Nutrição e Esporte Uma abordagem bioquímica

QBQ 2003 Departamento de Bioquímica Instituto de Química USP

Nutrição e Esporte Uma abordagem bioquímica

Professores
Alexandre Z. Carvalho
(ale.zat.carvalho@bol.com.br) (biancob@iq.usp.br) (danielab@iq.usp.br) (esaenz@iq.usp.br)

André Amaral G. Bianco Daniela Beton Erik Cendel Saenz Tejada

Fernando H. Lojudice da Silva (lojudice@iq.usp.br) Karina Fabiana Ribichich (kribi@iq.usp.br) Leonardo de O. Rodrigues Sayuri Miyamoto
(leonardo@iq.usp.br) (miyamot@iq.usp.br) (tkoide@iq.usp.br)

Tie Koide

Supervisor
Bayardo B. Torres
(bayardo@iq.usp.br)

2003

Cronograma das Aulas Nutrição e Esporte – Uma abordagem bioquímica (QBQ 2003) Instituto de Química da USP – Bloco 6 inferior Dia 10/02/2003 Período Manhã Tema Abordado Apresentação do curso Contração muscular e fibras Revisão de vias metabólicas Adaptação Tomada de O2 VO2 Lactato Carboidratos Lipídeos Intensidade do exercício físico Proteínas

Tarde

11/02/2003

Manhã

Tarde

12/02/2003

Manhã

Estresse Oxidativo Defesa Anti-Oxidante

Tarde

13/02/2003

Manhã

Vitaminas Sais Minerais Câimbra Hidratação Doping

Tarde

Suplementos

14/03/2003

Manhã

Grupos Especiais

Tarde

Palestra

........................... 17.. 46 Proteínas... 20........................................................................................ 35 Limiar de Lactato ................................................................................................. 14............................................................... 16................................ 57 Estresse Oxidativo.. 40 Adaptações na utilização de diferentes substratos durante o treinamento .......................... Contração Muscular e Fibras ............. 30 Déficit de O2 ................... 24. 80 Adaptações ao exercício em diferentes populações ...........................................131 Hidratação.............. 19.... 1 Revisão – Vias metabólicas............................................................................................................................. 31 VO2max .................................................................................................................................................Consumo máximo de oxigênio ......................................................................................................................................................................................... 3................ Defesa Antioxidante e Atividade Física .... 6............................................................ 9...................136 Apêndice ........................... 61 Vitaminas e Minerais .... 13.............. 10.............................. 22................ 15........ 18.................................................................... 4............. 12............................................... 8....................................................INDICE 1.........................135 Mitos e verdades acerca dos suplementos alimentares....................... 48 Carboidratos................... 28 Tomada de Oxigênio ............... 11............................. 23 Síntese de Ácidos Graxos...............139 .......... 16 ?-Oxidação . 23............ 44 Exercícios de intensidade baixa e moderada..................................................... 32 Recuperação após o exercício .................... 21.......................... 55 Lipídios..................................................103 Suplementos .............. 91 Doping ......... 7...................... 42 Treinamento de longa duração e alta intensidade .........................................119 Suplementação de Aminoácidos.... 2........................................... 5.

Contração Muscular e Fibras SISTEMA MUSCULAR Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -1- .C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS 1.

claras e escuras. sem formar padrão estriado como o tecido muscular esquelético. As células musculares lisas são uninucleadas e os filamentos de actina e miosina se dispõem em hélice em seu interior. Tecido Muscular Estriado Cardíaco Está presente no coração. possui inúmeros núcleos e pode atingir comprimentos que vão de 1mm a 60 cm. faixas alternadas transversais. A contração dos músculos lisos é geralmente involuntária. geralmente em resposta a um estímulo nervoso. apresenta estriação transversal. Introdução Os músculos são órgãos constituídos principalmente por tecido muscular. útero etc) e também na parede dos vasos sanguíneos.1. Ao microscópio. Tecido Muscular Liso Está presente em diversos órgãos internos (tubo digestivo. A célula muscular estriada chamada fibra muscular. especializado em contrair e realizar movimentos. Suas células são uninucleadas e têm contração involuntária. Os músculos podem ser formados por três tipos básicos de tecido muscular (figura 1): Tecido Muscular Estriado Esquelético Apresenta. bexiga. responsáveis pela contração muscular. sob observação microscópica.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS 1. ao contrário da contração dos músculos esqueléticos. Essa estriação resulta do arranjo regular de microfilamentos formados pelas proteínas actina e miosina. Figura 1: Os três tipos de tecido muscular Músculo Esquelético Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -2- .

Além de fornecer oxigênio . actina e tropomiosina. H estudos á utilizando microscopia eletrônica que mostram que em atletas treinados. a demanda por oxigênio é de 4. acida lático. Com treinamentos de resistência. O corpo humano possui mais de 660 músculos esqueléticos envolvidos em tecido conjuntivo. As propriedades destes elementos estruturais podem afetar a força que um músculo pode desenvolver e o papel que ele tem em mecânicos comuns. a mioglobina também esta incorporada no tecido muscular (700 mg de proteína para 100g tecido). Os 5% restantes consistem em sais inorgânicos. ou seja. fósforo . nutrientes e hormônios. As proteínas mais abundantes dos músculos são: miosina (60%). carboidratos. lipídeos. Essa relação era aproximadamente igual à diferença na tomada máxima de oxigênio observada entre esses dois grupos. a densidade de capilares é cerca de 40% maior do que em pessoas não treinadas. um total de 3400mL por minuto. O tamanho de uma fibra pode variar de alguns mm como nos músculos dos olhos a mais de 100 mm nos músculos das pernas. uréia.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Antes de prosseguirmos devemos nos recordar que os músculos esqueléticos não podem executar suas funções sem suas estruturas associadas (figura 2). multinucleadas que se posicionam paralelas umas às outras. pode haver um aumento na densidade capilar dos músculos treinados. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -3- . Figura 2: Estruturas associadas ao músculo. a rede de vasos sanguíneos fornece enormes quantidades de sangue para o tecido. Aporte Sanguíneo Durante o exercício . etc. Composição Química Cerca de 75% do músculo esquelético e composto por água e 20%. As fibras são células musculares longas e cilíndricas. Aproximadamente 200 a 500 capilares fornecem sangue para cada mm2 de tecido ativo. Os músculos esqueléticos geram a força que deve ser transmitida a um osso através da junção músculo-tendão. Além disso. O movimento depende da conversão de energia química do ATP em energia mecânica pela ação dos músculos esqueléticos. 11mL/110g/min. Para isso. a microcirculação remove calor e produtos metabólicos dos tecidos. proteína.0L/min e a tomada de oxigênio pelo músculo aumenta 70 vezes.

sarcoplasma. A troponina é um trímero que s e liga a um sítio específico em cada dímero de tropomiosina. (fascículos) (figura 3). Há outras proteínas envolvidas na contração muscular: troponina e tropomiosina. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -4- .Os músculos esqueléticos são compostos de fibras musculares que são organizadas em feixes. actina (filamentos finos) (figura4) e miosina (filamentos grossos). Figura 4: Os filamentos de actina são polímeros de moléculas globulares de actina que se enrolam formando uma hélice. Os miofilamentos são fios finos de duas moléculas de proteínas. Cada fibra possui uma cobertura ou membrana. A tropomiosina é um dímero helicoidal que se une cabeça a cauda formando um cordão. tais como as mitocôndrias e o retículo sarcoplasmático. dentre outras. Centenas de miofibrilas contráteis e outras estruturas importantes. estão inclusas no sarcoplasma. Os miofilamentos compreendem as miofibrilas. Figura 3: Estrutura muscular Ultraestrutura Cada miofibrila contém muitos miofilamentos. que se localizam ao longo dos filamentos de actina (figura 4).C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Para entender a fisiologia e o mecanismo da contração muscular. o sarcolema. que por sua vez são agrupadas juntas para formar as fibras musculares. que forma um filamento bipolar (figura 5). e é composta de uma substância semelhante à gelatina. devemos conhecer a estrutura do músculo esquelético.

As regiões vermelhas contêm somente filamentos finos e são chamadas de banda I. mostrando o padrão estriado. na metade do sarcômero. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -5- . As regiões verdes marcam a localização dos filamentos grossos e são referidas como banda A. é a localização de proteínas específicas que ligam filamentos grossos adjacentes (filamentos de miosina). A linha Z bissecciona a banda I e fornece estabilidade à estrutura. (B) Detalhe do músculo esquelético mostrado em (A). estão ligadas a sítios dos filamentos finos (filamentos de actina). mostrando porções adjacentes de duas miofibrilas e a definição de sarcômero. o que dá ao músculo a aparência estriada (figura 6). onde não há filamentos de actina. A linha Z. a linha M. localizada nas extremidades dos sarcômeros. As moléculas de miosina se associam cauda a cauda para formar o filamento Ao longo da fibra muscular é possível observar bandas claras e escuras. A posição da actina e miosina no sarcômero resulta em filamentos com sobreposição. A área mais clara é denominada banda I e a mais escura. Essa zona é bisseccionada pela linha M que delineia o centro do sarcômero e contém estruturas protéicas para suportar o arranjo dos filamentos de miosina. (C) Diagrama esquemático de um único sarcômero. Figura 6: (A) Micrografia eletrônica de baixa magnificação através de corte longitudinal de músculo esquelético. a unidade funcional da fibra muscular. A.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Figura 5: Filamento grosso de miosina. mostrando a origem das bandas claras e escuras vistas nas micrografias eletrônicas. A região A contém a zona H. A unidade entre duas linhas Z é denominada de sarcômero.

5) O potencial de ação cursa ao longo da membrana da fibra muscular da mesma forma como o potencial de ação cursa pelas membranas neurais. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -6- . Isso desencadeia potencial de ação na fibra muscular. 3) Essa acetilcolina atua sobre uma área localizada na membrana da fibra muscular. 7) Os íons cálcio provocam grandes forças atrativas entre os filamentos de actina e miosina. abrindo numerosos canais acetilcolina-dependentes dentro de moléculas protéicas na membrana da fibra muscular.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Etapas da Contração Muscular 1) Um potencial de ação trafega ao longo de um nervo motor até suas terminações nas fibras musculares. onde o faz com que o retículo sarcoplasmático libere para as miofibrilas grande quantidade de íons cálcio. que estavam armazenados no interior do retículo sarcoplasmático. fazendo com que eles deslizem entre si. 4) A abertura destes canais permite que uma grande quantidade de íons sódio flua para dentro da membrana da fibra muscular no ponto terminal neural. 6) O potencial de ação despolariza a membrana da fibra muscular e também passa para profundidade da fibra muscular. o nervo secreta uma pequena quantidade de substância neurotransmissora: a acetilcolina. o que constitui o processo contrátil. 2) Em cada terminação.

que propõe que um músculo se movimenta devido ao deslocamento relativos dos filamentos finos e grossos sem a mudança dos seus comprimentos.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS 8) Após fração de segundo. O motor molecular para este processo é a ação das pontes de miosina que ciclicamente se conectam e desconectam dos filamentos de actina com a energia fornecida pela hidrólise de ATP. a conformação da miosina e o sítio de ligação se tornam instáveis liberando a actina. onde permanecem armazenados até que um novo potencial de ação chegue. 4) A religação com a actina provoca a liberação do ADP e a cabeça da miosina se altera novamente voltando à posição de início. a miosina se liga fortemente a actina (figura 8). 2) Quando uma molécula de ATP se liga a miosina. Isto causa uma mudança no tamanho relativo das diferentes zonas e bandas do sarcômero e produz força nas bandas Z. Mecanismos da Contração Muscular A teoria mais aceita para a contração muscular é denominada sliding filament theory (figura 7). o ATP é parcialmente hidrolisado (transformando -se em ADP) e a cabeça da miosina inclina-se para frente. Figura 7: Sliding filament theory como modelo de contração muscular. A cabeça globular tem atividade de ATPase ativada por actina no sitio de ligação a actina e fornece a energia necessária para a movimentação das fibras Seqüência de eventos na contração muscular 1)Com o sítio de ligação de ATP livre. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -7- . os íons cálcio são bombeados de volta para o retículo sarcoplasmático. 5) Todo este ciclo leva ao deslocamento dos filamentos e o músculo contrai. A miosina tem um papel enzimático e estrutural na ação muscular. 3) Quando a miosina libera a actina. essa remoção dos íons cálcio da vizinhança das miofibrilas põe fim à contração. Os filamentos de actina e de miosina deslizam uns sobre os outros sem diminuição no tamanho do filamento. pronta para mais um ciclo.

as de contração rápida e lenta (figura 9). Rayment et al. 1993). Science 261:5058. Figura 9: (A) Células especializadas em produzir contrações rápidas são marcadas com anticorpos contra miosina “rápida”. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -8- . Baseados nas características de contração e metabolismo podemos classificar dois tipos de fibras. relaxando o músculo. (B) Células especializadas em produzir contrações lentas e longas são marcadas com anticorpos contra miosina “lenta”.. Tipos de Fibras Musculares Há diferentes e controversos critérios para a classificação do músculo esquelético humano. Figura 8: O ciclo de mudanças nas quais a molécula de miosina “caminha” sobre os filamentos de actina (Baseado em I.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS 6) A ativação continua até que a concentração de cálcio caia e libere os complexos inibitórios troponina-tropomiosina.

As fibras rápidas são conhecidas como células musculares brancas porque elas contém relativamente pouco de mioglobina. Para fibras lentas (slow-twitch) a atividade da miosina ATPase permanece alta em pH ácido e fica estável em pH alcalino. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -9- .C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Uma técnica comum para estabelecer o tipo de fibra é baseada na sensibilidade diferencial a alteração de pH da miosina ATPase. porque elas contêm muito mais desta proteína. Sendo assim é mais do que lógico imaginar que existem tipos diferentes de fibras que compõem a musculatura. proteína que se torna vermelha quando na presença de oxigênio. As células podem ajustar-se à característica rápida ou lenta através de mudanças de expressão gênica de acordo com o padrão de estimulação nervosa que elas recebem. Como observado na figura 10. esforço e obviamente uma velocidade de contração muscular diferente. As fibras lentas são chamadas de células musculares vermelhas. Características dos diferentes tipos de fibra muscular Figura 10: Percentagem do grupo de fibras lentas nos músculos de atletas de diferentes categorias. cada atleta possui uma percentagem específica de fibras de contração rápida e lenta. essas fibras coram escuro para esta enzima. Cada esporte exige uma demanda de energia. Nas fibras rápidas (fast-twitch). São as características dessa enzima que determinam a velocidade de contração do sarcômero. a miosina ATPase é inativada por pH ácido mas é estável em pH alcalino.

envolvida na inervação motora. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -10- . tamanho das organelas é maior A concentração de mitocôndria e citocromos combinada com alta pigmentação por mioglobina são responsáveis pela coloração característica. Alta concentração de enzimas mitocondriais para o metabolismo aeróbio Usadas para treino de resistência SO : slow speed of shortening Adaptadas ao exercício prolongado Fast-twitch – tipo II ?? Alta capacidade de transmissão eletroquímica dos potenciais de ação ?? Alta atividade de miosina ATPase ?? Alta velocidade de liberação e captação de cálcio (reticulo endoplasmático desenvolvido) ?? Gera energia rapidamente para ações rápidas e potentes ?? Velocidade de contração é de 3 a 5 vezes maior que na slow-twitch ?? Sistema glicolítico de curta duração bem desenvolvido ?? Metabolismo anaeróbio Tipo IIA Intermediaria: contração rápida e capacidade aeróbia moderada (alto nível SDH) e anaeróbia (PFK) = FOG (fast oxidative glicolytic fiber) Tipo IIB Potencial anaeróbio maior – verdadeira fast – twitch FG (fast glicolytic) Tipo IIC Rara e não diferenciada.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Slow-twitch – tipo I ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? ?? Metabolismo aeróbio Baixa atividade de miosina ATPase Baixa velocidade de captação e liberação de cálcio Capacidade glicolítica menor do que na fast-twitch Número grande de mitocôndrias.

Apesar de hiperplasia ser uma grande controvérsia entre pesquisadores da área. No segundo. é que este processo também pode contribuir para o aumento de massa muscular. mas há situações onde a massa muscular também aumenta em resposta a um crescimento no número de células. em modelos animais já foi demonstrado que sob certas condições podem ocorrer tanto hipertrofia quanto hiperplasia das fibras musculares. menores quando comparadas com as de pessoas sedentárias. de cara dá para notar que a especificidade de um treinamento produz efeitos diferentes em cada atleta. Pode ser que só haja um aumento na capacidade aeróbia das fast. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -11- . revelou que estes tinham fibras do tipo I e IIa do músculo deltóide menores que as de não nadadores. Por outro lado. Por exemplo. Atletas de resistência também possuem as fibras de seus músculos treinados. células satélite são ativadas. Altamente determinado pelo código genético . Existem dois mecanismos primários pelos quais novas fibras podem ser formadas. Estes novos mioblastos podem tanto se fundir com fibras já existentes quanto se fundir com outros mioblastos para formar novas fibras. têm músculos muito maiores. fibras grandes podem se dividir em duas ou mais fibras menores. Idade não é impedimento Diferenças entre grupos atléticos 45 a 55% de slow-twitch slow twitch – atletas de resistência Hipertrofia x Hiperplasia Hipertrofia é um aumento no tamanho e volume celular enquanto que Hiperplasia é um aumento no número de células. Ou vice versa. Por outro lado. Um treinamento aeróbico resulta em um aumento de volume/densidade mitocondrial. células satélite podem ser ativadas. alguns pesquisadores mais céticos atribuem o fato de fisiculturistas e outros atletas deste tipo possuírem fibras de tamanho menor ou igual ao de indivíduos não treinados à genética: estes atletas simplesmente nasceram com maior número de fibras. enzimas oxidativas e densidade capilar (devido a um aumento no número de hemácias). No primeiro. entretanto o tamanho deste músculo era muito maior nos nadadores. com um aumento de até 334% para massa muscular e 90% para o número de fibras.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Tipo de fibra pode ser mudado? Treinamento: pode induzir mudanças. fisiculturistas e outros levantadores de peso. um estudo feito em nadadores. mas há controvérsias. Sabe-se que o aumento de massa é devido primariamente à hipertrofia das fibras. estira ou exercita as fibras musculares. Células satélite são “stem cells” (células-tronco) miogênicas envolvidas na regeneração do m úsculo esquelético. Uma das evidências da existência da Hiperplasia em seres humanos. Se você olhar para um fisiculturista e para um maratonista. Células satélite proliferam e dão origem a novos mioblastos. Quando você danifica.

Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -12- . A opinião médica atual não dá apoio a esta idéia. O sódio é um mineral importante na iniciação dos sinais dos nervos e ações que levam ao movimento nos músculos. Mas não devemos apenas associar as câimbras musculares o déficit do sódio no organismo. A fadiga pode ser entendida como um declínio gradual da capacidade do músculo de gerar força. cálcio e magnésio de forma tal que são perdidos em níveis menores na transpiração. Os músculos tendem a acumular potássio. Os atletas atribuem câimbras à falta de potássio ou outros minerais como cálcio ou magnésio. Um estudo realizado com um tenista profissional no EUA apresentava que a perda de sódio em uma partida de várias horas era muito maior do que o consumo diário desse mineral pelo atleta e o quadro de câimbras musculares era reincidente. Nós temos uma baixa nas reservas de sódio no organismo ao transpirarmos quando praticamos alguma atividade física. já que o oxigênio é elemento fundamental na contração muscular) ou doenças neurológicas. problemas vasculares (estes pela baixa de oxigênio na fibra muscular.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Câimbras e Fadiga Muscular Apesar de existirem muitas causas para câimbras musculares ou tetania. Existem outras causas potenciais como diabetes. particularmente nos meses quentes do ano. um déficit de sódio não está fora de questão quando um atleta está suando em taxas altas. grandes perdas de sódio e líquidos costumam ser fatores essenciais que predispõem atletas a câimbras musculares. se comparados com sódio e cloreto. resultante de atividade física (figura 11). A dieta geralmente fornece quantidades adequadas para prevenir déficits que iriam contribuir para a ocorrência de câimbras. Dada a popularidade de dietas c om pouco sódio.

Geralmente. com um subseqüente aumento drástico na concentração de H dos músculos que estão sendo exercitado s. A fadiga pode ocorrer como resultado de rompimento de qualquer local da cadeia de comando. que poderiam incluir uma interferência no mecanismo contrátil. fatiga periférica se refere ao dano na transmissão nervosa periférica. Pode haver mudanças na freqüência de potenciais de ação dos neurônios. na transmissão neuromuscular. cada um deles relacionados às exigências específicas do exercício que a produz. É evidente que uma mudança na distribuição de Ca2+ poderia alterar a atividade dos miofilamento e afetar o desempenho muscular. Uma redução significativa no glicogênio muscular está relacionada à fadiga observada durante o exercício submáximo prolongado. A capacidade máxima de geração de força diminui logo a partir do início da atividade. A contração muscular voluntária envolve uma “cadeia de comando” do cérebro às pontes cruzadas de actina-miosina (figura 12). dano no processo de ativação das fibras ou interações actinamiosina. A fadiga pode ser descrita tanto como central como periférica. Esses fatores podem interagir de maneira que acabe afetando sua contração ou excitação. As concentrações de ADP podem aumentar. Os níveis de fosfato inorgânico podem aumentar. O mecanismo exato da fadiga é desconhecido. transmissão espinhal danificada ou recrutamento das unidades motoras danificado. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -13- . A fadiga também pode ser demonstrada na junção neuromuscular.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Figura 11: Representação esquemática da fadiga de contrações intermitentes submáximas. As concentrações de íons de hidrogênio podem aumentar causando acidose. A sensibilidade de Ca2 + da Troponina pode ser reduzida. A concentração de íons livres de Ca2 + dentro da célula pode estar reduzida. quando um potencial de ação não consegue ir do motoneurônio para a fibra muscular. Os estoques de glicogênio podem diminuir dependendo das condições de contração. A fadiga central está tipicamente associada com a ausência de motivação. em virtude de menor atividade das enzimas fundamentais. uma deterioração na transferência de energia através da glicólise. A fadiga muscular no exercício máximo de curta duração está associada à falta de oxigênio e um nível sangüíneo e muscular elevado de + ácido lático. um distúrbio no sistema tubular para a transmissão do impulso por toda a célula e desequilíbrio iônicos. Essa condição anaeróbica pode causar alterações intracelulares drásticas dentro dos músculos ativos. uma depleção nas reservas de fosfato de alta energia. ou ambas. A fadiga muscular resulta de muitos fatores.

Tipo de Esporte Ciclismo (rápido) Gasto energético Tempo (kcal/min) 12. Seja uma pessoa de 70kg com 30kg de massa muscular que mobiliza 20kg dos músculos durante uma atividade física.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Figura 12: Figura esquemática representando a “cadeia de comando” da contração muscular. a creatina fosfato também fornece energia e sua reserva é de 3 a 5 vezes maior do que as de ATP.lenta. levando em consideração os dados de gasto energético fornecidos na tabela. A creatina fosfato é produzida nos períodos de repouso. calcule por quanto tempo seria possível realiz ar a atividade. respectivamente. 1.rápida). o doador imediato de energia para a contração. Além do ATP. Preencha a tabela abaixo. Durante a atividade muscular. A quantidade de ATP e de Creatina Fosfato (CP) armazenada no músculo é de aproximadamente 5 mmol e 15 mmol por kg de músculo. qual seria o tipo de fibra predominante (tipo I . 10kcal/mol.0 Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -14- . A hidrólise de 1 mol de ATP libera aproximadamente 7 kcal/mol e a de Creatina fosfato. indicando para cada esporte. processa-se no sentido da regeneração de ATP. a fonte de energia mais utilizada e se o exercício é aeróbio ou anaeróbio Tipo de Esporte Corrida 100m Maratona Caminhada Natação Sedentário 2. Para cada uma das atividades. tipo II . por fosforilação à custa de ATP: Tipo de fibra Fonte de energia Aeróbio/anaeróbio Creatina + ATP Creatina Fosfato + ADP + H+ A reação é reversível catalisada pela creatina quinase.

é necessário que haja oxigênio? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -15- .6 Baseado nos seus cálculos. explique como essas atividades podem ser mantidas por um período de tempo maior.5 12.C ONTRAÇÃO MUSCULAR E FIBRAS Judo Karate Corrida (rápido) Natação (intenso) Competição pólo aquático 13.8 20. Que tipo de substrato seria utilizado como fonte de energia? Você se lembra das vias de utilização desses substratos? Para utilizar os substratos que você citou.0 13.8 13. como ocorre usualmente.

lipídeos e proteínas. Revisão – Vias metabólicas (retirados do livro de Bioquímica básica do Bayardo) Geral Mapa pg 340 (mapa1) Ex1 Qual é a finalidade biológica dos processos descritos no mapa 1? Quais os compostos aceptores de hidrogênio? Qual é a função das coenzimas e do oxigênio na oxidação dos alimentos? Ex2 Mapa pg 116 Observe o mapa abaixo. Ele mostra de forma simplificada o metabolismo de degradação de carboidratos.REVISÃO – VIAS METABÓLICAS 2. Em que composto há convergência dessas vias? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -16- . com reações reversíveis e irreversíveis.

REVISÃO – VIAS METABÓLICAS

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REVISÃO – VIAS METABÓLICAS Complete o quadro abaixo, indicando se as conversões indicadas são possíveis e quais etapas seriam percorridas para cada conversão possível Conversões a. Proteína ? Glicose Possível? Etapas

b. Proteína Graxo

?

Ácido

c. Glicose Graxo

?

Ácido

d. Glicose ? Proteína

e. Ácido Glicose

Graxo

?

f. Ácido Proteína

Graxo

?

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REVISÃO – VIAS METABÓLICAS

GLICOSE
hexoquinase

GLICOSE 6 P

FRUTOSE 6 P
fosfofrutoquinase 1

FRUTOSE 1,6 BISFOSFATO

DIIDROXIACETONA FOSFATO

GLICERALDEÍDO 3 P

FOSFOENOLPIRUVATO
piruvato quinase

PIRUVATO

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qual é a conseqüência dessa regulação? Se o aporte de oxigênio for insuficiente para o músculo. A equação da reação é a seguinte: Piruvato + Coenzima A + NAD+ ? Acetil-CoA + NADH + CO2 a) Qual é a importância dessa reação no metabolismo? De onde vem o piruvato? b) O que a falta de uma das vitaminas causaria? c) Em que compartimento celular ocorre esta reação? d) Se um indivíduo possuir um excesso de vitamina. Conversão de piruvato a acetil-coA A conversão do piruvato a acetil-coA é catalisada por um complexo multienzimático chamado complexo piruvato desidrogenase que requer cinco coenzimas: tiamina pirofosfato (TPP). flavina adenina dinucleotídeo (FAD) e ácido lipóico. haverá um aumento na velocidade de reação? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -20- . Pense. Glicólise 1. o que deve ocorrer com as coenzimas? Haverá produção de lactato? 2. nicotinamida e riboflavina. Quais são os seus produtos? 3. Quais são os substratos iniciais da via? 2. em um músculo em contração vigorosa. ácido pantotênico.2. O ácido lipóico também é uma vitamina. respectivamente. Fosfofrutoquinase 1: Esta enzima tem como inibidor o ATP e como efetuador alostérico positivo o AMP. nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+).1. As quatro primeiras coenzimas são derivadas de vitaminas hidrossolúveis: tiamina. coenzima A (CoA). O NADH produzido na glicólise pode ser oxidado aerobia ou anaerobiamente? Que vias ou reações estariam envolvidas? O que ocorre com o piruvato? 4.REVISÃO – VIAS METABÓLICAS 2.

Em que vias essas enzimas participam? Qual seria o motivo para utilizar essas medidas para avaliação em um programa de treinamento físico? 2.4. Ciclo de Krebs ACETIL-CoA H2O CoA NADH + H + OXALOACETATO NAD+ citrato sintase CITRATO MALATO ISOCITRATO isocitrato desidrogenase NAD+ NADH + H + CO2 H2O FUMARATO succinato desidrogenase ? -CETOGLUTARATO Co-A ? -cetoglutarato desidrogenase NAD+ NADH + H+ CO2 FADH2 SUCCINATO FAD CoA GTP SUCCINIL-CoA GDP + Pi 1.3. Qual é a função da cadeia de transporte de elétrons? Esta via poderia funcionar sem oxigênio? 2.REVISÃO – VIAS METABÓLICAS 2. Uma fibra muscular pode ter suas necessidades Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -21- . qual é a contribuição de cada composto para formação de acetil-CoA?) 2. As necessidades celulares de ATP variam bastante de acordo com o estado fisiológico da célula. De onde vem o acetil-CoA? (Na sua opinião. Em um programa de treinamento. Observe o mapa 1. Quantas coenzimas são reduzidas para uma molécula de acetil-coA? 3. foram medidas a atividade da succinato desidrogenase e da citrato sintase. Como o ciclo de Krebs pode contribuir para a formação de grande parte do ATP produzido na célula se ele gera somente 1 ATP e 1 GTP por molécula de acetilcoA? Esta via pode funcionar em condições anaeróbias? 4. O ciclo de Krebs se inicia com a condensação de acetil-coA e oxaloacetato. Cadeia de transporte de elétrons e Fosforilação oxidativa 1.

o transporte de elétrons só ocorre com a síntese de ATP e vice-versa. lactato e glicerol. Essa via utiliza as reações reversíveis da glicólise e substitui por outras irreversíveis. O glicogênio é sintetizado principalmente pelo fígado e músculos quando a oferta de glicose supera as necessidades energéticas imediatas destes órgãos. dentre os quais somente o ADP atinge concentrações limitantes na célula.REVISÃO – VIAS METABÓLICAS aumentadas de 100 vezes em poucos segundos quando passa do repouso para uma atividade física intensa. ADP e Pi.6.5. Há gasto de energia para efetuar a síntese de glicose? Qual é a necessidade de sintetizar glicose para um organismo? Essa via é realmente necessária já que temos reservas de glicogênio? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -22- . Para que essas reações ocorram. A gliconeogênese é uma via que se processa no fígado e minoritariamente nos rins e tem como objetivo a síntese de glicose a partir de compostos que não são carboidratos. os substratos são: coenzimas reduzidas. Glicogênio 1. aminoácidos. Gliconeogênese 1. oxigênio. O glicogênio deve ser sintetizado em uma situação fisiologicade razão ATP/ADP alta ou baixa? Por que? Essa condição deve ocorrer durante o exercício ou durante o repouso? 2. cadeia de transporte de elétrons. fosforilação oxidativa e glicólise quando a) a razão ATP/ADP aumenta b) a razão ATP/ADP diminui 1) a razão NAD+/NADH aumenta 2) a razão NAD+/NADH diminui 2. Descreva o que ocorre no ciclo de Krebs. Para promover o ajuste de produção de ATP e seu gasto.

por envolverem gasto ou produção de energia ou poder redutor. -Observe a via de degradação de triacilgliceróis e oxidação (?-oxidação) de ácidos graxos. Logo de cada via. Alguns desses detalhes serão de utilidade não nessa fase de revisão e sim ao longo do curso. ou por mostrar moléculas que serão nomeadas de aqui em diante e cujo destino você conseguirá seguir pelo universo metabólico. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -23- . se apresentam detalhes dos pontos importantes por serem pontos de regulação.(-OXIDAÇÃO 3. ? -Oxidação A continuação você tem os mapas das vias metabólicas mais importantes tal e qual elas são conhecidas em mamíferos. Eles estão relativamente simplificados ao efeito de que você consiga relembrar coisas básicas e não fique perdido no meio da complexidade que elas possuem.

Ativação ao nível da membrana externa da mitocôndria .Utilização do glicerol (2) .Transporte ao nível da membrana interna da mitocôndria Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -24- .(-OXIDAÇÃO Revisemos alguns pontos dos caminhos indicados no diagrama anterior: (1) .

(-OXIDAÇÃO (E) A TRANSFERASE cataliza o processo e é regulada por (-) malonil-CoA (Ver na via da síntese de ácido graxo) (3) .? .Oxidação Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -25- .

e ?-hidroxibutirato). Tente responder: 1. em que condições Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -26- . como se indica em baixo.oxidação não pode ser aproveitado no ciclo de Krebs e se produz a formação de corpos cetônicos (acetona. acetoacetato.Observando a via geral. o acetil-CoA gerado na ? .(-OXIDAÇÃO Em determinadas condições fisiológicas. hipoglicemia. de que depende a mobilização dos depósitos de triacilgliceróis? Considerando que os hormônios catecolaminas (epinefrina ou adrenalina e norepinefrina ou noradrenalina) são sintetizados em situações de perigo. exercício físico e exposição a baixas temperaturas. estimulando a produção de glucagon e inibindo a da insulina. .

A carnitina é um composto amplamente distribuído pelos diferentes tecidos mas encontrado em concentrações elevadas no músculo.Os subprodutos das vias que estão realçados (diidroxiacetona fosfato.dieta rica em lipídeos e normal em hidratos de carbono Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -27- . quais serão as principais fontes de energia do tecido muscular? 2.(-OXIDAÇÃO fisiológicas é ativada a lipase dos adipócitos? Nessas condições. o acetilCoA e o Succinil-CoA) funcionam como intermediários de outras vias nas quais eles são processados.Em quais das seguintes situações haverá estímulo da formação de corpos cetônicos: -dieta rica em hidratos de carbono e normal em lipídeos -jejum . Quais são essas vias. 3. O que sugere este dado? 4.

Síntese de Ácidos Graxos A primeira etapa da síntese de ácidos graxos é o transporte de Acetil-CoA para o citossol Revisemos o ponto da síntese dos caminhos indicados no diagrama anterior: (1) Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -28- .SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS 4.

1.SÍNTESE DE ÁCIDOS GRAXOS 4. Síntese de triacilgliceróis Discuta a seguinte afirmação: 1) “Os triacilgliceróis constituem a forma de armazenamento de todo o excesso de nutrientes” Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -29- .

ou seja. A produção de ATP ocorre de forma aeróbia ou anaeróbia? 3.TOMADA DE OXIGÊNIO 5. Nos primeiros minutos. A região do gráfico onde nível de tomada de O2 permanece constante é considerado o estado estacionário. Tomada de Oxigênio A figura acima mostra a tomada de oxigênio pulmonar durante os minutos iniciais de uma corrida com velocidade constante por 10 min. um exercício leve. há um aumento exponencial da tomada de O2 . Ocorre acúmulo de lactato? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -30- . O que significa o estado estacionário em relação ao balanço energético? 2. 1.

o déficit está representado pela área em lilás. Enquanto a tomada de oxigênio é pequena. Déficit de O 2 O déficit de O2 é a diferença entre o oxigênio total consumido durante o exercício e o total que teria sido consumido se uma taxa estacionária do metabolismo aeróbio tivesse sido alcançada no início.DÉFICIT DE O2 6. 1. No gráfico. 3. Por que o déficit de oxigênio é menor nos indiv íduos treinados? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -31- . qual é a fonte de energia utilizada preferencialmente? 2. Por que há sempre um atraso do aumento na tomada de oxigênio em relação ao gasto de energia? Responda levando em consideração a produção de substratos oxidáveis.

somente uma parte desse músculo pode ser perfundido com sangue a qualquer momento. provavelmente você irá ouvir a frase: "qual é o seu VO2Max?" Um alto nível de consumo máximo de oxigênio é uma das características principais de atletas de esportes de alta intensidade como corrida e ciclismo. Realizando exercícios com uma perna e medindo diretamente o consumo muscular de oxigênio de uma pequena massa muscular. VO 2max . Como o consumo de oxigênio está linearmente relacionado com o gasto de energia. o que faz com que o consumo de oxigênio aumente durante o exercício. Definição de VO 2 Max VO2Max é o volume máximo de oxigênio consumido pelo corpo por minuto durante o exercício realizado no nível do mar. os atletas de resistência são caracterizados por possuir u ótimo m sistema cardiovascular e uma capacidade oxidativa bem desenvolvida nos músculos esqueléticos. portanto. Os músculos dizem.. sabemos que mais células musculares estão contraindo e consumindo oxigênio. foi mostrado que a capacidade do músculo utilizar o oxigênio excede a capacidade do coração de bombeá-lo. as fibras musculares são absolutamente dependentes de dois fatores: 1) um sistema de delivery para levar o oxigênio da atmosfera para as células musculares 2) mitocôndrias para realizar o processo de transferência de energia aeróbia De fato. estamos medindo indiretamente a capacidade máxima do indivíduo de realizar um trabalho aeróbico.CONSUMO MÁXIMO DE OXIGÊNIO 7. Por que o dele é maior que o meu??? Devemos começar perguntando: "quais são os determinantes do VO2Max?" Toda célula consome oxigênio para converter a energia dos alimentos em ATP para o trabalho celular.. se você entrega-ló. quando medimos o consumo de oxigênio. mas agora já temos uma resposta clara. Como mais uma evidência para uma limitação no delivery. Muitos experimentos de diferentes tipos sustentam o conceito de que. As células musculares em contração têm alta demanda por ATP.Consumo máximo de oxigênio Em uma conversa entre atletas profissionais. em indivíduos treinados. Para receber e usar o oxigênio para gerar ATP para a contração muscular. se medimos um consumo maior de oxigênio durante o exercício. Mas o que é e como ele é medido? 7.1. o delivery ou a utilização de oxigênio? Esta questão criou muito debate entre os fisiologistas. nós o usaremos.VO2MAX . Precisamos de uma bomba eficiente para enviar o sangue rico em oxigênio para os músculos e também de músculos ricos em mitocôndria para usar o oxigênio e sustentar altas taxas de exercício físico. qual seria o fator limitante na VO2Max. Mas.3. 7. usando equipamentos que medem o volume e a presença de oxigênio. é o delivery e não a utilização de oxigênio que limita o VO2Max. A soma total de bilhões de células de todo o corpo consumindo oxigênio e gerando CO2 pode ser medida pela respiração.2. 7. um treino de resistência longo pode resultar em um aumento de 300% da capacidade oxidativa do músculo mas Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -32- . deve ser uma característica importante. Apesar de um homem adulto possuir de 30 a 35 kg de músculo. Portanto. O coração não pode enviar um grande volume de sangue para todo o músculo esquelético e ainda manter uma pressão sangüínea adequada.

O treinamento faz com que haja um aumento do stroke volume e portanto. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -33- . O método mais comum no laboratório é a corrida em uma esteira. Como o VO2Max é medido? Para determinar a capacidade aeróbica máxima. 7. remo. a tomada de O2 pode ser calculada por um computador em cada estágio do exercício. não se pode usar o oxigênio que não é fornecido. a velocidade e/ou a inclinação da esteira é aumentada em intervalos regulares (30s a 2 min). Todas essas observações demonstram que o VO2 Max pode ser dissociado das caracterísiticas do músculo esquelético. devemos seguir condições de exercício que demandam a capacidade máxima de delivery de sangue pelo coração. Atividades que cumprem este requisito: corrida. ?? Ser independente da força. a pressão sanguínea é mantida. maior é a extração do oxigênio e maior a diferença entre a concentração de O2 entre o sangue arterial e venoso. O volume de sangue que é ejetado do ventrículo esquerdo a cada batimento cardíaco é chamado de "stroke" e está relacionado linearmente com o VO2max. Para isso. O delivery é o fator limitante pois mesmo nos músculos treinados. ciclismo. A cada aumento na velocidade ou inclinação. Isto resulta em uma maior capacidade para o delivery de oxigênio. ?? Ter duração suficiente para que as respostas cardiovasculares sejam maximizadas. Além dissso. Mas. com inclinações e velocidades diferentes. ?? Ser feito por pessoas motivadas pois os testes para medir VO2max são muito pesados mas terminam rapidamente. À medida que o sangue rico em oxigênio passa pela rede de capilares de um músculo esquelético em ação. Geralmente. Enquanto você corre. Porém. VO2max será menor apesar de uma maior capacidade de delivery.4. O VO2Max pode também ser alterado artificialmente mudando a concentração de oxigênio no ar.CONSUMO MÁXIMO DE OXIGÊNIO aumenta somente de 15 a 25% o VO 2Max. o VO2Max costuma aumentar em pessoas não-treinadas antes que ocorra uma mudança na capacidade aeróbica do músculo. estará respirando por um sistema de 2 válvulas. Usando estas válvulas. seguindo o gradiente de concentração. uma massa muscular maior será utilizada em maior intensidade. O consumo de oxigênio ira aumentar linearmente com o aumento de carga. Eis um exemplo do que ocorre durante um teste. o teste pode ser iniciado com uma corrida leve. Mais músculos são abastecidos de oxigênio simultaneamente e ao mesmo tempo. Quanto maior a taxa do consumo de oxigênio pela mitocôndria. velocidade.VO2MAX . Sua freqüência cardíaca será medida e o teste se inicia por uma caminhada em uma esteira a velocidades baixas e sem inclinação. É importante também considerar e compreender o papel da capacidade oxidativa do músculo. testes para capacidade máxima usando exercício contínuos são completados em 6 a 12 minutos. o oxigênio difunde para fora dos capilares para a mitocôndria. Se você estiver em forma. um aumento da capacidade caríaca máxima. tamanho do corpo e habilidades. O ar entra do ambiente mas será expirado por sensores que medem o volume e a concentração de O2 . devemos considerar as seguintes características: ?? Utilizar pelo menos 50% da massa muscular total. Então. se o sangue chega nos múculos que não são treindados.

