You are on page 1of 15

METALLOENZIM

KARBOKSIPEPTIDASE

MAKALAH
Disusun untuk Memenuhi Tugas Kelompok pada
Mata Kuliah Kimia Bioanoranik yang Diampu oleh Bapak Suhartana, M.Si

Disusun Oleh:
Riyadini Utari

(24030112130041)

Putri Intan Pratiwi

(24030112130068)

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS SAINS DAN MATEMATIKA
UNIVERSITAS DIPONEGORO
SEMARANG
2015

BAB I PENDAHULUAN 1. bereaksi. Pada metaloenzim unsur logam terdapat dalam jumlah tertentu dan merupakan bagian integral dari molekul enzim.1 Latar Belakang Tubuh manusia merupakan kumpulan sel hidup yang bercampur. Struktur yang teratur tersebut terdiri atas senyawa organik dan anorganik.dehidrogenase. asam nukleat sebagai pembentuk gen atau faktor genetika. yaitu berperan dalam memulai dan mempercepat reaksi pada suhu tubuh. Salah satu bentuk protein adalah enzim yang pada umumnya memerlukan unsur runutan dalam aktivitasnya. Berkat bantuan enzim reaksi tersebut dapat berlangsung pada suhu tubuh di bawah tekanan udara normal. atau antibodi yaitu protein-protein aktif yang berperan dalam kelangsungan proses biokimia. serta alkali. hormon. karboksi-peptidase A dan B. lipid. yaitu metaloenzim alkohol. khususnya karboksipeptidase. dan berinteraksi satu dengan yang lain membentuk suatu susunan yang rumit tetapi terorganisasi dengan sempurna. serta lipid yang sebagian besar terdapat dalam membran sel. Meninjau begitu pentingnya metalloenzim dalam tubuh sehingga diperlukan pembahasan yang lebih dalam mengenai metaloenzim itu sendiri. Berbagai senyawa organik yang sangat penting pada tubuh manusia adalah protein yang berfungsi dalam mempertahankan bentuk maupun sebagai enzim. Sebanyak lebih dari 2000 reaksi kimia berlangsung dalam tubuh manusia. yaitu berupa metaloenzim dan kompleks logam-enzim. Pada penelitian-penelitian selanjutnya kemudian ditemukan banyak sekali metaloenzim lain yang terdapat dan diperlukan oleh tubuh. Unsur Zn merupakan logam yang pertama kali teridentifikasi masuk dalam kategori ini yaitu dalam karbonik-anhidrase. Unsur Zn juga merupakan bagian yang vital dari DNA dan RNA-polimerase. . protein dan asam nukleat.fosfatase. Perkembangan selanjutnya membuktikan bahwa metaloenzim-Zn berperan sangat luas dalam proses metabolisme karbohidrat. di antaranya banyak yang memerlukan suhu atau tekanan yang cukup tinggi apabila berlangsung di luar tubuh. Ditinjau dari fungsinya unsur runutan pada umumnya merupakan bagian dari sistem enzim. laktatdehidrogenase. karbohidrat berperan sebagai sumber energi.

Mengetahui definisi metalloenzim. 2.2 Rumusan Masalah 1. Bagaimana mekanisme reaksi karboksipeptidase dengan substrat? 1. Mengetahui definisi karboksipeptidase. Mengetahui mekanisme reaksi karboksipeptidase dengan substrat. Apa yang dimaksud dengan metalloenzim? 2. 4. Bagaimana fungsi dan mekanisme Zn (II) dalam karboksipeptidase? 4. Apa yang dimaksud dengan karboksipeptidase? 3. Mengetahui fungsi dan mekanisme Zn (II) dalam enzim karboksipeptidase.1. .3 Tujuan 1. 3.

