LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN ENZIM I

Diajukan untuk Memenuhi Salah Satu Tugas Praktikum Biokimia Pangan

Oleh: Kelompok C

LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN JURUSAN TEKNOLOGI PANGAN FAKULTAS TEKNIK UNIVERSITAS PASUNDAN BANDUNG 2011

Kamis, 10 Maret 2011

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PANGAN ENZIM I
INTISARI
Percobaan yang dilakukan dalam Enzim I adalah Uji Spesifikasi Enzim, Uji Konsentrasi Substrat, dan Uji Konsentrasi Enzim. Tujuan dari percobaan Uji Spesifikasi enzim adalah untuk mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat. Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah untuk mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam jumlah konsentrasi substrat tertentu.Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi. Prinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut. Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan

semakin aktif. Prinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi.

Hasil pengamatan dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah ekstrak A yaitu pisang cocok dengan substrat katekol 0,01M, ekstrak B yaitu kacang kedelai cocok dengan substrat urea, dan ekstrak C yaitu kentang cocok dengan substrat katekol 0,01M. Hasil pengamatan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah semakin besar konsentrasi substrat makan enzim akan semakin aktif. Hasil pengamatan dari Uji Konsentrasi Enzim adalah semakin besar konsentrasi ekstrak maka kecepatan reaksi enzim semakin cepat.

I PENDAHULUAN Bab ini menguraikan mengenai: (1) Latar Belakang Percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan (4) Reaksi Percobaan. 1.1. Latar Belakang Percobaan Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Fungsi suatu
68

Kamis, 10 Maret 2011

enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun luar sel (Anonim, 2011). 1.2. Tujuan Percobaan Tujuan dari percobaanUji Spesifikasi enzim adalah untuk mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat. Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah untuk mengetahui seberapa aktif enzim tersebut didalam jumlah konsentrasi substrat tertentu. Tujuan dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah untuk mengetahui konsentrasi enzim terhadap kecepatan reaksi. 1.3. Prinsip Percobaan Prinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut. Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan semakin aktif. Prinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi. 1.4. Reaksi Percobaan Reaksi dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah sebagai berikut:

C

o

2

( N2

H

) C 2 +2 o

H + O 2 N

3H

Gambar 1. Reaksi Percobaan Uji Spesifikasi Enzim Reaksi dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah sebagai berikut:

E+ S

ES

E+ P

Gambar 2. Reaksi Percobaan Uji Konsentrasi Substrat

69

Kamis, 10 Maret 2011

Reaksi dari percobaan Uji Konsentrasi Enzim adalah sebagai berikut:

E+ S

ES

E+ P

Gambar 3. Reaksi Percobaan Uji Konsentrasi Enzim II TINJAUAN PUSTAKA Bab ini menguraikan mengenai: (1) Enzim, (2) Penggolongan Enzim, (3) Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim (4) Aplikasi Enzim dalam Kehidupan, dan (5) Komposisi Sampel. 2.1. Enzim Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi atau zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter (Anonim, 2011). Miroba merupakan sumber penting dari beberapa jenis enzim. Sebagai sumber enzim, mikroba memiliki beberapa kelebihan jika dibandingkan dengan hewan maupun tanaman, yaitu : produksi enzim pada mikroba lebih murah, kandungan enzim dapat diprediksi dan dikontrol, pasokan bahan baku terjamin, dengan komposisi konstan dan mudah dikelola. Jaringan tanaman maupun hewan mengandung bahan yang kemungkinan berbahaya seperti senyawa fenolik (pada tanaman), inhibitor enzim dan protase. Selain itu, enzim mikroba ada yang disekresikan ke luar sel sehingga memudahkan proses isolasi dan pemurniannya. Setidaknya ada 3 keuntungan yang berkaitan dengan enzim ekstra sel yaitu pertama, tidak memerlukan proses penghancuran sel saat memanen enzim (proses penghancuran sel tidak selalu mudah dilakukan dalam skala besar). Kedua, enzim protein yang disekresikan keluar sel umumnya terbatas jenisnya. Ini berarti enzim ekstrim sel terhindar dari kontaminasi
70

hal 155). 2007). secara alami enzim disekresikan keluar sel umumnya lebih tahan terhadap proses denaturasi (Jatilaksono. Hidrolase Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. 2. Liase Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya (Poedjiadi. 10 Maret 2011 berbagai jenis protein. 2006. 2. Isomerase 71 .3. 2. Enam golongan tersebut ialah sebagai berikut (Poedjiadi. 2. yaitu yang memecah ikatan ester.2.2. Ada tiga jenis hidrolase.1.Kamis. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase. 2. dan yang memecah ikaatan peptida (Poedjiadi.2. hal 153). hal 156). Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. enzim dibagi dalam enam golongan besar. 2006.2. 2006.2.2. 2. 2006. Ketiga. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry. Dalam reaksi ini yang bertidak selaku akseptor hidrogen ialah oksigen (Poedjiadi.5. Transferase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain (Poedjiadi. hal 153). 152). sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut substratnya. hal 152).2. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. memecah glikosida. 2006. Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor) (Poedjiadi. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). 2006.4. Oksidoreduktase Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan dapat dibagi dalam dua bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase.

