Pendahuluan

Etanol yang nama lainnya alkohol, aethanolum, etil alcohol, adalah cairan yang
bening, tidak berwarna, mudah mengalir, mudah menguap, mudah terbakar,
higroskopik dengan karakteristik bau spiritus dan rasa membakar, mudah terbakar
dengan api biru tanpa asap. Campur dengan air, kloroform, eter, gliserol, dan
hampir semua pelarut organic lainnya. Penyimpanan pada suhu 8-15°C, jauh dari
api dalam wadah kedap udara dan dilindungi dari cahaya, serta mempunyai rumus
struktur sebagai berikut :

CH3-CH2-OH

Kromatografi gas adalah teknik kromatografi yang bisa digunakan untuk

memisahkan senyawa organik yang mudah menguap. Senyawa-senyawa tersebut
harus mudah menguap dan stabil pada temperatur pengujian, utamanya dari 50 –
300°C. Jika senyawa tidak mudah menguap atau tidak stabil pada temperatur
pengujian, maka senyawa tersebut bisa diderivatisasi agar dapat dianalisis dengan
kromatografi gas (Mardoni 2005). Dalam kromatografi gas atau KG, fase gerak
berupa gas lembam seperti helium, nitrogen, argon bahkan hidrogen digerakkan
dengan tekanan melalui pipa yang berisi fase diam. Tekanan uap atau keatsirian
memungkinkan komponen menguap dan bergerak bersama-sama dengan fase
gerak yang berupa gas. Kromatografi gas merupakan metode yang sangat tepat
dan cepat untuk memisahkan campuran yang sangat rumit.. Komponen campuran
dapat diidentifikasi dengan menggunakan waktu tambat (waktu retensi) yang khas
pada kondisi yang tepat. Waktu tambat ialah waktu yang menunjukkan berapa
lama suatu senyawa tertahan dalam kolom (Gritter 1991).
Metode standar internal dilakukan dengan menggunakan zat standar lain ( S) yang
ditambahkan ke dalam larutan standar X dan dalam larutan sampel yang
mengandung unsur X yang akan dianalisis dengan konsetrasi yang sama
kemudian larutan diukur pada panjang gelombang X dan panjang gelombang S
(untuk detektor UV). Kurva kalibrasi dibuat dengan mengalurkan grafik hubungan
(Ix/Is) terhadap konsentrasi (Cx) dari kurva tersebut dapat diperoleh harga
konsetrasi zat sample yang dianalisis.
Keterangan : Ix = intensitas sample pada panjang gelombang maks cuplikan
Is = intensitas sample pada panjang gelombang mak zat standar lain
Cx = konsentrasi cuplikan

Tujuan
Percobaan bertujuan memisahkan dan menentukan kadar etanol dengan metode
standar internal menggunakan kromatografi gas.

Prosedur
Pemisahan etanol, larutan standar disiapkan dengan berbagai konsentrasi standar
yaitu 1%, 2%, 3% dan 4%. Untuk larutan standar 1% yaitu dipipet 1.25 ml etanol
dalam labu takar 25 ml, untuk standar 2% dipipet 2.5 ml etanol, untuk standar 3%
dipipet 3.75 ml etanol dan untuk standar dengan konsentrasi 4% dipipet 5 ml
etanol. Kemudian pada masing-masing labu takar ditambahkan 5 ml standar
internal n-propanol dan ditera dengan akuabides. Untuk sampel dibuat dari 5 ml
sampel alkohol dan 5 ml n-propanol lalu ditera dengan akuabides dalam labu takar
25 ml. Selanjutnya sebanyak 2 µl larutan standar dan sampel diinjeksikan kedalam
alat kromatografi gas. Ditunggu dan dicatat waktu retensi dan luas puncak dari
komponen alkohol yang dianalisis.