Já um campeão olímpico de 10. O valor do VO2 max pode ser dado em duas formas: absoluta.3 BPG. Um corredor de ponta com 50 anos pode ter um valor de VO2max maior do que 60 ml/min/kg. lembre-se ue os humanos não são nada em comparação com muitos animais atletas . Por isso.VO2MAX . ou seja.3 BPG está presente em concentrações relativamente altas nos eritrócitos e faz com que a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio seja bastante reduzida de acordo com a pressão de oxigênio. em litros/min e o valor é tipicamente entre 3 e 6 para homes e 2. O consumo máximo de oxigênio entre homens não -treinados com aproximadamente 30 anos é aproximadamente 10-45 ml/min/kg e diminui com a idade. Mais uma informação: antes de você ficar muito impressionado com o corredor na TV.5 e 4.CONSUMO MÁXIMO DE OXIGÊNIO em algum ponto. O gráfico abaixo mostra uma curva de saturação de oxigênio para a hemoglobina em função da pressão de oxigênio para diferentes concentrações de BPG. O 2. a) Explique por que o BPG é importante para a adaptação fisiológica em regiões de grandes altitudes.5 para mulheres. b) A afinidade da hemoglobina fetal por BPG é maior ou menor que nos adultos? Por que? c) Os indivíduos treinados possuem maior ou menor concentração de 2. o aumento da intensidade não irá resultar em um aumento do consumo de oxigênio. O valor absoluto não leva em conta as diferenças de tamanho do corpo. Isso ocorre pois a ligação do oxigênio à hemoglobina é regulada pelo 2.o VO2 de um cavalo treinado é de 600 litros/min ou 150ml/min/kg! Como vimos no texto.3 bisfosfoglicerato (2. Esta é a indicação de que você atingiu o VO2 max. Este fato é coerente com a diferença de déficit de oxigênio observada no gráfico da tomada de oxigênio? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -34- . A concentração de BPG no sangue de um indivíduo normal é de aproximadamente 5 mM no nível do mar e de aproximadamente 8 mM em grandes altitudes. O indivíduo que faz exercícios regularmente pode aumentar para 50-55 ml/min/kg.000 metros provavelmente apresenta um valor próximo de 80ml/min/kg. em ml por min por kg. um dos fatores que afeta o VO2max é a pressão de oxigênio. outra forma de expressar o VO2max é na forma relativa. o treino é importante mas a genética favorável também é um fator crítico.3 BPG). Claramente.

Definição de EPOC / relação de EPOC com intensidade do exercício Após uma atividade física.RECUPERAÇÃO APÓS O EXERCÍCIO 8.(0.(Oxigênio total que teria sido consumido no repouso durante o período de recuperação se o exercício não tivesse sido realizado) Então.4L. Recuperação após o exercício 8. o débito de oxigênio seria de 5. Independente da intensidade do exercício. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -35- .1. a tomada de oxigênio durante a recuperação (pós-exercício) sempre excede o valor do repouso. os processos fisiológicos do corpo não voltam imediatamente ao estado de repouso.5L de oxigênio foi consumido durante a recuperação até atingir o valor de repouso de 0.excesso de oxigênio pós-exercício). Ele é calculado como: (Oxigênio total consumido na recuperação) .5L .310L x 10 min) = 2. se um total de 5. Este excesso é chamado de débito de oxigênio ou recovergy oxygen uptake ou EPOC (“Excess Post Exercise Oxygen Consumption” .310L/min e o tempo de recuperação foi de 10 min.

RECUPERAÇÃO

APÓS O EXERCÍCIO

Os gráficos acima mostram a tomada de oxigênio durante e depois do exercício. Indique para cada um dos gráficos a intensidade do exercício: a) leve b) aeróbico moderado a pesado c) máximo (aeróbico + anaeróbico)

Justifique, tentando explicar o por que de uma componente mais rápida e outra mais lenta nos dois últimos gráficos, relacionando com a intensidade e duração do exercício. Que elementos indicados no gráfico levaram a essas conclusões? 2. 3. Qual seria a função desse excesso de oxigênio pós-exercício? Implicações do EPOC na recuperação

O EPOC tem implicações para a recuperação após o exercício que pode ser feita de forma ativa ou passiva. A forma passiva consiste em repouso, inatividade completa que reduz o requerimento de energia, liberando o O2 para o processo de recuperação. A forma ativa ou cooling down é feita com exercício aeróbio submaximal, dessa forma, o movimento aeróbio contínuo evita a fadiga e facilita a recuperação. Que tipo de recuperação seria mais adequado para: a) exercício feito com uptake de O2 abaixo de 50% de VO2 max b) exercício cuja intensidade ultrapassa 60 a 75% do VO2 max Justifique, levando em consideração a função do EPOC e a formação de ácido lático.

Observe o gráfico abaixo e responda: 1. Descreva as diferenças observadas no gráfico entre um indivíduo treinado e não treinado para as diferentes intensidades de exercício físico.

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RECUPERAÇÃO

APÓS O EXERCÍCIO

2. No exercício leve, como o ATP necessário é gerado? Há aumento na concentração do lactato? Por que? 3. Assumindo que ocorre hipóxia nos tecidos, como explicar o acúmulo de lactato no exercício moderado? Explique, utilizando na sua resposta a via glicolítica e a produção de NADH. 4. Por que durante o repouso há produção de lactato? O que significa o nível basal de lactato? O lactato pode ser formado continuamente em repouso e durante o exercício moderado. Em condições aeróbias, há um balanço entre a produção e a remoção de lactato por outros tecidos, mantendo a concentração estável. Quando a taxa de remoção não é equilibrada pela produção, ocorre o acúmulo de lactato. Por que nos indivíduos treinadas o acúmulo de lactato é menor no exercício moderado? Por que no exercício intenso o acúmulo de lactato no indivíduo treinado é maior?? 5. A enzima lactato desidrogenase (LDH) favorece a conversão de piruvato em lactato nas fibras musculares de contração rápida. Já nas fibras lentas, a LDH favorece as reações contrárias, transformando preferencialmente lactato em piruvato. Como isso é possível? Nos exercícios em que há maior mobilização de fibras do tipo II, o que seria esperado em relação à concentração de lactato? Este fato dependeria da oxigenação dos tecidos? Como pode uma mesma enzima favorecer reações no sentido contrário? 6. A enzima lactato desidrogenase é uma enzima oligomérica formada por diferentes subunidades. Os vertebrados possuem duas subunidades distintas dessa enzima: M, que predomina nos músculos e H, que predomina no tecido cardíaco. Para saber quantas subunidades compõem a enzima, as diferentes proteínas oligoméricas (formadas somente por subunidades M ou H) foram purificadas, misturadas, dissociadas de suas subunidades componentes em condições suaves de

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RECUPERAÇÃO

APÓS O EXERCÍCIO

desnaturação (mudança de pH, adição de uréia) e foram então incubadas juntas para se reassociarem (retirando as condições desnaturantes). Foi feita uma eletroforese onde na primeira canaleta a amostra aplicada foi a isoenzima composta somente de subunidades M, na segunda, a mistura após desnaturação leve e renaturação e na terceira, a isoforma H, como mostra a figura. O que representam as diferentes bandas na canaleta contendo a mistura? Quantas subunidades compõem a enzima? Quantas isoformas da LDH existem? Descreva a composição de subunidades das isoformas.
M mistura H

(+)

Origem (-)

8.2.

INFORMAÇÕES ADICIONAIS

A Lactato Desidrogenase encontra-se na maioria de todos os tecidos. Quando há dano nas células em tecidos contendo LDH, há liberação de LDH na corrente sangüínea. Como a LDH é amplamente distribuída, a análise total de LDH não é útil para o diagnóstico de uma doença específica. Mas, devido a suas diferentes isoformas, a análise dos níveis de LDH pode auxiliar no diagnóstico de certas doenças, mas há controvérsias. As diferentes isoformas são: LDH-1, LDH-2, LDH-3, LDH-4, LDH-5. Em geral, cada isoforma é usada por um tecido específico. LDH-1 é encontrada preferencialmente no coração, LDH-2 está associada com sistemas de defesa contra infecção, LDH-3 está encontrada nos pulmões e em outros tecidos, LDH-4 no rim, placenta e pâncreas e LDH-5 no fígado e músculo esquelético. Normalmente, os níveis de LDH-2 são maiores do que o das outras isoenzimas. Certas doenças têm padrões de níveis elevados de isoenzimas LDH. Por exemplo, um nível maior de LDH-1 em relação a LDH-2 pode ser indicação de ataque cardíaco, elevações de LDH-2 e LDH-3 podem indicar danos nos pulmões, elevações em LDH-4 e LDH-5 podem indicar danos no fígado ou músculo. Um aumento de todas as isoformas da LDH simultaneamente pode ser diagnóstico de lesões em múltiplos órgãos. Um dos testes comumente utilizados é o diagnóstico de infarto do miocárdio. O nível total de LDH aumenta em 24-48h após o ataque do coração, tem um pico em 2 ou 3 dias e retorna ao normal em aproximadamente 5 ou 10 dias. Este

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Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -39- . Um nível de LDH-1 maior do que LDH2 pode ser um indicativo de ataque cardíaco.RECUPERAÇÃO APÓS O EXERCÍCIO padrão pode ser útil para um diagnóstico tardio. o uso dos níveis de LDH como diagnóstico de infarto do miocárdio têm sido considerado obsoleto pois após mais de 10 anos tentando fazer com que os testes utilizando as isoformas de LDH tivessem mais sensibilidade e especificiade. Já o diagnóstico utilizando a isoforma LDH-1 é mais sensível e específica do que o LDH total. Normalmente. o nível de LDH-2 é maior do que o de LDH-1. Porém. continua apresentando muitas falhas quando utilizado na prática. Essa inversão aparece em 12-24h após o ataque.

Qual seria o limiar de lactato do indivíduo abaixo. a taxa cardíaca e o consumo de oxigênio são registrados e uma amostra de sangue é coletada para a dosagem de lactato. obtém-se uma distribuição de intensidades como mostra o gráfico abaixo. Geralmente determina-se o limiar de lactato em % do VO2max. a carga do exercício é aumentada e as medidas são repetidas. etc. Após uma pequena pausa. esteira. Para isso. utilizando estágios sucessivos de exercício em bicicleta ergométrica. Perto do final de cada estágio. Após o sexto estágio. obtivemos os seguintes dados: Limiar de lactato 14 concentração de lactato (mmol/L) 12 10 8 6 4 2 0 21 18 7 8 9 10 velocidade (Km/h) Limiar de lactato 1 2 O limiar de lactato é a velocidade em que o indivíduo atinge a concentração mínima de lactato. Pode ser feito um teste em laboratório. Inicialmente. a intensidade do exercício é de 50 a 60% do VO2max. 2. quando a taxa de produção começa a exceder a taxa de remoção. podemos utilizar dois procedimentos distintos: 1. Limiar de Lactato Para determinar o limiar de lactato. dado que o VO2max é de 61 mo/min/kg? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -40- .LIMIAR DE L ACTATO 9. correspondendo ao consumo de oxigênio de 45ml/min/kg. A primeira corrida é feita em alta velocidade. ou seja. O limiar de lactato é quando a taxa de produção de lactato excede a taxa de remoção. a máxima conseguida pelo indivíduo. faz-se um ciclo de corridas em velocidades baixas e crescentes intercaladas com curtos descansos. Para dois indivíduos. Após essas medidas. é necessário ter um controle de velocidade do atleta e um lactímetro. O indivíduo em teste faz corridas de 800m e tem o lactato dosado. Cada estágio do exercício tem duração de 5 minutos.

LIMIAR DE L ACTATO Concentração de lactato (mmol/L) Consumo de oxigênio (ml/min/kg) a) Qual a finalidade de se medir o limiar de lactato? b) Observando os gráficos do item 1. responda: qual indivíduo é o treinado? Por que? Quais os fatores que devem influenciar o acúmulo de lactato no organismo? c) Qual seria uma forma de monitorar o limiar de lactato durante o exercício sem que seja efetuada a sua dosagem? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica Freqüência Cardíaca -41- .

o lactato sangüíneo não se acumula a todas as intensidades de exercício. Exercício duração imediata e de curta duração. Durante uma corrida de velocidade ou uma competição de nado. Após isso estabeleça: Que sistemas operam em forma anaeróbia e quais em forma aeróbia? Que sistemas liberam energia mais rapidamente? Existem atividades que sejam feitas em foram anaeróbia ou aeróbia exclusivamente? contribuição dos sitemas de energia (%) 120 100 80 60 40 20 0 10 s 30 s 2 min duração do exercício 5 min 2. o gasto de energia dos músculos ativos pode ser 100 vezes maior que o gasto em repouso. por exemplos. A atividade física demanda a maior quantidade de energia. Durante um exercício menos intenso mais intenso. Segundo a gráfica em baixo. o requerimento de energia aumenta para 20 ou 30 vezes em ralação com o requerido na ausência de atividade. como uma maratona. praticando que tipo de esporte) se corresponde a curva dos “treinados”? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -42- . -Considere o gráfico abaixo e preencha os espaços em branco com os nomes dos sistemas de transferência de energia correspondentes com cada curva. de 1. Que significam os pontos que estão sendo indicados pelas setas? Com que tipo de atleta (ou seja.ADAPTAÇÕES NA UTILIZAÇÃO DE DIFERENTES SUBSTRATOS DURANTE O TREINAMENTO 10. Adaptações na utilização de diferentes substratos durante o treinamento Sistemas de transferência de energia durante o exercício. Dependendo da intensidade e duração do exercício. os três grandes sistemas de transferência de energia existentes no corpo são requisitados em forma diferenciada e a sua contribuição relativa para o exercício é distinta. comparada com todas as outras funções metabólicas complexas que ocorrem no corpo. Porque o lactato aumenta a medida que aumenta a intensidade do exercício? Observe as diferenças entre treinados e não treinados e discuta quais seriam as vantagens dessa diferença no caso de um atleta e possíveis explicações para essa diferença.

(%) Não treinados Treinados 3) Treino de intervalo: intercalar exercícios de alta intensidade com descanso permite realizar exercícios de alta intensidade que não seriam possíveis se foram feitos continuamente. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -43- . Baseado no metabolismo energético.ADAPTAÇÕES NA UTILIZAÇÃO DE DIFERENTES SUBSTRATOS DURANTE O TREINAMENTO Concentração de lactato sangüíneo exercício extenuante exercício moderado exercício fraco 0 25 50 75 100 VO2 max. justifique se há ou não base para esse treino.

progressivamente. Observe as variações na concentração e na velocidade de degradação e discuta como está sendo utilizado o glicogênio ao longo dos três dias de competição. a dieta foi rica em CHO. Figura 1. Essa fadiga. Em uma experiência para avaliar o efeito da dieta sobre as reservas de glicogênio intramuscular e sobre a duração do exercício. freqüentemente experimentam uma sensação de fadiga crônica. e após essa dieta diferenciada. na qual dias sucessivos de treinamento extenuante chegam a ser mais difíceis de suportar. três grupos de pessoas foram alimentados de forma diferente durante três dias. Os atletas que fazem esportes de alta intensidade. mas em uma condição a maior parte das calorias foi dada como lipídeos. pode-se relacionar com uma gradual diminuição das reservas de CHO corporais. Mudanças na concentração de glicogênio intramuscular em seis atletas homens antes e depois de corridas de 16. Figura 1. Treinamento de longa duração e alta intensidade Treinamento de longa duração e alta intensidade 1. A quantidade de calorias ingeridas foi a recomendada normalmente nos três casos. lipídeos. lipídeos e proteínas. e na terceira.1 km realizadas em três dias sucessivos.1 km realizadas em três dias sucessivos. antes e depois de corridas de 16.TREINAMENTO DE LONGA DURAÇÃO E ALTA INTENSIDADE 11. Estão sendo utilizadas outras fontes de energia ao longo dos três dias? Como varia a utilização dessas outras fontes em relação com a variação nos níveis de glicogênio? Que pode dizer respeito da recuperação nos níveis de glicogênio (5º dia pós)? 2. foram submetidos a uma sessão de ciclismo até o limite das suas forças (tempo de fadiga o de extenuação) (Figura 1). na segunda as porcentagens diárias recomendadas de CHO. Efeitos da dieta no conteúdo de glicogênio no quadriceps femoris e na duração do exercício feito sobre uma bicicleta Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -44- . Na Figura 1 mostra-se a mudança na concentração de glicogênio intramuscular em seis atletas ingerindo uma dieta com as doses recomendadas de CHO. e proteínas foram mantidas. O glicogênio muscula r também foi medido 5 dias após a última corrida.

as reservas de glicogênio no músculo e a resistência ao exercício? -Para que tipo de competições você recomendaria uma dieta rica em CHO? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -45- .TREINAMENTO DE LONGA DURAÇÃO E ALTA INTENSIDADE Discuta: -O que pode dizer ao respeito da relação entre a dieta.

Como resultado do treinamento as reservas de glicogênio são preservadas. triglicerídeos e proteínas do músculo. As Fontes não sangüíneas são glicogênio. Exercícios de intensidade baixa e moderada 1. que tipo de substrato você espera que seja degradado preferencialmente e porque? Como espera que essa degradação evolua ao longo do tempo do exercício? 2. Consumo de oxigênio e nutrientes durante o exercício prolongado em condições moderadas. da duração do exercício. Observe os gráficos inseridos em baixo e discuta as seguintes afirmações: a. b. Em condições de treinamento moderado. A contribuição relativa de cada substrato (o fonte de carbono) ao exercício que está sendo feito depende da intensidade do exercício. e da aptidão física.EXERCÍCIOS DE INTENSIDADE BAIXA E MODERADA 12. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -46- . O consumo de lipídeos aumenta na medida que o tempo do exercício aumenta. 18 entrada de oxigênio (mM/min) 16 14 12 10 8 6 4 2 0 tempo do exercicio (min) Fontes não sangüíneas FFA glicose Figura 1. c.

GLUT 1 é responsável pelo transporte basal e GLUT 4 é o maior transportador de glicose. Uma família de transportadores denominados GLUT1-7 é responsável pelo transporte. Contribuição estimada de vários substratos ao metabolismo energético em músculos dos membros treinados e não treinados. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -47- . considerando exercícios de intensidade moderada. Discuta quais seriam as diferenças entre o uso da glicose proveniente da degradação dos depósitos de glicogênio muscular. pelo s músculos em atividade. GLUT 4 é translocado de depósitos intracelulares para a membrana plasmática. 3. Dessas. hepático ou da ingestão de sacarose. A glicose é transportada para dentro das células mediante difusão facilitada. Utilização do substrato em diferentes intensidades de exercício Observação: 25% do VO2 max equivale a exercício suave 65% do VO2 max equivale a exercício moderado 85% do VO2 max equivale a exercício intenso 250 200 150 100 50 0 sedentário treinado ácidos graxos livres no plasma triglicerídeos glicogênio glicose sangüínea Figura 3. Na presença de insulina ou por efeito da contração muscular.EXERCÍCIOS DE INTENSIDADE BAIXA E MODERADA 350 Gasto de energia (kcal/kg/min) 300 250 glicogênio do músculo 200 150 100 50 0 25 65 porcentagem do VO2max 85 triglicerídeos dos músculos FFA do plasma glicose do plasma Figura 2. Nos músculos esqueléticos dos humanos adultos há três isoformas presentes.

Tabela 1: Estimativas das exigências nutricionais (mg/kg/dia) de aminoácidos por grupo de idade Aminoácido Lactentes. como as proteínas do ovo e do leite utilizadas como referência. histidina. suficiente para serem considerados as melhores fontes de aminoácidos essenciais. Os dados sobre consumo de alimentos de 1985 e 1987 do departamento de Agricultura do Estados Unidos (USDA) revelaram que os alimentos de origem animal fornecem 65% da proteína consumida. Proteínas Proteínas na dieta Alguns aminoácidos devem ser fornecidos através da dieta porque sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas. queijo e ovo.5 3. As leguminosas (10 a 30% de proteínas) são os alimentos mais ricos em proteínas. idade Crianças. As necessidades de aminoácidos essenciais estão na tabela 1. Aminoácidos conhecidos como condicionalmente essenciais são aqueles que se tornam indispensáveis sob certas condições clínicas. metionina. pois são Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -48- . eles podem ser sintetizados em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. No Brasil esse valor é de aproximadamente 40% dependendo do poder econômico da população.3 3. isoleucina. podem ser condicionalmente essenciais em crianças prematuras. Alimentos de origem animal. mas contribuem mais para a ingestão protéica da população. valina e fenilalanina. possuem proteínas de boa qualidade. mas poucos alimentos contêm proteínas com todos os aminoácidos essenciais. A arginina pode se tornar indispensável em indivíduos mal nutridos.5 Valina 93 38 25 10 Os demais aminoácidos são chamados não essenciais e são igualmente importantes na estrutura protéica. aves. Se ocorrer deficiência na ingestão desses aminoácidos. perda de peso. A ausência ou ingestão inadequada de qualquer desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo. como carnes. lisina. idade Crianças. peixes. Esses aminoácidos são: treonina. Os cereais (6 a 15% de proteínas) apresentam um conteúdo protéico menor do que as leguminosas e são deficientes em lisina. e possivelmente a tirosina. Eles são chamados aminoácidos essenciais.PROTEÍNAS 13. mas são deficientes em metionina. sépticos ou em recuperação de lesão ou cirurgia. leucina. triptofano. Acredita-se que a cisteína. Fontes de proteína As proteínas estão amplamente distribuídas na natureza. crescimento menor e crianças e m pré-escolares e sintomas clínicos. idade Adultos 3-4 meses ~2 anos 10-12 anos Histidina 28 ? ? 8-12 Isoleucina 70 31 28 10 Leucina 161 73 44 14 Lisina 103 64 44 12 Metionina + 58 27 22 13 Cisteína Fenilalanina + 125 69 22 14 tirosina Treonina 87 37 28 7 Triptofano 17 12. leite.

o aumento no consumo de proteínas desses atletas serve mais para compensar o aumento no gasto de energia. Isto. se numa dieta com excesso de proteínas o músculo não tiver condições de utilizar os aminoácidos para síntese de tecido muscular. O aumento da excreção de nitrogênio leva a uma maior necessidade de água.5 a 4 vezes o RDA para proteína por dia. Stress e doenças aumentam a necessidade protéica. uma vez que ele é incorporado à uréia e esta à urina. Por exemplo. Aminoácidos essenciais Queijo. Homens e mulheres fisiculturistas e halterofilistas e outros atletas de força costumam ingerir entre 0. Calorias adicionais na forma de proteínas são depois da desaminação (remoção do nitrogênio) usadas diretamente como componentes de outras moléculas incluindo lipídeos que são estocados em depósitos subcutâneos. Para atletas. Em média. para um homem com 90 kg. A recomendação protéica diária para lactentes e crianças em crescimento é de 2 a 4g por kg de massa corpórea. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -49- . Frutas e hortaliças fornecem pouca proteína (1 a 2% do seu peso). A tabela 3 mostra as recomendações nutricionais de proteínas para adolescente e adultos homens e mulheres. a necessidade e a quantidade de aminoácidos essenciais diminuem com a idade. Tabela 2: Composição de aminoácidos em alguns alimentos. leite e carne X X X X X Milho Cereal Legumes Grão integral (com germe) X Nozes. o consumo diário de proteína recomendado por kg d massa corpórea é 0. atletas envolvidos em programas de desenvolvimento de força e resistência. óleos de sementes. a longo prazo pode sobrecarregar os rins e causar desidratação. Em geral. “folhas verdes” _ _ Gelatina Levedura Metionina Isoleucina Leucina Lisina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina X _ _ X _ _ _ _ _ X X _ X _ X X _ _ _ _ _ X _ X X = Altas quantidades de aminoácidos presentes no alimento _ = Baixas quantidades de aminoácidos presentes no alimento Recomendações nutricionais para proteínas O aumento da ingestão de proteínas mais que três vezes o nível recomendado não aumenta o desempenho durante o treinamento intensivo. Assim. soja _ Sementes de gergelim e girassol X Amendoim Vegetais.83. enquanto para mulheres grávidas é 20 g e para mães em fase de amamentação é 10g. pó ou pílulas de “proteínas” purificadas.83g (para determinar o requerimento e de homens e mulheres com idade de 18 a 65 multiplicou-se a massa corpórea em kg por 0. a necessidade diária de proteína é 90 x 83 ou 75 g). a massa muscular não aumenta simplesmente através de uma alimentação rica em proteína. Por exemplo. Essas preparações que contém proteínas são “predigeridas” quimicamente em aminoácidos em laboratórios.PROTEÍNAS consumidos em grandes quantidades. as cadeias carbônicas serão usadas na gliconeogênese e o nitrogênio excedente excretado pela urina. ovo. Esse excesso é consumido na forma de líquido. Geralmente. É tema de debate a grande necessidade de proteínas para atletas adolescentes que estão em crescimento moderado. o aumento do consumo extra de proteína de 100g (400 calorias) para 500g diárias não aumenta a massa muscular.

Antes da oxidação do esqueleto de carbono da molécula de aminoácido o grupo amino deve ser removido. O contínuo estado de síntese e degradação de proteínas.9 0. Figura 1: pool de aminoácidos originado pela degradação das proteínas endógenas e pelas da dieta. Para adolescentes (idade 14-18) a média de peso é aproximadamente 65.9 0. pele e cérebro são os menos ativos. enquanto tecido muscular. mucosa intestinal. fígado e rins.8 kg. Proteína exercício 1 Revisão metabolismo de aminoácidos Explique como é originado o pool de aminoácidos e o que ocorre com os aminoácidos excedentes. Na maioria dos aminoácidos o grupo ? -amino é transferido para o átomo de carbono ? do ? -cetoglutarato produzindo o ? - Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -50- .8 kg para homens e 55.7kg para mulheres. é necessário para manter o “pool” metabólico e a capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias células e tecidos do organismo quando esses são estimulados a produzir novas proteínas. contendo nitrogênio. é metabolizada. pâncreas.8 0. Quantidade Adolescente homem Adulto homem Adolescente mulher Adulto mulher recomendada Gramas de proteína 0. Para homem adulto essa média é 70 kg e mulher é 56. Essa remoção é catalizada por enzimas chamadas aminotransferases ou transaminases. Nas proteínas celulares existe um “pool” metabólico de aminoácido (figura 1) num estado de equilíbrio dinâmica que pode ser solicitado em qualquer situação para satisfazer uma necessidade. No organismo não existe uma grande reserva de aminoácido livres e qualquer quantidade acima da necessária para a síntese de pro teínas de tecidos e os vários compostos não protéicos.8 por kg de peso corpóreo Gramas de proteína 59 56 50 44 por dia (baseada na média de peso *) *A média de peso é baseada numa “referência” para homens e mulheres. fenômeno denominado “turnover”. Os tecidos mais ativos responsáveis pelo “turnover” protéico são plasma.PROTEÍNAS Tabela 3: Recomendação nutricional (RDA) de proteínas para adolescentes e adultos homens e mulheres.

formadas durante o catabolismo de glicose e ácidos graxos. Figura 3: Destino da cadeia carbônica dos aminoácidos A maioria dos aminoácidos. Esse processo ocorre principalmente no fígado.PROTEÍNAS cetoácido e glutamato. Esse ciclo da alanina (figura 4) é importante como fonte de glicose durante o período de baixo suprimento exógeno. O piruvato. particularmente alanina. é aminado para formar alanina que é transportada para o fígado. Esse grupo amino é convertido e. Figura 2: Ciclo da uréia Os esqueletos de carbono são convertidos a algumas das formas intermediárias (figura 3). NH4 + e aspartato que são precursores do ciclo da uréia. são potencialmente glicogênicos. onde sofre desaminação e o esqueleto de carbono é convertido à glicose. onde entram no ciclo de Krebs para produzir adenosina trifosfato (ATP). podem ser transportados para os tecidos periféricos. Assim. Esses fragmentos podem ser usados também nas síntese de glicose ou gorduras. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -51- . a partir da oxidação da glicose no músculo.

Isso é freqüentemente observado em crianças. A amônia é excretada e o piruvato é utilizado na produção de glicose (gliconeogênese) Existe um balanço de nitrogênio. em recuperação de doença e durante exercícios de resistência quando a síntese de proteínas ocorre nas células do músculo. O organismo apresenta um balanço de nitrogênio positivo se o consumo de nitrogênio for maior do que a sua excreção. durante a gravidez. Onde ocorre a síntese da uréia? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -52- . Questões Qual o principal produto de excreção do metabolismo nitrogenado no homem? Quais são os outros compostos nitrogenados excretados pelo homem? Qual é a origem dos dois átomos de nitrogênio presentes na molécula de uréia? Discuta o balanço energético no ciclo da uréia (balanço de ATP)? Quais são os destinos das cadeias carbônicas dos aminoácidos? Discuta a importância do ciclo da alanina-glicose. o resultado é um balanço negativo de proteína (nitrogênio). um indivíduo que consome quantidades adequadas ou excesso de proteína. Assim. a proteína é retida como um novo tecido que começa a ser sintetizado. mas pequena quantidade de carboidratos ou lipídeos. Por exemplo. A alanina transporta a amônia e o esqueleto carbônico do piruvato do músculo até o fígado. Em períodos de jejum também é observado um balanço negativo de nitrogênio. Conseqüentemente a proteína é usada como a principal fonte de energia.PROTEÍNAS Figura 4: Ciclo alanina-glicose. quando o consumo de nitrogênio (proteína) é igual à excreção de nitrogênio. O balanço de nitrogênio negativo pode ocorrer quando o organismo cataboliza proteínas devido a falta de outros nutrientes que forneçam energia.

Figura 1: Excreção de uréia no suor em situações de repouso. Exercício 3 Algumas proteínas do organismo não podem ser utilizadas para a obtenção de energia. durante o exercício depois de grande ingestão de carboidratos (alto CHO) e diminuição de carboidrato (baixo CHO). a partir do gráfico.PROTEÍNAS Exercício 2 Para o estudo da dinâmica de proteínas no exercício é utilizado o método clássico de determinação da quebra de proteínas através da excreção da uréia. No experimento da figura 1 a excreção do nitrogênio foi medida a partir do suor. As proteínas do músculo são mais lábeis e com o aumento da demanda com os exercícios ela pode ser utilizada na obtenção de energia. Sabendo que o balanço de nitrogênio é a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e a quantidade de nitrogênio excretado explique como está o balanço de nitrogênio nas situações abaixo. O balanço de nitrogênio é a medida mais utilizada para avaliar o metabolismo protéico de um indivíduo. as conseqüências de uma dieta com restrições de carboidratos. Por que ocorre um aumento dos níveis de alanina nas situações apresentadas? Qual o destino dessa alanina Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -53- . A figura abaixo mostra a liberação do aminoácido alanina (e possivelmente glutamina) a partir de músculos da perna em diferentes situações. Discuta.

PROTEÍNAS Figura 6: Influência de 40 minutos de exercícios de varias intensidades e liberação de alanina a partir dos músculos da perna. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -54- .

o glicogênio dos músculos e a glicose do sangue são as primeiras fontes de energia. O amido ocorre como grânulos microscópicos nas raízes. A sacarose é o açúcar comum de mesa e o mais disseminado na natureza sendo encontrado em todos os vegetais que efetuam a fotossíntese e é obtida industrialmente da cana-de-açúcar da beterraba. um produto é a maltose. processo que utiliza a energia solar para reduzir o dióxido de carbono. Um atleta com 68kg deve ingerir cerca de 675g de carboidratos (2. Assim. Recomendações Nurticionais Não há uma recomendação de ingestão para carboidratos. para pessoas ativas é importante uma dieta com 50 a 60% de calorias na forma de carboidratos predominantemente na forma de amido e fibras. batata. São poucas as fontes de maltose em nossa dieta. A frutose está presente em grandes quantidades em frutas e no mel. Na dieta americana cerca de 50% do carboidrato consumido como açúcar simples. os carboidratos atuam como reservatório químico principal da energia solar. Em ambos os casos os carboidratos representam cerca de 65% da energia total consumida. Isso ocorre antes dos grãos serem usados na fabricação da cerveja. A maior fonte de maltose é a de grãos em germinação. o consumo diário para um atleta de 46kg que gasta cerca de 2. Um consumo adequado de carboidratos é fundamental para pessoas ativas. A típica dieta americana inclui de 40 a 50% da calorias totais como carboidratos. nos tubérculos e nas sementes dos vegetais. lactose e maltose. Assim. A recomendação para atletas com treinamento prolongados é de 10g por kg de massa corpórea. A única exceção é a lactose.700kcal) como parte de um requerimento de 4. Os três açúcares duplos (dissacarídeos) que são comuns na alimentação: sacarose. Para uma pessoa ativa envolvida em treinamento o consumo sobe para 60% de calorias diárias (400 a 600g). Ao estocar glicogênio os carboidratos asseguram energia para exercícios aeróbicos de alta intensidade. Fontes de carboidratos A maior parte dos carboidratos da dieta são provenientes de alimentos de origem vegetal. Assim. predominando a sacarose. Portanto. As maiores fontes de amido incluem milho.800kcal por dia é de aproximadamente 450g ou 1800kcal. O amido em grãos se rompe durante a germinação formando a maltose. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -55- . que é mais fácil de ser metabolizado do que o amido original no grão. dissacarídeo que ocorre no leite e seus derivados. Carboidratos De onde vem os carboidratos? Os carboidratos são sintetizados pelos vegetais verdes através da fotossíntese. No processo de produção da cerveja ocorre a mudança de maltose em “malte”. Para uma pessoa sedentária de 70kg é recomendado um consumo diário de cerca de 300g de carboidratos. a maltose possui papel significativo como produto intermediário da digestão do amido.C ARBOIDRATOS 14. Esse carboidrato deve ser predominantemente proveniente de frutas e vegetais. Quando o suprimento de oxigênio para os músculos ativos é inadequada. Durante treinamento vigoroso e antes de competição o consumo de carboidratos pode aumentar para assegurar r eservas adequadas de glicogênio.200kcal. Quando o amido é hidrolisado pela enzima diastase. trigo e arroz.

correspondendo a um conjunto de compostos que resistem à hidrólise pelas enzimas endógenas do tubo digestivo.C ARBOIDRATOS Fibra dietética Fibra dietética em alimentos corresponde à soma dos resíduos de paredes celulares e de tecidos de sustentação dos vegetais consumidos nas dietas. glicoproteínas e compostos polifenólicos inclusive a lignina. Sandstead aconselhou não consumir altas doses de fibra. na África e na Índia as dietas apresentam de 40 a 150 g de fibras enquanto a típica dieta americana apresenta um consumo diário de somente 12g. Assim. os integrantes da fração fibra classificam-se em solúveis e insolúveis em água. A proporção desses polímeros varia e o seu grau de maturidade A celulose é resistente à degradação e insolúvel em água. Em 1992. feijão. outros descrevem diminuição ou aumento do aparecimento do câncer. As fibras solúveis como a pectina e a goma de guar presentes em farinha. Enquanto alguns pesquisadores afirmam não ter encontrado qualquer relação. Parece que a fibra reduz a absorção de minerais reduzindo a sua biodisponibilidade. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -56- . Por exemplo. polissacarídeos pécticos. O baixo consumo de fibra dietética está ligada a prevalências de desordens intestinas nos Estados Unidos comparado com países com alto consumo de complexos de carboidratos não refinados. Essas fibras podem inibir a síntese e a absorção do colesterol no intestino e ao mesmo tempo se ligam ao colesterol existente facilitando a excreção nas fezes. É recomendado a ingestão diária de 20 a 35 g de fibra. A fração insolúvel da fibra está relacionada co o aumento do bolo fecal que garante o peristaltismo intestinal e evita a constipação. ervilhas. mas os resultados são conflitantes. a fração insolúvel seja em geral a mais abundante. resultado de irritação conseqüente a diverticulose) que provocam enfraquecimento da parede intestinal causada pela pressão de fezes duras. Os principais grupos de componentes integrantes das paredes celulares de vegetais são: celulose. proteoglicanas. As fibras insolúveis como hemicelulose. Embora. A relação entre câncer de cólon e fibra dietética tem sido estudada. particularmente em relação ao cálcio e o zinco. cenouras e frutas podem diminuir o colesterol do sangue. ela não é a mais importante. hemicelulose. cereais e farelo de trigo não têm efeito na diminuição do colesterol. Esse assunto é muito discutido em vista da variabilidade das condições experimentais. enquanto não tivermos pleno conhecimento sobre o equilíbrio mineral. evitando o aparecimento de hemorróidas e diverticulites (inflamação da parede do intestino. lignina e celulose encontradas em arroz.

arenque. Quando os triacilgliceróis presentes nas VLDL são hidrolisados pela lípase protéica ocorre a formação das LDL. Na dieta típica americana os vegetais contribuem com 34% do consumo diário de lipídios enquanto 66% é de origem animal. juntamente com outros lipídios. fornecer a maior quantidade de calorias por grama. mas há duvidas se o linolênico é essencial. ácido eicosapentaenóico e ácido docosahexaenóico. No fígado o colesterol e os triacilgliceróis excedentes são usados na síntese das VLDL que são exportadas. fornecer os ácidos graxos essenciais etc. Os ácidos graxos essenciais fazem parte da estrutura dos fosfolipídios que são componentes importantes das membranas e da matriz estrutural de todas as células. bem como a possibilidade de promover o crescimento de outros cânceres. O ácido linolênico participa da formação do ácido araquidônico que é precursor dos eicosanóides. As LDL transportam (“mau” colesterol) a maior parte do colesterol sérico e têm grande afinidade pelas células da parede arterial. Os ácidos graxos essenciais são poliinsaturados e não podem ser sintetizados pelo organismo humano. especialmente em relação a doenças cardiovasculares. o consumo total de lipídios deve ser reduzido. Óleos de peixe.LIPÍDIOS 15. Lipídios Os lipídios são fundamentais na alimentação para: transportar as vitaminas lipossolúveis. 15. Um mecanismo proposto para prevenção de ataque cardíaco é que o óleo de peixe ajuda na prevenir a formação de coágulos sanguíneos nas artérias. de interesse nutricional. Portanto. Existe associação de dietas ricas em gorduras com cânceres de ovário. A redução de lipídios na dieta também pode reduzir problemas de controle de peso. O consumo regular de peixe e óleos de peixe tem efeitos benéficos. As HDL (“bom” colesterol) Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -57- . Em média as pessoas nos Estados Unidos consomem 15% das calorias totais como ácidos graxos saturados. O colesterol. incluem o ácido linolênico e seus derivados. As lipoproteínas de baixa densidade (LDL) contêm maior colesterol. é absorvido a partir do intestino e transportado para o fígado. principalmente peixes de águas geladas como atum. O ácido linoléico é comum na maioria dos óleos vegetais. sardinha e cavala são ricos em ácidos graxos ômega-3. sendo obtidos a partir da alimentação. Essas lipoproteínas têm grande porcentagem de proteínas e um baixo teor de colesterol. No presente é prudente que não mais que 10% da energia total seja consumida na forma de ácidos graxos saturados. Colesterol As lipoproteínas de alta densidade (HDL) são produzidas no fígado e no intestino.2. mama e cólon.1. A relação entre ácidos graxos saturados e o risco de doenças coronárias faz com que médicos e nutricionistas sugiram a substituição na dieta de ao menos uma parcela dos ácidos graxos saturados por insaturados. . Ácidos graxos Ômega-3 Os ácidos graxos ômega-3. Para uma boa saúde se tornou comum o uso de lipídios provenientes de fontes vegetais na alimentação como o óleo de milho. Os ácidos graxos essenciais são o ácido linoléico e o ácido linolênico. o consumo total de lipídios (ambos ácidos graxos saturados e insaturados) podem constituir riscos para doenças cardiovasculares e diabetes. 15. Porém.

A principal fonte de colesterol são os alimentos de origem animal ricos em ácidos graxos saturados.4.3. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -58- . Manteiga X Margarina: O risco dos ácidos graxos Trans? A manteiga é composta por cerca de 62% de ácidos graxos saturados e a margarina com aproximadamente 20%. 15. Lipídios no exercício O requerimento de energia para atividade de baixa a moderada é largamente proveniente de ácidos graxos provenientes dos estoques de triacilgliceróis e liberados do músculo como ácidos graxos livres (FFA). igualmente distribuído entre poliinsaturados e monoinsaturados. Depois de uma hora aumenta a utilização de lipídios e os carboidratos se tornam depletados. Foi proposto que a maior parte dos lipídios seja consumido na forma de ácidos graxos insaturados. mas como a margarina é de origem de óleo vegetal não contém colesterol como a manteiga. Recomendações nutricionais A dieta de lipídios representa cerca de 38% das calorias totais ingeridas nos Estados Unidos. 15.LIPÍDIOS removem o colesterol dos tecidos e o transportam para o fígado onde é incorporado a bile e excretado. o consumo de lipídios não deve exceder 30% da energia total da dieta. ou cerca de 50kg de lipídios consumidos por pessoa a cada ano. Durante breves períodos de exercício moderado a energia é derivada aproximadamente em igual quantidade de lipídios e carboidratos. 15. Embora as recomendações para a ingestão diária de lipídios não estão estabelecidas. Na margarina a porcentagem de ácidos graxos trans insaturados é maior que na manteiga. Durante a produção da margarina através da hidrogenação ocorre a formação de ácidos graxos na forma natural cis e na não natural trans.5. Suspeita-se de uma possível relação entre ácidos graxos trans e arteosclerose. Enquanto os ácidos graxos saturados tendem a elevar tanto o LDL-colesterol como o HDL-colesterol os insaturados reduzem o LDL-colesterol e os poliinsaturados reduzem também o HDL-colesterol.

margarinas e óleos vegetais. proteínas e carboidratos. Com base na tabela explique que tipo de lipídio é mais recomendado para uma dieta adequada? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -59- . proteínas e lipídios na alimentação? Compare as proteínas de origem animal com as de origem vegetal? A mistura de cereais e leguminosas substitui as proteínas de origem animal numa dieta? Explique a importância de uma dieta de boa qualidade do ponto de vista protéico para o pool de aminoácidos? Quais as conseqüências de uma dieta deficiente em proteínas? È recomendado uma alta ingestão protéica em atletas? Além do glicogênio qual é a outra maneira do homem armazenar energia? Qual fornece mais energia? Quem é mais facilmente disponível? Explique o papel dos carboidratos em exercícios prolongados? Quais as conseqüências de uma dieta deficiente em carboidratos? Na tabela abaixo temos a porcentagem de ácidos graxos saturados e insaturados em gorduras de origem animal.LIPÍDIOS Questões carboidratos. proteínas e lipídios? Quais são as principais fontes de carboidratos. lipídios e proteínas 12345678910111213O que é o bom e o mau colesterol? Diante de duas dietas com mesma quantidade de açúcar simples (sacarose) e amido qual é a mais recomendada? Quais são as recomendações nutricionais (RDA) de carboidratos.

LIPÍDIOS

Saturados Gorduras Manteiga Toicinho Margarinas Óléos Amendoim Algodão Soja Milho Girassol Oliva Coco 20 27 15 13 11 14 92 66 43 26

Monoinsaturados 31 44 49 50 22 25 25 21 77 6

Poliinsaturados 3 13 25 30 51 60 62 68 9 2

14- Qual o ácido graxo essencial para o organismo humano? 15- Qual a influência dos ácidos graxos no “mau colesterol” (LDL-colesterol) e no “bom colesterol” (HDL-colesterol)? Quais as vantagens e as desvantagens no consumo de margarinas? 16- Quais são os ácidos graxos omega-3? Quais são as suas principais fontes e funções? 17- A figura abaixo mostra a porcentagem de calorias totais consumidas como carboidratos, proteínas e lipídios, incluindo kcal total por kg de massa corpórea, em diferentes tipos de atividade física. Explique a diferença de calorias consumidas na forma de proteínas, lipídios e carboidratos em diferentes tipos de exercícios.

Porcentagem de calorias totais consumidas na forma de carboidratos, proteínas e lipídios, incluindo kcal total por kg de massa corpórea, para 8 grupos de atletas mulheres e homens e 4 grupos de atletas homens.

Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica

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ESTRESSE OXIDATIVO , DEFESA ANTIOXIDANTE

E ATIVIDADE

FÍSICA

16.

Estresse Oxidativo, Defesa Antioxidante e Atividade Física

“Paradoxo do Oxigênio” "One of the paradoxes of life on this planet is that the molecule that sustains aerobic life, oxygen, is not only fundamentally essential for energy metabolism and respiration, but it has been implicated in many diseases and degenerative disorders."

O estudo do papel do estresse oxidativo vem atraindo grande interesse por sua associação com envelhecimento e uma série de outras condições patológicas. A relação entre atividade física, radicais livres, antioxidantes, ainda não está bem estabelecida. Os estudos indicam que em atividades físicas de intensidade média o organismo tem condições de neutralizar os radicais livres produzidos durante o exercício. Porém outros estudos mostram q ue, durante os exercícios intensos e extenuantes, o sistema antioxidante do organismo não é capaz de neutralizar os efeitos danosos dos radicais livres ao organismo. Nesta seção introduziremos conceitos básicos sobre radicais livres, danos oxidativos, defesas antioxidantes e discutiremos tópicos relacionados à adaptação (indução de enzimas de defesa antioxidante) lesões e suplementos antioxidantes. 16.1. O que são: Radicais Livres, Espécies Reativas de Oxigênio e Nitrogênio Antes de começarmos a discussão sobre o estresse oxidativo no exercício físico é fundamental que entendamos o significado dos termos radicais livres, espécies reativas de oxigênio e nitrogênio. De maneira geral, tem-se que o oxigênio molecular (O2) é necessário para a sobrevivência de todos organismos aeróbicos. Assim, a obtenção de energia por estes organismos é feita na mitocôndria através da fosforilação oxidativa, onde o O2 Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -61-

ESTRESSE OXIDATIVO , DEFESA ANTIOXIDANTE

E

ATIVIDADE FÍSICA

é reduzido por quatro elétrons a H2 O. Quando o oxigênio é parcialmente reduzido, tanto na fosforilação oxidativa quanto em outras reações, há a formação de radicais livres, que constituem moléculas com coexistência independente (o que explica o uso do termo “livre”) e que contém um ou mais elétrons não pareados na camada de valência. Esta configuração faz dos radicais livres espécies altamente instáveis, de meia vida relativamente curta e quimicamente muito reativas.

O2

e-

O2??

e2H+

H2O2

eH+

?

OH

eH+

H2O

Esquema 1. Passos intermediários da redução do oxigênio. A redução por 4 elétrons do oxigênio até a água ocorre em etapas sucessivas de redução por 1 elétron. Neste processo são formados os intermediários: ânion radical superóxido, peróxido de hidrogênio e radical hidroxila, que correspondem à redução por um, dois e três elétrons, respectivamente. O termo espécies reativas de oxigênio (EROs ou ROS:“reactive oxygen species”) incluem, além dos radicais livres derivados do oxigênio (como o radical superóxido e o radical hidroxila), espécies não radicalares como a água oxigenada (H2O2 , mensageiro secundário na transdução de sinal intra e extra-celular), o ácido hipocloroso (HOCl, agente oxidante e clorinante produzido por macrófagos), o oxigênio singlete (uma forma altamente reativa do oxigênio) e o ozônio. Um dos principais representantes de ROS é o anion radical superóxido (O2? -), o qual é produzido através de uma redução monoeletrônica do oxigênio. Nas células o O2? - é rapidamente convertido à peróxido de hidrogênio ( 2O2) através de sua H dismutação espontânea ou enzim ática (superóxido dismutase). O H2O2 é menos reativo que o O2? -, porém na presença de metais como o ferro (Fe2 +) ou o cobre (Cu+), ele pode gerar radicais hidroxila (? OH). O ? OH é provavelmente um dos radicais mais reativos dentre os ROS. H2O2 + Fe2 + ? Fe3 + + OH+ ? OH (reação de Fenton)

As espécies reativas de nitrogênio (ERNs ou RNS:”reactive nitrogen species”), como o próprio nome indica, referem-se às espécies reativas derivadas do nitrogênio. Um representante muito importante desta classe é o radical óxido nítrico (?NO), um agente vasodilatador e neurotransmissor sintetizado pelas células do endotélio vascular. Na tabela 1 estão representados os principais exemplos de radicais livres, ROS e RNS.

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Possui importante papel na destruição de bactérias. o tempo de exercício e o tipo de exercício. Formado na reação entre O2 ?. Também é produzido por várias oxidases. É produzido pela ação de radiações ionizantes e na decomposição de H2 O2 catalisada por metais É formado na dismutação de O ? . É formado a partir da L-arginina numa reação mediada por enzimas do grupo da NO sintase. A figura abaixo ilustra de maneira geral as vias principais de formação de radicais livres durante o exercício.e NO?.catalisada pela 2 SOD. DEFESA ANTIOXIDANTE Tabela 1: Principais ROS e RNS Nome Radical superóxido Fórmula O2? Comentários E ATIVIDADE FÍSICA É formado através da redução por 1 elétron do oxigênio.e H2 O2 pela mieloperoxidase em neutrófilos ativados.2. Quais são as fontes de radicais livres durante o exercício físico? Durante o exercício físico as ROS podem ser produzidas por diversas fontes. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -63- . sendo que muitas das fontes não são exclusivas e podem ser ativadas simultaneamente. que variam de acordo com o órgão. É produzido nas reações de fotosensibilização e em outras reações envolvendo peróxidos É um radical com importantes papéis fisiológicos. Reage com H2O2 produzindo 1 O2 É uma forma bastante reativa do oxigênio.ESTRESSE OXIDATIVO . entre elas a xantina oxidase É produzido a partir de Cl. Também é produzido durante o metabolismo normal na mitocôndria É um dos radicais livres mais potentes. Sua protonação torna-a altamente oxidante sendo capaz de lesar uma série de biomoléculas Radical Hidroxila ? OH Peróxido hidrogênio Ácido hipocloroso de H2O2 HOCl Oxigênio singlete 1 O2 Óxido nítrico ? NO Peroxinitrito ONOO- 16. Produzido por células fagocíticas onde tem papel importante na inativação de vírus e bactérias.

até o momento poucas evidencias demonstram esse efeito. ou seja.2. perda de grupos tióis em proteínas e inativação de enzimas oxidativas. Sabe-se que em torno de 1 a 3 % de todo o oxigênio consumido pela mitocôndria resulta na formação de radicais superóxido. Entretanto. levaria a um aumento proporcional da conversão de O2 a O2 ?. DEFESA ANTIOXIDANTE Neutrófilos/Macrófagos NO sintase NO ONOONO sintase NO ONOO O2 NADPH oxidase E ATIVIDADE FÍSICA O2?? Fe2+ H 2O2 Mieloperoxidase HOCl ? OH ? OH L L? O2 LOO? O2?? Xantina Oxidase NO Fe2 + H2O2 O2 O2?? NO sintase Mitocôndria Célula Endotelial Célula Muscular 16. Xantina Oxidase Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -64- . 16. Mitocôndria – Cadeia de Transporte de Elétrons Uma das principais fontes de radicais livres durante o exercício físico e o vazamento de elétrons que ocorre na cadeia de transporte de elétrons.2.ocorra principalmente nos complexos I (NADPH-ubiquinona oxidoredutase) e complexo III (citocromo c redutase). o O2 ? .ESTRESSE OXIDATIVO .2.1.. Sugere-se que a produção de O2 ?. as suposições existentes sobre esse aumento são baseadas em observações indiretas como o aumento da peroxidação de lipídios mitocondriais.é rapidamente convertido a H2O2 pela SOD mitocondrial (MnSOD). Lo go após a sua produção. teoricamente. Succinato eNADH e- Complexo II O2 2 H 2O 4H+/4e- Complexo I Q e- Complexo III e- Cit c Complexo IV pontos de ”vazamento de eletrons” O2 O2•- O2 O consumo de oxigênio pelos tecidos pode aumentar cerca de 100 vezes durante o exercício intenso o que.

por exemplo. lisozimas e O2 ?.3.ESTRESSE OXIDATIVO ... Quando recrutados para um foco de infecção os PMNs migram até o foco e liberam primordialmente dois fatores. sugerindo que houve a ativação da XO. Esta enzima por sua vez converte hipoxantina (HX) à xantina (X) e ácido úrico (UA) mediante a redução de O2 . Mesmo que esta resposta Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -65- . DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA As reações catalisadas pela Xantina Oxidase (XO) têm sido demonstradas como uma das principais fontes geradoras de radicais livres durante situações de isquemia e reperfusão no coração. Caso o fornecimento de energia ainda não seja suficiente para nova produção de ATP. foi demonstrado que ocorre um acúmulo de hipoxantina e um aumento da concentração de ácido úrico. quando há um déficit na produção de ATP. Também é observado um aumento nas concentrações de xantina e hipoxantina sanguínea. a XO deve possuir maior importância quando o músculo se encontra em atividade anaeróbica. as situações em que esta r elação ocorre ainda não foram esclarecidas. Sabe-se que durante exercícios extenuantes os músculos podem sofrer algum grau de privação de oxigênio. Durante a isquemia. Embora existam fortes evidências de uma relação ente a ação da XO e a formação de radicais livres. 16. Em condições normais. e como o músculo esquelético possui pouca atividade de XO. tanto nos músculos quanto no plasma sanguíneo. o que leva a formação de O2 ? . Neutrófilos e Reposta Inflamatória (NADPH oxidase) Neutrófilos Polimorfonucleares (PMN) são células sanguíneas que possuem como função a defesa de tecidos contra invasões virais e bactericidas. especialmente quando o trabalho beira ou atinge o nível de exaustão. Em condições aeróbicas. ATP 2 ADP AK AMP HX X Ca2+ XDH protease XO NAD+ NADH NAD+ NADH HX X Ca2+ XDH protease XO O2 O2?? O2 O2?? UA Repouso UA Exercício Situações de isquemia e reperfusão também podem ocorrer nos músculos. a alta demanda de energia do miocárdio leva a degradação do ATP a ADP e AMP. Após intensa contração muscular. porem durante a isquemia a XDH e convertida a XO. Nas células musculares o ATP é regenerado a partir de 2 ADPs pela ação da enzima adenilato quinase (AK). a via de formação de ATP é mais utilizada que a via da xantina/hipoxantina. a degradação de hipoxantina ocorre via xantina desidrogenase (XDH) utilizando NAD como aceptor de elétrons.2. o AMP é degradado a hipoxantina. quando músculo é suprido com quantidades suficientes de oxigênio. ou seja.

ESTRESSE OXIDATIVO . em situações de hiperatividade muscular.por Neutrófilos e células fagocitárias ocorre através da redução por um elétron do oxigênio na presença de NADPH.. linfócitos e neutrófilos circulantes. A produção de O2 ?. oxigênio e NADPH. e vários outros (Tabela 1). 2 O2 + NADPH ? 2 O2+ NADPH+ + H + Como um dos fatores de ativação dos neutrófilos constitui a presença de danos teciduais. deve ser uma fonte secundária de radicais livres e contribuir para a danificação celular em exercícios pesados e de longa duração. A NO sintase está presente nas células endoteliais e macrófagos. como o HOCl. são formados vário s outros agentes microbicidas oxidantes. Estudos recentes demonstram que o NO também influencia vários aspectos da contração muscular.4. importante nos processos de memória). sendo em geral mais elevada nas fibras de contração rápida (Tipo II) do que nas lentas (Tipo I). Sabe-se que as fibras musculares também expressam a NO sintase e a sua atividade varia entre os tipos de fibras musculares. uma espécie altamente reativa capaz de oxidar e nitrar biomoléculas. ? NO + O2 ?. a partir destes. Devido ao longo tempo necessário para a infiltração dos neutrófilos. ou seja.3. quando tais danos são causados por exercício intenso é ativada uma resposta inflamatória no músculo que está sendo utilizado. este pode agir como um agente pro-oxidante. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA inflamatória seja crítica para a remoção de proteínas danificadas e restos celulares. Metais Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -66- . A maior parte do O2 ?. pois o ? NO produzido em excesso pode reagir com o O2 ?. provavelmente esta via de ação não está associada como uma fonte primária de radicais livres para exercícios curtos. o ?OH. ONOO. No entanto. numa reação catalisada pela enzima NAPH oxidase (processo conhecido como “respiratory burst”). Um exemplo deste fato foi observado por Hack e colaboradores (1992).produzido é convertido a H2 O2 e. Estudos imunohistoquímicos mostram a presença de NO sintase do tipo neuronal no sarcolema de fibras do tipo II e NO sintase do tipo endotelial associado à mitocôndria. L-arginina + O2 + NADPH ? NO + citrulina + NADP + O NO e uma molécula de grande interesse biológico por exercer papel importante no sistema vascular sanguíneo (importante fator de relaxamento dos vasos). ao demonstrar que após exercício exaustivo há um aumento significante nas quantidades de leucócitos. no sistema nervoso (neurotransmissor. e em processos inflamatórios. em que a produção de ?NO é elevada.).? ONOO- 16. 16. Qual é o papel do ?NO no músculo? Além disso acredita-se que o ?NO em baixas concentrações funcione como antioxidante.gerando o peroxinitrito (ONOO. NO sintase A NO sintase catalisa a formação de óxido nítrico (NO) a partir de L-arginina. ROS e outros oxidantes liberados pelos neutrófilos podem causar danos ao seu redor como lipoperoxidação.

A lipoperoxidação é dividida em 3 etapas. Na etapa de propagação. 16. aldeídos (como o malonaldeído. A etapa de terminação é resultante da reação entre os radicais formando compostos não radicalares. iniciação. LH LH 1 Membrana Celular LOOH L? Aldeídos: MDA. o L reage rapidamente com o oxigênio formando radicais peroxila (LOO?). O alvo celular dos radicais (proteínas. danos teciduais. Pentano Epóxidos Etc. Propagação: L? + O2 ? LOO? LOO? + LH ? LOOH + L ? 3. 4-hidroxinonenal). e terminação. Iniciação: LH ? L? 2. etc. Na etapa de iniciação. iniciando reações em cascata onde um radical reage com um composto gerando novos radicais. Porem. propagação. epóxidos e outros produtos altamente citotóxicos. Durante a lipoperoxidação os intermediários radicalares podem sofrer quebras gerando hidrocarbonetos de cadeia curta (etano. Etano. O processo de oxidação resultante do ataque de radicais livres sobre a membrana chama-se lipoperoxidação.5. Terminação: LOO? + LOO? ? produtos LOO? + L ? ? não L? + L? ? radicalares Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -67- . 4-HNE. lipídeos e DNA) está relacionado ao seu sítio de formação. o radical livre ataca a cadeia do ácido graxo (LH) abstraindo um hidrogênio. podem liberar metais agravando assim a lesão. resultando em perda na homeostase e morte celular. Normalmente os metais encontram-se cuidadosamente seqüestrado por proteínas ligadoras como a ferritina e a transferrina. Estes radicais são bastante reativos e podem danificar biomoléculas importantes do organismo. Como agem os radicais livres? Os radicais livres podem atacar uma série de biomoléculas. que por sua vez atacam outros ácido graxos adjacentes gerando mais L?. pentano). L? O2 LOO? 2 Os passos intermediários da lipoperoxidação 1. Eles reagem com H2O2 gerando ?OH ou com peróxidos derivados de lipídeos (LOOH) gerando radicais peroxila (LOO?) ou alcoxila (LO ?). gerando um radical centrado no carbono da cadeia ? alifática do lipídeo (L?). resultando numa reação em cadeia.ESTRESSE OXIDATIVO . DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA Metais como o ferro e o cobre podem catalisar reações de formação de radicais livres. Um alvo clássico são os ácidos graxos poliinsaturados presentes nas membranas celulares e em lipoproteínas. como as decorrentes de lesões musculares. Como resultado da lipoperoxidação as membranas sofrem alterações na fluidez e na permeabilidade.

A formação de radicais livres próximo ao DNA pode resultar na oxidação de bases de pirimidina e purina. vegetais e legumes).6. A oxidação dos aminoácidos resulta na formação de carbonilas. tocoferol. proteínas extracelulares ligantes de ferro e cobre (como a albumina. Como o organismo se protege dos radicais livres? A produção contínua de radicais livres durante os processos metabólicos levou as células a desenvolverem mecanismos de defesa que controlassem os níveis de radicais livres e impedissem a indução de danos. glutationa peroxidase e catalase). O sistema de defesa antioxidante inclui antioxidantes enzimáticos (como a superóxido dismutase. a guanina é altamente sensível à oxidação (formação de 8-hidroxiguanina.ESTRESSE OXIDATIVO . ferritina. os antioxidantes. haptoglobina e ceruloplasmina) e antioxidantes exógenos polifenólicos (como os flavonóides. tióis oxidados. 16. e carotenóides). entre outras modificações que alteram a função normal da proteína. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA As proteínas também são alvos de ataque dos radicais livres. lactoferrina. glutationa. Tabela 2 – principais agentes de defesa antioxidante Antioxidantes enzimáticos Enzima Propriedades Antioxidante Superóxido Tipos Zn-SOD: localizado no Transforma o radical superóxido Cu. antioxidantes não enzimáticos (como ácido ascórbico. Essas alterações no DNA têm sido associadas com processos mutagênicos e carcinogênicos. produto presente nas frutas. O esquema acima ilustra de maneira geral os principais alvos celulares dos radicais livres. formação de adutos e quebras na fita. Dentre as bases. 8-OHdG) mediado por radicais livres. Outro alvo muito importante dos radicais livres é o DNA. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -68- .transferrina.

. etc. e regenera a vitamina E Carotenóides Antioxidante lipossolúvel presente Neutraliza os radicais formados em membranas e tecidos em membranas. Mn-Catalase Glutationa peroxidase (GPx) Remove o H2 O2 e outros peróxidos orgânicos H2 O2 + 2 GSH ? 2 H2O + GSSG LOOH + 2GSH ? LOH + H2O + GSSH Catalase Remove o H2O2 2 H2 O2 ? 2 H2 O2 + O2 Antioxidantes não-enzimáticos Antioxidante Propriedades Vitamina E Composto lipossolúvel. Proteína Transferrina Propriedades Glicoproteína sintetizada no fígado responsável pelo transporte de Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -69- . DEFESA ANTIOXIDANTE dismutase (SOD) em H2 O2 2 O2 ? . principal antioxidante contra radicais livres originados na membrana interna da mitocôndria Vitamina C (ácido ascórbico) Reações importantes Reage principalmente com ? radicais peroxila (LOO ) da membrana celular formando hidroperóxidos (LOOH). Glutationa (GSH) Tripepitídeo presente em altas concentrações nas células. LOOH) a água ou álcool numa reação catalisada pela GPX. principal (? -tocoferol) antioxidante encontrado em membranas celulares. entre eles o O2 ? . Neste processo o tocoferol forma radical tocoferoxil. * todas possuem Selênio no sítio ativo Heme-Catalase: abundante no fígado e em eritrócitos.ESTRESSE OXIDATIVO . Capaz de neutralizar radicais O2 ?. Ótimo neutralizador de oxigênio singlete.e ?OH. Reduz dehidroascorbato à ascorbato.+ 2 H+ ? H2O2 + O2 E ATIVIDADE FÍSICA citoplasma Mn-SOD: localizado na matriz mitocondrial Extracelular SOD: contem Cu e Zn no sítio catalítico c-GPX: GPX clássica PHGPX: GPX específica para hidroperóxidos de fosfolipídio p-GPX: GPX plasmática GI-GPX: GPX encontrada principalmente no trato digestivo. exerce papel fundamental no funcionamento da GPX. Reduz peróxidos (H2O2 . Localizado na fase aquosa das Neutraliza vários radicais gerados células. o qual é relativamente estável. intercepta radicais livres na fase aquosa da célula. HOCl.

Proteína encontrada no citosol. Ligase à vários metais como o cobre. Liga-se à hemoglobina livre do plasma sanguíneo e diminui sua ação pro-oxidante.ESTRESSE OXIDATIVO . Em humanos. coração e outros tecidos. Uma elevada taxa metabólica como resultado de exercício pode aumentar dramaticamente o consumo de oxigênio nos músculos locomotores. DEFESA ANTIOXIDANTE ferro na circulação sanguínea Ferritina Lactoferrina Ceruloplasmina Albumina Haptoglobina Metalotioneínas E ATIVIDADE FÍSICA Proteína estocadora de ferro. 16. Liga-se ao ferro intracelular. inflamação. uma maneira de tratamento terapêutico. Na década passada. o movimento é essencial para a sobrevivência. câncer. algumas vezes. Eles podem ser divididos em dois grupos: Fatores endógenos: exercício físico. Secretado por neutrófilos. fragmentação de proteínas e ácidos nucléicos. Existem vários fatores que podem induzir o estresse oxidativo. etc. rica em grupos de enxofre. mercúrio. É um estado em que há uma elevada produção de espécies reativas. têm sido acumuladas evidências de que o exercício esporádico ou excessivo pode manifestar um desbalanço entre a quantidade de espécies reativas de oxigênio (ROS) e defesa antioxidante. resultando em um ambiente de estresse oxidativo para o organismo” O estresse oxidativo está relacionado a situações onde os mecanismos celulares pró-oxidantes superam os antioxidantes. Proteína ligadora de cobre Proteína de transporte do sangue. Este estado está comumente ligado a danos celulares como por exemplo peroxidação de lipídios. o zinco. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -70- .7. mas sim um estilo de vida. o exercício não representa mais uma maneira de sobrevivência. Liga-se ao ferro. O que é estresse oxidativo? “Para a maioria dos animais. estresse psicológico. liga-se ao ferro e ao cobre. recreação e. etc. o cádmio.

danos em DNA.8. Pesquisas mais recentes demonstram espécies reativas de oxigênio ou nitrogênio podem agir como moduladoras do metabolismo celular. o que se faz e medir as “pegadas” ou resíduos deixados por eles. álcool. A peroxidação dos ácidos graxos poliinsaturados. Infelizmente devido ao seu tempo de vida curto a detecção de radicais livres não e fácil. DEFESA ANTIOXIDANTE - E ATIVIDADE FÍSICA Fatores exógenos: alimentos.1. O exercício físico pode resultar em diferentes níveis de estresse oxidativo de acordo com a sua intensidade.8. fumo. enquanto que exercícios intensos ou extenuantes causam estresse oxidativo “severo”. Estudos mostram que o estresse “severo” resultam em danos oxidativos que podem levar a morte celular. da expressão gênica e de modificações póstraducionais em proteínas. Célula Muscular Estresse Oxidativo Severo Estresse Oxidativo Ameno Lesões Respostas Adaptativas: -Indução de enzimas antioxidantes -Indução de proteínas de choque térmico 16. oxidação de tióis. o estreasse “ameno” parece estar relacionado com indução de defesas antioxidantes. danos teciduais e inflamação. Exercícios de intensidade baixa ou moderada normalmente estão associados com estresse oxidativo “ameno”. poluentes ambientais.8.2. Por isso. A) Quantificação de marcadores de lipoperoxidação Os produtos da lipoperoxidação são os marcadores mais utilizados para o monitoramento do estresse oxidativo associado ao exercício. status antioxidante. podem gerar Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -71- . 16. radiação. Como se pode monitorar o estresse oxidativo associado ao exercício? Uma forma de verificar se o exercício praticado esta sendo danoso ao organismo e quantificar a produção de radicais livres. etc. A técnica utilizada para a detecção é a ressonância eletrônica paramagnética (EPR). presentes nas membranas celulares. etc.ESTRESSE OXIDATIVO . Por outro lado. pois os radicais livres têm uma meia-vida curta (ao redor de micro ou milisegundos) e são altamente instáveis. Detecção direta da produção de radicais livres A quantificação direta de radicais livres em tecidos biológicos é um processo difícil. Detecção de produtos derivados do ataque de radicais livres O monitoramento do estresse oxidativo durante o exercício pode ser feita através da medida de parâmetros relacionados a peroxidação lipídica. 16.

Exemplo: Níveis de pentano exalado em relação ao nível de exercício realizado em bicicleta ergométrica. pentano). A quantidade de MDA detectado é normalmente expresso em forma de TBARS (substâncias reativas ao ácido tiobarbitúrico). e representa um índice bastante geral do nível de estresse oxidativo no sistema em estudo. ? Dienos conjugados: Os dienos conjugados são formados como c onseqüência do rearranjo da cadeia poliinsanturada do ácido graxo após a abstração do elétron pelo Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -72- . sendo que o ar exalado é coletado e analisado por um sistema de cromatografia a gás. peróxidos entre outros. Este método tem a vantagem de não ser invasivo. epóxidos. ? Níveis de etano e pentano no ar exalado : Estudos mostram que os níveis de pentano no ar exalado aumenta após o exercício físico intenso ou prolongado. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA uma série de subprodutos como hidrocarbonetos voláteis (etano. aldeídos (malonaldeído .ESTRESSE OXIDATIVO . Entre eles podemos citar: ? Teste do MDA: O MDA é derivado da quebra de ácidos graxos durante a peroxidação lipídica.MDA). A técnica é bastante criticada pelo fato de sofrer interferências de outros compostos além do MDA. o qual forma um complexo de cor pink . A medida de MDA no sangue ou na urina é a técnica mais utilizada para o monitoramento do dano oxidativo causado pelos radicais livres. Exemplo: Detecção de TBARS em fibras do tipo I antes e após uma corrida de intensidade moderada e de alta intensidade. Atualmente existem vários ensaios utilizados para o monitoramento da lipoperoxidação. O MDA pode ser quantificado através de uma técnica relativamente simples em que se utiliza um reagente chamado TBA (ácido tiobarbitúrico).

Normalmente o nível de CK na circulação sanguínea é baixo. sendo que os níveis de GSH sanguíneo diminuem enquanto os de GSSG aumentam. Também existem técnicas em que se mede a quebra da dupla fita de DNA. 16. Acredita-se que a razão normal da GSH em relação à GSSG seja em torno de 10:1 a 50:1. etc. formação de adutos entre DNA e produtos da peroxidação lipídica. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA radical livre. D) Avaliação do status antioxidante Durante o exercício tem-se verificado alterações na defesa antioxidante do organismo. Como é monitorado o dano muscular? Normalmente o dano muscular é monitorado através da medida da atividade de enzimas como a creatina quinase. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -73- .ESTRESSE OXIDATIVO .atividade das enzimas antioxidantes: SOD. Sua medida é feita através de sua absorbância característica em 235?m.9. produzido principalmente pelo músculo cardíaco. Creatina quinase A creatina quinase (CK ou CPK) é uma enzima encontrada no músculo e cérebro. produzido principalmente pelo cérebro e pela músculo liso. Os n íveis de tióis oxidados e reduzidos são indicativos do estado redox (estado oxidoredutivo) da célula. Por outro lado exercícios de curta duração parecem ter pouco efeito sobre os níveis de GSH/GSSG sanguíneo. A atividade de várias enzimas requerem grupamentos tióis na forma reduzida. A avaliação do status antioxidante é normalmente feita no sangue ou eritrócitos isolados. vitamina C e outros antioxidantes . O monitoramento de danos musculares durante o exercício é feito normalmente através da medida de CK-III. Existem três tipos de CK: • CK-I ou BB.1.níveis de GSH e GSSG . • CK-II ou MB. Normalmente são monitorados os seguintes parâmetros: . Esta razão se altera após exercício intenso de longa duração (endurance training). produzido principalmente pelo músculo esquelético. o qual desempenha papel fundamental na manutenção do estado redox celular e também na defesa antioxidante. Níveis elevados indicam tanto dano muscular ou cerebral. C) Níveis de tióis oxidados e reduzidos Normalmente faz -se o monitoramento dos níveis sanguíneos de glutationa reduzida (GSH) e oxidada (GSSG). aspartato aminotransferase e a lactato desidrogenase no plasma sanguíneo.quantidade de vitamina E. a 8-hidroxi-2’-deoxiguanosina (8-OHdG).9. Catalase e GPX 16. O principal tiol não protéico é a glutationa. B) Marcadores de danos em DNA O método freqüentemente para o monitoramento dos danos em DNA é medida da base de guanina oxidada. • CK-III ou MM.

entretanto. AST (transaminase glutâmica-oxaloacética. A LD encontra-se no citoplasma de todas as células do organismo. músculo esquelético O monitoramento de danos musculares durante o exercício é feito normalmente através da medida de LD-4 ou LD-5. Observa-se uma elevação nos níveis de LD-5 em casos de distrofia muscular. levados a realizarem exercício intenso. Esta reação de transaminação é importante t anto na síntese como na degradação de aminoácidos.9. formando um cetoácido e ácido glutâmico. Sistema não enzimático Vitamina E – É essencial para o funcionamento normal da célula durante o exercício. Ratos com deficiência em vitamina E. fígado e músculo esquelético. músculo esquelético ?? LD-5 (MMMM): fígado. A medida de lactato é uma das melhores medidas de intensidade do treinamento. trauma muscular e exercícios muito intensos. sendo que atividades mais elevadas de AST (GOT) encontram-se no miocárdio. entretanto. 16. Normalmente observa-se uma elevação de 4-8 vezes na AST (GOT)em casos de distrofias musculares.9. baço e pâncreas ?? LD-4 (HMMM): fígado. essas doses devem ser tomadas Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -74- . Aspartato aminotransferase A aspartato aminotransferase.3.4. mediante o exercício crônico. Relatos demonstram que a suplementação de vitamina E aumenta a resistência tecidual a lipoperoxidação. A grande maioria das medidas de lactato são feitas no sangue. rim e eritrócitos. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA 16. parece haver uma queda nos níveis de vitamina E. fígado. apresentam excesso de produção de radicais livres no fígado e nos músculos.9. Existem 5 tipos de LD que são designadas conforme a sua mobilidade eletroforética em: ?? LD-1 (HHHH): miocárdio e eritrócitos ?? LD-2 (HHHM): miocárdio e eritrócitos ?? LD-3 (HHMM): pulmão. músculo esquelético. alem de elevada taxa de peroxidação lipídica e disfunção mitocondrial O exercício de curta duração parece não afetar significantemente os níveis endógenos de vitamina E presente nos tecidos.2.5. Medida da concentração de lactato plasmático. GOT) é uma enzima intracelular que catalisa a transferência reversível dos grupos amino de um aminoácido para o ? -cetoglutarato. sendo rica no miocárdio. o que sugere que os níveis fisiológicos de vitamina E já são adequados para a proteção contra a geração de ROS. Relação Entre o Sistema Antioxidante e o Exercício 16. As aminotransferases estão amplamente distribuídas nos tecidos humanos. 16. linfócitos. Lactato desidrogenase A lactato desidrogenase (LD) é uma enzima que catalisa a oxidação reversível do lactato a piruvato. O aumento nos níveis de lactato é uma indicação de que o sistema aeróbio não está sendo capaz de suportar a demanda de energia necessária para completar a atividade.ESTRESSE OXIDATIVO .9.

tanto em diversos tecidos como na mitocôndria. Experimentos indicam que a suplementação com altas doses de vitamina C reduzem a fadiga e os danos musculares. Entretanto. Glutationa (GSH) – A GSH possui a capacidade de reduzir hidrogênio e peróxidos orgânicos através de uma reação catalisada pela GPX (Tabela 2). possivelmente devido as suas características prooxidantes ao reagir com íons metálicos gerando ROS. sua atividade metabólica e potencialidade para gerar ROS. Entretanto. o mesmo não foi constatado para exercícios de curta duração e alta intensidade ?? suplementação com análogos de cisteína (como N -acetilcistina) reduzem a concentração de GSSH e peroxidação lipídica em ratos.9.ESTRESSE OXIDATIVO . GSH ainda reduz radicais tocoferol. a síntese de GSH de novo (a partir de aminoácidos ingeridos) no fígado é intensificada. não ocorrem grandes alterações nos níveis de GSH devido a ação da enzima glutationa redutase. suprindo uma possível deficiência de GSH que possa vir a ocorrer no músculo. servindo então como um scavenger de ?OH e 1 O2 . Tem sido demonstrado que sua deficiência pode afetar a função respiratória de mitocôndrias de células do miocárdio. Colaborando com esses dados. Diversos estudos foram feitos em relação à proteção de GSH contra o estresse oxidativo induzido por exercício. Vitamina C – Suas propriedades químicas permitem que ela interaja diretamente com O ? .e ?OH em meios aquosos. e as seguintes considerações podem ser feitas em relação a sua função: ?? apesar de GSH apresentar grandes concentrações em todos os tecidos. doses altas de vitamina C podem causar defeitos metabólicos no coração e fadiga prematura durante exercícios prolongados. Sistema enzimático -75- Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica . exercícios intensos de curta duração não reduzem a quantidade de vitamina E nos tecidos. como no plasma onde previne 2 danos a membrana de eritrócitos. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA cuidadosamente. temos que a suplementação de vitamina E aumenta a resistência a lipoperoxidação provocada pelo exercícios intenso. melhorando a contração muscular e reduzindo a fadiga nos músculos do diafragma e das pernas 16. que reduz GSSG a GSH novamente ?? durante exercícios prolongados. essa concentração varia consideravelmente com o tecido e o tipo de fibra muscular. após um exercício de longa duração. a resposta via GSH para um determinado exercício e tecido e fibra dependente ?? em geral. não se sabe até que ponto esse efeito foi relacionado às funções anti-oxidantes da vitamina C. ou seja. o que previne drasticamente reações de radicais livres em cadeia e peroxidação lipídica. entretanto não foram estudados marcadores para estresse oxidativo. entretanto é enco ntrado um grande decréscimo da sua concentração. ou seja.6. visto que ainda não há estudos em relação aos efeitos provocados por uma possível overdose de vitamina E. os níveis plasmáticos e musculares de GSH podem ser reduzidos durante a prática de exercício intenso por tempo prolongado ?? embora alguns estudos tenham demonstrado uma melhora na performance em exercícios de longa duração após suplementação com GSH. Ao que parece.

entretanto. Como o músculo esquelético constitui a maior fonte de radicais livres durante o exercício. CAT e GPX. da quantidade de radicais livres gerada e da capacidade de defesa antioxidante do tecido. A maioria dos estudos indica que essa indução se dá em maior grau na CuZnSOD (SOD citossólica) do que na MnSOD (SOD mitocondrial). e portanto na quantidade de enzima. 16. enquanto a MnSOD produz tanto um aumento na quantidade quanto na atividade da proteína. indução está que está ligada ao aumento da produção de O ? 2 durante o exercício. Até o momento. existe a possibilidade de que após o exercício a célula produza novas enzimas antioxidantes como uma resposta ao estresse oxidativo a que ela esteve submetida. portanto como uma resposta primária a esta produção de radicais livres. coração e hemácias. Adaptação do Sistema Anti-Oxidante ao Exercício Ainda que exercícios curtos de alta intensidade apenas ativem determinado sistema antioxidante. a outros que demonstram que não há alteração e alguns que indicam até um decréscimo na sua atividade. possui um aumento na quantidade de proteína. não existe um consenso em relação ao efeito do exercício sobre a atividade de CAT. como também no fígado. embora existam artigos demonstrando um aumento na atividade de CAT. indicando que a síntese de tais SODs são controladas por diferentes mecanismos ?? Há estudos que relatam um aumento de GPX após exercício intenso enquanto outros não relatam nenhuma alteração na sua expressão ou atividade. ou seja. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA As enzimas antioxidantes podem ser ativadas seletivamente durante o exercício físico dependendo da intensidade do exercício. ?? O exercício intenso tem sido demonstrado como um indutor da atividade de SOD não só no músculo esquelético. entretanto sem alteração na quantidade de mRNA. portanto ainda não se pode concluir se o exercício provoca ou não alterações na expressão de GPX ?? Assim como em GPX. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -76- . Após o exercício a CuZnSOD. Na maior parte dos estudos em que foi constatado uma alteração da atividade de enzimas antioxidantes frente ao exercício físico ainda não foi completamente elucidado se esta alteração se deveu a alteração na expressão gênica. Após 1-3 dias a quantidade de proteína e a atividade de CuZnSOD volta ao normal enquanto a de MnSOD permanece crescendo. ou a alterações na atividade das enzimas. por exemplo. a maior parte dos dados indicam que não há alteração significativa em CAT após a prática de exercícios.ESTRESSE OXIDATIVO .10. há uma indução de enzimas antioxidantes como SOD. ele apresenta um mecanismo antioxidante maior que os demais tecidos. ainda não existe um consenso em sobre a resposta de CAT ao exercício. sem a síntese de novo de proteínas.

associando-se com as proteínas recém sintetizadas e assegurando o dobramento e o funcionamento correto das proteínas. em músculos do tipo 2a. levantamento de peso) parecem causar menos danos. Estudos em ratos. 16. o dano inicial está relacionado ao rompimento da fibra muscular e os danos subseqüentes são associados à processos inflamatórios e produção de radicais livres. As HSPs também exercem importante papel na proteção das células contra o ataque dos radicais livres. A associação entre ROS e fadiga muscular está em parte relacionado aos danos provocados por ROS no retículo sarcoplasmático e na homeostase do cálcio. 16. Elas funcionam como chaperones moleculares. heat shock proteins). particularmente aquelas que envolvem uma grande quantidade de contrações excêntricas (contrações que envolvem o alongamento da fibra muscular). Acredita-se que o aumento de HSPs após o estresse oxidativo facilite a recuperação e o remodelamento celular frente aos danos causados pelos radicais livres. As HSPs são chamadas assim por serem proteínas induzidas em reposta ao estresse térmico. Estudos mostram que o treinamento excessivo causa danos musculares normalmente acompanhados de uma resposta inflamatória aguda. Exercícios que envolvem contração concêntrica (contrações que envolvem o encurtamento da fibra muscular. Embora não se saiba ao certo o mecanismo pelo qual ocorre a lesão.ESTRESSE OXIDATIVO . 16. ex. Exercícios: 1.11. estudos mostram que o exercício induz a expressão proteínas de choque térmico (HSP. adaptação esta que é músculo específica. O que é estresse oxidativo? 3. camundongos e humanos) submetidos ao exercício têm evidenciado um aumento na quantidade de HSPs muscular. Quais são os principais mecanismos de defesa antioxidante? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -77- .13. Relação entre ROS e lesão muscular e inflamação As lesões musculares associadas ao exercício normalmente ocorrem após o exercício esporádico. Outras adaptações induzidas pelo exercício Além da indução da atividade de enzimas antioxidantes. DEFESA ANTIOXIDANTE E ATIVIDADE FÍSICA Ao contrário das demais enzimas antioxidantes. Relação entre ROS e fadiga muscular A fadiga muscular está relacionado à diminuição da capacidade do músculo de gerar força e portanto está associado à diminuição da performance no exercício. após o exercício. em que se observa a infiltração de neutrófilos e macrófagos no tecido muscular.12. tem-se demonstrado uma adaptação induzida pelo esporte em relação a GPX. O que são radicais livres? 2. sendo que já foi encontrado até uma aumento de 45% na atividade de GPX.

ESTRESSE OXIDATIVO , DEFESA ANTIOXIDANTE

E

ATIVIDADE FÍSICA

4. Exercícios intensos estão associados a produção excessiva de espécies reativas de oxigênio . Cite os principais danos causados pelos radicais livres? 5. Existe um aumento de radicais livres durante o exercício? Caso exista, quais são as principais fontes? 6. O radical superóxido pode produzir outros radicais, quais são eles? 7. “Um adulto de 70 Kg em repouso utiliza 3.5 ml de O /Kg/min ou 352.8L/dia. 2 Sabendo-se que 1 – 3% desse oxigênio inevitavelmente gera anion radical superóxido, isso significa que o organismo produz em torno de 3.5 L de radical superóxido/dia. Se considerarmos que durante o exercício físico a quantidade de oxigênio utilizado aumenta em torno de 10 vezes, pode-se facilmente deduzir que a quantidade de radical gerado na cadeia de transporte de elétrons aumente na mesma ordem de grandeza. “ Sabe-se que uma das principais fontes de radicais livres durante o exercício e a cadeia de transporte de elétrons . Quais são as vias metabólicas que alimentam a cadeia de transporte de elétrons? Qual seria o tipo de exercício em que se esperaria uma grande produção de radicais livres? 8. Complete o esquema abaixo indicando a defesa antioxidante capaz de “neutralizar” os radicais livres.

6
O2

L
?OH

L?

LOO?

LOOH

4
Fe 2+ ou Cu+ LOH

1.------------------------------2.------------------------------3. -------------------------------

GSSG

H2 O

3

GSH

5
O2

H 2O2

2
H 2O

1
O2??

4. ------------------------------5. -------------------------------

Mitocôndria

6. -------------------------------

Célula Muscular
9. A figura abaixo mostra a atividade da enzima superóxido dismutase (SOD) em fibras musculares do tipo I (Soleus) e tipo IIb (Gastrocnemius branco) de ratos. Observa-se que a atividade da SOD e maior em fibras de contração lenta.

Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica

-78-

ESTRESSE OXIDATIVO , DEFESA ANTIOXIDANTE

E

ATIVIDADE FÍSICA

35 30 25 20 15 10 5 0 Tipo I Tipo IIb Fibra Muscular Não treinado Treinado

Caracteristicas das fibras musculares tipo I e tipo II

Superoxido Dismutase (Atividade)

*
Fibra Velocidade de Contração Metabolismo Mitocôndria Mioglobina Cor

Tipo I
Soleus Lenta

Tipo IIb
White Gastroctemius Rápida

Oxidativa Muitos Sim Vermelha

Glicolítica Poucos Não Branca

* indica diferença significativa (p<0.05)
Observe as características de cada fibra e discuta porque a atividade da SOD é maior nas fibras do tipo I? 10. Como você poderia monitorar a produção de radicais livres? 11. O exercício produz alguma alteração no sistema de defesa antioxidante do organismo? 12. Qual seria o efeito do consumo de vitaminas C e/ou E? Por que? 13. Quais minerais têm relação com o aparecimento de radicais livres ou o sistema de defesa antioxidante? 14. Foi comprovado que o exercício leva a uma liberação de ferro nos músculos, sendo que esse ferro livre se difunde nas membranas e, ao interagir com ácido ascórbico e tióis, leva a lipoperoxidação. Por que a interação de ferro com ácido ascórbico e tióis leva a lipoperoxidação? 15. Sendo um dos marcadores de lipoperoxidação o MDA, que tipos de adaptação ao exercício podemos encontrar nos gráficos abaixo?

Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica

-79-

VITAMINAS E MINERAIS

UNTR=indivíduos não treinados, TRAIN=indivíduos treinados, U-EX=indivíduos não treinados após realizarem esportes e T -EX=indivíduos treinados após realizarem esporte. 16. O esquema abaixo ilustra o mecanismo de cooperação antioxidante entre a vitamina E (tocoferol) e a vitamina C (ascorbato) na prevenção da oxidação de membrana. Complete o esquema.

4

3

1
LOO?

2
LOOH

17.

Vitaminas e Minerais

A forma de abordagem desse tópico foi escolhida em virtude da complexidade, importância e quantidade de conteúdo relacionado. Não existe de forma alguma a pretensão de esgotar o assunto, mas também não gostaríamos de passar muito rapidamente, numa abordagem meramente superficial. Pretendemos esclarecer algumas dúvidas e principalmente aguçar o senso crítico para tratar melhor esse assunto tão presente no quotidiano da gente. Quem de vocês nunca se deparou com situações como essas: _ Ah! Como você faz nutrição na USP, pra que serve o Molibdênio? ou então: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -80-

é impressionante.. vou te dar um pouco. K folato Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica . uma lista de exercícios. queremos que vocês adquiram uma visão geral e crítica do tema.. faz seu treino mas não percebe muita diferença. mas já no primeiro dia eu dobrei minha performance. Repetimos: Não queremos que vocês decorem todas as funções metabólicas e respectivas enzimas relacionadas as vitaminas e minerais.Em geral são co -fatores de enzimas. Onde está o problema. Você encontra seu amigo e rola a conversa: _ Então. Introdução 17. . _ Legal né? O barato é coisa fina! Dobrei a dose e já to dando umas 20 voltas sem cansar. mas fica quieto porque não sabe exatamente o que está acontecendo. E no terceiro dia: nada. mas.1. . Daí você olha meio desconfiado. 4 deles são vitaminas. Olha. “Deve ser comigo.VITAMINAS E MINERAIS _ Estou tomando carnitina e agora estou correndo muito mais. No dia seguinte é a mesma coisa. que serão resolvidos por vocês durante a aula e um apêndice com um pouco de teoria sobre as vitaminas. Olha. K folato poliglutamatado -81- inativa éster retinílico tiamina vit. comecei tomar a carnitina. os quais precisamos ingerir em pequena quantidade. vai pro CEPEUSP. .Não são utilizadas para propósitos estruturais ou geração de energia. - Em geral são absorvidas em formas inativas e ativadas posteriormente: ativa ácido retinóico pirofosfato de tiamina dehidro vit..” pensa você. A parte de apostila referente ao assunto é composta por uma pequena introdução geral. Vitaminas: Características básicas: São compostos orgânicos.Exemplo: piruvato dehidrogenase: possui 5 co-fatores. Dia seguinte você toma a “Santa Carnitina”. e fica na dúvida.

Hidrofílicas (miscíveis em água): tiamina. Podem atuar como elementos estruturais. por critério de solubilidade: 1. Precisamos de alguns deles em grandes quantidades e de outros em quantidades extremamente reduzidas. folato. como ocorre com o cloreto. Essa situação é característica das enzimas que utilizam como co -fatores as vitaminas tiamina. A vitamina E é a principal proteção contra a oxidação dos ácidos graxos insaturados. Minerais Os minerais também são elementos essenciais para a vida. ou mesmo na própria catálise enzimática. D. 8. como o zinco. energético) Co-fator do ciclo visual: vit. riboflavina. niacina. pois participam como unidades estruturais. piridoxina cobalamina. 17. e As vitaminas atuam em importantes rotas metabólicas ou atuam como antioxidantes ou hormônios: 1234567Transferência de 1 carbono: folato. São classificadas em dois grupos. pantotenato (com a sintetase de ácidos graxos) e a riboflavina (com a succinato dehidrogenase). quando ligados a sítios ativos. podem ser responsáveis pela geração de potenciais elétricos. sódio e potássio. as vitaminas interagem de formas distintas com as enzimas: Podem caracterizar um sistema apoenzima/holoenzima. 2. Síntese da coenzima A (importante também para o met.2. biotina e K.Síntese do colágeno: ascorbato.Lipofílicas (imiscíveis em água): vitaminas A. piridoxina e cobalamina. Transferência de grupos pequenos (como a carboxila): piridoxina. Podem ocorrer ligações covalentes entre as enzimas e vitaminas. Ocorre entre as vitaminas K. Ácidos graxos essenciais não são considerados vitaminas. Função hormonal: A e D. cobalamina. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -82- . o cálcio e o fósforo (na forma de fosfato). Representam esse tipo de interação a biotina (com enzimas conhecidas como biotina-dependentes). Propriedades antioxidantes: E e ascorbato. A. Metabolismo energético: niacina. biotina. Podem apresentar interações fracas. tiamina e riboflavina. ácido ascórbico e ácido pantotênico. além de ser possível seu uso para geração de energia. riboflavina. E e K. folato e ascorbato e as respectivas enzimas que as utilizam como co-fatores.VITAMINAS E MINERAIS niacina NAD Quando absorvidas.

VITAMINAS E MINERAIS Antes de entrarmos mais em detalhes quanto a função dos metais no metabolismo. Observe que as palavras reposição e suplementação não são sinônimas. Suplementos vitamínicos e minerais Este é um assunto muito complicado de se tratar. o que muitas vezes passa desapercebido. não causam maiores transtornos. Também no caso do esporte. Principalmente as vitaminas hidrossolúveis possuem baixa toxicidade. porém certas vitaminas podem levar a quadros de intoxicação. ainda faltam dados que comprovem que essa suplementação aumente a performance. suplemento para aumentar o tônus da contração do músculo da orelha direita e assim por diante. interagindo diretamente na transcrição gênica. oxidados. suplemento para gestantes. suplemento para desempregados. A solubilidade de cada espécie depende do pH. temos que lembrar de algumas propriedades químicas dos mesmos. Outros sintomas Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -83- . - Lembrando dessas características dos metais fica mais fácil de entender o porque determinados metais encontram-se no organismo (precipitados. E ssa mesma dose pode levas a sintomas neurológicos e danos a visão. suplemento para esportistas. do co-íon e da concentração em que se encontram. Metais de transição participam de reações de óxido-redução. dentre outros fatores. além de possuírem ação hormonal. Então surge uma oportunidade muito boa para uma verdadeira indústria da suplementação “arregaçar as manguinhas” e bombardear o mercado com seus produtos: tem suplemento para idosos. suplementos anti-stress. A ingestão de doses 10 vezes maiores que a RDA durante a gestação pode promover danos cerebrais a criança. talvez com exceção da reposição de eletrólitos e re-hidratação. o tema fica mais complexo. e sabidamente são importantes para as funções metabólicas. suplemento para economistas. E quando o assunto é um esportista de ponta. zinco. Vocês acham que a vida desses atletas é saudável? Toxicidade das vitaminas O conceito de que vitaminas não fazem mal para a saúde mesmo em grandes quantidades é amplamente difundido. um atleta olímpico. Mas em termos científicos muito pouco tem comprovação. etc) e como exercem suas respectivas funções. Essas duas vitaminas são lipossolúveis e podem se acumular no tecido adiposo. que é necessária. tanto em crianças como em adultos. mesmo em doses muito elevadas. Não existem provas concretas de que há necessidade de suplementação se a dieta alimentar estiver equilibrada. uma vez que esses atletas são exigidos no limiar das possibilidades humanas. reduzidos. Metais alcalino terrosos (como o cálcio e o magnésio) e metais de transição (como o cobre. Realmente algumas vitaminas. Os melhores exemplos são a vitamina A e a vitamina D. ferro. manganês) formam complexos com várias moléculas. ligados a proteínas.

pode ocorrer a morte. dietas inadequadas e relação entre cultura e Um dos pontos mais importantes quando discutimos necessidades nutricionais é o conceito de biodisponibilidade. As melhores fontes de ferro são as carnes e sangue.Riboflavina e niacina: a riboflavina (como FAD) e a niacina (como NAD). não haverá uma absorção apreciável. dor nas juntas. Exemplo dessa situação é o ferro em vegetais que possuem grandes quantidades de ácido fítico. Esse problema pode ser contornado com a ingestão de vitamina C junto com o ferro (a vitamina C é redutora). como outros metais de transição. Doses 1000 vezes maiores de vitamina B6 podem levar a danos neuropáticos periféricos. O ferro. vômitos. A recuperação completa de um quadro desse leva de 2 a 3 anos após drástica redução de vitamina B6 na dieta. Observa-se que indivíduos que recebem altas doses diárias tem a concentração plasmática em caroteno aumentada. temos a cenoura. a ingestão de altas doses dessa substancia não é tão tóxica como a ingestão de retinóis. deficiência. Isso significa que não podemos simplesmente pegar uma tabela contendo a porcentagem de vitamina ou mineral presente em dois alimentos diferentes e sistematicamente classificar como melhor fonte àquela com maior quantidade por grama. lesões cutâneas e ósseas. coração e pulmões. O ? -caroteno faz parte de uma família (os carotenóides) de substâncias que podem sem convertidas em nosso organismo para vitamina A. anorexia. Se o complexo formado for estável e não houver mecanismo de transporte trans-membrana. Mas esse não é o único detalhe quanto à absorção de ferro. até dificuldades de manuseio de pequenos objetos e alterações no caminhar. Não basta uma vitamina ou mineral estar presente em um determinado alimento. mas não em retinóis. quando ligadas covalentemente a certas proteínas não podem ser liberadas e absorvidas. Exemplos: . Os sintomas de intoxicação são náusea. como exemplo clássico. Aparentemente essa conversão é cuidadosamente regulada. pode ser complexado p várias or substâncias. . Biodisponibilidade.Ferro: o ferro para se absorvido precisa estar no estado de oxidação (Fe2 +). como formigamento e analgesia de mão e pernas. levando inclusive a uma coloração avermelhada da pele. anorexia e queda de cabelo. Cada molécula de ? -caroteno pode ser convertida em duas moléculas de retinol. que é uma forma facilmente absorvida. Temos que levar em conta a forma em que se encontra o nutriente.VITAMINAS E MINERAIS comuns são dor de cabeça. A toxicidade em altas doses não é “privilégio” das vitaminas lipossolúveis. e a constituição química total do alimento. Então fontes contendo o ferro no seu estado oxidado não são boas fontes. Apesar disso. Inclusive ocorre acúmulo de carotenóides no tecido gorduroso. onde ele não só está presente em boas quantidades. como rins. O ? -caroteno é uma substância muito comum em vegetais vermelhos ou alaranjados. daí a denominação pró-vitamina A. vômitos. O milho representa um exemplo de alimento que possui niacina pouco Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -84- . e se a ingestão for continuada. O excesso de vitamina D também é altamente prejudicial. mas também está na forma heme (grupo prostético da hemoglobina e mioglobina). Nessas situações ocorre deposição de minerais tecidos moles. Em geral o quadro é irreversível. ele tem que estar disponível para a digestão e absorção.

VITAMINAS E MINERAIS disponível. O resultado é uma deficiência endêmica de zinco. Nesse caso é comum também o déficit calórico. A situação mais constrangedora é realmente a avitaminose provocada por uma dieta insuficiente ou pouco diversificada. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -85- . Isso ocorre por dois motivos. menor a porcentagem absorvida. Quando adolescentes dessas populações afetadas são suplementados com zinco. Certas religiões são favoráveis a exclusão de carne da dieta. chumbo e cádmio também se ligam a essa proteína. o primeiro por redução de absorção ou por interação metabólica do etanol e o principal motivo é que certos indivíduos obtêm 80 % do aporte calórico necessário. porém. O resultado é que apenas 20 % da alimentação desses indivíduos contém vitaminas. Quanto maior a quantidade de zinco. O cobre também induz a expressão de metalotionina. em poucos meses surgem os pelos púbicos e a genitália pouco desenvolvida até então. O zinco é absorvido proporcionalmente a quantidade presente no alimento. Por exemplo. Algumas populações baseiam sua dieta em pão. ovos e derivados) são pobres em vitamina B12 e em ferro (discutido acima). na região Sudeste do Brasil não há muito selênio. na presença de quantidades relativamente discretas de zinco. parte do metal se liga a mesma e é eliminado nas fezes. porém também encontramos ácido fítico. inadequadas ou insuficientes. porém é um indutor muito mais fraco. e vice-versa. O teor de certos minerais nas plantas em geral depende das quantidades encontradas no solo do local. que ocorre normalmente em populações muito pobres. que promove distúrbios no crescimento e no amadurecimento sexual. A metalotionina não liga especificamente apenas o zinco. O alcoolismo é uma doença que normalmente leva a diversas deficiências nutricionais. . Dietas estritamente vegetarianas (onde não se consome nem leite. No pão encontramos zinco. Uma das formas que encontramos o zinco é ligado a uma proteína chamada metalotionina.Zinco e cobre: normalmente cerca de 1/3 do cobre presente na dieta é absorvido. pela ingestão de destilados. ocorre a expressão e a disponibilidade do cobre é reduzida. A falta de vitaminas pode ser causada pelo consumo de dietas desbalanceadas. assume tamanho normal. Nessas pessoas é comum encontrarmos anemia. Para que houvesse uma expressão significativa de metalotionina grande quantidade de cobre deveria ser ingerida. Essas populações são susceptíveis a alta incidência de anemia. O zinco é capaz de induzir a expressão dessa proteína. Quando essa proteína é produzida no trato gastrointestinal. porém se o mesmo milho tratado em solução alcalina ocorre a liberação da vitamina. porém na região Norte a quantidade de selênio é tão signif icativa que uma castanha do Pará satisfaz plenamente nossa necessidade diária. outros metais como o cobre.

Quais são as vitaminas lipossolúveis? Como são absorvidas? Comente a absorção dessas vitaminas nas seguintes situações: durante o tratamento com XenicalR . Certas algas marinhas. em geral reverte ambos os casos. Qual seria o motivo? Como o bócio foi praticamente eliminado no Brasil? 3. Essa dieta promove bócio em adultos e crianças. os danos neuroló gicos podem ser irreversíveis ou mesmo fatais. ácido pantotênico e niacina com as vias metabólicas relacionadas a obtenção de energia. conhecidas como joio marinho contém elevados níveis de iodeto. Essa afirmação está correta? Qual é o precursor da vitamina D? 9. se a pessoa sofre de esteatorréia. o que pode levar a uma ingestão diária de 80 a 200 mg de iodeto (1000 vezes mais que a quantidade indicada). Se houver uma freqüente exposição a luz do sol não precisamos ingerir quantidade alguma de vitamina D. Dietas vegetarianas (em especial as restritas) muitas vezes levam a um quadro de anemia. O tratamento com folato. Você considera apropriado esse tipo de tratamento? Porque? 2. e o selênio? 6. A falta de vitamina B12 leva a uma doença denominada anemia perniciosa. Que vitaminas e/ou minerais estão relacionados? 8.VITAMINAS E MINERAIS Exercícios 1. Qual a relação entre a vitamina C. O quadro hematológico de pacientes acometidos por anemia megaloblástica decorrente da falta de B12 ou por falta de folato são indistinguíveis. Cerca de 25% dos pacientes desenvolve os sintomas neurológicos. A causa da doença é a deficiência em iodeto. Qual a relação entre o ácido retinóico e o ß-caroteno? 4. Quando não devidamente tratados. dentre eles a dormência de pés e mãos. e sintomas neurológicos diversos. riboflavina. Certas dietas comuns no Japão são baseadas em sopas feitas com essas algas. O bócio é uma doença conhecida. em dietas com teores muito baixos de lipídeos. Quais as vitaminas e minerais relacionados com a remoção de radicais livres? Como atuam (resumidamente)? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -86- . cujos sintomas são anemia e medula megaloblásticas. que proporciona a hipertrofia da glândula tireóide. 5. provavelmente pelo aumento dos níveis de H4folato. a vitamina E. Relacione as vitaminas tiamina. Os cofatores NAD e FAD e a Coenzima A tem alguma relação com essas vitaminas? Qual? Porque o alcoolismo crônico leva a deficiência dessas vitaminas (assim como de muitas outras)? 7. daí o nome anemia perniciosa.

Como o zinco está Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -87- .VITAMINAS E MINERAIS 10. Qual o mecanismo de ação das vitaminas A e D? relacionado? Use as figuras para responder.

O que o experimento indica? 100 % da atividade máxima 80 60 40 20 0 0 1 2 3 4 Mg / mM Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -88- . Um dos sintomas de deficiência em vitamina B6 é a presença de convulsões. ferro. onde vários tubos contendo diferentes concentrações de Mg foram incubados nas mesmas condições e concentrações de enzima (fosfofrutoquinase). Não precisamos ingerir sulfato.VITAMINAS E MINERAIS 11. A inibição de qual via metabólica relacionada a essa vitamina deve ser a responsável pelo sintoma? Porque? 15. zinco. O sulfato tem funções estruturais diversas no organismo. ATP e substrato (frutose-6-fosfato). resultando em danos cerebrais e hepáticos. Qual a explicação para esse fato? 14. Dessa forma ocorre acúmulo de cobre no fígado. As duas afirmações anteriores estão corretas. A figura abaixo demonstra um experimento com a fosfofrutoquinase. Observam-se também depósitos nas córneas. com a formação de anéis amarronzados. O que você acha dos suplementos multi-minerais (aqueles que contem cobalto. rins e cérebro. cobre. A causa é a inibição da excreção biliar de cobre. Uma das abordagens terapêuticas é a Outra abordagem é a suplementação oral de zinco (150 mg/dia). e mais metade da tabela periódica)? Existe alguma necessidade de ingestão de cobalto? 13. Qual a função do cálcio na contração muscular? 17. Qual o mecanismo do tratamento da doença de Wilson com a suplementação de zinco? 12. A doença de Wilson se manifesta em adolescentes e pré-adolescentes. Qual a razão dos sangramentos observados na deficiência de vitamina C? 16.

a ingestão de leite era o tratamento indicado para a cura da pelagra. Você concorda com a afirmação “Se bem não faz. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -89- . Em geral as vitaminas são substâncias de baixa toxicidade. porém apresenta pouca niacina. Como você explica o fato? 19. Antes da descoberta da niacina. mal também não faz?”.VITAMINAS E MINERAIS 18. O leite é uma boa fonte de diversas vitaminas e alguns minerais e aminoácidos essenciais.

VITAMINAS E MINERAIS Algumas coenzimas apresentam em suas moléculas vitaminas que são obtidas através da dieta. lipídios e proteínas complete a tabela abaixo. Com base no esquema geral abaixo sobre o papel das vitaminas solúveis em água no metabolismo de carboidratos. Coenzima Tiamina pirofosfato (TPP) Flavina adenina dinucleotídio (FAD) Coenzima A Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD ) Piridoxal-fosfato Biotina Tetraidrofolato Metilcobalamina Piridoxina (B 6) Biotina (B 7) Ácido fólico (B 9 ) Cobalamina (B 12) + Vitamina Tiamina (B 1) Grupo Transportado Via Metabólica Riboflavina (B 2) Ácido pantotênico (B 3) Nicotinamida (B 5) Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -90- .

1. Capacidade Aeróbica e Função Cardiorespiratória 1.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES 18. Adaptações ao exercício em diferentes populações 18.kg) Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -91- . Gráfico 1: Ganho de massa magra e de gordura com o desenvolvimento em homens e mulheres.1. Valores expressos em (a) l/min e (b) relativos ao peso corporal (ml/min. Atletas Jovens 18. Observe os gráficos a seguir.1. O gráfico 2 mostra a capacidade aeróbica de atletas jovens (representado pelo volume máximo de O2). Baseado nas informações contidas nestes gráficos sugira uma hipótese sobre as diferenças de rendimento entre atletas homens e mulheres durante o desenvolvimento. Gráfico 2: Mudanças no volume máximo de oxigênio com a idade. O gráfico 1 relaciona o ganho de gordura e massa magra de homens e mulheres entre 8 e 28 anos.

No entanto quando se normaliza estes dados com o peso corporal (gráfico 2b) nota-se um decaimento em mulheres que coincide com o início da puberdade. mas não de gordura em mulheres. A disponibilidade de oxigênio nos tecidos é um os fatores limitantes para a melhora na performance atlética em situações de exercício intenso.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Comentário: O gráfico 1 revela o ganho de gordura e massa magra entre homens e mulheres durante o desenvolvimento. A pressão cardíaca é diretamente relacionada com o tamanho do corpo. 2 parando de aumentar quando o corpo para de crescer: 16 anos para mulheres e 21 anos para homens (gráfico 2a). Utilizando os gráficos a seguir. com mesmo estado de treinamento. No entanto se analisarmos seus valores de V O MAX/peso corporal. Analise estas proposições: Um garoto de 14 anos pode correr uma distância de 1 milha (1.6 km). mesmo apesar do V O2 MAX não aumentar. Este aumenta de acordo com o crescimento do corpo. portanto é menor em crianças do que em adultos. A capacidade aeróbica pode ser medida através do volume máximo de O . 2. apesar de ambos terem capacidade aeróbica similares? Como elas podem compensar isto? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -92- . Nota-se que ao redor dos 15 anos (início da puberdade) há uma estagnação no acúmulo de massa magra. responda: Por que crianças possuem um menor desempenho em situações de exercício intenso do que adultos. quando os níveis de testosterona são máximos. o que não acontece nos homens. que tem um aumento de massa magra até o fim da puberdade (21 anos). que além de ter um aumento dos níveis de estrógeno/testosterona em mulheres também demonstra um estilo de vida mais sedentário em mulheres. duas vezes mais rápido do que um garoto de 5 anos. 2 veremos que eles são muito similares. Isto é devido ao aumento dos níveis de estrógeno circulante. demonstrando que a performance atlética aumenta até certa idade.

Força A massa muscular aumenta de acordo com o ganho de peso desde o nascimento até o fim da adolescência. o pico de força em homens e mulheres é visto apenas ao final da adolescência. A massa adiposa é dividida. quando a produção de testosterona aumenta dramaticamente. 2 demonstrando assim uma maior disponibilidade de O2 durante a atividade física.2. 18.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Figura 1: (a) freqüência cardíaca. O controle neuromuscular é limitado até que a mielinização das fibras esteja completa. a massa muscular e a massa corporal livre de lipídeos (fat-free body mass). A contribuição dos diferentes componentes do corpo é marcadamente diferente dependendo do sexo. Em homens o pico do aumento de massa muscular acontece durante a puberdade. A massa muscular aumenta inicialmente resultado de intensa hipertrofia e pouca ou nenhuma hiplerplasia das fibras musculares.2. Em mulheres. Esta geralmente só ocorre ao final da maturação sexual. portanto mesmo com um débito cardíaco pequeno mas com maior freqüência. a pressão cardíaca em crianças é menor do que em adultos. não acontece este pico. Como o tamanho do coração de crianças é menor do que de adultos. Outro ponto é que a diferença da concentração de O do sangue arterial em relação ao venoso é maior em crianças. como a massa muscular e óssea e até o volume do plasma que aumentam com a prática do exercício. Homens Na maioria das medidas de capacidade fisiológica e rendimento no exercício. Os componentes estruturais maiores do corpo humano são a massa muscular. 18. Ambas as medições tem a limitação da não considerar a composição proporcional do corpo: a massa corporal é afetada por outros fatores além da gordura do corpo. BMI = massa corporal (kg)/ estatura2 (m2 )). Isso quer dizer. o fluxo para os tecido aumenta. quando eles são comparados sobre bases absolutas. existem diferenças importantes entre homens e mulheres. como são a massa corporal. O que são estas medidas e o que elas significam? Duas medidas comuns de avaliação do “sobrepeso” de uma pessoa são o peso (ou a massa) corporal e a altura.1. o débito cardíaco e o fluxo sangüíneo são menores. Mulheres vs. (b) volume circulante. (c) débito cardíaco e (d) diferença de oxigênio arterial-venoso em um garoto de 8 anos de idade e um homem completamente desenvolvido Comentário: um dos fatores limitantes em função cardiovascular em crianças é a disponibilidade de oxigênio nos músculos durante a atividade intensa. por sua vez. Para compensar isto em parte. desconsiderando na medição. diferenças intrínsecas aos sexos e que afetam o rendimento na atividade física. em lipídeos de armazenamento e lipídeos Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -93- . No entanto. a massa adiposa e a massa óssea. usado no mesmo sentido é o índice de massa corporal (ou body mass index. consequentemente. Por quê? Comentário: Ganho de força é dependente também de estímulos nervosos.

Devido às diferenças na composição química de CHO. O RER é Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -94- .0) 20. todo o oxigênio consumido será usado para oxidar o carbono a CO2.2 (85. nos músculos e nos tecidos ricos em lipídeos do sistema nervoso.7 48.3 (44. Portanto. as diferenças entre os sexos deveriam ser grandemente reduzidas ou eliminadas se o rendimento for expresso em relação com algum componente corporal. Nas mulheres os lipídeos essenciais também envolvem lipídeos específicos ou característicos do sexo e isso faz uma diferença do 9% em relação à contribuição nos homens.0) Desconhece-se quanto dessa diferença na porcentagem de lipídeos se deve a diferenças biológicas. Conseqüentemente com o exposto em cima.. Uma das medidas que os pesquisadores utilizam para avaliar o substrato metabolizado é a taxa de intercâmbio respiratório ou respiratory exchange rate (RER). no bazo. nos pulmões. ficam por volta do 20 % (quando se mede o topo no déficit de oxigênio. Distribuição dos componentes corporais em homens e mulheres. Uma das hipóteses é que as diferenças hormonais têm um papel preponderante.0) Armazenamento 8. diminui a diferença encontrada na potência aeróbica para 11 %. que nas mulheres é entre 10 e 14 % menor que nos homens.8 (12.3 (27. Nos dados disponíveis. A diferença na oxidação de substratos no exercício aeróbico entre homens e mulheres. em mL/(kgxmin).8 (12. lipídeos e proteínas. respectivamente. o que é atribuído ao maior nível de testosterona masculina.7 (88.9) Lipídeos totais Total 10. Nos lipídeos e nas proteínas. uma medida válida da capacidade aeróbica).5 (15. A oxidação completa de CHO e lipídeos. 15 %).0) Essenciais 2. uma medida válida da capacidade anaeróbica) e entre 15 e 30% (quando se mede VO2 max. é tema de discussão recente nas revistas especializadas e dos exercícios apresentados em baixo.4 (36. no coração.0) 6. Tabela 1.7).0) Mulher "modelo" (kg e %) 56. nem sempre isso acontece. nos rins. a relação CO2 produzido/O2 consumido será diferente e é usada como indicativa do substrato que é usado. Os lipídeos essenciais incluem os armazenados na medula dos ossos.0) 15.5 (15.4 (14.7) Osso 10. é diferente dependendo do substrato.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES essenciais.0) 6. Como a relação H/O nos CHO é a mesma que na água (2:1). no caso das proteínas se geram também compostos nitrogenados e enxofrados..4 (12. Outros fatores vão sendo considerados: a concentração de hemoglobina. no fígado. portanto o RER <1 (geralmente RER = 0. As diferenças na capacidade de potência anaeróbica e de potência aeróbica. o RER = 1. é possível observar as diferenças entre homens e mulheres "modelo" em relação com a composição do corpo. produz CO2 e H2 O. As atletas ainda têm uma proporção de lipídeos maior do que os homens (em média. Olhe as diferenças nos lipídeos essenciais.. Na Tabela.0) 8.1 (3. por tanto a relativização do volume de oxigênio à massa corporal não é suficiente. mais oxigênio é requerido para a oxidação do excesso de hidrogênio e dos compostos nitrogenados e enxofrados. Componentes do corpo Homem "modelo" (kg e %) Massa corporal 70 Massa corporal magra (inclui os 61. nos intestinos. em conseqüência.1) lipídeos essenciais) Músculo 31. a quantidade de oxigênio necessário para oxidar completamente os átomos de hidrogênio e carbono a CO2 e H2O. As potências anaeróbica e aeróbica não ficam fora dessa distinção.

Observe os dados na Figura 1a. (a) intensidade de exercício expressada como VO2 por kg de massa corporal e (b) intensidade de exercício expressada como % de VO2max. Há uma diferença no fluxo de glicose após o treinamento? Homens e mulheres seguem o mesmo padrão de fluxo de glicose como resposta ao treinamento e a intensidade do exercício? Qual é a diferença entre comparar o consumo de glicose em função da capacidade aeróbica medida como mL/(kgxmin) e como porcentagem do VO2 max? Figura 1. 1998)..94 0. mudam o balanço de utilização de substrato de CHO para lipídeos (Ver exercício.92 0. para uma dada intensidade de exercício absoluta.86* 0.b referentes ao fluxo de glicose sangüínea.Vários estudos mostraram que. Variável Sexo Repouso Exercício Pré Pós 65% VO 2max 65% VO 2max treino treino (Pré treino) (Pós treino) RER F 0. Os dados disponíveis sobre as diferenças entre os sexos na utilização do substrato para a obtenção de energia.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES normalmente indicativo de uma oxidação mista dos nutrientes (tipicamente CHO e lipídeos porque a co ntribuição das proteínas é pouco significativa numa dieta normal). b) Os pesquisadores também observaram os dados referentes à taxa de intercâmbio respiratório ou respiratory exchange rate (RER) (Tabela 1). Os valores são médias +/. já analisado). as mulheres oxidam uma menor proporção de carbohidratos (CHO) relativo aos lipídeos do que os homens (Friedlander. Parâmetros indicadores da cinética da glicose em mulheres e homens. Relações entre a taxa de desaparição de glicose (Rd) e a intensidade de exercício para homens e mulheres.87* M 0.. no repouso e para intensidades submáximas de exercício.84 0. e da contribuição de cada um deles dependendo de seu valor. O objetivo deste problema e analisarmos alguns dos dados estudados pelos pesquisadores e discutirmos as conclusões às que eles chegaram.94* Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -95- . seguindo protocolos de exercício e treinamento semelhantes. treinamentos de curta e longa duração.SE de medidas de derivados [1-13C]-glicose usando GCMS (cromatografia gasosa com espectrometria da massa ).86 0. Que indicam as diferenças na RER registradas entre homens e mulheres? Tabela 1. Exercícios 1. a) A diminuição no fluxo de glicose que ocorre após treinamento é um indicador de mudança no substrato utilizado de CHO para lipídeos ( porque? ).81* 0. sugerem que.

a prática foi feita após jejum de 12 hs e uma refeição noturna de aproximadamente 690 kcal (60% COH – 25% graxas – 15% proteínas) (Figura 2). É sabido que a prática de exercício ao longo prazo (endurance training) .86 3.91* 0. Qual seria um dos mecanismos pelo qual as mulheres oxidariam menos CHO que os homens? 350 Repouso 300 epinefrina (pg/ml) 250 200 150 100 50 0 Pré Pós 65% (pré) 65% (pós) Exercício mulheres homens * Figura 2. sugerindo que o acréscimo na oxidação de graxas após treinamento.85 2. mostram que o exercício sustenido não incrementou a oxidação de ácidos graxos plasmáticos. Dados e um estudo feito em homens que fizeram ciclismo durante pelo menos três meses.25 EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES 2.ADAPTAÇÕES AO Lactato no F plasma (mM) M ?? 0. é derivada de triglicerídeos intramusculares. No primeiro estudo a prática foi feita após 4-6 hs do café da manhã (a refeição noturna tinha sido de 505 kcal: 52% de COH . * = significativamente diferente respeito das mulheres 2. Dois estudos feitos em mulheres e publicados em 1998 e 2000.12* 2.32% de lipídeos – 16% de proteínas e o café da manhã de 300 kcal: 83% de COH – 17% proteínas) (Figura 1). e observe as diferenças nos níveis de lactato no plasma (Tabela 1). mostram diferentes resultados sobre o efeito do exercício ao longo prazo sobre o metabolismo de lipídeos em mulheres. c) Analise os gráficos relativos às concentrações de epinefrina (Figura 2) antes e depois do trenamento em homens e mulheres. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -96- .85 0. porém a fonte de triglicerídeos adicionais oxidados após o treinamento é matéria de discussão e poderia ser diferente dependendo do sexo das pessoas consideradas. Comparação entre as concentrações de epinefrina em homens e mulheres antes e depois do treinamento. aumenta o uso de lipídeos endógenos como fonte de energia durante o exercício.78* 0.66* = significativamente diferente entre os sexos. No segundo estudo.

Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -97- .) 18. à perda de massa graxa. * Figura 2.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Figura 1. Devido a que existe uma correlação entre alto conteúdo de lipídeos no músculo com a resistência à insulina. os obesos possuem um incremento nos níveis de triglicerídeos nas fibras do músculo esquelético respeito dos níveis dos não obesos. Desconhece-se a contribuição dos depósitos de triglicerídeos localizados nos tecidos periféricos.. p. músculo esquelético. Porém.3. ex. * : significativo respeito dos não treinados O que você pode dizer do aproveitamento de lipídeos como fonte de energia em mulheres durante o exercício comparando as duas figuras? A que variáveis você pode atribuir as diferenças? Compare com o resultado do estudo feito em homens e * discuta se é possível afirmar se há ou não diferença entre os sexos em relação com o aproveitamento de lipídeos durante o exercício com os dados disponíveis (O estudo em homens. resulta interessante determinar se efetivamente diminuem pela dieta e/ou a atividade física. foi feito após jejum de 12 hs. Obesidade Em indivíduos obesos a maior proporção de perda de peso depois de restrição energética (dieta) se deve a uma redução no tecido adiposo.

