You are on page 1of 11

MAKALAH BIOKIMIA

KINETIKA ENZIM

Oleh:
Kelompok 6
Fairuzati Anisah (260110150007)
Nadia Ariati Mutiana (260110150025)
Hanifa Olgha Rizka (260110150037)
Clara Gracia (260110150049)
Joshua Tjuwatja (260110150056)
Putri Eka Savitry (260110150064)
Lestia Anggraeni (260110150079)

FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2016

Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkansuatu produk (P) (Gaputra. P: Hasil reaksisistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. Kestabilan ikatanenzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). . Mekanisme untuk satu substratenzim catalyzed reaksi. ES: ikatan sementara. 2012). S: Substrat (reaktan). Aktivitas enzim yang lengkap dan seimbang merupakan hal mendasar untuk mempertahankan homeostasis (Murray. Keterangan: E : Enzim. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetic didapatkan dari asai enzim (Chemy. 2012).KINETIKA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. 2009). Kinetika enzim adalah bidang biokimia yang berkaitan dengan pengukuran kuantitatif laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dan studi sistematik tentang faktor-faktor yang mempengaruhi laju tersebut.

Menten Dasar kinetic reaksi enzimatis oleh ahli. Michaelis . 2012). diantaranya dari Michaelis– Menten yang mengatakan bahwa laju awal reaksi enzimatis dapat ditentukan berdasarkan fungsi terhadap konsentrasi substrat dan parameter yang berpengaruh dalam enzim (Rosalia. di antaranya adalah: 1.Dalam ilmu mengenai kinetika enzim ada beberapa persamaan atau teori mengenai dari kinetika enzim. .

Persamaan di atas disebut juga persamaan Michaelis Menten. reaksi adalah orde nol pada [S]. karena v = Vmaks. karena v = Vmaks [S]/K. Bila [S] adalah besar dibandingkan dengan K. . Mereka ialah peneliti yang pertama sekali menemukan analisis kinetika enzim secara matematik. reaksi adalah ordepertama pada [S]. 2012). Kurva Michaelis – Menten Dari persamaan dan gambar di atas dapat diambil kesimpulan bahwa bila [S] adalah kecil bila dibandingkan dengan K.Sehingga didapatkan rumus akhir : (Rosalia.

Secara sederhananya Km adalah konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim mencapai setengah kecepatan maksimumnya (Lehringer. yang bersifat khas bagi enzim tertentu.Bila v = Vmaks/2. reksi adalah orde fraksional pada [S]. Mereka mendefinisikan hal ini untuk mempermudah ketika menyatakan hubungan antara konsentrasi substart dan kecepatan enzimatik yang akan memperlihatkan berapa konsentrasi substrat yang diperlukan untuk mencapai Vmax. Nilai dugaan bagi Km dapat diperoleh dengan mempergunakan prosedur grafik sederhana. Akan tetapi. Dalam teori kinetika reaksi Michaelis dan Menten juga ada yang disebut dengan Km.Pada nilai antara dari [S]. Hampi semua rekasi enzimatik. dapat dianalisa secara kuantitatif dengan teori Michaelis-Menten (Lehringer. dengan substrat spesifik pada kondisi pH dan suhu tertentu. kita dapat menghitung kecepatan kecepatan reaksi suatu enzim pada setiap konsentrasi substrat. sulit . Km adalah suatu tetapan dari Michaelis dan Menten. 1992). 1992). Jika kita mengetahui Km dan vmaks. Sehingga K berhubungan dengan konsentrasi dari substrat bila kecepatan adalah setengah maksimum. Ini dikenal sebagai tetapan Michaelis atau Km(Simanjuntak. Unsur kunci di dalam persamaan Michaelis-Menten adalah Km. vo= Vmax [S ] Km+[S ] Vo= kecepatan awal pada konsentrasi subtrat [S] Vmaks = kecepatan maksimum Km = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu Persamaan Michaelis-Menten merupakan dasar bagi semua aspek kinetika kerja enzim. 2006). termasuk reaksi dengan dua atau lebih substrat. [S] = K.

Konsentrasi ES tetap konstan (steady state). karena Vmaks hanya diduga dan tidak pernah dapat diketahui nilai sebenarnya. 2.” terus berlangsung hingga seluruh substrat habis . Briggs-Haldane Asumsi Michaelis-Menten pembentukkan produk yang menyatakan bahwa laju lambat dibandingkan reaksi pembentukkan kompleks ES dan redisosiasinya. tidaklah selalu benar karena sebagian besar kompleks ES selalu berlanjut membentuk produk sehingga kcat > k1.untuk menentukan Vmaks dengan tepat dari jenis grafik. Keadaan ini bereaksi. 1992). Nilai Km yang lebih tepat dapat diperoleh dengan memetakan data yang sama dengan cara berbeda disebut dengan pemetaan kebalikan-ganda (Lehninger. Briggs-Haldane (1925) “semakin banyak ES yang terbentuk semakin cepat ES terdisosiasi membentuk produk.

Lineweaver dan Burk Penentuan nilai KM dan Vmax langsung dari grafik persamaan Michaelis-Menten tidaklah selalu memuaskan karena grafiknya membentuk kurva sehingga menyulitkan untuk melakukan ekstrapolasi dengan akurat. Eadie – Hofstee . 4.Kurva Briggs-Haldane 3. Lineweaver dan Burk(1934) menyelesaikan masalah dengan cara mereformulasi persamaan Michaelis-Menten ke dalam bentuk persamaan linier.

Penyempurnaan persamaan ini dilakukan dengan cara mengalikan V. 2000) yang . meskipun menggunakan perhitungan sama.Persamaan Lineweaver – Burk yang memiliki kelemahan.Vmax pada kedua sisinya sehingga dihasilkan persamaan: Kurva yang ditunjukan oleh Eadie – Hofstee lebih teratur pada pendistribusian titiknya dibandingkan dengan kurva diberikan yang oleh Lineweaver – Burk. yang kemudian disempurnakan oleh Eadie – Hofstee yang menyempurnakan nilai 1 Km yang terlalu panjang. (Wilson.

Pada jenis enzim yang sama tidak selalu memiliki kecepatan maksimum (Vmax) yang sama. Nilai KM diketahui dari fraksi pusat aktif yang mengikat substrat (fES) pada berbagai konsentrasi substrat diberikan oleh Penentuan nilai Vmax dan Km diperlukan untuk mengetahui karakteristik enzim. tetapi keduanya memiliki perbedaan. Vmax Vmax [S]  2 [S]  K M (Vmax )([S]  K M )  2Vmax  K M  [S] Arti nilai KM KM : konsentrasi substrat dimana setengah populasi pusat aktif enzim terisi penuh. karena Vmax dapat . Km dan Vmaks merupakan dua parameter utama untuk mencirikan enzim.Menentukan nilai Vmax dan KM Nilai KM dapat diperoleh dari grafik dengan ekstrapolasi ke sumbu [S] saat V = ½ Vmax.

dkk. . Nilai Km dan Vmax enzim tergantung pada jenis substrat dan keadaan lingkungan seperti suhu dan pH. jika jenis substrat dan kondisi lingkungan tetap sama. Nilai Km yang semakin kecil maka ikatan substrat dengan enzim akan semakin kuat sehingga akan mudah untuk menghasilkan produk (Al Awwaly. 2011).ditingkatkan dengan meningkatkan konsentrasi enzim namun jika Km pada jenis enzim yang sama besarnya akan tetap sama.

F. 2012. Dasar-Dasar Biokimia Jilid 1. Tersedia online di http://artikelkimia. 1992. KU. T. Tersedia online di http://shintarosalia.ac. 2012. A. Bender DA. Kinetika Enzim.html [diakses pada tanggal 23 Februari 2016] Gaputra. Botham KM. Tersedia online di http://www. 2006.php/jitek/article/view/126/122 [diakses pada 23 Februari 2016] Chemy. 2010. Kennely PJ. ENZIM. Pakaya. Rosalia. Weil PA. Pengantar Kinetika Enzim. Rodwell VW. Tersedia online di http://www. Mustakim. Simanjuntak. Budianto. 2012. . 2000. Kinetika Reaksi Enzimatis.id/index. Principle and Technique of Practical Biochemistry Fifth Edition. 2008.scribd. Jakarta: Penerbit Erlangga.com/doc/95274465/KINETIKA-MICHAELIS#scribd [diakses pada tanggal 23 Februari 2016]. L. Lehninger. (diterjemahkan oleh Maggy Thenawijaya) Murray RK. New York: McGraw-Hill Companies. S. Tersedia online di http://www. I. Harper’s Illustrated Biochemistry 29th Ed.jitek. Wilson.ac.id/files/2012/09/TRK-meeting-12_SRD. United Kingdom: Cambridge University Press. 2012.com/enzim.ub.DAFTAR PUSTAKA Al awwaly.scribd. Medan: Universitas Sumatera Utara. Karakterisasi Ekstrak Kasar Enzim Renin Mucor Pusillus Terhadap Lingkungan. M.lecture.com/doc/38052417/Kinetika-Enzim-FP-KimiaUNG#scribd [diakses pada tanggal 23 Februari 2016].pdf [diakses pada tanggal 23 Februari 2016]. Kinetika Michelis.ub. RA.