IZOMERIE -AU ACEEAŞI FORMULĂ MOLECULARĂ 1.

Izomerii de constituţie
-diferă prin ordinea/modul/succesiunea de legare al atomilor, fãrã a ţine seama de aranjarea spaţialã a acestora -au proprietăţi fizice şi chimice diferite - izomeri de catenă (Ex.butan/izobutan)

- izomeri de poziţie (ex. 1-clorbutan/2-clorbutan,
1-butena/2-butena)

- izomeri de funcţiune (ex. Alcooli/eteri; acizi monocarboxilici/esteri, nitroderivaţi/aminoacizi)

-izomeri de compensaţie (ex. Dietileter/metil-propil-eter; propilamina/etil-metil-amina/trimetilamina) !!! NU sunt izomeri de funcţiune -Tautomerii – (-C=C-OH (enoli)/ -CH-C=O (compuşi carbonilici)) – difera prin pozitia unui H si a
unei duble legaturi

2. Stereoizomerii
-Atomii sunt legaţi în aceeaşi succesiune -Compuşii diferă prin orientarea spaţială a atomilor -“STEREOS” – în spaţiu Izomeri de conformaţie – Conformeri - Aranjamente spaţiale dinamice ce apar ca urmare a rotaţiei atomilor în jurul unei sau a mai multor legături sigma

Izomeri de configuraţie -Aranjări spaţiale statice care diferă prin modul de aranjare a atomilor în spaţiu în raport cu un plan (al legăturii pi sau ciclul saturat) sau un centru de simetrie (carbon asimetric) din cadrul moleculei. !!!! - Izomerii de configuraţie se pot prezenta sub forma mai multor izomeri de conformaţie

Stereoizomerii sunt izomeri de configuraţie

-Enantiomeri (sunt izomeri optici) (au proprietăţi chimice, fizice identice) -Diastereoizomeri (au proprietăţi chimice, fizice diferite) -izomeri geometrici (diastereoizomerie geometrică) -izomeri optici (apar la compuşi cu >2 atomi de C asimetric -anomeri

!!!!! Izomerii optici sunt enantiomeri şi diastereoizomeri optici Anomerii sunt izomeri sterici, respectiv sunt un tip particular de diastereoizomeri (izomeri de distanţă)

E/Z – sunt diastereoizomeri (izomeri de distanţă) .IZOMERI GEOMETRICI -Diferă prin aranjamentul spaţial al atomilor sau a grupelor de atomi (de la acelaşi atom de carbon) faţă de un plan de referinţă: planul legăturii duble (alchene) sau planul unui ciclu (cicloalcani) .Izomeri cis-trans – cu perechi de substituenţi identici -Izomeri E (entgegen)/Z (zusammen) – cu substituenţi diferiţi Perechea de referinţă: Substituenţii cu Z (număr atomic) cel mai mare !!!! Izomerii Cis-Trans.

IZOMERIA OPTICĂ -Substanţe optic active . molecule care nu se suprapun peste imaginea lor în oglindă sau care nu au un element de simetrie -Carbon asimetric = C optic activ = C hibridizat sp3 cu 4 substituenţi diferiţi .au proprietatea de a roti planul luminii polarizate atunci când aceasta trece prin ele -Activitatea opticã este corelatã cu asimetria/lipsa de simetrie a unei structuri Molecule chirale – molecule cu cel puţin un atom de carbon asimetric.

rotesc planul luminii polarizate spre stânga -Amestec racemic . . Diastereoizomerii – izomeri care nu sunt în relaţia de obiect-imagine în oglindă.Izomeri optici -Enantiomeri.amestec echimolecular a doi enantiomeri.rotesc planul luminii polarizate spre dreapta -Levogire (-) . Au proprietăţi fizice şi chimice diferite. antipozi optici . Pot fi geometrici sau optici. Moleculele acestora sunt chirale. -Dextrogire (+) . optic inactiv prin compensarea intermolecularã.izomeri de configuraţie aflaţi în relaţia de obiectimagine în oglindă cu proprietăţi fizice şi chimice IDENTICE. ce diferă prin sensul de rotire a planului luminii polarizate în direcţii opuse cu acelaşi număr de grade.

