You are on page 1of 5

Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel.

Enzim mengkatalisis ratusan


reaksi bertahap yang menguraikan molekul nutrient dan

reaksi yang menyimpan dan

mengubah energi kimiawi menjadi makromolekul sel dari prekursor sederhana. Enzim adalah
katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan dengan nyata kecepatan reaksi kimia spesifik
yang tanpa adanya enzim reaksi akan berlangsung amat lambat.
Enzim katalase merupakan enzim yang dapat menguraikan senyawa yang berbahaya
menjadi senyawa yang sama sekali tidak berbahaya bagi tubuh. Enzim ini berperan
menghancurkan hydrogen peroksida (H2O2), yaitu suatu senyawa beracun dalam tubuh yang
terbentuk pada proses pencernaan makanan yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.
Enzym katalase merupakan enzim yang berada pada sel hewan sel hati, juga banyak terdapat
dalam sel mukosa, darah, sumsum tulang, dan ginjal. Bagian organel sel dari jaringan
tersebut yang memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk menghasilkan dan untuk
menghancurkan hydrogen peroksida adalah enzim peroksisom. Enzim ini berperan
menghancurkan hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.
Enzin katalase terdapat hampir di semua makhluk hidup. Enzim ini diproduksi oleh
sel di bagian badan mikro, yaitu Perioksisom Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang
melindungi bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan orgnisme ekuivalen
dengan kerusakan.
Enzim katalase pada manusia seperti mamalia, sapi maupun mikroba moderate
(jamur) misalnya, hanya dapat berfungsi diantara suhu 37-40 celcius. Jika suhu terlalu
rendah (< 10 celcius), maka enzim ini akan berhenti bekerja tetapi tidak mengalami
kerusakan dan akan bekerja kembali jika suhu telah normal. Begitu juga jika suhu terlalu
tinggi ( > 40 celcius) maka enzim ini akan mengalami denaturasi (kerusakan) sehingga tidak
dapat digunakan kembali. Reaksi-reaksi yang berlangsung didalam tubuh makhluk hidup
terjadi pada suhu 270 celcius misalnya pada tubuh hewan berdarah dingin, atau pada suhu
370 celcius misalnya pada hewan berdarah panas. Pada suhu tersebut proses oksidasi akan
berjalan lambat. Agar reaksi-reaksi berjalan lebih cepat, maka diperlukan katalisator.
Katalisator adalah zat yang mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi.
Katalisator didalam sel makhluk hidup disebut biokatalisator atau enzim. Uji katalase
digunakan untuk mengetahui aktifitas katalase pada bakteri yang diuji. Kebanyakan bakteri
memproduksi enzim katalase yang dapat memecah H 2O2 menjadi H2O dan O2. Enzim
katalase diduga penting untuk pertumbuhan aerobik karena H2O2 yang dibentuk dengan
pertolongan berbagai enzim pernafasan bersifat racun terhadap sel mikroba. Beberapa bakteri

yang termasuk katalase negative adalah Streptococcus, Leuconostoc, Lactobacillus dan


Clostridium.
Keberadaan H2O2 pertama kali dideteksi pada kultur Pneumococcus, sebuah
organisme yang tidak memproduksi katalase dan sedikit sensitif terhadap peroksida.
Organisme yang tidak memproduksi katalase dilindungi oleh penanaman dengan jaringan
hewan atau tumbuhan atau organisme lain yang mempunyai kemampuan memproduksi
enzim. Katalase diproduksi oleh beberapa bakteri. Beberapa bakteri diantaranya
memproduksi katalase lebih banyak daripada yang lain. Ini ditunjukkan dengan jumlah yang
banyak pada bakteri aerob. Sedangkan enzim tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat
karena mereka tidak memerlukan enzim tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat karena
mereka tidak memerlukan enzim tersebut.
Bakteri katalase positif seperti S. Aureus bisa menghasilkan gelembung-gelembung
oksigen karena adanya pemecahan H2O2 (hidrogen peroksida) oleh enzim katalase yang
dihasilkan oleh bakteri itu sendiri. Hidrogen peroksida ditemukan oleh Louis Jacquea
Thenard pada tahun 1818. Komponen H2O2 ini merupakan salah satu hasil respirasi aerobik
bakteri, misalnya S. Aureus, dimana hasil respirasi tersebut justru dapat menghambat
pertumbuhan bakteri karena bersifat toksik bagi bakteri itu sendiri. Oleh karena itu,komponen
ini harus segera dipecah agar tidak bersifat toksik lagi. Senyawa peroksida ini kemudian di
uraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase
mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2).
Penguraian peroksida (H2O) ditandai dengan timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya
adalah: H2O H2O + O2 .
Pembahasan
Dari hasil pengamatan menunjukkan bahwa gelembung pada hati sapi lebih banyak
dibandingkan dengan jantung ayam, hal ini ditunjukkan pada saat ekstrak hati dicampur
dengan H2O2 sebanyak 6 tetes gelembung yang dihasilkan sangat banyak. Sedangkan pada
ekstrak jantung, dibutuhkan 12 tetes H2O2 baru menghasilkan gelembung dan gelembung
yang dihasilkan pun sangat sedikit dibandingkan dengan ekstrak hati.
Banyaknya gelembung pada organ hati menunjukkan bahwa didalam organ hati
mengandung banyak enzim katalase. Kandungan enzim katalase yang sangat banyak pada
ekstrak hati dikarenakan organ hati mengandung enzim katalase lebih banyak dari pada organ
vital yang lain dimana pada organ hati berfungsi sebagai penawar racun sehingga enzim
katalase yang diproduksi pun juga lebih banyak dibandingkan organ-organ lain yang

selanjutnya enzim katalase didalam hati mampu menghidrolisis H 2O2 dari senyawa yang
beracun menjadi senyawa yang tidak berbahaya bagi tubuh.
Bara api yang tetap menyala menunjukkan bahwa terjadi reaksi dari pengubahan
H2O2 menjadi air dan oksigen. Oksigen inilah penyebab utama terbentuknya bara api.
Sedangkan gelembung yang terbentuk merupakan gas O2 hasil dari reaksi hidrolisis. Oksigen
merupakan gas yang dapat memperbesar nyala api dan ketika bara api dimasukkan kedalam
tabung reaksi bara tersebut menyala dan apinya semakin membesar.
A. Kesimpulan
Dari hasil percobaan uji aktivitas enzim katalase ini, dapat saya simpulkan bahwa:
Enzim katalase merupakan enzim yang dapat mengubah senyawa beracun dalam
tubuh menjadi senyawa yang bermanfaat bagi tubuh.
Enzim katalase jumlahnya lebih banyak terdapat pada organ hati, karena fungsi
hati sendiri adalah sebagai penawar racun sehingga dalam organ ini lebih banyak diproduksi
enzim katalase dibandingkan organ yang lain.
Kandungan enzim katalase pada organ jantung sangat sedikit.
Pada reaksi hidrolisis, oksigen menyebabkan nyala bara api dan terbetuknya
gelembung-gelembung.
Kerja enzim dapat dipengaruhi oleh 3 faktor, yaitu;
Suhu (temperatur)
Semakin tinggi suhu, reaksi kimia yang dipengaruhi enzim semakin cepat. Tetapi jika suhu
terlalu tinggi atau telah melampaui batas toleransi enzim, enzim akan mengalami denaturasi /
rusak dan tidak dapat digunakan lagi.
ph
Enzim katalase hanya dapat bekerja optimal pada ph netral
Konsentrasi enzim
Pada umumnya konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepata reaksi.
Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula. Beberapa faktor yang
mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut:
a. Suhu
Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah. Protein akan mengental atau
mengalami koagulasi bila suhunya terlalu tinggi (panas).

b. Derajat keasaman (pH)


Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang sangat kuat. Sebagian
besar enzim bekerja paling efektif pada kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (ph= 7).
Di luar pH optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim
dengan cepat.
c.

Konsentrasi enzim, substrat, dan kofaktor


Jika pH dan suhu suatu sustem enzim dalam keadaan konstan serta jumlah substrat
berlebihan, maka laju reaksi sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu dan
konsentrasi enzim dalam keadaan konstan, maka reaksi awal hingga batas tertentu sebanding
dengan substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor, maka
konsentrasi substrat dapat menentukan laju reaksi.

d. Inhibitor enzim
Kerja enzim dapat dihambat, baik bersifat sementara maupun tetap oleh inhibitor berupa zat
kimia tertentu. Pada konsentrasi substrat yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap
laju reaksi.
B. Jawaban Pertanyaan
1. Mengapa H2O2 dipakai sebagai bahan percobaan untuk mengamati kerja enzim katalase?
Karena H2O2 merupakan bahan kimia organik yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat
racun dalam tubuh, sehingga dapat dipakai sebagai bahan percobaan.
2. Gelembung gas apa yang terjadi?
Gelembung gas yang terjadi merupakan oksigen hasil dari reaksi antara hydrogen peroksida
dengan enzim katalase yang juga mengahasilkan air.
3. Apa yang terjadi pada jaringan tubuh yang banyak tertimbun H 2O2 ? Dan merupakan hasil
proses apa?
Apabila didalam tubuh terdapat banyak hydrogen peroksida maka akan mengakibatkan
keracunan senyawa-senyawa beracun. Hal ini dapat dilihat pada saat praktikum, tangan yang
terkena cairan H2O2, menyebabkan panas dan meninggalkan bekas berwarna putih. Apalagi
jika H2O2 tertimbun dalam tubuh dapat mengakibatkan keracunaan senyawa beracun yang
dihasilkan pada metabolisme peroksisom dan pada proses pencernaan makanan.
Tertimbunnya H2O2 didalam tubuh merupakan salah satu indikasi bahwa fungsi hati tidak
bisa berjalan semestinya atau mungkin juga dikarenakan pH yang terlalu asam atau basa
didalam tubuh juga suhu yang tidak sesuai dengan batas toleransi enzim sehingga
mengakibatkan senyawa ini tidak dapat diuraikan menjadi air dan oksigen.

Hydrogen peroksida merupakan hasil proses pada pencernaan makanan dan metabolisme
peroksisom.
4. Bagaimanakah usaha untuk menetralkan H2O2 dalam tubuh?
Cara menetralkan H2O2 didalam tubuh yaitu dengan menjaga organ hati dengan cara
mengendalikan makanan yang masuk dalam tubuh kita dengan cara menghindari makanan
atau minuman yang mengandung banyak zat kimia yang tidak mempunyai izin Dep.Kes serta
junkfood, memperbanyak minum air putih serta mengendalikan emosi agar enzim katalase
dapat diproduksi sebagaimana mestinya sehingga H2O2 dapat diuraikan menjadi senyawa
yang bermanfaat bagi tubuh.
5. Mengapa kita menggunakan percobaan hati dalam percobaan aktivitas enzim katalase dan
apakah organ lain dapat kita gunakan?
Karena didalam sel-sel hati memiliki banyak organel peroksisom yang memproduksi enzim
katalase paling banyak. Hal ini berkaitan dengan fungsi hati sebagai penawar racun, sehingga
hatilah bahan paling baik untuk digunakan sebagai percobaan uji aktifitas enzim katalase.
Organ lain juga dapat digunakan misalnya jantung, tapi kandungan enzim katalasenya sangat
sedikit.

DAFTAR PUSTAKA
Roshayanti,Fenny S.Pd, M.Pd. 2010. Petunjuk Praktikum Anatomi Fisiologi Manusia.
Semarang: IKIP PGRI Semarang.
Legninger, Albert. 1995. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. Jakarta: Erlangga
Cambell,Neil A, Reece dan Michell. 2007. Biologi jilid I edisi kelima. Jakarta: PT.
Erlangga
Murray, K.Robert,dkk. 2001. Biokimia Harper. Jakarta: EGC
Enzim

Katalase.

[Online].

[dikutip

20

Maret

2010].

Diperoleh

dari

http://id.wikipedia.org/wiki/enzim katalase
Hidrogen Peroksida. [Online]. [dikutip 23 Maret 2010]. Diperoleh dari www.google.com.
http://united-senopati.blogspot.com/2010/04/enzim.html.
Diposkan oleh Hesti rac