AMINOACIDOS - PROTEINAS

CLASIFICACIÓN NOMENCLATURA FUNCIÓN

Moleculas organicas formadas por carbono,hidrogeno, oxigeno, nitrogeno y ocasionalmente azufre. Son los monomeros de las proteinas

Aminoacidos
Constituyentes básicos de las Proteínas La habilidad de cada tipo de proteína depende completamente en la secuencia de aminoácidos. Constituidos por un carbono central (carbono E) al cual se unen un grupo amino (-N2H), un grupo carboxilo (-COO-), un átomo de hidrógeno y un cadena Residuo.

Aminoacidos

Aminoacidos
Cada aminoácido tiene la propiedad de comportarse como una base o como un ácido dependiendo del pH del medio en el que se encuentre: Anfotéricos. Pueden poseer carga positiva o negativa. Las moléculas neutras que poseen igual número de cargas positivas y negativas se denominan Zwiteriones.

Aminoacidos
Enantiómeros

Aminoacidos
La cadena residuo es la parte del aminoácido responsable de las diferencias entre cada uno de ellos y son sus propiedades químicas las que explican las funciones especificas de las proteínas.

Aminoacidos

Aminoacidos
Existen más de mil tipos diferentes de amninoácidos en la naturaleza. En el ser humano todas las proteínas se constituyen de solo 20 aminoácidos diferentes.

Aminoacidos
Clasificación
Esenciales ± no esenciales Estándar ± no estándar Neutros ± Acidos ± Básicos Polares ± No polares Alifáticos ± Aromáticos ± con azufre Alfa ± Beta ± Gama Dextro ± Levo

Clasificacion
Desde el punto de vista nutricional: Aminoacidos Esenciales Obligados: AA que el organismo no puede sintetizar Es necesario que sean ingeridos en los alimentos

Clasificacion
AA Escenciales Facultativos : Organismo los puede sintetizar en pequeñas cantidades: arginina e histidina AA no escenciales: Organismo los puede sintetizar, no es necesario que su ingesta alimenticia.

Clasificación

Clasificacion
AA Estandar:Proteicos AA No Estandar: Residuos de aa modificados quimicamente, no se encuentran en las proteinas

CLASIFICACION
De acuerdo a las caracteristicas de la cadena lateral: AA apolares neutros: Son hidrofobos, le dan estructura tridimensional a las prot. Se subdividen en alifaticos y aromaticos Gli, ala, val, leu, iso, fen, trp, met, cis,pro.

Clasificación

Clasificacion
AA polares neutros: Son hidrofilicos. Se subdividen en los que tienen grupo OH lateral y el grupo CONH2 ( carbamida ) AA Acidos: Hidrofilicos, se ³desprotonan´ quedando con carga negativa

Clasificación

Clasificacion
AA Basicos: A pH fisiologico el grupo amino de su cadena lateral se protona quedando con carga positiva. Son hidrofilos, abundan en la estructura quimica de las histonas

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificacion
De acuerdo a la posicion grupo amino: -Alfa aminoacidos: Grupo amino unido a carbono alfa p. ej: proteinas -Beta aminoacidos: Grupo amino unido a carbono beta p.ej: Beta- alanina -Gamma aminoacidos: Grupo amino unido a carbono Gamma p.ej: GABA

Clasificacion
EPSILON DELTA GAMMA BETA ALFA

6

5

4

3

2

1

CH2 ± CH2 ± CH2 ± CH2- CH- COO NH3 NH3
LISINA

Clasificacion
De acuerdo a su comport. Metabolico: AA Glucogenicos: producen piruvato o algun intermediario del ciclo de Krebs AA Cetogenicos: producen CoA o Acetoacetil CoA. AA mixtos: Producen intermediarios glucogenicos o cetogenicos

Función
Forman la estructura básica de las proteínas Funcionan como neurotransmisores: glutamato, glicina, aspartato. Constituyen una fuente alterna de energía: alanina Algunos son procesados a compuestos mas complejos con propiedades específicas: triptófano, tirosina, glutamato, fenilalanina

PROPIEDADES
Capacidad de formar Isomeros: Moleculas con la misma formula de condensacion pero diferente configuracion espacial. Depende de carbonos quirales. La mayoria solo tiene la posibilidad de formar isomeros D y L.

PROPIEDADES
Isomeria Optica: Capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa un disolucion de aminoacidos. Esta propiedad clasifica a los aa en Dextrogiros o levogiros. Anfoterismo Punto isoelectrico

Péptidos

Péptidos

Formados por varios aminoácidos unidos por enlaces no covalentes originados por sustitución nucleofílica.

Péptidos

Péptidos

Péptidos

Péptidos
La estructura tridimensional de los péptidos y polipéptidos es conformada por la unión consecutiva de aminoácidos: secuencia de aminoácidos. La unión característica de los aminoácidos confiere la propiedad particular de ³rotación´ en el plano tridimensional.

Péptidos

Proteínas

PROTEINAS
Palabra proteina deriva del griego protos o proteios que significa primero acuñado por Jöns J. Berzelius en 1838 Tambien conocidas como polipeptidos

PROTEINAS
Biomoleculas cuternarias de elevado peso molecular formadas por C,H,O,N en ocasiones puede contener P,Fe,Cu,Mg,I. Formadas por L Aminoacidos mediante enlaces peptidicos.

Proteínas
De todas las moléculas encontradas en el organismo, las proteínas tienen las funciones más diversas.
Catálisis Estructura Movimiento Defensa Regulación Transporte Almacenamiento Respuesta al estrés

FUNCIONES
Estructura: Le confieren estructura a M. Celular, elasticidad y resistencia a org. Y tejidos Enzimas: Todas las enzimas son proteinas las cuales son las mas numerosas, funcionan como biocatalizadores

FUNCIONES
Receptora: La mayoria de receptores hormonales son proteicos. Hormonal: Algunas hormonas son de origen proteico ( p. Ej: insulina, glucagon ) Defensa: Inmunoglobulinas, trombina y fibrinogeno, mucinas son ejemplo de proteinas que nos confieren proteccion.

FUNCIONES
Transporte: Hemoglobina, mioglobina, lipoproteinas, ejemplos de proteinas transportadoras Almacenamiento: Lactoalbumina, ferritina, son proteinas de reservorio p/ funciones posteriores. Contractil: Actina y miosina, proteinas contractiles del musculo esqueletico.

FUNCIONES
Control Genetico y ciclo celular: Histonas, factores de transcripcion, ciclinas y cinasas. Osmotica: Albumina mantiene presion oncotica plasmatica Amortiguadores de pH: Hemoglobina actua controlando pH plasmatico.

FUNCIONES
Antigenica: La mayoria de los antigenos son de origen proteico Calorigena: Proteinas aportan 4 Kcal/g al ser utilizadas como energia

CLASIFICACION
Existen diversos criterios de clasificacion
Composicion
Simples (Holoproteinas) Conjugadas (Heteroproteinas)

Forma Solubilidad Globulares Albuminas Globulinas Fibrosas
Glutelinas Prolaminas Histonas Escleroproteinas

Funcion
Contractiles Cromosomicas Defensa Enzimaticas Estructurales Hormonales Receptoras Reserva Transportadoras Factores Troficos

CLASIFICACION
Por Composicion: a) Simples u Holoproteinas: Estructuradas unicamente por alfa aa. P. Ej: colageno, elastina b) Conjugadas o heteroproteinas: Estructuradas por una fraccion proteinica y un gpo. No proteico, p. Ej: nucleoproteinas.

CLASIFICACION
Forma: a) Globulares: Esfericas, compactas, hidrosolubles, enzimas, Ig, hemoglobina y albumina pertenecen a este tipo. b) Fibrosas: Alargadas, insolubles en agua, resistentes a la elongacion. Funcion estructura en celulas y tejidos: queratina, colagena.

CLASIFICACION
Solubilidad: a) Hidrosolubles: Subdivision de las globulares b) Solubles solo por degradacion: Son parte de las proteinas fibrosas.

CLASIFICACION
Funcion:
Estructural Enzimatica Receptora Hormonal Defensiva Transporte Reserva Contractil Control Genico y ciclo celular Osmotica Amortiguadora Antigenica Calorigena

ESTRUCTURA PROTEINICA

³La conformacion estructural de una proteina varia de acuerdo a la secuencia de aa y esta a su vez esta dada por el codigo genetico´

ESTRUCTURA PROTEINICA
Son moléculas de complejidad extrema. Estructuralmente poseen niveles altos de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria
Esta determinada por la secuencia lineal de los aa que forman la cadena peptidica y la posición de los puentes disulfuros. Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

Estructura de la proteínas
Primaria

Estructura Secundaria
Indica la distribucion de la secuencia de aminoacidos en el espacio a medida que van siendo enlazadas. Esta originada por la capacidad de giro de sus enlaces, capacidad de rotacion del carbono y puentes de hidrogeno que se forman.

Estructura Secundaria

Algunos segmentos de la cadena adoptan conformaciones regulares repetidas como las helices alfa o las laminas Beta.

Estructura de la proteínas
Secundaria alfa

Estructura de la proteínas
Secundaria beta

Estructura de la proteínas
Secundaria

Estructura Terciaria
Conformacion tridimensional o espacial de la proteina. Representada por superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria Desde el punto de vista funcional es la mas importante ya que aquí es donde alcanzan su actividad biologica.

Estructura de la proteínas
Terciaria

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Asociacion no covalente de dos o más cadenas polipeptidicas iguales o diferentes con estructuras terciarias para formar un complejo proteico.

Estructura de la proteínas
Cuaternaria

Estructura de la proteínas

ESTRUCTURA QUINARIA
Nivel de organización que se representa la unión de proteinas con otro tipo de biomoleculas, p. Ej: lipoproteinas ( con lipidos ) Glucoproteinas ( con carbohidratos ) etc.

HIDROLISIS
Es la ruptura de los enlaces peptidicos de las proteinas en presencia de agua, con la separacion de aa. Tipos: a) Hidrólisis Acida b) Hidrólisis Basica c) Hidrólisis Enzimatica

DESNATURALIZACION
Perdida de la estructura natural de una proteina por la ruptura de enlaces débiles que mantienen su estructura conservando unicamente su forma primaria

Principales proteínas

Proteínas
Colágena

Proteínas
Colágena

Proteínas
Colágena

Proteínas
Miosina / Actina

Proteínas
Miosina / Actina

Proteínas
Insulina

Proteínas
Insulina

Proteínas
Receptor

Proteínas
Receptor

Proteínas
Hemoglobina

Proteínas
Inmunoglobulina

Proteínas
Enzima

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