Keadaan ini telah diterangkan 72 . 2006. Kurva Aktivitas Enzim terhadap Konsentrasi Substrat 2.6. Ikatan yang terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O.1. misalnya reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. Oleh karenanya enzim-enzim tersebut juga dinamakan sintetase. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. 2006. 2. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. hal 157). Konsentrasi Enzim Seperti pada katalis lain. hal 157).Kamis. hal 158). 2006. C-N atau C-C (Poedjiadi. Konsentrasi Substrat Hasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. 2.3. Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut. 2. C-S. 10 Maret 2011 Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.3.3. kecepatan konsentrasi enzim Aktivitas Enzim Konsentrasi Enzim Gambar 4. Ligase Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua molekul.2. kecepatan menggunakan enzim tergantung pada tersebut. suatu reaksi yang konsentrasi enzim tertentu. senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain (Poedjiadi. Akan tetapi batas konsentrasi tertentu. perubahan senyawa L menjadi D.2. Pada suatu konsentrasi substrat reaksi bertambah dengan bertambahnya (Poedjiadi.

hal 159). maka bagian aktif enzim terganggu dan dengan konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi pun akan menurun (Poedjiadi. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi. 2006. karena enzim itu adalah suatu protein. 10 Maret 2011 oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi. Bila konsentrasi substrat diperbesar. Apabila terjadi proses denaturasi.4. hal 161). hal 161). 2006. Pada konsentrasi substrat rendah. 2006. Di samping itu. yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (Poedjiadi. struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Untuk dapat terjadi kompleks substrat. Kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Enzim dapat berbentuk ion positif. sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat (Poedjiadi. 2006. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat. Dengan demikian. Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pengaruh pH Seperti protein pada umumnya. 2. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu. Suhu Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi oleh sushu. Akibat ada dua pengaruh yang berlawanan. bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit.3. ion negatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). hal 159). hal 161). Dalam keadaan ini.3. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.3. 2006. maka reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas 73 . maka akan terjadi suatu titik optimum. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. 2.Kamis. bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh dengan substrat.

Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim. 2. hal 162).Kamis. 2006. enzim dapat digunakan dalam keadaan beriku seperti enzim amilase digunakan untuk menghilangkan kanji dalam buah-buahan dan koko semasa pemrosesan jus buah-buahan dan coklat serta ditambahkan dalam proses pencairan kanji sebelum penambahan malt dalam industri alkohol (Anonim. Hambatan tidak reversible pada umumnya disebabkan oleh terjadinya proses denaturasi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang terdapat pada molekul enzim. 2007). Oleh karena itu hambatan atau inhibisi pada suatu reaksi yang menggunakan enzim sebagai katalis dapat terjadi apanila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. 2. hal 162). 2007).3.5. 2006. Pengaruh Inhibitor Telah dijelaskan bahwa mekanisme enzim dalam suatu reaksi ialah melalui pembentukan kompleks enzim-substrat. 74 . Enzim lipase digunakan untuk menguraikan lemak dalam makanan seperti daging dan bertindak balas terhadap lemak susu dalam penyediaan keju (Anoni. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak reversibel atau hambatan reversibel. Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. 2006. Hambatan reversibel dapat berupa hambatan bersaing ataua hambatan tidak bersaing (Poedjiadi. 10 Maret 2011 bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat (Poedjiadi. hal 163). 2007). Di samping itu hambatan ini dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim (Poedjiadi. pH rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim (Poedjiadi. ES.4. 2006. karena hambatan tersebut juga merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi dalam tubuh kita. Aplikasi Enzim dalam Kehidupan Dalam kehidupan harian. hal 164). Enzim protease digunakan untuk penyediaan pelembut daging bagi melembutkan daging yang liat supaya mudah dikunyah dan membantu menanggalkan kulit ikan dalam industri pengetinan ikan (Anonim.

Kamis. 2. Enzim zimase terdapat dalam yis dan digunakan dengan meluas dalam penyediaan minuman beralkohol seperti bir dan wain (Anonim. Komposisi Pisang Komposisi: Air Garam Karbohidrat Protein Lemak Ca P Fe Vitamin A Vitamin B1 Vitamin C Tabel 2. mengeluarkan kulit dari bijirin seperti gandum. 2007). Komposisi Sampel Tabel 1. Komposisi Kacang Kedelai Komposisi: Asam Amino 75 . 2007). 10 Maret 2011 Enzim selulase digunakan untuk melembutkan sayur-sayuran dengan mencernakan sebagian selulosa sayur.5. dan mengasingkan agar-agar daripada rumput laut dengan menguraikan dinding sel daun rumput dan membebaskan agar-agar yang terkandung dalamnya (Anonim.