arginase. atau enam ligan. Logam menyerupai proton (H +) dimana mereka merupakan elektrofil yang dapat menerima pasangan elektron untuk membentuk ikatan kimia. Metalloenzim adalah protein yang berfungsi sebagai enzim dan mengandung logam yang terikat erat dan selalu terisolasi dengan protein. sitokrom.2 Struktur Metaloenzim Dalam protein seperti hemoglobin dan sitokrom. yang merupakan bagian dari kelompok heme prostetik. Ligan adalah molekul apapun yang berinteraksi dengan logam.1. phosphotransferases. Beberapa metalloenzim meliputi hemoglobin. alkohol dehidrogenase. logam dibangun ke dalam struktur molekul enzim. Logam biasanya bereaksi dengan dua. Jika logam terikat dengan dua ligan akan membentuk kompleks linear. Jika logam bereaksi dengan empat ligan logam akan ditempatkan di .1 Metalloenzim 2. Banyak enzim dapat berfungsi sebagai elektrofil dan beberapa dapat berfungsi sebagai kelompok nukleofilik. Fleksibilitas ini menjelaskan bahwa logam terdapat dalam enzim. Logam yang ukurannya lebih besar dibandingkan dengan proton dikompensasikan dengan kemampuan mereka untuk bereaksi dengan lebih dari satu ligan. empat. logam dapat bertindak sebagai asam umum untuk bereaksi dengan anionik dan ligan netral . dan ini dikenal sebagai metalloenzim. dan sitokrom oksidase.1. ferredoxin. logam yang terkandung adalah Fe2+ atau Fe3+. Kelompok karboksi dan amino bebas mengikat logam mempengaruhi struktur enzim yang mengakibatkan konformasi aktif.. Logam biasanya ditemukan di situs aktif enzim. Fungsi utama logam adalah bertugas dalam transfer elektron. Logam dapat berupa kofaktor atau dapat digabungkan ke dalam molekul enzim. Dalam metalloenzim lain. 2.BAB II ENZIM KARBOKSIPEPTIDASE DENGAN ION LOGAM KOFAKTOR Zn (II) 2. Asam amino dalam peptida memiliki gugus yang dapat membentuk ikatan kovalen koordinat dengan atom logam. Ion logam tidak dapat disingkirkan tanpa menghancurkan struktur enzim.1 Pengertian dan Fungsi Metalloenzim Logam mempunyai peran penting sekitar sepertiga dari enzim yang diketahui. Dalam aspek ini.

Oksidase sitokrom Ion-ion tembaga dengan mudah mengakomodasi elektron dihapus dari substrat dan dapat dengan mudah mentransfernya ke molekul oksigen. Mereka mengoksidasi berbagai alkohol alifatik dan aromatik ke aldehida dan keton yang sesuai menggunakan NAD + sebagai koenzim. Sitokrom Sitokrom adalah protein membran integral.tengah persegi yang planar atau akan membentuk struktur tetrahedral. Fungsi Umum Metalloenzim Hemoglobin Sebuah molekul dengan empat subunit. Hemoglobin mengangkut oksigen dari paru-paru ke kapiler dari jaringan. dan ketika enam ligan bereaksi. e. Dehidrogenase alkohol Sebuah metalloenzim seng dengan spesifisitas luas. Ferredoxin Sebuah elektron mentransfer protein yang terlibat dalam proses transfer satu elektron. . di mana masing-masing subunit mengikat satu molekul oksigen. Arginase Logam atom Mn2 + digunakan dalam transfer elektron. Fakta bahwa logam dapat mengikat beberapa ligan penting yaitu logam dapat berperan dalam membawa bagianbagian terkencil dari urutan asam amino dan membantu membangun konformasi aktif enzim. d. mengandung atom besi di setiap subunit. f. Gugus amino dan karboksil bebas dalam protein dapat mengikat logam yang dapat mengikat protein tertentu yang disebut konformasi aktif.3 a. c. Sitokrom mengandung zat besi yang berfungsi untuk membawa elektron antara dua segmen dari rantai transpor elektron. g. b. 2. Asam amino dalam ikatan peptida pada protein memiliki kelompok dengan kemampuan untuk mengikat logam yang mengakibatkan adanya ikatan kovalen koordinat. Besi merupakan logam reversible yang dapat teroksidasi dan berfungsi sebagai akseptor elektron sebenarnya untuk sitokrom. Phosphotransferase Ion Mg2+ juga berperan dalam transfer elektron. logam berada di tengah membentuk oktahedral.1.

