TEMA 3.

PROTENAS
Composicin
Aminocidos: caractersticas
clasificacin
propiedades
Pptidos: definicin
constitucin: enlace peptdico
tipos: oligopptidos y polipptidos
Protenas: estudio de la estructura: estructuras
propiedades:
clasificacin
FUNCIONES
Solubilidad
Punto isoelctrico
Poder amortiguador
Desnaturalizacin
Especificidad
Protenas.
Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos
como P, Fe, Mg, Cu, ...
Aminocidos
Pptidos
Oligopptidos
Polipptidos
Protenas.
Aminocidos I
Molculas orgnicas que presentan un radical amino y un radical
carboxilo. Existen ms de cien en la naturaleza.
Slo 20 forman parte de casi todas las protenas, se denominan
protenicos. Son todos -aminocidos.
C COOH R
NH
2
H
Otros aminocidos pueden presentar inters biolgico, porque
forman parte de protenas de microorganismos, porque dan lugar a
molculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones
como metilaciones, fosforilaciones, ... ( -alanina; forma parte de
coenzimas, cido - aminobutrico; neurotransmisor de las sinapsis
inhibidoras).
Aminocidos II. Estereoisomera
Aminocidos III. Clasificacin
Aminocidos IV. Propiedades
Slidos, fcilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con
sabores diversos; los de carcter polar son solubles en agua y
algunos de los apolares son muy hidrfobos.
Tienen carcter anftero: su comportamiento cido o base depende
del medio.
pH < 7 cido pH = 7 neutro pH > 7 bsico
BASE NEUTRO CIDO
C COO
-
R
NH
2
H
C COOH R
NH
2
H
C COOH R
NH
3
+
H
H
+
OH
-

Enlace peptdico
Oligopptidos
Molculas formadas por un nmero de aminocidos inferior a 100.
Oligopptidos con actividad biolgica:
Algunas vitaminas del grupo B: cido pantotnico y cido flico.
Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagn, gastrina y secretina y angiotensina.
Neuropptidos: encefalinas
Antibiticos: alcaloides
Protenas. Estructura
Protenas. Estructura 1
aria

Protenas. Estructura 2
aria
. -hlice
Protenas. Estructura 2
aria
. Lmina
Protenas. Estructura 3
aria
Protenas. Estructura 4
aria
Ms de un polipptido, que pueden ser iguales o diferentes entre s.
Cada polipptido se denomina protmero.
La unin entre protmeros se realiza mediante enlaces
generalmente no covalentes, pero la estructura completa se
estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.
Los ejemplos ms habituales son la hemoglobina: dos cadenas y
dos o el colgeno: tres hlices de colgeno.
Algunas protenas tienen ms de una estructura mediante las cuales
realizan su actividad.
ARN polimerasa. Premio Nobel de
qumica 2006. Kornberg.
Protenas. Propiedades I
Solubilidad: solubles en agua donde forman dispersiones coloidales.
En la estructura, los aminocidos hidrfilos se encuentran al exterior
y los hidrfobos al interior. Hay excepciones.
Las protenas fibrosas suelen ser insolubles.
Punto isoelctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y
negativas de los radicales de los aminocidos estn compensados. En
este valor las protenas son insolubles, por lo que el pH fisiolgico
debe ser diferente.
Poder amortiguador o tampn: debido a su carcter anftero
regulan el pH del medio
Protenas. Propiedades II
Protenas. Propiedades III
Protenas. Clasificacin I
Holoprotenas o protenas simples (slo contienen aminocidos) :
Globulares: solubles( ) e insolubles ( )
Globulinas: inmunoglobulinas, seroglobulina, lactoglobulina,...
Albminas: ovoalbmina, lactoalbmina,...
Histonas: forman la cromatina
Protaminas: unidas al ADN en espermatozoides
Gluteninas: en semillas.
Fibrilares o escleroprotenas:
Colgeno: tejidos conectivos
Queratinas: estructuras drmicas(pelo, uas,...)
Elastinas: fibras musculares (actina y miosina)
Fibringeno: coagulacin sangunea
Protenas. Clasificacin II
Heteroprotenas o protenas conjugadas: formadas por una parte
proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo prosttico). Se
clasifican segn la naturaleza del grupo prosttico.
Fosfoprotenas: algunos a. estn fosforilados (casena de la leche)
Cromoprotenas: llevan unido un pigmento
Porfirnico: con el grupo porfirnico (hemoglobina,
citocromos)
no porfirnico: con un ion metlico como Cu (hemocianinas)
Glucoprotenas: con un oligosacrido como la mucina de la saliva
Lipoprotenas: con un lpido como el transporte de colesterol
Nucleoprotenas: con cidos nucleicos como ribosomas o cromatina
Protenas. Funciones
Energtica: lactoalbmina, casena,...
Estructural: colgeno, histonas,..
Hormonal: insulina
Transportadora: hemoglobina, protenas de membrana,...
Antibitica: actinomicina
Contrctil: actina, miosina,...
Homeosttica: regulan las condiciones del medio (pH)
Inmunolgica: inmunoglobulinas
Marcadoras: protenas de membrana
Protectora y lubricante: mucina, protenas del lquido sinovial
Hemosttica: fibringeno y fibrina.
CATALIZADORA O ENZIMTICA
ENZIMAS:
Definicin
Naturaleza y accin
Especificidad
Cintica
Nomenclatura
Clasificacin

