enzimas

U.T.I.

Biología Celular

Enzimas

Departamento de Bioquímica Noviembre de 2005

Enzimas
A. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Enzimas reguladores

A. Propiedades generales de las enzimas (I)
1. Son los catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos 2. Tienen gran poder catalítico 3. Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato 4. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura

A. Propiedades generales de las enzimas (II)
5. La mayoría de las enzimas son proteínas:
• La función depende de la integridad de la conformación proteica nativa Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren componentes químicos adicionales: Cofactores: - iones inorgánicos - complejos orgánicos coenzimas grupos prostéticos

Holoenzima / Apoenzima

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Fosfotransferasas con OH como aceptor 1. 2.) Nombre sistemático Nombre trivial ADP + D-Glucosa-fosfato ATP + D-Glucosa Número clasificatorio: E.7. D-glucosa como aceptor del fosfato Nombre sistemático: ATP:glucosa fosfotransferasa Nombre trivial: hexoquinasa .C.A. Subclase: Fosfotransferasa 1. Clase: Transferasa 7. 2.1.1.C. Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada: • Nomenclatura: Número clasificatorio de 4 dígitos (E. Propiedades generales de las enzimas (III) 6.

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Introducción a la cinética enzimática D. Mecanismos de acción enzimáticos E. Propiedades generales de las enzimas B. Principios fundamentales de su acción catalítica C.Enzimas A. Enzimas reguladores .

B. Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas ¿ cómo funcionan las enzimas ? • En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas) • Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables • Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo) .

Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios (A) S (B) E + S ES EP P E+P (A) (B) .

RT ln Keq’ V = k [S] k= KT h e .∆G‡ / RT K = constante de Boltzmann h = constante de Planck .Las velocidades de reacción y los equilibrios tienen definiciones termodinámicas precisas • Equilibrio de reacción depende ∆G’o • Velocidad de reacción depende de ∆G‡ S P Keq’ = [P] [S] ∆G’o = .

Las interacciones débiles entre enzima y sustrato son óptimas en el estado de transición .

En el estado de transición las interacciones entre la enzima y el sustrato son óptimas .

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La energía de fijación entre enzima y sustrato proporciona especificidad de reacción y catálisis .

Grupos catalíticos específicos contribuyen a la catálisis .

Propiedades generales de las enzimas B.Enzimas A. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Mecanismos de acción enzimáticos E. Introducción a la cinética enzimática D. Enzimas reguladores .

El modelo de Michaelis-Menten (1913) Leonor Michaelis Maud Menten .

La concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas .

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Cinética del estado estacionario .

Cinética del estado estacionario .

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La relación entre concentración de sustrato y velocidad de reacción enzimática puede expresarse de manera cuantitativa Ecuación de Michaelis .Menten .

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Ecuación de Lineweaver -Burk .

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El significado de Km y Vmax es único para cada enzima • El significado real de Km depende del mecanismo de reacción Si k2 es la limitante de reacción entonces Km = k-1/k1 = Ks (o KD de ES) • La Vmax de enzimas michaelianas es equivalente a k2 [ET] Si k2 es la limitante de reacción entonces k2 = kcat o No de recambio .

como el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima. cuando esta enzima está saturada .El Nº de recambio se define para una unidad de tiempo definida.

Muchas enzimas catalizan reacciones con dos o más sustratos .

Inhibición competitiva .

Inhibición no-competitiva .

Inhibición acompetitiva .

Efecto del pH sobre la actividad enzimática .

Introducción a la cinética enzimática D. Propiedades generales de las enzimas B. Mecanismos de acción enzimáticos E.Enzimas A. Enzimas reguladores . Principios fundamentales de su acción catalítica C.

Mecanismo de acción de la quimotripsina .

Cambio conformacional de la hexoquinasa .

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Introducción a la cinética enzimática D. Propiedades generales de las enzimas B. Enzimas reguladoras .Enzimas A. Principios fundamentales de su acción catalítica C. Mecanismos de acción enzimáticos E.

efecto heterotrópico (positivo o negativo) Hay dos modelos que explican el comportamiento cinético de las enzimas alostéricas . Enzimas alostéricas • Son reguladas por unión no-covalente de moduladores Constituyen excepciones a muchas reglas generales .Modelo secuencial (Koshland) • • .Enzimas reguladoras 1.modelo simétrico (Monod) .efecto homotrópico (positivo o negativo) .

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Modulación covalente reversible • • • • • Fosforilación Adenililación Uridililación ADP-ribosilación Metilación .Enzimas reguladoras 2.

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Fosforilación / defosforilación .

Activación de zimógenos .

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