Condiţii de existenţă a enantiomeriei: -Cel puţin un atom de carbon asimetric -Relaţie obiect-imagine în oglindă -Enantiomerii trebuie sa fie nesurperpozabili prin translaţie sau rotaţie în plan Pentru compuşi cu mai multi atomi de C asimetric: -Numărul de enantiomeri = 2n (n= nr. de atomi de C asimetrici) -Numărul de perechi de enantiomeri = 2n /2 Pentru compuşii optic activi cu 2 sau mai mulţi atomi de C asimetrici cu substituenţi identici (de obicei cu plan de simetrie): -numărul de enantiomeri este 2n /2 -Numărul de stereoizomeri este cu unul mai puţin .

2 cu 4 1 2 3 4 inactivi prin de simetrie. optic compensare intramoleculară datorită existenţei unui plan superpozabili -Diastereoizomerii – izomeri de configuraţie (optici. geometrici) există relaţia obiect-imagine în oglindă -Diastereoizomerii optici au cel puţin un atom de C cu configuraţie puţin unul cu configuraţie diferită Perechile: -1 cu 3. 1 cu 4 Diastereoizomeri -2 cu 3. între care nu identică şi cel Mezocompus Enantiomeri .-Mezocompuşi – compuşi cu 2 atomi de C asimetric.

 PEPTIDE.AMINOACIZI.PROTEINE .

noradrenalină.optic activi (au C asimetric) .molecule chirale Glicocolul (glicina) – optic inactiv (fără C asimetric) – moleculă achirală Aminoacizi esentiali (8/9) – AA ce nu pot fi sintetizati de organismul uman – aport exogen (alimente) LISINA – sursa de acetilCoA VALINA FENILALANINA – precursor de tirozina. GLUTAMINA. fiind suplimentaţi exogen în cazul unor populaţii specifice ce nu şi-i pot sintetiza (anumite boli genetice – fenilcetonurie): CISTEINA. GLICINA. etc) TREONINA TRIPTOFAN – mediatorii SNC – serotonina METIONINA – intermediar în sinteza cisteinei LEUCINA .Aminoacizii ‐ sunt compuşi cu funcțiuni mixte: Grupări functionale – grupa carboxilică   ‐ COOH ‐ grupa ‐ NH2 Nomenclatură Aminoacizii naturali – ALFA-aminoacizi AA naturali (alfa) . catecolamine (adrenalină.are aceeaşi cale de biosinteză în plante ca şi valina IZOLEUCINA HISTIDINA (dupa unii autori este condiţionat esenţială) Aminoacizi condiţionat esenţiali – în mod normal nu sunt necesari în dietă. TIROZINA .

ACID ASPARTIC = ACID ASPARAGIC .

1. bază slabă (RNH2+  sarea bazei cu un acid tare . amino‐acizii sunt disociați cu formare de amfiioni pHi = pH izoelectric = pH‐ul la care disociația acidă a AA = cu disociația bazică ‐Comportare în câmp electric – funcție de pH‐ul mediului ‐ Mediu acid:    AA sub formă de CATION (NH3+)  migrează spre CATOD (negativ) ‐Mediu bazic:   AA sub formă de ANION (COO‐)  migrează spre ANOD (pozitiv) ‐Soluțiile de AA sunt soluții tampon ‐ pH‐ul lor rãmâne constant la adaosul unor cantități limitate de acizi sau baze. monoamino‐dicarboxilici – 3 sisteme ‐SISTEM TAMPON – acid slab (RCOOH) + sarea acidului cu o bază tare. Caracterul amfoter al aminoacizilor (‐ COOH + ‐NH2 în aceeaşi moleculă):   ‐ În soluție. acestea fiind neutralizate de aminoacid: ‐AA monoamino‐monocarboxilici – 2 sisteme ‐AA diamino‐monocarboxilici.

 baze) ‐Transformarea în derivați funcționali ai acizilor carboxilici (esteri.                                                                                              esterificare Reacții datorate grupei amino (NH2) – comune cu ale aminelor alifatice şi/sau aromatice ‐Formarea de săruri cu acizii  ‐NH3+X‐ ‐Acilare  ‐ cu cloruri şi anhidride de acizi.Reacții datorate grupei carboxil (‐ COOH) – comune cu ale acizilor carboxilici ‐Formare de săruri cu compuşii cu caracter bazic (metale. etc. azot molecular . oxizi metalici. (CH3)2SO4) – AA alchilați la azot  derivat cuaternar (BETAINĂ) ‐Reacția cu acidul azotos (azotit de sodiu şi HCl) – hidroxiacizi. amide. acizi carboxilici  – AA acilați la azot ‐Alchilări ‐ cu halogenuri sau sulfați de alchil (ex. anhidride.) Ex.

