Enzimas

GENERALIDADES
 Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones muy
moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores
denominados enzimas.  Las enzimas se caracterizan por su notable eficiencia y su
extraordinaria especificidad.
      La gran mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con
actividad catalítica (ribozimas). Algunas enzimas son proteínas simples y otras,
proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la
coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. (Cofactores). Algunos

cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína enzima
(metaloproteínas) ; otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el
sustrato.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la
falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada
enzima en el que la vitamina es la coenzima.

HOLOENZIMA  = APOENZIMA +    COENZIMA

      Enzima total       Proteína         No proteínica
                            Termolábil       Termoestable
   No dializa

Coenzimas comunes 
Nombre Vitamina correspondiente
Pirofosfato de tiamina TIAMINA
Fosfato de piridoxal PIRIDOXINA
Biotina BIOTINA
Flavina adenina mononucleótido  (FMN) RIBOFLAVINA
Flavina adenina dinucleótido (FAD) RIBOFLAVINA
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) NICOTINAMIDA
Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato NICOTINAMIDA
(NADP)
Coenzima A ACIDO PANTOTÉNICO
Acido tetrahidrofólico ACIDO FÓLICO
Coenzima B12 VITAMINA B12
 CLASIFICACIÓN
         Clase 1: Oxidoreductasas
         Clase 2: Transferasas
         Clase 3: Hidrolasas
         Clase 4: Liasas
         Clase 5: Isomerasas
         Clase 6: Ligasas
 
PRINCIPIOS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

 Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y
casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una
reacción catalizada por una enzima:

         La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.

1
          El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción

         Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y

explica que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce

su acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado

de transición.

E+S ES E+P

El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:

puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro
activo. Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de
aminoácidos  que interaccionan con el sustrato. ( Mecanismo de acción)

CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad.
Esta es doble y explica que no se formen subproductos:

1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el

enzima ejerce su acción catalítica.
2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima
específico.

 La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que

representa el estado de transición.

E+S ES E+P
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:
puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el
centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituído por una
serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.

 Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de

su naturaleza se denominan:

1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.

2
 2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que
muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede
sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la
velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que
los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de
varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede
provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago,
presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
2. La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el
máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy
rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50º) la
actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se
desnaturaliza.

En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las mitocondrias). Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir
que se encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutámico-
pirúvico transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa). Otras enzimas están en un cierto porcentaje en
3
las organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir que son biloculadas, como la GOT (glutámico-
pirúvico transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en mitocondria, MDH (malato
deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50% en mitocondria.

Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas
esta vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origen de la vida se
ha citado el éxito de los experimentos realizados en el laboratorio para la producción de
aminoácidos; estos aminoácidos son los que precisamente constituyen la base del
edificio proteico. También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas a
partir de aminoácidos.

La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una

amplia gama enzimas encargadas de la función clorofílica, proceso que a través de
reacciones químicas complejas y encadenadas transforman compuestos inorgánicos,
como el agua, y el anhídrido carbónico, en sustancias complejas adecuadas para ser
entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.

En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan

importantes fenómenos de oxidorreducción, durante los cuales se forman notables
cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energético del que depende la
mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las células; en las
mitocondrias se produce el metabolismo enzimático de los ácidos grasos, los cuales son
en parte elaborados también en el citoplasma.

En los ribosomas tiene lugar concretamente todas la s síntesis de las sustancias

proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolíticos cuya misión
escindir, con la intervención del agua, moléculas grandes en otras menores, que pueden
a su vez ser utilizadas por las células; en cambio, las enzimas glucolíticos están
difundidos en el citoplasma.

La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas

ha sido posible a través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los
distintos componentes mediante centrifugación diferencial del homogeneizado de estas
la ruptura celular y la subdivisión de los componentes subcelulares se realizan
actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltos bruscos desde temperaturas
inferiores a 0° C hasta temperaturas mas elevadas con cambios de presión osmótica o
mediante ultrasonidos.