You are on page 1of 10

AMINOACIZI , PEPTIDE , PROTEINE SI ACIZI NUCLEICI

AMINOACIZI
Sunt substante organice cu importanta fiziologica ce contin cel putin o grupare carboxil -COOH
(acida) si o grupare amino -NH2 ( bazica). Aminoacizii din organismul uman sunt de tip α ( cele 2 grupari
sunt legate la acelasi atom de carbon). Formula generala a unui aminoacid este :
R – CH – COOH
NH2
Clasificarea -aminoacizilor din structura proteinelor

Numele uzual

Numele ştiinţific

Formula structurală

R CH COOH
NH2

I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici)
Glicina (Glicocol)
Gly (G)

Acid aminoacetic

Alanina
Ala (A)

Acid amino-propionic

Valina
Val (V)

Acid amino-izovalerianic

Leucina
Leu (L)

Acid -amino-izocaproic

Izoleucina
Ile (I)

Acid -amino--metilvalerianic

H CH COOH
NH2
CH3 CH COOH
NH2
CH3 CH CH COOH
CH3 NH2

II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici)
Acid aspartic
Acid amino-succinic
Asp (D)

CH3

CH CH2 CH COOH
CH3

CH3

NH2

CH2 CH CH COOH
CH3 NH2

HOOC CH2 CH COOH
NH2

Asparagina
Asn (N)

-amida acidului
amino-succinic

H2N OC CH2 CH COOH
NH2

Acid glutamic
Glu (E)

Acid -amino-glutaric
HOOC CH2 CH2 CH COOH
NH2

Radical aromatic (aminoacizi aromatici) Histidina (grupa III) Acid -amino--imidazolil clasificat în categoria aminopropionic acizilor bazici (III) . Radical cu grupare tiolică (Tioaminoacizi) Cisteina Acid -amino--mercaptoCys C propionic Cistina NH2 N S NH2 CH2 CH COOH NH2 S CH2 CH COOH NH2 CH2 CH2 CH COOH S NH2 CH3 VI.-diamino-carpoic (CH2)3 CH COOH CH2 NH2 H2N Hidroxilizina Hyl Histidina Hys (H) Acid --diamino--hidroxin-carpoic CH2 H2N CH (CH2)2 CH COOH OH NH2 Acid -amino--imidazolilpropionic CH2 CH COOH HN IV. Radical cu grupare bazica (acizi diaminomonocarboxilici) Arginina Acid -amino--guanidino-nNH CH2 (CH2)2 CH COOH Arg (R) valerianic NH2 HN C H2N Lizina Lys (L) Acid .Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid) Serina Acid -amino--hidroxiSer (S) propionic Treonina Thr (T) Acid -amino--hidroxi-nbutiric CH2 CH COOH OH Metionina Met (M) CH2 CH COOH SH Acid --ditio-(-aminopropionic) Acid -amino--metil-tio-nbutiric NH2 CH3 CH CH COOH OH NH2 V.Glutamina Gln (Q) -amida acidului -aminoglutaric H2N OC CH2 CH2 CH COOH NH2 III.