logam tidak dapat dihapus tanpa merusak struktur itu. Dalam enzim dimana logam ini harus ditambahkan untuk aktivitas logam bereaksi reversibel dengan protein untuk membentuk kompleks logam-protein yang merupakan katalis aktif. Enzim tersebut termasuk metalloflavoproteins. Dalam banyak kasus. Dalam hal ini.Logam Mg2+ Mn Enzim Phosphohidrolase Phosphotransferase Arginase 2+ 2+ 3+ Fe dan Fe Phosphotransferase Cytochromes Peroxidase Katalase Cu2+ atau Cu+ Ferredoksin Tirosinase Amina oksidase Ascorbate oxidase Galaktose oksidase Zn 2+ Dopamine-β-hidrosilase Alkohol dehidrogenase Alkalin phospotase Carbonic anhidrase Carboxipeptidase Fe dan Mo Nitrogenase Tabel 2. sitokrom. penting untuk menjelaskan bagaimana fungsi penting dari logam dalam enzim dapat terganggu dan terhambat. adanya penambahan logam berfungsi untuk aktivitas atau lebih diaktivasi oleh logam. Logam menyerupai proton (H +) yang merupakan elektrofil yang mampu menerima pasangan elektron untuk membentuk ikatan kimia. Karena merupakan gabungan. Di dalam enzim yang logamnya telah digabungkan ke dalam struktur molekul enzim.1 Beberapa metalloenzim 2.4 Regulasi Metaloenzim Sekitar sepertiga dari enzim yang dikenal memiliki logam sebagai bagian dari struktur mereka. konformasi aktif secara katalitik protein. . dan ferredoxins. peran logam tampaknya menjadi salah satu yang menstabilkan konformasi protein tersebut. kompleks merupakan spesifik. metalloenzim yang begitu besar dan luas itu akan hampir mustahil untuk menjelaskan bagaimana mereka dapat dikendalikan dan diatur.1.

Enzim ini memiliki kecenderungan kuat untuk asam-asam amino yang memiliki rantai hidrokarbon aromatik atau rantai bercabang. melalui N dari Histidin 196. Ion Logam kofaktor: Enzim mengandung seng (II) sebagai kofaktor ion logam yang merupakan inti dari sisi aktif enzim. dan melalui Oksigen dari asam glutamat-72. logam dapat bertindak sebagai asam umum untuk bereaksi dengan ligan anionik dan netral.Dengan demikian.2 Karboksipeptidase Karboksipeptidase adalah enzim yang disintesis di pankreas dan disekresi ke dalam usus kecil. Supaya efektif. Ion seng dikoordinasikan dalam geometri tetrahedral dulu dengan tiga rantai samping asam amino pada sisi aktif: melalui Nitrogen dari histidin-69. analog keadaan transisi tidak boleh rentan terhadap reaksi yang dilakukan oleh enzim. sehingga dengan demikian menghambat keefektifan metalloenzim tersebut. Karena variabilitas yang terdapat pada logam memnghasilkan kemampuan untuk bereaksi dengan lebih dari satu ligan. . Inhibitor kompetitif dalam bentuk analog keadaan transisi adalah senyawa yang diyakini terlihat seperti substrat dalam keadaan transisi. menyebabkan logam berperan sebagai bagian dari situs aktif di banyak metalloenzim. Enzim ini menghidrolisis peptida pertama atau ikatan amida pada karboksil atau C-terminal akhir protein dan peptida. Posisi ikatan keempat adalah salah satu molekul air atau oksigen dari karbonil dari glisin-1 seperti yang ditunjukkan pada gambar di bawah ini. Perubahan pH dapat mengganggu aliran elektron dimana logam biasanya akan membantu memfasilitasinya. Karakteristik logam ini sangat membantu dalam struktur dan fungsi enzim tetapi membuat enzim tergantung terhadap pengaturan pH. 2.

