Aminoácidos

Los alfa aminoácidos tienen tanto un

amino como un carboxilo unido al mismo
átomo de carbono (α).

Dos representaciones de un α-aminoácido.

Aunque existen más de 300 aminoácidos
diferentes en la naturaleza, sólo 20 de ellos
aparecen en las proteínas.

La hidrólisis completa ácida, básica o enzimática

de las proteínas produce 20 L-α-
aminoácidos, los mismos 20 aminoácidos están
presentes en las proteínas de todas las formas
de vida- vegetal, animal o microbiana. Sin
embargo algunas proteínas contienen derivados
de aminoácidos que son generados después de
la incorporación del amino a la molécula
proteica.
Clasificación de los 20 aminoácidos

No polar Polar

Alanina Arginina
Isoleucina Ácido aspártico
Leucina Asparagina
Metionina Cisteína
Fenilalanina Ácido glutámico
Prolina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Histidina
Lisina
Serina
Treonina
Tirosina
Formas iónicas de los aminoácidos

Los aminoácidos portan por lo menos 2 grupos ácidos

débiles ionizables, a un pH ácido, un -COOH y un – NH3+.

En solución, 2 formas de estos grupos, una cargada y

otra sin carga, existen en equilibrio protónico.

R-COOH R-COO + H+

R-NH3+ H+ + R-NH2
R-COOH y R-NH3+ representan los medios
protonados o acídicos en estos equilibrios.
R-COO y R-NH2 son las bases conjugadas (es
decir, los aceptores de protones) de los ácidos
correspondientes.

Aunque el R-COOH y el R-NH3+ son ácidos débiles,

el R-COOH es un ácido varios miles de veces más
fuerte que el R-NH3+. Al pH del plasma sanguíneo o
del líquido intracelular, los grupos carboxilo existen
casi enteramente como Ion carboxilato, R-COO .
Estructura de los aminoácidos
Todas las proteínas son polímeros, y los
α–aminoácidos son los monómeros que se
combinan para formarlas.
El grupo amino está unido al carbono α, el
carbono contiguo al grupo carboxilo; de aquí
proviene el nombre de α -aminoácido.
Al carbono α de cada aminoácido y también
están unidos un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral ( R ). Los distintos α-aminoácidos
se diferencian por sus cadenas laterales.
El pKa de los grupos carboxilo y amino de
los α-aminoácidos es aproximadamente 2
y 10,respectivamente.

Por consiguiente, en la proximidad del pH

neutro, el grupo carboxilato habrá perdido
un protón y el grupo amino habrá captado
un protón, para dar la forma zwitterion
( forma en que por regla general
escribimos las estructuras de los
aminoácidos ).
La carga neta de un aminoácido depende del pH o de
la concentración de protones, de la solución circundante,
la capacidad para alterar la carga en los aminoácidos o
en sus derivados manipulando el pH facilita su
separación física.
El pH isoeléctrico (pI) de un aminoácido es aquel pH en
el cual no porta carga neta.
Isómeros ópticos de los aminoácidos

Con excepción de la glicina, cada aminoácido

tiene por lo menos un átomo de carbono
asimétrico y, por consiguiente, es ópticamente
activo (gira el plano de la luz polarizada).

Aunque algunos de los aminoácidos que se

encuentran en la proteínas son dextrorrotatorios
y otros levorrotatotios a pH 7.0, todos tienen
configuraciones absolutas de L-gliceraldehído y,
por lo tanto, son L- α-aminoácidos.
La treonina, isoleucina, 4-hidroxiprolina e
hidroxilisina tienen 2 átomos de carbono
asimétricos y por esto existen en 4 formas
isómeras. De estas sólo un isómero se
encuentra en las proteínas.

Varios aminoácidos en estado libre o

combinado, desempeñan papeles importantes
en los procesos metabólicos. Muchos
aminoácidos adicionales se encuentran en las
plantas o en los antibióticos. Más de 20
D-aminoácidos ocurren en la naturaleza.
Estos incluyen a la D-alanina y el ácido
D-glutámico de ciertas paredes celulares
bacterianas y una variedad de D-aminoácidos
en los antibióticos.
 • GLOSARIO
• Grupo Amino: es un grupo funcional derivado
del amoniaco o alguno de sus derivados
alquilados por eliminación de uno de sus átomos
de hidrógeno.
• Grupo Carboxilo: constituyen un grupo de
compuestos que se caracterizan porque poseen
un grupo funcional llamado grupo carboxilo o
grupo carboxi (–COOH); se produce coinciden
sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH)
y carbonilo (C=O).
• Hidrólisis: es un grupo funcionl compuesto de
oxígeno e hidrógeno
• Isómeros: compuestos que tienen la misma
fórmula molecular pero diferente fórmula
estructural (y por tanto diferentes propiedades).
Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter
dimetílico.
• Glicina: Es el aminoácido más pequeño y el
único no quiral de los 20 aminoácidos presentes
en la célula.
• Quirial: El término se refiere a un
comportamiento diferenciado de dos entes que
son uno simetría especular del otro
• zwitterión:(del alemán "zwitter"
"híbrido", "hermafrodita") es un compuesto
químico que es eléctricamente neutro pero
que tiene cargas formales positivas y
negativas sobre átomos diferentes.
• pKa: es parecido al pH, es la fuerza que
tienen las moléculas de disociarse (es el
logaritmo negativo de la constante de
disociación de un ácido débil).
• pKa=-log10Ka
• Ka= contante de disolucion
 Los L-α-aminoácidos presentes en las
proteínas

• Aminoácidos alifáticos

Glicina Gli [G]

Alanina Ala [A]
Valina Val [V]
Leucina Leu [L]
Isoleucina Ile [ I ]
• Aminoácidos con cadenas laterales
que contienen Hidroxilo

Serina Ser [S]

Treonina Tre [T]
Prolina Pro [P]
Cisteína Cis [C]
Metionina Met [M]
• Aminoácidos Aromáticos

Arginina Arg [R]

Lisina Lis [K]
Histidina His [H]
Fenilalanina Fen [F]
Tirosina Tir [Y]
Triptófano Trp [W]
• Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido aspártico Asp [D]

Asparagina Asn [N]
Ácido glutámico Glu [E]
Glutamina Gln [Q]
 α-aminoácidos que ejecutan funciones
en el metabolismo de los mamíferos

•Homosisteína Intermediario en la biosíntesis de la metionina.

•Acido cisteinsulfínico Intermediario en el catabolismo de la

cisteína.
•Homoserina Intermediario en el metabolismo de la
treonina, del aspartato y de la metionina.

•Ornitina Intermediario en la biosíntesis de la urea.

•Citrulina Intermediario de la biosíntesis de la urea.

•Dopa Precursora de la melanina.

•3-Monoyodotirosina Precursora de las hormonas

tiroideas.

•3,5-Diyodotirosina Precursora de las hormonas

tiroideas.

•3,5,3´- Triyodotironina (T3) Precursora de las hormonas

tiroideas.

•Tiroxina Precursora de las hormonas

tiroideas.

•(3,5,3´,5´-tetrayodotironina) (T4) Precursora de las hormonas

tiroideas.

•B-Alanina Parte de la coenzima A y de la

vitamina patentenina.
•Taurina Ocurre en la bilis combinado con los
ácidos biliares.

•Ácido y-aminobutírico Neurotransmisor formado a partir del

glutamato en el tejido encefálico.

•Ácido B-aminoisobutírico Producto final del catabolismo de las

pirimidinas en la orina de algunas
personas.
 Propiedades físicas de los
aminoácidos
Solubilidad, casi todos los aminoácidos son
fácilmente solvatados en solventes polares
como el agua y el etanol y por lo tanto, son
solubles en ellos, pero insolubles en solventes
no polares como el benceno, el hexano o el
éter. Sus elevados puntos de fusión (superiores
a 200 ° C) reflejan la presencia de grupos
cargados- esto es, la elevada energía necesaria
para vencer las fuerzas iónicas que mantienen
la malla cristalina.
Los aminoácidos aromáticos triptófano, tirosina,
histidina y fenilalanina absorben la luz violeta.
 Reacciones Químicas de los
aminoácidos
Los grupos carboxilo y aminoácidos muestran todas las reacciones
que se pueden esperar de estas funciones, por ejemplo, formación
de sales, esterificación y acilación.

Reacciones de coloración

La descarboxilación oxidativa de los α-aminoácidos con ninhidrina

produce CO2 NH3 y un aldehído con un carbono menos que el
aminoácido original. La ninhidrina reducida luego con el aminoácido
liberado formando un complejo azul que absorbe al máximo la luz
con longitud de onda de 570 nm. Este color constituye la base de
una prueba cuantitativa para los α-aminoácidos que pueden
detectarse en cantidades tan pequeñas . Otras aminas distintas a
los α-aminoácidos también reaccionan con la ninhidrina formando
un color azul, pero sin desprendimiento de CO2. El
desprendimiento de CO2 es así indicador de un α-aminoácido.
Formación de enlaces peptídicos
La reacción más importante de los aminoácidos es la
formación del enlace peptídico. En principio, la
formación del enlace peptídico involucra la eliminación
de un mol de agua entre el grupo α-amino de un
aminoácido y el grupo α-carboxilo de un segundo
aminoácido. Sin embrago esta reacción no procede en
la dirección descrita, puesto que la constante de
equilibrio favorece fuertemente la hidrólisis del enlace
peptídico. Para sintetizar enlaces peptídicos entre 2
aminoácidos, el grupo carboxilo debe ser activado
primero químicamente, este puede incluir la conversión
anterior de un cloruro ácido. Biológicamente la
activación incluye la condensación inicial con el ATP.
Se llama enlace peptídico al enlace amina
formado entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente.

Aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

(Proporción sombreada)
 aminas: son compuestos químicos
orgánicos que se consideran como
derivados del amoniaco y resultan de la
sustitución de los hidrógenos de la
molécula por los radicales alquilo.
• Hidroxilo es un grupo funcional
compuesto de oxígeno e hidrógeno, O-H
es característico de los alcoholes.
urea: Es el principal producto terminal del
metabolismo de proteínas en el hombre y
en los demás mamíferos.
• Esterificación: al proceso por el cual se
sintetiza un éster. Un éster es un
compuesto derivado formalmente de la
reacción química entre un oxácido y un
alcohol.
• Ninhidrina: Reactivo tóxico para la piel
y membranas mucosas. Se usa en el
ensayo químico de enlaces peptídicos, o
sea, en las determinaciones de proteínas,
y tiene propiedades radiosensibilizantes.
 ESTRUCTURAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
Existen varias clases diferentes de cadenas
laterales o grupos “R”. Una de las
propiedades mas importantes de las
cadenas laterales de aminoácidos, es su
capacidad de interacción con los solventes
acuosos, es decir su grado de polaridad o
no polaridad. COO-
+
H 3N C H
Cadena lateral
o grupo R R
 POLARIDAD DE LOS ENLACES

• La polaridad se da cuando dos átomos están

unidos por un enlace covalente y comparten
electrones. Se forma un polo negativo y otro
positivo debido a la atracción de electrones
al núcleo, se dice que este es un enlace
polar o que tiene polaridad.
• Los aminoácidos con cadenas laterales
polares se dice que son hidrofílicos (afines al
agua), ya que pueden formar interacciones
débiles con las moléculas de agua. Las
cadenas laterales de los aminoácidos
hidrofílicos contienen átomos
electronegativos, como el O y el N. Algunos
aminoácidos son no polares, o hidrofóbicos,
porque sus cadenas laterales están
formadas principalmente de cadenas
hidrocarbonadas.
• Los aminoácidos pueden ser divididos en
dos amplios grupos basándose en si son
polares o no polares, los grupos R unidos
al átomo α de carbono.
Un grupo Apolar es aquel que no tiene
ninguna diferencia de carga de una
región, en tanto que un grupo polar tiene
diferencia de carga.
Clasificación de los aminoácidos sobre las
polaridades de sus grupos R.
 Clasificación de aminoácidos
Aminoácidos con cadenas laterales
alifáticas
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,
sus cadenas laterales son hidrocarburos
saturados. Todos estos aminoácidos son
de tipo hidrófobo.
Suelen ocupar el interior de las proteínas
globulares, donde contribuyen a la
estructura global de la proteína, debido al
efecto hidrofóbico.
 Aminoácidos alifáticos

Metil
hidrogeno isopropil

Glicina Alanina Valina

Sec-butil Iso-butil

Leucina Isoleucina
 Aminoácidos con cadenas laterales que
contienen hidroxilo o azufre.
La serina, treonina, cisteína y metionina.
Los aminoácidos cuyas cadenas laterales
poseen átomos de azufre, son la cisteína,
que posee un grupo sulfhidrilo, y la
metionina, que posee un enlace tioéster.
Los aminoácidos que tienen cadenas
alifáticas hidroxiladas, son la serina y la
treonina. El grupo hidroxilo hace de estos
aminoácidos mucho más hidrofílicos.
Aminoácidos con hidroxilo o
azufre

Cisteina, Cys, C Metionina, Met, M

Serina, Ser, S Treonina, Thr, T

 Aminoácido cíclico

• La prolina también tiene una cadena

lateral de naturaleza alifática, pero difiere
de los demás aminoácidos en que su
cadena lateral está unida tanto al carbono
alfa como al nitrógeno del grupo amino.
 GLOSARIO
Hidrofílico: comportamiento de una molécula
que tiene afinidad por el agua.
Hidrocarburo: compuesto orgánico formado
únicamente por átomos de carbono e
hidrogeno.
Alifático. Hidrocarburo saturado de cadena
abierta con enlace sencillo C - C.
Aminoácidos
aromáticos
• En esta grupo los aminoácidos posee un
anillo aromático en su cadena lateral. La
fenilalanina es una alanina que lleva
unida un grupo fenílico. La tirosina es
como la fenilalanina con un hidroxila en su
anillo aromático, lo que lo hace menos
hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano
tiene un grupo indol.
Aminoácidos ácidos
y sus amidas
• En este grupo encontramos dos
aminoácidos con cadenas laterales de
naturaleza ácida y sus amidas
correspondientes. Estos son el ácido
aspártico y el ácido glutámico (a estos
aminoácidos se les denomina
normalmente aspartato y glutamato par
resaltar que sus cadenas laterales están
cargadas negativamente a pH fisiológico).
Los derivados sin carga de estos dos
aminoácidos son la asparragina y la
glutamina que contienen un grupo amida
terminal en lugar del carboxilo libre.
El ácido aspartico y el ácido glutámico son
los únicos aminoácidos que llevan cargas
negativas a pH 7

Ácido aspártico, Asp, D

Ácido glutámico, Glu, E

Aminoácidos
básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas
laterales muy polares encontramos tres
aminoácidos básicos: lisina,arginina e
histidina. Como los aminoácidos básicos y
ácidos, también son claramente hidrófilos
y tienden a encontrarse en la superficie de
las moléculas de proteínas, en contacto
con el agua que los rodea.

Lisina
Arginina
 Glosario
• Hidrofilo: que absorbe el agua con
facilidad.
• Hidrofobico: que no absorbe el agua con
facilidad.
• Polar: Una sustancia es polar cuando sus
moléculas se reordenan ante la presencia
de un campo eléctrico.