Hasil
Tabel 1 Perbandingan luas area etanol dan n-propanol
Konsentrasi standar (%) Luas area Et-OH Luas area Pr-OH Et-OH/Pr-OH
1 1696 5801 0.29
2 26168 71420 0.37
3 111921 152526 0.73
4 66884 62463 1.07
Sampel 1 71984 671357 0.11
Sampel 2 3756 45354 0.08

Sampel 1 :
y = a + bx
0.11 = -0.06 + 0.27x
x = 0.6296 %
x . FP = 0.6296 . 5 = 3.1481%

Sampel 2 :
y = a + bx
0.08 = -0.06 + 0.27x
x = 0.5185 %
x . FP = 0.5185 . 5 = 2.5925%

x rata-rata = (3.1481% + 2.5925%) /2 = 2.8703%

Pembahasan
Terdapat tiga metode analisis kuantitatif dengan menggunakan kromatografi gas,
yaitu metode standar kalibrasi, metode standar internal, dan metode normalisasi
area. Pada percobaan digunakan metode standar internal dengan menambahkan
standar internal yaitu n-propanol kedalam standar etanol. Metode standar internal
atau standar dalam, yaitu metode yang digunakan apabila tinggi dan luas peak
kromatografi tidak hanya dipengaruhi oleh banyaknya contoh, tetapi juga oleh
fluktuasi laju aliran gas pengemban, temperatur kolom dan detektor, dan
sebagainya, yaitu oleh variasi faktor-faktor yang mempengaruhi kepekaan dan
respon detektor. Efek tersebut dapat dihilangkan dengan metode standar internal
yang diketahui dari zat pembanding ditambah sampel yang akan dianalisis.
Syarat untuk standar internal yang efektif, yaitu pertama harus menimbulkan peak
yang terpisah sepenuhnya, tapi harus terelusi dengan komponen-komponen yang
akan diukur. Kedua, tinggi atau luas peak harus sama dengan tinggi atau luas peak
dari komponen-komponen yang akan diukur. Ketiga, secara kimiawi harus serupa
dengan sampel, tapi tidak diperoleh dalam sample aslinya. Untuk menganalisis
sampel, pada campuran/cuplikan sampel ditambahkan standar internal n-propanol
dengan kuantitas dan volume yang sama yaitu 5 ml, maka dari angka banding
akan teramati luas-luas peak dan konsentrasi zat terlarut yang dapat dibaca pada
kurva. Angka banding untuk standar 1%, 2%, 3%, dan 4% masing-masing sebesar
0.29, 0.37, 0.73, dan 1.07. Angka banding untuk sampel pertama sebesar 0.11 dan
untuk sampel kedua sebesar 0.08. Dari angka banding tersebut dibuatlah kurva
kalibrasi hubungan antara konsentrasi standar dalam persen dan rasio (angka
banding). Kurva kalibrasi yang dihasilkan dari injeksi sejumlah standar etanol
menghasilkan suatu garis lurus dengan nilai r (kelinieran) yaitu 0.9445. Kurva
yang diperoleh tidak terlalu baik. Kurva yang baik memiliki nilai r antara 0.99-
1.00.
Metode standar internal berfungsi mengeliminasi kesalahan dalam proses injeksi
dalam kromatografi gas. Injeksi memiliki kemungkinan kesalahan yang besar.
Saat sebelum cuplikan mencapai detektor, cuplikan sudah menguap terlebih
dahulu sehingga yang masuk kedalam kolom sudah berkurang. Seperti dalam
percobaan, luas area standar 2% jauh lebih besar dibandingkan luas area standar
1%, hal ini dapat dikarenakan kesalahan saat injeksi (valve dan saat penginjeksian
cuplikan sudah menguap). Detektor yang lebih sering digunakan adalah FID
(Flame Ionization Detector). FID juga memiliki kekurangan, yaitu pengrusakan
setiap hasil yang keluar dari kolom sebagaimana yang terdeteksi. Jika akan
mengrimkan hasil ke spektrometer massa, misalnya untuk analisa lanjut, detektor
ini tidak dapat digunakan.

Simpulan
Dari hasil percobaan diperoleh kesimpulan bahwa kadar etanol dalam sampel
sebesar 2.8703%.