Komposisi Kentang Komposisi: Kalium Air Karbohidrat Protein Lemak Vitamin C Niasin Vitamin B1 (Tiamin) Kalsium Fosfor Besi 76 . 10 Maret 2011 Kalsium Besi Potassium Phosphorus Vitamin B Kompleks Protein Tabel 3.Kamis.

dan (3) Metode Uji Konsentrasi Enzim. 10 Maret 2011 Natrium III METODE PERCOBAAN Bab ini menguraikan mengenai: (1) Metode Uji Spesifikasi Enzim. Metode Percobaan: 77 .1. (2) Metode Konsentrasi Substrat. Metode Uji Spesifikasi Enzim Prinsip dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah berdasarkan pada oksidasi dan dehidrogenasi dari senyawa polifenol oksidasi yang ada di dalam ekstrak yang menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan warna coklat akibat kondensasi dari zat tersebut.Kamis. 3.

dan 1 ml fenol 0.Kamis. lalu diamkan selama 5 menit. Metode Uji Spesifikasi Enzim Substrat sebanyak 1 ml urea.01M dimasukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi dan disimpan pada suhu kamar.01M. lalu diamati perubahan warna yang terjadi. Ekstrak sebanyak 1 ml dimasukkan ke dalam tiga tabung berbeda. 78 . 1 ml katekol 0. 10 Maret 2011 Gambar 5. Diamkan selama 5 menit. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP. Setelah itu. ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan.

Kamis. substrat sebanyak 15 tetes ditambah dengan aquadest 10 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi kedua. 10 Maret 2011 3. lalu disimpan pada suhu kamar. Metode Uji Konsentrasi Substrat Prinsip dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah berdasarkan semakin besar konsentrasi substrat maka enzim akan semakin aktif. Metode Percobaan: Gambar 6. Ekstrak sebanyak 1 ml dimasukkan 79 . dan substrat sebanyak 10 tetes ditambah dengan 20 tetes aquadest dimasukkan ke dalam tabung reaksi ketiga.2. Metode Uji Konsentrasi Substrat Substrat sebanyak 25 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi pertama.

Diamkan selama 10 menit lalu diamati perubahan warna yang terjadi. ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan. 3. lalu diamkan selama 5 menit. Metode Percobaan: Gambar 7. Metode Uji Konsentrasi Enzim Prinsip dari Uji Konsentrasi Enzim adalah berdasarkan pada perbedaan reaksi enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan reaksi. 10 Maret 2011 ke dalam tiga tabung berbeda. Metode Uji Konsentrasi Enzim 80 .Kamis.3. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP. Setelah itu.

(2) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Substrat. Substrat sebanyak 1 ml dimasukkan ke dalam tiga tabung berbeda. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Substrat Ekstrak Warna Hasil Urea Katekol Fenol Urea Katekol Fenol Urea Katekol Fenol Kentang (C) Kacang Kedelai (B) Pisang (A) Coklat muda Coklat tua Coklat muda Merah muda (pink) Putih susu Putih susu Bening Coklat Bening 81 + + + - Keterangan Enzim tidak bekerja Enzim bekerja Enzim tidak bekerja Enzim bekerja Enzim tidak bekerja Enzim tidak bekerja Enzim tidak bekerja Enzim bekerja Enzim tidak bekerja (Sumber: Kelompok C. 2011) . dan substrat sebanyak 1 tetes ditambah dengan 14 tetes aquadest dimasukkan ke dalam tabung reaksi ketiga. ekstrak dari ketiga tabung tersebut dimasukkan ke dalam masing-masing substrat secara bersamaan. lalu diamkan selama 5 menit. lalu disimpan pada suhu kamar. IV HASIL PENGAMATAN DAN PEMBAHASAN Bab ini menguraikan mengenai: (1) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Spesifikasi Enzim. 4. Setelah itu. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Spesifikasi Enzim 4.1. dan (3) Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Enzim.Kamis. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Tabel 4. Diamati perubahan warna yang terjadi.1.1. substrat sebanyak 5 tetes ditambah dengan aquadest 10 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi kedua. 10 Maret 2011 Ekstrak sebanyak 15 tetes dimasukkan ke dalam tabung reaksi pertama. Untuk substrat urea ditambahkan 1 tetes PP.

10 Maret 2011 Keterangan: (+) Enzim bekerja terhadap substrat (-) Enzim tidak bekerja terhadap substrat Gambar 8.Kamis. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Kacang Kedelai 82 . Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Pisang Gambar 9.

yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. suhu. tidak ikut bereaksi. konsentrasi substrat.Kamis. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. tidak membutuhkan energi. (Anonim. kerja enzim spesifik. muatan dan katakteristik hidrofilik atau hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Pembahasan Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik (Anonim. mempunyai tempat aktif. serta inhibitor (penghambat). Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.2. dan bekerja dipengaruhi oleh faktor konsentarsi enzim. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim Pada Ekstrak Kentang 4.1. Biokatalisator adalah senyawa yang mempercepat reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan struktur kimia (Anonim. dapat mempercepat reaksi (biokatalisator). 2011). 83 . 2009). 10 Maret 2011 Gambar 10. Enzim memiliki sifat-sifat yang khas yaitu. Bentuk. pengaruh pH. bekerja searah (irreversibel) atau bolak-balik (reversibel). Sebagian besar enzim bekerja secara khas. memerlukan energy aktivasi (energy untuk memecah ikatan kimia). 2011).

Hidrogen yang dilepas diterima oleh senyawa lain (akseptor) (Poedjiadi. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. ditinjau dari sisi rasa. Dalam reaksi ini yang bertidak selaku akseptor hidrogen ialah oksigen (Poedjiadi. 2010). 152). Penambahan PP pada substrat urea adalah sebagai indikator. Berarti makin tinggi katekin. hal 142). memiliki perbandingan yang terbalik. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. makin tinggi pula rasa pahit dan sepetnya (Puri. 2006. Aktivitas katekin melibatkan pengoksidasian dua molekul α-difenol menjadi dua molekul α-kuinon. yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa (donor). 2006. hal 153). untuk mengetahui enzim tersebut bereaksi atau tidak. Rasa pahit dan sepet sangat dipengaruhi oleh zat ini. Indikator PP bisa diganti dengan indikator lain yang bersifat basa juga seperti methylen blue. Dehidrogenase bekerja pada reaksi-reaksi dehidrogenase. makin tinggi katekin berarti makin bermanfaat buat kesehatan. 2008). Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. 10 Maret 2011 Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. 2011). Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat. (Poedjiadi. Akan tetapi ironisnya. mengakibatkan reduksi satu molekul oksigen menjadi dua molekul air. Katekin berperan penting di dalam menentukan aroma dan rasa. dan (Cu)n menyatakan penandaan muatan sebenarnya tembaga pada tapak aktif (Anonim. Dipandang dari sisi kesehatan. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3 (Andry. Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi pengambilan hidrogen dari suatu substrat. 2006. Katekin adalah salah satu turunan dari Poliphenol yang memiliki khasiat antioxidant yang tinggi.Kamis. Kompleks enzim-oksigen bertindak sebagai senyawa antara penghidroksilasi atau pendehidroksilasi. Substrat yang tepat untuk ekstrak pisang adalah katenol. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu substrat namun enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. karena pada substrat katenol terjadi perubahan warna hasil dari enzim yang terdapat pada ekstrak pisang yang dapat 84 .

Selain itu.1. 4. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Tabel 5.2. karena enzim katekin merupakan suatu senyawa turunan fenol yang sifantnya tidak bereaksi atau diuraikan akibat terjadinya browning. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Substrat 4.2. 10 Maret 2011 menguraikan substrat katekol.Kamis. 2011) Keterangan: (+++) Sangat Pekat (++) Pekat (+) Tidak Pekat 85 . Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Substrat Ekstrak Warna Hasil Keterangan Katekol Enzim aktif (25 Coklat tua +++ bekerja tetes) Katekol Pisang Enzim tidak (15 Coklat ++ (A) aktif bekerja tetes) Katekol Enzim tidak Coklat muda + (5 tetes) aktif bekerja Urea (25 Enzim aktif Pink tua +++ tetes) bekerja Kacang Urea (15 Enzim tidak Pink ++ Kedelai tetes) aktif bekerja (B) Urea (5 Enzim tidak Pink muda + tetes) aktif bekerja Katekol Enzim aktif (25 Coklat tua +++ bekerja tetes) Katekol Kentang Enzim tidak (15 Coklat ++ (C) aktif bekerja tetes) Katekol Enzim tidak Coklat muda + (5 tetes) aktif bekerja (Sumber: Kelompok C.

10 Maret 2011 Gambar 11. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Pisang Gambar 12. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Kacang Kedelai 86 .Kamis.

Pembahasan Substrat adalah molekul organik yang telah berada dalam kondisi siap atau segera bereaksi. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Substrat Pada Ekstrak Kentang 4. karena telah mengandung promoter. Keberadaan katalis akan mempercepat reaksi substrat menuju molekul produk. 2010). Dengan demikian 87 . Keadaan ini telah diterangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat (Poedjiadi. tanpa katalis. Walaupun demikian. makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.2. 10 Maret 2011 Gambar 13. diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat rendah. Akan tetapi batas konsentrasi tertentu. Bila konsentrasi substrat diperbesar.Kamis. segera setelah energi aktivasi reaksi kimia yang diarahkan oleh suatu promoter tercapai (Anonim. Hasil eksperimen menunjukan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. sebuah substrat akan bereaksi menuju sebuah produk. bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit.2. 2006. melalui reaksi kimiawi dengan energi aktivasi rendah yang membentuk senyawa intermediat. Untuk dapat terjadi kompleks substrat. tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. hal 159).

Kamis. 2006. Urease adalah enzim yang dapat menguraikan urea menjadi CO2 dan NH3 (Andry. makin tinggi pula rasa pahit dan sepetnya (Puri. Aktivitas katekin melibatkan pengoksidasian dua molekul α-difenol menjadi dua molekul α-kuinon. karena pada substrat katenol terjadi perubahan warna hasil dari enzim yang terdapat pada ekstrak pisang yang dapat menguraikan substrat katekol. mengakibatkan reduksi satu molekul oksigen menjadi dua molekul air. Katekin adalah salah satu turunan dari Poliphenol yang memiliki khasiat antioxidant yang tinggi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu. Kompleks enzim-oksigen bertindak sebagai senyawa antara penghidroksilasi atau pendehidroksilasi. Dalam keadaan ini. karena enzim katekin merupakan suatu senyawa turunan fenol yang sifantnya tidak bereaksi atau diuraikan akibat terjadinya browning. 2008). Indikator PP bisa diganti dengan indikator lain yang bersifat basa juga seperti methylen blue. penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya (Filzahazny. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat. hal 159). Penambahan PP pada substrat urea adalah sebagai indikator. bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat. Katekin berperan penting di dalam menentukan aroma dan rasa. Substrat yang tepat untuk ekstrak pisang adalah katenol. sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah (Poedjiadi. 2009). 2011). memiliki perbandingan yang terbalik. Rasa pahit dan sepet sangat dipengaruhi oleh zat ini. untuk mengetahui enzim tersebut bereaksi atau tidak. dan (Cu)n menyatakan penandaan muatan sebenarnya tembaga pada tapak aktif (Anonim. Dipandang dari sisi kesehatan. Akan tetapi ironisnya. ditinjau dari sisi rasa. 10 Maret 2011 konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. 88 . Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrata tau telah jenuh dengan substrat. Berarti makin tinggi katekin. makin tinggi katekin berarti makin bermanfaat buat kesehatan. 2010). Selain itu.

3. 10 Maret 2011 4. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Tabel 6.3. 2011) Keterangan: (+++) Sangat Pekat (++) Pekat 89 + .1. Hasil Pengamatan dan Pembahasan Uji Konsentrasi Enzim 4.Kamis. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Substrat Ekstrak Warna Hasil Pisang (A) 15 Coklat tua +++ tetes Pisang Katekol (A) 5 Coklat ++ tetes Pisang (A) 1 Coklat muda + tetes Kacang Kedelai Pink muda + (B) 15 tetes Urea Kacang Kedelai (B) 5 tetes Kacang Kedelai (B) 15tetes Kentang (C) 15 tetes Katekol Kentang (C) 5 tetes Keterangan Cepat bereaksi Tidak cepat bereaksi Tidak cepat bereaksi Tidak cepat bereaksi Pink ++ Tidak cepat bereaksi Pink tua +++ Cepat bereaksi Cepat bereaksi Tidak cepat bereaksi Tidak cepat bereaksi Coklat tua +++ Coklat ++ Kentang (C) 1 Coklat muda tetes (Sumber: Kelompok C.

Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Kacang Kedelai 90 . Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Pisang Gambar 15. 10 Maret 2011 (+) Tidak Pekat Gambar 14.Kamis.

3. maka reaksi akan lebih cepat.2. Pembahasan Seperti pada katalis lain. 2007). Hal ini berarti semakin besar kadar enzim. Aktivitas enzim dan kadar enzim memiliki hubungan perbandingan yang lurus. Didalam batas-batas tertentu terdapat suatu hububgan linear antara jumlah enzim dan taraf aktivitasnya. 2006. Jika konsentrasi enzim banyak. 1988). Jadi ada hubungan linier antara kecepatan reaksi enzim dengan jumlah enzim (Anonim. kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. maka kecepatan reaksi akan menjadi dua kali lipat. Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim dengan enzim yang derajat kemurniannya tinggi. Aktivitas enzim merupakan ukuran lenyapnya reaktan atau munculnya produk dari reaksi yang dikatalisis (Pelczar. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh kadar enzim. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi Enzim Pada Ekstrak Kentang 4.Kamis. hal 158). Kecepatan reaksi suatu enzim secara langsung dapat dipengaruhi oleh konsentrasi enzim. 10 Maret 2011 Gambar 16. 91 . Pada suatu konsentrasi substrat tertentu. kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Poedjiadi. semakin besar aktivitas enzim dan semakin cepat reaksi yang dikatalisis enzim. Jika jumlah enzim dua kali lipat.

Hasil pengamatan dari percobaan Uji Konsentrasi Substrat adalah semakin besar konsentrasi substrat makan enzim akan semakin aktif.01M. Saran Saran yang ingin penulis sampaikan yaitu dibutuhkan ketelitian yang dan berhati-hati dalam penambahan ekstrak dalam substrat ataupun sebaliknya.2.Kamis. Dalam mengamati pun harus betul-betul cermat agar terlihat jelas perbedaan warna yang ditimbulkan. 5. Hasil pengamatan dari Uji Konsentrasi Enzim adalah semakin besar konsentrasi ekstrak maka kecepatan reaksi enzim semakin cepat. aktivitas enzim seharusnya semakin menurun (Filzahazny. maka kecepatan rekasi yang dikatalisis enzim akan menurun karena enzim yang tersedia tidak cukup banyak untuk bereaksi dengan substrat (Filzahazny. Hal ini disebabkan banyak enzim yang bereaksi dengan substrat sehingga kecepatan reaksi tinggi dan produk banyak yang dihasilkan. Semakin menurun kadar enzim. V KESIMPULAN DAN SARAN Bab ini menguraikan mengenai: (1) Kesimpulan Percobaan dan (2) Saran. Maka produk yang terbentuk pun semakin banyak. 2009). 92 .01M. 5. Semakin banyak enzim yang berikatan dengan substrat. ekstrak B yaitu kacang kedelai cocok dengan substrat urea. Kesimpulan Berdasarkan hasil pengamatan dapat disimpulkan bahwa dari percobaan Uji Spesifikasi Enzim adalah ekstrak A yaitu pisang cocok dengan substrat katekol 0. Pada hasil percobaan. Pada percobaan kali ini dibuat larutan enzim dengan berbagai macam konsentrasi untuk dapat membandingkan kerja enzim pada berbagai konsentrasi. aktivitas enzim tertinggi (kecepatan reaksi enzimatik tertinggi) seharusnya diperoleh pada kadar enzim terbesar. kecepatan reaksi semakin meningkat dan semakin banyak kompleks enzim-substrat yang terbentuk.1. dan ekstrak C yaitu kentang cocok dengan substrat katekol 0. 2009). Kadar enzim yang bervariasi dibuat dengan pengenceran dengan aquadest. 10 Maret 2011 Apabila kadar substrat tetap dan kadar enzim turun.

Anonim. Anonim.htm. Pengetahuan http://jlcome. http://id. (2009). Anonim. 93 . http://letsbelajar. (1988).com/2009/10/25/11/.80496. Akses: 12 Maret 2011.Kamis. (2009). Marsandre. Enzim.wordpress. http://lcpang. Filzahazny. http://ayni77.com/journal/item/8/Kandungan_kacan g_kedelai.blogspot. Akses: 12 Maret 2011. (2007).org/wiki/Enzim.tripod. Jakarta. Buah dan Sayuran. Substrat. Akses: 12 Maret 2011. (2007). Aplikasi Enzim dalam Kehidupan Harian dan Dalam Industri. http://id. 10 Maret 2011 DAFTAR PUSTAKA Andry. Kandungan Kacang Kedelai. 2010.blogspot. (2005). Kentang: Sumber Vitamin C dan Pencegah Hipertensi. (2011).blogspot. Akses: 12 Maret 2011.com/enzim. Akses: 12 Maret 2011.org/wiki/Substrat.com/2009/07/10/enzim-2/. Anonim. Akses: 12 Maret 2011. Dasar-dasar Mikrobiologi.wikipedia. Ayni.html.com/2007/08/enzim.multiply. http://www. (2007). Enzim. (2010).cgi? newsid1084847086.gizi. Akses: 12 Maret 2011. Jatilaksono. http://filzahazny.net.wikipedia.html. (2007). Metabolisme. Enzim Nabati. Akses: 12 Maret 2011. Anonim.id/ind/warintek.html. Anonim.iptek.net/cgi-bin/berita/fullnews.com/2010/02/blog-post. Enzim. (2004). Penerbit: Universitas Indonesia (UI-Press). Pelczar. Akses: 12 Maret 2011. Anonim. Akses: 12 Maret 2011. http://www. http://andriqfunky. Akses: 12 Maret 2011.com/2007/10/pengetahuanenzim. Michael J.wordpress. http://wikanpurnama. Enzim.

Puri. Jilid 1. Anna. Andini Aska Dwiani.Kamis..wordpress. 10 Maret 2011 Poedjiadi. (2006). http://ndinndun.com/category/health/. Akses: 12 Maret 2011. Erlangga. (2008). Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta. Who Loves Tea?. 94 .

Sebutkan tujuan dan prinsip spesifikasi enzim! Jawaban 1. a. 10 Maret 2011 LAMPIRAN QUIZ Soal 1. Pembuatan yoghurt enzim lactose d. Pembuatan keju enzim rennin b. . dan inhibitor. konsentrasi enzim dan substrat. Rh. Fe. 4. Apa yang dimaksud dengan enzim? 2. Kofaktor adalah suatu senyawa anorganik yang dapat mempengaruhi kerja enzim contohnya Cu.Kamis. Pembuatan the enzim fenolase c. Sebutkan 4 aplikasi enzim dalam bidang kehidupan! 5. Enzim adalah suatu protein yang dapat berfungsi sebagai biokatalisator pada reaksi biokimia pada makhluk biologi 2. dan Mg 3. suhu. ion lon logam. Tujuan: untuk mengetahui karakteristik enzim terhadap substrat Prinsip: berdasarkan oksidasi hidrogenasi senyawa polifenol oksidasi yang terdapat pada suatu ekstrak bahan yang akan menghasilkan senyawa keton dan karbonil yang dapat diamati dengan perubahan warna coklat akibat oksidasi zat tersebut. pelarut organik. Pengaruh Ph. Sebutkan macam-macam kofaktor dan jelaskan! 3. Enzim lipase 5. Sebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim! 4.

c. . Prubahan pH Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. 10 Maret 2011 LAMPIRAN INTERNET 2. Temperatur Karena enzim tersusun dari protein.Kamis. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif berkombinasi dengan substratnya. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi . Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai 00c . Temperature yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. enzim tahan pada suhu rendah. b. Konsentrasi enzim dan substrat Agar reaksi berjalan optimum. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30 – 400C. bila suhu normal maka enzim akan aktif kembali . reaksi akan semakin cepat. Factor – factor yang mempengaruhi kerja enzim Factor – factor tersebut diantaranya: a. semakin banyak enzim. namun enzim tidak rusak. maka enzim sangat peka terhadap temperature. pH optimum yang diperlukan berbeda – beda tergantung jenis enzimnya. maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus sesuai. namun rusak diatas suhu 500c.

maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim. 4.inhibitor. misalnya enzim maltase menjadi glukosa. substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim. ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut: a. b. Inhibitor nonkompetitif Pada penghambatan ini.Kamis. enzim yang mengubah lemak (lipid) adalah lipase. Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. enzim – enzim yang mengadakan perubahan karbohidrat merupakan kelompok karbohidrase. Inhibitor kompetitif. Nomenklatur dan klasifikasi enzim Enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang diubah oleh enzim tersebut. 10 Maret 2011 3. jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim . Inhibitor Enzim Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor. Berdasarkan peristiwa – peristiwa yang terjadi didalam suatu reaksi . Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim . karena sisi aktif enzim berubah.

mempengaruhi kecepatan reaksi kimia. katalase. tanpa ia sendiri mengalami perubahan kimia yang bersifat permanen. protese dan lipase. Golongan Hidrolase. dehidrogenase. . Sifat – sifat Enzim : 1) Sebagai bio katalisator : . 3) Dipengaruhi suhu : .org/mw/Enzim_12. yang disimpulkan dalam suatu teori “one gene one enzyme”.Kamis. Dengan berkembangnya ilmu generika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini. artinya suatu enzim hanya aktif pada substrat tertentu. misalnya karboksilase.1" dari Enzim Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim atau kelompok enzim diatur oleh gen atau keompok gen dalam kromosom. George beadle dan Edward tatum mendapat hadiah nobel pada tahun 1958 dalam menemukan gen – gen pengandali sintesis protein dan enzim. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses . contohnya enzim – enzim peroksidase. 10 Maret 2011 maka enzim dapat digolongkan menjadi golongan berikut: a. Diperoleh "http://www. yaitu enzim yang dengan penambahan air atau dengan adanya air dapat mengubah suatu substrat menjadi hasil akhir. yaitu enzim yang dapat memecah ikatan C – C atau C – N . karboksilase dan transaminase.suhu minimum 4) dipengaruhi pH . b.suhu optimum ±400C .suhu maksimum .crayonpedia. Golongan Desmolase.jumlah tidak perlu banyak 2) Bersifat spesifik . suatu ezim hanya aktif pada pH tertentu saja 5) dapat diluar dan didalam sel.

Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku. dan Fe2+. . Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. karenanya enzim bersifat thermolabil. Mg2+. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus. menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. 10 Maret 2011 reaksi. Menurut teori kunci-gembok. sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. (lihat bagan) Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme. yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim. Berdasarkan strukturnya. yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. yang berperan sebagai gembok. Enzim adalah protein. Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam. terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim. seperti vitamin B1. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin. produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). seperti Cu2+. enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim. enzim memiliki beberapa sifat. Berbeda dengan teori kunci gembok. membutuhkan pH dan suhu yang tepat. tetapi lebih fleksibel. yaitu: 1. Enzim bekerja dengan dua cara. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor.Kamis. Jadi. enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. B2.

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut. yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim. adalah 37° C. dan lain-lain. enzim ptialin. contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Untuk hewan berdarah dingin. 3. 5. Misalnya enzim pepsin. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. pH (Tingkat Keasaman) Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing. sementara suhu optimal hewan berdarah panas. Enzim bekerja secara spesifik. dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat. inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Aktivator dan Inhibitor Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. Suhu Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Contoh lain. 6. inhibitor terbagi dua. inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim. enzim tidak aktif. 2.5-8. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim. karena bekerja di mulut yang bersuasana basa. 3. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi. Contohnya ion klorida. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih. karena bekerja di lambung yang bersuasana asam.Kamis. seperti oleh suhu. termasuk manusia. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik. memiliki pH optimal 2. konsentrasi. 4. pH. Konsentrasi enzim dan substrat . Sementara itu. Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. enzim akan mengalami denaturasi (rusak). memiliki pH optimal 7. 10 Maret 2011 2. suhu optimal enzim adalah 25° C. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan. Enzim berfungsi sebagai katalis. 4. 1. Berdasarkan cara kerjanya. yang dapat mengaktifkan enzim amilase. yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.

[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA. prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses produksi. 10 Maret 2011 . maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi. Bola abuabu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif. yang sering kali merupakan produk .Jika sudah mencapai titik jenuhnya.500 residu pada asam lemak sintase. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Struktur dan mekanisme Lihat pula: Katalisis enzim Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. sampai dengan lebih dari 2.Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. . Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Dewasa ini. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Penggunaan enzim dalam proses produksi dapat meningkatkan efisiensi yang kemudian akan meningkatkan jumlah produksi. dengan yang paling umum merupakan ribosom. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim yang diisolasi dari bakteri. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4oksalokrotonat tautomerase[10].[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya.[13] Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya.Kamis. tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.

[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom. 10 Maret 2011 langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pada tahun 1894. ia gagal dalam menjelaskan . Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase. Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. regioselektivitas.Kamis. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Sama seperti protein-protein lainnya. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tergantung pada jenis-jenis enzim.[20] Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih". [sunting] Kespesifikan Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang".[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Bentuk. denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.[21] [sunting] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.

• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26] • Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.[23] Akibatnya. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Model ini telah dibuktikan tidak akurat.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya. [sunting] Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel. Pada beberapa kasus. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.[25] [sunting] Mekanisme Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara. 10 Maret 2011 stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. misalnya glikosidase. substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. • Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat .) • Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.Kamis. Pada tahun 1958. tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

[28] [sunting] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Termodinamika Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi. efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi . dan Kesetimbangan kimia Sebagai katalis.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air. enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Enzim menstabilisasi keadaan transisi. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik.[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.Kamis. terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi. yang akan kemudian berubah menjadi produk. menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk. 10 Maret 2011 untuk bereaksi. Kesetimbangan termodinamik. Menariknya. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi.

Sebagai contoh. . Sebagai contoh. tanpa keberadaan enzim. karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim. sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. [sunting] Kinetika Artikel utama untuk bagian ini adalah: Kinetika enzim Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik. namun hanya mempercepat reaksi saja. (dalam tubuh. Lebih lanjut. Pada kondisi demikian. 10 Maret 2011 tanpa katalis. Perbedaannya adalah. reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. reaksi itu akan menjadi ireversible. yakni reaksi yang sangat eksergonik. hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P). reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. konsentrasi CO2 yang rendah) Walaupun demikian. enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi.Kamis. Namun. jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi. konsentrasi CO2 yang tinggi) jaringan (pada paru-paru. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri. Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk.

Setelah Peter Lauritz Sørensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909[44]. Maud Leonora Menten. 10 Maret 2011 Pada tahun 1902. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. Briggs dan J. Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif. namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Pada tahap pertama. Sebagai contoh. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . E. Haldane. Namun.[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri.[47] Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. apabila enzim tersebut ditambahkan. S.Kamis. subtrat terikat ke enzim secara reversible. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada. proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. membentuk kompleks enzimsubstrat. tanpa keberadaan enzim. Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v). Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi. konsentrasi garam yang . B.[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika HenriMichaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten). Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.

Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. fumarase. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat. banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Namun. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase. yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. dan pergerakan molekul secara satu atau dua . Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik. katalase. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. β-laktamase. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES. Namun. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km). disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding). Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat. perpisahan fase enzim/substrat/produk. setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat. yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain. Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax). Pada titik ini. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa. yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. dan superoksida dismutase. dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. asetilkolinesterase. 10 Maret 2011 tinggi. dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada.Kamis. melainkan oleh laju difusi.

kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan.[55] [sunting] Inhibisi Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. menghalangi pengikatan substrat.[53][54] Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.[48] Pada situasi seperti ini. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika. 10 Maret 2011 dimensi. walaupun penjelasan ini masih kontroversial. Di lain pihak.Kamis. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. .

Inhibisi kompetitif Pada inihibisi kompetitif. inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Cleland. 10 Maret 2011 Jenis-jenis inihibisi. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini .W.Kamis. Sebagai contoh. metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor enzim Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.

Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat. Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Inhibisi campuran Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif. Vmax reaksi berubah. karena substrat masih dapat mengikat enzim. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk. Jenis inhibisi ini sangat jarang. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. sehingga menghalangi pengikatan substrat. sehingga meningkatkan Km. Pada inhibisi kompetitif. Inhibisi tak kompetitif Pada inhibisi tak kompetitif. inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan balik. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif.Kamis. Inhibisi non-kompetitif Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. 10 Maret 2011 ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Km tetaplah sama. kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut. produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S. kelajuan maksimal reaksi tidak berubah. namun hanya dapat dengan komples ES. Namun. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. . namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Pada banyak organisme.

seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel. dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot. Namun. 10 Maret 2011 Oleh sebab itu. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin.Kamis. misalnya HIV integrase dan transkriptase balik. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin. banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas. obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina. inhibitor sering digunakan sebagai obat. sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel. . Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Kegunaan inhibitor Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim. dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif. metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel. seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Sebagai contohnya.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama.[58] [sunting] Fungsi biologis Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit.

Oleh karena itu.Kamis. lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman. jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.[62] Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu. Glukosa. sebagai contohnya. produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. 10 Maret 2011 Enzim lusiferase pada kunang-kunang memiliki kofaktor lusiferin (kuning-hijau) yang dapat memancarkan cahaya. Enzim-enzim yang berbeda. reaksi ini tetap berjalan. namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat. sehingga dapat diserap. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil. sehingga dapat diserap oleh usus. dan menghasilan lintasan metabolisme. [sunting] Kontrol aktivitas Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel. bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik . Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Pada hewan pemamah biak. Namun. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. dapat bereaksi secara langsung dengan ATP. terlalu besar untuk diserap oleh usus. yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa. 1. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. jika heksokinase ditambahkan. sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. proses ini berjalan dengan sangat lambat. Tanpa enzim. contohnya. Sebagai contohnya. Dan sebenarnya. Dalam lintasan metabolisme. Setelah reaksi katalitik terjadi. Molekul pati. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Tanpa keberadaan enzim. dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel.

sebagai respon terhadap insulin. sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme. dan glikosilasi. miristoilasi. Contohnya. 10 Maret 2011 seperti penisilin karena enzim yang disebut betalaktamase menginduksi hidrolisis cincin betalaktam penisilin. 4. Contohnya. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup. dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi. dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Sebagai contoh. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. 2. retikulum endoplasma. asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. dan aparat golgi. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat. fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Ia dapat meliputi fosforilasi. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri.[64] Contoh lain .Kamis. Enzim dapat dikompartemenkan.[63] 3. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional.

5. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Contohnya. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.[65] . Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.Kamis. hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. 10 Maret 2011 modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful