LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA DASAR

“PROTEIN”

DISUSUN OLEH :
NAMA

:

DIANIRA G. MAENGKOM

NIM

:

13533039

KELAS

:

C

KELOMPOK

:

2 (DUA)

JURUSAN KIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI MANADO
OKTOBER 2015

yang berarti “pertama”. serta membandingkan kadar protein dalam susu bubuk dan susu cair. Picture by : Salomon Fryhle.A. berasal dari kata Yunani.3% air (sekitar 85. proteios. Ia juga membentuk otot. Protein bersama-sama dengan lipid dan tulang membentuk kerangka tubuh hewan. Hari/ Tanggal Percobaan : Jumat / 2 Oktober 2015 C. Semua enzim tumbuhan dan hewan adalah protein. Emil Fischer dan Franz Hofmeister secara terpisah menemukan bahwa asam-asam α amino dalam membentuk protein terikat satu sama lain dengan ikatan peptida. Beberapa protein spesifik menyusun protein susu. Untuk mengisolasi dan menentukan kadar protein (kasein) yang terkandung dalam susu.larutan susu dan putih telur. Protein pada bagian padat (disebut kasein) dan protein pada bagian cair (disebut whey). 2.7%) .25%. Unit protein yang terkecil adalah asam α-amino. Untuk mengamati reaksi dan perubahan warna yang terjadi ketika dilakukan uji biuret pada larutan pati. dan berbagai hormon.5%-88. Kadar kasein dalam susu mencapai 80% (Judarwanto.000 jenis protein. masing-masing mempunyai fungsi fisiologis sendiri-sendiri (Chang.Raymond 2004). Tubuh manusia diperkirakan mengandung 100. Komposisi yang diperkirakan dalam susu adalah: a) 87. Ikatan peptida adalah ikatan yang dibentuk oleh gugus amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lainnya. antibodi. Tujuan Percobaan : 1. Dalam kehidupan. Kasein merupakan protein yang terbesar dalam susu dan sisanya berupa whey protein. Dasar Teori Sebutan : protein pertama-tama dipakai pada tahun 1838. D. Org Chemistry Edisi 10 Protein dalam susu mencapai 3. Judul Percobaan : Isolasi Protein Kasein dari Susu B. Pada tahun 1902. protein mempunyai fungsi yang sangat penting. 2009).

18% misalnya asam sitrat. enzim rennet dan alkohol. Oleh karena itu kasein dalam susu dapat dikoagulasikan atau digumpalkan oleh asam yang terbentuk di dalam susu sebagai aktivitas dari mikrobia. enzim-enzim. Kasein yang merupakan partikel yang besar dan senyawa yang kompleks tersebut dinamakan juga kasein misel (casein micell). sulfat. Di dalamnya tidak hanya terdiri dari zat-zat organik.4%-5. Ada tiga jenis protein yang terdapat pada susu : kasein. berkisar antara 30 – 300 mμ. Kasein adalah protein yang khusus terdapat dalam susu. Protein globular cenderung untuk melipat dirinya menjadi unit-unit padat yang hampir mendekati bentuk bulat. Mg. laktalbumin dan laktoglobulin. Cu. bikarbonat. phosphor. tiamin. tidak berbau dan tidak mempunyai rasa yang khas. laktat. P. lipase. Jenis protein ini tidak membentuk interaksi intermolekuler antara unitunit protein (ikatan hidrogen dsb) seperti pada protein fibrous.0%).8% padatan bukan lemak (sekitar 7. Menurut Adnan (1984). yaitu: protein 3. Fe. Kasein juga mengandung sulfur (S) yang terdapat pada metionin (0. Protein dapat diklasifikasikan secara umum dalam dua kategori : fibrous dan globular. misalnya peroksidase.b) 3. kasein di dalam susu merupakan partikel yang besar. dan magnesium. asetat. vitamin-vitamin.9%-10. Semua protein ini termasuk protein globular (Tim Dosen Praktikum Biokimia.25% (¾ kasein) laktosa 4. Zn. format. dan banyak e) f) g) h) lainnya. misalnya oksigen.65 % yaitu: Ca. Na. 2015). melainkan mengandung juga zat-zat anorganik seperti kalsium. Cl. gas-gas. asam 0. fosfatase. C.9% lemak susu (sekitar 2. Kasein misel tersebut besarnya tidak seragam. riboflavin dan lainnya. nitrogen. dan protein ini lebih mudah terlarut sebagai suspensi koloid. Dalam keadaan murni. Kasein dapat diendapkan oleh asam. D.5%) c) 8. sitrat.09%).6% d) mineral 0. K. katalase. oksalat. kasein berwarna putih seperti salju. .69%) dan sistin (0. misalnya vitamin A.

