funciones de las proteínas:   Función estructural : forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. Movimiento y contracción : la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.  Transporte : algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones. Reserva energética : proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.  Función homeostática : consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.  - 11 - " id="pdf-obj-10-12" src="pdf-obj-10-12.jpg">

Los péptidos:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Los péptidos: Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos porinsulina (hormona que regula la concentración de glucosa en sangre, introduciendo la glucosa de la sangre en las células) el glucagón (Hormona que regula la cantidad de glucosa en sangre, induciendo a la ruptura del glucógeno en el hígado, con la consiguiente producción de glucosas. El glucagón inhibe la degradación de glucosas dentro de la célula. Las glucosas son liberadas a la sangre, debido a la alta concentración que se produce en el interior celular) la oxitocina (Hormona producida por la neurohipófisis. Produce la contracción del miometrio (musculatura del útero)) , o la vasopresina (Hormona producida por la neurohipófisis. Regula el calibre de los vasos sanguíneos, regulando la tensión arterial). Las proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor que cien y el peso molecular excede de los 5.000 Daltons . La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos. Funciones de las proteínas:   Función estructural : forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. Movimiento y contracción : la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.  Transporte : algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones. Reserva energética : proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.  Función homeostática : consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.  - 11 - " id="pdf-obj-10-16" src="pdf-obj-10-16.jpg">

Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien; más de cien aminoácidos se considera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina (hormona que regula la concentración de glucosa en sangre, introduciendo la glucosa de la sangre en las células) el glucagón (Hormona que regula la cantidad de glucosa en sangre, induciendo a la ruptura del glucógeno en el hígado, con la consiguiente producción de glucosas. El glucagón inhibe la degradación de glucosas dentro de la célula. Las glucosas son liberadas a la sangre, debido a la alta concentración que se produce en el interior celular) la oxitocina (Hormona producida por la neurohipófisis. Produce la contracción del miometrio (musculatura del útero)), o la vasopresina (Hormona producida por la neurohipófisis. Regula el calibre de los vasos sanguíneos, regulando la tensión arterial).

Las proteínas:

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor que cien y el peso molecular excede de los 5.000 Daltons. La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos.

Funciones de las proteínas:

Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Los péptidos: Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos porinsulina (hormona que regula la concentración de glucosa en sangre, introduciendo la glucosa de la sangre en las células) el glucagón (Hormona que regula la cantidad de glucosa en sangre, induciendo a la ruptura del glucógeno en el hígado, con la consiguiente producción de glucosas. El glucagón inhibe la degradación de glucosas dentro de la célula. Las glucosas son liberadas a la sangre, debido a la alta concentración que se produce en el interior celular) la oxitocina (Hormona producida por la neurohipófisis. Produce la contracción del miometrio (musculatura del útero)) , o la vasopresina (Hormona producida por la neurohipófisis. Regula el calibre de los vasos sanguíneos, regulando la tensión arterial). Las proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos suele ser mayor que cien y el peso molecular excede de los 5.000 Daltons . La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja. Estas moléculas cumplen muchas y variadas funciones en los seres vivos. Funciones de las proteínas:   Función estructural : forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas. Movimiento y contracción : la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.  Transporte : algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones. Reserva energética : proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.  Función homeostática : consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.  - 11 - " id="pdf-obj-10-57" src="pdf-obj-10-57.jpg">

Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita. Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.

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Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo. Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.

Propiedades de las proteínas: Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización

Estructuras de las Proteínas:

La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la

a) Estructura Primaria:

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal. Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

b) Estructura secundaria :

La

estructura

secundaria de una proteína

es

un

nivel

de

organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice, la β-laminar y la hélice de colágeno.

α-hélice: Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren estas conformaciones proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral

β-plegada: También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada

β- Plegada

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Función defensiva : las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B,estructura primaria , la estructura secundaria , la estructura terciaria y la estructura cuaternaria . a) Estructura Primaria: La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina , por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal . El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo , por lo que se denomina aminoácido c-terminal . Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína. b) Estructura secundaria : La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice , la β-laminar y la hélice de colágeno . α-hélice: Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren estas conformaciones proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos , ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral β-plegada: También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada β- Plegada " id="pdf-obj-11-144" src="pdf-obj-11-144.jpg">
Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Función defensiva : las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B,estructura primaria , la estructura secundaria , la estructura terciaria y la estructura cuaternaria . a) Estructura Primaria: La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina , por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal . El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo , por lo que se denomina aminoácido c-terminal . Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína. b) Estructura secundaria : La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice , la β-laminar y la hélice de colágeno . α-hélice: Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren estas conformaciones proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos , ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral β-plegada: También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada β- Plegada " id="pdf-obj-11-146" src="pdf-obj-11-146.jpg">

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Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar

c) Estructura terciaria: La estructura terciaria

es la forma que manifiesta

en

el espacio

una

proteína.

Depende

de

la

estructura

de

los

niveles de organización inferiores. Puede ser

una

conformación

redondeada

y

compacta,

adquiriendo

un

aspecto

globular.

También

puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica. Las proteínas con forma globular reciben el nombre de

esferoproteínas.

Las

proteínas

con

forma

filamentosa

reciben

el

nombre

de

escleroproteínas.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más

Tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de una molécula de proteína. Estos mismos tipos de enlace también estabilizan la estructura de las moléculas de proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más

d) Estructura cuaternaria: Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. La figura muestra

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más

la estructura Cuaternaria de la hemoglobina. Observe los grupos hem en cada dominio.

Actividad 3:

Considerando la siguiente simbología:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Hélice de colágeno: Es una estructura helicoidal, formada por hélices más

Completa el siguiente esquema para estudiar las proteínas: (0,5ptos c/rc)

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Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Actividad 4: Clasifica cada proteína con su grupo correspondiente escribiendo enhttp://bcs.whfreeman.com/thelifewire/pages/bcs-main.asp? s=00020&n=01000&i=01020.01&v=category&o=|00510|00570|00520|00530|00540| 00550|00580|00PRS|00560|00010|00020|00030|00040|00050|00060|00070|00120| 00080|00090|00130|00100|00110|01000|02000|03000|04000| 05&ns=0&t=&uid=0&rau=0 Actividad 5: Contesta las siguientes preguntas de selección múltiple: (1 ptos c/rc) 1.- Un sujeto en ayuno prolongado - 14 - " id="pdf-obj-13-12" src="pdf-obj-13-12.jpg">

Actividad 4: Clasifica cada proteína con su grupo correspondiente escribiendo en la columna B el número correcto. (0,5ptos c/rc)

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 Actividad 4: Clasifica cada proteína con su grupo correspondiente escribiendo enhttp://bcs.whfreeman.com/thelifewire/pages/bcs-main.asp? s=00020&n=01000&i=01020.01&v=category&o=|00510|00570|00520|00530|00540| 00550|00580|00PRS|00560|00010|00020|00030|00040|00050|00060|00070|00120| 00080|00090|00130|00100|00110|01000|02000|03000|04000| 05&ns=0&t=&uid=0&rau=0 Actividad 5: Contesta las siguientes preguntas de selección múltiple: (1 ptos c/rc) 1.- Un sujeto en ayuno prolongado - 14 - " id="pdf-obj-13-17" src="pdf-obj-13-17.jpg">

Para ejercitar los contenidos ingresa a la siguiente dirección Chapter 3 (Tutorial 3.2 Macromolecules) y observa las animaciones:

Actividad 5: Contesta las siguientes preguntas de selección múltiple: (1 ptos c/rc)

1.- Un sujeto en ayuno prolongado

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Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

  • I. altera su metabolismo por la ausencia de carbohidratos. II. aumenta el catabolismo de los lípidos corporales.

III. aumenta el catabolismo de proteínas.

  • A) Sólo I

  • B) Sólo II

  • C) Sólo III

  • D) Sólo I y II

  • E) I, II y III

    • 2. ¿Cuál es la principal función que cumplen los glúcidos dentro de los seres vivos?

      • A) Energética a largo plazo.

      • B) Energética a corto plazo.

      • C) Reparación de tejidos.

      • D) Crecimiento.

      • E) Aislante térmico

        • 3. La diferencia entre glucosa y almidón radica en

          • I. la cantidad de unidades constituyentes en cada caso.

II. el origen que tiene cada una en los seres vivos.

III. la función que desarrollan a nivel celular.

  • A) Sólo I

  • B) Sólo II

  • C) Sólo III

  • D) Sólo I y II

  • E) I, II y III

    • 4. ¿Qué característica(s) comparten el glucógeno, el almidón y la celulosa?

      • I. Son fuentes de reserva energética.

II. Tienen el mismo origen. III. Son polímeros de glucosa.

  • A) Sólo I

  • B) Sólo II

  • C) Sólo III

  • D) Sólo I y II

  • E) I, II y III

5.- La disminución de hemoglobina en una persona incidiría en:

  • a) el déficit de defensas

  • b) debilidad en las membranas plasmáticas

  • c) retardo en las reacciones bioquímicas

  • d) disminución en el trasporte de oxigeno

  • e) carencia de reserva de energía

6.- El nitrógeno pese a ser un bioelemento primario no forma parte de todas las biomoléculas. ¿En cuál de los siguientes ejemplos está ausente el N?:

I.

Proteínas

II.

Glucidos

III.

Lípidos

IV.

Ácidos Nucleicos

  • a) I, III

b) II, III

c) sólo IV

d) I, II, III

e) II, III, IV

7.- Una biomolécula formada por 6 aminoácidos, recién sintetizada en el RER, denominar:

  • a) Proteína primaria

se puede

  • b) Péptido

  • c) Oligopéptidos

  • d) Proteína secundaria

  • e) Polisacárido

8.- La hemoglobina, puede cumplir un rol de tipo

dentro del glóbulo rojo.

  • a) Regulador

  • b) Contráctil

- 15 -

Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

  • c) Transportador

  • d) Enzimático

  • e) Estructural

9.- El grupo carboxilo (esqueleto orgánico de algunas biomoléculas) está formado por:

  • a) COOH

  • b) COH

  • c) COHOH

  • d) CH2CH2

  • e) CO3H

10.- Dentro del rol que juegan las proteínas dentro de un organismo, encontramos la función:

I.

