You are on page 1of 7

ROLUL PROTEINELOR IN

ORGANISM

Proteinele sunt substane macromoleculare prezente n celulele tuturor organismelor vii unde
reprezint peste 50% din masa uscat a acestora. Proteinele ndeplinesc n organismele vii mai multe
funcii biochimice absolut indispensabile tuturor proceselor metabolice i fiziologice.
a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale ce reprezint constitueni principali ai
membranei celulare, citoplasmei, organitelor subcelulare, umorilor i fluidelor tuturor organismelor
vii.
b) Rolul energetic este asigurat prin faptul c n urma degradrii lor catabolice se elibereaz o
mare cantitate de energie ce se nmagazineaz n legturile macroergice ale moleculelor de ATP,
energie ce va fi utilizat n diferite procese vitale (efort fizic i intelectual, procese de biosintez etc.).
c) Rolul reglator este ndeplinit de o serie de hormoni cu structur polipeptidic (hormonii
reglatori ai hipotalamusului, ai hipofizei, hormonii pancreasului, hormonii paratiroidieni, ai timusului
i cei gastrointestinali).
d) Rolul de aprare este ndeplinit de proteinele specifice din clasa imunoglobulinelor
(anticorpi) care prezint proprieti speciale de a interaciona cu proteinele strine (antigene) n
procesul complex de aprare a organismului fa de agenii patogeni din mediul extern.
e) Rolul de transport al proteinelor se refer att la transportul activ prin membranele
biologice care se efectueaz cu consum energetic, contra gradientului de concentraie al metabolitului
transportat, ct i la transportul specific al unor metabolii sau elemente absolut necesare vieii. n
acest din urm caz, un exemplu concludent l reprezint hemoglobina al crui rol biologic const n
transportul oxigenului de la plmni la nivelul tuturor organelor i esuturilor i a dioxidului de
carbon pe calea invers.
f) Rol n contracia muscular. Procesul contraciei musculare, care st la baza efortului
fizic, este un proces fiziologic i biochimic complex realizat prin consum energetic (cnd se
utilizeaz energia nmagazinat n legturile macroergice ale moleculelor de ATP) de ctre o serie de
proteine specifice actina i miozina ce formeaz un complex proteic cuaternar cunoscut sub
numele de complexul acto-miozinic.
g) Rolul catalitic este ndeplinit de ctre enzime care sunt, fr excepie, substane proteice.
n afara funciilor enumerate mai sus, proteinele reprezint instrumentul molecular al expresiei
informaiei genetice coninute n acidul deoxiribonucleic din cromozomi. De aceea, proteinele sunt
componente structurale i funcionale intim legate de procesele vieii, procese ce nu pot i concepute
n lipsa substanelor proteice.
Clasificarea proteinelor
n funcie de structura loc chimic, de rolul pe care l ndeplinesc n organismele vii i de
proprietile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n mai multe moduri.
Delimitarea net ntre proteine i polipeptide este foarte dificil deoarece exist proteine
alctuite numai din catene polipeptidice (aa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea

autorilor delimiteaz aceste dou clase de biomolecule dup masa lor molecular considernd c
polipeptidele au o mas molecular de pn la 10.000 Da, iar proteinele au masa molecular
superioar acestei valori. n funcie de forma moleculelor, proteinele sunt de dou tipuri:
proteine fibrilare care au molecula filiform i sunt, n general, insolubile n ap. Din
aceast grup fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.
proteine globulare a cror molecul are form sferic sau elipsoidal i sunt uor solubile n
ap. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice i alte.
n funcie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se mparte n 6 clase
astfel:
Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joac rol plastic, adic acele
proteine ce intr n structura membranelor biologice, a esuturilor i organelor. Proteinele structurale
cele mai bine studiate sunt: colagenul ntlnit n esutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
etc., elastina ce intr n structura esutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din mtasea
produs de Bombix mori, sclerotina ntlnit n exoscheletul insectelor, keratina ce se gsete n
cantiti mari n derm, pr, pene etc., proteinele membranare ce intr n structura tuturor
membranelor biologice i altele.
Proteinele de rezerv au rolul principal de a constitui principala rezerv de aminoacizi a
organismelor vii. Din aceast grup fac parte cazeina care este componenta proteic major a
laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezint principala protein de rezerv din
boabele de porumb, ovalbumina i lactalbumina din ou i respectiv din lapte, feritina care
faciliteaz acumularea ionilor de fier n splin i altele.
Proteinele contractile au un rol important pentru micarea organismelor vii fiind implicate
n contracia muchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina i
miozina implicate n contracia miofibrilelor i dineina care asigur micarea cililor i flagelilor la
nevertebrate.
Proteinele de transport sunt proteine cu o structur deseori complex ce ndeplinesc un
important rol n transportul diferiilor metabolii n organism. Cele mai bine studiate proteine de
transport sunt hemoglobina care asigur transportul oxigenului i dioxidului de carbon, mioglobina
cu rol n transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaz transportul
acizilor grai n circulaia sanguin, -lipoproteinele serice care asigur transportul lipidelor n snge
etc. Tot din aceast categorie fac parte i transportorii membranari care realizeaz transportul activ,
contra gradientului de concentraie, al diferiilor metabolii prin membranele biologice.
Proteinele cu rol catalitic i hormonal reprezint o grup extrem de important de proteine
funcionale. Din aceast grup fac parte enzimele (care sunt toate, fr nici o excepie, proteine),
precum i unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici,
hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).

Proteine cu rol de protecie. Acestea sunt proteine implicate n diferite procese fiziologice
de protecie i aprare a organismului fa de anumii factori externi. Cele mai bine studiate sunt
trombina (o protein ce particip la procesul coagulrii sanguine), fibrinogenul (care este
precursorul fibrinei, protein implicat, de asemenea, n procesul coagulrii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile s formeze compleci anticorp antigen cu
proteinele strine organismului respectiv i altele.
n funcie de structura lor chimic, proteinele se mpart n dou mari grupe: proteine simple i
proteine complexe.
Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale cror molecule sunt formate
numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul c prin hidroliz complet,
holoproteinele pun n libertate numai aminoacizi. Din aceast grup fac parte o serie de proteine ce
ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice: , i -globulinele serice, anticorpii,
histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
Proteinele complexe (numite i conjugate, sau heteroproteine) conin n molecula lor, pe
lng componenta proteic i o component de alt natur numit grupare prostetic. La rndul lor,
heteroproteinele se mpart n mai multe grupe n funcie de natura chimic a gruprilor prostetice.
Cromoproteinele conin n molecula lor o grupare prostetic de natur protoporfirinic. Din
aceast categorie fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc importante funcii biochimice i
fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
Lipoproteinele conin n molecula lor grupri prostetice de natur lipidic. Din aceast
grup fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
Fosfoproteinele. Gruprile prostetice ale hetero-proteinelor din aceast grup sunt
reprezentate de resturi de serin esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt
cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina i altele.
Glicoproteinele conin grupri prostetice de natur glucidic (galactoza, manoza, unele
hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determin grupele
sanguine i altele.
Metaloproteinele conin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) n calitate de grupare
prostetic. Din aceast grup fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina,
conalbumina, ceruloplasmina i altele. Trebuie menionat faptul c la metaloproteine, ionul metalic
este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice i nu este inclus ntr-o alt
structur (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
Flavoproteinele conin un flavinnucleotid n calitate de grupare prostetic. Din aceast
grup fac parte flavoenzimele FMN- i FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacidoxidazele etc.).

Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorit faptului c
gruparea lor prostetic este reprezentat de un acid nucleic. n funcie de natura acidului nucleic ce
joac rol de grupare prostetic ele se mparte n ribonucleoproteine (nucleoproteine ce conin ARN)
i deoxiribonucleoproteine (ce conin ADN n calitate de grupare prostetic).
n moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice ca i n
cazul peptidelor.
Datorit efectelor electronice, i n cazul proteinelor legtura peptidic prezint un caracter
parial de legtur dubl, mpiedicnd rotirea liber a substituenilor.
Structura proteinelor
Elucidarea structurii proteinelor a reprezentat i continu s reprezinte una din problemele
principale ale biochimiei aplicate. Fiecare protein nativ reprezint un edificiu tridimensional
complex a crui conformaie depinde de dispoziia spaial a catenelor polipeptidice din care este
format. Orientarea n spaiu a catenelor polipeptidice componente poart denumirea de conformaie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezint o structur chimic mult mai complex de
care depind n mod direct funciile lor biologice i care se caracterizeaz prin existena a patru nivele
de organizare numite structur primar, secundar, teriar i respectiv cuaternar.
1. Structura primar a proteinelor este dat de numrul, natura i succesiunea resturilor de
aminoacizi n catenele polipeptidice ce intr n structura acestora.
n structura primar, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice identice cu cele
ntlnite n structura peptidelor.
Studiul peptidelor sintetice cu ajutorul metodei difraciei de raze X prin cristale pure a permis
determinarea distanelor interatomice ntr-o caten polipeptidic, precum i a unghiurilor dintre
atomii componeni. Aceste determinri au demonstrat existena unei perioade de identitate de 7,2
pentru fiecare dou resturi de aminoacizi. Totodat s-a observat c distana interatomic C N este
mai mic, iar distana C = O este mai mare dect cele normal ntlnite n ali compui.
Aceste rezultate indic prezena unei stri de rezonan a legturii peptidice ntre dou forme
limit din care cauz, legtura peptidic C N nu este simpl ci parial dubl, fiind astfel mpiedicat
rotaia liber a substituenilor. Acest caracter de legtur parial dubl are o importan deosebit
pentru structurile de ordin superior ale proteinelor.
La nivelul legturilor peptidice se ntlnete izomeria de tip trans, iar rotaia liber este
permis numai la nivelul celorlalte legturi covalente. Orientarea spaial a catenelor polipeptidice
este datorat, n principal, acestor rotaii libere n jurul legturilor menionate.
2. Structura secundar a proteinelor.
Structura secundar este dat de orientarea spaial a catenei polipeptidice, fr a lua n
calcul interrelaiile dintre radicalii aminoacizilor. Posibilitatea de rotaie a radicalilor de aminoacizi n
jurul axelor de legtur C-C i C-N din lanul polipeptidic favorizeaz apariia unei structuri

spaiale specifice a macromoleculelor de protein, cunoscute sub numele de structur secundar.


Structura secundar este stabilizat de puni de hidrogen care se formeaz intracatenar sau
intercatenar ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice. Legturile de hidrogen sunt
dispuse aproape paralel cu axa -helixului. Cea mai rspndit variant a structurii secundare a
lanurilor polipeptidice este -helixul sau structura -helicoidal.

Fig. I.2. Reprezentarea schematic a modelului -helicoidal al structurii secundare a


proteinelor (dup Buckow, 2006).
Fiecare tur (spir) este alctuit din 3,6 resturi de aminoacizi. Distana ntre ture de-a lungul
axei -helixului este egal cu 0,541nm (). Diametrul -helixului este de 0,101nm (). O alt
variant a structurii secundare a proteinelor este structura -pliat care este de dou tipuri:
modelul straturilor pliate antiparalele format din lanuri polipeptidice n form de zig-zag,
ale cror grupe NH2 terminal i COOH terminal sunt orientate n direcii opuse;
modelul straturilor pliate paralele alctuit din lanuri polipeptidice cu aceeai orientare (fig.
I.3).Ambele tipuri, existente n proporii diferite, sunt stabilizate prin puni de hidrogen intercatenare
ntre grupele carbonilice i aminice ale legturilor peptidice din lanurile polipeptidice adiacente.

Fig. I.3. Reprezentarea schematic a modelului straturilor pliate ale structurii secundare a
proteinelor(dup Buckow, 2006).
Structura teriar. Structura teriar reprezint replierea i nfurarea segmentelor helicoidale i -pliate ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau globul. Structura

teriar a proteinelor se constituie ntr-un sistem stabil datorit interaciunilor hidrofobe ntre radicalii
laterali ai aminoacizilor, legturilor de hidrogen, legturilor ionice i legturilor disulfidice.
Structura cuaternar. Structura cuaternar este specific numai anumitor proteine i
reprezint nivelul de organizare structural cel mai nalt. Este rezultatul asocierii a dou sau mai
multe catene polipeptidice numite protomeri, fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar
ntr-un conglomerat spaial complex. Proteinele formate din mai multe lanuri (catene) polipeptidice
se numesc proteine oligomere.
Proprieti specifice proteinelor
Masa molecular a proteinelor este foarte mare i diferit de la cteva mii pn la sute de mii
i chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700
D. Solubilitatea proteinelor este diferit. Unele se dizolv uor n ap i soluii saline, altele numai n
soluii de sruri sau n amestecul de ap i alcool. Sunt insolubile n solveni organici. Precipitarea
proteinelor poate fi reversibil sau ireversibil. Precipitarea ireversibil se mai numete denaturare
care poate fi cauzat de factori fizici (cldur, radiaii, agitare) sau de diferii reactivi. Denaturarea
conduce la schimbarea proprietilor fizice i reactivitii moleculelor proteice. De cele mai multe ori
prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologic.
Soluiile de proteine au comportare de acid sau baz (amfoter) n funcie de partenerul cu care
reacioneaz, deoarece conin grupe NH2 i -COOH libere, aparinnd aminoacizilor constitueni.
Caracterul amfoter al proteinelor se afl la baza funciei lor de sisteme tampon care asigur
meninerea constant a pH-ului lichidelor biologice n organismul animal i vegetal. Starea de
ionizare a proteinelor determin migrarea lor n cmpul electric Pe aceast proprietate se bazeaz
separarea i determinarea cantitativ a proteinelor cu ajutorul electroforezei. La un pH specific pentru
fiecare protein denumit punct izoelectric (pI), moleculele ei sunt neutre din punct de vedere electric
i nu se deplaseaz sub aciunea curentului electric. Molecula proteic se ncarc pozitiv dac pH-ul
mediului este mai mic dect pI i negativ dac pH-ul mediului este mai mare dect pI.

Bibliografie
1. Dumitru, I. F. 1980, Biochimie, Ed. Did. i Ped., Bucureti.
2. Artenie, Vl. 1987, Biochimia i organizarea molecular a cromozomului eucariot, Ed.
Univ. Al. I. Cuza Iai.
3. Artenie, Vl. 1991, Biochimie, Ed. Univ. Al. I. Cuza Iai.
4. Cojocaru, D.C., Mariana Sandu 2004, Biochimia proteinelor i acizilor nucleici, Ed. Pim,
Iai
5. Gavril Ardelean 2001, Biochimia si energetica contractiei musculare, Ed. Bion, Satul
Mare