Dintre cei 20 de aminoacizi standard. leucina. de sarcini pozitive este egal cu nr de sarcini negative (punct izoelectric . dar in cantitati insuficiente. Daca in aceeasi solutie introducem o cantitate mica de baza. aceasta va fi neutralizata de gruparea acida a amfionului. treonina. formeaza o structura amfionica : R – CH – COOH → R – CH – COO – NH2 NH3+ De aceea intre molecule se stabilesc legaturi ionice puternice care determina proprietatile fizice ale aminoacizilor: puncte de topire peste 250˚C solide albe. fenil-alanina. Proprietatile aminoacizilor Deoarece au atat o grupare acida ( . solubilitatea lor creste in mediu acid si in mediu bazic Caracterul amfoter Daca in solutia unui aminoacid introducem o cantitate mica de acid. metionina.neesentiali – pot fi sintetizati de organism din precursori glucidici sau lipidici . izoleucina. numite boli de carenta proteica . deci. aminoacizii au caracter amfoter. Din acest punct de vedere. Iminoacizi Prolina Pro (P) Acid pirolidin-2-carboxilic Hidroxiprolina Hyp Acid 4-hidroxi-pirolidin-2carboxilic N H COOH HO N H COOH O alta clasificare se poate realiza dupa biosintetizabilitate.Fenilalanina Phe (F) Acid -amino--fenilpropionic CH2 CH COOH NH2 Tirozina Tyr (Y) Acid -amino--(phidroxifenil) propionic CH2 CH COOH HO NH2 Triptofan Trp (W) Acid -amino--(3)—indolilpropionic CH2 CH COOH NH2 N VII. deci pH-ul solutiei va ramane acelasi.NH 2) . lisina si triptofanul . deci pH-ul solutiei va fi neschimbat. cristalizate solubili in apa. Fiecare aminoacid are un anumit pH la care nr.histidina si arginina – sunt 2 aminoacizi care pot fi sintetizati de organism. acesta va fi neutralizat de gruparea bazica a amfionului. de aceea trebuie sa fie continuti in alimente ( aminoacizi esentiali). aminoacizii pot fi : . pt ca ajunge ca un singur astfel de aminoacid sa lipseasca pt ca proteina sa nu se mai formeze. 8 nu pot fi sintetizati de organismul uman.esentiali ( organismul uman nu-i poate sintetiza) : valina. insolubili in solventi organici. Daca acestia lipsesc din alimente apar dereglari grave.COOH) cat si una bazica ( .

conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare prostetică. are actiune hipertensiva etc.peptide homeomere ( formeaza prin hidroliza doar aminoacizi) . organ si tesut.peptide heteromere ( formeaza si alti compusi. glicoproteine. nucleoproteine şi cromoproteine. După compoziţia chimică. PROTEINE Sunt componentele structurale de baza ale materiei vii. Clasificare Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor şi după compoziţia lor chimică. pe langa aminoacizi)  dupa tipul aminoacizilor care se formeaza la hidroliza . ocitocina etc.heteropeptide ( rezulta mai multi aminoacizi – ex: alanil – glicina) Proprietatea principala a peptidelor este hidroliza. protaminele şi prolaminele. constituite din aminoacizi. Reprezinta componentele esentiale ale protoplasmei. Datorita faptului ca in molecula fiecarui aminoacid exista o grupare amino si una carboxil. în soluţii diluate de acizi. Practic nu exista metabolism fara participarea lor.multi hormoni au structura peptidica ( ex. Holoproteine . solubile în apă. au vâscozitate mare şi putere de difuzie mică. vasopresina. reprezinta substratul de baza al substantei vii. insulina. metaloproteine. histonele. elastina. Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile de susţinere.CH – COOH + NH2 .polipeptide ( cel putin 6 molecule)  dupa natura produsilor de hidroliza . moleculele invecinate pot reactiona cu gruparile diferite : NH2 . mic de molecule de aminoacizi. În funcţie de natura acestei grupări.  proteine conjugate (heteroproteine).  proteine fibrilare (scleroproteine). Importanta peptidelor .homopeptide ( rezulta doar un fel de aminoacid – ex: glicil – glicina) . fibrinogenul. heteroproteinele se împart în fosfoproteine. de forma unui elipsoid întins cu raportul dintre axe de cel puţin 1 : 100. proteinele se pot clasifica în:  proteine simple (holoproteine). Aceasta proprietate sta si la baza identificarii compozitiei chimice a peptidelor. Din această clasă fac parte albuminele. Din această clasă fac parte colagenul. în general. baze şi săruri.oligopeptide ( 2 – 5 molecule de aminoacizi) . Se diferentiaza dupaspecie. in urma careia se formeaza aminoacizii initiali.) . ale nucleilor celulari. lipoproteine. keratina etc. caracterizate prin structură fibroasă.CH – CO – NH – CH – COOH + H2O R R” R R” Denumirea peptidelor se formeaza din denumirile aminoacizilor din care au rezultat ( ex: o tripeptida care a rezultat din 2 molecule de glicina si din una de alanina se va numi glicil – glicil – alanina ). În clasificarea proteinelor după forma moleculară deosebim:  proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică (ovoidală) şi sunt.glutationul – activator al unor sisteme enzimatice . Clasificarea peptidelor se poate realiza dupa :  nr. sunt foarte greu solubile în apă.carnozina – rol in contractia musculara. individ.CH – COOH → NH2 . actina.PEPTIDE Sunt compusi organici cu structura amidica rezultati prin condensarea unui nr. ale biocatalizatorilor. globulinele. moleculelor de aminoacizi din care s-au format . miozina.