Enzimática

II.

Hormonal

III. Transportadora

 

IV.

Contráctil

  • a) I, II, III

b) II, III, IV

c) I, III, IV

d) I, II, IV

e) I, II, III, IV

11.- La unión de un ácido graso más un glicerol, puede formar en el organismo:

  • a) Hormonas

  • b) peptido

  • c) Acilglicéridos

  • d) Esteroides

  • e) Colesterol

12.- ¿Cuál de las siguientes biomoléculas corresponden a ejemplos de proteínas?:

I.

Lactosa

II.

Maltasa

III.

Lactasa

IV.

Maltosa

  • a) I, II,

  • b) II, III,

  • c) I, III, IV

 
  • d) II, IV

  • e) I, II, III, IV

 

13. - El colágeno, puede cumplir un rol de tipo

dentro de un tejido conectivo.

  • a) Regulador

 
  • b) Contráctil

  • c) Transportador

  • d) Enzimático

  • e) Estructural

14.- La miosina, puede cumplir un rol de tipo

dentro de un tejido muscular.

  • a) Regulador

 
  • b) Contráctil

  • c) Transportador

  • d) Enzimático

  • e) Estructural

15.- La celulosa es un ejemplo de:

  • a) Polisacáridos

 
  • b) Monosacárido

  • c) Oligosacárido

  • d) Polipéptido

  • e) Monoglicérido

16.- ¿Cuál de las siguientes características pertenecen a los lípidos?:

I.

II.

III.

Fuentes de energía Poseen un grupo amino Poseen un grupo carboxilo

a) Sólo

I

- 16 -

Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

  • b) Sólo II

  • c) Sólo III

  • d) I y II

  • e) II y III

17.- La siguiente molécula: CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-COOH, corresponde a:

I.

Un ácido graso

II.

Un lípido simple

III.

Un lípido saturado

  • a) Sólo

I

  • b) Sólo II

  • c) Sólo III

 
  • d) I y II

  • e) II y III

18.- La galactosa es un ejemplo de:

  • a) Polisacáridos

  • b) Monosacárido

  • c) Disacárido

  • d) Polipéptido

  • e) Oligopéptido

19.- La ausencia de los fosfolípidos, incide directamente en:

  • a) La energía de la célula

  • b) La regulación endocrina

  • c) La estructuras de membranas

  • d) La capacidad de generar calor

  • e) La capacidad de retener calor

20.- La presencia del tejido adiposo proporciona al organismo:

I.

Energía a corto plazo

II.

Regulación endocrina

III.

La capacidad de generar calor

IV.

La capacidad de retener calor

V.

Aislamiento térmico

  • a) I, II, V

  • b) II, III

  • c) IV, V

  • d) II, IV, V

  • e) I, II, III, IV, V

21.- Respecto a las biomoléculas y sus funciones; ¿Cual de las siguientes relaciones es incorrecta?:

I.

Proteínas acción enzimática

II.

Lípidos reguladores endocrinos

III.

Glúcidos energía a corto plazo

IV.

Proteínas reguladores endocrinos

a)

I, II,

b) II, III,

c) I, III, IV

d) II, IV

e) Ninguna de las anteriores

22.- Son ejemplos de lípidos complejos:

 

I.

Monoglicéridos

II.

Glucolípidos

III. Fosfolípidos

 

IV.

Terpenos

a)

I, II,

b) II, III,

c) I, III

d) I, II, IV

e) I, II, III, IV

Antes de comenzar con el tema de enzimas, debes ver el siguiente video (con el profesor Manuel :B ) sobre enzimas, te sugiero que tomes apuntes en tu cuaderno.

- 17 -

Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

D.- Las Enzimas Concepto de Catálisis:

Las enzimas son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan
Las
enzimas
son
proteínas o asociaciones
de
proteínas
y
otras
moléculas
orgánicas
o
inorgánicas
que
actúan
catalizando
(aceleran
o
retrasan
las
reacciones
químicas)
los
procesos
químicos
que
se
dan
en
los
seres vivos.
Esto
es,
actúan
facilitando
las
transformaciones
químicas,
disminuyendo
la
Energía
de
activación
que muchas
reacciones requieren. Las
enzimas,
como
catalizadores
que
son,
no
modifican
la
constante
de
equilibrio
y tampoco se transforman,
recuperándose
intactas
al
final
del proceso.
La
rapidez de
actuación
de las enzimas
y
el
hecho de que se recuperen
intactas para poder actuar de

nuevo es la razón de que se necesiten en pequeñísimas cantidades. Ejemplo: (ver esquemas de ranas)

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 D.- Las Enzimas Concepto de Catálisis: Las enzimas son proteínas ohttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm#llc Constitución Química de las Enzimas y Modo de Actuación En el pasado las enzimas se conocían con el nombre de fermentos, porque los primeros enzimas estudiados fueron los fermentos de las levaduras y de las bacterias. En la actualidad el término fermento se aplica únicamente a las enzimas que las bacterias, hongos y levaduras vierten al exterior para realizar determinadas trasformaciones: las fermentaciones. Las enzimas son, en general, proteínas. Algunas son proteínas en sentido estricto. Otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, o menos ligadas químicamente. ambas están más La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo y son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en el centro - 18 - " id="pdf-obj-17-18" src="pdf-obj-17-18.jpg">

Especificidad de las Enzimas:

 

Es

de

destacar

que

las

enzimas

son específicas.

