PENGARUH pH dan SUHU terhadap AKTIVITAS ENZIM

LAPORAN RESMI PRAKTIKUM BIOLOGI

Disusun Oleh : Maria Rosalia K 09.70.0055

Kelompok B.10

PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNOLOGI PERTANIAN UNIVERSITAS KATOLIK SOEGIJAPRANATA SEMARANG 2009

glikogen dan 2 . 1990). Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi. Fungsi khusus dari enzim adalah untuk menurunkan energi aktivasi. Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. substansi tersebut tidak berubah.1. maka pH optimumnya akan berbeda pada suatu substrat (Tranggono & Sutardi. Pada sel hidup. Jika enzim memiliki lebih dari satu substrat. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman & Sherrington. 1991). Enzim mempunyai ciri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. Tinjauan Pustaka Metabolisme merupakan salah satu ciri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Tiap enzim memiliki karakteristik pH optimal dan aktif dalam range pH yang relatif kecil. 1994). reaksi metabolisme berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. Oleh karena itu media harus benar-benar dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). 1994). dalam banyak kasus.1. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. bentuk kurva menandakan dari keaktifan enzim berbanding pH yang terkandung di dalamnya (Almet & Trevor. Dalam mahkluk hidup. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. PENDAHULUAN 1. Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH. perubahan pH sangat kecil.

Karena itu pada suhu 40oC. dan penentuan berkurangnya substrat atau bertambahnya hasil reaksi. yaitu teori kunci dan anak kunci (lock and key) dan teori induced fit (Wirahadikusumah. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Hal ini juga terjadi karena semakin tinggi suhu semakin naik pula laju reaksi kimia baik yang dikatalisis maupun tidak. amilosa bereaksi dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox. pH optimal. Akibatnya daya kerja enzim menurun. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa. 1994). Dalam air. Pada suhu 45rC efek predominanya masih memperlihatkan kenaikan aktivitas sebagaimana dugaan dalam teori kinetik. sedngkan pada suhu 100 oC masih ada gumpalan ± gumpalan yang menunjukkan kalau enzim rusak. hewan memiliki amilase. Tetapi lebih dari 45rC menyebabkan denaturasi ternal lebih menonjol dan menjelang suhu 55rC fungsi katalitik enzim menjadi punah (Gaman & Sherrington. daerah temperatur. 1991). Tumbuhan mengandung hanya dan amilase. pengaruh konsentrasi substrat dan kofaktor. Pada suhu ruang. larutan tidak ada gumpalan. Penentuan ini biasa dilakukan di pH optimal dengan konsentrasi substrat dan kofaktor berlebih. kebutuhan kofaktor. enzim masih dapat bekerja dengan baik walaupun tidak optimum (Gaman & Sherrington.3 polisakarida yang lain. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. Pengamatan reaksinya dengan berbagai cara kimia atau spektrofotometri. Ada dua teori tentang mekanisme pengikatan substrat oleh enzim. 1989). Ada beberapa faktor untuk menentukan aktivitas enzim berdasarkan efek katalisnya yaitu persamaan reaksi yang dikatalis. 1994). Amilase memotong rantai polisakarida yang panjang. dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. menjadikan laju reaksi yang terjadi merupakan tingkat ke 0 (zero order reaction) terhadap substrat. Amilase adalah enzim pemecah karbohidrat dari bentuk mejemuk menjadi bentuk . begitu juga pada suhu ruang.

Spesifitas Aktivitas enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. Enzim ini terdapat dalam air liur (ptialin) dan getah pankreas yang membantu pencernaan karbohidrat dalam makanan. 1990). kencing manis. aktivitas enzim berkurang.4 yang lebih sederhana. 2. maltotriosa atau oligosakarida. Sebaliknya pada penyakit hati. enzim tidak benar -benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. 1994). Darah normal juga mengandung sedikit amilase dari hasil pemecahan sel yang berlangsung secara normal. gondongan. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. pati dan glikogen dipecah menjadi maltosa. (Tranggono & Setiadji. Misalnya. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. 1989). Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai kecenderungan untuk berpindah. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. Sebagai contoh. Pada suhu yang sangat rendah. yaitu suhu tubuh. Pada penyakit radang pankreas. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman & Sherrington. 1994). kadarnya dalam darah meningkat. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180 -230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. kadarnya menurun (Anonim. proses denaturasi juga mulai berlangsung dan . Sifat-sifat enzim antara lain : 1. Suhu yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi enzim (Martoharsono. laktase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. 1994). Pengaruh suhu Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Ketika temperatur meningkat.

pepsin. 4. pada umumnya sekitar 4. Beberapa ion anorganik. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. 1992). enzim yang dikeluarkan ke lambung. Sebagai contoh. menaikkan aktivitas beberapa enzim dan dikenal sebagai aktivator (Gaman & Sherrington. khususnya pada tanaman yang mengandung banyak karbohidrat seperti pisang dan beberapa serealia serta bahan makanan pokok. Sebenarnya enzim juga memiliki pH optimum tertentu. Ko-enzim dan aktovator Ko-enzim adalah substansi bukan protein yang mengaktifkan enzim. yang terjadi saat perkecambahan serealia. 3. 1994). hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam. dengan pH optimal 2 (Gaman & Sherrington. pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Poligalakturonase.5±8. Pati yang merupakan polisakarida dan tidak larut dalam air dingin serta membentuk koloid pada air panas memiliki reaksi spesifik dengan iodium. Pengaruh pH pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Dimana amilase ini akan mengkatalis hidrolisis karbohidrat yang berupa pati menjadi dekstrin dan kemudian menjadi maltosa. 1992). Enzim memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada residu terminal karboksil dan asam aminonya. Namun dalam suatu reaksi kimia. misalnya ion kalsium dan ion klorida. 1994). Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. dan pada kisaran pH tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser.5 menghancurkan aktivitas molekul enzim. peroksidase dan . Hal ini dikarenakan adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee.

temperatur. Amilase memotong rantai polisakarida yang . 1991). Jenis hubungan antara kecepatan reaksi dan pH ditunjukkan dengan kurva berbentuk lonceng. Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati. Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase. kofaktor. glikogen. Hasil dari protein dalam air terdiri dari 3 bagian: Tipe I : molekul air mempunyai penyusun seperti larutan murni dan tidak memiliki interaksi dengan protein. 1994). dijumpai dalam cairan pankreas dan juga (pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Pada suhu 100 C semua enzim rusak. yaitu suhu tubuh. Tipe II Tipe III : molekul air tidak sepenuhnya terikat pada protein. Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh berbagai kondisi fisik dan kimia. produk. Untuk enzim. Di atas suhu 50 C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. hewan memiliki amylase. suhu optimal antara 35 C dan 40 C. dll). enzim.6 fosfatase semuanya merupakan enzim yang berfungsi menguraikan komponen kompleks menjadi sederhana sehingga bisa dikonsumsi (Kartasapoetra. Pada suhu yang sangat rendah. : molekul air terikat kuat dengan protein menghasilkan bagian yang berkembang dalam struktur protein (Fox. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivasinya sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berbeda±beda (Lee. dan gaya irisan. Aktivitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu. dan polisakarida yang lain. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. pH. Beberapa faktor penting yang mempengaruhi kerja enzim adalah konsentrasi berbagai komponen (seperti substrat. 1994). Tumbuhan mengandung hanya dan ß amylase. 1992). Kecepatan reaksi enzim sangat dipengaruhi o pH leh larutan baik secara in vivo maupun secara in vitro. aktifitas enzim akan berkurang. Kebanyakan enzim membutuhkan medium cair untuk mendukung aktivitas katalisasi air penting untuk menyusun struktur enzim.