fibrinogenul trece în cantităţi foarte mici prin peretele capilarelor în lichidul interstiţial. având o structură cu totul caracteristică. păr.000.) sunt solubile în apă. întâlnite numai în regnul animal. motiv pentru care se numesc şi imunoglobuline. În inflamaţii.  şi ). dar au un conţinut crescut de sulf.000. Prin încălzire coagulează. Prin combinare cu actina în proporţie de 3/1. având rol de susţinere şi protecţie. piele. dar ele nu pot fi gelificate. formând cheagul sanguin. fibrinogenul se transformă într-o proteină fibrilară insolubilă. elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt insolubile. După rolul pe care îl îndeplinesc şi după ţesutul în care au fost identificate scleroproteinele se împart în:  Keratine – se găsesc în epidermă. trecere fibrinogenului este mult facilitată. iar globulinele au rol în imunitate.  Fibrinogenul este o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice. din cauza alterării permeabilităţii capilarelor.5% din totalul proteinelor musculare. citrat. Datorită masei moleculare mici şi concentraţiei mari. lipidelor. . Sub acţiunea enzimatică a trombinei şi a ionilor de calciu. Mg2+. Din totalul proteinelor plasmatice. Anticorpii sunt formaţi din două lanţuri polipeptidice grele (H). în soluţii acide şi bazice şi sunt stabile faţă de acţiunea enzimelor proteolitice. Miozina este insolubilă în apă. ligamente.  Miozina se găseşte în cantitate de 40-60% în miofibrele ţesutului muscular. Zn2+ etc. cu greutate moleculară 23. adaptată funcţiei ţesuturilor din care fac parte: tendoane. în care o parte din legăturile peptidice au fost hidrolizate. dar solubilă în soluţii alcaline diluate. NO3-. Fibrina formează o reţea spaţială în care sunt înglobate elementele figurate ale sângelui. în condiţii fiziologice. Scleroproteinele sunt total insolubile în apă. lactalbumina. Colagenele sunt insolubile în apă.  Scleroproteinele sunt proteine fibrilare. formează actomiozina.  Tropomiozina reprezintă 2.  Globulinele sunt proteine globulare insolubile în apă. toate participă la transportul glucidelor. la transportul lipidelor. Conţinutul ridicat de glicocol. solubile în soluţii de NaCl 5%. coarne etc. Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal. Fibrinogenul este sintetizat în ficat şi este degradat în macrofage şi are timpul de înjumătăţire de 3-5 zile. Fiecare fracţiune îndeplineşte un rol bine definit.  Actina reprezintă 15% din proteinele musculare. Ca2+.000. albuminele serice asigură 80% din presiunea coloidosmotică a plasmei. cu greutate moleculară 53. alanină şi valină imprimă acestei proteine o elasticitate comparabilă cu a cauciucului.). cartilagii. Colagenele sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei).000-75. iar prin imunoelectroforeză au fost puse în evidenţă peste 30 fracţiuni proteice. Elastinele sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică. În structura miozinei intră aminoacizi diaminici şi dicarboxilici ceea ce explică prezenţa a numeroase grupări polare ce îi conferă capacitatea de a fixa ioni metalici. compus care poartă numele de antigen. Din cauza dimensiunilor mari ale moleculei. hormonilor.7%) datorită proporţiei mari de cisteină.000 şi 75. oase.000 şi două lanţuri uşoare (L). ovalbumina etc. medicamentelor şi ionilor (HCO3-. Graţie prezenţei legăturii disulfidice keratinele au o rezistenţă mecanică mare. Au un conţinut mare de sulf (2-5. Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la pătrunderea în organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenită de la altă specie. coagulează la încălzire. Prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni (. unite prin legături disulfidice. sărurilor biliare. Structura de bază a anticorpilor a fost elucidată de Porter în 1960. întâlnindu-se alături de acestea în ţesutul conjunctiv. unghii. dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă. în timp de gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină. Lanţurile grele au o regiune flexibilă care permite rotirea capetelor amino-terminale cu un unghi variabil. hidroxiprolină şi hidroxilizină. 35-45% sunt globuline. având rol în contracţia musculară. denumită fibrină.  Colagenele au conţinut mare de glicocol. Albuminele (serumalbumina. Atât miozina cât şi actina au activitate ATP-azică şi joacă rol esenţial în contracţia musculară. au pHi mai mare decât 7 şi pot fi precipitate cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu. Albuminele intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%). -globulinelelor. prolină. pene. şi au rol de protecţie. Ele reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc. Greutatea moleculară a albuminelor este cuprinsă între 35.  -. participând la transportul glucidelor. au un conţinut mai scăzut de azot faţă de alte proteine. Dintre globulinele de origine animală amintim globulinele din sânge cu greutate moleculară de aproximativ 500.  Elastinele se aseamănă cu colagenul. ceea ce permite legarea antigenului. de consistenţă solidă.