Esto

es,

una

enzima

puede actuar sobre un substrato

o

un

grupo de substratos

relacionados

(especificidad

de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la

sacarosa.

Otras

enzimas,

sin

embargo,

tienen especificidad de acción al realizar una

acción determinada

pero

sobre

múltiples

substratos; por

ejemplo:

 

las

lipasas

que

hidrolizan los enlaces éster

en

los

lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas

existen

en

la célula miles de

enzimas diferentes.

La

especificidad

de

las

enzimas

ha

llevado a comparar

a

éstas

con

llaves

y

a los substratos

con

cerraduras

(modelo

de la llave y la cerradura).

Constitución Química de las Enzimas y Modo de Actuación

En

el pasado

las enzimas se conocían

con el nombre de fermentos, porque los primeros

enzimas estudiados fueron los fermentos de las

levaduras

y

de

las

bacterias.

En

la

actualidad

el

término

fermento

se

aplica únicamente a las enzimas que las bacterias,

hongos y

levaduras vierten al exterior

para realizar

determinadas

trasformaciones:

las

fermentaciones. Las enzimas son, en general, proteínas. Algunas son proteínas en sentido estricto.

Otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica, o menos ligadas químicamente.

ambas están más

La conformación

espacial

de

la

parte proteica es la responsable

de

la función

que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y

transformarse

se

unen

a

la enzima

en

una

zona que

llamaremos

centro activo

y

son

las

interacciones

químicas

entre

los

restos

de los

aminoácidos

presentes

en

el

centro

- 18 -

Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

activo

y

el

substrato

o

los substratos

las responsables

de

la

transformación;

ya

que

estas

interacciones

producen reordenamientos

de

los

electrones

que debilitan

ciertos

enlaces y

favorecen la formación de otros desencadenando la transformación química. La

parte proteica o

apoenzima es también, y por las mismas razones,

la que determina la

especificidad de

la enzima.

Así,

la sacarasa actúa sobre

la sacarosa por ser

esta la única

molécula que se adapta al centro activo. Muchas enzimas precisan para su actuación la

presencia

de

otras

sustancias

no

proteicas: los cofactores. Químicamente son sustancias muy variadas. En algunos casos

se trata de simples iones, cationes en particular, como el Cu+ + o el Zn+ + . En

otros, son sustancias orgánicas

mucho

más complejas,

en

cuyo

caso

se

llaman

coenzimas. Muchas

 

vitaminas

son

coenzimas

o forman

parte

de

coenzimas.

Las

coenzimas son

imprescindibles

para

que

la

enzima actúe.

Suelen,

además,

ser

las

responsables de

la

actividad

química

de

la

enzima.

reacciones

de

oxidación precisan del

NAD+ ,

que

es

el

que capta

Así, muchas los electrones y

sin su presencia

que necesitan

la enzima

no puede actuar.

Otro ejemplo lo tenemos

en las reacciones

energía en

las que actúa

como coenzima el ATP.

Por último,

 

indicar

que

las

enzimas

se nombran

añadiendo

 

la

terminación

asa,

bien al

nombre del

substrato

sobre

el

que

actúan (sacarasa), polimerasa).

 

al

tipo

de

actuación

que

realizan (hidrolasas), o

ambos

(ADN

MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 activo y el substrato o los substratos las responsables de la

2.- Se une la Co- complejo

1.- Se forma un complejo: Enzima – Sustrato o subsustratos.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 activo y el substrato o los substratos las responsables de la

enzima

a

este

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 activo y el substrato o los substratos las responsables de la

3.- Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

- 19 -

Departamento de Biología

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L7-biol-3°BI-02

4.- Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 4.- Los productos de la reacción se separan del centro activohttp://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t31_M ETABOL/animaciones.htm Algunas Coenzimas importantes: 1.- Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía : a) ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P b) ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P 2.- Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones : a) NAD (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina. b) NADP (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD pero con un grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina. C) FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B ) en lugar de nicotinamida. 3.- Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo. Coenzima A . Coenzima de estructura compleja y de pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B ). la que forma parte el ácido EL ATP Y EL TRANSPORTE DE ENERGÍA En los procesos metabólicos que se dan en la célula, algunas reacciones son endergónicas : necesitan energía para o llevarse a cabo y en caso contrario no se producen. Otras son exergónicas : producen energía y si esta energía no se emplea en realizar un trabajo físico o una reacción química se perderá en forma de calor. Ciertas coenzimas, como el ATP y otras, actúan transportando energía desde los procesos exergónicos a los endergónicos. Pues el ATP se puede transformar en ADP y P (fosfato inorgánico) al hidrolizarse el último de sus enlaces éster-fosfato, desprendiéndose más de 7 kcal por mol de ATP. Por el contrario, en aquellas reacciones en las que se produce energía esta es acumulada al sintetizarse ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). LAS COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES Muchos procesos químicos celulares de gran importancia: fotosíntesis, respiración celular, etc. Son procesos de oxidación-reducción. Así, por ejemplo: la respiración celular, en la que la glucosa - 20 - " id="pdf-obj-19-16" src="pdf-obj-19-16.jpg">

5.- Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH / NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

Observa la animación nº5 del siguiente link:

Algunas Coenzimas importantes:

1.- Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:

  • a) ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P

  • b) ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P

2.- Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:

  • a) NAD + (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por

Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.

