You are on page 1of 15

ENZIM

Makalah Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Fisiologi Tumbuhan yang dibimbing oleh Ibu Ir. Nugrahaningsih, M.P.

Oleh: Kelompok 7 Off H 2010

Kristin Kusuma Ratih Munzaini Abdillah Ana fithria Mahfudho Elly Citra Widyarnes Niwangtika Defina Nuryagunnah Amanda Sofi Rachmania

100342404639 100342404637 100342404635 308342410453 100342404666 100342404263 100342404661

UNIVERSITAS NEGERI MALANG FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM JURUSAN BIOLOGI Februari 2012

Tumbuhan juga menghasilkan sejumah senyawa – senyawa kompleks yang disebut metabolit sekunder. jamur. dan mitosis terdapat dalam inti. tetapi terdapat dalam kompartemen – kompartemen. A. karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. dan hormon yang mengkomunikasikan berbagai bagian dari tumbuhan untuk mengontrol dan mengkoordinasi proses perkembangan. untuk respirasi terutama terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Ratusan senyawa harus dibentuk untuk menghasilkan organel . Pengelompokan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses – proses seluler karena dua hal. ENZIM DALAM SEL Enzim tidak tercampur merata di seluruh sel. Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kloroplas. dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang berkompetisi dan juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat lain dalam sel. Selain itu tumbuhan juga menghasilkan vitamin yang berguna bagi tumbuhan (dan juga manusia). Jika tidak ada enzim. (2) membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan. RNA. yang mungkin berperan melindungi tumbuhan terhadap insekta. Reaksi – reaksi kimia yang berlangsung dalam sel hidup secara keseluruhan disebut metabolisme. atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu. (1) membantu memastikan bahwa konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat. Keuntungan – keuntungan enzim ini diikuti pula dengan kekurangan – kekurangannya yaitu enzim adalah molekul protein yang besar dan pembentukannya memerlukan sejumlah energi. dan patogen – patogen yang lain.ENZIM Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel. Enzim untuk sintesis DNA.organel dan struktur – struktur lain yang terdapat dalam sel. Berbagai senyawa dapat disintesis oleh sel – sel hidup. bakteri. Enzim sangat penting dalam kehidupan. .

menunjukkan bahwa elektron dilepaskan dari sitokrom tertentu. disertai beberapa contoh. suatu enzim utama dalam respirasi. Namun contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan. Tiap enzim dinamai menurut sistem baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang tapi lebih deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. dan masih bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Sebagai contoh. Sebagai contoh. misalnya membran yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula fosfat yang dihasilkan fotosintesis keluar. sitokrom oksidase.Namun penegelompokan enzim dalam kompartemen – kompartemen tidak absolut. Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase. Pada kedua sistem tersebut nama enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis reaksi yang dikatalisis. Senyawa – senyawa itu kemudian oleh sejumlah enzim diluar kloroplas dilibatkan dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang penting untuk tumbuh serta pemeliharaan tumbuhan. B. dan molekul yang disingkat NAD adalah penerima atom hidrogen. Tabel berikut mencantumkan enam kelas utama enzim berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis. yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima elektron. Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu Kelas kelas Oksidoreduktase Oksidase dan sub Jenis reaksi Melepas dan menambah elektron atau elektron dan hidrogen Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada . menunjukkan enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi. mengoksidasi molekul sitokrom . TATANAMA ENZIM Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup. Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom hidrogen dari asam malat. sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase.

KLASIFIKASI ENZIM Enzim dapat diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi kimia yang dikatalisis. yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida). R1CO – OR2 HOH R1COOH + R2OH Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu : 1) Karbohidrase. yaitu: a. Enzim hidrolase Mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya.oksigen Reduktase Dehidrogenase Transferase Kinase Hidrolase Proteinase Ribonuklease Deoksiribonuklease Lipase Liase Menambahkan elektron atau hidrogen Melepaskan hidrogen Memindahkan gugus senyawa kimia Memindahkan gugus fosfat. Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. misal : a) Amilase. terutama dari ATP Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air Menghidrolisis protein (ikatan peptida) Menghidrolisis RNA Menghidrolisis DNA Menghidrolisis lemak Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu gugus kimia Menata kembali atom-atom pada suatu molekul untuk membentuk isomer atau Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya Menggabungkan subunit (monomer) sehingga terbentuk polimer Isomerase Ligase sintetase polimerase C. .

yaitu enzim yang menguraikan gelatin. Enzim oksidasi-reduksi Mengkatalisis pengambilan atau penambahan hidrogen. 2) Fosfatase. b) Gelatinase. yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat. yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu. e) Selulase.2 (C6H10O5)n + n H2O amilase amilum n C12H22O11 maltosa b) Maltase. yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino. 3) Proteinase atau Protease. RH2 + A RO + ½ O2 R2+ R + AH2 (Pengambilan Hidrogen) RO2 (penambahan oksigen) R3+ + E. yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. contohnya : 1) Lipase. Contohnya: a) Peptidase. b. yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester. 2) Esterase. yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. d) Laktase. c) Renin. Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi: a) Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa C12H22O11 + H20 maltosa 2 C6H12O6 glukosa c) Sukrase. yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein. oksigen atat elektron dari atau ke substrat. yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. b) Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen. emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) f) Pektinase. yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.(pengambilan elektron) .

Yang termasuk dalam kelompok enzim ini transglikolidase. transmetilase. Enzim transferase Mengkatalisis pemindahan satu gugus dari molekul donor ke satu molekul aseptor. kecuali yang ditambahkan fosfat dan bukan air. Contoh yang paling terkenal antara lain: enzim glutamat-aspartat transminase. Satu enzim yang mengkatalisis penambahan CO2 adalah karboksidismutase. Enzim fosforilase Mengkatalisis penambahan atau pengambilan asam fosfat ke atau dari substrat. Asam glutamat asam γ-aminobutirat + CO2 f. Enzim karbosilase Mengkatalisis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Aktivasi enzim inin hampir analog dengan enzim hidrolisis. Enzim ini mengkatalisis pemindahan satu gugus asam amino dari asam glutamat ke asam oksiloasetat membentuk asam aspartat. COOH CH2 CH2 CHNH2 Asam Glutamac glukosa-1-fosfat COOH CH2 C=O COOH asam oksaloasetat e. transpeptidase. Pati + fosfat d. Enzim isomerase Mengkatailsis perubahan gula aldosa dari menjadi ketosa. Misalnya perubahan glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim heksosafosfat isomerase. .5fosfat. transasilase.c. Enzim ini penting dalam fotosintesis yang mengkatalisis karboksilase ribolusa-1. transmilase.

Gugus prostetik . Contohnya. Tidak seperti enzim. D. Enzim epimerase fruktosa-6-fosfat Mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivat gula menjadi epimernya. Contoh epimerase adalah perubahan dapat balik xilulosa-5-osfat menjadi ribolusa-5-fosfat. KOFAKTOR Kofaktor yaitu banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan komponen non-protein.Glukosa-6-fosfat g. 2. Enzim yang terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim. yaitu: 1. amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium. tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Ion – ion anorganik sebagai aktivator enzim Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Kofaktor akan dibedakan menjadi tiga tipe berdasarkan ikatannya. kofaktor itu stabil pada suhu relatif tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi.

Enzim bersifat termolabil.Namun. dan sitokrom oksidase. antara lain katalase. maksimum 400C. Enzim mempercepat laju reaksi tapi tidak ikut bereaksi. Pada keadaan teroksidasi berfungsi dalam katalisis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan enzim dalam tumbuhan (dan hewan). Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim. yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. 3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu. Contohnya pada enzim katalase. Enzim bersifat sebagai biokatalisator. 2. Contohnya adalah heme. E. peroksidase. 4. 3. NAD (nikotinamid adenin dinukleotida) yang berasal dari vitamin asam nikotinat terdapat dalam bentuk tereduksi dan teroksidasi. Gugus prostetik dari sitokrom berperan sebagai pembawa elektron. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Enzim merupakan senyawa protein. Koenzim Koenzim yaitu banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya. hanya berfungsi untuk mempercepat reaksi yang dapat digunakan berulang – ulang ( satu katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3 bahkan lebih reaksi). enzim bersifat lebih spesifik hanya digunakan untuk satu reaksi saja ( satu enzim hanya untuk satu reaksi). Katalisator bersifat umum. Enzim akan rusak jika di panaaskan sampai suhu tertentu.Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Misalnya enzim katalase menguraikan hydrogen . Suhu: optimum 300C. NADP. Misal. koenzim A dan ATP. Contoh koenzim adalah NAD. jika suhu terlalu panas maka enzim tidak dapat bekerja optimal. SIFAT – SIFAT ENZIM 1. pH dll . Enzim bersifat spesifik . minimum 0 0C. satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat .

luas permukaan besar. yang disebut holoenzim. substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim.Struktur enzim tetap baik sebelum dan sesudah reaksi. Jika diibaratkan dengan suatu alat. 5.peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) . 1. tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect). Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. F. Enzim bersifat koloid. tergantung dari enzimnya. Contoh. tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk (feed back effect). Enzim dapat di pacu dan di hambat cara kerjanya. Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: a. dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan. bersifat hidrofil . substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat Pemacu aktivitas enzim: Konsentrasi substrat. bersifat tidak tahan panas. Konsentrasi substrat. 6. Enzim merupakan kunci inngris yang hanya bisa di gunakan pada baut tertentu saja. MEKANISME ENZIM Enzim tersusun atas dua bagian. dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. . Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect) b. Apoenzim Apoenzim adalah bagian protein dari enzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen. bagian tersebut disebut sisi aktif. Model kunci gembok (block and key) Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat . a. Akan tetapi. Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Misalnya. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). yautu model kunci gembok dan induksi pas. mengandung ribose dan fosfat. seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat). Koenzim bersifat termostabil (tahan panas). Koenzim Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Ada dua cara kerja enzim .2. Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen. Setiap enzim memiliki sisi aktif yang tersusun dari sejumlah asam amino. koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. seperti NAD atau donor dari gugus kimia. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik. .

Model kunci gembok (block and key) b. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks. Induksi pas (model induced fit) Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Setelah produk dihasilkan. .sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. b.Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Induksi pas (model induced fit) Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya. maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi sampa kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. kemudian enzim dilepaskan. Keterangan: a. bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk kompleks enzim-substrat. Enzim meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan untuk reaksi).

Enzim memiliki sisi aktif. Pada sisi ini. terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. enzim dan substrat harus saling komplementer. sehingga mampu bersaing untuk menempati tempat aktif enzim. 2002). G. Inhibitor kompetitif Inhibitor kompetitif merupakan penghambat enzim yang bekerja dengan cara mengurangi produktivitas enzim dan mencegah substrat untuk memasuki tempat aktif (Campbell. INHIBITOR Inhibitor Enzim merupakan zat yang menghambat kerja enzim. yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. 1. Agar dapat bereaksi. Untuk menghalangi hal tersebut terjadi dilakukan penambahan lebih banyak . Inhibitor ini dikelompokkan menjadi 2 macam yaitu Inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetititf. maka konsentrasi molekul enzim yang aktif akan berkurang sehingga laju reaksi akan menurun. Jika kombinasi antara enzim dan inhibitor ini terbentuk. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Inhibitor kompetititif umumnya mempunyai struktur hampir sama dengan subsrat.

substrat asli dari enzim sehingga dapat mengatasi pengaruh inhibitor kompetitif. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim ini mengubah bentuknya (Campbell. Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim. Sebaliknya inhibitor ini menghambat reaksi enzimatik dengan cara berikatan dengan bagian lain dari enzim tersebut. Sehingga meskipun substrat asli berikatan dengan enzim. Gambar : ilustrasi dari substrat enzim dan inhibitor kompetitif 2. membentuk fumarat dan enzim barikatan FADH2. Tetapi karena tidak terjadi pengambilan H. 2002). Contoh dari inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang disebabkan malonat terhadap kerja enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi dalam mitokondria untuk melangsungkan reaksi siklus krebs. maka tidak terjadi reaksi. Enzim suksinat dehidrogenase yang berikatan dengan malonat tidak mampu mengkatalis dehidrogenasi suksinat dan respirasi terhambat. Malonat berkombinasi balik dengan enzim suksinat dehidrogenase menggantikan suksinat. Inhibitor non kompetitif tidak mempunyai struktur yang serupa dengan substrat dan membentuk kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada tempat aktif. Pengaruh dari inhibitor non kompetitif ini tidak dapat diatasi . katalis tidak dapat berlangsung. Inhibitor non kompetitif Inhibitor non kompetitif merupakan penghambat yang secara tidak langsung bersaing dengan substrat pada tempat aktif. Enzim mengambil dua atom H dari suksinat dan menambahkannya ke gugus prostetik FAD yag terikat pada enzim.

Laju reaksi akan terus menurun dengan meningkatnya konsentrasi inhibitor.hanya dengan meningkatkan konsentrasi substrat asli. Gamabar : ilustrasi substrat enzim dan inhibitor non kompetitif .

Jakarta: UI PRES. Jakarta: Raja Grafindo Persada. 2011. Cara kerja enzim.blogsome. Addison Wesley Longman. Dasar – dasar Fisiologi Tumbuhan. Poedjiadi. Lakitan.2011.. Campbell. Diakses 2012. Cara kerja enzim. tanggal 21 Februari . (www.com/2011/08/16/ enzim/).crayonpedia. Sasmitamihardja.org/mw/Enzim_12. 2006. Bandung: FMIPA ITB. 2002. neil A. Anonim. 2011. Dardjat dan Arbayah Siregar. dkk. (online). (biologi. Diakses tanggal 21 Februari 2012. Dasar – dasar Fisiologi Tumbuhan. Dkk.DAFTAR PUSTAKA Anonim.1). anna. Inc. Biologi fifth Edition. 1990. Benyamin. DASAR DASAR BIOKOMIA. (online).