Komponen imunoglobin berperan dalam meningkatkan imunitas (system kekebalan tubuh). yang terdiri atas 3 atau lebih protein. serta anti-diare karena dapat menghambat pertumbuhan bakteri penyebab diare (Campylobacter. β. Komponen penting yang terkandung pada fraksi whey adalah β-lactoglobulin. beberapa protein utuh dapat menstimulasi reaksi kekebalan sistemik. α-lactalbumin merupakan protein penting dalam sintesis laktosa dan keberadaannya juga merupakan pokok dalam sintesis susu. Vibrio cholera. Protein ini dinamakan α. E. 2006). Dalam whey protein terkandung pula beberapa enzim. dan albumin serum (Anonim. α-lactalbumin. 2009). κ dan λ (Kleiner and Orten. Kasein tidak larut pada titik isoelektriknya. kasein ada sebagai garam.0. antibody. hormone. Peristiwa ini disebut dengan alergi protein (milk protein allergy) (Judarwanto.6 tapi setelah pH susu mendekati 7. imunoglobin (Ig). Sebagian besar whey protein tidak tercerna secara lengkap dalam usus. maka. glikomakropeptida. laktoferrin. coli) sedangkan laktoferrin merupakan protein pengikat zat besi yang dapat membantu meningkatkan penyerapan mineral zat besi dan seng (zinc) di usus (Anonim. . factor pertumbuhan (growth factor).1962). dan pembawa zat gizi (nutrient transporter). pH 4. Whey protein merupakan protein butiran (globular). 2006). Kasein bukan protein tunggal tapi dalam bentuk grup. Shigella.Kasein merupakan phosphoprotein. Kalsium Kaseinate.

Namun beberapa jenis protein tidak dapat diendapkan dengan garam. Protein dapat diendapkan antara lain dengan : 1. Penambahan garam (salting out) Pengaturan pH Pengaturan suhu Penambahan pelarut organic seperti alcohol atau aseton. bahkan penambahan garam akan mempertinggi kelarutannya (salting in). 2. tergantung pada konsentrasi dan jumlah muatan ionnya dalam larutan. 5. 1990). 4. Mengisolasi protein dengan memisahkan dari komponen senyawa lain (pengendapan) 4. Konsentrasi garam diibutuhkan oleh protein untuk mempercepat keluarnya larutan yang berbeda dari protein satu ke protein yang lainnya (Mayes dkk.Langkah-langkah yang ditempuh untuk pemurnin protein adalah sebagai berikut : 1. Langkah pertama dalam pemurnian protein tertentu kebanyakan dilakukan dengan teknik pengendapan. 3. Salting out merupakan metode yang digunakan untuk memisahkan protein yang didasarkan pada prinsip bahwa protein kurang terlarut ketika berada pada daerah yang konsentrasi kadar garamnya tinggi. affinity chromatography serta isoelectric focussing. Memurnikan protein dengan cara ultraviltrasi. dan kromatografi seperti ion exchange chromatography. Elektroforesis yaitu suatu proses pemisahan ion dan partikel netral berdasarkan ada atau tidaknya gaya tarik dari partikel-partikel ini ke arah elektrode pada pH larutan tertentu. Semakin tinggi konsentrasi dan jumlah . Pengaruh penambahan garam terhadap kelarutan protein berbeda-beda. Mengetahui letak protein (intraseluler atau ektraseluler) 3. Mengetahui sumber terdapatnya protein 2. size exclusion chromatography. sifat protein seperti ini dapat juga digunakan untuk pemurnian protein tersebut. Teknik ini terutama ditujukan untuk memisahkan protein dari senyawaan bukan protein yang terlarut.