  • b) NADP + (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD + pero con un grupo

fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.

  • C) FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de

las vitaminas del complejo B 2 ) en lugar de nicotinamida.

  • 3.- Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.

Coenzima

A. Coenzima de estructura

compleja y

de

pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B 2 ).

la

que

forma parte

el

ácido

En los procesos metabólicos que se dan en la célula, algunas reacciones son endergónicas:

necesitan energía para o llevarse a cabo y en caso contrario no se producen. Otras son exergónicas: producen energía y si esta energía no se emplea en realizar un trabajo físico o una reacción química se perderá en forma de calor. Ciertas coenzimas, como el ATP y otras, actúan transportando energía desde los procesos exergónicos a los endergónicos. Pues el ATP se puede transformar en ADP y P i (fosfato inorgánico) al hidrolizarse el último de sus enlaces éster-fosfato, desprendiéndose más de 7 kcal por mol de ATP. Por el contrario, en aquellas reacciones en las que se produce energía esta es acumulada al sintetizarse ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi).

Muchos procesos químicos celulares de gran importancia: fotosíntesis, respiración celular, etc. Son procesos de oxidación-reducción. Así, por ejemplo: la respiración celular, en la que la glucosa

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L7-biol-3°BI-02

se oxida al perder electrones, mientras que el oxígeno los capta reduciéndose. Ciertas coenzimas actúan transportando estos electrones desde las sustancias que se oxidan a las que se reducen:

son los transportadores de electrones. Así, por ejemplo, el NAD + es capaz de captar dos electrones, y dos protones (H + ), reduciéndose y transformándose en NADH+H + . Mientras que el NADH+H + puede ceder estos dos electrones allí donde se necesiten para reducir a un compuesto químico, transformándose de nuevo en NAD + .

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son:

1.- La temperatura. Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van t'Hof. Según la cual, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. La gran mayoría de las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. (a) A medida que la temperatura aumenta disminuye la estabilidad de las enzimas. La energía cinética de los átomos de la enzima aumentan las vibraciones que provocan en la molécula enzimática la rotura de los puentes de hidrógeno produciendo un cambio de forma en el sitio activo. (B) Cuando la temperatura aumenta, aumenta la energía cinética de las moléculas de sustrato y de las enzimas, hay mayor números de colisiones, por tanto, mayor formación del complejo enzima sustrato y productos, además la velocidad de reacción aumenta. Es decir el aumento de la temperatura es directamente proporcional a la velocidad de reacción.(aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de reacción) (C) La temperatura óptima (X) donde la actividad catalítica es máxima, es el punto más elevado de la velocidad de reacción de una enzima. (D) Pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, esto se traduce en un cambio en el sitio activo lo que no permite la entrada de sustrato y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 se oxida al perder electrones, mientras que el oxígeno los captaFACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son: 1.- La temperatura . Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van t'Hof . Según la cual, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. La gran mayoría de las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. (a) A medida que la temperatura aumenta disminuye la estabilidad de las enzimas. La energía cinética de los átomos de la enzima aumentan las vibraciones que provocan en la molécula enzimática la rotura de los puentes de hidrógeno produciendo un cambio de forma en el sitio activo. (B) Cuando la temperatura aumenta, aumenta la energía cinética de las moléculas de sustrato y de las enzimas, hay mayor números de colisiones, por tanto, mayor formación del complejo enzima sustrato y productos, además la velocidad de reacción aumenta. Es decir el aumento de la temperatura es directamente proporcional a la velocidad de reacción.(aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de reacción) (C) La temperatura óptima (X) donde la actividad catalítica es máxima, es el punto más elevado de la velocidad de reacción de una enzima. (D) Pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, esto se traduce en un cambio en el sitio activo lo que no permite la entrada de sustrato y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. 2.- El pH , que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, también influirá sobre la actividad enzimática. Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. por ejemplo, azul = curva de la pepsina (a) = pH - 21 - " id="pdf-obj-20-40" src="pdf-obj-20-40.jpg">

2.-

El

pH,

que

al

influir

sobre

las cargas

eléctricas, podrá alterar la estructura del centro

activo y, por lo tanto, también influirá sobre la

actividad

enzimática. Los enzimas poseen

grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;

amino

-NH2; tiol

-SH; imidazol,

etc.) en las

cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la

conformación

de las proteínas depende, en

parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH

en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es

el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden

afectar

drásticamente

su

actividad.

por

ejemplo, azul = curva de la pepsina (a) = pH

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 se oxida al perder electrones, mientras que el oxígeno los captaFACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son: 1.- La temperatura . Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van t'Hof . Según la cual, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. La gran mayoría de las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. (a) A medida que la temperatura aumenta disminuye la estabilidad de las enzimas. La energía cinética de los átomos de la enzima aumentan las vibraciones que provocan en la molécula enzimática la rotura de los puentes de hidrógeno produciendo un cambio de forma en el sitio activo. (B) Cuando la temperatura aumenta, aumenta la energía cinética de las moléculas de sustrato y de las enzimas, hay mayor números de colisiones, por tanto, mayor formación del complejo enzima sustrato y productos, además la velocidad de reacción aumenta. Es decir el aumento de la temperatura es directamente proporcional a la velocidad de reacción.(aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de reacción) (C) La temperatura óptima (X) donde la actividad catalítica es máxima, es el punto más elevado de la velocidad de reacción de una enzima. (D) Pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, esto se traduce en un cambio en el sitio activo lo que no permite la entrada de sustrato y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. 2.- El pH , que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, también influirá sobre la actividad enzimática. Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. por ejemplo, azul = curva de la pepsina (a) = pH - 21 - " id="pdf-obj-20-116" src="pdf-obj-20-116.jpg">

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L7-biol-3°BI-02

3, la curva roja = la amilasa salival (b) = pH 7.2 . Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.

3.- Sustrato:

(a) Cuando la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción aumenta. Hay más choques entre el sustrato y la enzima de tal manera que más complejos activados se forman y por lo tanto hay más productos por unidad de tiempo. (b) Aumenta el sustrato y la velocidad de reacción también, pero proporcionalmente menos que antes. Hay mayor número de sitios activos ocupados, por lo tanto hay mayor competencia por el sitio activo. (c) La tasa es constante. Los sitios activos de las enzimas está saturados con sustrato de modo que la adición de más sustrato no aumenta la velocidad de reacción. Las moléculas de enzimas están ocupadas, por lo tanto cualquier sustrato debe esperar que un sitio activo se libre antes de la conversión a producto.

4.- Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de

moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato.

impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor. Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 3, la curva roja = la amilasa salival (b) = pHInhibición competitiva: Cuando el inhibidor se une en el centro activo de la enzima impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor. Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima. Observa la animación nº7 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm b) Inhibición no competitiva : Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produce o la velocidad de ésta disminuye. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato. Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química). Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor. Observa la animación nº6 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm - 22 - " id="pdf-obj-21-33" src="pdf-obj-21-33.jpg">

Observa la animación nº7 del siguiente link:

no

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 3, la curva roja = la amilasa salival (b) = pHInhibición competitiva: Cuando el inhibidor se une en el centro activo de la enzima impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor. Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima. Observa la animación nº7 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm b) Inhibición no competitiva : Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produce o la velocidad de ésta disminuye. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato. Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química). Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor. Observa la animación nº6 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm - 22 - " id="pdf-obj-21-47" src="pdf-obj-21-47.jpg">

competitiva: Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produce o la velocidad de ésta disminuye. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato. Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química). Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Observa la animación nº6 del siguiente link:

- 22 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

c)

Cuando

el

inhibidor

se

une

en

un

punto

también

diferente

al

centro

activo

pero

con

su

actuación

lo

modifica de tal

manera que

impide

la

unión

de

la

enzima

y

el

substrato.

Los

inhibidores

alostericos

se

unen a una zona de la enzima y cambian la

configuración

del

centro

activo

de

tal

manera

que impiden que

el

sustrato

se

pueda unir a él

 

Observa la animación nº8 del siguiente link:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 c) <a href=Inhibición alostérica : Cuando el inhibidor se une en un punto también diferente al centro activo pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato. Los inhibidores alostericos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él Observa la animación nº8 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm d) Envenenadores : Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. Los envenenadores son sustratos que se unen al centro activo mediante en laces fuertes es un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química)Ejemplo: efecto del sulfato de cobre sobre una enzima.(ver grafico) Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorregulación o feed-back . Observa la animación nº9 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm e) Los activadores : Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimatica Observarla animación nº10 del siguiente link: - 23 - " id="pdf-obj-22-160" src="pdf-obj-22-160.jpg">

d) Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. Los envenenadores son sustratos que se unen al centro activo mediante en laces fuertes es un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química)Ejemplo: efecto del sulfato de cobre sobre una enzima.(ver grafico)

Es frecuente que el inhibidor sea el
Es frecuente
que
el inhibidor
sea
el
Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 c) <a href=Inhibición alostérica : Cuando el inhibidor se une en un punto también diferente al centro activo pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato. Los inhibidores alostericos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él Observa la animación nº8 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm d) Envenenadores : Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. Los envenenadores son sustratos que se unen al centro activo mediante en laces fuertes es un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química)Ejemplo: efecto del sulfato de cobre sobre una enzima.(ver grafico) Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorregulación o feed-back . Observa la animación nº9 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm e) Los activadores : Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimatica Observarla animación nº10 del siguiente link: - 23 - " id="pdf-obj-22-173" src="pdf-obj-22-173.jpg">

propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorregulación o feed-back.

Observa la animación nº9 del siguiente link:

e) Los activadores : Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimatica

Observarla animación nº10 del siguiente link:

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 c) <a href=Inhibición alostérica : Cuando el inhibidor se une en un punto también diferente al centro activo pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato. Los inhibidores alostericos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él Observa la animación nº8 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm d) Envenenadores : Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. Los envenenadores son sustratos que se unen al centro activo mediante en laces fuertes es un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis (aumento o disminución de la velocidad de una reacción química)Ejemplo: efecto del sulfato de cobre sobre una enzima.(ver grafico) Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, recibe el nombre de retrorregulación o feed-back . Observa la animación nº9 del siguiente link: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2bch/B3_METABOLISMO/t 31_METABOL/animaciones.htm e) Los activadores : Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola. Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimatica Observarla animación nº10 del siguiente link: - 23 - " id="pdf-obj-22-194" src="pdf-obj-22-194.jpg">

- 23 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

Para ejercitar los contenidos ingresa a la siguiente dirección Chapter 6 (Tutorial 6.1 Enzymes Catalysis) y observa las animaciones:

Actividad 6:

Ordena la siguiente secuencia relacionada con los mecanismos de acción enzimática: (no te

olvides de traspasar las respuestas a la hoja de respuesta) (0,5ptos c/rc)

a) _____________ b) _____________ c) _____________ d) _____________ e) _____________ Actividad 7: Responde las siguientes preguntas
a)
_____________
b)
_____________
c)
_____________
d)
_____________
e)
_____________
Actividad 7:
Responde las
siguientes preguntas

de selección múltiple: (1 pto c/rc)

  • 1.- Si la glucosa (C 6 H 12 O 6 ) reacciona en las células con el O 2 transformándose en CO 2 y H 2 O y

obteniéndose energía tendremos un proceso ...

I.

Catabólico

II.

Destructivo

III.

Anabólico

a)

Sólo I

b)

Sólo II

c)

Sólo III

d)

I y II

e)

I, II y III

2.- Una reacción endergónica se caracteriza por:

  • a) Desprender calor

  • b) Necesitar calor

  • c) Necesitar energía

  • d) Producir energía

  • e) Necesitar elevadas temperaturas.

  • 3.- Las enzimas, desde un punto de vista químico, son:

    • a) Proteínas

    • b) Carbohidratos

    • c) Nucleótidos

    • d) Esteroides

    • e) Lípidos.

4.- Las enzimas tienen como características:.

- 24 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

I.

II.

III.

 

a)

Sólo I

b)

Sólo II

c)

Sólo III

d)

I y II

e)

I, II y III

a)

b)

c)

d)

e)

a)

A Una enzima

b)

c)

d)

e)

A un lípido.

I.

II.

III.

 

a)

Sólo I

b)

Sólo II

c)

Sólo III

d)

I y II

e)

I, II y III

8.-

a)

b)

c)

d)

e)

I.

III.

 

a)

Sólo I

b)

Sólo II

c)

Sólo III

d)

I y II

e)

I, II y III

10.-

máximo

de

5.- Una Apoenzima es:

Modifican la constante de equilibrio de los procesos químicos Disminuyen la energía de activación Disminuyen la velocidad del proceso.

La parte lipídica de una enzima;

La parte proteica de una enzima

La parte glucosídica de una enzima

el grupo prostético de la enzima;

parte de la coenzima.

6.- El nombre sacarasa se refiere a:

A un polipeptido

A un disacárido;

A un polisacárido;

7.- El aumento de la temperatura en una reacción enzimática:

Si no es excesivo, aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas

No afecta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas; Actúa inhibiendo la actividad enzimática.

La mayoría de las enzimas dejan de actuar a temperaturas elevadas. Esto es debido:

Al aumento de temperatura

A que las enzimas no actúan a elevada temperatura

A que las enzimas no actúan a bajas temperaturas

A la regla de Van t'Hof

A que las enzimas son proteias y se desnaturalizan a elevadas temperaturas

9.- El grafico de la figura representa la variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración de substrato. Esto nos demuestra que ...

La velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la concentración de sustrato

II. La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad es hiperbólica

Entre la enzima y el sustrato se forma un complejo enzima-sustrato.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 I. II. III. a) Sólo I b) Sólo II c) Sólo

Después de que se haya alcanzado

en

un

el

velocidad

proceso

- 25 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

enzimático, se le añade a este, en un determinado tiempo, sulfato de cobre. La gráfica de la figura representa la variación de la velocidad de una reacción enzimática en función del tiempo. Esta relación nos demuestra que ...

I.

II.

III.

El sulfato de cobre es un inhibidor de la enzima que cataliza el proceso el sulfato de cobre es una coenzima que cataliza el proceso es un activador

a)

b)

c)

d)

e)

Sólo I

Sólo II

Sólo III

I y II

I, II y III

  • 11.- Si un inhibidor se une al centro activo de una enzima diremos que se trata de ...

    • a) Un inhibidor no competitivo

    • b) Un inhibidor competitivo

    • c) Un inhibidor feed-back

    • d) Un inhibitor de temperatura

    • e) Los inhibidores no se pueden unir al centro activo pues entonces la enzima se desnaturaliza.

