UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR

ORREGO
Facultad de Medicina Humana

Receptores y Hormonas

Nombre:

Fernández Valencia, Cristina

Curso:

Fisiología

Ciclo:

II

Turno:

Lunes 6:00 - 7:45 pm

2010-II

Informe de fisiología Nº 03
 Informe de fisiología: Musculo esquelético

TEMA: Propiedades Fisiológicas del Músculo Esquelético

I. PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA

¿Cómo es el mecanismo de contracción en el músculo esquelético?

¿Cuál sería la diferencia entre estimular una fibra muscular aislada y

estimular el nervio que inerva una fibra muscular?

¿Cuál es efecto del acetilcolina y del curare sobre la contracción

muscular?

II. FORMULACIÓN DE LA HIPÓTESIS

La contracción del músculo esquelético se da por medio de una

tracción entre los filamentos de actina y miosina.

Al estimular el nervio de un músculo esquelético a comparación de

estimular directamente la fibra muscular la contracción va a tener
una menor magnitud y menor intensidad.

La acetilcolina favorece a la contracción muscular aumentándola

mientras que el curare se une a los receptores colinérgicos nicotínicos
y evita la contracción muscular.

III. OBJETIVOS

-Observar que al aumentar la fuerza del estímulo continuamente la

contracción aumentará hasta cierto punto.

-Observar que una contracción prolongada con mucha intensidad

provocará fatiga muscular.

-Observar la diferencia entre estimular directamente la fibra muscular

directa y al estimular el nervio de la fibra muscular.

-Observar el efecto de la acetilcolina sobre la contracción muscular y

también el efecto del curare.

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

IV. MARCO TEÓRICO

1. Aparato contráctil de las fibras musculares estriadas:

estriadas:

La célula muscular es una fibra de 10-100 mm de diámetro y

hasta 15 cm de longitud en el músculo esquelético. La membrana
celular de la fibra (célula) muscular se denomina sarcolema y
rodea al sarcoplasma (citoplasma), los núcleos celulares, las
mitocondrias (denominadas sarcosomas), sustancias para la
producción de energía y O2.

Fig. 01: Estructura de

las fibras musculares
estriadas

Cada miofibrilla está dividida por las denominadas bandas Z en

unidades de unos 2 mm de longitud, denominadas sarcómeros. Se
pueden reconocer bandas claras y oscuras definidas (por lo que se
llama músculo estriado), producidas por la distribución ordenada
de los filamentos de miosina (gruesos) y actina (finos). Un
sarcómero se localiza entre dos líneas Z. Los aproximadamente
2.000 filamentos de actina están fijados en el centro de la banda Z,
por lo que la mitad de la cadena se extiende a dos sarcómeros
vecinos. En las proximidades de la banda Z el sarcómero sólo está
constituido por filamentos de actina: banda I. La región en la que
se solapan los filamentos de actina y miosina se reconoce como
banda A. La zona H contiene sólo filamentos de miosina (unos
1.000/sarcómero), que se engruesan en el centro formando una
línea (o banda) M.

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

Fig. 02
02: Estructura del
del
sarcómero
Los filamentos de actina se anclan al sarcolema a través de la
proteína distrofina. Un filamento de miosina está constituido por
un haz de unas 300 moléculas de miosina. Cada uno comprende
dos cabezas globulares, que se unen a través de un segmento de
cuello flexible con la cola de la molécula en forma de hilo.

Cada una de las cabezas tiene un dominio motor con un bolsillo

nucleótido (ATP o ADP + PJ) y lugar de unión de Ia actina. En el
cuello de esta molécula pesada (220 kDa) se unen dos cadenas de
proteínas ligeras, una reguladora (20 kDa) y otra esencial (17
kDa). Las modificaciones conformacionales del segmento cabeza-
cuello permiten que la cabeza «bascule» durante su interacción
con la actina (deslizamiento de filamentos).

La actina es una molécula proteica globular (actina G) y 400

forman un polímero en forma de cordón, la actina F.

Enlace término-terminal: en la molécula de tropomiosina (40 nm)

están confinados lo filamentos de actina, de forma que cada 40
nm se ancla a ellos una molécula de troponina. La troponina se
compone de tres unidades:

- TN-C
TN-C:: tiene en su extremo amino dos sitios de unión para
el Ca2+.

- TN-I
TN-I: impide en reposo el deslizamiento de los filamentos.

- TN-T
TN-T: interacciona con TN-C, TN-I y actina.

El sarcómero contiene otro sistema de filamentos, la proteína

titina de más de 1.000 nm de longitud en forma de filamentos.
Esta proteína con unos 30.000 aminq B ácidos (M > 3.000 kDa)
representa la cadena polipeptídica más larga conocida y
constituye un 10% de la masa muscular. La titina se ancla en su

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

extremo carboxilo a la banda B y en su extremo amino a la banda

Z.

En muchos puntos el sarcolema es cruzada por unos tubos

verticales a las fibrillas musculares: los túbulos transversales o
sistema T.

Fig. 03:
03: Molécula de miosina II

2. Contracción de las fibras musculares estriadas:

estriadas:

A. Excitación de las fibras musculares:

Cuando en la placa motora terminal se libera acetilcolina, se

produce una corriente de placa terminal, cuya diseminación
electrotónica activa los canales de Na+ controlados por voltaje
del sarcolema. Los potenciales de acción así generados se
transmiten a lo largo del sarcolema por toda la fibra muscular
(2 m/s) y por el sistema T hacia la profundidad de las mismas.

Fig. 04: El sistema de sacotúbulos de la

fibra muscular

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

La conversión de esta excitación en una contracción se

denomina acoplamiento electromecánico. En el músculo
esquelético empieza porque el PA excita los receptores de
dihidropiridina sensibles a voltaje (RDHP) en la zona de las
tríadas del sarcolema. Los RDHP se organizan en filas y,
enfrentados a los mismos en la membrana del retículo
sarcoplásmico vecino, se localizan hileras de canales de Ca2+.

En el músculo esquelético la excitación en un punto de los

RDHP sirve para producir la apertura coordinada de todo un
grupo de receptores de rianodina, lo que aumenta la seguridad
de la transmisión. El aumento de [Ca2+] satura los sitios de
unión de Ca2+ de la troponina C, lo que anula el efecto
inhibidor mediado por ella de la tropomiosina sobre el
deslizamiento de los filamentos. No está claro si se afectan la
inhibición de la unión actina-miosina o la separación de ADP y
Pi.

Fig. 05: Ca2+ como

intermediario entre
el estímulo eléctrico
y la contracción

B. Deslizamiento de los filamentos:

El ATP resulta fundamental para el deslizamiento de los

filamentos y la contracción muscular, en la que las cabezas de
miosina con su actividad ATPasa son los motores (proteínas
motoras). Los filamentos de miosina II y de actina de un
sarcómero están ordenados de tal manera que se pueden
deslizar uno dentro del otro. Las cabezas de miosina se unen
con los filamentos de actina formando un ángulo determinado.
Un cambio de conformación del sitio de unión B nucleótidos de
la miosina II, cuya dimensión espacial se refuerza por el
movimiento de la zona del cuello, «dobla» la cabeza de Ia
miosina y arrastra consigo los filamentos delgados más de 4
nm (en ocasiones las dos cabezas de la miosina movilizan un
filamento de actina próximo). Después la cabeza se suelta y
vuelve a «estirarse» para, tras una nueva unión con actina,
realizar el siguiente «golpe de remo».

Durante el deslizamiento las bandas Z se aproximan entre sí y

crece la zona de solapamiento de los filamentos finos y gruesos
(la longitud de los mismos permanece constante). La banda I y
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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

la zona H se acortan. El acortamiento máximo del músculo se

produce cuando los extremos de filamentos gruesos chocan
contra la banda Z, momento en el que los extremos de los
filamentos finos se solapan. El acortamiento del sarcómero se
produce en ambos extremos del haz de miosina, pero en
direcciones contrarias.

Fig. 06: Deslizamientos de filamentos

C. Ciclo de contracción:

Las cabezas de miosina (M) de una molécula de unión de

nucleótidos. En este momento el complejo M-ATP forma un
ángulo de 90 grados con el resto del filamento de miosina y la
unión con la actina es débil. La entrada de Ca2+ en el complejo
troponina-tropomiosina hace que la actina actue Ia ATPasa de
la miosina de forma que se disocia el ATP ligado a la miosina
(ATP -» ADP + P1) y se forma un complejo A-M-ADP-P¡.

Si el Pi se suelta de este complejo, aumenta la constante de

asociación entre Ia actina y la miosina a la cuarta potencia por
un cambio de conformación (unión más fuerte) y las cabezas
de miosina se inclinan 40°, lo que determina que los filamentos
de actina y miosina se deslicen entre sí. La eliminación del ADP
coloca a las cabezas de miosina en su posición final (45
grados). El complejo A-M restante es estable («complejo
rígido») y sólo se puede convertir de nuevo en un enlace débil
mediante la unión de otro ATP a las cabezas de miosina
(«efecto debilitador» del ATP). La fácil distensibilidad del
músculo en reposo resulta fundamental, por ejemplo, para el
llenado del corazón y para la respuesta de los músculos
extensores en una flexión rápida.
Si el ATP se une a la miosina, la unión de nuevo débil entre la
actina y la miosina permite que las cabezas de Ia miosina se
vuelvan a poner rectas (45 a 90 grados), la disposición
adecuada del complejo M-ATP.
No todas las cabezas de miosina que fraccionan de los
filamentos de actina están en acción al mismo tiempo
(pequeño «cociente de actividad»), lo que impide una
contracción retrógrada. Como el Ca2+ liberado del retículo
sarcoplásmico se vuelve a bombear gastando ATP.

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

La relajación muscular después de una contracción rápida se

acelera con parvalbúmina. Esta proteina se encuentra en el
citosol de las fibras musculares de tipo y se liga con el Ca2+
(intercambiándolo por Mg2+) con mayor afinidad que la
troponina, pero menor que la ATPasa de Ca2+, por lo que
actúa como un amortiguador «lento» de Ca2+.

El ciclo de deslizamiento descrito es aplicable sobre todo a una

contracción isotónica, es decir, cuando existe un acortamiento
del músculo. Cuando se trate de una contracción isométrica
potente (aumento de la tensión muscular sin acortamiento
claro) en M proceso de deslizamiento interviene el denominado
componente elástico en serie del musculo. El complejo A-M-ATP
se convierte posiblemente de forma directa en el complejo A-
M-ADP-P1.

Fig. 07: ciclo del

trabajo en el
deslizamiento de
los filamentos

D. Propiedades mecánicas del músculo esquelético:

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

El potencial de acción producido en el músculo (PA) aumenta la

concentración intracelular de Ca2+ e inicia la contracción
muscular. El control de la potencia del músculo esquelético se
consigue a veces reclutando distintas unidades motoras y otras
veces modificando la frecuencia del potencial de acción. Un
estímulo concreto siempre produce una liberación máxima de
Ca2+ y la contracción máxima de la fibra muscular esquelética
(regla del todo o nada). Sin embargo, el estímulo no consigue
el máximo acortamiento posible de la fibra muscular, porque
dura demasiado poco para conseguir el mayor deslizamiento
de los filamentos. El acortamiento sólo aumenta cuando se
produce un segundo estímulo después de la primera
contracción. De este modo, los estímulos repetidos producen
una sumación mecánica en etapas (superposición) de las
contracciones.

Fig. 08: Potencia muscular en presencia de de un

estímulo de frecuencia creciente y decreciente.

Si se va aumentando el estímulo (hasta 20 Hz en las fibras de

contracción lentas y de 60-100 en las de contracción rápida, se
consigue la contracción máxima posible de la unidad motora:
tetania.

Comparado con una contracción aislada, se consigue así

cuadriplicar la potencia muscular.
La concentración de Ca2+, que siempre disminuye por la
superposición entre los estímulos, sigue alta en la tetania.

Hay que distinguir la rigidez y la contractura, un acortamiento

sostenido del músculo de la tetania. Estos fenómenos no se
producen por PA, sino por una despolarización local sostenida,
por ejemplo por aumento de la concentración extracelular de
K+ (contractura por K+), o por la liberación inducida por
fármacos de Ca2+ en el interior de Ia célula, por ejemplo con la
cafeína. La contracción de las denominadas fibras tónicas
(determinadas fibras en la musculatura ocular extrínseca y en
los husos musculares también es una contractura. Las fibras
tónicas no responden a un estímulo con una contracción de
tipo todo o nada, sino que se contraen según Ia
despolarización (ausencia de PA). En este caso la intensidad de
la contracción viene regulada por la variación de la [Ca2+].

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 Informe de fisiología: Musculo esquelético

El «tono» general de la musculatura esquelética (tono reflejo)

viene determinado por PA normales en cada unidad motora. En
este caso no se observan contracciones individúe les, porque
las unidades motoras se estimula de forma asincrónica. Los
músculos postural se encuentran en reposo en este estado de
tensión involuntaria, que se controla de forma refleja y que
aumenta al hacerlo la atención.
E. Formas de contracción.

Una contracción muscular puede ser isométrica, en que la

longitud del músculo permanece constante y se modifica la
tensión (en el caso d corazón se denomina isovolumétrica,
porque la longitud muscular determina el volumen de
ventrículo o la aurícula). También existen contracciones
isotónicas, en las que se modifica la longitud con una tensión
constante. Cuando se modifican ambos parámetros, se habla
de contracciones autotónicas, si se añade una contracción
isométrica sobre una isotónica y se habla de contracción de
choque y si fuera al contrario de contracción de apoyo.

F. Elasticidad del músculo.

Un músculo en reposo que contenga ATP se deja distendido

como una goma elástica, sin que se necesite principio mucha
fuerza, aunque dicha fuerza aumenta de forma exponencial
cuando el músculo está distendido.

En este estado de estiramiento, que se oponen los sarcómeros

desplazable están implicados tanto las membranas de las
fibras musculares (sarcolema) como el tejido conjuntivo
(fascia), aunque la molécula más importante es la titina, una
molécula distensible filiforme, incluida en el sarcómero (6
moléculas/filamento de miosina). La titina se ancla en el
filamento de miosina a nivel de la banda A del sarcómero,
donde es responsable de colocar el filamento miasina en el
centro del sarcómero; a nivel de la banda I es distensible y
funciona con una «cinta elástica» molecular, que se opone al
estiramiento pasivo del músculo y controla velocidad de
acortamiento del mismo.
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