Daftar Pustaka
Gritter. 1991. Kromatografi. Bandung : Penerbit ITB.
Khopkar S.M. 2008. Konsep Dasar Kimia Analitik. Jakarta: Universitas Indonesia
Press.
Mardoni, M.M.Yetty Tjandrawati . 2005. Jurnal Perbandingan Metode
Kromatografi Gas Dan Berat Jenis Pada Penetapan Kadar Etanol Dalam Minuman
Anggur.
Underwood AL dan Day RA. 2002. Analisis Kimia Kuantitatif. Sopyan lis,
penerjemah. Jakarta : Erlangga. Terjemahan dari : Quantitative Analysis.
2
PENDAHULUAN

Manusia memerlukan energi untuk melakukan kegiatan dan aktivitas sehari-hari, energi

tersebut dapat diperoleh dari berbagai bahan makanan. Secara umum, bahan makanan tersebut

mengandung karbohidrat, protein, dan lemak. Protein merupakan biopolymer polipeptida yang tersusun

dari sejumlah asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Protein merupakan biopolimer yang

multifungsi, yaitu sebagai struktural pada sel maupun jaringan dan organ, sebagai enzim suatu

biokatalis, sebagai pengemban atau pembawa senyawa atau zat ketika melalui biomembran sel, dan

sebagai zat pengatur. (Hawab, HM : 2004)

Protein merupakan suatu polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.

Molekul protein mengandung unsur-umsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang mengandung unsur logam

seperti besi dan tembaga. Ikatan peptida dalam struktur primer protein dapat diuji dengan uji biuret.

(Winarno, 1992).

Protein merupakan komponen terpenting atau komponen utama sel hewan dan sel manusia.

Karena sel merupakan penyusun tubuh manusia, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi

sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Akan tetapi, struktur protein tidak stabil

karena mudah mengalami denaturasi yaitu keadaan dimana protein terurai menjadi struktur primernya,

baik reversibel maupun ireversibel. Ada berbagai cara dalam pengujian terhadap protein yaitu dengan

reaksi uji asam amino dan reaksi uji protein yaitu berdasarkan pada pengendapan oleh garam,

pengendapan oleh logam dan alkohol serta uji koagulasi dan denaturasi protein. (Poedjayadi, Anna :

2006)

Denaturasi dapat terjadi karena beberapa hal yaitu karena pengaruh pH, panas, pelarut,

logam berat, garam, kekuatan ion, terlarut, dan radiasi. Dalam praktikum ini yang akan diujikan

adalah denaturasi protein dengan pengaruh pH, panas, logam berat dan garam.

TUJUAN
 Praktikum bertujuan untuk mempelajari beberapa reaksi uji terhadap asam

amino dan protein yaitu pengendapan oleh logam, pengendapan oleh garam, uji

koagulasi, pengendapan oleh alkohol dan denaturasi protein oleh asam dan basa.

PROSEDUR PERCOBAAN

Percobaan pengendapan protein oleh logam berat, dilakukan dengan cara kedalam tabng

reaksi dimasukkan 5 mL larutan protein, dan 5 tetes HgCl2 2 %. Diulangi percobaan dengan

menggunakan Pb-asetat dan AgNO3.Larutan protein yang digunakan untuk uji pengendapan

protein logam berat adalah pada larutan albumin sintetik dan albumin telur. Diamati perubahan

dan dicatat apa yang terjadi pada larutan.

Percobaan pengendapan oleh garam, sebanyak 3 mL larutan protein dijenuhkan oleh

(NH4)2SO4 yang ditambahkan sebanyak 3,83 gram, dengan penambahan (NH4)2SO4 sedikit

demi sedikit sambil dikocok pada larutan protein dalam tabung reaksi tersebut. Setelah mencapai

titik jenuh, kemudian endapan yang dihasilkan disaring dengan kertas saring dan filtratenya

ditampung dalam tabung reaksi. Diuji kelarutan endapan yang dihasilkan dalam air,sedangkan

filtrat yang ditampung diuji diuji dengan pereaksi biuret. Diamati perubahan larutan dan dicatat

warna larutan yang terbentuk. Larutan protein yang diuji adalah albumin telur dan albumin

sintetik.