1 0.1* Control 39 ? 3 67 ? 3 $ 24 ? 1 $ Os valores são as médias ? SE. nos níveis de reservas energéticas musculares (glicogênio e triglicerídeos) (Figuras 1 a.3 Com dieta 42 ? 2 89 ? 4* 31 ? 1* 30 ? 3* 59 ? 5 1.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Exercícios: Em um estudo exaustivo (Malenfant P et al. Há uma tendência à mudança no metabolismo baseado no RER? Segundo a Tabela 2. Você esperava diminuição significativa nos níveis de glicogênio após dieta? E a sua recuperação após dieta mais exercício? a) Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -98- .874 ? 3.1 ? 0.366 ? 5. IMC = índice de massa corporal. b). # = significativamente diferente do Tipo I e do Tipo II A.1 0. tomando em conta o tamanho e a distribuição do s distintos tipos. metabólicas e plasmáticas transitórias (fasting plasma variables) em pessoas obesas antes. * = significativamente diferente de Sem dieta.3 0.5 ? 0.979 ? (µm) 503 451 303 Número de 251 ? 253 ? 243 ? agregados lipídicos 58 30 37 Fibra Tipo II A Pré D D+E 6.610 ? 3. * = significativamente diferente do Tipo I. Tabela 2. Sem dieta Idade (anos) Peso (kg) IMC (kg/m2) Massa graxa no tecido adiposo (kg) Massa corporal magra (kg) Gasto energético (kcal/min) Taxa de intercâmbio respiratório (RER) FFA (mmol/l) Triglicerídeos (mmol/l) 42 ? 2 100 ? 6 34 ? 1 39 ? 3 61 ? 5 1. há diminuição de lipídeo no músculo? E do tamanho das fibras musculares? Tabela 1.849 ? 444 274 407 77 ? 82 ? 68 ? 18* 12# 14* 2) Os pesquisadores também mediram o conteúdo de lipídeo e de glicogênio intramuscular em um total de 100 fibras representativas. Estas medidas dão informação sobre o total armazenado no músculo (Figura 1 a.9 ? 0.1 ? 0.1 0.667 ? 5.78 0. 2001). O que você poderia dizer considerando as variáveis medidas na Tabela 1.1 1. Fibra Tipo I Pré D D+E Tamanho da fibra 6. $ = significativamente diferente dos obesos.1 1..138 ? 4.5 ? 0. vinte pessoas obesas (entre homens e mulheres) foram avaliadas após dieta de baixo conteúdo de lipídeos e após dieta mais exercício sustenido. na variação de suas medidas antropométricas (Tabela 1 e 2).3 Com dieta + exercício 42 ? 2 84 ? 4* 29 ? 1* 23 ? 1*! 62 ? 4 1. b) e nos níveis de enzimas mitocondriais indicadores de mudança de metabolismo energético (Figura 3). respeito dos resultados obtidos após dieta e dieta mais exercício? Observe as diferentes medidas de massa corporal e discuta o que aconteceu com o peso. Variáveis antropométricas.5 ? 0. ! = significativamente diferente de Com dieta. Mudanças morfológicas de tipo de fibras musculares em pessoas obesas. Discuta a que se deve a tendência à diminuição nos níveis de lipídeos no músculo após dieta.6 ? 0.231 ? 5.81 0.2 ? 0. depois de dieta e depois de dieta e exercício de resistência.116 ? 497 355 336 165 ? 150 ? 143 ? 44 14* 32* Fibra Tipo II b Pré D D+E 4.6 ? 0.77 0. 1.

1 ? 0.7 6.5 5) Após o discutido em cima. PFK CS PFK/CS COX HADH Pré 64 ? 4 * 9.7 ? 1. D + E = com dieta mais exercício. CS = citrato sintase.9 16.6 ? 0..0 ? 1. As unidades são U/g de tecido.2 ? 0.4 8.8 14.6 D 65 ? 4 * 10.2 ? 0.3 ? 1. 4) Observe os níveis das enzimas indicadoras do metabolismo. UA = unidades arbitrarias. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -99- . COX = citocromo c oxidase.8 * 6.4 D+E 59 ? 4* 13.0 ? 0. Pré = antes do treinamento.4 8.1 ? 1. * = significativamente diferente dos obesos antes e depois de D e D + E. HADH = 3-hidroxiacetil-CoA deshidrogenase. a relação PFK/CS foi maior que às dos controles após a dieta mas se normalizou após dieta mais exercício.8 ? 0. # = significativamente diferente da situação inicial (Pré).0 ? 0. Conteúdo de lipídeo (a) e de glicogênio (b) intramiocelular total.7 ? 0.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES b) Figura 1. O que estão indicando estas mudanças? Tabela 3.6 4. Os dados são médias ? SE.7 Control 46 ? 4 10.0 ? 1. * = significativamente diferente dos controles.1 7. respectivamente. PFK = fosfofructokinase.5 * 15.4 ? 0.4 ? 1. é possível concluir que o exercício não é recomendável para pessoas obesas? Justifique a sua resposta.7 4. D = com dieta.0 * 6. Nem a dieta nem a dieta mais exercício resultaram em mudanças estatisticamente significativas. mas houve um aumento de 37 % e de 22% nas atividades de CS e de COX.9 ? 0.0 * 15. Atividades enzimáticas no músculo esquelético de indivíduos adultos obesos antes e depois de dieta e dieta mais exercício. Além disso.

Ambas. A sarcopênia é um conjunto de fenômenos caracterizados por perda da massa do músculo esquelético relacionada com a idade. a. Por outro lado. diminuem com a idade. determina o tipo de fibra. e as das proteínas mitocôndrias (responsáveis pela produção aeróbica de ATP).ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES 18.Um grupo de pesquisadores estudou os níveis dos RNA mensageiros das três isoformas da MHC em homens jovens (24 ? 1 a). Vários estudos indicam que com aumento da idade as taxas de sínteses das proteínas musculares misturadas ou mixed muscle protein (responsáveis pela produção anaeró bica de ATP). Como resultado do programa de treinamento. MHCIIa e MHCIIb) compõem as fibras musculares em diferentes proporções estequiométricas. essas taxas de sínteses representam a média da taxa de síntese de várias proteínas. A cadeia pesada da miosina (ou MHC) é a proteína principal no aparelho de contração muscular.Baseado na Figura 1. convertendo a energia química (hidrólise do ATP em ADP) em mecânica. As várias isoformas da MHC diferenciadas pela sua atividade ATPase em diferentes pHs (MHCI. a massa muscular pode então declinar. qualidade e quantidade de proteínas musculares. A debilidade muscular predispõe a freqüentes quedas que podem gerar fraturas de ossos. são mantidas através de um contínuo processo de remodelagem muscular envolvendo síntese e degradação de proteínas. Velhice A velhice está associada a mudanças profundas na composição do corpo. Exercício: 1.8 a) e idosos (71 ? 1 a). flexão da perna e bench press) e foram observar os níveis de RNAm antes e depois do treinamento. Como cada proteína tem diferentes funções. Se a taxa de síntese é menor do que a taxa de degradação de proteínas. Os resultados foram os das Figuras 1. Como conseqüência podem-se produzir o decrescimento no gasto de energia que pode levar à obesidade e à resistência à insulina. especialmente na liberação da glicose dos carboidratos ingeridos com a dieta. A isoforma dominante.4. No entanto. os pesquisadores observaram melhorias significativas nos movimentos estudados (extensão da perna. uma melhor aproximação ao entendimento da sarcopênia pode resultar do estudo das taxas de sínteses de proteínas individuais. A capacidade funcional do músculo depende da qualidade e quantidade de proteínas musculares. devido a que o músculo é um órgão metabólico maior.? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -100- . 2 e 3 . maduros (25 ? 0. que pode dizer respeito da regulação transcricional nas diferentes isoformas. a diminuição da massa muscular pode contribuir à diminuição de glicose circulante que é observada na velhice. diminuição na tensão (strength) muscular e incremento na fadiga. e o efeito de um programa de treinamento ao longo prazo ( resistance training) na tensão muscular (strength) e nos níveis de transcritos da MHC.

c.ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Figura 1. # = significativo respeito do grupo maduro. os pesquisadores avaliaram a taxa de síntese proteica das MHCs em su conjunto.O treinamento de resistência (nas condições da experiência que mostra a Figura 2) reverteu as diferenças observadas ao nível de transcrição em maduros e idosos? Figura 2. * = significativo respeito do grupo jovem.Os mecanismos da senescência não estão bem definidos. Os pesquisadores indicam que uma das hipóteses é que a senescência é o resultado da progressiva acumulação de danos no DNA e tecidos causados pelas EROS. Homens e mulheres maduros e idosos foram escolhidos aleatoriamente dos grupos originais para fazer o exercício ou ficar como controles durante 3 meses * = significativamente diferente de Antes de fazer o exercício (no caso do Grupo que fez). Qual é a relação entre esta colocação e os resultados dos experimentos? d. observando um aumento após exercício. Efeito do exercício ao longo prazo sobre os níveis de RNA das isoformas de MHC. b. Efeito da idade nos níveis de RNAm das isoformas MHC. Qual seria a contribuição a esse aumento das diferentes isoformas? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -101- .Finalmente.

ADAPTAÇÕES AO EXERCÍCIO EM DIFERENTES POPULAÇÕES Figura 3. * = significativamente diferente de Antes de fazer o exercício (no caso do Grupo que fez). Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -102- . Efeito do exercício ao longo prazo (vs.Discuta uma das possíveis causas da sarcôpenia e o tipo de movimento que seria mais afetado na velhice. e. Controle) sobre a taxa de síntese da MHC (considerando as três isoformas juntas) e sobre às das proteínas musculares misturadas. Não houve diferenças entre as idades na resposta ao exercício.

onde atuam regulando uma longa série de funções biológicas. Os hormônios peptídicos e as aminas são de ação m ais rápida que os hormônios esteróides Esteróides anabolizantes Os esteróides anabolizantes são hormônios sintéticos análogos da testosterona. Dois mecanismos gerais de ação hormonal. A defin ição que mais concorda com a prática é: "Dopagem é tomar qualquer substância contida na lista oficial publicada pelo COI e o Conselho Superior dos Esportes". anfetaminas e outros) para melhorar as performances atléticas competitivas. hormônios peptídicos. e são transportados através da corrente sanguínea às várias células dos vários tecidos. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -103- . Doping DOPING NO ESPORTE Atualmente todas as competições internacionais têm atletas que utilizam drogas (esteróides anabolizantes. No organismo todos são derivados do colesterol. O comitê olímpico internacional (COI) e as federações internacionais têm um sistema de luta contra a dopagem avaliada em uma ampla lista de sustâncias proibidas e em regulamentos de sanções para determinar aquelas pessoas que tomam as sustâncias qualificadas como "dopantes". Então a dopagem pode ser definida como o consumo de substâncias que aumentam de maneira artificial o rendimento esportivo e que podem prejudicar a saúde do esportista. A dopagem além de viciar a ética no desporto também põem em risco sua saúde.DOPING 19.

Apesar dessas afirmações. agilidade. O homem normal produz cerca de 7 mg por dia de testosterona e para se obter o efeito anabólico. destreza ou performance física. Para a maioria dos anabolizantes comercializados tipo nandrolona (DecaDurabolin. isto é. testosterona) um ano é tempo comum em que eles podem ser Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -104- . força e resistência. muitos atletas utilizam doses suprafisiológicas até 100 vezes maior. Atletas. até o momento não existe nenhum estudo cientifico que comprove que essas drogas melhoram a capacidade cardiovascular. aumento de massa muscular e diminuição da gordura. podendo melhorar o rendimento de um atleta em até 32%. treinadores físicos e mesmo médicos r elatam que os anabolizantes aumentam significantemente a massa muscular.Mecanismo de ação dos hormônios esteróides: O uso dos hormônios data da década de 40 e teve início no esporte de levantamento de peso. Por quanto tempo os esteróides anabolizantes permanecem detectáveis no organismo? Isso depende da substancia utilizada (quantidade e tipo) e da pessoa que está usando. Esteróides anabolizantes podem permanecer detectáveis no organismo de uma pessoa variando de uma semana até mais de um ano depois do uso.

Agora estudaremos um modelo de ação hormonal desde o nível celular até seus efeitos metabólicos no organismo como um todo. a contagem média do esperma foi menos de 20 milhões/ml. O uso excessivo de esteróides suprime a espermatogênesis. Em atletas que tinham usado esteróides por três meses. a diferença daqueles que tinham parado seu uso por 24 meses Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -105- . Para a testosterona injetável.detectados. entre 3 – 6 meses é comumente suficiente para sua total eliminação. tomando como modelo o cortisol.

Seis jovens saudáveis com idade média de 22 anos foram estudados antes e depois de 5 dias de oxandrolona via oral. Foram medidos mRNA. Os esteróides anabólicos são chamados anabólicos porque incrementam a sínteses de proteína através das interações com os receptores específicos nos tecidos alvos que incluem o músculo esquelético. cardíaco e outros. alem de uma dieta rica em proteínas e rica em calorias. o complexo receptor-hormônio interage com o sitio do receptor nos cromossomos estimulando a transcrição gênica obtendo como resultado final deste processo enzimas e proteínas estruturais. A síntese protéica sofreu aumento ao redor de 53. para o qual os atletas foram injetados semanalmente durante seis meses com diferentes dosagens da testosterona. em promover a síntese de proteína muscular e o transporte de aminoácidos. dentro da célula ligam-se ao seu receptor. estimulando a praticar por períodos mais longos e sem experimentar fadiga. Freqüentemente. na Universidade do Texas. Os distribuidores de esteróides recomendam exercitar-se antes.5 nmol/min. Depois do tempo estipulado se notou uma redução na contagem das populações de esperma das diferentes dosagens. na dose de 15mg/dia. que é um análogo sintético da testosterona. durante e depois do uso dos esteróides sempre com esforços máximos. foi realizado um estudo sobre a efetividade da oxandrolona. Isto foi mais extensivamente estudado com testosterona enantato. Os hormônios esteróides podem passar através da membrana celular e entrarem na célula por simples difusão.antes da contagem calculando a média de 84 milhões/ml. tendo por resultado um efeito anti-catabólico obstruindo a inibição da síntese de proteínas. O mecanismo de ação é predominantemente por aumento de expressão do receptor androgênico no músculo esquelético. Em agosto de 1999. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -106- . Os esteróides anabólicos competem com os receptores dos glucocorticoides. IGF-1 e receptores androgênicos em músculo esquelético. As pesquisas não observaram nenhuma diferença com respeito à mobilidade do esperma. são experimentados aumentos de euforia e agressividade pelos consumidores. Os experimentos que indicam que as condições musculares foram melhoradas pelo uso dos esteróides ainda não são aceitas por toda a comunidade científica.

aumentando o risco de que ocorra um ataque cardíaco. A estimulação desta enzima leva a redução primaria da subfração HDL-2 do colesterol e da apoproteínaA1. O HDL colesterol transporta as partículas de colesterol para o fígado. foi administrado 100 mg de nandrolona intramuscular uma vez por semana . A redução da HDL é devido à estimulação da atividade da triacilglicerol lipase hepática uma enzima que regula os ácidos graxos plasmáticos. foi efetuada em 73 pessoas com baixo nível de testosterona. todos as pessoas foram estimuladas a fazer exercício. em comparação de 0. Depois de 12 semanas. este risco aumenta ainda mais com a elevação do nível de triacilglicerídeos no plasma sangüíneo. aonde ele é metabolizado). resultando num aumento do colesterol total. o grupo submetido ao tratamento ganhou um total de 1. obtendo como resultado o aumento do risco em três vezes mais. Depois das 12 semanas.1 kg do grupo placebo. depressão. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -107- . e com o placebo. fadiga. segundo o reporte da 11º Conferência Internacional sob HIV em Vancouver 1996. (transporta colesterol para o fígado. A redução da HDL é considerada um fator de risco para doenças da artéria coronária. O LDL colesterol pode se concentrar nas paredes das artérias e assim limitar a quantidade de sangue que vai para o coração e outros tecidos. onde compararam o nível inicial de 50 mg/ml de HDL com uma redução a 25 mg/dl. Enquanto que o consenso geral era de que os esteróides elevavam os níveis de colesterol do soro plasmático. Na Framingham Heart Study foram feitos estudos para avaliar este fator de risco. aonde serão metabolizadas. um aumento do colesterol LDL e uma diminuição do colesterol HDL. Têm sido realizados muitos estudos e experimentos sobre os efeitos dos anabolizantes esteróides androgênios e o colesterol sangüíneo.Uma pesquisa sob o decanoato de nandrolona (Deca-Durabolin) concluiu que os esteróides anabólicos podem promover o aumento do peso em pessoas com HIV.0 kg.

têm uma estrutura química similar às monoaminas (neurotransmisores cerebrais). café (cafeína). 7. Você acha que o consumo de hormônios esteróides tenha algum efeito sob a esterilidade. Porque os hormônios esteróides são chamados de anabólicos? 8. como a dextroanfetamina (Dexedrine) e o metilfenidato (Ritalín). chá (teofilina). aumentam a Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -108- . denominadas metilxantinas por sua estrutura química.Questionário 1. 5. 4. Na sua opinião qual seria a melhor definição de dopagem? Qual é o precursor básico dos esteróides anabolizantes? Quais são os hormônios que levam ao aumento direto da transcrição gênica? Qual é a concentração da testosterona no plasma sangüíneo? Quais são os efeitos colaterais causados pela administração de altas doses de testosterona em homens ou mulheres? 6. Alem disso temos as estricninas. 3. pemolina). O que você acha que poderia acontecer? Explique. Os estimulantes aumentam a quantidade destas substâncias químicas no cérebro. Um treinador propõe a um atleta diabético que consuma alguns esteróides para aumentar seu rendimento físico. Estimulantes São drogas que afetam o SNC e que podem ser obtidas do chocolate (teobromina). que incluem a norepinefrina e a dopamina. Alem disso. anfetaminas e derivados (metilfenidato. Os estimulantes. 2.

abrem os condutos do sistema respiratório. contraindo os vasos sanguíneos. O uso de anfetaminas tanto em atletas sadios como em diabéticos são um risco muito grande. estimulando a degradação do glicogênio hepático em glicose sangüínea. tanto no SNC como na periferia. diminuição da sensação de fadiga. inibição do sono e da fome. Alem de estimular a secreção de glucagon e inibindo a secreção de insulina. aumento da concentração mental. maior atividade motora. Valores limites permissíveis de estimulantes nos esportistas dadas pelo COI: Estimulação Cafeína Catina Efedrina Epitestosterona Nonandrosterona Metilefedrina Fenilpropanolamina Pseudoefedrina Concentraçao 12 µg/ml 5 µg/ml 5 ng/ml 200 µg/ml 2 ng/ml. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -109- .homens 5 ng/ml . efeito que causaria a morte dos diabéticos. trabalhos recentes em animais de laboratório mostram que o uso continuado de anfetaminas pode levar a produzir lesões irreversíveis nas células do cérebro. no talo cerebral e na formação reticular. Finalmente. porque elas agem ativando a glicogênio fosforilase e inativando a glicogênio sintase. aumentam a pressão arterial e o ritmo cardíaco.mulheres 5 µg/ml 10 µg/ml 10 µg/ml Anfetaminas As anfetaminas são potentes agonistas catecolaminérgicos (induzem liberação de catecolaminas pelas terminais nervosas).. Agem diretamente nos receptores de membrana da adrenalina. e inibem sua recaptura pelos terminais nervosos. o que produz um efeito prolongado ao nível dos receptores. para reforçar o efeito na mobilização dos combustíveis e inibir o armazenamento. noradrenalina e serotonina. Ao agir nestas estruturas produz uma ativação dos mecanismos de despertar. Os efeitos centrais das anfetaminas se observam no córtex cerebral. O aumento da dopamina no corpo está associado com a sensação de euforia que acompanha o uso destas drogas.glicose no sangue.

miorrelaxantes. sendo esta. antiespasmódico. Estas substâncias ocorrem amplamente na natureza e em muitos alimentos. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -110- . por sua vez. o lactato no sangue poderia não constituir indicação direta da produção de ácido lático no músculo em exercício. antitérmicos. que tem ação mediadora da resposta hormonal e de neurotransmisores. por sua vez. a teofilina e a teobromina são derivados metilados da xantina. uma dioxipurina estruturalmente com o ácido úrico. existem vários fármacos que contêm cafeína. A cafeína é um inibidor competitivo da enzima lactato desidrogenase quanto ao substrato piruvato e um inibidor não-competitivo para a coenzima NADH.Metilxantinas Os fármacos psicotrópicos como a cafeína. As pesquisas sob a cafeína sugerem que os ácidos graxos poderiam ser reesterificados no tecido adiposo e. que incluem desde antigripais. Alem disso. A cafeína inibe a fosfodiesterase causando um acúmulo de monofosfato de adenosina cíclica (AMP-C) celular.

café instantâneo aproximadamente 120 mg. em comparação àqueles que não consumiram cafeína. exercendo uma influência no sistema nervoso. chá entre 70 e 130 mg. aumenta o tempo de exercício total até a exaustão em 19. Uma pesquisa feita com nove ciclistas competitivos. Os atletas podiam executar exercícios por Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -111- .5%. com um VO2 máx de 60 ml/kg/min.5 copos do café filtrado (350 mg) 60 minutos antes de exercitar. demonstrou que consumindo a quantidade de cafeína encontrada geralmente em 2. e bebidas fracas em cafeína 50 mg. cardiovascular e muscular. Um copo de café contem aproximadamente 150 mg da cafeína. A cafeína é absorvida rapidamente alcançando a maior concentração plasmática em 1 hora após da ingestão.A cafeína aumenta a liberação de cálcio do reticulo sarcoplasmico o qual aumenta a tensão máxima da fibra fadigada no tecido muscular.

C D C D D C Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -112- . a cafeína consumida produziu níveis plasmáticos maiores de glicerol e valores de QR menores para todas as comparações temporais. Na pesquisa. Esta pesquisa demonstrou que a ingestão de cafeína acelerava o ritmo de lipólise durante o exercício constante. sem cafeína. Em contraste.uma média de 90.2 minutos em comparação com um período muito mais curto de 75.5 minutos. Um maior ritmo de lipólise poderia evitar a depleção do glicogênio no fígado e nos músculos esqueléticos durante os exercícios e. A utilização dos valores de QR permitiu aos pesquisadores calcular a oxidação dos carboidratos durante os exercícios (cerca de 240 g de carboidratos em ambos ensaios). aprimorar o desempenho. a oxidação das gorduras em cafeína foi (118 g) maior que em descafeínado (57 g). subseqüentemente.

Conteúdo de cafeína em alimentos populares. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -113- . bebidas. refrigerantes e preparações medicamentosas.

hGH. etc. Porque é arriscada a utilização de anfetaminas em atletas diabéticos? Explique. como arremesso. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -114- . gonadotropina. Este hormônio é produzido durante a gravidez motivo pelo qual muitas atletas procuram engravidar antes das competições. Como a cafeína regula o AMP cíclico. ciclismo. já que são produzidos pelo organismo de maneira natural.) geralmente não são detectáveis nos testes de urina. Hormônios peptídicos Os hormônios peptídicos são substâncias naturais cuja molécula é formada por dois aminoácidos ligados (um peptídeo). remo e levantamento de peso. Quais são as drogas que afetam o SNC e de quais outros produtos naturais podem ser obtidos? 2. Sua função principal é a fixação de proteínas no organismo. LH. mas na atualidade pode-se produzir de maneira sintética: somatotropina. São utilizados em esportes de potência ou força pura. Em que medicamentos podemos encontrar cafeína? 4.Questionário 1. eritropeotina. Qual é o efeito metabólico das anfetaminas no músculo? 3. insulina. ACTH. etc. O mecanismo de ação dos hormônios peptídicos está demonstrado no gráfico abaixo. progesterona e testosterona) e é considerada equivalente a administração exógena de testosterona. e qual seria a conseqüência disso? 5. A dopagem com hormônios peptídicos (hCG. O consumo de alguns hormônios como a gonadotropina coriónica (HCG) conduzem a um aumento da produção de esteróides andrógenos naturais (estrógenos. eritropeotina.

que são acoplados a adenilato ciclase (AC). Questionário 1. a qual estimula a formação do AMP cíclico para ativar a proteína quinase a (PKA) que estimula as proteínas fosforiladas (P-Pr). Qual hormônio peptídico é considerado equivalente à administração exógena de testosterona? 3. O ACTH se liga aos receptores da membrana do plasma. estas proteínas estimulam a expressão dos genes para enzimas esteróidogênesis. Em quais esportes são mais utilizados os hormônios peptídicos? Porque? 2.Ação da corticotropina (ACTH) na esteróidogênesis. Porque muitas atletas engravidam antes das competições? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -115- .

o aumento da hemoglobina foi de 13. então. Uma prática cruel para aumentar o número de hemáceas e a capacidade aeróbica dos atletas vem sendo adotada por vários técnicos: os atletas passam longos períodos de treinamento em câmaras de descompressão. como Quênia. qual seria o resultado esperado? Eritropoetina A eritropoetina (EPO) produz um efeito substancial nos esportes aeróbicos e de resistência porque aumenta o número de glóbulos vermelhos.8%. quando a concentração é alta pode-se supor o consumo da EPO. causa a liberação de EPO. realizou testes em dois fisiculturistas que portavam hormônios. Um outro método de dopagem é a reinfusão sangüínea. A comissão decidiu fazer um teste dos cabelos e do sangue dos esportistas. eles alegaram ser apenas para consumo pessoal e não para tráfico. Colômbia e Bolívia têm um hematócrito médio mais alto naturalmente. o que representou o aumento porcentual de hemoglobina de 27.4. com o ar rarefeito provocando hipoxia. Quais poderiam ser os possíveis resultados? Se os esportistas tivessem consumido EPO. Porem começaram a ocorrer casos sérios de o hematócrito ficar tão alto que o sangue chega a tornar-se viscoso.8 g/100 ml a 17. o teste de detecção baseia-se na concentração de glóbulos vermelhos no sangue. aumentando o transporte de oxigênio através do sangue. mas. provocando dezenas de casos de morte súbita por falha no coração.6 g/100 ml. que aumenta rapidamente a velocidade de oxigênio máxima. Segundo a opinião de médicos e dirigentes do COI esta estratégia não é considerada doping. O mesmo aconteceu com a concentração de hematócritos aumentando de 43. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -116- . Qual é a diferença no modo de agir dos esteróides anabólicos e os hormônios peptídicos? 6. O consumo de EPO é ainda algo difícil de detectar. os mecanismo para a captação de oxigênio pelo sangue são melhorados e maximizados.5%. o Instituto de Medicina Legal de Strasbourg. muitas pessoas de lugares altos. França. Em maio de 1999. que por sua vez. Atualmente. Como a corticotropina estimula a secreção dos hormônios esteróides? 5.3 a 54. Segundo estudos realizados da reinfusão em atletas durante exercícios submaximal e maximal depois de 24 horas.

alem de estimular o crescimento da cartilagem e dos ossos produzindo gigantismo e acromegalia. podendo ainda ter um efeito diabetogênico por estimular a secreção de insulina extra. diminuindo a utilização de glicose para obtenção de energia. A HGH é um agente ergogênico (energético). acelera o metabolismo de gorduras a síntese de glicogênio em armazenamento. aumenta a captação de aminoácidos e a síntese de proteínas.Somatotropina O HGH ou Human Growth Hormone utilizado na dopagem é um hormônio polipeptídico composto pôr 191 aminoácidos sintéticos. A utilização da somatotropina produz a secreção intestinal e urinária de cálcio e aumenta as concentrações plasmáticas de fósforo. como lutadores e os próprios velocistas. é idêntico ao hormônio produzido pela glândula pituitária anterior no organismo. assim como. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -117- . Pelo qual é consumido principalmente entre atletas que requerem mais força.

Pode-se falar em dopagem quando se encontra um número alto de hemáceas em pessoas que moram em lugares de altitudes elevadas? Porque? 4. Porque se atribui um efeito diabetogênico a somatotropina? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -118- . Quais são os efeitos causado s pela EPO no sangue? 2. O que são as câmaras de descompressão? 5. O que acontece no sangue na reinfusão sangüínea? 6. 3. Como age a somatotropina? 7.Questionário 1. Porque é arriscada a utilização de altas concentrações de EPO? Explique.

1: Consumo médio de ração aos 14 dias de tratamento 950 920 Consumo (g) 890 860 830 800 C S0. Abaixo mostramos os gráficos do consumo de ração de cada grupo e a variação de peso desses grupos.0 S2. kg. outro com 1.1 Grupos S1. Suplementos 1. 2: Peso absoluto 240 Peso (g) 210 grupo de controle média dos suplementados 180 150 1 5 Tempo (dias) 9 14 Figura 2: Progressão da massa corporal (g) dos animais. o grupo suplementado com L-carnitina (S) e o grupo de controle (C). Para testar a eficiência da L-carnitina foi elaborado o seguinte experimento: Foram tomados dois grupos de ratos sedentários.0 Fig. por 14 dias. O grupo dos suplementados foi subdividido em três grupos: um suplementado com 0.20.1 ). A suplementação foi realizada por 14 dias e 28 dias e foi servida quantidade controlada de ração para esses animais.0 ). Com esses dados como podemos analisar a variação de massa ao longo do tempo (14 e 28 dias)? O que podemos concluir a respeito da suplementação de L-carnitina e a sua contrib uição na degradação lipídica ? Fig. kg-1 de -1 massa corporal (S0. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -119- .1 de massa corporal (S2.1g de L -carnitina . aferida a cada 4 dias. kg de massa corporal (S1.0 g de L-carnitina .0 ) e o último com 2.0 g de L-carnitina .

Dissertação de mestrado apresentada ao Instituto de Biociências.. (Fonte: “Suplementação oral com L-carnitina em ratos: efeito sobre a concentração corporal da amina e sobre aspectos da utilização de ácidos graxos pelo músculo esquelético”. Almeida. aferida a cada 4 dias. Universidade de São Paulo. O que podemos inferir desses dados? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -120- . por 28 dias. O gráfico abaixo mostra o percentual de utilização de fosfocreatina e glicólise durante um exercício em intensidade máxima de 30 segundos.SUPLEMENTOS Fig. 2002) (Fonte: LABEX – Unicamp) 2. 4: Peso absoluto 300 Peso (g) 250 200 150 100 1 5 9 13 17 21 25 28 Tempo (dias) grupo de controle média dos suplementados Figura 3: Progressão da massa corporal (g) dos animais.R. André Luís A.

7 430.020 Creatina Antes 335.005 ? 0.1 372.6 1.246 ? 0.021 Depois 368. Os números abaixo de barra representam o período e a quantidade ingerida por dia.8 ? 5. Os números acima indicam a quantidade total ingerida.1 ? 9.9 ? 7.4 ? 5.7 371 ? 4.7 1.017 Depois 346. Placebo Antes 342.3 ? 5.1 ? 7.5 1.SUPLEMENTOS 3. administrada em diferentes doses. o que podemos concluir em relação a concentração de creatina após a suplementação? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -121- . A Tabela abaixo mostra a concentração de creatina nos músculos tibial anterior (TA) reto femural (RF) em um grupo submetido à suplementação com creatina (4x5g/dia) e outro com placebo (4x5g/dia).043 ? 0.6 1. De acordo com os dados da Tabela e do gráfico acima.016 Total Cr (TA) Total CR(RF) PCr/ATP O gráfico abaixo mostra as concentrações de creatina antes e após a suplementação. sem treinamento.096 ? 0.8 ? 8.9 365.

O gráfico 3 está relacionado à força.5 16. O gráfico 1 mostra o desempenho de um grupo placebo e um suplementado com creatina (20g/dia durante 5 dias) em três séries de 30s numa bicicleta (80rpm). quais as alterações observadas na composição corporal? 5.7 15.6 16. O gráfico 2 mostra o desempenho em 10 sprints realizados numa bicicleta ergométrica durante 6 segundos com pausa de 30 segundos em intensidade máxima num grupo suplementado(20g/dia durante 5 dias).SUPLEMENTOS 4. medida antes e após 6 semanas de treinamento de resistência. Gráfico 1: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -122- .0 Depois 82.7 Massa Gorda(kg) 15. A tabela abaixo mostra a composição corporal.2 Gordura 17. mostrando o efeito da suplementação (4x5g/dia durante 5 dias) em 1RM de flexão de braço.6 68.8 17. Medidas Creatina Antes Massa Corporal(kg) 86.1 68.6 13.0 13.6 Massa magra(kg) 71. Os gráficos abaixo estão relacionados com a performance em diferentes atividades.5 De acordo com esses dados.7 Placebo Antes 81. de um grupo submetido a suplementação de creatina (4x5g/dia durante 5 dias consecutivos) e placebo.8 corporal(%) Depois 88.7 72.

SUPLEMENTOS Gráfico 2: Gráfico 3: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -123- .

20. O que podemos inferir sobre a diferença observada nos dois grupos? 7. Os símbolos vazios se referem a resultados obtidos antes da suplementação e os cheios após a suplementação. quais as conclusões que podemos chegar em relação à performance? 6. O gráfico abaixo se refere à concentração de lactato no sangue em um grupo suplementado com creatina (20g/dia durante 5 dias) e um grupo placebo colhido após cada um dos 10 sprints em bicicleta ergométrica (6segundos com 30 segundos de pausa) em intensidade máxima. De acordo com esses dados. O gráfico abaixo mostra a relação entre a concentração de fosfocreatina (bolinha branca) e creatina (quadradinho preto) obtidos através de biópsia muscular nos tempos 0. por quê a coluna 3 apresenta um resultado próximo ao placebo. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -124- .SUPLEMENTOS No Gráfico 1. 60 e 120 segundos após uma contração máxima em um grupo suplementado com creatina (20g/dia durante cinco dias).

SUPLEMENTOS Discuta qual a concentração de Pc nos dois grupos após 20. Uma estratégia para aumentar a eficácia do treinamento é a tentativa de atenuar o turnover protéico com a nutrição. obtiveram os seguintes resultados: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -125- . ou seja. Experimentos realizados com a suplementação de HMB em dois grupos (placebo e suplementado) durante 8 semanas. Entretanto outros efeitos têm sido observados com o uso desse suplemento (como veremos adiante). os usuários procuram minimizar possíveis perdas de massa magra decorridas pelas horas de treinamento intenso. aumentando o ganho de massa magra. Isso mostraria resultados no ganho massa e diminuição no tempo ou intensidade do treino. 60 e 120 min de recuperação? 8. ? – Hidroxi – ? – Metilbutirato (HMB) é um suplemento utilizado como anticatabólico. sob treinamento. O metabólito da leucina (HMB) tem demonstrado ser um candidato no decréscimo da proteólise muscular e aos danos aos músculos.

Como você explicaria os dados obtidos nesses experimentos? 11. Fig. (Fonte:Matthew D.5 -1 Figura 2: Variação da porcentagem de gordura corpórea após 8 semanas de treinamento em adultos consumindo 3g/dia de HMB ou 3g/dia de placebo. Body composition in 70 year old adults responds to dietary ? – Hidroxy – ? – Methilbutyrate similarly to that of young adults. quatro e oito de um programa de treinamento com adultos consumindo 3g/dia de HMB ou 3g/dia de placebo. 2049-2052) 9. 1: Massa magra massa magra (kg) 56 semana 0 54 semana 4 semana 8 52 50 placebo HMB Figura 1: massa magra nas semanas zero. como podemos ver na tabela abaixo: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -126- . Vukovich. 2001. Bohlken. Journal of Nutrition.SUPLEMENTOS Fig. O que se pode afirmar a respeito da suplementação de HMB? 10. 2: Porcentagem de gordura corporal Variação da % de gordura corporal 0. Que ações metabólicas estão sendo constatadas nesses experimentos para o HMB? Outros experimentos de metodologia similar foram realizados obtendo-se resultados parecidos.5 0 1 2 3 4 placebo HMB -0. Nancy B. Stubbs e Ruth M.

6 1.2 0.8 ? 2.6 76 11 21. submetidos a seções de exercícios 3 vezes por semana e utilizando 76mg/kg dia de HMB (o equivalente a 3-6g por dia) demonstraram resultados diferentes.1 0 Nissen et al.8 ? 2.0 ? 0.5 Antes 65.6 76. kg-1 . Em contrapartida nenhuma alteração na massa gorda foi observada nos três grupos.7 ? 1. mg .1 181. Gallagher et Presente 1996 1996 1999 2000 2000 al.4 0.1 0 N 14 22.7 78.1 69. dia.9 ? 0. Nissen et al.7 64.9 Idade 178.8 ? 2.8 ? 1.4 ? 1.1 Variação 38 12 21.3 ? 0.9 180. No entanto o grupo de 38mg/kg dia apresentou um aumento na massa magra (ver tabela a seguir).8 Altura (cm) 77.8 Depois (kg) Massa magra (kg) 65. Que conclusões podemos tirar acerca desses dados? A que você atribui a diferença dos resultados obtidos? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -127- .2 ? 4.1 ? 2.2 ? 0.5 12.3 ? 2.2 ? 2.6 66. Panton et al.0 ? 0.3 81.3 0.2 Depois 0. O grupo suplementado com 38mg/kg dia mostrou um grande acréscimo no torque do pico isométrico e o grupo suplementado com 76mg/kg dia apresentou um aumento no pico isocinético A atividade da creatina quinase plasmática foi maior no grupo não suplementado do que nos grupos de 76mg/kg dia ou 38mg/kg dia.3 ? 1.6 ? 3.SUPLEMENTOS % de massa magra ganha por semana 0.6 81. Kreider et al.0 -0.0 ? 3.0 69. medidos 48h após o início do treinamento. Panton et al.7 ? 5.5 0.0 Antes (kg) 77.3 ? 2. 2000 estudo homens 19 homens homens mulheres ~24 homens ~27 homens 18 homens e a 29 anos 19 a 22 anos ~25 anos anos anos a 29 anos mulheres ~70 anos Entretanto um experimento realizado com 37 adolescentes (homens).2 ? 3.

publicado na revista “Academia Esportes” ano 3. constam as seguintes informações: O carboidrato é considerado o “combustível” mais eficiente para os músculos em funcionamento. 1) Você considera que o uso de suplementação de carboidratos é necessário a todos os praticantes de atividades físicas? Quando você recomendaria a ingestão de carboidratos a um esportista? 2) Nessa mesma propaganda.SUPLEMENTOS Em um informe publicitário do produto PowerBar. nº 14 de 2002. Junto a esta declaração aparecem os gráficos seguintes: 100 gordura 90 80 70 60 50 40 30 20 10 0 descanso leve e moderado alta intensidade e curta duração alta intensidade e longa duração alta intensidade e altíssima duração carboidrato proteína Figura 1 Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -128- . maior a utilização do carboidrato como combustível. seja ela de baixa ou alta intensidade. W. et al no livro Sports and Exercise Nutrition 148:152. e maior a possibilidade de você se esgotar ou seu rendimento cair. o anunciante cita um artigo publicado por McArdle.1999: Quanto mais longo ou intenso o exercício. É armazenado nos tecidos musculares sob a forma de glicogênio e é utilizado como primeira fonte de energia para o corpo. O carboidrato é essencial para a prática de qualquer atividade física.D.

05 8) Que procedimento você sugere que sejam realizados para melhorar a recuperação após o exercício físico? 9) Quais as conseqüências do uso de carboidratos durante a atividade física? Como a relação adrenalina/insulina/glucagon influencia o uso de substratos para a obtenção de energia? 10) Como devemos proceder à ingestão de carboidratos antes da atividade física para melhorarmos a performance do atleta? 11) A partir de que tipo de nutriente é refeito o glicogênio utilizado durante o exercício? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -129- .Jejum de 3 dias absortivo (12h) 4.25 Período pós. Há gasto de proteína durante o exercício? 6) A concentração protéica normal é restabelecida durante o período diurno ou noturno? E os estoques de glicogênio? 7) Justifique a resposta à questão anterior com base na razão insulina/glucagon ao longo do tempo.SUPLEMENTOS tempo de exaustão (min) 180 160 140 120 100 80 60 40 20 0 dieta baixa em carboidratos dieta normal dieta rica em carboidratos Figura 2 1) Você concorda com a afirmação da propaganda? 2) Preencha a coluna vazia da Figura 1 para exercícios de alta intensidade e duração ainda mais longa do que o da última coluna apresentada. Para responder essa questão use a tabela abaixo: Período absortivo (2 a 4h) Glicose (mM) 6. 3) Quais tipos de exercícios apresentados na Figura 1 são aeróbios e quais são anaeróbios? 4) Por que no exercício de alta intensidade e curta duração há predomínio da utilização de carboidrato? 5) A propaganda ainda questiona como potencializar a recuperação pósexercício.4 15 100 0.7 Insulina (?m/ml) 100 Glucagon (? g/ml) 80 Insulina/glucagon 1.6 7 150 0.15 3.

Produtos industrializados como o Carb Up? possuem maltodextrina e frutose nos seus ingredientes. Você concorda que esse produto tem essa capacidade? Você conseguiria propor uma explicação para a sua resposta? 12) O consumo da frutose teria alguma vantagem sobre o consumo da sacarose? 13) Podemos apontar diferenças entre os suplementos de carboidratos na forma de barras. Informações nutricionais do Carb Up gel: Energia Proteínas Glicídios 1 sachê 80 kcal 0g 20g (30g) Em 100g 266 kcal 0g 66. Chamado de carboidrato complexo devido à sua longa cadeia. com ramificações ? (1? 6).6g Lipídios 0g 0g A suplementação com maltodextrina tem sido recomendada para repor as reservas de glicogênio gastas durante a atividade física e ao mesmo tempo evitar picos glicêmicos. é encontrado naturalmente na batata e na mandioca. em pó (para o preparo de soluções) ou gel? 14) A partir de que tipo de nutriente são refeitas as proteínas utilizadas durante o exercício? 15) O aumento de massa magra tem relação direta com a quantidade de proteínas ingeridas? 16) Para uma pessoa que pretende ganhar massa magra seria adequado ingerir suplemento protéico ou de carboidrato? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -130- . A sua digestão e abso rção se dão de maneira mais lenta que a da glicose ou da sacarose.SUPLEMENTOS A maltodextrina é um oligossacarídeo de glicose.

5 – 2. Promovem o crescimento muscular. Estudos demonstraram que altas concentrações de glutamina no plasma não alteraram a resposta imune de um indivíduo normal. diminuindo a fadiga do sistema nervoso central. Muitos estudos falharam em demonstrar um aumento do tempo de exercício até a fadiga com suplementação de BCAA e concordaram em descrever um aumento significativo da amônia circulante. Composição nutricional do Whey Protein Composição Nutricional por 100g Proteínas 80g Gordura 6g Carboidratos 5g H2 O 9g Composição nutricional do Power Bar (Protein Plus) Composição Nutricional por 100g Proteínas 31g Gordura 6. Essa quantidade é facilmente obtida das fontes protéicas de uma dieta saudável. Utilizado como principal fonte de energia para as células do sistema imunológico (leucócitos). Podem estimular a liberação do hormônio do crescimento humano. O indivíduo que realiza treinamento de força pode necessitar de 1. Suplemento Nutricional Utilização apregoado proposta/ Suplementos protéicos Fornecimento de uma quantidade adequada de proteínas para auxiliar no crescimento muscular e no ganho de peso Arginina. lisina.SUPLEMENTAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 21. BCAA Competem com o triptofano no transporte para o cérebro.5g Carboidratos 50g Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -131- . No entanto. Glutamina Promove a manutenção do sistema imunológico. Suplementação de Aminoácidos Suplementos Nutricionais comercializados para indivíduos que realizam treinamento de força: Dados de pesquisa sobre a suplementação para os Efeito indivíduos que realizam treinamento de força Não há dados que confirmem que eles são ma is eficazes que as fontes naturais. este não demonstrou ser ergogênico para o indivíduo que realiza treinamento de força.0g de proteína/kg de peso corporal. ornitina Estimulam a liberação do hormônio do crescimento humano e de insulina. As pesquisas não indicam qualquer efeito sobre o crescimento ou força muscular. Pouco se sabe a respeito dos mecanismos que envolvem esse processo.

Esse valor seria suprido com a ingestão diária de cerca de 320g de frango.6g 0g 70g 33g 16g 36g 9g DE AMINOÁCIDOS Com base nos dados das tabelas acima você acha indicado o uso do suplemento Whey Protein ou do Power Bar (Protein Plus)? Existem algumas situações aonde o seu uso fosse mais indicado ou menos indicado? Proteínas são constituídas de aminoácidos e sofrem digestão para poderem ser absorvidas no tubo digestivo. Os resultados se enco ntram na Fig. Com essas informações você acha necessário uso de suplementos proteicos? Num experimento realizado com humanos.SUPLEMENTAÇÃO Composição nutricional de alguns alimentos Carne de Boi por 100g Proteínas 22g Gordura 2. leite. foi dada uma dieta a base de carboidratos (como estímulo à liberação de insulina) e aminoácidos e medido a porcentagem de síntese de proteína muscular. Qual seria a diferença de uma suplementação protéica para o uso de suplementos a base de aminoácidos? A recomendação de 2g de proteína/kg faria com que um atleta que pesasse 80kg tivesse a necessidade de ingerir 160g de proteína por dia. sem levar em consideração qualquer outro alimento ingerido durante o dia e que fosse constituído por proteína (cereais. ovos.4g Carboidratos H2 O 75g Soja por 100g Proteínas Gordura Carboidratos H2 O Frango por 100g Proteínas Gordura Carboidratos H2 O 25g 1.1: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -132- . etc).

e Lehmann.014 0. Alemanha. O mais potente iniciador da síntese protéica no músculo é uma combinação de exercício de resistência e elevada taxa de aminoácidos disponíveis. precursor da serotonina.4% +41% fTrp – triptofano livre fTrp/BCAA – razão antes (dia o) e depois (dia 28) sob treinamento de ciclismo Você concorda com a hipótese do Overtraining e o BCAA? Justifique.1 0 Basal P E PE + Ins PE + AA Fig.2 0.8% -6% -1. chegaram aos seguintes resultados: [?mol/l] Leu Ile Val Tyr Phe Trp fTrp FTrp/BCAA Treinamento de Alta Intensidade Antes Depois 135 133 79 76 250 234 79 78 50 59 74 73 6. da Dinamarca. Veja o que mostra o trabalho de Eva Blomstrand e Bengt Saltin do Copenhagen Muscle Research Center.5 9. Manfred J.021 Variação -1. L. Outra justificativa utilizada para a suplementação com BCAA seria a de esses aminoácidos poderiam auxiliar na manutenção do glicogênio muscular após o exercício. após o exercício de resistência (PE).SUPLEMENTAÇÃO DE AMINOÁCIDOS Síntese de Proteína Muscular (%/h) 0. após exercício de resistência e durante hiperinsulinemia local (PE + Ins) e após exercício de resistência e durante sistema hiperaminoacidêmico (PE + AA). Esse pressuposto justifica uma suplementação por aminoácidos? A hipótese do Overtraining e o BCAA propõe que a suplementação desses aminoácidos diminuiria a concentração plasmática do triptofano.5% -3.2 0. substância responsável pela fadiga do sistema nervoso central durante a atividade física.3% -6% -1. da Ulm University Medical Center. Uwe A. 1: Síntese de proteína muscular no descanso (Basal). Ulm. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -133- . Estudos realizados por Gastmann.

SUPLEMENTAÇÃO DE AMINOÁCIDOS nível do glicogênio muscular 500 400 (mmol/kg) 300 200 100 0 Descanço Após o exercício 0.5h após 1h após placebo suplementado com BCAA 2h após (Experimento realizado por biópsia do músculo da perna com nível normal de glicogênio antes do exercício) nível do glicogênio muscular 500 400 (mmol/kg) 300 200 100 0 Descanço Após o exercício 0. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -134- .5h após 1h após placebo suplementado com BCAA 2h após (Experimento realizado por biópsia do músculo da perna com nível baixo de glicogênio antes do exercício) Procure discutir esses dados e conflita-los com as hipóteses do enunciado dessa questão.

A palatabilidade. gestantes ou pessoas com doenças crônicas? Para esses diversos casos como devemos proceder a reposição hídrica? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -135- . Em condições normais sem exercício.5 litros).5 litros/dia. a perda de água aumenta para 6~7 litros por dia. Hidratação O corpo é composto por cerca de 50~75% de água.7 litros de água por hora. Com base nos dados alistados acima tente explicar a escolha pela fórmula do Gatorade®. a maior parte sendo perdida pela urina. Os 2. a perda de água é de aproximadamente 2. Para evitar possíveis problemas associados à desidratação. No entanto. idosos. e a perda de apenas 3~4% da água corporal afeta de forma adversa o desempenho aeróbio e torna o s istema cardiovascular inábil de manter o mesmo débito cardíaco. Qual volume de água (por hora) você recomendaria para fazer uma reposição hídrica durante uma atividade física? 3) O acréscimo de pequena quantidade de glicose e sódio na solução oral de reidratação pode facilitar a captação dos líquidos depois de alcançarem a luz intestinal devido ao acoplamento ativo ou co -transporte de glicose-sódio através da mucosa intestinal. A fórmula do Gatorade® contém uma mistura de glicose. dependendo da idade e da gordura corporal. sal e pode ser encontrado em diversos sabores. 4) A ingestão de bebidas isotônicas é essencial para a hidratação durante a atividade física ou pode-se utilizar apenas água? 5) O que é hiponatremia? Como podemos evita-la? 6) Existe uma fórmula ótima de bebidas esportivas que atenda a crianças. em temperaturas ambientais mais elevadas e quando um exercício intenso é adicionado.HIDRATAÇÃO 22. estimulando assim a captação passiva de água por ação osmótica.5 litros de água por dia são repostos com bebidas (1. sacarose e frutose. uma pessoa deve consumir água antes e durante o exercício. bem como a temperatura do líquido é fator determinante na capacidade de ingeri-los. Perdas maiores podem levar à morte. alimentos sólidos (750ml) e a água derivada de processos metabólicos (250ml). 1) Porque a sede não é um estímulo adequado para atingir um equilíbrio hídrico? 2) O estômago é capaz de esvaziar até 1.

O que são BCAA? 26. etc)? 18. Como devo proceder na escolha entre amino 5655.Glutamina auxilia na hipertrofia. 13. Suplementação com proteína pode causar acne? 7. Quando é a melhor hora para se ingerir meu suplemento protéico.Existem diferenças entre os suplementos importados e os nacionais? Qual devo dar preferência? 12. Proteína engorda? E os aminoácidos? 6. Para um treino de hipertrofia eu devo tomar suplementação de proteína? 2. 23.Os aminoácidos são os “tijolos” dos meus músculos. 14.L-cisteína ajuda na recuperação de articulações e ligamentos? 24.MITOS E VERDADES ACERCA DOS SUPLEMENTOS ALIMENTARES. Existe uma gama enorme de suplementos de aminoácidos. portanto posso consumilos a vontade que não trarão danos ao meu organismo. tomar albumina ou Whey Protein? Existe alguma diferença entre esses dois suplementos? 4. 21. BCAA 1000. amino 2822.Os suplementos possuem proteínas mais “puras” que as fontes naturais (carnes. com uma suplementação proteica. Para minimizar os efeitos colaterais de uma suplementação com proteínas eu devo beber muita água? Isso tem algum efeito? 8.Outros alimentos que não sejam de origem animal também são fontes de proteínas? 17.Gelatina é indicada para uma dieta de hipertrofia? 25.BCAA são os aminoácidos mais fáceis de entrar no músculo e que perfazem a maior porcentagem das proteínas musculares. amino 4400. 19.Durante a atividade física eu “queimo” os meus músculos e se eu não tiver uma suplementação proteica eu irei emagrecer ou ficar flácido. antes do treino. após o treino ou antes de dormir? 9. Whey Protein repõe o glicogênio perdido durante a atividade física? 10. 20. L-carnitina. 1. 22. egg amino 1200. O que é melhor. Mitos e verdades acerca dos suplementos alimentares.É melhor tomar suplementos como Whey Protein em vez de complexos de aminoácidos porque o primeiro é uma forma mais natural de se ingerir os aminoácidos.Quando é o melhor momento para se fazer uma suplementação de carboidratos? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -136- . 28.Os aminoácidos são produtos naturais da nossa dieta.L-carnitina emagrece. glutamina.Arginina. amino 1700. Existe alguma diferença entre a suplementação com aminoácidos ou suplementos proteicos como o Whey Protein? 3.BCAA aumenta a coordenação durante o exercício? 27. 16. por exemplo? 5. 29. ovos.Durante o treino eu provoco microfissuras na estrutura das fibras musculares e a noite.Devo associar o suplemento protéico com o uso de esteróides anabolizantes para obter um melhor resultado no treino de hipertrofia? 11. amino 2222. eu irei reconstituir essas fibras obtendo hipertrofia muscular. lisina e ornitina aumentam a performance? 23. portanto quanto mais eu ingerir produtos a base de aminoácidos maior será a minha hipertrofia 15.Proteína em excesso não faz mal. portanto a sua suplementação causa hiopertrofia.BCAA diminui a fadiga do sistema nervoso central.

Quantos quilos por mês eu posso ganhar usando suplementos? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -137- . 61.Creatina é utilizada na transferência de energia para o músculo.O que é maltodextrina? 32.O que é creatina micronizada? 60.Durante o dia nós estamos preponderantemente em um processo catabólico e à noite em processo anabólico. 53. 30.MITOS E VERDADES ACERCA DOS SUPLEMENTOS ALIMENTARES.Existe alguma diferença entre o uso de suplemento de carboidrato em barra ou em gel? 33.Creatina causa hipertrofia? 48.O que são anticatabólicos? 63. 54.Creatina é uma fonte natural de ATP. 39. 55. 57. 52. portanto quando estiver suplementando beba bastante água.Suplementação com carboidrato engorda? 35. 51.Maltodextrina engorda? 36. Carbomax ou Carbo Plus para dar “gás” durante o treino e para não queimar a proteína dos meus músculos e L -carnitina e “fat burners” para não engordar. 56.Quais são os efeitos de uma dieta rica em carboidratos? 44. 42. antes durante ou depois do exercício? 31.Se eu sou muito magrinho eu preciso usar hipercalóricos? 66.Existe açúcar ligth? 41.Gatorade leva carboidratos na sua composição? 46.Quais são os efeitos de uma dieta pobre em carboidratos? 45.O que é a creatina? 50.Com uma suplementação de creatina você irá conseguir levantar pesos maiores.Creatina líquida tem melhor efeito do que a em pó ou comprimidos e dispensa o período de “super dose”.Posso substituir o meu suplemento de maltodextrina por uma bolacha de maisena ou uma refeição com batata cozida? 37.Creatina é considerada dopping? 62. 58.Creatina líquida não possui os efeitos colaterais da creatina em pó.Creatina é para dar “gás”.Creatina faz mal? 49.Uma suplementação para hipertrofia deve conter produtos como Carb Up.Creatina retêm líquido. Assim estarei maximizando os efeitos anabólicos e minimizando os efeitos catabólicos e ganharei massa magra.Qualquer pessoa pode tomar isotônicos em substituição da água? 47.O que é catabolismo? 64.O que são carboidratos complexos? Como posso coloca-los na minha dieta? 40.Suplementos de carboidratos aceleram a recuperação durante exercícios intensos? 43.Suplemento é “bola”? 67.Não devo ingerir carboidratos na minha dieta para não engordar mas devo suplementar com Carb Up para repor as minhas reservas de glicogênio.É mais indicado eu utilizar sacarose ou frutose para adoçar o meu suco? 38.Creatina dá força. 59.Quando devo tomar o meu suplemento de carboidrato. 65. aumentando a produção e o armazenamento de ATP.A maltodextrina diluída em água tem absorção mais lenta que em gel? 34.Creatina deve ser ingerida junto com carboidrato para aumentar a sua absorção.É bom usar creatina quando estiver “bolando” porque aumenta os efeitos do anabolizante e dá mais força.

70.Devo almoçar.Para emagrecer eu devo cortar o carboidrato e os lipídios da minha dieta e fazer pelo menos 1h de academia três vezes por semana.Quais suplementos eu devo tomar ao iniciar um treino de musculação? 69.MITOS E VERDADES ACERCA DOS SUPLEMENTOS ALIMENTARES.Posso usar suplementos a base de epinefrina para emagrecer? Isso traria algum risco a minha saúde? 71.O que é efedrina? Ela ajuda a emagrecer? 73. comer uma barrinha energética à tarde e ir treinar a noite para poder emagrecer? 72.Existe suplementação lipídica? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -138- . 68. Ela é eficiente? 80.Água fria emagrece? 76.Água é calórica? 77.Existe uma dieta adequada para ganhar um grupo muscular específico? 74.Fruta engorda? 78.O que é dieta da proteína?.Posso jejuar e não praticar atividade física que eu vou emagrecer? 79.Existe uma dieta para emagrecer em determinadas regiões do meu corpo? 75.

Apêndice Biotina Essa vitamina é cofator de quatro carboxilases dependentes de ATP: acetilCoA carboxilase. Pode ser encontrada em vegetais. No processo de digestão a enzima biotinidase é responsável pela clivagem da ligação entre a biotina e a lisina. Para que ocorra a deficiênc ia causada pela avidina a dieta deve ser baseada em ovos Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -139- . que posteriormente é transferido para um substrato. pois alem da mucosa intestinal o leite e o sangue apresentam atividade de biotinidase. Primeiro. Normalmente encontra-se ligada a resíduos de lisina. A avidina é uma proteína encontrada na clara de ovo. uma molécula de bicarbonato é transferido ao nitrogênio 1’ (ver figura 1). em uma etapa ATPdependente. forte cansaço e entorpecimento. além de sintomas neurológicos como dores musculares. e as estimativas estão em torno de 30 a 100 ? g/dia.000) que impossibilita a produção de biotinidase. Deficiência em biotina A deficiência em biotina é muito rara em humanos.APÊNDICE 24. Os sintomas são erupções nas sobrancelhas bochechas. normalmente ligada a proteínas. Nessa proteína a biotina liga-se muito fortemente (porém na de forma covalente) e impede sua absorção no trato intestinal. propionil-CoA carboxilase e ? -metilcrotonilCoA carboxilase. Figura 1. leite e carne. No leite encontra-se livre. Bioquímica da biotina A biotina catalisa reações de carboxilases. Existe um fator anti-nutricional chamado avidina. Estima-se que a microflora intestinal seja responsável pela produção de metade da quantidade de biotina necessária. Pessoas que tiveram parte do intestino retirado ou que estão tomando antibióticos por um período prolongado podem vir a apresentar déficit de biotina. Pode ser encontrada em indivíduos acometidos por uma rara doença genética (1 entre 40. acrescendo um grupo carboxila. Fórmula estrutural da biotina. A RDA não está bem estabelecida. piruvato carboxilase.

e as respectivas formas fosforiladas (figura 2). Figura 2. forma estrutural da piridoxina glicosídeo Bioquímica da vitamina B6 Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -140- .. cenoura. que passa a ser reconhecida pela sintetase de ácido graxo. O cofator permanece ligado via um resíduo de lisina o tempo todo..APÊNDICE crus (seis por dia) durante muitos meses. O leite e a carne de mamíferos menores quantidades. piridoxal. Em vegetais como o feijão. Vitamina B6 A RDA para essa vitamina é 2. pois a avidina é destruída com o aquecimento. brócolis. levando a produção de pequenas quantidades de ácidos graxos com número ímpar de carbonos (15 ou 17).0 mg para adultos e 0. Estudos em animais revelaram que a deficiência durante a gestação promove defeitos ao feto. etc. a piridoxina glicosídeo (figura 3).3 mg para crianças. A ligação da PLP é mais estável. fígado e ovos. A deficiência de biotina induz a acumulação de propionil-CoA. além das formas já descritas. Figura 3. Em todas essas fontes praticamente toda a vitamina é biodisponível. Vegetais possuem. As formas ativas são a piridoxal fosfato (PLP) e a piridoxamina fosfato (PMP). Formas estruturais da vitamina B6 São fontes apreciáveis de vitamina B6: peixe. piridoxamina. de 50 a 75 % da vitamina B6 encontra-se nessa forma. laranja. pouco disponível (absorvemos menos que 50 % da vitamina ingerida). Ovos cozidos não oferecem qualquer risco. aves. A vitamina B6 possui diversas formas: oiridoxina.

Praticamente toda a vitamina B6 encontrada nos músculos está associada a essa enzima. uma enzima importante do metabolismo energético. A PLP media a transferência de um grupo fosfato para as moléculas de glicose do glicogênio. resultando na liberação de glicose-1-fosfato. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -141- . Algumas das enzimas que requerem B6 estão listadas na tabela que segue: Enzima Glutamato -piruvato aminotransferase Glutamato -oxaloacetato aminotransferase BCAA aminotransferase Serina desidrogenase Serina hidroximetiltransferase Sistema de clivagem da glicina DOPA descarboxilase Histidina descarboxilase Glutamato descarboxilase Cistationina sintetase Cistationase Cisteína sulfinato aminotransferase Cisteína sulfinato descarboxilase Ácido aminolevolínico (AL) sintetase Cetoesfingosína (KS) sintetase Fosfatidilserina descarboxilase Glicogênio fosforilase Função Interconverção de alanina e piruvato Intervonverção de aspartato e oxaloacetato Catabolismo do BCAA Catabolismo da serina Produção de uma unidade de carbono utilizada no metabolismo mediado pelo folato Catabolismo da glicina na mitocôndria Conversão de DOPA a dopamina. na via de síntese de catecolaminas Produção de histamina Conversão de ácido glutâmico em GABA Biosíntese de cistationina a partir de homocisteía e serina Desdobramento de cistationina a ? cetobutirato e cisteína Produção de sulfato Síntese de taurina Síntese do grupo heme Síntese de esfingosina Síntese de Fosfatidiletanolamina Quebra do glicogênio Nas aminotransferases o cofator muda de forma com a reação. A maior parte do glicogênio do nosso corpo está armazenado no tecido muscular.APÊNDICE A PLP é cofator de várias enzimas usadas no metabolismo de amino ácidos e compostos relacionados. Deficiência Novamente o alcoolismo crônico é uma das principais causas de deficiência. Por exemplo: Glutamato + enzima-PLP ? ? ? -cetoglutarato + enzima-PMP Oxaloacetato + enzima-PMP ? ? ácido aspártico + enzima-PMP A PLP é também cofator da glicogênio fosforilase. que contém também a maior quantidade da glicogênio fosforilase.

que também é encontrada em boas quantidades no leite. A recuperação total pode levar de 2 a 3 anos. De fato são verdadeiros estoques que podem ser mobilizados quando passamos a apresentar uma alimentação deficitária nesse elemento. Vitamina B2 A RDA para indivíduos adultos é 1. grande parte é prontamente eliminada na urina. Esses problemas são decorrentes do bloqueio da síntese do neurotransmissor ácido ?-aminobutírico (GABA). Quando ingerimos altas doses (20 a 60 mg). são chamados de flavinas. HOOCCH2CH2CHNH2COOH Ácido glutâmico ? CO2 + HOOC CH2CH2CHNH2 GABA Certos nutrientes aparecem no nosso organismo em grandes quantidades em alguns tecidos. Quando a suplementação é descontinuada a recuperação começa após 2 meses. Grãos e legumes também apresentam essa vitamina. Após a absorção. proteínas e triacilglicerídeos). A conversão da riboflavina para flavina mononcleotídeo (FMN) é catalizada pela flavoquinase. A FAD sintetase cataliza Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -142- . numa reação que pode ocorrer na própria mucosa intestinal quando da absorção. Fígado é uma excelente fonte de riboflavina. derivados da riboflavina. Os cofatores FAD. carne e vegetais verde-escuros. ou posteriormente em outros órgãos.7 mg. O consumo continuado dessas doses resulta num agravamento do quadro. conferindo uma cor laranja bem característica. com o andar cambaleante. como o brócolis e o espinafre. cálcio. cerca de metade da vitamina B2 se liga a albumina. confusão mental e em alguns casos convulsões. A riboflavina é foto-sensível. vitamina A. enquanto as respectivas enzimas que se ligam a eles são denominadas flavoproteínas. não ocorre mobilização desse elemento para a realização de funções enzimáticas mais vitais. por esse motivo o leite deve ser conservado em embalagens que não permitem a passagem de luz. dificuldade para manusear pequenos objetos e analgesia das mãos. Esse conceito se aplica a reservas de energia (glicogênio. Toxicidade A vitamina B6 apresenta toxicidade se presente na dieta em doses 1000 vezes maior que a RDA. Doses diárias de 2 a 5 g de vitamina B6 podem levar a dificuldade para caminhar e formigamento das pernas e sola dos pés.APÊNDICE Os sintomas apresentados em quadros de deficiência incluem depressão. etc. Embora entre 70 e 80 % da vitamina B6 encontrada no nosso corpo está no tecido muscular (como cofator da glicogênio fosforilase).

As mais estudadas são aquelas utilizadas nas vias principais do metabolismo energético. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -143- . Esses cofatores participam das reações recebendo ou transferindo elétrons. como a dihidrolipoil desidrogenase. a acil-CoA desidrogenase a succinato desidrogenase e a NADH desidrogenase.APÊNDICE a conversão da FMN em FAD. Conversão de riboflavina em FAD. Os cofatores FMN e FAD ligam-se fortemente. As flavinas ligadas covalentemente a proteínas não podem ser absorvidas. Bioquímica Em mamíferos cerca de 50 enzimas utilizam flavinas como cofatores. Várias fosfatases da mucosa intestinal são capazes de desdobrar a FAD em FMN e a FMN em riboflavina. O cofator NADH + H+ é capaz de transferir elétrons para a FAD. mas não de forma covalente. O ATP é a fonte do grupo adenil incorporado (figura 4). as respectivas enzimas dependentes. Essas reações são necessárias para a absorção de vitamina. Figura 4.

A tabela apresentada a seguir relaciona algumas das principais flavoproteínas. que também é um cofator.APÊNDICE As enzimas que contém flavinas covalentemente ligadas incluem a succinato desidrogenase. monoamina oxidase. Enzima Dihidrolipoil desidrogenase Acil-CoA desidrogenase Succinato desidrogenase NADH desidrogenase Xantina desidrogenase Glutationa redutase Metileno-H4 folato redutase Esfinganina oxidase Piridoxina fosfato oxidase Monoamina oxidase D-amino ácido oxidase L. niacina (NAD) e ácido pantotênico (coenzima A). a riboflavina (FAD). e a monometilglicina desidrogenase. Esse ciclo requer quatro vitaminas.amino ácido oxidase Colina oxidase Dimetilglicina desidrogenase Monometilglicina desidrogenase Cofator FAD FAD FAD FMN FAD FAD FAD FAD FMN FAD FAD FMN FAD FAD FAD Função Metabolismo energético Oxidação de ácidos graxos Ciclo de krebs Cadeia respiratória Catabolismo de purinas Redução de GSSG para 2 GSH Produção de 5 -metil-H4 folato Síntese de esfingosina Metabolismo da vitamina B6 Metabolismo de neurotransmissores Catabolismo de D-AAs para ceto ácidos Catabolismo de L-AAs para ceto ácidos Catabolismo da colina Catabolismo da colina Catabolismo da colina A seguir (figura 5) será mostrado o ciclo de reações catalisadas pela piruvato desidrogenase. mas sintetisado pelo nosso próprio organismo. tiamina (TPP). Note a presença do ácido lipóico. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -144- .

conhecidas como quelose e estomatite angular. Deficiência Os sinais de deficiência em riboflavina são lesões na boca. interconverção malato-aspartato. Niacina A RDA para adultos é 19 mg. proporcionaram parada de crescimento. gerando a acetil-CoA. Normalmente não há deficiência isolada em riboflavina. induzidas experimentalmente em animais. 3. 5 – Dois elétrons são transferidos da FADH2 para a NAD.O grupo acetil é transferido para a CoA. Em alimentos encontramos a niacina principalmente como NAD. A coenzima NAD participa da glicólise. o que é causa de dor e sangramento. A estomatite angular provoca fissura e ulcerações nos ângulos da boca. dermatite e danos neurológicos. O termo niacina compreende o ácido nicotínico e a nicotinamida. resultando na transferência de um grupo hidroxietil para a TPP. Outros sintomas observados são dermatite e erupções no escroto ou na vulva. metabolismo de corpos cetônicos e oxidação de ácidos graxos. A coenzima NADP é utilizada na síntese de ácidos graxos e via das pentoses.O piruvato é descarboxilado. Ambas são cofatores de reações REDOX. 2. gerando FADH2 . A quelose provoca inchaço e fissura dos lábios. gerando NADH + H+. A niacina é convertida pelo organismo a nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD). mas sim associada a outras avitaminoses. esterilidade.O grupo hidroxietil é oxidado e acetil e transferido para o ácido lipóico. 4. 1. NADP e suas formas Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -145- . Simultaneamente é gerado o ácido dihidrolipóico.APÊNDICE Figura 5. que também pode ocorrer na forma fosforilada (NADP). Deficiências severas. Podemos encontrar esses cofatores tanto nas formas oxidadas (NAD e NADH + H+) como nas formas reduzidas (NADP e NADPH + H+).O ácido dihidrolipóico transfere elétrons para a FAD.

ácidos graxos. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -146- .APÊNDICE reduzidas. que é acompanhada pela transferência de dois prótons. A Poli (ADP-ribose) polimerase catalisa a ligação de ADP-ribose a essas proteínas. Para serem absorvidas é necessário hidrolisar as coenzimas a nicotinamida ou nicotinamida nucleotídeo. O NADP tende a ser usado em reações de biosíntese. porém. No fígado ou no próprio intestino é convertida a ácido nicotínico. A explicação é simplesmente a forma de preparo da tortilla. No México. O substrato é a NAD. amino ácidos e corpos cetônicos. Bioquímica O NAD tende a ser um aceptor de elétrons em reações catabólicas envolvendo a degradação de carboidratos. síntese de colesterol e pela ribonucleotídeo redutase. O milho possui NAD. a dieta é baseada no milho e não há incidência de pelagra. porém ligado a proteínas (não é absorvido). Um dos prótons transferidos permanece dissociado. demência e morte. Ambas as formas reduzidas podem ser utilizadas na cadeia respiratória. Em pH alcalino ocorre a hidrólise protéica com a conseqüente liberação de niacina. daí a notação NADH + H+. + O poder redutor da NADH + H é maior que o da FADH2 . As coenzimas niacínicas são usadas para transferência de dois elétrons. diarréia. porém a NADH + H+ é capaz de gerar mais ATPs. e é utilizada para a biosíntese de ácidos graxos. caracterizada por uma severa dermatite. em destaque uma série de proteínas cromossomais relacionadas a regulação gênica. A atividade dessa enzima aumenta durante o crescimento celular. No fígado ocorre a conversão de ácido nicotínico a NAD: Figura 6. álcool. e não simplesmente NADH2 . Também encontramos processos enzimáticos onde a NAD não é usada em reações REDOX. São reações importantes para a produção de energia. Sua forma reduzida é gerada na via das pentoses fosfato. diferenc iação e reparo de DNA. Dessa maneira + encontramos reações onde NADH + H transfere elétrons para a FADH2 . A coenzima NAD é usada em modificações pós transcripcionais em uma série de proteínas. que em uma das etapas o milho é tratado em uma solução alcalina. conversão de ácido nicotínico a NAD. Deficiência A deficiência severa em niacina resulta numa doença conhecida como pelagra. Esse quadro é mais freqüente em populações pobres. algumas com dietas baseadas no milho.

tanto de origem animal como vegetal. O cofator TPP também a forma mais comum encontrada em alimentos. Numa etapa posterior a absorção e distribuição para os Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -147- . Vitamina B1 A RDA para a tiamina é 1. Essa vitamina está presente em uma série de alimentos.5 mg (adulto). síntese de niacina a partir de triptofano. coração e rins). como carnes magras. porém uma dieta rica nesses nutrientes é capaz não só de evitar mas reverter quadros de deficiência em niacina. Para ser absorvido deve primeiro ser hidrolizado a tiamina. vísceras (especialmente o fígado. gema de ovo e grãos integrais. Figura 6. Nosso organismo é capaz de converter triptofano em niacina (figura 6). É aceito que a cada 60 mg de triptofano ingeridos. A explicação é dada pela grande porcentagem de triptofano encontrada nesses alimentos. A forma ativa da tiamina é a tiamina trifosfato (TPP).APÊNDICE Tanto o leite como o ovo são fontes apenas discretas de niacina. 1 mg de niacina é produzido.

No século XIX foi descoberto que a adição de carnes e cereais a uma alimentação pobre poderia prevenir o beribéri. ? -cetoglutarato desidrogenase. São elas: piruvato desidrogenase. A translocase é a responsável pela transferência de duas unidades de carbo no em duas reações da via das pentoses fosfato. Em tecido animal livre as formas fosforiladas da tiamina estão presentes em diferentes quantidades sendo TPP a mais abundante. BCKA desidrogenase e translocase. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -148- . Figura 7: Estruturas da (T) tiamina. é novamente convertida a TPP. O outro evento importante dessa via é a redução do NADP a NADPH + H+. A tiamina consiste de um anel pirimidínico ligado ao tiazol por uma ponte metílica (figura 7). A deficiência em tiamina é conhecida por beribéri. (TPP) tiamina pirofosfato e (TTP) tiamina trifosfato. e deoxiribonucleosideos. (TMP) tiamina monofosfato.APÊNDICE tecidos. uma doença descrita pela primeira vez em 1630. pela ação da tiaminoquinase. No corpo animal as quatro formas de tiamina sofrem interconversão de várias enzimas (figura 8). como o dATP e o dGTP. além do RNA e DNA. A via das pentoses é importante pela síntese da ribose-5-fosfato. O componente desconhecido foi chamado de tiamina. molécula constituinte dos ribonucleosídeos. Bioquímica A TPP é cofator de um número pequeno de enzimas. As três desidrogenases catalisam a redução de NAD e a liberação de uma molécula de CO2 do substrato. como o ATP e o GTP.

No peixe encontramos tiaminases.APÊNDICE Figura 8: Interconversão enzimática dos compostos de tiamina. figura 9. aumento do tamanho do coração e falência do órgão. (P-tranferase) tiamina pirofosfato quinase. sintomas neurológicos e problemas cardíacos. (TMP) tiamina monofosfato. Essa vitamina está presente em quantidades apreciáveis em alimentos como fígado. (TPP) tiamina pirofosfato. razão pela qual a doença beribéri se tornou endêmica em certas regiões da Ásia. estrutura do folato Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -149- . que são enzimas que destroem a tiamina. (TTPase) tiamina trifosfatase. Outra maneira de adquirir deficiência em tiamina é através de uma dieta baseada no consumo de peixe cru. Os sintomas da deficiência são anorexia e perda de peso. razão que leva a dobrar a quantidade diária recomendada (RDA) para gestantes e durante a lactação (o folato pode ser encontrado no leite). (TMPase) tiamina monofosfatase. (T1) tiamina livre. (TPK) tiamina pirofosfoquinase. As implicações cardíacas incluem taquicardia. como o brócolis. (TTP) tiamina trifosfato. gema de ovos. (TPPase) tiamina pirofosfatase. Deficiência A deficiência está associada ao alcoolismo e a dietas baseadas em arroz polido. suco de laranja e vegetais verdes. (Pi) fosfato inorgânico. Folato O folato é uma vitamina extremamente importante para o crescimento. o espinafre e o pimentão.

Os folatos também tem papel importante na síntese do DNA. Embora os resíduos de ácido glutâmico sejam importantes para a atividade do cofator. O poliglutamato permite que o folato exerça sua função de f orma intermitente como cofator em dois sítios distintos da mesma enzima. formando como produto a metionina. Junto com a vitamina B12 o folato propicia a transferência de um grupo metila para a homocisteína.1”. nas sínteses da creatina e da carnitina. A ligação dos resíduos de ácido glutâmico e a redução para tetrahidrofolato fazem parte do processo de ativação do cofator. formando uma cauda poliglutamílica. pois além de evitar a difusão da vitamina para fora da célula ainda promove a ligação do folato à enzima. aumentando inclusive a velocidade de catálise da mesma. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -150- . uma molécula reconhecida como doadora universal de metilas. trata-se da incorporação de uma unidade de carbono.H4 PteGlu. formando o dihidrofolato (H2 PteGlu) ou o tetrahidrofolato (H4 PteGlu). A forma mais comum de folato na corrente sanguínea é o 5-metil. O ponto mais importante é que a metionina pode ser convertida em S-adenosilmetionina (SAM). que catalisa a hidrolise da forma folilpoliglutamato para folilmonoglutamato. reduções que ocorrem nas posições 6. O grupo metil é mantido com a absorção ou incorporado quando da absorção pelo próprio enterócito ou com a passagem pelo fígado. o folato é requerido duas vezes para a síntese da inosina-5’monofosfato (IMP) e também é necessário para a conversão do ácido deoxiuridílico monofosfato (dUMP) em ácido deoxitimidílico monofosfato (dTMP). A função do folato é mediar a transferência de uma unidade de carbono para uma série de substratos. Para que exerça sua função metabólica outra modificação ainda é necessária. De fato. ocorre a reconstituição da cauda poluglutamílica. apresentado na figura “9. Outras modificações importantes são a incorporação de algumas unidades de ácido glutâmico. para que ocorra a absorção da vitamina é necessário que os resíduos sejam removidos. A atuação mais interessante dessa cauda é em uma enzima polifuncional. em geral com de 4 a 7 resíduos de ácido glutâmico. através de uma metilação na posição 5 ou a ligação de um grupo formil na posição 10. em tecido de mamíferos geralmente com 5 (folilpentaglutamato) ou 6 (folilhexaglutamato) resíduos de ácido glutâmico. Ao final temos o 5-metiltetrahidrofolilpentaglutamato (5-metilH4 PG5) e o 10-formiltetrahidrofolilpentaglutamato (10-formil-H4 PG5). sem a dissociação do complexo enzima-cofator. Bioquímica Os folatos atuam como cofatores em uma série de reações conhecidas como metabolismo de 1-carbono. Em geral estão na forma reduzida tetrahidrofolato. Os resíduos de ácido glutâmico exercem papel importante. Após a entrada na célula alvo. 7 e 8 do ácido. A SAM é usada. Em geral o folato está presente nos alimentos como folilpoliglutamatos. por exemplo. Mais especificamente. Os enterócitos contêm uma enzima de membrana ? ? glutamil hidrolítica.APÊNDICE Folato é um termo genérico para as várias formas relacionadas ao ácido fólico (PteGlu). essa forma não é absorvida em quantidades significativas pelo trato gastrointestinal. O ácido fólico pode ser reduzido. carregando ou não os grupos metil e formil. envolvendo ligações entre as ? -aninas e as ?-carbonílicas do ácido glutâmico. forma amplamente absorvida.

existe alguma aplicação para a droga? Resposta: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -151- . baseie-se no mapa metabólico apresentado mais adiante. Quais as células mais afetadas por esse tipo de droga? Então. porém. o DNA apresenta tantos fragmentos que é totalmente destruído. Com base nessas informações e no mapa metabólico apresentado mais adiante. porém. proponha uma droga que proporcione esse tipo de dano ao DNA. Quando ocorre esse tipo de erro. o que normalmente não é problema. Pergunta: Ao ler essa passagem do texto. dTTP. dGTP e dCTP como substratos para a síntese do DNA. uma enzima denominada uracil DNA glicosilase executa o reparo.APÊNDICE O dUMP é precursor tanto do dTMP como da citidina trifosfato (CTP). o que é de se esperar que ocorra com as células em crescimento na falta de folato? E na falta de vitamina B12? Para responder essa questão. porém o folato não participa na conversão de dUMP em CTP. se houver um grande excesso de dUTP. O reparo envolve uma etapa em que a fita de DNA é temporariamente quebrada no local. quando esse erro ocorre em grande quantidade. a DNA polimerase aceita esse substrato no lugar do dTTP. A IMP é convertida em adenosina monofosfato (AMP) e guanosina monofosfato (GMP). Qual é a origem da unidade de carbono que o folato media a transferência? Resposta: Pergunta: A enzima DNA polimerase reconhece dATP.

mapa do metabolismo de 1-carbono mediado por folato.10-metilenoH4 folato glicina GAR formil-GAR 10-formilH4 folato TS dUMP timidilat o TS: timidilato sintetase DR: dihidrofolato redutase SAM: S-adenosilmetionina SAH: S-adenosilhomocisteína GAR: glicinamida ribonucleotídeo AICAR: aminoimidazolcarboxamida ribonucleotídeo Figura 10.APÊNDICE molécula metilada molécul a SAH SAM H2 folat o homocisteí na metionin a D H4 folat o serina formil-AICAR AICAR 5-metilH4 folato B B6 5. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -152- .

o qual assume normalmente três estados diferentes. termo usado para designar um conjunto de formas químicas com atividade vitamínica B12. Estruturalmente é complexa e volumosa. atuando em pontos diferentes do metabolismo. peixes e leite. Os vegetais e as leveduras não contêm essa vitamina. Co +. Co3 +. fontes animais. As principais fontes de vitamina B12 são a carne. estrutura da vitamina B12. A B12 possui um átomo de cobalto complexado. Co2 +. A figura 11 mostra a estrutura química da cobalamina. algo em torno de 2.0 ?g. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -153- . relacionando o grupo ligado à função da vitamina. Figura 11. enquanto a tabela que aparece na seqüência complementa a figura. dependendo do grupo que se liga a esse átomo.APÊNDICE Vitamina B12 A vitamina B12 é genericamente denominada cobalamina. é suficiente para suprir nossas necessidades diárias. ou seja. A ingestão de uma quantidade muito pequena de vitamina B12. Trata-se da vitamina hidrossolúvel mais potente. frango. Mais importante que o número de oxidação do cobalto é que dependendo do grupo ligado a vitamina B12 assume funções diferentes.

O aumento das concentrações de ácido metilmalônico nas células é refletido no plasma. além da metionina sintetase e da metilmalonil-CoA mutase. a leucina aminomutase. Além de ácidos graxos com número ímpar de carbonos. formando ácido metilmalônico e CoA. A inibição dessa via não causa efeitos diretamente. surgem alguns ácidos graxos metilados. porém ocorre um acúmulo de metilmalonil-CoA. aparentemente. ocorre aumento nas concentrações de ácidos graxos com cadeias ímpares ou ramificadas. A metionina sintetase é a enzima responsável pela conversão da homocisteína em metionina. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -154- . porém essa última não possui. e a leucina aminomutase.APÊNDICE nome cianocobalamina hidroxicobalamina metilcobalamina 5deoxicobalamina grupo X ciano hidroxila metila deoxiadenosil função forma medicinal forma medicinal cofator da metionina sintetase cofator da metilmalonil-CoA mutase Apenas três enzimas requerem cobalamina. porém essa última não possui. Bioquímica Apenas três enzimas requerem cobalamina: a metionina sintetase. Como conseqüência da falta de vitamina B12. Quando o acúmulo de propionil-CoA é significativo a sintetase de ácidos graxos passa a substituir em parcialmente o acetil-CoA por propionil-CoA. aparentemente. uma vez que um suprimento suficiente de succinilCoA pode ser obtido através de ácidos graxos e carboidratos. ligado até então ao tetrahidrofolato. isoleucina e ácido propiônico. reação que consome um grupo metila. a metilmalonil-CoA mutase. inclusive de células nervosas. O aumento da concentração de metilmalonil-CoA pode reverter a reação mediada pela propionil-CoA carboxilase. fato de interesse direto para diagnose de deficiência de vitamina B12. que passam a ser incorporados nas membranas celulares. papel fundamental para o metabolismo. A inibição da metilmalonil-CoA mutase impede a síntese de succinil-CoA a partir de substratos como valina. A não regeneração do H4 folato também impede a formação de 10-formil-H4 folato. que passa a catalizar a formação de propionil-CoA a partir de metilmalonil-CoA. em detrimento a formação de metionina. Sugere-se que esse seja o mecanismo dos distúrbios neurológicos muitas vezes associados com a deficiência de vitamina B12. o que leva a formação de pequenas quantidades de ácidos graxos com número ímpar de carbonos. ocorre um acúmulo de homocisteína nas células e no plasma. Uma fração de metilmalonil-CoA é decomposta nas células. papel fundamental para o metabolismo. o que para a síntese de nucleotídeos e impede o crescim ento (ver o mapa metabólico apresentado no estudo do folato). Conforme a deficiência de B12 se acentua. e conseqüentemente a formação de SAM.

A deficiência de B12 é comumente relacionada com uma doença auto -imune denominada anemia perniciosa (AP). e sintomas neurológicos diversos. Pergunta: Como diferenciar uma anemia provocada por deficiência de folato de uma anemia provocada por deficiência de B12? Através de um hemograma seria possível a diferenciação entre uma e outra? Resposta: Os sintomas da AP são anemia e medula megaloblásticas. Em alguns casos as células parietais são destruídas. O FI combina-se com a vitamina B12 e depois o conjunto formado liga-se a sítios na superfície de células epiteliais na porção inferior do íleo. O tratamento de se estender durante toda a vida do paciente. a enorme quantidade de vitamina consegue suprir a deficiência através de um mecanismo de absorção não dependente de FI. Portadores de AP produzem anticorpos antiFI. perda de apetite e flatulência. daí o nome anemia perniciosa. ou injeções periódicas de B12. assim como falta das secreções gástricas. Apenas uma pequena parcela é absorvida sem o FI. os danos neurológicos podem ser irreversíveis ou mesmo fatais. dispepsia. cansaço. Quando não devidamente tratados. Alguns sintomas prévios importantes que permitem o diagnóstico prematuro da AP são os fraqueza. Cerca de 25% dos pacientes desenvolvem os sintomas neurológicos. A AP pode ser tratada com a administração de uma dose oral diária de 1 mg de B12. secretado pelas células parietais do estômago.. onde ocorre a endocitose do complexo formado. numa dosagem mensal total de 1 mg de B12. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -155- . A absorção de B12 é dependente de uma proteína denominada fator intrínseco (FI).APÊNDICE Pergunta: Porque surgem os ácidos graxos ramificados na deficiência de vitamina B12? Como são formados? Resposta: Deficiência de vitamina B12 O primeiro ponto que deve ser abordado ao discutirmos a deficiência de vitamina B12 é lembrando como é dada a absorção dessa vitamina. Na administração oral. dentre eles a dormência de pés e mãos. o que promove atrofia gástrica. que levam a inativação do FI e conseqüente baixa taxa de absorção de B12.

Seu nível sérico de B12 era inferior ao normal e o nível de MMA determinado em sua urina era 2000 vezes maior que o normal. A figura BBBB121212 apresenta um estudo de 45 dias com o paciente. O hábito de ferver o leite também prejudica a ingestão de B12. O caso relatado descrevia um bebê alimentado apenas pelo leite de sua mãe. enquanto em determinadas populações a oferta de carne é baixa. Neste caso o aporte de ácido e pepsina corrige o problema. seria a deficiência provocada pela dieta vegetariana? De que forma? Resposta: Caso 2. uma vez que ocorre inativação com o aquecimento. portanto ovos e leite também são excluídos. Para exemplificar dois casos de deficiência são descritos a seguir: Caso 1. é uma causa comum do problema. aproximadamente 15 % dos idosos apresentam deficiência de B12. Esse tipo de dieta é um dos fatores de deficiência de vitamina B12. Normalmente neonatos não apresentam deficiência de 12. A partir do 28o dia iniciou-se a aplicação de injeções de vitamina B12. A atrofia é resultante da diminuição de liberação de HCl no estômago. Nem sempre o nível de B12 está abaixo do esperado. Não haviam sintomas de alterações neurológicas. Mesmo bebês que apresentam raras doenças genéticas que afetam a produção de FI demonstram sinais de deficiência apenas após o segundo ano de vida.APÊNDICE Dietas estritamente vegetarianas são dietas compostas apenas por alimentos de origem vegetal. Um indivíduo adulto. Muitas vezes ocorre deficiência de B12 na velhice. denominada acloridria. mas os níveis plasmáticos elevados de MMA e homocisteína indicam a deficiência. freqüente após os 60 anos de idade. Algumas comunidades apresentam maior propensão à deficiência de B12 devido aos seus hábitos e possibilidades alimentares. indicando anemia. De acordo com estudos. Em certas culturas Hindus os indivíduos são estritamente vegetarianos. Com poucos meses de vida o bebê apresentava anemia e sintomas neurológicos tais como flacidez. apresentava dor de garganta e fadiga cada vez com maior intensidade durante um período de 8 meses. O paciente encontrava-se extremamente pálido e seu hematócrito era de 19 % (valores normais são 47 % para homens e 42 % para mulheres). pobre controle muscular e eletroencefalograma anormal. uma mulher que nos últimos 8 anos praticava uma dieta estritamente vegetariana. A atrofia gástrica. Pergunta: O paciente do caso 1 apresentava também deficiência de folato? Caso positivo. uma vez que torna possível a liberação da vitamina das proteínas em Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -156- . indicando que as reservas iniciais de B12 são suficientes para esse período.

a acetil-CoA. aumento dos níveis de tratamento? Porque? Resposta: hematológico de pacientes acometidos por anemia da falta de B12 ou por falta de folato são indistinguíveis. As maiores fontes alimentares são o fígado. em geral reverte ambos os casos. Uma outra causa de deficiência é a teníase. O AP é uma vitamina hidrossolúvel que desempenha basicamente duas funções no metabolismo: síntese do cofator da sintetase de ácidos graxos e síntese da coenzima A. A suplementação com a própria B12 também é eficiente. Apenas em casos mais avançados o estômago perde a capacidade de produzir FI em quantidades suficientes. provavelmente pelo H4 folato. gema de ovo e vegetais. é vital para o metabolismo. A CoA está presente em uma ampla gama de reações: ciclo de Krebs. A forma acetilada de CoA. Encontramos essa vitamina na forma livre (AP). que pode medir metros de comprimento. acetil-CoA livre. e como acetil-CoA ligada a cadeias de ácidos graxos. está presente na reação de iniciação da Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -157- . Somando todas as formas. a ingestão diária em AP varia de 5 a 10 mg/dia. como coenzima-A (CoA). Você considera apropriado esse tipo de Ácido Pantotênico A RDA de ácido pantotênico (AP) não está bem definida. O nome Coenzima A foi dado em virtude da capacidade de transferir um grupo acetil a diversos substratos. o que obriga a administração de B12 ser realizada de forma intramuscular. síntese do colesterol e conjugação de sais biliares. As formas de Co-A são absorvidas somente depois de hidrolisada a AP no lúmem. Pergunta: O quadro megaloblástica decorrente O tratamento com folato. síntese e oxidação de ácidos graxos. Esse parasita. consome praticamente toda a vitamina. metabolismo dos aminoácidos e de corpo cetônicos. antes que essa seja absorvida pelo hospedeiro. uma vez que a ingestão de AP é normalmente grande.APÊNDICE que se encontra ligada. Participa de reações catalisadas pela citrato sintetase (ciclo de Krebs) e pela colina acetil transferase (síntese de acetil colina).

A 4’-fosfopantoteína e a sintetase de ácidos graxos: A sintetase de ácidos graxos é uma enzima de PM 540.000. Bioquímica do ácido pantotênico Como co fator da sintetase de ácidos graxos está presente nas formas de acetil-CoA e também covalentemente ligada a essa enzima como 4’fosfopantoteína. O grupo sulfidrila desse cofator esterifica-se com o ácido graxo em elongação. Uma enzima específica catalisa a ligação da 4 -fosfopantoteína Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -158- . que aparentemente atua apenas na sintetase de ácidos graxos. O cofator da sintetase de ácidos graxos é obtido a partir da CoA. Os substratos para a síntese da CoA são o AP. Uma vez formada essa ligação. contendo duas subunidades idênticas.APÊNDICE sintetase de ácidos graxos e na reação catalisada pela acetil-CoA carboxilase. ATP e cisteína. Vários tecidos podem realizar essa síntese. São sete sítios catalíticos ao todo. a primeira enzima da via biossintética de ácidos graxos. sem participação do AP. dentre eles sítios de redução e de desidratação. A figura 12 mostra a síntese da CoA. ambas com uma molécula de 4’-fosfopantoteína. o cofator funciona como um braço que movimenta-se carregando o ácido graxo para diferentes sítios ativos da enzima.

Nesses animais observou-se grande declínio do nível da vitamina em todos os tecidos. Um sintoma característico é o surgimento de uma coloração cinza em animais originalm ente de pele ou pelagem coloridos. fraqueza e em alguns casos. lesões na pele. Animais privados de AP (assim como na forma de CoA) apresentam perda de apetite. exceto em estudos controlados. exceto nos rins e fígado (pequeno declínio) e cérebro (praticamente sem alteração). síntese da Coenzima A Deficiência de ácido pantotênico Conforme já mencionado.APÊNDICE figura 12. Essa substância é conhecida como ácido ascórbico na sua forma reduzida e Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -159- . baixa taxa de crescimento. VITAMINA C No século XV uma doença comum entre os marinheiros era o escorbuto que foi curada com a adição do suco de limão na alimentação. a deficiência dessa substância é muito rara e é provável que nunca tenha ocorrido a deficiência isolada de AP. Na década de 30 foi descoberto que a substância isolada dos limões poderia curar o escorbuto em cobaias. morte. ulcerações nos intestinos.

Estudos in vitro mostraram que essa vitamina na presença de metais de transição. daí ser chamado de antioxidante. goiaba. ou estruturas de membrana. morango. tais como o ferro. ascorbato tem papel fundamental na proteção antioxidante. acerola.APÊNDICE como ácido deidroascórbico na sua forma oxidada. Em alimentos o ácido ascórbico é facilmente oxidado a deidroasórbico. pimentão verde entre outros. proteínas. O ascorbato reduz superóxido. brócolis. fresco 25 – 70 Batatas 11 – 13 Tomates 14 – 19 Bananas 12 – 19 Laranjas 53 – 63 Bioquímica O ácido ascórbico é um doador de elétrons (ou agente redutor) para reações químicas intra e extracelulares.l Alimento Concentração (mg/100g) Brócolis. As melhores fontes são laranja. A vitamina C atua na fase aquosa como um excelente antioxidante sobre os radicais livres. limão. mas no processo de cozimento aumenta a proporção da forma oxidada. espinafre. O ácido ascórbico é uma vitamina hidrossolúvel com um papel antioxidante pronunciado. repolho. mas não é capaz de agir nos compartimentos lipofílicos para inibir a peroxidação dos lipídeos. ácido hipocloroso e outras espécies reativas de oxigênio. cru 97 – 163 Repolho. cru 42 – 83 Espinafre. Forma molecular O ácido ascórbico é facilmente oxidado a deidroascórbico. radicais hidroxila. Figura 13: Oxidação do ácido ascórbico O ácido ascórbico é encontrado em muitas frutas e folhas vegetais cruas (Tabela 1). :Conteúdo de vitamina C em alguns vegetais e frutas. Esses oxidantes podem afetar a transcrição do DNA ou danificar o DNA. pode atuar Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -160- . Em alimentos frescos a forma predominante é a reduzida.

formando estruturas de tripla hélice. cartilagem e a matrix óssea (onde são depositados cristais de cálcio) são constituídos por um elevado porcentual de colágeno. O ácido ascórbico participa de forma importante da síntese do colágeno. O colágeno é sintetizado no retículo endoplasmático de células chamadas condrócitos. ligamentos. Se houver interrupção na hidroxilação da prolina a secreção de colágeno é interrompida também. O ascorbato extracelular pode também transferir elétrons para radicais de tocoferol em partículas de lipídio ou membranas. Fe2 + para que a enzima apresente atividade. A enzima prolina monooxigenase catalisa a maturação do colágeno. dados que ligam a maior ingestão de vitamina C com a prevenção e cura de gripes e resfriados carecem de maiores evidências científicas. mas a recomendação de suplementação dessa vitamina deve ser avaliada especificamente para cada caso. a ausência de níveis adequados de vitamina C acaba por interromper a síntese normal de colágeno. É também necessário para redução do ferro férrico a ferroso no trato intestinal. Para muitas dessas reações existem fortes evidências in vitro e não in vivo. consumida em grandes doses pelo seres humanos. Portanto. e é armazenado em vesículas que se fundem com a membrana para liberar o colágeno. A vitamina C da dieta é absorvida de forma rápida e eficiente por um processo dependente de energia. O ácido ascórbico “recupera” os átomos de ferro que espontaneamente são oxidados a Fe3+ (figura 14). Dentro das células o ascorbato é usado como doador de elétrons como parte da interação entre ferro e ferritina e pode prevenir a oxidação de lipoproteínas de baixa densidade (LDL). A vitamina C é. O oxigênio molecular é a fonte do oxigênio usado na hidroxilação. A hidroxilação dos resíduos de prolina permitem a formação de ligações cruzadas entre as moléculas de colágeno. ou seja. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -161- . tendões.APÊNDICE como uma molécula pró-oxidante e gerar os radicais H O2 e OH?. Embora se divulgue que altas concentrações de vitamina C auxiliam o organismo na resistência a infecções. Estudos epidemiólogicos atribuem a essa vitamina um possível papel de proteção no desenvolvimento de tumores nos seres humanos. geralmente. 2 esses metais estão disponíveis em quantidades muito limitadas e as propriedades antioxidantes dessa vitamina predominam in vivo. sendo adicinada a muitos produtos alimentares para inibir a formação de metabólitos nitrosos carcinogênicos. Geralmente. A enzima prolina monooxigenase é uma metaloenzima. dependente de ferro. O ferro precisa estar na forma reduzida. pois existem muitos componentes orgânicos e inorgânicos nas células que podem modular a atividade da vitamina C. Tecidos conectivos como a pele. afetando sua ação antioxidante. É essencial para a oxidação da fenilalanina e da tirosina e para conversão de folacina em ácido tetrahidrofólico e na formação de noradrenalina a partir de dopamina. Nessa fase ocorre a conversão de resíduos de prolina para hidroxiprolina.

Essa excreção excessiva de vitamina C pode causar náuseas e diarréia. perda de apetite. mediada pelo ácido ascórbico. Vitamina E Vitamina E é o termo adotado para um grupo de oito substâncias encontradas na natureza com diferentes graus de atividade vitamínica. em alcoólatras e em pessoas idosas com dieta muito restritas.APÊNDICE Figura 14. dor entre outros sintomas. sendo que o excesso é excretado. ? . Através de um mecanismo homeostático existe uma saturação na absorção da vitamina C. histeria e depressão. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -162- . a deficiência de vitamina C pode ocorrer em indivíduos subnutridos. edema. A ingestão maciça de vitamina C pode levar a sintomas de “dependência”. ?. Geralmente. ?. esses efeitos ocorrem em indivíduos que ingerem Megadoses de vitamina C. ?. Existe duas séries de compostos: os tocoferóis. O ? tocoferol é o que apresenta maior atvidade biológica e o mais encontrado em fontes naturais. fraqueza. Podem ocorrer distúrbios neuróticos como hipocondria. inflamação nas gengivas (podendo ocorrer perda dos dentes). Deficiência A deficiência grave de vitamina C causa o ascorbuto. que seriam um efeito osmótico da passagem dessa vitamina não absorvida pelo intestino. Através da administração de doses terapêuticas os sintomas desaparecem rapidamente. ?. Redução do ferro ligado a prolina monooxigenase. ? e os tocotrienóis. A administração excessiva de ácido ascórbico leva a formação de cálculos renais. ?. ou que têm uma dieta desprovida de frutas e vegetais. ? . Apesar do aparecimento do escorbuto ser raro. Toxicidade O consumo de doses altas pode l var ao aumento da concentração dessa e vitamina nos tecidos e no plasma sangüíneo. Os sintomas são sangramento. anemia. mais ou menos no nível de 2 a 3g por dia.

As reações de peroxidação lipídica em cadeia envolvem a formação de um radical livre por umamolécula de PUFA. seguido pela adição de oxigênio para formar peróxido que pode reagir com outra molécula de PUFA gerando outro radical livre e propagando a reação. caroço de algodão . Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -163- . Assim. formando esses radicais livres altamente reativos podendo ocorrer ataque às duplas ligações das cadeias dos PUFA dos fosfolípides das membranas celulares. principalmente a de proteção dos ácidos graxos poliinsaturados (PUFA) existentes nas membranas contra a oxidação pelos hidroperóxidos in vivo. amendoim. também. milho e soja. dendê. como o extraído do germe de trigo. Os radicais de oxigênio são produzidos através da redução do oxigênio a água. sendo. nos óleos vegetais. protegendo as células dos danos causado pelos radicais de oxigênio. a vitamina E confere proteção às membranas celulares contra a destruição oxidativa. Nos alimentos de origem animal o teor de ? -tocoferol é bem menor. Bioquímica Umas das principais funções da vitamina E é a sua propriedade antioxidante. o toucinho e os ovos.APÊNDICE figura 15. amêndoas e avelãs e são encontrados. o de girassol. Dentre os alimentos que apresentam altas concentrações de tocoferóis temos germe de trigo. estrutura dos tocoferóis A forma predominante de vitamina E nos organismos é ? tocoferol. as principais fontes a manteiga. principalmente aqueles com ácidos graxos poliinsaturados.

na fibrose cística e na sindrome do intestino curto. alface. Verduras tais como espinafre. Vitamina K Trata-se de um conjunto de estruturas químicas que possuem atividade vitamínica intimamente relacionada à coagulação do sangue. A abreviação “K” vem da palavra alemã koagulation. brócolis. repolho e couve de Bruxelas Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -164- . Pacientes tratados com antigoagulantes na devem receber altas doses de vitamina E para previnir hemorragias Pecularidade Estudos têm sugerido que a vitamina E é utíl na prevenção de certos cânceres uma vez que devido a sua ação antoxidante a vitamina E apresenta papel importante na na imunocompetência e na reparação de membranas. funções associadas à inibição da carcinogenese. Estudos em animais mostraram que a vitamina não é mutagênica. A deficiência de vitamina E aparece em fumantes e em casos em que há problemas de absorção de gorduras como na atresia biliar. Excesso A ingestão oral de vitamina E em adultos apresenta uma alta segurança se comparada a outras vitaminas lipossolúveis é segura uma vez que já se sabe que a ingestão de 50 a 100 vezes a recomendação da RDA não apresenta problemas.APÊNDICE Como a vitamina E protege as membranas celulares da destruição oxidativa? Deficiência A carência dessa vitamina pode causar disfunções neurológicas. miopatias e atividade anormal das plaquetas. Em recém-nascidos a deficiência pode causar anemia hemolítica devido a sensibilidade dos PUFA das membranas dos eritrócitos aos radicais livres. A RDA para essa vitamina é 80 ?g para adultos e 5 a 10 ?g para crianças. carcinogênica ou teratogênica.

APÊNDICE representam boas fontes de fitoquinona. enquanto o leite de vaca e o p ossui um teor aproximado de 20 ?g/L. de onde passa para as linfas. Bactérias também sintetizam um a estrutura similar. podem conter até 8 mg de vit. ou vitamina K3. Certos vegetais. Funções metabólicas. cuja função ainda continua desconhecida. como os exemplificados acima. Um terceiro composto com atividade vitamínica é a menadiona. A vitamina K atua como cofator das enzimas osteocalcina. assim como os ácidos graxos. No entanto a função mais estudada da vitamina K é como cofator da Carboxilase dependente de vitamina K. uma reguladora do crescimento celular e da proteína Z. Figura 16. formulas estruturais da vitamina K A absorção de vitamina K ocorre no intestino delgado. ou vitamina K2. e suas estruturas podem ser observadas na figura 16. denominada menaquinona.K por Kg. incorporado a quilomicrons. que atua no crescimento dos ossos. ou vitamina K1. A função das vitaminas K1 e K2 são utilizados nas reações de transporte de elétrons para produção de energia nas plantas e bactérias. uma substância sintética. Todos esses compostos são lipossolúveis. enquanto o leite humano contém apenas 2 ?g/L. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -165- . a proteína Gas6.

podendo resultar da administração de menadiona ao recém-nascido e infante. formando uma ligação ? -carboxílica. proteína C e proteína S. marcando a origem da atual designação alfabética para as vitaminas. o fator anti-hemofílico B (fator IX) e o fator Stuart (fator X). A recuperação da dihidrovitamina K é realizada pela epóxido redutase. além da flora do intestino normal sintetizar menaquinona. Na cadeia polipeptídica uma carboxilase que requer vitamina K como coenzima fixa uma molécula de CO2 ao resíduo de ácido glutâmico e as duas carboxilas vizinhas na molécula de protrombina têm a função de se ligar ao cálcio. É muito raro ocorrer uma hipovitaminose K por deficiência priméria da vitamina. Essa enzima catalisa a incorporação de CO2 em resíduos específicos de ácidos glutâmicos. sendo que estes a chamaram de “fator dietético não identificado lipossolúvel A”. podendo causar anemia hemolítica e hiperbilirrrubinemia. VII. Essas proteínas são os fatores II. como fibrose cística. A vitamina K participa da bissíntese desse aminoácido. pode ocorrer deficiência de vitamina K. Toxicidade A toxicidade dessa vitamina não é habitual. em meados da década de 10. Após cada catalise o cofator é convertido em vitamina K epóxido. Deficiência A deficiência de vitamina K leva a um aumento no tempo de coagulação do sangue. O Oxigênio é requerido como co -substrato. por Osborne e Mendel e por Mc Collum e Davis. onde a carência de vitamina A é a principal causa de cegueira não acidental. O termo vitamina A é genérico e refere-se a todos os retinóides com atividade biológica de vitamina. Essa conversão ocorre durante o processo de tradução das proteínas Kdependentes que atuam no processo de coagulação. Vitamina A Introdução Foi a primeira vitamina a ser identificada. principalmente em alguns países da Ásia e da África. As três formas de vitamina A encontradas no organismo ativas são: retinol (álcool). A forma que efetivamente atua como cofator é a dihidrovitamina K. A vitamina K participa da síntese de protrombina e proconvertina que possuem papel importante na coagulação. Aparentemente a epóxido redutase também catalisa a conversão da vitamina K em dihidrovitamina K. Em adultos e crianças com sindromes de má absorção. um aminoácido monoamino tricarboxílico (ácido carboxiglutâmico). X. A protrombina (fator II) vai originar a trombina através de vários fatores sendo três deles dependente de vitamina K: a proconvertina (fator VII). A protrombina e a proconvertina possuem na sua estrutura. retinaldeído (aldeído) e ácido retinóico Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -166- . IX. É a vitamina mais estudada porque a sua deficiência pode se transformar em sérios problemas de saúde pública de morbidade e mortalidade infantis. uma vez que ela aparece largamente distribuída nos alimentos. simultaneamente.APÊNDICE A carboxilase dependente de vitamina K é uma enzima que fica ligada na membrana do reticulo endoplasmático.

o ? e o ?-caroteno e a criptoxantina e sem atividade o licopeno. ou verde escuro (por causa da enorme quantidade de clorofila mascara os pigmentos carotenóides). agrião e almeirão. Em relação às frutas e hortaliças as mais ricas em carotenóides bilogicamente ativos são aquelas de cor amarelo alaranjado. morango. manga e mamão. proveniente de alimentos de origem animal. Algumas plantas são ricas em carotenóides. Função e deficiência Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -167- . o mais importante precursor da vitamina A. Em ambos os casos. no leite integral e em produtos lácteos. síntese de retinol a partir de ? -caroteno. Na natureza foram identificados cerca de 600 carotenóides. Para Ter atividade de vitamina A é necessário possuir um anel de ?-ionona na sua estrutura. está amplamente distribuído nos alimentos e possui ação antioxidante. Os óleos de fígado de algumas espécies de peixes. mas são usados apenas como medicamentos no reino vegetal as mais ricas fontes são dois óleos extraídos de palmáceas (abundantes no Brasil): o de dendê (amarelo -dourado) e o de buriti (vermelho). couve. sendo também encontrado na gema do ovo. são fontes impo rtantes dessa vitamina. característicos por sua cor amarela. como mostarda. como manteiga. A vitamina A é proveniente de dois grupos de compostos: os carotenóides pró vitamina A existente nos alimentos de origem vegetal e o retinol ou vitamina A pré-formada. creme de leite e queijo. O ?-caroteno. mas apenas 50 podem ser considerados precursores da vitamina A. como cenoura. Exemplos de carotenóides que possuem atividade de vitamina são o ?. O retinol se oxida reversivelmente a retinaldeído no organismo e este a ácido retinóico (oxidação irreversível).APÊNDICE (ácido). como o bacalhau. abóbora madura. A maior fonte de vitamina A pré-formada é o fígado. figura 17. alaranjada ou vermelha. os carotenóides consistem a fonte original de vitamina A.

ligado a proteínas diferentes. mas apenas 50 podem ser considerados precursores da vitamina A. uma vez que crianças são mais sensíveis que adultos. e tamanho do indivíduo. proveniente de alimentos de origem animal. Na natureza foram identificados cerca de 600 carotenóides. unhas quebradiças. As reações são muito individuais. ósseos e lesões cutâneas. dores abdominais. característicos por sua cor amarela. irritabilidade. além de variarem na mesma pessoa. Para Ter atividade de vitamina A é necessário possuir um anel de ?-ionona na sua estrutura. pois aumenta o seu armazenzmento na gordura subcutânea tornando a pele acentuadamente amarela ou alaranjada. Falhas no crescimento são comuns em crianças com deficiência de vitamina A. Os sinais inespecíficos incluem secura de pele e mucosas. A deficiência de vitamina A no sangue leva à lentidão na regeneração da rodopsina após um estímulo luminoso. Os dois pigmentos contêm 11-cis-retinaldeído como cromóforo. Toxicidade Os fenômenos de toxicidade devido à ingestão excessiva de alimentos ricos em vitamina A são raros. embore cause carotenodermia. está aplamente distribuído nos alimentos e possui ação antioxidante. e os cones. o ? e o ?-caroteno e a criptoxantina e sem atividade o licopeno. o primeiro sintoma clínico específico da deficiência. mialgia. O estado nutricional em vitamina A pode influenciar o sistema imunológico e a expressão genética. A elevada ingestão de ?-caroteno parece não ser tóxica. depositários do pigmento rodopsina. o que é conhecido como cegueira noturna. responsáveis pela visão em luz escassa. que contêm um pigmento fotossensível. O ?-caroteno. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -168- . A hipervitaminose A varia com estado de saúde. Algumas plantas são ricas em carotenóides. mama. resultando na dificuldade de enxergar na obscuridade. assim como os idosos são mais do que os indivíduos jovens. responsáveis pela visão em cores e com luz brilhante. principalmente na sola dos pés e palmas das mãos. esplenomegalia e anemia. Além de participar de ciclo visual a vitamina A atua na manutenção da pele e das mucosas. por participar da diferenciação das células epiteliais e das células caliciformes. alaranjada ou vermelha. artralgia.APÊNDICE A vitamina A é proveniente de dois grupos de compostos: os carotenóides pró vitamina A existentes nos alimentos de origem vegetal e o retinol ou vitamina A pré-formada. A vitamina A tem apresentado ação preventiva no desenvolvimento de tumores da bexiga. que sintetizam e secretam muco. Em ambos os casos. Exemplos de carotenóides que possuem atividade de vitamina são o ?. A automedicação e a fácil disponibilidade de vitamina A em preparações de alta potência sem prescrição médica e por tempo prolongado expõem adultos à hipervitaminose A que pode apresentar sinais inespecíficos e neurológicos (como hipertensão intercraniana). perda de c abelos. Estudos epidemiológicos também mostraram que o consumo regular de alimentos ricos em vitaminas A e C pode diminuir a incidência de câncer retal e de cólon. estômago e pele. dores ósseas. A vitamina A é fundamental no processo visual. Na retina existem dois tipos de fotorreceptores os bastonetes. o mais importante precursor da vitamina A. gastrointestinais. em estudos realizados com animais. os carotenóides consistem a fonte original de vitamina A. bem como no crescimento e reprodução. a rodopsina ou púrpura visual.

Hoje em dia é possível o enriquecimento de alimentos com vitamina D. O colecalciferol provém da transformação não -enzimática do precursor 7-deidrocolesterol (intermediário na síntese do colesterol) existente na pele de mamíferos. sendo que a sardinha e o atum enlatados possuem teores apreciáveis. poluição atmosférica. situação geográfica. origina-se da irradiação do ergosterol e é a forma usada na fortificação de alimentos (aditivo alimentar). hábitos culturais e pigmentação da pele. O 7-deidrocolesterol é derivado do colesterol.25 diidroxicolecalciferol através de duas reações de hidroxilações. sua quantidade varia com uma série de fatores. Numa primeira reação ocorre a formação de 25hidroxicolecalciferol D3 catalisada por uma enzima do fígado. Carnes em geral e peixes magros contêm as maiores concentrações de vitamina D. Em relação à síntese cutânea do colecalciferol pela incidência da luz ultravioleta sobre o 7-deidrocolesterol. como o tempo de exposição da pele. A vitamina D2 . A viitamina A D3 é convertida em 1. sendo que no Brasil é optativa a adição de vitamina D à margarina.hidroxicolecalciferol D3 em 1. A subseqüente conversão de 25. Ilustração da síntese de vitamina D mediada pela radiação solar Poucos alimentos são considerados fontes de vitamina D: gema de ovo. que atua como uma pró -vitamina. da mesma maneira que o ergosterol. fígado. estação do ano.APÊNDICE Vitamina D O termo vitamina D é usado para todos os esteróides que possuem atividade biológica de colecalciferol. existente nos alimentos de origem vegetal. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -169- . Figura 18. ambos com atividade 2 anti-raquítica. pela ação dos raios ultravioletas do sol. portanto o precursor da vitamina D sintetizada em nosso organismo é o colesterol. manteiga e pescados gordos. Existem duas formas ativas de vitamina D: o ergocalciferol (vitamina D ) e o colecalciferol (vitamina D3 ).2 5 diidroxicolecalciferol é catalisada por uma enzima do rim.

Metabolismo A circulação sangüínea da vitamina D exige proteínas carregadoras como a vitamina A proteína específica é a proteína transportadora da vitamina D (DBP).25-dihidroxivitamina D3. a deficiência de vitamina D leva ao raquitismo. precursores e vitaminas D e D . A vitamina D é considerada mais um hormônio esteróide do que uma vitamina e uma das razões disso é o fato de que a formação do 1.diidroxicolecalciferol promove a absorção de cálcio na mucosa intestinal e nos túbulos renais. no ossos. auxiliando a reabsorção do cálcio e fósforo dos túbulos renais. e sua forma ativa 2 3 1. Mostrou-se que 1. com auxílio dos sais biliares muito pouco é eliminado pela urina. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -170- . especialmente na fase de crescimento e nos rins. atuando em três locais: no intestino delgado. estimulando a síntese de RNA mensageiro responsável pela biogênese de uma proteína específica para absorção de cálcio. facilitando a mineralização óssea. A forma hormonal da vitamina D ajuda a manter o metabolismo mineral normal.25diidroxicolecalciferol D3 ser regulada homeostaticamente por suas concentrações e pelo fornecimento de cálcio. Deficiência Na infância. A maior parte da vitamina D e dos seus metabólitos é excretada através das fezes. Função A ação biológica da vitamina D está ligada ao metabolismo de cálcio e fosfato. estimulando a absorção do cálcio e fósforodos alimentos pela mucosa. principalmente a homeostase do cálcio e do fósforo.APÊNDICE Figura 19. principalmente nas costelas e ossos longos. que é uma globulina.25. o crescimento é deficiente e há o aparecimento de deformações ósseas. O quadro clínico é característico: ossos e dentes são sujeitos a fraturas.

fósforo e vitamina D. Outra causa de raquitismo é a má-absorção da vitamina D dietética. como ocorre em farinhas ou cereaiss integrais. A tabela apresentada a seguir apresenta as enzimas e proteínas relacionadas com o cobre. como em casos de esteatorréia ou de insuficiência renal crônica. porém aconselha-se a ingestão de 1. O principal uso da vitamina D é na profilaxia e tratamento das desordens do metabolismo de cálcio e fósforo. compartimentados em vesículas. fraqueza. dores articulares. pode. constipação intestinal. Alimentos como o fígado. Normalmente encontramos o cobre ligado a proteínas. vômitos.APÊNDICE A forma mais comum de raquitismo é devido a falta de exposição das crianças as radiações ultravioletas do sol. Dietas com baixos teores de vitamina D. avelãs. pois possuem grandes quantidades desse e de outros metais. Não é possível estabelecer a dose miníma de vitamina D que conduz à hipervitaminose. náusea. Minerais Cobre A RDA para o cobre não está bem estabelecida. conduzir à deficiência de vitamina D. chocolate. A prevenção e o tratamento do raquitismo requerem adequada ingestão dietética de cálcio. pulmões e coração.5 a 3. As ostras são a melhor fonte de cobre.0 mg de cobre por dia. como a metalotionina e a ceruloplasmina. nozes. Bioquímica do cobre O cobre participa de reações enzimáticas como doador/receptor de elétrons. Essas reações envolvem o oxigênio e algumas das enzimas que utilizam o cobre são a citocromo c oxidase (cadeia respiratória). como o zinco. O cobre está envolvido em reações de óxido-redução. anorexia. e moluscos são boas fontes de cobre. cujos principais sintomas são: hipercalcemia. com sérios danos aos rins. Toxicidade Quantidade excessiva de vitamina D na dieta provoca uma séria toxicidade. essa última presente tanto nas células como no plasma. também. pois a sensibilidade individual ao excesso é muito variável. A hipervitaminose D pode causar calcificação irreversível dos tecidos moles. desorientação e perda de peso. lisina oxidase (síntese do colágeno) e dopamina ?-hidroxilase (síntese de neurotransmissor). assumindo os estados de oxidação Cu+ e Cu2 +. assim como as funções das mesmas: Enzima/proteína citocromo c oxidase lisina oxidase dopamina ?-hidroxilase tirosina oxidase superoxido desmutase função cadeia respiratória síntese de colágeno síntese de neurotransmissor síntese de melanina remoção de espécies reativas -171- Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica . bem como de cálcio e fósforo e com altas concentrações de fitatos. hipercalcuíria. A exposição à irradiação solar é a maneira mais simples. letargia. barata e eficaz de previnir o raquitismo.

fígado e pâncreas.APÊNDICE citoplasmática amina oxidase metalotionina ceruloplasmina (superoxidos) catabolismo da histamina e estruturas correlatas armazenagem de cobre ou desintoxicação armazenagem de cobre ou transporte A absorção de cobre não é prejudicada pelo ácido fítico. A ceruloplasmina. A ocorrência de osteoporose é comum nesses casos. degeneração da retina e formação de depósitos de cobre no cérebro. Infecções afetam o metabolismo do cobre. rins e cérebro. oxida traços de Fe2 + presentes na circulação sanguínea a Fe3 +. como ocorre com o cálcio.000 nascidos. principalmente histidina. através do cobre. auxiliando na incorporação de ferro pela ferritina. Portanto a deficiência ocorre apenas em casos extremos de mal-nutrição. Dessa forma ocorre acúmulo de cobre no fígado. Animais deficientes em cobre demonstram-se pouco aptos a exercícios. Cerca de 7 % do cobre se liga a albumina e a aminoácidos livres. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -172- . provavelmente pela redução da atividade da lisina oxidase. Doença de Wilson A doença de Wilson se manifesta em adolescentes e pré-adolescentes. Duas doenças genéticas são causas de sérias alterações no metabolismo do cobre. Existem evidências que a ceruloplasmina está envolvida no metabolismo do ferro. A causa é a inibição da excreção biliar de cobre. Em alguns casos ocorre ruptura do músculo cardíaco e de artérias. treonina e glutamina. que atingem 1 em cada 100. onde se liga a ceruloplasmina e é liberado dessa forma para a corrente sanguínea. Embora não seja letal. Deficiência Dietas deficientes em cobre são raras e não atingem nenhuma população de que se tenha conhecimento. Uma vez absorvido passa pelo fígado. triplicando a concentração de ceruloplasmina. resultando em danos cerebrais e hepáticos. São doenças raras. a ausência de ceruloplasmina pode acarretar diabetes. aumento do coração e drástico aumento das mitocôndrias do coração. São proteínas responsáveis pela passagem do cobre pelas membranas. Ambas caracterizam-se por mutações em proteínas transportadoras localizadas nas membranas. Altas doses de cobre induzem a expressão de metalotionina nos enterócitos. Quando induzida em animais provoca anemia (não pode ser tratada com ferro). A ceruloplasmina contém de 60 a 95 % do cobre plasmático. ferro e zinco. embora exista outro mecanismo que permite a ligação de ferro a ferritina de forma espontânea. Essa reação permite não só a ligação a ferritina como previne danos a membranas celulares (o Fe2 + apresenta essa toxicidade).

Envolve retardamento mental e morte antes dos três anos de idade. degeneração celular e fragilidade das artérias. Os danos hepáticos tendem a ocorrer a partir dos oito anos de idade. acumulado nas células epiteliais (ligado a metalotionina). enquanto os danos neurológicos apenas a meia idade. Sem tratamento a doença é fatal. Outra abordagem é a suplementação oral de zinco (150 mg/dia). A dose diária é de 0. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -173- . enquanto as mucosas do intestino. Também ocorre redução da concentração de ceruloplasmina . Os danos neurológicos não incluem retardamento mental. hepático e cerebral são baixos. O tratamento baseia-se na administração de quelantes. defeitos no esqueleto (osteoporose). Nessa doença o nível de cobre sérico. Pergunta: Qual o mecanismo do tratamento da doença de Wilson com a suplementação de zinco? Resposta: Doença de Menke Comparada a doença de Wilson. Uma característica marcante é o aspecto do cabelo: emaranhado. O tratamento não é simples. É conveniente também evitar alimentos ricos em cobre. a doença de Menke é mais severa. onde a primeira escolha é a D-penicilamina. A indisponibilidade de cobre. grisalho e quebradiço. Baseia-se na administração de doses orais elevadas de cobre complexado com histidina. com a formação de anéis amarronzados.APÊNDICE Observam-se também depósitos nas córneas. renal e do tecido conectivo apresentam altos níveis de cobre. e sim perda de coordenação. Formas de diagnóstico são o aumento da concentração de cobre na urina e no plasma não ligado a ceruloplasmina.6 gramas de cobre. com redução da concentração de cobre ligado a ceruloplasmina. promove estagnação do crescimento.

2569 e 2748. O terceiro passo é a quebra de uma das tirosinas do dímero.15mg. uma proteína de peso molecular 660. Na seqüência. com a separação do anel aromático do resto da molécula. 2555. ocorre a quebra da ligação peptídica.3’. e sua absorção ocorre muito facilmente. através de de um cotransportador Na-I. Aí ocorre síntese de T3 e T4.5. fragilidade das artérias e retardamento mental obsernados na doença de Menke? Resposta: Iodeto A única função conhecida desse elemento é como componente dos hormônios tireoideanos. É justamente aos resíduos de tirosina que o iodeto se liga.000 que possui um grande número (140 unidades) de resíduos de tirosina. o iodeto penetra na glândula tireóide. como KI ou KIO 3 . As moléculas são denominadas 3. Aqui no Brasil os produtores de sal são obrigados a suplementarem o produto. um processo redutivo não enzimático envolvendo compostos sulfidrílicos (como a glutationa) converte o iodato em iodeto. essenciais para o desenvolvimento embrionário. O primeiro passo á a incorporação do iodeto a tireoglobulina. A enzima tireoperoxidase é responsável pela incorporação do iodeto a tireoglobulina e pela dimerização dos resíduos de tirosina. Em geral a tireoglo bulina apresenta de 10 a 50 átomos de iodeto ligados. Uma vez na circulação sanguínea. liberando duas moléculas derivadas da tirosina. A seqüência da síntese ocorre com a dimerização de quatro resíduos específicos de tirosina (iodados). que são os resíduos 5. Infelizmente algumas das áreas mais pobres do mundo ainda sofrem dessa deficiência. e para a regulação da taxa metabólica e produção de calor durante toda a vida. praticamente erradicou essa deficiência em diversas áreas do mundo. Com isso temos dois dímeros. Em geral a deficiência de iodeto está relacionada com a falta desse elemento em alguns solos utilizados na agricultura. com dois anéis aromáticos tetraiodados ou triiodados. A RDA para iodeto é de 0. Se ingerido na forma de iodato.APÊNDICE Pergunta: A que se poderia atribuir a osteoporose. Essa enzima requer peróxido de hidrogênio para sua atividade. A suplementação de iodeto. Bioquímica do iodeto O iodeto é a forma utilizada para a síntese dos hormônios tireoideanos.5’- Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -174- . realizada por vários programas.

e os resíduos de iodotirosina não utilizados são deiodados. através da ação da enzima 5’-deiodase. As deiodases são enzimas responsáveis tanto pela ativação de T4 como pela desativação de T3. Cerca de 90 % do hormônio secretado pela tireóide está na forma de T4. que pode ser secretado diretamente pela tireóide ou produzido a partir de T4 pelo fígado e pelos rins. Após a perda das duas moléculas de hormônio. a tireoglobulina é completamente proteolisada. Síntese de T4 Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -175- .5.2 e 80 ng/ml.APÊNDICE tetraiodotironina (T4) e a 3.3’-triiodotironina (T3). As concentrações normais de T3 e T4 na corrente sanguínea são 1. O cérebro produz seu próprio T3 a partir do T4. respectivamente. Possuem em suas estruturas um (deiodases tipos I e III) ou dois (deiodase tipo II) átomos de selênio. Figura 20. A forma ativa do hormônio é o T3.

O aumento dos níveis de T3/T4 promove aumento do metabolismo basal. A pituitária estimula a tireóide através do TSH (hormônio tireoestimulante. Regulação da glândula tireóide e efeito dos hormôneos tereoideanos A glândula tireóide. do anel fenólico interno (Figura 21) Figura 21. Essa reação envolve a remoção do iodo 5. A deiodase do tipo III é a responsável pela conversão de T4 em T3 reversa e conversão de T3 em T2. altas concentrações de T4 em circulação inibem a secreção de TSH. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -176- . coração tireóide e músculos esqueléticos. enquanto a conversão de T4 em T3 no próprio sito de ação é realizado pela deiodase do tipo II. que aparentemente controla a sensibilidade da pituitária frente a regulação promovida pelos níveis plasmáticos de T4.APÊNDICE A maior parte de T3 em circulação é produto da ação da deiodase tipo I. Altos níveis plasmáticos de iodeto reduzem a sensibilidade da glândula tireóide a TSH. localizada no pescoço. presentes no cérebro. KATPase e da síntese de ácidos graxos. A atividade da pituitária é regulada pelo hipotálamo. Por um mecanismo de feed-back. As reações mais importantes relacionadas ao T3 são as atividades da bomba Na. a pituitária e o hipotálamo. A tireóide é capaz de modular sua sensibilidade ao TSH dependendo da quantidade ingerida de iodeto. através do TRH (hormônio liberador de tireotropina). é regulada pela ação de duas outras glândulas localizadas no cérebro. ou tireotropina). ambos inativos. inativação de T3 e T4 pela deiodinases.

O cretinismo é desenvolvido pela deficiência de iodeto da mãe durante a gestação. certo ganho de peso. caracterizado pela hipertrofia da glândula tireóide. O quadro mais comum é o bócio. Além da hipertrofia ocorre o aumento do fluxo sanguíneo na glândula. etc. gerando redução da temperatura corpórea.4 na deficiência 23 20 68 2. e é irreversível. Outro papel fundamental desses hormônios ocorre no desenvolvimento hormonal. e possuem a língua desproporcionalmente grande. na tireóide (ml. têm uma aparência facial característica. O quadro mais sério proporcionado pela deficiência em iodeto é o cretinismo. irritabilidade. o que pode levar a uma ingestão diária de 80 a 200 mg de iodeto (1000 vezes mais que a quantidade indicada).9 O bócio é reversível. os ácidos graxos são oxidados. Pergunta: algas marinhas conhecidas como joio marinho contém elevados níveis de iodeto. A defic iência de T3/T4 nesse estágio da vida causa sério comprometimento cerebral.min.APÊNDICE Ao invés de serem reservados na forma de triglicerídeos depositados nos adipócitos. com decréscimo do metabolismo basal. cansaço. etc. A tabela abaixo demonstra efeitos da deficiência em iodeto de acordo com um estudo realizado: parâmetro glândula tireóide (mg) T4 plasmático (ng/ml) fluxo sang. Podem ainda ser surdos e mudos. Dessa forma o hipertireoidismo leva a perda de peso. maior produção de calor. Deficiência em iodeto Uma ingestão inferior a 50 ?g/dia durante um período prolongado promove a deficiência em iodeto.1 /grama de tecido) TSH (ng/ml) em condições normais 13 40 23 2. Qual seria o motivo? Resposta: Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -177- . Os cretinos são acometidos por retardamento mental. Essa dieta promove bócio em adultos e crianças. Certas dietas comuns no Japão são baseadas em sopas feitas com essas algas. Já o hipotireoidismo promove justamente o inverso.

átomo de magnésio complexado com ATP Outros metais bivalentes.APÊNDICE Magnésio A RDA para o magnésio é de 4. dependente da quantidade ingerida. como observado para a absorção de cálcio. o magnésio é quelado pelas moléculas de ATP (figura 22). e vice-versa. Existe um mecanismo de transporte especifico. Um outro experimento que demonstra que a piruvato quinase é ativa na presença de outros ligantes. como o manganês e o cobalto podem se complexar com o ATP. Mais precisamente. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -178- . A absorção vai de 20 a 70 %. onde vários tubos contendo diferentes concentrações de Mg foram incubados nas mesmas condições e concentrações de enzima (fosfofrutoquinase). Figura 22. Experimentos com a fosfofrutoquinase. porém a concentração necessária de ligantes só é compatível com a concentração celular de magnésio. aparentemente vitamina-D-sensível. substituindo o magnésio. de forma a uma dieta com baixo nível de magnésio proporcionar uma absorção maior.5 mg/kg de massa corpórea. ATP e substrato (frutose-6-fosfato) indica que a relação entre as concentrações de ATP e magnésio é importante para a atividade enzimática. e apenas na presença de magnésio e ATP a enzima é ativa. Plantas e carne são boas fontes desse mineral. Bioquímica do magnésio A maioria das enzimas dependentes da ATP requer magnésio.

podendo ser encontrado ligado a membranas fosfolipídicas. Estruturalmente o magnésio também apresenta funções. uma dieta completamente livre de magnésio provoca a morte. com convulsões após duas semanas.000 vezes melhor ativador. sódio ou potássio seria fatal. mesmo com o consumo normal de cálcio e vitamina D. Em experimentos controlados a concentração plasmática desse mineral foi reduzida para 10 a 30 % do valor normal (1. Deficiência de magnésio Casos de deficiência em magnésio são raros por dois motivos. Em animais. Algumas síndromes podem causar a deficiência em magnésio. Basicamente a deficiência pode ocorrer em pessoas afetadas por prolongadas diarréias e por pessoas em tratamento com certos tipos de diuréticos. Após decréscimo de nível de magnésio o nível de cálcio tende a cair. que aumentam de 30 a 160 vezes suas concentrações em cálcio. Porque ocorre a deficiência de Mg nessa situação? Resposta: A deficiência em magnésio pode ser induzida experimentalmente. tremores e fraqueza muscular. originando um excesso de gordura nas fezes. Pergunta: A esteatorréia é uma síndrome onde os ácidos graxos não são absorvidos convenientemente. arritmias cardíacas e tétano muscular. O magnésio é requerido na síntese do DNA e do RNA e de proteínas. perda de reflexo. coração e aorta. Ocorre simultânea deficiência de outros minerais como o sódio e potássio. Primeiro. enquanto uma flutuação semelhante de cálcio. os rins são capazes de reabsorver muito eficientemente o magnésio tubular. ribossomos e cromatina. Os efeitos da deficiência incluem baixos níveis plasmáticos. Os sintomas neuromusculares apresentados após longos períodos de uma dieta deficiente (aprox. na forma iônica.0 mM). o que faz crer que nesses casos o manganês é o ativados biológico dessas enzimas. Segundo. tanto em alimentos de origem animal como vegetal. assim como por várias enzimas relacionadas a síntese de carboidratos e lipídeos. uma vez que a enzima adenilato ciclase é Mg-dependente. ou pH alcalino. De qualquer forma não se trata de uma deficiência isolada de magnésio. porém cabe ressaltar que nessas enzimas o manganês é 10. são encontrados ao redor dos nervos. a quantidade disponível de magnésio é grande. principalmente em situações de baixa ingestão desse mineral. como a esteatorréia.APÊNDICE Certas enzimas requerem magnésio livre (não ligado a ATP). Essa ampla flutuação demonstrou-se tolerável. O íon magnésio é importante para a transmissão de sinais entre células. após remoção cirúrgica de partes do intestino delgado e alcoolismo crônico. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -179- . O tétano é pode ser observado quando baixos níveis extracelulares de cálcio e/ou magnésio. quatro semanas) são o tétano.2 a 2. Outro efeito é a deposição de cálcio em tecidos moles como rins.

assim como a enzima responsável pela ativação da acetil-CoA carboxilase (ver iodeto) e a arginase. Fontes animais são relativamente pobres. O magnésio nesse caso pode substituir o manganês. O peróxido de hidrogênio é decomposto em H O e O2 pela 2 catalase. A fosfopiruvato carboxilase talvez requeira manganês. Pergunta: Porque ocorre alteração dos níveis citossólicos de sódio e potássio na deficiência de magnésio? Resposta: Manganês Ainda não está definida uma RDA para o manganês. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -180- .) em uma espécie menos reativa. A deficiência de manganês pode. Essa enzima catalisa a conversão de superóxidos (O2. porém é difícil de comprovar experimentalmente que os danos são provocados por falta desse mineral. Boas fontes de manganês são grãos. frutas e vegetais. a deficiência resulta em parada do crescimento. além do aumento dos níveis de sódio e redução dos níveis de potássio nos músculos. A absorção de manganês é relativamente baixa. Bioquímica do manganês O manganês é requerido pela superoxido desmutase. A piruvato carboxilase é uma metaloenzima que contém em cada uma das suas quatro subunidades uma molécula de biotina e um átomo de manganês. Apesar disso.APÊNDICE Além dos sintomas musculares. para adultos. uma enzima chave do ciclo da uréia. aparentemente sem comprometimento da função metabólica. enzima envolvida no metabolismo dos hormônios catecolamínicos é dependente de manganês. portanto levar a danos celulares provocados por radicais. porém recomenda-se . anormalias estruturais nas mitocôndrias e retículos sarcoplasmáticos. a deficiência é muito rara e não existe caso de populações consideradas deficientes. A tirosina sulfotransferase. o peróxido de hidrogênio (H2 O2). o consumo diário de 2 a 5 mg desse mineral. Apenas de 1 a 16 % do elemento presente na dieta é absorvido.

Você poderia sugerir o porquê? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -181- . Em doses contendo de 0.4 mg de Mo. figura XX). Em todas as Mo-metaloenzimas conhecidas. porém recomenda-se uma ingestão diária de 75 a 250 ?g.025 a 1. baseada simplesmente na ingestão típica desse elemento. Nessas enzimas o molibdênio aparece na forma de cofator molibdênico (co-Mo. a desidrogenase de xantina e a oxidase de aldeído. A absorção de molibdênio é muito eficiente. Em mamíferos temos três enzimas que requerem molibdênio: a oxidase de sulfito. Deficiência em manganês Em animais a deficiência em manganês impede um crescimento normal. Esse cofator é sintetisado a partir de GTP. em geral encontramos traços de molibdênio em todos os nutrientes. Cofator molibdênico Aparentemente a deficiência de molibdênio é rara. sugerindo que a deficiência promove a dissolução dos ossos (reabsorção). pois além da eficiente abso rção. Em humanos ocorrem erupções vermelhas dispersas localizadas na pele da parte posterior do dorso. Molibdênio A exemplo de muitos nutrientes. Pergunta: O tungstênio é um antagonista do molibdênio. Inclusive a indução de deficiência em animais é difícil. A maneira mais conveniente de induzir a deficiência é a administração de um antagonista em uma dieta já deficiente em molibdênio. o molibdênio encontra-se nessa forma. 99 % é absorvido. Ratas privadas de manganês dão a luz a crias com uma série de anormalidades esqueléticas. inchaço e desorganização do retículo endoplasmático e defeitos nas membranas das mitocôndrias.APÊNDICE A indução experimental de deficiência de manganês sugere que existem ainda muitas outras funções dependentes de manganês. mas que ainda não foram elucidadas. exceção feita a nitrogenase (encontrada em plantas). ataxia e tremores. Figura 23. dificuldade de manter a postura ereta. O nível plasmático da fosfatase alcalina de cálcio aumenta. a RDA para o molibdênio não está definida.

Vinhos. porém. Deficiência Embora extremamente rara. Essa via catalítica resulta na produção de 25mmol de sulfito. A cisteína pode ser oxidada para a cisteína-sulfonato. Essa enzima pode atuar como uma dehidrogenase ou como uma oxidase. A ausência do co -Mo inibe a ação das três enzimas já citadas. cereja. A função metabólica da enzima aldeído oxidase dependente de co-Mo não está muito clara. Sulfito e sulfato O sulfito é uma substância tóxica. Essas doenças levam a danos neurológicos. Seu NOX pode variar de +4 a +6 nessas reações.APÊNDICE Resposta: Bioquímica do molibdênio O molibdênio está envolvido diretamente na catálise química. e atua como antioxidante. que é oxidado a sulfato pela sulfito oxidase. Algumas pessoas asmáticas possuem sensibilidade aumentada a sulfito. A xantina dehidrogenase catalisa a formação de ácido úrico a partir de hipoxantina. A catálise da metionina resulta na passagem de um átomo de enxofre para a cisteína. sucos de l ranja. Atua doando ou recebendo elétrons em reações de REDOX. que é posteriormente degradada para piruvato e sulfito. vagens. uma vez que outra enzima. alguns estudos puderam observar a necessidade fisiológica de molibdênio em virtude de certas doenças genéticas envolvendo falha na síntese da sulfito oxidase e do co -Mo. Provavelmente em virtude da inoperância da sulfito oxidase. Esse grupo de pessoas deve evitar alimentos aditivados com sulfito e alimentos ricos em cisteína. Sua inativação pode levar a formação de cálculos renais. A maior parte do sulfito ingerido está presente no alimento como aditivo. pêssegos desidratados são exemplos de a produtos freqüentemente aditivados com sulfito. conforme pode ser visto na seção correspondente ao molibdênio. O sulfito como aditivo impede o crescimento bacteriano. A sulfito oxidase catalisa uma das últimas reações da oxidação de aminoácidos sulfurosos. preservando a qualidade microbiológica e principalmente a cor de determinados alimentos. retardamento mental. o sulfito é convertido a sulfato. Aparentemente essas pessoas possuem baixos níveis de sulfito oxidase. a aldeído oxidase NADH-dependente é muito mais eficiente e rápida na conversão de aldeídos em ácidos carboxílicos. As enzimas dependentes de molibdênio também dependem de ferro. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -182- . deslocamento do cristalino dos olhos e morte.

Cerca de 25mmol de sulfato são gerados diariamente. São exemplos o sulfato de codroitina. Em alimentos o sulfito reage com a tiamina. Basicamente. sendo inclusive utilizado. O Zn2 +. que reage com grupos sulfidrílicos. ou simplesmente como elemento estrutural. O mínimo de zinco que deve ser ingerido diariamente é 0. Zinco A RDA paras o zinco é de 15 mg. livre. com grupos sulfato ligados a resíduos de N-acetilglicosamina e galactose. No trato urinário o sulfato combina-se com o cálcio. frango. gangliosídeos sulfatados.. Cerca de 30 % do zinco contido em uma dieta com fibras e fitato é absorvido.APÊNDICE O sulfito é uma espécie altamente reativa. A absorção de zinco. O sulfato é incorporado a diversas das substâncias já citadas através de um doador de sulfato. tem participação na transmissão nervosa no cérebro. e com menor freqüência a glutamato e aspartato. o muco gástrico é uma glicoproteína que contém cerca de 500 cadeias de carboidratos. aldeídos e cetonas. o 3-fosfoadenosina-5’-fosfosulfato (PAPS). uma seqüência de 30 aminoácidos. sulfato de heparina. ou as chamadas DNA-binding proteins. aumenta quando a quantidade ingerida é baixa. Normalmente encontra-se ligado a proteínas. é sintetisado no citoplasma e transportado para o complexo de Golgi. evitando-se superdosagens de sulfito e em condições normais do metabolismo. e o sulfato de colesterol. a exemplo de alguns outros minerais. Boas fontes de zinco são carne. Nessas enzimas encontramos estruturas denominadas zinc fingers. Por exemplo. substrato das sulfotransferases. onde pode atuar como catalisador. e frutos do mar. O sulfato está presente nos mucos secretados por células epiteliais.7 mg. impedindo sua reabsorção. mas o mecanismo exato ainda não foi completamente elucidado. Nessa estrutura encontram-se Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -183- . Uma seqüência característica de aminoácidos é muito comum em enzimas que atuam como fatores transcricionais. Destaca-se a presença de zinco em várias enzimas denominadas de fatores de transcrição. valor de reposição para o zinco perdido. que assume uma estrutura terciária num formato semelhante a um dedo. Certas dietas contendo concentrações muito elevadas de sulfato podem levar a uma certa perda de massa corpórea. Encontramos ainda sulfato em diversos hormônios e proteínas. o sulfito ingerido é totalmente oxidado a sulfato. O zinco não atua como um doador/receptor de elétrons. Não há necessidade de ingestão de sulfato. onde liga-se a resíduos de tirosina. pois esse ânion é obtido do catabolismo dos aminoácidos sulfurosos. O PAPS. Entretanto. destruindo essa vitamina. e com enzimas ligadas a FAD e NAD. O sulfato desempenha importantes funções como componente estrutural. Bioquímica do zinco Usualmente o zinco se liga nas proteínas através de resíduos de cisteína e histidina.

APÊNDICE resíduos de cisteína e histidina.0. formando cristais pouco solúveis em água. Daí o nome dado a estrutura: zinc fingers. As vesículas apresentam pH 6. ocorre uma lenta dissolução da insulina no sangue. Cada molécula de insulina associa-se com 2 a 4 átomos de zinco. e os cristais são completamente insolúveis em pHs inferiores a 7. Com a liberação em pH fisiológico.0. Na tabela apresentada a seguir estão relacionadas várias enzimas e proteínas que utilizam o zinco para alguma das funções citadas acima. A seqüência genérica de aminoácidos dos zinc fingers é a seguinte: -Phe-AA-Cys-AA-AA-Cys-(AA)3 -Ph-(AA)5 -Leu-AA-His-(AA)3 -HisAtenção: nem todas as proteínas que apresentam uma região com essa seqüência são zinc fingers. como cristais dá mais força para a matrix protéica usada no empacotamento de catecolaminas hidrolise de esfingomielina (existem outras que não dependem de zinco) estocagem de zinco ou desintoxicação síntese de lactose sistema imune transmissão de sinais celulares gliconeogênese Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -184- . Outra função do zinco é como elemento estrutural. que ligam-se a um átomo de zinco.6-difosfatase função interconverção de CO2 /HCO2 catabolismo do álcool hidrólise de grupos fosfato digestão de proteínas ingeridas digestão de proteínas ingeridas reguladora da pressão sanguínea e balanço salino eliminação de espécies reativas (superoxidos) biossíntese de heme “empacotamento” da insulina. Os zinc fingers estão envolvidos na regulação de genes realizada por hormônios e vitaminas. proteínas/enzimas anidrase carbônica álcool dehidrogenase fosfatase alcalina carboxipeptidase A carboxipeptidase B enzima conversora de angiotensina superoxido dismutase citoplasmática acido aminolevulicina dehidratase insulina (nas vesículas secretoras) vesículas contendo catecolaminas esfingomielinase metalotionina lactoalbumina/galactisiltransferase componente 9 do complemento proteína quinase C frutose 1. possibilitando a expressão de algum determinado gene. O zinco é necessário para ligar a proteína regulatória ao DNA. Está envolvido no armazenamento de insulina em vesículas das células ? do pâncreas.

que torna o zinco dessas dietas pouco biodisponível. Aparentemente a metalotionina não é vital. onde a dieta exclui carne e é baseada na ingestão de pão. a deficiência em zinco surgiu após 2 a 5 semanas de completa privação do nutriente. Em estudos envolvendo humanos . que liga-se ao elemento responsivo a metais encontrado no promotor desse gene. Os sintomas apresentados foram diarréia e o surgimento de erupções cutâneas nos pés. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -185- . portanto. através da ligação a RAS usada em processos de endocitose # HRS # indica a presença de zinc fingers O zinco é um potente indutor da expressão da metalotionina. Estudos demonstram que nessas condições de privação os rins passam a reabsorver mais eficientemente o zinco. Dietas com altos teores de Zn induzem. mas experimentos demonstraram que animais knock-out para metalotionina são mais sensíveis aos efeitos tóxicos do cádmio. virilha e face. O efeito mais pronunciado da deficiência em zinco é a baixa resposta do sistema imune. demora para cicatrização de ulcerações e redução do paladar e olfato. Metais como o cobre. mesmo em longos períodos de alimentação com baixos níveis de zinco. reduzindo sua excreção. mãos. Certas populações submetidas a uma dieta com baixa quantidade de zinco demonstram baixa estatura e retardamento do desenvolvimento sexual. Os sintomas desapareceram com a administração de zinco. Embora o pão possua quantidades até razoáveis de zinco. também possui altos teores de ácido fítico. Deficiência Embora o zinco participe de um grande número de reações enzimáticas. de forma a manter os níveis plasmáticos relativamente constantes. A metalotionina não liga-se apenas a zinco. para codifica a apo B48 ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal ligação ao DNA e transcrição basal resposta a dano no DNA sinalização celular. essas funções resistem e continuam a ser realizadas. Essas populações são comuns em países como o Egito. a expressão da metalotionina no intestino delgado. A indução ocorre através da ligação do zinco ao fator de transcrição. Irã e Turquia.APÊNDICE timulina 5’-nucleotidase glioxalase enzima editora de mRNA # # # # # # # # # fator de transcrição Sp1 fator de transcrição TFIIA receptor de glicocorticóide receptor de andrógeno receptor de hormônio esteróide receptor de ácido retinóico receptor de vitamina D poli(ADP-ribose) polimerase RAF hormônio do sistema imune quebra do fosfato de nucleosídeos 5’monofosfatos desintoxicação de aldeídos muda o mRNA codificador da apolipoproteína B100. cádmio e mercúrio também se ligam a essa proteína.

De 88 a 97% do borato ingerido é excretado na urina.. Cobalto O cobalto é um elemento essencial. face e nádegas. além da própria ingestão de cobalamina. joelhos. não existe evidência alguma que é necessária qualquer ingestão de cobalto. basta a administração oral de doses equivalentes ao dobro da RDA. Os osteoblastos são as células do nosso corpo que possuem as maiores concentrações desse Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -186- . Também ocorre diarréia e estagnação do crescimento. O tratamento é simples. Pouco se sabe sobre as nossas necessidades de consumo de borato. Pergunta: Porque a deficiência em zinco afeta o sistema imune e a maturação sexual? Resposta: Existe uma rara doença genética. a acrodermatite enteropática.APÊNDICE A suplementação de zinco possibilita a recuperação de adolescentes afetados em poucos meses. que podem estar livres ou complexados com polióis (como açúcares). e é fatal se não tratada. Com o tratamento observa-se o crescimento dos pelos púbicos e aumento dos órgãos genitais a tamanhos normais. e sim na forma de borato. apenas alguns estudos apo ntam evidências que a deficiência de borato pode promover um agravamento dos quadros de deficiência de vitamina D. Boro O boro nunca ocorre na forma atômica em meios biológicos. que provoca a deficiência em zinco. B(OH)3 e B(OH)4 . Cerca de 0. No entanto. Silício O silício aparentemente é necessário para a síntese normal da matrix orgânica dos ossos e para a respectiva calcificação dos mesmos. A doença é resultante da reduzida capacidade de absorção de zinco. A doença se manifesta nos primeiros meses de vida e produz áreas pigmentadas nos cotovelos.1mM de borato são ingeridos e rapidamente absorvidos por dia. uma vez que a vitamina B12 possui um átomo desse elemento em sua estrutura..

ou toxicidade. Outros motivos pelo qual o ferro apresenta-se praticamente todo ligado são sua baixa solubilidade e reatividade. 0. o que é muito importante. gerando íons e radicais hidroxila (reação de Fenton). o cromo representa um dos elementos mais utilizados em suplementos que visam o aumento de performance no esporte. Uma dieta deficiente em cromo resulta em uma tolerância anormal a glicose e dificuldade de retirada da glicose do plasma para as células. A deficiência de silicone afeta também a formação das cartilagens. Justamente a forma mais solúvel é a forma mais tóxica. responsável pelas reservas de oxigênio muscular corresponde a 1 % de todas as proteínas musculares. uma vez que o leite materno não é uma fonte conveniente de ferro. grande quantidade de ferro está ligada a uma proteína chamada ferritina. uma pronunciada redução da largura das epífises. incluindo a córtex ósseo fino. Em pH 7. Visando o aumento do efeito da insulina.APÊNDICE mineral. redução da flexibilidade dos ossos e ossos cranianos achatados. são boas fontes de ferro. Ferro A RDA para o ferro é 10 mg para homens adultos e 15 mg para mulheres adultas (30 mg para gestantes). O ferro este presente em diversos alimentos. com. O ferro encontrado ligado a ferritina corresponde de 5 a Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -187- . O cromo media a ação hormonal da insulina. Carne. porém a biodisponibilidade varia muito conforme a fonte.1 M d íon e -18 ferroso é solúvel. HOOH HO + HO Fe2 + Fe3 + A hemoglobina. Cromo Recomenda-se para esse mineral o consumo diário de 50-200 ? g (cerca de 1 a 3. por exemplo. proteína transportadora de oxigênio.8 ? M). corresponde a mais de 95 % das proteínas das hemácias.0. incluindo frango e peixe. Em neonatos o ferro utilizado para o crescimento do bebê é proveniente de grandes quantidades de ferro ligado a ferritina quando do nascimento. Essa proteína representa um estoque eficiente do mineral. Os íons ferrosos reagem com o peróxido de hidrogênio. A deficiência de silicone em animais leva a formações ósseas defeituosas. e carrega cerca de 4 % do ferro presente no corpo. A mioglobina. Além do ferro ligado a mioglobina e a mioglobina. Imediatamente após a absorção o cromo se liga a transferrina. enquanto a solubilidade do íon férrico limita-se a 10 M. e possui cerca de 60 % de todo o ferro presente no corpo. Pouco ferro encontra-se livre no nosso corpo.

promovendo a liberação do Fe3 +. que se trata de uma proteína transportadora. que podem apresentar o ferro ligado a um grupo heme. porém é oxidado a Fe3 + no interior da proteína. A transferrina permanece ligada ao receptor e o íon férrico permanece dentro da vesícula. dependendo das necessidades fisiológicas das células no momento. Bioquímica do ferro A transferrina é capaz de ligar dois átomos de ferro. como nas proteínas hemoglobina (Hb) e mioglobina (Mb).APÊNDICE 30 % do ferro do organismo. 5: a vesícula contendo o complexo apotransferria-receptor de transferrina funde-se novamente com a membrana e em pH fisiológico a apotransferrina dissocia-se e retorna a circulação. com a formação de uma vesícula que é internalizada. encontrado na membrana celular. que pede então atravessar a membrana e alcançar o citoplasma. que ocorre em lisossomos e atua principalmente quando há uma superdosagem de ferro no organismo. e nos citocromos. em proteínas “não -heme”. Com isso o pH é reduzido. encarregada de legar ferro para as células onde o mineral é necessário. O ferro é incorporado a ferritina como Fe2 +. A tabela abaixo relaciona algumas enzimas não -heme dependentes de ferro. Os níveis de ferritina e receptor de transferrina são regulados pelas células conforme sua necessidade por ferro. Provavelmente a redução é catalisada por uma enzima ligada a membrana. e a transferrina. 3: uma segunda vesícula contendo uma bomba de ácido liga-se a vesícula contendo as holotrensferrinas. Quando mais ferro é requerido. e transportar o metal para as células que estejam precisando de ferro. Cerca de 7 % do ferro do nosso corpo encontra-se ligado a metaloenzimas. 2: ocorre a invaginação de uma região de membrana onde encontram-se várias holotransferrinas ligadas. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -188- . possibilitando a internalização de ferro e a ligação do mesmo as enzimas que precisam do mineral. ácido ascórbico ou glutationa. Outra possibilidade de ligação é com resíduos de cisteína. aumenta a expressão de receptores de transferrina e diminui a expressão de ferritina. e as supostas fontes de elétrons são o NADH. Outras duas proteínas ligam-se ao ferro: a hemosiderina. no seu estado oxidado. O mecanismo é o seguinte: - - - - - 1: a holotransferrina se liga ao receptor de transferrina. 4: o Fe3 + é reduzido para Fe2 +.

Nesses casos a pele assume uma coloração azul. e substâncias carcinogênicas. e o indivíduo apresenta náuseas e vomito. glicocorticóides e hormônios sexuais. Catalisa a introdução de átomos de oxigênio no colesterol na biossíntese de aldosterona. Pode atuar como dehidrogenase ou como oxidase. dUTP. convertendo xantinas em ácido úrico. Enzima relacionada a síntese de hormônios esteróides a partir do colesterol. Espontaneamente uma pequena parcela de átomos de ferro presentes na Hb são oxidados. portanto uma enzima importante para a desintoxicação do organismo. A presença de nitrito aumenta a concentração de meta-hemoglobina. dCTP). comprometendo o transporte de oxigênio. O citocromo P450 e o citocromo b5 ocorrem no retículo endoplasmático. A enzima catalisa a redução de ribonucleotídeos difosfatos (ADP. A Hb possui o ferro no estado reduzido. O NADH é a fonte de elétrons da reação. O composto formado é denominado meta-hemoglobina. presentes nas hemácias são as enzimas responsáveis pela recuperação da Hb. dGTP. está presente nos citocromos. Em casos de intoxicação aguda por nitrito. altos níveis de meta-hemoglobina são formados. na cadeia respiratória. e representa cerca de 1 % da hemoglobina circulante. CDP) para os respectivos deoxiribonucleotídeos (dADP. Catabolismo de anéis purínicos. dCDP). etc. pesticidas. O P450 é responsável pela hidroxilação d drogas. GDP. a citocromo b5 e a meta-hemoglobina redutase. dGDP. dUDP. Participa também do metabolismo do álcool.APÊNDICE Enzima Aconitase Succinato dehidrogenase Ribonucleotídeo redutase Xantina dehidrogenase Adrenodoxina ? 9 -desaturase NADH dehidrogenase Coenzima Q redutase Função/via metabólica Ciclo de Krebs Ciclo de Krebs Síntese de DNA. O citocromo b5. Os citocromos das mitocôndrias são usados para geração de energia. É. Crianças são mais susceptíveis a intoxicação por nitrito. ligado a um grupo heme. Outra enzima se encarrega da conversão para (dATP. Enzima usada na síntese de ácidos graxos insaturados Cadeia respiratória Cadeia respiratória O ferro. UDP. porquê? Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -189- .

Semelhantemente a Hb. Absorção de ferro A absorção de ferro é dependente da necessidade fisiológica. um elemento que está Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -190- . porém o oxigênio apresenta maior afinidade pela Mb do que pela Hb. que reprime a formação de Fe3 +. Quanto menor a concentração de oxigênio. A afinidade do oxigênio pelo ferro heme depende da concentração de oxigênio na região próxima a hemácia. Como o ferro é absorvido como Fe2 +. Esse mecanismo é denominado efeito Bohr. O ferro encontra-se com NOX 2+. a ligação com o grupo heme é mais forte. resultando na liberação de oxigênio para os tecidos. Pergunta: Existe relação entre efeito Bohr e exercício? Explique. Cada uma delas possui um grupo heme com um átomo de ferro ligado.APÊNDICE Pergunta: Crianças são mais susceptíveis a intoxicação por nitrito. promovendo a liberação de oxigênio no tecido. Se a concentração local de oxigênio é alta. como é o caso do ácido fítico. duas a-globulinas e duas ß-globulinas. porquê? Resposta: A Hb é a proteína responsável pelo transporte de oxigênio. Em certos mamíferos mergulhadores. a afinidade do oxigênio pela Mb depende da concentração local do gás. a Mb representa de 3 a 8 % da proteína muscular. e é composta por quatro subunidades. e apenas em condições mais severas ocorre o deslocamento do oxigênio ligado a Mb. Por outro lado existem substâncias que reduzem a absorção de ferro. a afinidade da ligação do oxigênio ao ferro heme é reduzida.500. a presença de vitamina C aumenta a biodisponibilidade do mineral. Seu peso molecular é 64. como os golfinhos. Resposta: A mioglobina (Mb) é uma proteína monomérica. A porcentagem de ferro absorvido também depende da constituição do alimento. Sua função é manter uma reserva de oxigênio no tecido muscular. Em pHs mais baixos. menor a afinidade. Outra forma de regulação é a resposta a pH. Normalmente nosso organismo absorve de 20 a 50 % de ferro heme e de 1 a 40 % de ferro não heme. Isso se deve ao petencial redutor do ácido ascórbico.

As funções do cálcio estão diretamente relacionadas à formação dos ossos e dentes. devido ao fluxo menstrual. indivíduos deficientes em ferro são mais sujeitos a infecções.APÊNDICE presente em derca de 1 a 5 % nos legumes. Estudos recomendam um aumento no consumo de cálcio para 1200-1500 mg/dia por estrógeno perdido para assegurar um balanço positivo durante este período. um significante número de adultos apresentam um consumo deficiente em cálcio. configurando um quadro de anemia. Osteoporose: Cálcio. A medida da concentração de ferritina é interessante porque se trata de um diagnóstico bem prematuro. sal. A vitamina D é necessária para a melhor utilização do cálcio. A absorção de cálcio está ligada a inúmeros fatores como disponibilidade de cálcio na dieta. Suplementos de Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -191- . Cálcio O cálcio representa cerca de 1. Grande parte do cálcio (~99%) está presente nos ossos e nos dentes. modula algumas respostas hormonais e é importante na coagulação sangüínea. Certos fatores predispõem a osteoporose. as crianças durante o crescimento necessitem mais de cálcio por unidade de massa corpórea que os adultos. O fitato prejudica a absorção de outros metais bivalentes.5 a 2% do peso corpóreo. vida sedentária. A transformação de protrombina em trombina é dependente da presença de cálcio. Deficiência Em situações onde a velocidade de crescimento é grande (adolescentes. As mulheres se tornam extremamente suscetíveis a osteoporose durante a menopausa. Os primeiros sinais de deficiência envolvem o decréscimo da concentração de ferritina (proteína estoquista de ferro) no plasma. As mulheres em idade fértil. fumante. a idade. O cálcio é necessário em várias enzimas. enquanto consumo excessivo de carnes. caracterizada pela perda de matriz orgânica dos ossos. são mais susceptíveis a deficiência que os homens. até o uso de drogas. crianças) o risco de deficiência em ferro é maior. A absorção do cobre é pouco afetada. a presença de vitamina D. Não é claro o benefício dessa suplementação de cálcio na carência de estrógeno. Esse grupo apresenta a maior probabilidade de desenvolver a osteoporose. Além da própria fraqueza provocada pela anemia. Estrógeno e Exercício Embora. como os barbitúricos. quando a perda da densidade óssea acelera. Esses incluem: cor branca ou mulher asiática. álcool inibem a absorção de cálcio. assim como uma desmineralização progressiva. consumo excessivo de álcool e histórico familiar. gestantes. O consumo adequado de vitamina D facilita a utilização de cálcio. café. A queda de imunidade está relacionada com a redução da atividade da metaloenzima mieloperoxidase. A continuidade de uma dieta inadequada leva a uma diminuição da cncentração de glóbulos vermelhos no sangue. além de participar de crescimento e atuar em vários processos metabólicos. menopausa precoce. a raça. Também atua na contração muscular e na condução de estímulos nervosos. como o cálcio e o zinco. que media a produção de ácido hipocloroso em vesículas encontradas em neutrófilos.

Dados mostram que a terapia de reposição do estrógeno pode reduzir o risco de ataque cardíaco por 40 a 50% na menopausa. além de participar do metabolismo energético. O sódio e o cloro são principalmente elementos extracelulares e o potássio intracelular. São boas fontes de selênio: aipo. em sua função antioxidante. de vitamina E e ácidos graxos poliinsaturados e possivelmente de um agente infeccioso (vírus coxsackie). semelhantes ao arsênico. mama e outros órgãos. pepino e repolho. As enzimas que contêm selênio diminuem a oxidação das lipoproteínas e protegem as artérias contra a deposição do colesterol.APÊNDICE estrógeno são utilizados freqüentemente no tratamento de osteoporose. leite. e reduzir a 60% fraturas no quadril. que foi detectado em animais que pastam em terrenos com altos níveis desse elemento químico. mas certos selenídeos de hidrogênio têm grande toxicidade. brócolis. A deficiência de selênio resulta num aumento significativo do colesterol plasmático. Na china é observada uma cardiomiopatia endêmica juvenil chamada doença de Keshan que parece resultar da interação de diversos fatores como deficiência de selênio. Cloro é um ânion monovalente. Como o fósforo é muito encontrado na natureza. O selênio está presente nos alimentos na forma inorgânica e ligado a dois aminoácidos modificados. mas aumenta o risco de câncer de útero. Mais tarde. A deficiência de selênio resulta raramente em anemia e o excesso causa desordens gastrointestinais e irritação do pulmão. do ATP. age em sinergismo com a vitamina E. a sua deficiência primária é rara. O selenio não parece ser tóxico. Assim. atum. frutos do mar. Esses três minerais estão envolvidos em funções fisiológicas importantes como: balanço e distribuição de água. cebola. Sódio. na forma de selenocisteína (origem animal) ou selenometionina (origem vegetal). potássio e cloro estão presentes como íons no corpo. Selênio O interesse pelo selênio foi provocado inicialmente pela sua toxicidade devido ao envenenamento por selênio. frango. cereais integrais. É importante na absorção e transporte de nutrientes. Em 1973. balanço ácido-base e transmissão dos Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -192- . foi descoberta nos tecidos a forma mais ativa da glutationa peroxidase. Dietas com baixo teor de selênio aumentam o risco de doença cardíaca. germe de trigo. O fósforo é amplamente distribuído na natureza. equilíbrio osmótico. uma selenoenzima. Em contraste com os outros íons metálicos Na e K não participam da atividade de enzimas especificas. alho. Sódio. fígado. por exemplo. Cloro e Potássio Sódio e potássio são cátions monovalentes.O selênio participa da defesa antixidante e na proteção contra a peroxidação lipídica de membranas celulares e subcelulares. foi identificado seu papel positivo quando se provou que protegia ratos deficientes em vitamina E da necrose hepática. ovo. farelo de trigo. sendo constituinte. na regulação da atividade protéica e no balanço ácido-básico. Homens e mulheres que praticam exercícios apresentam uma maior densidade corporal em relação aos sedentários Fósforo As principais funções do fósforo são: mineralização óssea e dos dentes. cogumelos.

A bomba Na+/K+/Ca+/ATPase é importante para manutenção do potencial de membrana. A principal fonte de sódio e cloro é o sal presente em alimentos. São boas fontes de potássio: bananas. aminoácidos e outras moléculas. Os três minerais são absorvidos no trato intestinal e são excretados pela urina. O excesso de potássio pode causar disfunção miocárdica. tomate e batata. fezes e suor. leite.APÊNDICE impulsos nervosos. O excesso de sódio causa hipertensão e retenção de fluídos. vegetais folhudos. Nutrição e Esporte – Uma abordagem Bioquímica -193- . A maior deficiência no consumo desses eletrólitos envolve o potássio que pode ser ligado a hipertensão e osteoporose. transporte através da membrana de glicose. café. carnes.

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