12.- Los inhibidores no competitivos se caracterizan porque:

  • a. Se unen al centro activo de la enzima

  • b. Desnaturalizan la enzima

  • c. Se unen a un punto diferente del centro activo pero modifican la configuración de este

  • d. Se unen a un punto diferente del centro activo pero no modifican la configuración de este

  • e. No existen inhibidores no competitivos.

13.- En la figura se observa un caso de ...

  • a) Un inhibidor no competitivo

  • b) Un inhibidor competitivo;

  • c) Un activador

  • d) Un seminhibidor

  • e) Un regulador.

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 enzimático, se le añade a este, en un determinado tiempo, sulfato
  • 14.- En la figura se observa un caso de actuación

de ...

  • a) Un inhibidor competitivo

  • b) Un inhibidor alosterico

  • c) Un inhibidor no competitivo

  • d) un envenenador;

  • e) un activador.

15.- La justificación de la pregunta anterior es:

  • I. Porque el centro activo es diferente del sustrato.

II.

III.

Porque el sustrato

debe unirse

al

centro

regulador. Porque el inhibidor se une a un centro diferente del centro activo impidiendo que enzima y el sustrato se unan .

a)

b)

c)

Sólo I

Sólo II

Sólo III

- 26 -

Departamento de Biología __________________________________________________________________________________ L7-biol-3°BI-02 enzimático, se le añade a este, en un determinado tiempo, sulfato

la

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

  • d) I y II

  • e) I, II y III

Bibliografía:

Composición química de los seres vivos:

Capitulo 3 Moléculas orgánicas Helena Curtis:

Proyecto Biosfera Ministerio de Educación España:

Biología y geología de la Eso:

Curso de biomoleculas:

Chemistry of life:

imágenes:

Videos:

HOJA DE RESPUESTAS Guía de Aprendizaje Biología Nº2 La Quimica de la vida: Biomoléculas Orgánicas: Glúcidos, Lípidos, Proteínas y Enzimas TERCEROS MEDIOS BI

Nombre alumna

Curso

Profesora

Establecimiento

Liceo de Niñas N° 7 de Providencia

Fecha de

Lunes 29 agosto 2011

entrega

Fecha de

Una semana después de subida la guía al sistema.

recepción

Puntaje Total

74,5 puntos

% de Exigencia

60%

Actividad 1:

- 27 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

Completa el siguiente esquema para estudiar los glúcidos: (0,5ptos c/rc)

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

15

16

17

18

19

20

21

22

23

24

25

Actividad 2:

Completa el siguiente esquema para estudiar los lípidos: (0,5ptos c/rc)

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

- 28 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

Actividad 3: Completa el siguiente esquema para estudiar las proteínas: (0,5ptos c/rc)

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

 

13

a

b

c

d

e

f

g

h

 

14

a

b

c

 

15

a

b

c

d

Actividad 4: Clasifica cada proteína con su grupo correspondiente escribiendo en la columna B el número correcto. (0,5ptos c/rc)

Columna B

 

Actina

 

Inmunoglobulina

 

Hemoglobima

 

Enzima

 

Ovoalbumina

 

Elastina

- 29 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

Actividad 5: Contesta las siguientes preguntas de selección múltiple: . Pinte de color ROJO la alternativa correcta (1pto c/rc) :

  • 1 B

A

C

D

E

  • 2 B

A

C

D

E

  • 3 B

A

C

D

E

  • 4 B

A

C

D

E

  • 5 B

A

C

D

E

  • 6 B

A

C

D

E

  • 7 B

A

C

D

E

  • 8 B

A

C

D

E

  • 9 B

A

C

D

E

  • 10 B

A

C

D

E

  • 11 B

A

C

D

E

  • 12 B

A

C

D

E

  • 13 B

A

C

D

E

  • 14 B

A

C

D

E

  • 15 B

A

C

D

E

  • 16 B

A

C

D

E

  • 17 B

A

C

D

E

  • 18 B

A

C

D

E

  • 19 B

A

C

D

E

  • 20 B

A

C

D

E

  • 21 B

A

C

D

E

  • 22 B

A

C

D

E

Actividad 6:

Ordena la siguiente secuencia relacionada con los mecanismos de acción enzimática: (0,5ptos

c/rc)

a

b

c

d

e

Actividad 7:

Responde las siguientes preguntas de selección múltiple. Pinte de color ROJO la alternativa correcta (1pto c/rc) :

  • 1 A

B

C

D

E

  • 2 A

B

C

D

E

  • 3 A

B

C

D

E

  • 4 A

B

C

D

E

  • 5 A

B

C

D

E

- 30 -

Departamento de Biología

__________________________________________________________________________________

L7-biol-3°BI-02

  • 6 B

A

C

D

E

  • 7 B

A

C

D

E

  • 8 B

A

C

D

E

  • 9 B

A

C

D

E

  • 10 B

A

C

D

E

  • 11 B

A

C

D

E

  • 12 B

A

C

D

E

  • 13 B

A

C

D

E

  • 14 B

A

C

D

E

  • 15 B

A

C

D

E

*0,5 pto c/rc = 1 punto cada respuesta correcta *1pto c/rc = 1 punto cada respuesta correcta

- 31 -