Coenzimas:
Definicin
Tipos
Naturaleza: vitaminas
ENZIMAS o BIOCATALIZADORES
Enzimas. Naturaleza y accin
La mayora son protenas globulares y conjugadas o heteroprotenas.
Enzima
Apoenzima (parte proteica)
Cofactor (parte prosttica)
Cofactor (inorgnico)
Coenzima (orgnico)
Mecanismo de accin: E + S ES E + P
Centro activo: regin del enzima donde se une el sustrato. Diferentes
a. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el
sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el
sustrato y lo transforman en producto.
Es fundamental mantener la secuencia y estructura.
Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar
la actividad enzimtica
Especificidad enzimtica
Teora de la llave-cerradura de Fisher
Teora del ajuste inducido
Especificidad de sustrato:
Absoluta: slo reconoce un sustrato. Ej. Glucoxidasa (glucosa)
Relativa: varios sustratos con estructuras semejantes. Ej.
Hexoquinasa (fosforila hexosas)
Estereoqumica: reconoce a un estereoismero. Ej. Forma D, pero
no a la forma L
Enzimas bisustrato: reconocen a dos sustratos
Especificidad de accin: slo cataliza una de las posibles reacciones
que puede sufrir un sustrato y dan lugar a rutas metablicas
diferentes.
Cintica enzimtica I
Cintica enzimtica II
Cintica enzimtica III
Efectores: modifican la actividad del enzima, pueden ser activadores
e inhibidores.
Reversibles:
Competitivos


No competitivos.
e i
no
e s si
e
i
s
i
e
s s
e
si
i
e no
Irreversibles: se altera definitivamente la estructura del enzima. Ej.
algunos antibiticos, venenos,...
Cintica enzimtica IV
Otras formas de regulacin de la actividad enzimtica:

Enzimas alostricos: adquieren nueva conformacin al unirse al
sustrato de modo que aumenta su actividad.

Complejos multienzimticos: conjunto de enzimas que aumentan la
eficacia de la reaccin.

Proenzimas o zimgenos: son inactivas hasta que sufren la
transformacin a enzimas.
Enzimas. Clasificacin
denominacin funcin
1. Oxidorreductasas
Reacciones de oxidacin-reduccin
2. Transferasas
Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas
Ruptura de una molcula mediante adiccin de H
2
O
4. Liasas
Ruptura no hidroltica de enlaces
5. Isomerasas
Transformacin en su ismero
6. Ligasas
Formacin de enlaces. Requiere energa (ATP)
Coenzimas I
Naturaleza nucleotdica:
AMPc (AMP cclico). Interviene en la transduccin de seales. 2
mensajero.
ATP (moneda energtica). Tambin GTP, UTP, ...
NAD (nicotn-adenn dinucletido): vitamina PP y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reduccin.
FAD (flavn-adenn dinucletido): vitamina B
2
y adenosina.
Interviene en reacciones de oxido-reduccin.
Coenzima A o CoA (adenosn difosfato y vitamina B
5
. Interviene en
reacciones de descarboxilacin y en transferencias de grupos acilo.
Coenzimas II
Naturaleza vitamnica: solubles en agua e insolubles en agua
nombre funcin hipovitaminosis
B2 Oxido-reduccin
Dermatosis y estomatitis.
PP Oxido-reduccin
Pelagra, diarrea y demencia.
B5
Transferencia de carboxilo Fatiga y nuseas.
B1
Transferencia de aldehdo Beriberi: neuritis y cardiopata.
C
Hidroxilacin, inmunidad y
antioxidante
Escorbuto (hemorragia de
encas) e infecciones.
A
Sntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna.
D
Metabolismo de Ca y P
Raquitismo.
K
Coagulacin sangunea
Hemorragias.
E
Antioxidante y esterilidad
Esterilidad y anemia.