Agen denaturasi yang umum adalah suhu tinggi. semakin efektif garam dalam mengendapkan protein (Yazid dan Nursanti. 2006). seperti yang dapat diekstraksi dari jaringan dengan menggunakan atau larutan garam encer. Albumin mengendap apabila ammonium sulfat dalam larutan tersebut telah jenuh. Pemurnian selanjutnya mungkin memerlukan prosedur kromatografi yang lebih teliti (Montgomery dkk. Philip Kuchel dkk. konsentrasi tinggi suatu senyawa seperti urea atau guanidin hidroklorida. Teknik sentrifugasi tersebut dilakukan di dalam sebuah mesin yang bernama mesin sentrifugasi dengan kecepatan yang bervariasi. Kelarutan protein akan berkurang bila kedalam larutan protein ditambahkan garamgaram anorganik. digabungkan dengan perubahan keadaan keasaman larutan dapat memisahkan campuran protein dengan cukup baik.Prinsip utama sentrifugasi adalah memisahkan substansi berdasarkan berat jenis molekul dengan cara memberikan gaya sentrifugal sehingga substansi yang lebih berat akan berada di dasar.pH ekstrem. 2009). Karena garam anorganik lebih menarik air maka jumlah air yang tersedia untuk molekul protein akan berkurang (Mayes dkk. Sentrifugasi banyak digunakan untuk mempercepat pengendapan protein (Anonim. 1963). 1993). 1990). contohnya 2500 rpm (rotation per minute) atau 3000 rpm (Holme and Peck. Pengendapan terus terjadi karena kemampuan ion garam untuk menghidrasi. Pemisahan dengan menggunakan garam ini. Pertama-tama globulin akan diendapkan dan kemudian dapat dipisahkan dengan sentrifus atau dengan penyaringan.Protein sangat mudah terdenaturasi ( berubah lipatan molekulnya). . 1993). sehingga terjadi kompetisi antara garam anorganik dengan molekul protein untuk mengikat air. dapat dipisah-pisahkan dengan penambahan sedikit demi sedikit ammonium sulfat. CH 3(CH2)10CH2OSO3-Na+. sedangkan substansi yang lebih ringan akan terletak di atas. Sodium sulfat lebih sesuai untuk pemisahan analitik dari plasma protein (Cantarow and Schepartz. 2002) Suatu campuran protein.muatan ionnya. dan detergen seperti natrium dodesil sulfat. Kegunaan dari ammonium sulfat untuk pemisahan protein adalah untuk mempercepat dalam menghubungkan klasifikasi dari albumin dan globulin.