gradul de policondensare > 50 Peptide simple – formate prin condensarea aceluiaşi AA Peptide mixte – formate din resturi ale unor aminoacizi diferiţi Legãtura peptidică – legătură amidicã ( -CO-NH.50 resturi de monomer Proteine .10 resturi de monomer Polipeptide – 11.PEPTIDE – rezultă prin condensarea/policondensarea α-AA Oligopeptide – 2.) + H 2O Dipeptide izomere (Ser-Ala) (Ala-Ser) + .

Primul AA reacţionează cu –COOH – se numeşte AA N-terminal Ultimul AA are gruparea COOH liberă – se numeşte AA C-terminal PEPTIDELE formate NUMAI din AA monoamino-monocarboxilici au DOAR un COOH terminal şi o grupă –NH2 terminală Exerciţiu: -O peptidă formată din 100 resturi de AA are în structură 9 grupe aminice libere şi 23 de grupe carboxilice libere. În urma reacţiei de hidroliză va pune în libertate un număr de: -AA monoamino-monocarboxilici = ? -Numărul de AA diamino-monocarboxilici = ? -Numărul de AA monoamino-dicarboxilici = ? .

etc). hormonii proteici (insulina).Proteine -Criterii de clasificare: solubilitate. proteine structurale) (practic insolubile în apă): fibrina (sânge). baze tari. albumina. agenţi mecanici -agenţi chimici – acizi tari. hemoglobina) Proteine fibroase (scleroproteine. antigeni. albumina din serul sanguin) -Proteine conjugate. păr). structură. ultrasunete. detergenti . fibrinogen. radiaţii. metale grele. piele. caseina. proteine de mebrană -acizi nucleici (nucleoproteine) . proteinele musculare (miozina) Proteine globulare (în general solubile/parţial solubile în apă cu care formează soluţii coloidale): hemoglobina. colagenul (ţesuturi de legătură. keratina (unghii. electroliţi. gluteinele (cereale).dau la hidrolizã şi compuşi neproteinici: -Glucide. elastina.histone -esteri fosfonici (fosfoproteine) – caseina (lapte) -metale (metaloproteine – Ex. compoziţie.fibrinogen -lipide (lipoproteine) – enzime. heteroproteine. globulinele (plasmă). fibroina (mătase). enzime (ribonucleaze) Proteine care nu pot fi hidrolizate de enzimele digestive (transformare în AA constituenţi): keratina DENATURAREA proteinelor (degradarea ireversibilă/reversibilă): -agenţi fizici – temperatura. rol biologic -Proteine simple dau la hidrolizã numai aminoacizi (ex. zaharide (glicoproteine) . (proteide) . comportare chimică.

dar de aceastã datã stabilite între catene (elici) diferite. Catena peptidicã adoptã o conformaţie rãsucitã sub formã de elice sau una încreţitã (plisatã).şi intramoleculare cu participarea legãturilor amidice din peptide (pe un singur lanţ). electrovalente şi chiar legãturi covalente (punţi -S-S generate prin oxidarea resturilor de cisteinã) Structura cuaternarã (supramoleculară) a proteinelor reprezintã un mod superior de organizare şi agregare cu participarea mai multor tipuri de elici alfa. .Structurã primarã a proteinei – succesiunea de legare a AA (cunoaşterea felului AA componenţi ai unei peptide sau proteine şi a ordinei lor de legare Structura secundarã a proteinei este determinatã de apariţia legãturilor de hidrogen inter. Ele se realizeazã cu intervenţia aceloraşi forţe care determinã structura terţiarã. ion-ion. ion-dipol. Structura terţiarã a proteinelor (aflate sub formă de elice) se datoreazã stabilirii legături între lanţurile laterale ale catenei polimere: forţe van der Waals de inducţie şi dispersie. legãturi de hidrogen.