96. kebanyakan seng mutu komersial tidak berkilau. blue = N.39. Seng merupakan unsur paling melimpah ke-24 di kerak Bumi dan memiliki lima isotop stabil. Cyan = Zn. b) Sifat Fisik Seng merupakan logam yang berwarna putih kebiruan. Selain itu. keduanya juga memiliki keadaan oksidasi +2.2. red. Hal ini dikarenakan ion kedua unsur ini berukuran hampir sama. 2. dan bersifat diamagnetik. yang menunjukkan bahwa secara alami enzim ini mengandung satu atom seng per molekul protein. Ia merupakan unsur pertama golongan 12 pada tabel periodik. gray = C. 826 Logam ini keras dan rapuh pada kebanyakan suhu. Atom Zn memainkan peran integral dalam pembelahan substrat. berkilau. namun menjadi dapat ditempa antara . Beberapa aspek kimiawi seng mirip dengan magnesium. Seng mempolarisasi gugus karbonil dari-substrat.1 Fungsi dan Mekanisme Seng (II) a) Karakteristik Umum Seng Seng diambil dari bahasa Belanda yaitu zink adalah unsur kimia dengan lambang kimia Zn. Walau demikian. p.Cᵟ+. magenta = substratepeptide backbone. Bijih seng yang paling banyak ditambang adalah sfalerit (seng sulfida).Lehto 1968. Seng sedikit kurang padat daripada besi dan berstruktur kristal heksagonal. nomor atom 30. thin white. Zn+… 0ᵟ. dan massa atom relatif 65. blue line = backbone of rest of protein in enzyme) Karboksipeptidase diisolasi dari pankreas dimana ion logam seng (II) pada karboksipeptidase dengan rasio 0. hal ini bertujuan untuk membuat atom karbon dari gugus karbonil ini lebih rentan terhadap serangan nukleofilik.(Keterangan warna: Red = O..

Di atas 210 °C. dan natrium. seng memiliki titik lebur (420 °C) dan tidik didih (900 °C) yang relatif rendah. Dan sebenarnya pun. Terdapat banyak sekali aloi yang mengandung seng. Salah satu contohnya adalah kuningan (aloi seng dan tembaga). perak.68 K Titik Didih Kalor Peleburan Kalor Penguapan Kapasitas Kalor Elektronegativitas 1.65 Energi Ionisasi (1) 906. Walaupun seng maupun zirkonium tidak bersifat feromagnetik. Seng bereaksi dengan asam.180 K 7.833 kJ/mol 135 pm c) Sifat Kimia Reaktivitas seng memiliki konfigurasi elektron [Ar]3d104s2 dan merupakan unsur golongan 12 tabel periodik.14 g/cm3 Titik Lebur 692. raksa. emas. nikel. Seng juga mampu menghantarkan listrik. antimon. Seng yang dibakar akan menghasilkan lidah api berwarna hijau kebiruan dan mengeluarkan asap seng oksida. dan non-logam lainnya Seng yang sangat murni hanya akan bereaksi secara lambat dengan asam pada . titik lebur seng merupakan yang terendah di antara semua logam-logam transisi selain raksa dan kadmium. basa. membentuk lapisan seng karbonat.32 kJ/mol 123. kobalt.6 kJ/mol 25. bismut. timbal. magnesium. Lapisan ini membantu mencegah reaksi lebih lanjut dengan udara dan air.4 kJ/mol (2) 1. Dibandingkan dengan logam-logam lainnya. besi. telurium. Permukaan logam seng murni akan dengan cepat mengusam. aloi ZrZn2 memperlihatkan feromagnetisme di bawah suhu 35 K. Zn5(OH)6CO3.K) 1.733. timah. Seng cukup reaktif dan merupakan reduktor kuat.3 kJ/mol Jari-jari atom (3) 3. seketika berkontak dengan karbon dioksida. Logam-logam lainnya yang juga diketahui dapat membentuk aloi dengan seng adalah aluminium.390 J/(mol. logam ini kembali menjadi rapuh dan dapat dihancurkan menjadi bubuk dengan memukul-mukulnya. KLASIFIKASI Penampilan Fase Massa Jenis SIFAT ZINK Abu-abu muda kebiruan Padat 7..100 sampai dengan 150 °C.