Reactia xantoproteica – daca sunt tratate cu acid azotic. Datorita gruparilor acide si bazice care coexista in solutiile lor. Numarul. Proteinele se descompun in aminoacizii si. insolubile in solventi organici. in gruparile prostetice din care s-au format. altele inca mai sunt stabile la 75˚ C. procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea biologica a acestora. proteinele au caracter amfoter. Aceste precipitari sut utilizate in laborator pentru determinari calitative ( pun in evidenta prezenta sau absenta unei proteine dintr-o proba biologica). daca este cazul. Masa moleculara a proteinelor variaza intre 44 000 ( ovalbumina) si 630 000 ( tiroglobulina) Proprietatile proteinelor Proprietati fizice Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele).Structura proteinelor Proteinele sunt formate din lanturi foarte lungi din mii de molecule de aminoacizi unite prin legaturi peptidice. Ca si aminoacizii. Pierderea valorii biologice a proteinelor in cadrul procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile in structura tertiara si cuaternara a acestora. Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste electroforeza. Spirele alfa-helixului sunt legate intre ele prin punti de hidrogen.i. a razelor X sau a razelor γ (gamma). Hidroliza proteinelor se realizeaza sub actiunea acizilor . pentru determinari cantitative ( arata concentratia proteinei dintr-o proba biologica) sau la deproteinizarea produsilor biologici ( separarea unei proteine care deranjeaza la identificarea altei substante). ioni de metale pe care-i pot transporta in organism. Aceasta spirala formeaza structura secundara a proteinei.. formand asa-numitele monomere. Proprietati chimice Reactii de culoare 1. Monomerele se unesc formand structura finala a proteinei. proteinele dau compusi colorati in galben a caror culoare devine portocalie daca sunt tratati cu baze alcaline ( NaOH sau KOH). Unele saruri de metale grele denatureaza deasemenea proteinele. Aceste lanturi se pliaza sub forma unei spirale pe dreapta ( asemanatoare unui surub) care se numeste alfa – helix. . cu acid tricloracetic.Proteinele solubile precipita cu acizi minerali concentrati. la fierbere. Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C. mai rar. La incalzire proteinele coaguleaza. globuline β.V. solutiile de proteine sunt solutii tampon ( principalul sistem tampon al organismului uman). Comportarea acido-bazica a proteinelor este asemanatoare cu a aminoacizilor din care se formeaza. manunchiuri care alcatuiesc structura tertiara . Aceasta coagulare ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la actiunea razelor U. precum si o valoare a pH-ului unde sarcina globala este nula ( punct izoelectric). In mod asemanator. de sulf. globuline γ . sub forma de complecsi. proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si de masa lor moleculara. felul si ordinea liniara a aminoacizilor ce alcatuiesc proteina formeaza structura primara a proteinei. globuline α 1 . adica structura cuaternara. Aceste structuri se incolacesc formand ghemuri. iar proteina nu migreaza in camp electric. fibre. Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine. Proprietatea de ligand a proteinelor consta in faptul ca acestea pot lega in structura lor. poate fi redizolvata cu o baza. 2. valoarea biologica a proteinei sa nu se piarda). a. globuline α 2 . cu acetat de uranil etc. cu saruri de metale grele. cu solutii de alcooli sau de alti solventi organici. deci. cu solubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti. proteinele devin transportori prin organism ai unor substante pe care le solubilizeaza. proteinele au grupari –COO . Manunchiurile sunt rigidizate prin legaturi de hidrogen si. Reactia este utilizata la determinarea compozitiei si structurii proteinelor. La alte valori de pH. Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre polul – ( catod). Reactia biuretului – in prezenta solutiei de CuSO4 proteinele dau o coloratie caracteristica violet.si grupari -NH3+ . iar cele incarcate – vor migra spre polul + (anod). Aceste reactii sunt in general reversibile ( daca a fost precipitata cu un acid.

Digestia proteinelor Sub actiunea enzimelor din sistemul digestiv. ARN  Tratamentul leucemiilor cu L. proteinele se descompun treptat in proteoze → peptone polipeptide → oligopeptide → aminoacizi. In acest caz poate aparea o sensibilizare a organismului la alergii datorita absorbtiei proteinelor nehidrolizate. Fiecare celula capabila sa sintetizeze o proteina contine o matrice a acelei proteine individuale.activarea gruparii –COOH a aminoacizilor prin reactie cu ATP ( acid adenozin. Rolul hormonilor in reglarea sintezelor proteice  Hormonii tiroidieni accentueaza catabolismul proteic ( hipertiroidismul produce o slabire puternica)  Hormonii sexuali. „Materiile prime” sunt produsii de degradare ale lipidelor si glucidelor. Ambele enzime din stomac se numesc proteinaze ( actioneaza asupra proteinelor la pH= 1.) inhiba formarea lanturilor de ADN. In cazul adultilor absorbtia de proteine nehidrolizate determina aparitia alergiilor alimentare cutanate. formandu-se un alt aminoacid si un alt cetoacid decat cei initiali). Necesitatile zilnice de proteine Pentru a mentine un echilibru intre aportul si eliminarile de proteine sunt necesare 100 – 200 g de proteine zilnic. Absorbtia aminoacizilor in organism are loc printr-un proces de transport activ care implica un consum de energie. Acestea descompun peptidele pana la aminoacizi. respectiv C=O ( ceto) . la un pH alcalin ( 8 – 9). sinteza proteinelor. Digestia proteinelor incepe din stomac sub actiunea reninei ( labferment) si a pepsinei care transforma proteinele in proteoze si peptone. mai ales cei androgeni favorizeaza sintezele proteice ( pe aceasta proprietate se bazeaza anabolicele steroide – hormoni masculini modificati – care determina cresterea .a. Aceste enzime sunt proteinaze (tripsina) si peptidaze. deasemenea. unde sunt asezati intr-o ordine prestabilita . Nutritia parenterala Organismul poate asimila uneori proteinele introduse in organism pe cale parenterala. lipsa ATP inhiba. Este foarte important ca alimentele sa contina toti aminoacizii esentiali.asparginaza produce disparitia asparginei din organism si blocarea sintezelor proteice  Aminoacizii falsi. facandu-l mai rezistent la infectii. Digestia continua in duoden sub actiunea enzimelor pancreatice la pH aproape neutru ( 7 – 8) . tetraciclina s. Din duoden se ajunge in intestin unde. Biosinteza proteinelor Prima etapa in sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesentiali. Acesta participa la reactii de transaminare ( = reactii biochimice in care 2 molecule isi schimba reciproc gruparile functionale amino (–NH2 ). Aceste sinteze au loc in celule. In unele situatii pot fi absorbite siproteine nehidrolizate ( la sugari).5 – 2). Procesul de biosinteza decurge in 3 etape principale : . actioneaza numai peptidaze. De aceea se prefera administrarea de solutii de aminoacizi pe cale parenterala. In acest fel anticorpii din laptele matern trec in organismul sugarului. Vitamina B 6 faciliteaza absorbtia aminoacizilor. lipsa unor aminoacizi esentiali. dintre care un rol esential il are acidul glutamic.transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici. A doua etapa consta in reactii ale aminoacizilor intre ei cu formarea lanturilor caracteristice peptidelor si proteinelor.legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de desprinderea moleculei nou-formate. Aceste procese au loc in primul rand in ficat si in inima. Inhibarea sintezei de proteine este determinata de perturbarea diverselor procese implicate in sinteza:  Analogii chimici ai bazelor purinice si pirimidinice ( unele citostatice) inhiba formarea ARNm  Unele antibiotice ( mitomicina. precum si argintina si histidina care nu pot fi sintetizate in organism in cantitati suficiente.trifosforic) .