 Ditambahkan perlahan-lahan asam asetat (cuka) ke dalam campuran susu sebanyak 10 mL (asam asetat : susu = 1 : 10) lalu diaduk perlahan dan dijaga campuran agar tetap berada pada rentang suhu (40°C – 50°C). Gelas Ukur 100 mL 11. Termometer 6. Tabung reaksi 9. Putih Telur F. NaOH 10% 6. Alat dan Bahan Alat yang digunakan : 1. Batang Pengaduk 5. Suhu air dapat dikontrol menggunakan termometer. Pipet tetes 10.E. Timbangan 7. Susu Cair 3. Asam Asetat 5-10% 5. Akuades 4.  Dihitung persen massa kasein yang berhasil diisolasi dari susu bubuk. Gelas arloji/cawan petri Bahan yang digunakan : 1. Kain Kasa 3. . Susu Bubuk 2. Gelas Piala 250 mL 2.  Dipisahkan kasein dari cairan dalam gelas piala dengan bantuan saringan dan diletakkan pada wadah lain yang bersih dan kering (gelas piala/gelas arloji/ wadah lain)  Dicuci endapan beberapa kali dengan air untuk menghilangkan asam asetatnya lalu keringkan. Isolasi Protein Kasein dari Susu Bubuk  Ditimbang sebanyak 15 gram susu bubuk dan dilarutkan menjadi 100 mL dengan air hangat (40°C – 50°C) di dalam gelas piala 250 mL. CuSO4 1% 7. Spatula 8. Pati 8.  Didiamkan sampai terbentuk endapan putih yang menandakan kasein dalam susu telah terpresipitasi/mengendap. Hotplate 4. Prosedur Kerja 1.

2. maka tambahkan lagi 1-10 tetes tembaga sulfat 1% sampai terbentuk warna merah muda atau ungu. susu cair.  Ditambahkan perlahan-lahan asam asetat (cuka) ke dalam campuran susu sebanyak 10 mL (asam asetat : susu = 1 : 10) lalu diaduk perlahan dan dijaga campuran agar tetap berada pada rentang suhu (40°C – 50°C). G. 3.  Didiamkan sampai terbentuk endapan putih yang menandakan kasein dalam susu telah terpresipitasi/mengendap. dan larutan pati secara terpisah  Dicampurkan dengan 2 mL natrium hidroksida 10%  Ditambahkan 1 tetes larutan tembaga sulfat 1%  Dicampurkan dengan baik dan jika warna merah muda atau ungu belum terbentuk. Isolasi Kasein dari Susu Cair  Dimasukkan sebanyak 100 mL susu cair ke dalam gelas piala 250 mL  Dipanaskan susu cair hingga mencapai suhu (40°C – 50°C). Isolasi Kasein dari Susu Bubuk dan Cair Bahan Susu Bubuk Massa Cawan Petri Kosong (gr) 53. Hasil Pengamatan 1.62 Massa Cawan Petri Berisi Endapan Susu (gr) 72.  Dihitung persen massa kasein yang berhasil diisolasi dari susu cair.1 . Uji Kualitatif pada Protein : Uji Biuret  Disiapkan 3 tabung reaksi berisi masing-masing 2 mL putih telur.  Dipisahkan kasein dari cairan dalam gelas piala dengan bantuan saringan dan diletakkan pada wadah lain yang bersih dan kering (gelas piala/gelas arloji/ wadah lain)  Dicuci endapan beberapa kali dengan air untuk menghilangkan asam asetatnya lalu keringkan.

Massa endapan susu cair=massacawan petri berisi endapan−massa cawan petri kosong ¿ 70.3 % 2.3 gr ×100 =19.5 gr Kadar amilum= massa endapan susububuk yang diperoleh ×100 massa total susu bubuk yang digunakan 18.65 a.1 gr−53. Uji Kualitatif Protein : Uji Biuret Bahan percobaan Putih telur Susu cair Pati Hasil pengamatan + (Biru Kehitaman) + (Biru muda) ̶ .35 70.3 100 mL Protein Hasil Isolasi Kasein % Massa Susu Bubuk 123.3 gr Kadar amilum= ¿ massa endapan susucair yang diperoleh ×100 volume total susu cair yang digunakan 19.65 gr −51.5 gr ×100 =123.62 gr=18.3 % Susu Cair 19.35 gr=19. Massa endapan susu bubuk =massa cawan petri berisi endapan−massacawan petri kosong ¿ 72.Susu Cair 51.3 15 gr ¿ b.

