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UTILIZACIÓN DE ENZIMAS EN LA ELABORACIÓN DE ALIMENTOS

 
Los enzimas son proteínas (en su inmensa mayoría) que catalizan, o dicho de otro modo,
aceleran la velocidad de las reacciones químicas. Los enzimas pueden ser utilizados, y de
hecho se utilizan, para la producción de alimentos de manera industrial.
Los enzimas son imprescindibles para la vida de los seres vivos. Sin ellos, reacciones
necesarias para digerir los alimentos, el envío de señales nerviosas, o la contracción de
los músculos se darían a velocidades tan lentas que no sería posible la vida.
Algunos enzimas no requieren para su funcionamiento más que los aminoácidos con los
que están constituidos. Otros, por el contrario, precisan de un cofactor que suele ser un
ión inorgánico como el hierro, el magnesio, el zinc, el manganeso, etc., o un complejo
orgánico o metaloorgánico que recibe el nombre de coenzima.
A groso modo, los enzimas funcionan de la siguiente forma:
Las reacciones catalizadas enzimáticamente, tienen lugar en los confines de una bolsa del
enzima que recibe el nombre de sitio activo. La molécula sobre la que actúa el enzima se
denomina sustrato. Cuando el enzima y el sustrato se unen, se da una serie de
mecanismo de reacciones que pueden ser más o menos complejos según cada situación
individual, obteniéndose finalmente el producto. Los enzimas suelen acelerar las
reacciones químicas del orden de entre 107 y 1014 veces. El equilibrio de una reacción no
resulta modificado por el enzima pero sí la velocidad de reacción. Cada reacción tiene su
equilibrio, de manera que si tenemos 10 de A (explicándolo para que se entienda) y el
equilibrio de la reacción está establecido en obtener a partir de 10 unidades de A (que
sería el sustrato), 3 de A y 7 de B (que sería el producto), esta proporción se obtendrá
tanto por medio de una reacción catalizada por un enzima como si la reacción está sin
catalizar. La diferencia estriba en que si se utiliza un enzima, el tiempo que se va a tardar
en obtener dicho resultado va a ser menor que si no se utilizara. Los enzimas actúan
disminuyendo la energía de activación de la subreacción que tiene una energía de
activación más alta dentro del conjunto de subreacciones, y que va a ser, precisamente, la
que supone el paso limitante para que la reacción se lleve a cabo. Lo anteriormente
expuesto está sumamente resumido pero es adecuado para el propósito del artículo.
Las cuatro características principales de los enzimas son:

 Efecto catalítico extraordinariamente eficaz: Aumentan la velocidad de las

reacciones muchísimo. Ya se ha indicado con anterioridad este hecho.

 Son muy específicos: Actúan sobre un tipo de sustrato muy concreto. Aún y todo la
especificidad es variable.

 Amplia versatilidad: Actúan sobre todo tipo de reacciones. Casi todas las reacciones
se pueden catalizar por un enzima (que será diferente en cada caso).

 Posibilidad de control de su actividad. Esto tiene una gran utilidad en la industria

alimentaria porqué cuando ya no interesa que prosiga la actividad del enzima se
puede inactivar por aplicación de calor. No olvidemos que los enzimas son
proteínas. Igualmente, se puede utilizar el frío para inactivarlos pero tiene el
inconveniente de que si más tarde se vuelve a colocar el alimento a temperatura
ambiente, se reanudará la actividad enzimática, mientras que con la aplicación de
calor, si se vuelve a colocar el alimento a temperaturas del orden de 20ºC, los
enzimas ya no actuarán ya que se han inactivado irreversiblemente.
Los factores que regulan la actividad enzimática en los alimentos son el PH, la
temperatura, la actividad de agua, la presencia de iones y su concentración, y la
aplicación de radiaciones ionizantes.
PH:
Normalmente los enzimas actúan a PH cercanos al neutro, en torno a entre 5 y 8 aunque
existen excepciones como la tripsina que actúa a PH en torno a 2, o la lipooxigenasa que
lo hace a PH básico en torno a 9.
Así pues, la actividad de un enzima está restringida a un intervalo de estabilidad. Si por
ejemplo, tenemos un enzima cuyo intervalo de estabilidad está situado a PH entre 5 y 8,
quiere decir que en ese intervalo el enzima funcionará “a pleno rendimiento” o cercano al
máximo. Si el PH se modifica y se coloca un poco por encima o por debajo del intervalo
indicado con anterioridad, el enzima se inactivará de forma reversible, es decir,
funcionará muy poco pero si se vuelve a modificar el PH y se coloca de nuevo en torno a 5
y 8, el enzima volverá a funcionar “a pleno rendimiento”. Por último, si el PH se ha
modificado a PH lejanos por debajo de 5 o por encima de 8 (por ejemplo 3 o 10), el
enzima se inactiva irreversiblemente y no volverá a tener actividad aunque lo
coloquemos al PH óptimo. Esto es debido a que en este último caso, el enzima ha
cambiado de estructura y se ha desnaturalizado, mientras que en el caso anterior,
colocando el enzima a PH algo mayor o algo por debajo de 8 y 5, tan solo se han dado
cambios en el estado de ionización de los grupos disociables del centro activo del enzima.
Este hecho se utiliza en alimentos en los que interesa favorecer o inhibir la actividad
enzimática. Así por ejemplo, las fenoloxidasas son enzimas que existen de forma
endógena en alimentos como verduras y frutas, y son responsables del pardeamiento u
oscurecimiento de estos alimentos, hecho que no es deseable. El PH óptimo o de máxima
actividad de estos enzimas se encuentra en torno a 6,5 por lo que si se rebaja el PH a 3
con un acidulante, se inactiva dicho enzima cuya actividad es indeseable. Si nos fijamos
en los etiquetados de los alimentos, seguro que encontramos algún acidulante como por
ejemplo el ácido cítrico, que es utilizado con este fin.
Temperatura:
Las altas temperaturas son enormemente utilizadas para aumentar la actividad de un
enzima que interese o para inactivar irreversiblemente el enzima.
Una reacción enzimática, aumenta la velocidad con el aumento de la temperatura. Pero
llegando a un punto, que será variable según el caso, la actividad del enzima cae
drásticamente ya que se está desnaturalizando. Por ello, la temperatura óptima de
reacción es aquella en la cual el enzima no se desnaturaliza pero si se aumenta un poco la
temperatura si se desnaturalizará perdiendo su actividad. En esta temperatura óptima el
enzima actúa a una velocidad mayor que si no se hubiera dado el calentamiento pero
todavía no se ha visto afectada su estructura por una temperatura excesiva. Esta
temperatura se suele situar generalmente en torno a los 40ºC, aunque varía muchísimo
según cada enzima.
Por otra parte, cuando las temperaturas se hacen descender a 5, 0ºC o incluso por
debajo, el enzima desciende generalmente su actividad pero volverá a recuperarla si se
aumenta la temperatura, ya que el enzima no suele sufrir cambios en su estructura.
Existen algunas excepciones como las  micooxigenasas que incluso a temperaturas tan
bajas son capaces de catalizar la oxidación de lípidos por lo que el alimento se deteriorará
si no se inhibe la actividad de los enzimas por otros métodos. Es por ello que a la
refrigeración o congelado de frutas y verduras, le suele preceder un escaldado.
Actividad de agua:
La actividad enzimática suele ir de más a menos según el agua existente en un alimento
sea agua libre, agua débilmente ligada o agua fuertemente ligada. Los enzimas necesitan
agua para su actividad. Una excepción es la lipooxigenasa que puede actuar en alimentos
con actividad de agua de 0,2.
Presencia de iones y su concentración:
En algunos casos, la presencia de ciertos iones activan los enzimas ya que actúan como
cofactores. Ejemplos: sodio, potasio, magnesio, zinc, hierro, cadmio, cobre, manganeso,
etc.
Por otra parte, existen algunos elementos que si se presentan en los alimentos, impiden
drásticamente la actividad de los enzimas como el plomo o el mercurio que son
envenenadores enzimáticos.
Finalmente, algunos iones pueden activar o inactivar determinados enzimas según la
concentración en la que se encuentren.
Radiaciones ionizantes:
Las radiaciones ionizantes se emplean para conservar alimentos reduciendo la vida
microbiana. Así mismo, son capaces de inactivar enzimas en ocasiones. La radiación
necesaria irá en función de una serie de factores como concentración del enzima,
temperatura del alimento, PH, etc.
La alteración de un alimento puede ser debida a enzimas endógenos o exógenos. Si los
enzimas endógenos para una determinada actividad son insuficientes, con un proceso
tecnológico se pueden añadir sistemas enzimáticos exógenos.
Cuando se trata de un enzima exógeno, la aplicación se puede llevar a cabo de diferentes
formas:
Preparado soluble purificado: El enzima se encuentra solubilizado en disolución o en
polvo, y se añade al alimento en una determinada concentración.
Aplicación de enzimas inmovilizados: Los enzimas están fijos sobre un soporte de
materia inerte: Se pasa el alimento líquido a través del soporte de modo continuo. Las
distintas formas de inmovilización de los enzimas son:

 Enzimas unidos: Se unen mediante un enlace covalente o bien están adsorbidos a

una superficie mediante interacciones de otro tipo.

 Enzimas encerrados: Enzimas encerrados en el interior de una matriz, y son

accesibles desde el exterior mediante poros.

 Microencapsulados: El enzima se encierra en unas microcápsulas.

 Enzimas incluidos en redes: El enzima forma parte de una red y pueden reaccionar
con algunos complejos como el glutaraldehido.

Los enzimas se clasifican en seis tipos según la clase a la que pertenecen:

1.- Oxidorreductasas: Se basan en la transferencia de electrones. Generalmente suelen
necesitar cofactores.
2.- Transferasas: Son reacciones de transferencia de grupos: De un sustrato donante se
transfiere a un sustrato receptor.
3.- Hidrolasas: Son transferasas, pero lo que se transfiere es el agua. Son reacciones de
hidrólisis en las que el agua actúa como disolvente y sustrato a la vez.
4.- Liasas: Son reacciones de adición de grupos a dobles enlaces.
5.- Isomerasas: Se dan cambios intramoleculares para dar isómeros.
6.- Ligasas: Se da formación de enlaces covalentes con hidrólisis de ATP.
De los seis tipos expuestos con anterioridad, las hidrolasas sobre todo, las isomerasas y
oxidorreductasas son las que se utilizan en la industria alimentaria.
Algunos ejemplos:
OXIDORREDUCTASAS:
Glucosa Oxidasa: Cataliza la oxidación de la glucosa desprendiéndose agua oxigenada. Se
utiliza en alimentos en los que hay propensión a la reacción de Maillard, de manera que
eliminando la glucosa se evita esta reacción de pardeamiento no enzimático.
Catalasa: Cataliza la descomposición de agua oxigenada. Se utiliza conjuntamente con la
glucosa oxidasa porqué el agua oxigenada tiene efectos sobre el alimento no deseables.
Lipooxigenasa: Cataliza la oxidación de lípidos insaturados a hidroperóxidos
(compuestos intermediarios de la reacción de oxidación). Se utiliza para el blanqueado
de las harinas, para eliminar el color amarillento de las harinas por presencia de
carotenoides.
HIDROLASAS:
Proteasas: Hidrolizan las proteínas, se utilizan ampliamente para la elaboración del
queso, aparición de sabores cárnicos, etc.
Glucosidasas: Se utiliza para la hidrólisis de glúcidos complejos para multitud de
finalidades como elaboración de jarabes de maltosa, de glucosa, de maltodextrinas, etc.
Algunos ejemplos son la alfa amilasa, beta amilasa, glucoamilasa, isoamilasa, lactasa,
invertasa, mezcla de glucosidasas, enzimas pectinolíticos, alfa ramnosidasas, etc.
Lipasas: Catalizan la hidrólisis de triglicéridos hasta diglicéridos primero, y finalmente
hacia 2-monoglicéridos. Se emplean en procesos de maduración de quesos, maduración
de embutidos, productos de panadería para dar mayor jugosidad, etc.
Tanasa: Hidroliza los taninos, interesa esta hidrólisis porqué los taninos tienen carácter
astringente (sequedad de boca).
ISOMERASAS:
Glucosa isomerasa: Cataliza la transformación de glucosa a fructosa: La fructosa se
emplea en productos dietéticos para personas diabéticas.
No se puede utilizar cualquier enzima para el procesado de los alimentos. Existen una
serie de normas básicas sobre la utilización de enzimas exógenos que se pueden resumir
de la siguiente forma:
Si se utiliza un enzima que está presente en algún alimento, se cataloga como seguro y no
se hace ningún estudio.
Cuando se utiliza un enzima producido por un microorganismo no patógeno, se
necesitarán unos estudios a corto plazo.
Finalmente, los enzimas de fuentes sospechosas como microorganismos patógenos o
sustancia no alimenticias, precisarán de estudios toxicológicos amplios y a largo plazo.
 
Los enzimas se utilizan tanto en la industria alimentaria en la cual se espera una
expansión del mercado en los próximos años,  como en la elaboración de detergentes, en
industria textil, del cuero, del papel, en limpieza de lentes de contacto, tratamiento de
residuos, salud animal, etc.
En la industria alimentaria, las aplicaciones principales son las siguientes:
1.- Mejora de la materia primas: Por ejemplo, en la adición de alfa amilasas a la harina
para la panificación produciendo azúcares fermentables necesarios para las levaduras.
2.- Aumento del rendimiento de un proceso: Por ejemplo, en la utilización de enzimas
pectinolíticos para aumentar la extracción del zumo de frutas.
3.- Síntesis de ingredientes, aditivos, aromas y sabores: Está en expansión. Se sintetiza el
aspartame, jarabe de fructosa, hidrolizados de proteínas, triglicéridos de cadena media,
lípidos estructurados, etc.
4.- Reactivos analíticos y biosensores.
5.- Mejora de la calidad del producto final: Por ejemplo, las proteasas se utilizan en la
cervecería para prevenir la espuma y la formación de precipitados por el frío, mientras
que las lipasas se utilizan en los quesos para potenciar su sabor.
6.- Tratamiento de residuos: Por ejemplo, la beta galactosidasa se utiliza para el
aprovechamiento del lactosuero y las lipasas para el aprovechamiento de grasas
residuales provenientes de la fritura.
7.- Mejora de la producción animal: Se añaden enzimas a los piensos para que estos sean
más aprovechables para el aparato digestivo de los animales y así aumente su
productividad. En los últimos diez años y a nivel mundial, la venta de extractos
enzimáticos para alimentación animal se ha multiplicado por quince. Y se espera una
expansión aún mayor.
Los enzimas que se utilizan en la industria alimentaria se pueden obtener a partir de
animales, plantas o microorganismos. El 90% de los enzimas que se emplean tienen su
origen en los microorganismos ya que son más económicos, y se puede obtener una gran
variedad de enzimas.
En ocasiones, se emplean los procesos químicos en la elaboración de los alimentos en las
cuales las condiciones de trabajo son muy extremas como es el caso de la hidrólisis
química del almidón. Esta condiciones agresivas comprenden  temperaturas y presiones
muy altas, PH extremos y elevada salinidad por lo que se producen muchos productos
secundarios no deseados frente a los procesos enzimáticos en los cuales apenas existen
productos secundarios no deseados dado que las condiciones de trabajo son suaves. Por
otra parte, el punto final del proceso químico es más difícil de controlar que en uno
enzimático ya que en este último se pueden inactivar los enzimas con aplicación de calor
o cambios de PH. Hasta ahora hemos visto que los procesos enzimáticos son más
ventajosos que los químicos, pero los tiempos de reacción son muchísimos más largos en
los procesos enzimáticos y es por esto que en ocasiones merece la pena la aplicación de
los procesos químicos frente a los enzimáticos a pesar de las desventajas existentes.
Además, los reactivos empleados en los procesos químicos suelen ser más económicos.