DEHIDROGENAZE – oxidează (EX. Alcool-dehidrogenaza) -REDUCTAZE. Metil-transferaze. coenzime (îşi îndeplinesc functia catalitica asupra substratului numai in prezenţa unei enzime). pH. hidrogenează) -POLIMERAZE (ADN-polimerază) . ADN-ligaze) -OXIDAZE. HIDROGENAZE (reduc. aciltransferaze) -LIGAZE – leagă noi molecule (EX. co-factori (ioni metalici). specificitate de substrat Tipuri de enzime: -După tipul reacţiei la care participă: -HIDROLAZE .ENZIME -Proteine sau proteide naturale ce catalizează reacţiile biochimice din organism -Au rol de catalizator al unor procese biochimice -Măresc viteza de reacţie -Activitatea este dependentă de temperatură.hidroliză -TRANSFERAZE – transferă grupări funcţionale (Ex.

Invertaza Polizaharide . pirimidinice.HIDROLAZE ENZIME Esteraze Carboxiesteraze Lipaze Fosfataze Glicozidaze Oligozaharidaze . Legături peptidice ale AA non-terminali chimotripsina.hidrolize de esteri. amide.Celulaze Amidaze Asparaginaza Glutaminaza Proteaze. Aminoacizi Peptide REACŢII CATALIZATE Hidroliza grupei esterice Esteri ai acizilor carboxilici (ex.4) β-glucoză Acid aspartic + NH3 Acid glutamic + NH3 Peptide.carboxipeptidaze . Butirat de etil) Lipide Esteri ai acidului fosforic Legături glicozidice Hidrolizează zaharoza Hidrolizează amidonul şi glicogenul Hidrolizează celuloza Legătura amidică (-CO-NH-) Hidrolizează Asparagina Hidrolizează Glutamina Legături peptidice Endopeptidaze (tripsina. peptide în prezenţa apei PRODUŞI REZULTAŢI acizi carboxilici + alcooli Acizi graşi + glicerină acid fosforic + alcooli α-glucoză + β-fructoză α-glucoză + maltoză (dizaharid 1. peptidaze .β-Amilaze .aminopeptidaze Nucleaze Legătura peptidică a AA C-terminal Legătura peptidică a AA N-terminal Legătura dintre nucleotide (fosfat) Baze azotate purinice. pepsina Exopeptidaze . oze .α-Amilaze .

C-G . ARN) . T. C. la locul sintezei proteice.formaţi din nucleotide legate între ele printr-o legătură esterică cu acidul fosforic NUCLEOTIDE .ACIZI NUCLEICI ACIZI NUCLEICI (ADN. ARN ribozomal (ARNr) . A.nucleozide fosforilate (legături esterice) ADN – structură de elice dublă.transferă AA la locul sintezei proteice.copiază informaţia genetică dintr-un fragment de ADN şi o aduce. G Baze ARN . 2 catene nucleotidice între care se stabilesc legături de hidrogen. A. între bazele azotate complementare ARN – cel mai adesea monocatenar ARN mesager (ARNm) .intră în alcătuirea ribozomilor (rol în sinteza proteică) ARN de transfer (ARNt) . G Guanina Baze complementare – purinice-pirimidinice Ex. C. Are porţiuni bicatenare NUCLEOZIDĂ = baze azotate purinice (A. A-T(U).U. ca pe un mesaj. G) sau pirimidinice (C. U) + oză (1’-5’) – riboza (ARN) sau dezoxiriboza (ADN) O HN O N H Timina CH3 O HN N H Uracil Baze pirimidinice O O HN N H Citozina NH2 N N Adenina Baze purinice NH2 N N H H2N HN N H O N N H Baze ADN – T.

O baza azotata Nucleozida H2N HN N G N H oza N 1' O 2' 3' CH2OH 4' 5' riboza 2'desoxi-riboza R = OH R=H R OH Oze (aldopentoze): Riboza – pt. ARN Desoxi-riboza – pt ADN O O O kinaze (enzime ce fosforileaza) O O O CH2OP OH O monofosfat (MP) 5' CH2OP OP OH O O difosfat (DP) 5' CH2OP OP OP OH O O O trifosfat (TP) .forma activa 5' Nucleotide (nucleozide fosforilate) .

leagă nucleotidele (5’-3’) . etc. . două se elimină sub formă de acid pirofosforic G OH 3' O O O 5' CH2OP OP OP OH O O O + 3' T OH CH2OP OP OP OH O O O 5' O O O G OH 3' 5' CH2OP O O 3' T O CH2OP OP OP OH O O O 5' O O O Alungire Legătură esterică C 5' P P P 5' polimeraza OH 3'OH -3 ' Polimerazele .Legarea nucleotidelor – sens 5’ (prima) – 3’ (următoarea).prin intermediul unei singure grupări fosfat.leagă bazele azotate de pe cele două catene G 5' T 5' P P P 5' 3'OH T 5' P P P -PPi 3'OH P P P HO O O P OH O P O O 3'OH 3' C C A A C T T G G T T C A A C C 3' Anti-sens 5' HO PPi (acid pirofosforic) = .