H. Kasein mengandung gugus fosfor sehingga dapat diisolasi dengan penambahan asam. Karena itu pemanasan akuades tidak sampai pada titik didihnya (100˚C) melainkan pada suhu 40 ̶ 50 ˚C (air hangat) agar denaturasi struktur protein tidak terlalu banyak / hanya mengubah kestabilannya Pada dasarnya kasein merupakan protein yang stabil terhadap pemanasan dan tidak mengalami denaturasi apabila air susu dipanaskan. Begitu pula dengan susu bubuk yang dilarutkan dalam air panas dengan suhu 40 ̶ 50 ˚C. Perlakuan pertama yaitu dengan memanaskan susu cair dengan suhu 40 ̶ 50 ˚C. Jika asam ditambahkan ke dalam susu. Akan tetapi pemanasan ini akan mengubah stabilitas kasein dan menyebabkan kasein nantinya mudah dilakukan pengendapan (presipitasi). kami melakukan 2 percobaan. Percobaan 1 yaitu pemisahan atau isolasi protein yang terdapat dalam susu. yaitu protein kasein. Pada titik isoelektris ini kasein bersifat hidrofobik.Pemanasan dapat menyebabkan denaturasi atau rusaknya struktur protein sehingga mempercepat pengendapan protein. hal ini dimaksudkan untuk membandingkan kandungan kasein paling banyak pada kedua jenis susu ini. Diperlukan larutan yang lebih asam untuk asam amino untuk asam amino golongan ini untuk menambah proton gugus karboksilat. Titik isolistrik untuk asam amino yang asam terletak kira-kira pada pH = 3. Pemanasan ini bertujuan untuk menurunkan kelarutan protein sehingga dapat mengendapkan protein susu pada kondisi yang sesuai. pH isoelektrik adalah keadaan dimana asam amino mempunyai muatan listrik yang netral. Lalu dilakukan penambahan asam asetat 5-10 % pada susu setelah pemanasan secara perlahan-lahan sampai kasein mengendap. kasein akan berikatan antar muatannya sendiri membentuk lipatan ke dalam sehingga terjadi pengendapan yang relatif cepat. Pembahasan Pada percobaan ini. Penambahan asam mengakibatkan penambahan ion H+ sehingga akan menetralkan protein dan menuju tercapainya pH isoelektrik. muatan negatif pada permukaan luar micelle ternetralisasi (gugus fosfat terprotonasi) dan protein menjadi netral dan terpresipitasi (membentuk endapan) : Penambahan asam cuka (asam asetat glasial) pada susu yang telah dipanaskan berarti menambahkan konsentrasi dari ion H+ yang kemudian akan mengadakan reaksi dengan muatan . Terdapat dua jenis susu yang digunakan yaitu susu cair dan susu bubuk.

Apabila pH isoelektrik sudah tercapai maka muatan yang saling berlawanan akan saling menetralkan sehingga akan terbentuk gumpalan. untuk membersihkan endapan lebih baik menggunakan etanol. Semua cairan juga perlu diperas agar diperoleh kasein yang optimal. kasein akan mengendap karena memiliki kelarutan yang rendah pada kondisi asam. hal ini dimungkinkan masih terdapatnya kasein pada cairan tersebut meskipun sangat sedikit. kasein protein) Partikel tidak larut Larutan dan endapan yang terbentuk ini disaring dengan menggunakan kertas saring/kapas dan memerasnya untuk memisahkan endapannya. sehingga kasein menjadi terlepas dan terbentuk endapan. Dalam kondisi asam atau pH yang rendah.0 dan pada titik ini kasein mudah sekali mengendap. Didapatkan endapan kasein yang berwarna putih. bahwa selain menggunakan akuades. Hal ini . Adapun reaksi pengendapan dengan cara pengasaman sebagai berikut : H2NR ̶ COO. Dari sumber lain dikatakan pula.negatif protein yang berasal dari gugus hiroksil bebasnya.6) Koloid dispersi (R. Endapan yang terbentuk dicuci dengan menggunakan akuades. Penambahan asam dapat menghilangkan muatan listrik dari partikel kasein karena asam akan mengikat kalsium dan kalsium kaseinat. Titik isoelektris kasein pH 4. sedangkan pada susu cair (Susu Bear Brand) endapannya berwarna kecoklatan. Pada susu bubuk (Susu Dancow) endapan yang kami peroleh berwarna putih.6 – 5. Semakin banyak konsentrasi H + yang ditambahkan maka semakin banyak pula penurunan pH dari susu sehingga titik isoelektriknya semakin dekat.6) (pH = 4. Hal ini bertujuan agar dapat membersihkan endapan dari asam asetat.+ H+ → + H3NR ̶ COO Kasein misel Kasein asam (pH = 6.