garam kedua senyawa ini akan memiliki struktur kristal yang sama. Seng secara umum memiliki keadaan oksidasi +2. sifat-sifat kimiawi keduanya akan sangat mirip. Jari-jari ion seng dan magnesium juga hampir identik. Seng cenderung membentuk ikatan kovalen berderajat tinggi. Pada kasus di mana jari-jari ion merupakan faktor penentu. Hal ini mengijinkan pembentukan empat ikatan kovalen dengan menerima empat pasangan elektron dan mematuhi kaidah oktet. Ia bersifat diamagnetik dan hampir tak berwarna. Kompleks logam-β diketonat termasuk dengan logam Zn adalah . d) Sifat Mekanik Modulus Young 108 GPa Modulus geser 43 GPa Modulus ruah 70 GPa Nisbah Poisson 0. Sifat kimiawi seng mirip dengan logam-logam transisi periode pertama seperti nikel dan tembaga. Oleh karenanya.suhu kamar. kompleks oktaherdal. Perhitungan teoritis mengindikasikan bahwa senyawa seng dengan keadaan oksidasi +4 sangatlah tidak memungkinkan terbentuk. merupakan spesi yang dominan. Ia juga akan membentuk senyawa kompleks dengan pendonor N. Pada larutan akuatik. Tiada senyawa seng berkeadaan oksidasi selain +1 dan +2 yang diketahui. dan ion seng yang terbentuk akan memiliki konfigurasi [Ar]3d10. Asam kuat seperti asam klorida maupun asam sulfat dapat menghilangkan lapisan pelindung seng karbonat dan reaksi seng dengan air yang ada akan melepaskan gas hidrogen.dan S-.25 Skala kekerasan Mohs 2. yakni senyawa seng yang berkeadaan oksidasi +1. Penguapan seng yang dikombinasikan dengan seng klorida pada temperatur di atas 285°C mengindikasikan adanya Zn2Cl2 yang terbentuk. Senyawa kompleks seng kebanyakan berkoordinasi 4 ataupun 6 walaupun koordinasi 5 juga diketahui ada. Stereokimia senyawa yang dibentuk ini adalah tetrahedral dan ikatan yang terbentuk dapat dikatakan sebagai sp3. Ketika senyawa dengan keadaan oksidasi +2 terbentuk. [Zn(H2O)6]2+.5 e) Fungsi Struktural Zn Peran Zn yang paling penting dan terbaik adalah sebagai kofaktor struktural dalam metalloprotein. elektron pada kelopak elektron terluar s akan terlepas.

Menurut definisi tyr adalah di ujung terminal-C.3 Mekanisme Reaksi pada Sisi Aktif Karboksipeptidase dengan Substrat Enzim karboksipeptidase bertujuan untuk menghidrolisis ikatan peptida pada amida ujung terminal-C dari rantai.kelompok kompleks yang diharapkan menjadi inhibitor HIV-1 dan enzim integrase (IN). karena adanya reaksi daari situs aktif enzim dengan kompleks tersebut. Zn dapat berfungsi sebagai situs aktif bagi enzim hidrolitik yang berligan dengan donor kuat (N atau O). Zn sudah lama diakui sebagai kofaktor yang penting dalam molekul biologis. 5. Mekanisme yang diusulkan saat ini adalah bahwa arg-127 berinteraksi dengan karbonil. atau 6. Hal ini menyebabkan penambahan-OH dari air ke karbonil untuk menghasilkan asam dan putusnya dari ikatan C-N. Dalam contoh dipeptida adalah Gly-tyr. Berbagai mekanisme telah diusulkan untuk bagaimana ikatan ini rusak seperti yang ditunjukkan pada gambar di bawah ini. Ikatan amida adalah ikatan yang menghubungkan antara Gly dan tyr tersebut. Zn diketahui mengaktivasi enzim seperti karboksipeptidase atau alkohol dehidrogenase dengan membentuk kompleks dengan situs aktifnya. Ikatan karbonil diaktifkan oleh interaksi dengan ion Zn. 2. Ion seng mempertahankan ikatan dengan air yang kemudian diaktifkan oleh . baik sebagai templat struktur dalam lipatan protein atau sebagai katalis asam lewis yang secara cepat mengadopsi bilangan koordinasi 4.

Seperti yang terlihat pada Karboksipeptidase adalah ilustrasi dari teori induksi-fit. Oleh karena itu. Protein bereaksi dengan molekul air untuk menghasilkan asam amino dan protein yang lebih kecil baru.glutathione-270. bilangan koordinasi seng adalah lima. dalam sel-sel tubuh. Hal ini kemudian hidroksida menyerang pada karbon karbonil yang mengakibatkan pemutusan ikatan amida.4 Bilangan Koordinasi Zn pada Enzim Karboksipeptidase Dalam enzim bebas. protein adalah molekul penting dalam organisme dan memiliki banyak fungsi mulai dari memberikan kekuatan tarik ke tulang dan tendon untuk menyediakan penyimpanan dan transportasi zat yang diperlukan seperti O2 dan besi di seluruh tubuh. 2. Kemudian asam amino ini digunakan untuk membangun protein yang dibutuhkan oleh tubuh kita. pusat logam dikoordinasikan dengan dua nitrogen imidazol Nδ1. karena situs aktif berubah ketika substrat mengikat. protein dari makanan pertama harus dipisahkan menjadi asam amino penyusunnya. Dalam tubuh manusia. dua oksigen karboksilat dari . Untuk memecah protein menjadi asam amino penyusunnya. sel menggunakan reaksi hidrolisis. Enzim Karboksipeptidase disekresikan oleh pankreas dan digunakan untuk mempercepat reaksi hidrolisis ini.

Sehingga dihasilkan Zn dengan bilangan koordinasi lima. lisin) disebut Carboxypeptidase B (B untuk Basic ) BAB III KESIMPULAN . Peta kerapatan elektron memberikan bukti bahwa nitrogen amino menempati posisi kedua di dekat glutamat-270. nitrogen amino dari dipeptida dan oksigen karbonil menggantikan ligan air. Namun.glutamat-72. 2.glycyl-L-tirosin. setelah substrat mengikat di situs aktif Carboxypeptidase . dan molekul air untuk membentuk tetrahedral terdistorsi. enzim karboksipeptidase dibagi menjadi 2 yaitu 1) Karboksipeptidase yang memiliki preferensi kuat terhadap asam amino yang mengandung rantai hidrokarbon aromatik atau bercabang disebut Carboxypeptidase A (A untuk aromatik / alifatik) 2) Karboksipeptidase yang membelah asam amino bermuatan positif (arginin. enzim karboksipeptidase dibagi menjadi 3 yaitu 1) Enzim yang menggunakan logam sebagai sisi aktifnya "metallo-carboxypeptidases 2) Karboksipeptidase lain yang mengguanak an residu serin pada sisi aktifnya "serine carboxypeptidases" 3) Enzim yang menggunakan sistein sebagai sisi aktifnya "cysteine carboxypeptidase" Berdasarkan substrat yang diikatnya. Kedekatan dua residu ini akan menghasilkan halangan sterik mencegah ligan air dari koordinasi dengan seng.5 Klasifikasi Karboksipeptidase Berdasarkan mekanisme sisi aktifnya. Hal ini akan menghasilkan bilangan koordinasi enam untuk seng pada kompleks Carboxypeptidase dipeptida A. bilangan koordinasi ini dapat bervariasi 5-6. Ketika terikat dipeptida glycyl-L-tirosin.

Ion seng dikoordinasikan dalam geometri tetrahedral dulu dengan tiga rantai samping asam amino pada sisi aktif: melalui Nitrogen dari histidin-69. 3) Enzim mengandung seng (II) sebagai kofaktor ion logam yang merupakan inti dari sisi aktifenzim. dan melalui Oksigen dari asam glutamat72. Ion seng mempertahankan ikatan dengan air yang kemudian diaktifkan oleh glutathione270. Enzim ini berfungsi menghidrolisis peptida pertama atau ikatan amida pada karboksil atau C-terminal akhir protein dan peptida. Kemudian hidroksida menyerang pada karbon karbonil yang mengakibatkan pemutusan ikatan amida. DAFTAR PUSTAKA . 4) Mekanisme yang terjadi antara enzim karboksi peptidase dengan substrat yaitu arg-127 berinteraksi dengan karbonil. 2) Karboksipeptidase adalah enzim yang disintesis di pankreas dan disekresi ke dalam usus halus.1) Metalloenzim adalah protein yang berfungsi sebagai enzim dan mengandung logam yang terikat erat dan selalu terisolasi dengan protein. melalui N dari Histidin 196.

(1998) Acquisition and utilization of transition metal ions by marine organisms. . DC) 281: 207–209.. Br. (1989) Zinc-deficiency: the neglected factor. R.. A. & Auld. Biochemistry 32: 6493–6500. Polyhedron 6: 61–69. (1987) The biochemistry of zinc. Chem. L. 2008. Williams. S. et all. Science (Washington. D. D. Vallee. (1993b) New perspectives on zinc biochemistry: cocatalytic sites in multi-zinc enzymtkes.P. Butler. 804811 . Saghatforoush L. Molecules. Preparation of Zinc (II) and Cadmium (II) Complexes of the Tetradentate Schiff Base Ligand 2-((E)-(2-(2-(pyridine-2-yl)- ethylthio)ethylimino)methyl)-4-bromophenol (PytBrsalH). 25:783–786.J. 13. B.Bryce-Smith.