-C (acid ascorbic). antipiretic) Diclofenac. D (ergocalciferol). K (antihemoragică) Sulfonamide (sulfamide antibacteriene) – Sulfatiazolul. -H (acid p-aminobenzoic) Vitamine liposolubile: A (retinol). analgezic. antipiretic.Vitamine hidrosolubile -complexul B. Cocaina. Codeina Droguri (exclusiv) – Heroina. E (tocoferol). Ibuprofen – antiinflamatoare Papaverina – antispastic Barbituricele (Fenobarbital) – induc somnul Medicamente care sunt şi stupefiante (au şi proprietăţi halucinogene sau dau dependenţă – DROGURI) Morfina. analgezic. Prontosilul roşu Penicilinele – antibiotice antibacteriene Aspirina (acid acetilsalicilic) – antiinflamator. barbituricele. antiagregant plachetar Paracetamol (antiinflamator. LSD (dietilamida acidului lisergic) Insulina – hormon pancreatic cu structură peptidică ce reglează concentraţia de glucoză din sânge) .

ZAHARIDE (GLUCIDE) Compuşi cu funcţiuni mixte polifuncţionali de tip polihidroxicarbonilic (-OH + -C=O) -monozaharide – 1 oză -zaharide complexe -oligozaharide . relaţionat la Aldehida glicerică) Configuraţie absolută (determinată prin metode analitice) Aldopentoză Aldohexoze Cetohexoză L -oze . seria L Configuraţie relativă (arbitrară. cetoze -După numărul de atomi de carbon – trioze. pentoze/pentuloze.2 < n < 10 -polizaharide . hexoze/hexuloze -În funcţie de configuraţie – seria D. tetroze/tetruloze.n>10 Clasificarea monozaharidelor -După tipul grupei carbonilice – aldoze.

unde n reprezintã numãrul centrilor chirali (numărul de atomi de C asimetrici). Monozaharidele. D-glucoza este dextrogiră. D-fructoza este levogiră. sunt chirale continând unul sau mai mulţi atomi de carbon asimetrici (C hibridizat sp3 cu 4 substituenţi diferiţi) . cu excepţia cetotriozei.2n.D = configuraţie absolută (+) = izomer dextrogir = sens de rotaţie a luminii polarizate = enantiomer !!! Apartenenţa la seria D sau L nu se corelează cu sensul de rotaţie (+) sau (-) a planului luminii polarizate. perechi enantiomeri = 2n/2 . stereoizomeri -Nr.pot exista sub forma mai multor izomeri optici (enantiomeri) . -Enantiomerii = izomeri sterici.

MODALITĂŢI DE SCRIERE A STRUCTURII ZAHARIDELOR Structură liniară Structură ciclică (formule de proiecţie Fischer) Formule de perspectivă Haworth semiacetali Conformeri . β-glucoza (diferă prin poziţia HO glicozidic) = izomeri sterici (diastereoizomeri) = ANOMERI .gruparea carbonil se poate adiţiona la grupãrile OH de tip alcoolic Legătură eterică intermoleculară HO glicozidic (semiacetalic) (2) Formule de proiecţie Fischer Formule de perspectivă Haworth α-glucoza.

Oxidarea blândă (reactivii Fehling şi Tollens. sulfaţi de alchil) . apă de brom.Proprietăţi fizice -Sunt solubile în apă -La încălzire se caramelizează şi apoi se carbonizează -Au activitate optică Proprietăţi chimice -Pentru grupele OH -esterificarea glucozei (anhidride de acizi. Poate fi alchilat selectiv prin tratare cu alcooli în catalizã acidã glicozide -Pentru gruparea carbonil Oxidarea monozaharidelor 1. acid azotic diluat) Glucoză acid gluconic . cloruri acide) derivaţi pentaacilaţi .hidroxilul glicozidic are reactivitate mãritã în raport cu restul grupelor hidroxil din moleculã.eterificarea glucozei (halogenuri de alchil.

alcool şi Na metalic. hexitoli. Fe) în mediu acid.metale active (Zn. hexahidroxohexan) Sisteme reducătoare . Oxidarea în condiţii specifice (enzimatic sau prin protejare preventivă) Acizi uronici 3. acid D-glucozaharic Reducerea monozaharidelor POLIALCOOLI (pentitoli. Oxidarea energică (acid azotic concentrat) Acizi dicarboxilici Acizi zaharici glucoza acid D-glucaric.2. H2/Ni Glucoza D-sorbitol Fructoză D-sorbitol + D-manitol .