Beberapa kesalahan yang mungkin terjadi. Dari hasil ini. Kasein yang diperoleh dari dalam susu bubuk berwarna putih. Dan percobaan 2 yaitu uji kualitatif terhadap protein (Uji Biuret) dengan tujuan untuk mengetahui adanya ikatan peptida di dalam larutan. Penyaringan yang kelompok kami lakukan juga tidak menggunakan kertas saring melainkan kapas(pembersih wajah). sehingga jumlah endapan yang diperoleh bertambah. Protein selain kasein akan melarut sedangkan kasein tetap berbentuk endapan yang tidak dapat melarut. Sedangkan . diketahui ternyata kadar kasein di dalam susu bubuk lebih banyak daripada susu cair. Putih telur setelah ditambah NaOH 2 mL dan ditetesi CuSO4 berubah warna menjadi biru kehitaman. Kemudian dikeringkan di dalam oven.  Masih ada asam asetat yang tertinggal pada endapan. Selanjutnya mendekantasi larutan. Larutan susu (susu bear brand) setelah ditambah NaOH 2 ml dan ditetesi CuSO 4 berubah warna menjadi biru muda.  Pada waktu penyaringan.bertujuan karena kasein tidak larut dalam etanol.3 %. hal ini bertujuan untuk memisahkan endapan dengan larutannya. kemungkinan besar disebabkan oleh kesalahan penimbangan susu bubuk (human error).3 % dan susu cair sebesar 19. banyak endapan susu yang terbuang.Berdasarkan hasil percobaan diperoleh kadar kasein dalam sampel susu bubuk yang digunakan sebesar 123. Akibatnya setelah pengeringan massa endapan susu ini terlalu banyak jika dibandingkan dengan hasil yang diperoleh oleh kelompok lain. Akibatnya terdapat jamur pada endapan susu. lalu setelah diperoleh endapan kering akan ditimbang dan dilihat perbedaan massa antara susu bubuk dan susu cair.  Kadar asam asetat yang digunakan bukan 5-10% melainkan 16% dan penambahan yang dilakukan agak cepat dan tidak perlahan-lahan. sehingga mempengaruhi kadar kasein yang kami peroleh adalah :  Pada susu bubuk kadar yang kami peroleh melebihi 100%. Akibatnya banyak endapan yang tertempel di kapas. Mungkin juga tertempel di dalam gelas piala atau pada batang pengaduk.  Pengeringan di dalam oven tidak maksimal. karena tidak tercuci dengan baik. dan dari susu cair berwarna kecoklatan.  Penimbangan tidak dilakukan pada hari praktikum melainkan beberapa hari setelahnya. maka kasein dapat dipisahkan dengan protein lain sehingga yang diperoleh hanya kasein saja.

 Tabung reaksi yang digunakan tidak steril  Penambahan NaOH lebih dari 2 mL I. Beberapa kesalahan yang mungkin terjadi antara lain :  Pati yang digunakan adalah tepung kanji (tapioka) yang sudah lama atau sudah terkontaminasi dengan zat-zat kimia karena disimpan di ruang laboratorium dan tidak ditutup (dibiarkan terbuka).3 %. Kadar protein dalam susu bubuk sebesar 123. karena menghasilkan warna ungu kebiruan. Hal ini tidak sesuai teori. Reaksi ini positif terhadap dua buah ikatan peptida atau lebih. J. dimana pada larutan susu dan putih telur akan berwarna ungu/violet karena positif mengandung protein. Protein melarutkan hidroksida tembaga untuk membentuk kompleks warna. Reaksi pembentukan warna ini dapat terjadi pada senyawa yang mengandung dua gugus karbonil yang berikatan dengan nitrogen atau atom karbon (Tim Dosen Praktikum Biokimia. Ion Cu2+ dari pereaksi Biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu atau violet. Kesimpulan Berdasarkan hasil percobaan dapat disimpulkan bahwa: 1. Pada uji biuret larutan susu dan putih telur yang positif mengandung protein.3 % dan dalam susu cair sebesar 19. 2. tetapi negatif untuk asam amino bebas atau satu ikatan peptida. 2015). Daftar Pustaka .pada pati terbentuk dua bagian dimana bagian atas tidak berwarna (bening) dan bagian bawah berwarna biru muda. Dan pada larutan pati akan berwarna biru (dari larutan CuSO4) karena tidak mengandung protein.

Mosby Company. Yogyakarta. Penerbit Erlangga. 2006. Gadjah Mada University Press. Cantarow and Schepartz.net/ultrajaya/ind/news_press_release_detail. BIOKIMIA Suatu Pendekatan terorientasi Kasus.2006. R. [20 November 2009]. Diakses : Rabu. [http://childrenclinic. dan Martin. Kimia dasar Jilid 2 Edisi 3. Philadelphia.wordpress. 1962. Biokimia Harper Edisi 20. Kleiner and Orten. St. P. Granner.Terjemahan Biokimia Schaum’s easy outlines.W.B Saunders Company.V. Pengantar Praktikum Kimia Organik. Holme. 1993. 1984.cfm?NewsID=8]. Adnan. Penuntun Praktikum Biokimia.Philip.Gregory. Montgomery. 2015.com]. Chang.Jakarta Tim dosen Praktikum Biokimia Dasar. [http://veelabs. 30 September 2015].K. Kuchel. Penuntun Praktikum Biokimia Untuk Mahasiswa Analis. Raymond. Yogyakarta.. Biochemistry. Judarwanto. Penerbit Andi. Mayes.A. 1993. Jakarta.Upaya Penyelamatan Whey Protein Pada Susu Segar. Louis. K. 1963..J and Peck Hazel. Biochemistry.2002. V. Laboratorium Biokimia FMIPA Universitas Negeri Manado.Penerbit Buku Kedokteran. Manfaat Susu Sapi. New York. 2004. and Cullen. The C. 2009.Anonim. D. dkk. dkk. Penerbit Erlangga : Jakarta.Ralston.. Analytical Biochemistry Second Edition.W. W. LAMPIRAN .Katherine. Yazid dan Nursanti. Longman Scientific & Technical. Jakarta: Depdikbud. D.D. Rodwell.1990.

1. Isolasi Protein Kasein Susu Bubuk (Susu Bubuk Dancow) Susu bubuk ditimbang 15 g Susu bubuk dilarutkan dgn air panas 100 mL akuades dipanaskan Ditambahkan asam asetat 10 mL Endapan susu bubuk disimpan dlm cawan petri lalu dikeringkan di oven 2. Isolasi protein kasein susu cair (Susu Bear Brand) Suhu akuades diatur hanya 40-50˚C Cairan dipisahkan dgn endapan .

Susu cair 100 mL dipanaskan (40-50˚C) Larutan susu + asam asetat 10 mL Terbentuk endapan kekuningan Endapan yang sudah disaring dan siap dikeringkan 3. Uji Kualitatif pada protein (Uji Biuret) Larutan Pati + NaOH + CuSO4 Putih Telur + NaOH + CuSO4 Larutan susu + NaOH + CuSO4 .