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Proteína
De Wikipedia

Modelo de una proteína en 3D
Las proteínas (del griego proteion,
primero) son macromoléculas de masa
molecular elevada, formadas por
aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias
cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen además
fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:

oligopéptido: número de aminoácidos <10

polipéptido: número de aminoácidos > 10

proteína: número de aminoácidos > 50

Son las más abundantes de las biomoléculas, pues constituyen más del 50 por ciento del peso
seco de las células.
Son sustancias muy versátiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la información suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

1 Funciones

2 Clasificación

3 Estructura

4 Temas relacionados

5 Lista de proteínas

6 Véase también

7 Referencias bibliográficas

8 Resumen

Funciones

Activas.

Catalizadores (enzimas).

Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).

Transportadora ]]).

Resumen

Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos. Son indispensables en la alimentación. Clasificación Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios  Según su forma: . Entre ellas. ciertas hormonas y albúmina o clara de huevo.2 La Proteína es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula. figuran las enzimas. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas.

Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. algunas hormonas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. pierde la conformación y su función.  Estructura secundaria. proteínas de transporte.  Estructura terciaria. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos. anticuerpos. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:  Estructura primaria.  Nivel de dominio. [editar] Temas relacionados  Propiedades de las proteínas  Holoproteínas  Heteroproteínas  Proteómica (o proteinómica). pH. son ejemplo de proteínas globulares. (sólo globulares). Estructura Presentan una disposición característica en condiciones ambientales. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares). si se cambia la presión. Lista de proteínas  Anticuerpos  Hemoglobina  Insulina Síntesis proteica De Wikipedia . Conjugadas o heteroproteínas: Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas. etc. La mayoría de las enzimas.  Estructura cuaternaria.3 Fibrosas: Presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura segundaria. temperatura.  Según su composición química: Simples u holoproteínas:: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.  A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

De hecho. La colinearidad debe establecerse como mínimo entre cada aminoácido y tripletes de nucleótidos. sólo dan dieciséis posibilidades. Una vez finalizada la síntesis de una proteína. Ochoa y Khorana. Los tripletes que codifican aminoácidos se denominan codones. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt). 3.4 La síntesis de proteínas o traducción del ARNm es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas a partir de los aminoácidos. La confirmación de esta hipótesis se debe a Nirenbert. es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra. con lo cual. La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. 2. y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde. una misma molécula de ARN mensajero. el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. Uracilo. está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente. y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm). Terminación de la síntesis. es evidente que la relación no puede ser un aminoácido por cada nucleótido. Iniciación de la síntesis. c) Asociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces de grupos prostésicos para constituir las proteínas. Tabla de contenidos       1 Activación de los aminoácidos 2 Iniciación de la síntesis de proteínas 3 Elongación de la cadena polipeptídica 4 Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica 5 Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las proteínas 6 Enlaces externos . Elongación de la cadena polipeptídica. ni tampoco por cada dos nucleótidos. ya que los cuatro tomados de dos en dos. es obvio que algunos aminoácidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes. dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia. En la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir las siguientes etapas: a) Activación de los aminoácidos. Es el paso siguiente a la transcripción del ADN a ARNm. Citosina y Guanina). específico para cada uno de ellos. b) Traducción: 1. por complementariedad de bases. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinación de cuatro elementos o nucleótidos tomados de tres en tres con repetición). Como existen 20 aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en el ARNm (Adenina.

uno detrás de otro. Según la terminación del tercer codón. Se produce la translocación ribosomal. Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica El final de la síntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt. liberándose AMP. que se denomina polirribosoma. según el número de aminoácidos que contenga el polipéptido. formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación. UAG y UGA. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. por varios ribosomas a la vez. El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el radical amino (NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Elongación de la cadena polipeptídica El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Son tres: UAA. puede ser leído o traducido. hasta cientos de veces. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces. El primer triplete o codón que se traduce es generalmente el AUG. si es lo suficientemente largo. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de ellos y. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa GTP. se observa como un rosario de ribosomas. Tras la traducción hay proteínas enzimáticas que ya son activas y otras que precisan eliminar algunos aminoácidos para serlo. Así la cadena polipeptídica adquiere una configuración espacial determinada. Este proceso viene regulado por los factores R. Al microscopio electrónico. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. que se asocia al primer triplete codón del ARNm según la complementariedad de las bases. El dipeptilARNt queda ahora en el centro P. aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. En procariotas es la formilmetionina. donde se sitúa el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucleótidos denominado anticodón. A este grupo de moléculas se une la subunidad ribosómica mayor. Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las proteínas Conforme se va sintetizando la cadena polipeptídica. ésta va adoptando una determinada estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente de hidrógeno y los enlaces disulfuro. Generalmente se separa el aminoácido metionina o . Iniciación de la síntesis de proteínas Es la primera etapa de la traducción o síntesis de proteínas. fosfato y quedando libre la enzima. por lo tanto. Tal proceso es conocido como plegamiento de proteínas. respectivamente. que corresponde con el aminoácido metionina en eucariotas. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI). que vuelve a actuar. Un ARNm.5 Activación de los aminoácidos Los aminoácidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP son capaces de unirse a un ARNt específico y dan lugar a un aminoacil-ARNt. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. El centro peptidil o centro P.

Cuando los mecanismos de control fallan. Consultado el 11/1/2002.mx/proteinas/estructura/index.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica" Referencias bibliográficas  Rodríguez-Sotres. y las proteasas deben degradar aquellas proteínas que a pesar de la acción de las chaperonas no se pliegan correctamente.wikipedia. Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena polipeptídica o por varias subunidades. La estructura de las proteínas. http://depa. Las proteínas chaperonas tienen la función de plegar o replegar correctamente a las proteínas recién sintetizadas (modificación postraduccional). Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo prostético) para ser funcionantes o activas.unam. se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Rogelio.pquim. según provengan del mismo o de genes diferentes.html . El control de calidad del plegamiento de las proteínas para adquirir la estructura cuaternaria o conformación tridimensional. Obtenido de "http://es. las proteínas dañadas se acumulan causando enfermedades amiloidogénicas. Las subunidades pueden ser iguales o distintas.6 aminoácido iniciador.