Dizaharide .Fermentaţia alcoolică (enzimatic) .Reacţionează cu R. Fehling şi Tollens MALTOZĂ = dimer de α-D-glucopiranoză legată 1-4 .C−O−CDizaharide reducătoare (MALTOZA. în CO2 şi alcool etilic. LACTOZA) – legătura glicozidică se formează între hidroxilul glicozidic al unei monozaharide şi un hidroxil alcoolic al celeilalte monozaharide – legătură monocarbonilică (legătură 1-4) (legătură ozido-oză) .transformarea unei hexoze. identice sau diferite -Monozaharidele sunt legate printr-o legătură glicozidică (eter) . capabilă să fermenteze.prin hidroliză acidă sau enzimatică se scindează în două molecule de monozaharidă.Oligozaharide . CELOBIOZA.

CELOBIOZA = dimer de β-D-glucopiranoză legată 1-4. rezultă prin hidroliza celulozei β β LACTOZA = β-D-galactopiranoză legată 1-4 de α-D-glucopiranoză β galactoza .

Dizaharide nereducătoare (ZAHAROZA) α-D-glucopiranoză legată 1-2 de β-D-fructofuranoză – LEGĂTURĂ DICARBONILICĂ – legătură 1-2 (între hidroxilii glicozidici) (legătură ozido-ozidică) .

HEXOZANI -La tratare cu acizi sau enzime.POLIZAHARIDE -polieteri rezultaţi prin condensarea monozaharidelor -Mase moleculare mari -(C6H10O5)n . rezistenţă mecanică crescută.polimer de β -D-glucopiranozã.Hidroliza enzimaticã este stereospecificã oligozaharide monozaharide Celuloza (C6H10O5)n . pot hidroliza parţial hidroliza total . enzime) Celobioză glucozã β -D- . -Insolubilă în apă. temperaturi crescute. solvenţi organici -solubilă în reactiv Schweizer . n=2500-3000) -fiecare rest monozaharidic conţine 3 grupe hidroxilice libere [C6H7O2(OH)3]n -Caracter slab reducător.4)-glicozidice (n=700-800.hidroxid tetraminocupric [Cu(NH3)4(OH)2] -Fără gust -Reacţia de hidroliză (acizi minerali. legãturi β-(1.

clorură de acetil (mătase acetat) acetat de celuloză .-Esterificare cu acid azotic (în prezenţa acidului sulfuric) fulmicoton. celuloid.Obţinerea xantogenatului de celuloză -Celuloză (caracter acid) + NaOH (conc.) Alcaliceluloză primară -Alcaliceluloza + sulfură de carbon xantogenat de celuloză utilizat pentru obţinerea mătăsii vâscoză şi a celofanului (prin filare în mediu de acid sulfuric) . lacuri nitrocelulozice) Nitroceluloză (colodiu.Esterificarea cu anhidridă acetică. !!!! Pentru probleme în care se dă procentul de azot conţinut în nitroceluloză Mnitroceluloza = Mceluloza –xMH + xM-NO2 Fiecare atom de H substituit în celuloză este înlocuit cu o grupare nitro .

insolubilă în apă caldă.AMIDONUL -Unităţi de α-glucopiranoză. resturi de α-glucoză legate 1-4 şi 1-6. structură filiformă. structură ramificată. CARACTER REDUCĂTOR -Amiloza – miezul granulei de amidon. învelişul granulei de amidon. solubilă în apă caldă. resturi de α-glucoză legate 1-4. α-glucoză . 20% din masa amidonului (n=600-1200) -Amilopectina. 80% din masa amidonului (n=6000-36000) -Hidroliză (enzimatică sau chimică) -Parţială Dextrine -Totală Maltoză.

n=3000-6000 -Rezervă energetică -Structură ramificată -Polimer de α-glucopiranoză legate 1-4 şi 1-6 .GLICOGENUL -Structură similară cu cea a amilopectinei.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful