SÁNCHEZ RODRÍGUEZ WILLIANS NOVIEMBRE-2000

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Son un grupo heterogéneos de compuestos emparentados real o potencialmente con los ácidos grasos. PROPIEDADES: Son relativamente insolubles en agua y son solubles en los solventes no polares como: éter , benceno y cloroformo. Así los lípidos incluyen grasas , aceites, cera y compuestos relacionados. FORMULA GENERAL: R – C – C – C – C –C – OH CLASIFICACION GENERAL DE LOS LIPIDOS: LÍPIDOS SIMPLES: Son esteres de ácidos grasos con diversos alcoholes, por ejemplo: grasas , ceras. Grasas: son ácidos carboxílicos alifáticos obtenidos principalmente por hidrólisis de grasas y aceites naturales y se les considera esteres de ácidos grasos con glicerol.

ACIDOS GRASOS  Saturados: se les considera como provenientes del ácido acético que seria el primer miembro de la serie. COMPOSICIÓN: Consta principalmente de C , H y O ,algunas variedades contienen N y P.

 Insaturados: contienen una o mas dobles ligaduras y se

subdividen en ácidos: mono insaturados y poli insaturados y eicosanoides, ACIDO GRASOS SATURADO INSATURADO Nombre común Fórmico acético Propinoico Butírico Valerico Caproico Caprilico Laurico Misistico Palmitico Estearico Ac.behenico No de átomos c 1 2 3 4 5 6 8 10 12 14 16 18 Nombre común Palmitileico Oleico Elaidico Euricico Nervonico Linileico Gammalinoleico Alfa-linoleico Araquidonico Timnodinico clupanodomico cervonico ACIDOS GRASOS No de átomos c 16 18 18 22 24 18 18 18 20 20 22 22

LÍPIDOS COMPUESTOS: Son esteres de ácidos grasos que contienen tres grupos químicos además de un alcohol y del ácido graso. a)Fosfolípidos: son un amplio grupo de moléculas cuya característica es contener un grupo fosfato. Debido a esto son lípidos con fuerte

carácter antipático, es decir una zona apolar o hidrofilita que contiene el grupo fosfato y algún otro componente. Ello lo hace especialmente diseñados para formar la bicapa de lipidia que constituye las membranas biológicas, tanto plasmáticas como las que delimitan los diferentes organismos celulares. Además están formados, por glicerina, ácidos grasos, ácido fosfórico y una base nitrogenada. Comprenden las siguientes grupos: 1.-ácido fosfatídico y fosfatidigliceroles. 2.-fosfatidietanolamina 3.-fosfatadicolina 4.-fosfatadilinostiol 5.-fosfatadilcerina 6.-lisofoslipidos 7.-plasmalogenos 8.-esfingomielinas LECTINAS: Son fosfáticos de colonia en general solo contienen algunos ácidos grasos, como el palmitico, esteárico, oleico, linoleico, linolenico y araquidonico. CEFALINAS: También son fosfáticos que contienen etanol amina o serina en lugar de colina. Se han encontrado como sus componentes a los ácidos grasos estearico, oleico, linoleico y araquidonico. ESFINGOMIELINA: Están formadas por un alcohol aminado básico complejo, están limitadas al cerebro y tejido nervioso, contienen ácido esteárico, lignocerico y nervonico. GLUCOLIPIDOS: Contiene un carbohidratos en su molécula . CEREBROSIDIOS:

Son esfingolucolipiudos que solo contienen azucares simples, generalmente galactosa, en lugar de fosforilcolina de la esfingomielina: cuando se quita el azúcar, el resto de la molécula se llama una ceramida. LIPOPROTEÍNAS: Son sustancias de las cuales los lípidos están unidos a las proteínas y se relacionan con posible intervención de estas sustancias en las membranas, otros componentes intracelulares, como el núcleo y mitocondrias.

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL GLICEROL, “ EL TIPO ESTER ” EN LA POSICIÓN 1, 2 Y 3 PARA ESTRUCTURA DE LOS TRIGLICERIDOS O O CH2 - O - C - R1 O

R2 - C - O CH

CH2 - O - C - R2 TRIACILGLICEROL

INCLUSIONES DE BASES NITROGENADAS ESTRUCTURA QUÍMICA DE LOS FOSFOLÍPIDOS • COLINA

EN

LA

CH3 O - CH 2 - CH 2 N • SERINA O - CH3 CH3 NH3

CH 2 - CH 2 - COO

• ETANOLAMINA O - CH2 - CH 2 - NH ESTEROIDES Son compuestos cuya estructura contienen de anillos condensados del ciclopentanoperhidrofenantreno se llaman esteroides.

El colesterol es el esteroide mejor conocido debido a su relación con la arterosclerosis. En bioquímica tiene importancia debido a que es precursor de un gran numero de esteroides, ácidos biliares, hormonas suprarrenales, hormonas sexuales, vitamina D, glucosodicos cardiacos, sitosteroles del reino vegetal y algunos alcaloides.

ACIDOS BILIARES:

Se encuentran en la bilis, combinados por medio de sus grupos carboxilo con el ácido aminadoglicina o con un derivado aminado cisteina, etc. Lasa sales biliares están como emusificantes: como tal, son importantes para la absorción y digestión de lípidos y sus productos de hidrólisis. Son productos metabólicos-----------------------colesterol.

PRINCIPALES HORMONAS ESTEROIDES: ANDRÓGENOS Y ESTRÓGENOS Hormonas masculinas Hormonas femeninas MINERALOCORTICOIDES ALDOSTERONA CORTICOIDES ADRENALINA GLUCOCORTICOIDES NORADRENALI NA.

SÁNCHEZ 11-12-2000

RODRÍGUEZ

WILLIANS

IMPORTACIA DE LAS PROTEINAS: Constituye la clase mas sobresaliente de compuestos bioquímicos , las proteínas son de importancia para los procesos vitales y se encuentran en todas las células del cuerpo. Además de las muchas proteínas y enzimas que regulan el metabolismo de los carbohidratos y las grasa son esencialmente proteínas. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Estos compuestos desarrollan mediante la unión de moléculas mas pequeñas de aminoácidos , que tienen la siguiente formula estructural: H2 N----C----COOH En general las proteínas se encuentran aproximadamente 20 A.A. y hay muy pocas que contienen mas de 17 distintos. Por lo común , solo existen 8 aminoácidos que el organismo es capaz de sintetizar, por lo que deben incluirse en la dieta alimenticia.

AMINOACIDOS

SÍMBOLO LETRAS

DE

3 SÍMBOLO DE 1 LETRA

Alanina. Argina. Asparagina. Acido aspártico Asn+asp Cisteina Glutamina Acido glutámico Ggln+Glu Glicocola Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Serina Treonina Tripalatofano Tirosina Valina.

Ala Arg Asn Asp Acx Cys Gln Glu Glx Gli His Ile Lau Lys Mte Phe Pro Sar Thr Trp Tyr Val

A R N D B C Q E Z G H I R K M F P S T W Y V

AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS:

CON

GRUPO

R

NO

POLARES

O

Los siguientes aminoácidos contienen 5 con grupo r que son hidrocarburos alifáticos : alanina, leucina, isoleucina, valina y prolina, con anillos aromáticos: fenil alanina y el triptofano . y uno que contiene azufre: metionina. Como grupo estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los

aminoácidos polares , el miembro menos hidrófobo de esta clase es la alanina. AMINOÁCIDOS CON GRUPO R POLARES SIN CARGA: Estos aminoácidos son mas solubles en el agua, por que sus grupos r polares pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina , la treomina y la tirosina se debe a su grupo hidroxilo, la de la acido asparagina y la glutamina a sus grupos amidicos y la de la cisteina a la presencia del grupo –SH , el grupo R de la glicocola , que es un átomo de hidrógeno, es de4masiado pequeño para que pueda influir en la elevada polaridad de los grupo alfa-amino y alfacarboxilo. La asparagina y la glutamina son las amidas de los acidos aspastico y glutámico , a los que libera fácilmente por hidrólisis. La cisteina ty la tirosina poseen las funciones mas populares de esta clase de aminoácidos. Estos grupos tienden a perder protones por ionizacion mucho mas fácilmente que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase. AMINOÁCIDOS CON NEGATIVAMENTE: GRUPO R CARGADOS

Son los acidos aspartico y glutámico, son mucho mas solubles en el agua que en los disolventes menos polares . si los aminoácidos se cristalizarán en un a forma no ionica , que darían estabilizados por las fuerza de vander-waals, mucho mas débiles. La conducta acido-base de los aminoácidos corrientes pueden formularse con la máxima sencillez estableciendo los términos de la teoría de ácidos y bases de bronsted lowry . TITULACION DE LOS AMINOÁCIDOS En la carabana de titulación si el valor del ph es de 6.2 , exista un punto de inflexión entre las dos ramas separadas de la curva de titulación de la alanina . a este ph la molécula no

posee carga positiva neta , y no se desplazara en un campo eléctrico. Este es el ph isoelectrico(ph1) que es la medida aritmética de los valores de pk1 y pk2. VALORES DE PK PARA LA DISOCIACION DE LOS GRUPOS DE ALGUNOS AMINOÁCIDOS(25°C). Pk 1 (alfa- Pk2 (alfa-NH3) Pk R(grupo R) COOH) Glicocola 2.34 9.6 Alanina 2.34 9.69 Leucina 2.36 9.60 Serina 2.21 9.15 Treonina 2.63 10.43 Plutamina 2.17 9.13 Acido aspartico 2.09 9.82 3.86 Acido 2.19 9.67 4.25 blutamico Histidina 1.82 9.17 6.0 Cisteina 1.71 10.78 8.33 Tirosina 2.20 9.11 10.67 Lisina 2.18 8.95 10.53 arginina 2.17 9.04 12.48 ENALCE PEPTÍDICO Para que una molécula pueda clasificarse como proteína , su cadena debe contar con 50 aminoácidos por lo menos . Si hay menos de esta cantidad , se clasificaran como péptido. El tipo de enlace entre el grupo amino y el carboxilo se conoce como enlace peptídico.

Este enlace permite que se formen literalmente miles de combinaciones diferentes de aminoácidos para constituir proteínas. POLIPÉPTIDO Es cuando una cadena tiene mas de tres aminoácidos , esto es posible solo gracia al hecho del que mismo aminoácido se puede emplear en varia ocasiones y también por que algunos aminoácidos , tales como la cisteina , se componen en realidad de aminoácidos mas pequeños. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Hay tres aspectos relacionados con la estructura en la química de las proteínas : Las estructuras primaria , secundaria y terciaria. La estructura primaria se refiere a a secuencia de residuos de aminoácidos dentro del polipéptido . Cualquier variación en dicha secuencia genera una proteína distinta que encierra una importancia importante en la bioquímica. En 1951, linux pauling logro demostrar que algunas proteínas poseen una estructura secundaria esta estructura tiene forma helicoidal generada por puentes de hidrógeno intramoleculares.

La estructura terciaria de la cadena del polipéptido es necesaria para proporcionar un sitio para el átomo de hierro de la hemoglobina ya que en este punto es donde la molécula de oxigeno se enlaza para ser transportados a las células del cuerpo.

A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albúmina, la globulina, la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien

hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.

Son moléculas proteicas, grandes y de superficie molecular compleja, factor que influye directamente especifico de su acción. Con mucha frecuencia van acompañado por moléculas no proteicas mas pequeñas , que forman parte integrante de ellas, cooperando a que la enzima alcance su capacidad para trabajar. Estas sustancias generalmente están presentes en las naturalezas vitamínicas, por lo que se piensa que es una de las razones por las cuales, encarecía determinada de vitaminas, varios procesos bioquímicas celulares que no se realizan , alterando asi el metabolismo y en el buen mantenimiento de la salud del organismo. Se les nombra coenzimas .

PRINCIPIOS GFENERALES DEL SISTEMA IUB  Las reacciones de las enzimas que canalizan se dividen en seis clases principales, cada una con 4 a 13 subclases.  El nombre de las enzimas tiene 2 partes . La primera es el nombre del o los sustratos, la segunda con terminación ASA, indica el tipo de reacción catalizada.  Información adicional, si es necesario aclarar la reacción que puede seguir en el paréntesis.  Cada enzima tiene un numero clave(E.C) que caracteriza al tipo de reacción según la clase y la subclase y subsuclase. ACCION DE LA COENZIMA Las enzimas se definen como compuestos orgánicos termoestables, de peso molecular bajo, necesaria para la actividad de las enzimas . La mayoría de las coenzimas se unen a las enzimas por fuerzas no covalentes. Las que forman enlaces covalentes con las enzima se denominan también grupos proteicos. Entre la reacciones que necesitan las coenzimas están en la oxidorreducciones, las reacciones de transferencia de grupo e isomerscion y las reacciones que formen estos enlaces covalentes. Las reacciones líticas que comprenden reacciones hidroliticas catolizadas por enzimas digestivas no necesitan de coenzimas.

LAS ENZIMAS ESTEREOESPECIFICOS

COMO

CATALIZADORES

Casi todas los sustratos forman por lo menos tres enlaces con coenzimas. La siguiente figura muestra una molécula de sustrato, representada como un átomo de carbono que tiene tres grupos diferentes, próximos a adherirse entre puntos a un sitio de la enzima. Si el sitio de la enzima. Si el sitio pude ser alcanzado solo desde un lado y únicamente los átomos completan ríos y los sitios pueden interactuar la molécula se unirá en una forma. Si bien la enzima sus sitios activos no la superficie plana. ENZIMAS QUE CATALIZAN UNA REACCION UNA REACCION ESPECIFICA Las velocidades de procesos metabólicos específicos pueden regularse por cambio de la eficiencia catalítica el mismo tipo mismo la reacción con un pequeño numero de sustratos relacionados estructuralmente. Las reacciones con otros sustratos alternativos tienden a efectuarse si ellos se encuentran en altas concentraciones. Todas las reaccione posibles ocurren en el microorganismo vivo depende de la concentración relativa de sustratos alternativos en las células y de la afinidad relativa de las enzimas para esos sustratos. ANÁLISIS DE ENZIMAS TIENEN SIGNIFICADO DIAGNOSTICO Ciertas enzimas, pro enzimas y sustratos se encuentran siempre en al circulación de las personas normales y realizan una función fisiológica en al sangre. Algunas de estas enzimas enzimáticas funcionales son lipoproteínas y la seudocolinesterasa y las pro enzimas de la coagulación sanguínea y de disolución del coagulo. Generalmente son sintetizadas en el hígado, pero también se encuentran en la sangre a concentraciones equivalentes o mayores en los tejidos.

FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION La teoría de la colisión de la cinética química incorpora dos conceptos claves:  Solo las moléculas que chocan pueden reaccionar.

Para cada reacción química haya barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga cualquier cosa qué: eleve la energía cinética de las moléculas de los reactantes, abata la barrera energética para la reacción , se incremente la frecuencia de la colisión, deberá aumentar la velocidad de la reacción.

TEMPERATURA Elevar la temperatura incrementa el numero de moléculas que puedan reaccionar , acelera el movimiento molecular y la frecuencia de la colisión . los dos factores contribuyen al incremento en la velocidad de la reacción que acompaña un aumento de temperatura. CONCENTRACIÓN DE LOS REACTANTES A concentraciones elevadas de los reactantes , tanto la cantidad de moléculas con energía suficiente para reaccionar como frecuencia de colisión son altas. Considérese reacciones que comprenden dos moléculas diferentes A y B: A +B ⇒ AB Duplicar la concentración de A o B elevara la velocidad de la reacción al doble. Duplicar al concentración de ambas incrementara 4 veces al doble la probabilidad de la colisión. La velocidad de la reacción es proporcional a las concentraciones

de las moléculas de los reactantes. La expresión de la velocidad es: VELOCIDAD A B

MODELO DE UN SITIO CATALITICO RIGIDO El moidelo fue propuesto por emil fischer, represento la accion reciproca del susutrato y la enzima en terminos de analogía de una cerradura y una llave.

Este modelo es todavía útil para entender ciertas propiedades de las enzimas, por ejemplo la unión ordenada de 2 o mas sustratos. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDEAD DE LA REACCION CATALIZADA PÓR ENZIMAS TEMPERATURA Al principio de la velocidad de la reacción aumenta cuando la temperatura se eleva, debido al aumento de la energía cinética de las moléculas reactantes. Mientras mas tiempo se conserve una enzima a temperatura a la cual su estructura es apenas estable, mayor probabilidad tiene de experimentar desnaturalización.

El factor por el cual la velocidad de u proceso biológico aumenta incrementó de temperatura de 10°c es el coeficiente de temperatura q10. la velocidad de numerosos procesos biológicos, como la contracción de corazón fuera cavidad torácica, casi se duplica con una elevación de 10°c en la temperatura(Q10=2). PH Cuando se mide la actividad enzimático a diversos ph optima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. sin embargo unas cuantas enzimas, como la pepsina, son actividades a valores de PH muy alejados de estos limites. La forma de las curvas de PH es optimo es determinada por:  Desnaturalización de la enzima a valores de PH altos o bajos.  Alteraciones en el estado de la carga de la enzima del sustrato o ambos actividad, ya sea cambiando la estructura o la carga de el residuo que funciona para ligar el sustrato o en catálisis.

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