scaderea imunitatii .incetinirea vindecarii ranilor . Aminoacizii se transforma in produsi din care rezulta lipide sau .in hepatita cronica cresc mai ales gama si beta – globulinele.cresc globulinele γ .leziuni hepatice . se pozitiveaza si testele de disproteinemie. sunt medicamente interzise datorita efectelor secundare )  Insulina nu influenteaza direct sinteza proteinelor.) . reactia Kunkel.Pierderi mari de proteine .anemii . dar nu mai cresc globulinele. lipsa aminoacizilor esentiali din alimente etc.apare o crestere marcata a gama-globulinelor si apare o proteina patologica (paraproteina) o hipogamaglobulinemia – scad gama-globulinele Degradarea si catabolizarea proteinelor Proteinele. ca la sindromul nefrotic o Afectiuni hepatice – in hepatita acuta se pozitiveaza foarte intens reactia Tymol si reactia Kunkel ZnSO4 .Scaderea absorbtiei ( boli ale sistemului digestiv) .Exagerarea catabolismului .12% ) o globuline γ ( 12 – 18 % ) o globuline β. fenomenul este insotit de cresterea fibrinogenului si a VSH-ului o inflamatia cronica . reactia Gross etc) sau prin electroforeza in urma careia se separa cele 5 fractiuni de proteine plasmatice : o albumine ( 50 – 65%) o globuline α 1 ( 3 – 5% ) o globuline α 2 ( 6 . alaptare etc) . scad albuminele . de obicei hipovitaminoze cauzate : . cresc globulinele α 2 si globulinele β.Aport insuficient ( subalimentatie.Insuficienta hepatica . Disproteinemiile constau in modificarea raporturilor cantitative dintre diferitele fractiuni proteice. Pot fi puse in evidenta prin reactii de precipitare ( reactia Tymol. ( 8 – 14% ) Raportul albumine/ globuline trebuie sa fie supraunitar. Starile de carenta proteica sunt insotite de alte carente. In caz de afectiuni apar diferite efecte : o inflamatie acuta – creste procentul de globuline α 2 in defavoarea albuminelor. Tratamentul consta in administrarea unui regim bogat in proteine si indepartarea cauzei care a determinat carenta respectiva. o Enteropatia exudativa – pierderi de proteine din cauza pierderilor intestinale . scad albuminele. dar hormonul somatotrop are efect stimulatoral sintezelor numai in prezenta sa. urmate de scaderea albuminelor si de hipoproteinemie. crestere.masei musculare si rezistenta la efort fizic.hipovolemie (= scaderea volumului de sange) etc.edem de foame . iar reactiile amintite la hepatita acuta sunt intens pozitive o paraproteinemii . sub influenta catepsinelor tisulare (= enzime ce degradeaza proteinele) .scaderea concentratiei urinii . creste VSHul o sindromul nefrotic – apar pierderi de albumine pe cale renala. se degradeaza la aminoacizii din care s-au format.Necesitati crescute nesatisfacute de aport ( graviditate.Cauze iatrogenice ( medicamente care inhiba sinteza proteinelor) Carentele prelungite de proteine duc la debilizarea tuturor functiilor organismului care se manifesta prin mai multe forme : . in ciroza hepatica gamaglobulinele cresc si peste 50%.

Exista 3 forme de ARN diferite . Forma spatiala este de dublu α –helix. O nucleotida este formata din : . In cursul diviziunii celulare.glucide. ARN-ul are doar un singur lant rasucit sub forma de α – helix ( spirala dreapta). iar restul este utilizat la sinteza altor compusi aminati ( hemoglobina. Si aminoacizii esentiali pot fi catabolizati. alti aminoacizi etc. Se gaseste in nucleul celulelor.o baza azotata purinica ( adenina sau guanina pt. intre cele 2 spirale se formeaza punti de hidrogen. ADN. ADN) . cele 2 lanturi se desfac si servesc drept model pentru cate o noua molecula care va fi identica cu molecula-mama. ARN-ul ( acidul ribonucleic) difera de ADN prin faputl ca in loc de dezoxiriboza are riboza si in loc de timina are uracil.un radical fosfat . baze azotate. a. ACIZII NUCLEICI Sunt formati din lanturi lungi de nucleotide care sunt legate una de alta prin legaturi esterice.). in cromozomi. adenina dintrun lant se leaga obligatoriu de timina din celalalt lant. codul genetic este transmis celulelor – fiice. Prin acest procedeu. iar dintre bazele pirimidinice contine citozina si uracilul. care indeplinesc roluri diferite in transmiterea codului genetic si in sinteza de proteine : . uracil pt. chiar daca ei nu pot fi sintetizati in organism.o pentoza ( riboza pt. amandoi) Baze purinice Adenina Guanina Baze primidinice Citozina Timina Uracil Pentoze Riboza Dezoxiriboza ADN – ul ( acidul dezoxiribonucleic) este alcatuit din nucleotide care au in structura lor dezoxiriboza. ARN si dezoxi-riboza pt. ARN si ADN) sau pirimidinica ( timina pt. Acest lucru face posibila sinteza unei molecule noi de ADN dintr-o jumatate ( 1 lant) .i. dintre bazele purinice contine adenina si guanina. Amoniacul rezultat in urma reactiilor de dezaminare va fi transformat partial in uree si eliminat prin urina. adica este format din 2 lanturi de nucleotide rasucite sub forma unor spirale drepte . Structurile celor 2 lanturi sunt dependente una de cealalta. iar guanina se leaga intotdeauna de citozina ( regula imperecherii). ARN si citozina pt.

apoi difuzeaza in citoplasma unde se asociaza cu ARNr si actioneaza ca un tipar pentru sinteza de proteine. Ei au semnificatie de sfarsit de lant polipeptidic. . are rolul de a transporta aminoacizii la locul potrivit pe molecula de ARNm Codul genetic Aranjarea aminoacizilor. apoi este fragmentat in mai multe portiuni care se asociaza cu proteine specifice formand ribozomii (= organite celulare la nivelul carora se sintetizeaza proteinele). sau mai precis. Exista 20 de aminoacizi si 64 de codoni posibili. Ansamblul acestr codoni reprezinta codul genetic. Acesta se numeste anticodon. Trei nucleotide se unesc.o ARNm ( mesager) – se formeaza in nucleul celulei dupa regula imperecherii. Fiecarui codon de pe ARNm ii corespunde un codon de pe ARNt . Trei codoni nu determina niciun aminoacid. Unii aminoacizi sunt determinati de mai multi codoni (triplete). a ARNt corespunzator pe molecula de ARNm este conditionata de secventa bazelor purinice si pirimidinice din ARNm. cu formare de codoni. rolul sau principal este de a transmite codul genetic inmagazinat in structura ADN o ARNr ( ribozomal) – se sintetizeaza la nivelul nucleolului dupa tiparele furnizate de ADN. conform regulii imperecherii. rolul sau principal este de a furniza enzimele necesare formarii proteinelor o ARNt ( de transport sau de transfer) – se mai numeste si ARN solubil.