Uji koagulasi protein, sebanyak 2 tetes asam asetat ditambahkan kedalam 5 mL larutan

protein, kemudian dipanaskan dalam penangas air selama 5 menit. Endapan yang terbentuk

kemudian diambil dengan menggunakan batang pengaduk untuk dipindahkan kedalam tabung

reaksi yang lain dan diuji kelarutannya dalam air. Larutan protein yang diuji adalah albumin telur

dan albumin sintetik.

Pengendapan protein oleh alcohol, kedalam tabung reaksi sebanyak 3 mL larutan protein

dimasukkan. Kemudian ditambahkan 3 mL etanol 95%. Endapan yang terbentuk kemudian diuji

kelarutannya dalam air terjadi endapan atau tidak

4
t j i perubahan diamati dan diatatha silnya. Larutan protein yang diujia dalah
albumintelur dan albumin sinteti. Percobaan yangterakhir adalah pengendapan
protein oleh asam basa, kedalam 3tabung reaksi yang berbeda diisi dengan 5 mL
larutan protein yang diuji. Kedalam tabung reaksip ertama larutan protein
ditambahkan dengan 1mL HCl 0,1M,tabung kedua 1mL NaOH 0,1M dan pada
tabung ketiga ditambahkan 1mL buffer pH4,7. Ketiga tabung reaksi tersebut

dipanaskan selama 5 menit, kemudian didinginkan pada suhu kamar dicatat dan diamati perubahan

yangterjadi padalarutan. Larutan protein yang diuji adalah albumintelur dan albumin sintetik

7
PEMBAHASAN

Percobaan uji protein secara kualitatif dilakukan terhadap dua macam protein yaitu albumin

sintetik 3% dan albumin telur. Albumin adalah salah satu protein yang dapat larut dalam air serya dapat

terkoagulasi oleh panas. Albumin terdapat dalam serum darah dan putih telur.

Pada uji pengendapan protein oleh logam berat, albumin sintetik dan albumin telur semuanya

terendapkan oleh garam logam dengan jumlah endapan yang berbeda-beda. Pada albumin telur dan

albumin sintetik yang ditambahkan AgNO3, endapan yang dihasilkan paling banyak dibandingkan

dengan penambahan logam lainnya. Penambahan Pb-asetat membentuk endapan yang lebih sedikit dari

endapan oleh AgNO3 dan penambahan HgCl2 membentuk endapan yang paling sedikit dibandingkan

dengan penambahan logam AgNO3 ataupun Pb-asetat. Penambahan garam logam berat seperti AgNO 3,

Pb-asetat, dan HgCl2 akan membentuk endapan logam proteinat. Ikatan yang terbentuk amat kuat dan

akan memutuskan jembatan garam, sehingga protein mengalami denaturasi. Secara bersama gugus

±COOH dan gugus ±NH2 yang terdapat dalam protein dapat bereaksi dengan ion logam berat dan

membentuk senyawa kelat. Ion-ion yang dapat membentuk endapan logam dengan protein antara

lain adalah Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++, Co++, Mn++ dan Pb++. Selain gugus

±COOH dan gugus ±NH2, gugus ±R pada molekul asam amino tertentu dapat pula mengadakan

reaksi dengan ion atau senyawa lain. Gugus sulfihidril (-SH) pada molekul sistein akan bereaksi

dengan ion Ag+ atau Hg++ (Poedjiadi, 1994). Jumlah endapan yang dihasilkan dipengaruhi oleh

kereaktifan logam berat yang ditambahkan. Logam Ag dan Hg lebih reaktif daripada Pb kerena
kedua logam tersebut merupakn logam transisi pada sistem periodik unsur. Karena itu seharusnya

yang terjadi pada percobaan adalah edapan pada penambahan logam Hg lebih banyak dari logam

Pb. Garam logam berat sangat berbahaya bila sampai tertelan karena garam tersebut akan

mendenaturasi sekaligus mengendapkan protein sel-sel tubuh. Hal ini seperti denaturasi oleh raksa

(Hg) untuk pemurnian emas yang terjadi di Minamata, Jepang dan juga di Teluk Buyat, Indonesia.

Pada pengendapan protein oleh garam, baik albumin sintetik dan albumin

telur keduanya mengendap. Proses yang terjadi adalah kelarutan protein yang berkurang karena

larutan protein ditambahkan oleh garam-garam anorganik, akibatnya protein akan terpisah sebagai

endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out. Bila garam netral yang ditambahkan

berkonsentrasi tinggi, maka protein akan mengendap. Pengendapan terus terjadi karena

kemampuan ion garam untuk menghidrasi, sehingga terjadi kompetisi antara garam anorganik

dengan molekul protein untuk mengikat air. Karena garam anorganik lebih menarik air maka

jumlah air yang tersedia untuk molekul protein akan berkurang (Winarno, 2002). Larutan albumin

dalam air dapat diendapkan dengan penambahan amoniumsulfat ((NH4)2SO4) hingga jenuh

(Poedjiadi, 1994). Setelah larutan albumin dijenuhkan dengan (NH4)2SO4, endapan yang

terbentuk diuji kelarutannya dalam air. Berdasarkan percobaan, endapan yang dihasilkan

memberikan uji yang positif (endapan larut dalam air). Selanjutnya filtrat larutan tersebut

direaksikan dengan pereaksi biuret dan berdasarkan percobaan, albumin sintetik dan albumin telur

menunjukkan hasil negatif yang ditandai larutan berwarna biru. Pengujian filtrat dengan pereaksi

biuret bertujuan untuk mengetahui ada tidaknya gugus amida pada filtrat yang dihasilkan.

Pada uji koagulasi, panas digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi

hidrofobik non polar pada protein sehingga protein albumin terdenaturasi dan terkoagulasi

sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal tersebut dapat terjadi karena suhu tinggi

dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau

bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Hal ini terjadi karena energi

panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein
tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Aplikasi yang seringkali

dilakukan dalam kehidupan sehari-hari adalah kegiatan pemasakan telur dimana telur yang

mengandung albumin (protein) terdenaturasi dan terkoagulasi sehingga enzim pencernaan dapat

dengan mudah mencerna protein yang terkandung dalam telur tersebut.

Pengendapan protein oleh alkohol, kedua albumin yang diuji, menunjukkan hasil uji positif

(terbentuk endapan). Proses yang terjadi adalah pelarut organik akan mengubah (mengurangi)

konstanta dielektrika dari air, sehingga kelarutan protein berkurang. Selain itu, alkohol juga akan

berkompetisi dengan protein terhadap air. Pada saat diuji kelarutannya dalam air, endapan dari

albumin telur tidak dapat larut dalam air sedangkan albumin sintetik sedikit larut dalam air. Karena

itu sangat disarankan untuk tidak mengkonsumsi alcohol karena alkohol tersebut nantinya akan

mengendapkan protein dalam tubuh yang merupakan komponen penyusun sel tubuh dan akhirnya

dapat merusak fungsi sel- sel tubuh.

Pada uji denaturasi protein oleh asam-basa (pH), pada albumin telur, penambahan HCl

dan buffer asetat 4,7 dihasilkan endapan dan larutan menjadi berwarna keruh, dan pada

penambahan NaOH tidak terbentuk endapan. Sedangkan pada albumin sintetik 3%, penambahan

HCl, buffer 4,7 dan NaOH ketiganya menghasilkan endapan pada larutan. Endapan yang paling

banyak dihasilkan oleh HCl, diikuti dengan buffer 4,7 dan yang paling sedikit pada NaOH. Buffer

asetat menghasilkan endapan karena memiliki pH 4,7 yang sama dengan pH isolistrik albumin

(4,55-4,90). Setiap protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda. Titik isolistrik protein

mempunyai arti penting karena pada umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH

isolistrik ini. Pada pH di atas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bawah titik

isolistrik, protein bermuatan positif. Titik isolistrik pada albumin adalah pada pH 4,55-4,90

(Poedjiadi, 1994). Berdasarkan percobaan, albumin terdenaturasi lebih banyak pada penambahan

HCl, dengan demikian dapat disimpulkan bahwa pada protein albumin, asam amino yang

mendominasi adalah asam amino yang bersifat asam.

Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan terhadap struktur sekunder, tersier,
dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Denaturasi
terjadi karena terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan terbukanya
lipatan molekul protein. Denaturasi, koagulasi dan redenaturasi dapat dibedakan sebagai berikut.
Denaturasi protein adalah suatu keadaan telah terjadinya perubahan struktur protein yang
mencakup perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau
kerusakan lipatan antar asam amino dan struktur primer protein. Koagulasi adalah denaturasi
protein akibat panas dan alkohol (Winarno, 2002). Redenaturasi adalah denaturasi protein yang
berlangsung secara

reveresibel (Poedjiadi, 1994).

Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur

sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang

membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida

dan interaksi hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang

umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein. Seperti asam amino, protein yang

larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana

asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan

membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang

sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di

antara kedua elektroda tersebut.

KESIMPULAN

Berdasarkan percobaan dapat disimpulkan bahwa pada protein dapat terdenaturasi

karena pengaruh logam berat, garam, suhu (pemanasan), alkohol dan pH (asam-basa). Pada uji

pengendapan protein oleh logam berat, albumin telur dan sintetik seluruhnya terendapkan oleh

logam-logam yang ditambahkan tapi yang paling banyak terendapan oleh penambahan logam

AgNO3. Pada pengendaan protein oleh garam, albumin sintetik dan telur terendapkan oleh

(NH3)2S)4 dan endapan tersebut tidak larut dalam air serta menunjukkan hasil uji negatif pada uji

dengan biuret ditandai dengan warna biru pada larutan. Pada uji koagulasi albumin telur dan

sintetik terendapkan oleh pemanasan dan endapannya tidaklarut dalam air.

Pengendapan protein oleh alkohol, kedua albumin yang diuji, menunjukkan hasil uji positif
(terbentuk endapan). Pada saat diuji kelarutannya dalam air, endapan dari albumin telur tidak dapat
larut dalam air sedangkan albumin sintetik sedikit larut dalam air. Pada uji denaturasi protein oleh
asam- basa (pH), pada albumin telur, penambahan HCl dan buffer asetat 4,7 dihasilkan endapan
dan larutan menjadi berwarna keruh, dan pada penambahan NaOH tidak 11

terbentuk endapan. Sedangkan pada albumin sintetik 3%, penambahan HCl, buffer 4,7 dan NaOH

ketiganya menghasilkan endapan pada larutan. Endapan yang paling banyak dihasilkan oleh HCl,

diikuti dengan buffer 4,7 dan yang paling sedikit pada NaOH

DAFTAR PUSTAKA
Fessenden RJ Fessenden JS. 1986.Kimia Organik Jilid 2. Pudjaatmaka AH,
penerjemah. Jakarta : Erlangga. Terjemahan dari : Organic Chemistry.

Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia, Jakarta.

Hawab, HM. 2004. Pengantar Biokimia. Jakarta : Bayu Media Publishing.

Poedjiyadi, Anna dkk. 2006.Das ar- Das ar Bi oki mi a. Jakarta : UI-Press.

Salam ISMAFARSI,
Tmn2,segera daftarkan univ/sekolah tinggi farmasi kalian ke WORLD LIST OF PHARMACY SCHOOLS.
Siapkan data2 yg diperlukan : website,alamat,no.tlp,nama dekan/direktur,email dekan/direktur,serta profil singkat yang
semuanya DALAM BAHASA INGGRIS DAN FILE EXCELL. Kirim data2 tersebut ke asiu_chong89@yahoo.com
5
Tabel 2 Pengendapan Protein oleh Garam
Albumin
Hasil
Perubah