kehilangan daya viskositas yang lebih cepat. amilase pada mamalia memiliki pH optimum 6-7. antara lain : a. Larutan seperti itu digunakan dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat ( Fardiaz. 1994). Contohnya. Tujuan Praktikum Tujuan dilakukannya praktikum ini adalah untuk mengetahui efek dari nilai pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim. amilase pada ludah dan pankreas berguna dalam hidrolisis pati yang terkandung dalam makanan ke dalam bentuk aligosakarida. Pada manusia. Tidak memproduksi glukosa. e. Di dalam larutan pati. menghasilkan campuran glukosa dan maltosa.2. Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa. amilase mempunyai beberapa sifat. Suhu tinggi konsentrasi amylase akan mempercepat proses kerja dari viskositas dan perubahan warna iodine (Whitackr. Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa yang saling berikatan membentuk rantai lurus. 1994). 1991 ). Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox.7 panjang. Warna iodine akan lebih cepat hilang. . 1991). Proses produksi maltosa lebih lambat. 1995 ). 1. Dalam air. bergantung pada ada atau tidaknya ion halogen (Whitackr. c. di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil. 1992 ). b. d. Buffer dapat mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno. amilosa bereaksi dengan iodine memberikan warna biru yang khas (Fox.

5. kacang tanah segar.2. 11. Larutan campuran tersebut disaring dengan kain mori dan filtrat yang dihasilkan ditampung. Bahan Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah reagen Benedict. stopwatch. 12.9. 13). 3.1. timbangan analitik. 2. Kemudian masing-masing tabung reaksi diberi label dan diisi dengan 2 ml larutan pati dan ditambahkan pula ke dalamnya masing ± masing tabung berbeda yaitu 1 ml aquadestilata. 7.7.1. 2 ml larutan enzim yang didinginkan atau dipanaskan tadi ditambahkan ke masing ± masing tabung reaksi dan di-vortex. kacang hijau segar. pompa. 2.5. penjepit. 2. kecambah kacang hijau. pipet volume. 1 ml buffer pH 3. air destilasi. dan 1 ml buffer pH 9 seperti tabel di bawah ini : Tabung 1 2 3 4 5 Larutan pati Enzim = tidak dididihkan (setelah inkubasi 2 menit) Aquades Buffer pH 3 Buffer pH 5 Buffer pH 7 Buffer pH 9 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 - 2 4 2 Kelima tabung reaksi tersebut di-vortex. 8 .2. 1 ml buffer pH 5. 10.1. MATERI DAN METODE 2. vortex. Kemudian di-inkubasi dalam waterbath 38oC selama 2 menit. Larutan tersebut ada yang tidak dipanaskan(kelompok 1. Setelah itu ditambahkan dengan 30 ml larutan buffer. cawan dan batang porselin.2. Setelah itu. larutan pati 1%. Alat Alat yang digunakan dalam pratikum ini adalah water bath. 8) dan ada yang dipanaskan (kelompok 9. beaker glass. tabung reaksi. Metode Kecambah dan buah ditimbang dalam beaker glass sebanyak 15 g. 1 ml buffer pH 7.1. Materi 2. larutan Buffer pada pH 3. kecambah kacang tanah dan pepaya (menatah dan mendidih). spektofotometer. 6. 4.

9 Inkubasi selama 10 menit dilakukan kembali terhadap tabung±tabung reaksi tersebut. Setelah itu.5 ml larutan reagen Benedict ditambahkan ke setiap tabung reaksi dan diukur besar OD ( Optical Density ) pada antara nilai pH terhadap OD digambar. 620. Grafik hubungan . 0.

7878 0.95 0.9581 1.05 1 0.2706 0.2120 0.6 0.15 1.2388 1.8719 1.1 0.3391 0.9199 1.3 0.55 0.5 0.9 0.1245 1.3.1 1.1968 0.25 1.2415 1.2412 0.4 1. Dengan perincian kelompok B1 + B2 & B9 + B10 Kacang Hijau Segar.65 0.25 0. B3 + B4 & B11 Kecambah Kacang Hijau.05 0 Kacang Hijau Segar Enzim Tidak Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Tidak Mendidih Pepaya Mentah Enzim Tidak Mendidih Pepaya Matang Enzim Tidak Mendidih Kacang Hijau Segar Enzim Mendidih Kecambah Kacang Hijau Enzim Mendidih Pepaya Mentah Enzim Mendidih Aquades pH3 pH5 pH7 pH9 Pepaya Matang Enzim Mendidih 10 .9458 0.2830 0.1146 0.4 0.9005 0.1219 0.85 0.4480 0.1879 0.0240 0. B7 + B8 & B13 Pepaya Matang.3486 0. dapat dilihat pada Tabel 1 dan Grafik 1. HASIL PENGAMATAN Hasil percobaan tentang pengaruh pH yang berbeda dan pemanasan terhadap aktivitas enzim.5631 0.9213 1.5 1.7 0.2 1.1552 0.3844 0.35 1.9948 0.6078 5 pH 9 0.45 0.1237 0. Grafik 1.15 0. Grafik Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan 1.4868 0.1957 0.8425 0.8 0.5701 4 pH 7 0.2080 0.2289 0.3041 0. Pengamatan Nilai Absorbansi pada Larutan Kel B1 + B2 B3 + B4 B5 + B6 B7 + B8 B9 + B10 B11 B12 B13 1 aquades 0.8561 0.3 1. Tabel 1.35 0.4248 2 pH 3 1.6193 Kelompok B1-B8 mengalami perlakuan enzim tidak didihkan dan kelompok B9B13 mengalami perlakuan enzim didihkan. B5 + B6 & B12 Pepaya Mentah.2 0.45 1.75 0.1180 0.2143 Tabung 3 pH 5 0.

Dapat dilihat bahwa nilai absorbansi pada kelompok B9-B13 (enzim mendidih) jika dibandingkan dengan nilai absorbansi kelompom B1-B8 (enzim tidak mendidih) memiliki nilai yang jauh lebih rendah pada bahan dan pH yang sama.11 Pada Tabel 1 dan Grafik 1 nilai absorbansi yang didapat oleh semua kelompok berbeda satu dengan yang lain. .

Sesuai dengan pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Hal tersebut terlihat bahwa enzim dipengaruhi oleh panas atau suhu. menurut Gaman & Sherrington (1994) semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi. Pada percobaan kelompok B1-B8 enzim tidak dididihkan sedangkan pada percobaan kelompok B9-B13 enzim dididihkan dengan perlakuan pH yang sama dari percobaan tersebut terdapat perbedaan hasil pengamatan. yang ditunjukkan dengan nilai absorbansinya. Seharusnya. data dan grafik kelompok B1-B8 dengan kelompok B9-B13 tidaklah sama. Suhu 12 . enzim akan bertahap menjadi inaktif karena terjadi perubahan struktur enzim. Sehingga jika suhu berada di atas optimal. yang dapat dilihat dari nilai absorbansinya. Pada enzim yang dididihkan. bahwa suhu optimal enzim antara 35oC dan 40oC. maka aktivitasnya akan berkurang yang terlihat dari menurunnya nilai absorbansinya. PEMBAHASAN Berdasarkan hasil pengamatan di atas. Sedangkan pada bahan yang dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3.4. pernyataan ini sesuai dengan Tranggono & Setiadji (1989). sedangkan pada enzim yang dipanaskan cenderung nilai OD-nya berada ditingkat absorbansi yang lebih rendah. pada kecambah kacang hijau pada pemberian aquades. Sedangkan pada pengaruh pH didapatkan bahwa setiap bahan memiliki nilai pH optimum untuk melakukan aktivitas enzimnya. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400 C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Pada bahan yang tidak dipanaskan enzimnya dengan kacang hijau segar diperoleh bahwa nilai absorbansi tertinggi diperoleh pada pemberian pH 3. karena enzim mengalami inaktivasi pada suhu tinggi. pada kecambah kacang hijau pada pemberian pH 7. Semakin tinggi suhunya. pada pepaya mentah pada pemberian aquades dan pada pepaya matang pada pemberian pH 9. Pada enzim yang tidak dididihkan dihasilkan nilai OD berada ditingkat nilai absorbansi yang lebih tinggi. nilai absorbansinya semakin turun.

Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C dan 40°C. Akan tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. . Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Pada suhu yang sangat rendah. Dengan menggunakan larutan buffer inilah kita mendapatkan pH yang terkontrol dan tepat. hal ini sesuai pernyataan Gaman & Sherrington (1994). Akibatnya daya kerja enzim menurun. yaitu suhu tubuh. Enzim sebagai protein akan mengalami denaturasi jika suhunya dinaikkan. Hal ini dapat terjadi karena terjadi kesalahan saat praktikum saat pengukuran absorbasi atau mungkin juga setiap bahan yang berbeda memang memiliki pH optimumnya masing-masing. sedangkan aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh suhu.13 yang tinggi akan menaikkan aktivitas enzim tapi suhu yang terlalu tinggi pun dapat mendenaturasi enzim. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya. Ketika temperatur meningkat. Larutan buffer adalah larutan yang tahan panas terhadap perubahan pH dengan penambahan asam atau basa.

Suhu optimum enzim yaitu 30-40oC. y KESIMPULAN Enzim pada umumnya memiliki pH optimum 7 atau sekitarnya sehingga kerja enzim optimum.5. pada suhu 50oC enzim menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. y Nilai absorbansi pada percobaan ini dapat menunjukkan nilai aktivitas enzim yang dipengaruhi oleh pH dan suhu tertentu. 28 Oktober 2009 Praktikan. Semarang. karena suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. y y Larutan Buffer digunakan untuk menjaga aktivitas enzim agar tidak rusak dan mengalami aktivasi saat penambahan pH. Asisten Dosen : o Melita Widodo o Adhiprana Waraputra Maria Rosalia 14 . dan pada suhu 100oC enzim rusak.

L & L. Jakarta.6.F. Fardiaz.B. S. Tranggono & Sutardi. Food Enzymology Vol 2. Sherrington. dan asam nukleat. Wirahadikusumah. (1989). Biokimia dan Teknologi Pasca Panen. (1989). Yogyakarta. Tranggono. Ensiklopedi Nasional Indonesia. J. Martoharsono. (1994). London. Rineka Cipta. Bandung. Mikrobiologi Pangan 1. Biochemical Engineering. Gajah Mada university Press. (1994). M. Kartasapoetra. (1990). D C Health ang Company. S. Gadjah Mada University Press. Gramedia Pustaka. Petunjuk Laboratorium Biokimia Pangan. Yogyakarta. (1990). United States of America. Yogyakarta. Fox. (1992).PT Cipta Adi Pustaka. Yogyakarta. Ilmu Pangan. (1994). P. Biokimia : protein. M. Prentice Hall Inc. Pengantar Ilmu Pangan. (1991).F.M & K.Fieser. Teknologi Penanganan Pasca Panen. P. Williamson. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi. Jakarta.B. 15 . DAFTAR PUSTAKA Anonim. (1992). Elsevier Applied Science. Gaman.G. Jakarta. Institut Teknologi Bandung.A.K. Nutrisi dan Mikrobiologi. (1992). Organic Experiment 7 th Edition. enzim.S. Biokimia jilid 1. Universitas Gadjah Mada press. New Jersey. Lee.

Laporan Sementara 6. Lampiran Artikel 16 . LAMPIRAN 6.6.2.1.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful