PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal, memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim.

Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.

1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut: Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut: Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi.

BAB II PEMBAHASAN

ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang, pemakaiannya sudah terbukti

tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama, misal, oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. Sementara akhiran -ase tetap digunakan, nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mngatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset, nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Karena alasan tersebut, sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas,

masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat.

Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. 3) Informasi tambahan, bila diperlukan untuk menjelaskan reaksi, dapat

dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). 4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke
+

diberi nama 1.1.1.37 L-malat:

dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor

fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar yaitu : a. Oksidoreduktase. Enzim oksidoreduktase berperan dalam pemindahan elektron (sebagai e-, atom H, atau ion hidrida) dari suatu senyawa ke suatu akseptor.

b. Transferase. Enzim transferase memiliki fungsi dalam pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil, amino, metil atau fosfat. c. Hidrolase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O, C-N, atau C-S dengan penambahan H2O pada ikatan. Hidrolase merupakan enzimenzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

1. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. 2. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal : 3. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
amilase

4. n C12H22O11
amilum

2 (C6H10O5)n + n H2O

maltosa

5. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

maltase

6. 2 C6H12O6
maltosa glukosa

C12H22O11 + H20

7.

Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.

8. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. 9. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. d. Liase. Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru.

e. Isomerase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan bentuk isomerik.

f. ligase. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya ATP.(2) g. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan organisme. Dengan teknik ini, orang dapat menghasilkan DNA dalam jumlah besar dalam waktu

singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang menggunakan DNA. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun 1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat temuannya tersebut. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. Proses Reaksi Rantai Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan banyak kopi dari sekuen tertentu. ( Saiki et al. 1988, Reynolds et al. 1991 ). Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi dari 30 siklus ( gambar 4.1 ). Dalam setiap periode siklus, sebuah kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4.2 ). Keterbatasan dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang melengkapi buntut 3- dari sekuen tersebut.

gambar 4.1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur untuk PCR. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang kali 25--35 kali. Pada 95 derajat celcius, DNA memisahkan atau mengubah sifanya. Pada 60 derajat C, dasar mengikat atau ' mendinginkan (logam)'

kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar. Pada 72 derajat C, DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang menghalangi. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1 menit masingmasing pada 94 derajat C, 60 derajat C dan 72 derajat C dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga temperatur

gambar 4.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi berantai. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang diubah sifat) dengan memanaskan. Contoh kemudian mendinginkan ke suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam)) oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. Karena masing-masing siklus, banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara kedua PCR dasar) ganda.

Secara teoritis setelah 30 siklus, telah tercipta kopi dari area target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4.1 ). Produk PCR ini, yang terkadang disebut sebagai amplicon, dalam jumlah yang cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi.

PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 100 L. Dengan jumlah yang sangat rendah itu, penguapan dapat menjadi masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi tantangan. Di sisi lain, volume sampel yang lebih besar mengarahkan pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . Maka, dibutuhkan waktu yang lebih lama untuk setiap suhu, sehingga keseluruhan waktu siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang. Sebagian besar protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 - 50 L.

Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain untuk digunakan dalam siklus panas PCR. Tabung yang paling umum digunakan untuk sampel sebanyak 20 50 L adalah tabung berukuran 0,2 mL dengan dinding tipis. Tabung tabung ini dapat dibeli satuan, dengan atau tanpa tutup, atau juga dibeli berkelompok, yaitu 8 atau 12 tabung berderet dalam kolom. Pada lab yang lebih besar, dalam penjabaran DNA menggunakan PCR, secara rutin digunakan plat berisikan 96 atau 384 tempat. PCR telah disederhanakan dalam beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk

menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai, yang

mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi penjabaran DNA. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil. Perangkat ini dibuat secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu. Hasil terbaik dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan larutan dari perangkat tersebut.

DAFTAR PUSTAKA

o o o o o o o o

http://id.wikipedia.org/wiki/klesipikasi_enzim http://id.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase http://id.wikipedia.org/wiki/transferase http://id.wikipedia.org/wiki/hidrolase http://id.wikipedia.org/wiki/liase http://id.wikipedia.org/wiki/ligase http://id.wikipedia.org/wiki/polimerase http://id.wikipedia.org/wiki/PCR

Tata Nama Enzim

Pada saat baru beberapa enzim yang dikenal, penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang jelas. Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yang mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut lipase; Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai substratnya disebut amilase. Seiring dengan perkembangan zaman, dimana makin banyak enzim yang ditemukan, para ahli biokimia berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase, glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut dapat membingungkan, karena memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. Pada perkembangan berikutnya, akhiran -ase tetap digunakan, tetapi lebih ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapi nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Sistem penamaan enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu: 1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. 2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran ase. Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. 3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi). Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ Oksaloasetat + NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai dekarboksilasi

4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa. D-Glukosa + ATP D-Glukosa-6-Fosfat + ADP

Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Banyak enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Gugus bukan protein ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah dipisahkan disebut koenzim. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin, ptyalin, emulsin, dll. Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Contoh: enzim yang menguraikan urea disebut urease. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Contoh: enzim urease hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Fungsi Enzim Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat daripada tanpa katalis. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat kompleks enzim substrat (ES) Komp. Enzim substrat (ES) enzim (E) + hasil reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1. Oksidoreduktase 2. Transferase 3. Hidrolase 4. Liase 5. Isomerase 6. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis, kecepatan reaksi yang menggunakan enzim, tergantung pada konsentrasi enzim itu. Kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Konsentrasi Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Pada batas konsentrasi tertentu, tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walau konsentrasi substrat diperbesar. Terjadinya kompleks enzim substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang terjadi pada bagian enzim yang aktif. Bila [substrat] diperbesar makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian yang aktif, maka [kompleks enzim substrat] makin besar sehingga kecepatan reaksi makin besar. Suhu Reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah, reaksi kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Karena enzim suatu protein, kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu, konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi, namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar). Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu, umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40C-50C, tumbuhan antara 50C-60C. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas 60C. Pengaruh Ph Seperti protein, umumnya struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat bermuatan positif, negative, atau ganda (zwitter ion). Perubahan pH lingkungan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk kompleks enzim substrat. pH rendah atau tinggi menyebabkan terjadinya denaturasi. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi paling tinggi disebut pH optimum. Pengaruh Inhibitor Hambatan Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan kompleks enzim-substrat (ES). Hambatan (inhibisi) terjadi bila penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme pengaturan reaksi2 dalam tubuh. Hambatan yang dilakukan inhibitor berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Tidak reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim. Hambatan reversible

berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing, Terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi: E + S ES E + I EI Contoh: asam malonat, oksalat dan oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasi as. Suksinat. E + S ES E + P (membentuk hasil reaksi) E + I EI (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I dapat mengurangi kecepatan reaksi. Hambatan tidak bersaing Yaitu tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim-substrat. E + I EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES + I ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat. Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat (Cu2+, Hg2+, dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. Hambatan tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya bentuk enzim. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 enzim-S-CH2-CO-NH2 + HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat, senyawa fosfor organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. 1. Oksidoreduktase Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan oksidase. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. Contoh lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2 amino. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam glioksilat. 2. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Contoh: metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase. 3. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada 3 jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester, memecah glikosida dan memecah ikatan peptide. Esterase memecah ikatan ester Lipase memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. Enzim pepsin terdapat dalam usus halus, enzim papain terdapat dalam papaya. 4. Liase Golongan ini pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. Contoh: dekarboksilase, aldolase, hidratase. Piruvat dekarboksilase: enzim pada reaksi dekarboksilasi as.piruvat menjadi aldehid. 5. Isomerase Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler, misal reaksi perubahan glukosa menjadi fruktosa. 6. Ligase Golongan ini pada reaksi penggabungan 2 molekul. Enzim ini disebut juga sintetase. Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O, C-S, C-N, atau C-C. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase. Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. konsentrasi enzim b. konsentrasi substrat c. suhu d. pH e. pengaruh inhibitor Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat

Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotida

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi, cari

Nikotinamida adenina dinukleotida

Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+), Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000
C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N

Sifat

Rumus molekul

C21H27N7O14P2

Massa molar 663,43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160 C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya

NFPA 704

1 1 0
Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan referensi

Nikotinamida adenina dinukleotida, disingkat NAD+, adalah koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. Senyawa ini berupa dinukleotida, yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan melalui gugus fosfat, dengan satu nukleotida mengandung basa adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. Dalam metabolisme, NAD+ terlibat dalam reaksi redoks, dengan membawa elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. Koenzim ini oleh karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai oksidator, dan NADH sebagai reduktor. NAD+ menerima elektron dari molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH), dan begitu pula sebaliknya. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu fungsi NAD+. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular lainnya, utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi pascatranslasional. Karena fungsinya yang penting ini, enzim-enzim yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan obat-obatan.

Dalam organisme, NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam aspartat. Selain itu, NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan yang mengandung vitamin niasin.

Daftar isi
[sembunyikan]

1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel 3 Biosintesis o 3.1 Produksi De novo o 3.2 Lintasan daur ulang 4 Fungsi o 4.1 Oksidoreduktase 5 Referensi

[sunting] Sifat-sifat fisika dan kimia

Informasi lebih lanjut: Redoks

Nikotinamida adeninan dinukleotida, sama seperti senyawa dinukleotida pada umumnya, mengandung nukleotida yang dihubungkan oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya. Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Gugus nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom karbon anomerik. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan, senyawa ini berupa diastereomer. Diastereomer -nikotinamida dari NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. Kedua nukleotida ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon 5'.[1]

Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida.

Dalam metabolisme, senyawa ini menerima ataupun mendonorkan elektronnya dalam reaksi redoks.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari reaktan (R), dalam bentuk ion hidrida (H) dan proton (H+). Proton dilepaskan ke

dalam larutan, manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+ direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin nikotinamida.
RH2 + NAD+ NADH + H+ + R

Dari pasangan elektron hidrida, satu elektron ditransfer ke nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif, dan atom hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan dengan nitrogen ini. Potensial titik tengah pasangan redoks NAD+/NADH adalah 0,32 volt, membuat NADH sebagai reduktor kuat.[3] Reaksi ini sangat mudah berbalik arah, ketika NADH direduksi menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. Hal ini berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi.[1] Secara fisik, koenzim ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam air.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan kering. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada temperatur 4 C dan pH netral. Ia akan terurai dengan cepat apabila terkena asam ataupun basa. Seketika terurai, produk dekomposisi ini merupakan inhibitor enzim.[5]

Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH.

Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh karena keberadaan basa adeninanya. Sebagai contoh, puncak absorpsi NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm), dengan koefisien pemunahan 16.900 M1cm1. NADH juga menyerap panjanga gelombang yang lebih tinggi, dengan puncak kedua dalam absorpsi UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.220 M1cm1.[6] Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah diukur pada asai enzim.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum fluoresens yang berbeda. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0,4 nanosekon, manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi fluoresens.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH mengikat kepada protein, sehingga perubahan ini dapat

digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi, yang sangat berguna dalam kajian kinetika enzim.[7][8] Perubahan dalam sinyal fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam keadaan redoks sel hidup, melalui mikroskopi fluoresens.[9]

[sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam sel

Dalam hati tikus, kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 mol per gram berat basah hewan, sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH dalam sel yang sama.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol sel sulit diukur, dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar antara 0,3 M[11][12] sampai dengan 1,0 sampai 2,0 mM dalam ragi.[2] Namun, sekitar 80% zat ini terikat pada protein, sehingga konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah.[13] Data konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas, walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi zat ini dalam sitosol.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak dapat berdifusi melewati membran.[14] Keseimbangan antara bentuk yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio NAD+/NADH. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai keadaan redoks sel. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan sel.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. Ia mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci, meliputi gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. Dalam jaringan sel mamalia yang sehat, perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar sekitar 700; rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi oksidasi.[16][17] Sebaliknya, rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar 0,005.[18]

[sunting] Biosintesis
NAD+ disintesis melalui dua lintasan metabolisme. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida menjadi NAD+, lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang dilalui oleh TRP.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua, yang pertama adalah lintasan asam kinurenat, yang kedua adalah lintasan asam kuinolinat dan hidroksikynurenina-3. Ketiga senyawa organik tersebut merupakan prekursor dari NAD+.

[sunting] Produksi De novo

Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam vertebrata. Dalam hal ini, "Na" merupakan singkatan dari Asam nikotinat. Untuk kepanjangan singkatan lainnya, lihat artikel di samping.

Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen yang sederhana.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. Namun terdapat kesamaan dalam penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan beberapa bakteri, ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan tumbuhan.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). Pada akhirnya, gugus asam nikotinat pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam), membentuk nikotinamida adenina dinukleotida.[2] Pada langkah yang lebih lanjut, beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase, yang memfosforilasi NAD+.[22] Pada kebanyakan organisme, enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat, walaupun pada bakteri seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat alternatif.[23][24]

Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+.

[sunting] Lintasan daur ulang

Selain perakitan NAD+ secara de novo menggunakan asam amino sederhana, sel juga mendaur ulang senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan NAD+. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui, terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang digunakan dalam lintasan daur ulang ini, yakni asam nikotinat (Na), nikotinamida (Nam), dan nikotinamida ribosida (NR).[25] Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas.[2] Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan, di mana campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3 ataupun niasin. Namun, senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi dalam sel sendiri, yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. Enzimenzim yang terlibat dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti sel, yang

mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel ini.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar sel) dari sekelilingnya.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo, lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada manusia. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit defisiensi vitamin pelagra.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi pascatranslasi.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh mamalia.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak dapat mensintesis NAD+). Namun mereka memiliki lintasan daur ulang, sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan prekursornya.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia trachomatis, ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur ulang NAD+ dan NADP+, sehingga harus menerima asupan koenzim ini dari sel inangnya.[32]

[sunting] Fungsi

Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium parvum. NAD+ ditandai dengan warna merah, lempengan beta ditandai dengan warna kuning, dan heliks alfa ditandai dengan warna ungu.[33]

Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan esensial dalam metabolisme. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi redoks, sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi, sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik, dan juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari protein.

[sunting] Oksidoreduktase

Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron dari satu molekul ke molekul lainnya. Reaksi seperti ini dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan oksidoreduktase. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase mengandung nama kedua substratnya. Sebagai contoh, NADH-ubikuinon oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q.[34] Namun, enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai dehidrogenase ataupun reduktase. Biasanya NADH-ubikuinon oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang kala koenzim Q reduktase.[35] Ketika terikat pada suatu protein, NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal dengan nama lipatan Rossmann.[36] Motif ini dinamakan atas nama Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat nukleotida.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan beta-alfa-beta-alfa-beta. Oleh karena tiap lipatan Rossmann mengikat satu nukleotida, domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+ terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan, dengan tiap lipatan mengikat satu nukleotida.[37] Walau demikian, lipatan ini tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD. Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini, namun tidak memiliki motif lipatan Rossmann.[38]

Konformasi 3-D NAD+.

Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase, cincin nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. Oleh karena karbon C4 yang menerima hidrogen ini prokiral, hal ini dapat digunakan dalam kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. Hal ini dilakukan dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium sebagai pengganti hidrogen, sehingga enzim akan mereduksi NAD+ dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. Dalam kasus ini, enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. Pada beberapa jenis enzim, hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin nikotinamida. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas A, manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah bidang.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat koenzim NAD+ dan NADP+, enzim hampir selalu memiliki spesifisitas yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun NADP+.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua koenzim yang

berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. Sebagai contohnya, pada tapak aktif enzim pengikat NADP, ikatan ion terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat NADP+ yang asam. Sebaliknya, pada enzim yang mengikat NAD, muatan kantongnya terbalik, menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya. Walau demikian, terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Enzim seperti aldosa reduktase, glukosa-6-fosfat dehidrogenase, dan metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim tersebut pada beberapa spesies organisme.[41]

[sunting] Referensi
1. ^ a b Pollak, N (2007). "The power to reduce: pyridine nucleotidessmall molecules with a multitude of functions". Biochem. J. 402 (2): 20518. doi:10.1042/BJ20061638. PMID 17295611. PMC 1798440. 2. ^ a b c d e f Belenky P (2007). "NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). Trends Biochem. Sci. 32 (1): 129. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. PMID 17161604. Diakses pada 23 Desember 2007. 3. ^ Unden G (1997). "Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors". Biochim. Biophys. Acta 1320 (3): 21734. doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0. PMID 9230919. 4. ^ Windholz, Martha (1983). The Merck Index: an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals (edisi ke-10th). Rahway NJ, US: Merck. hlm. 909. ISBN 911910271. 5. ^ Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann G (1979). "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme". Biochemistry 18 (7): 12127. doi:10.1021/bi00574a015. PMID 218616. 6. ^ a b Dawson, R. Ben (1985). Data for biochemical research (edisi ke-3rd). Oxford: Clarendon Press. hlm. 122. ISBN 0-19-855358-7. 7. ^ a b Lakowicz JR, Szmacinski H, Nowaczyk K, Johnson ML (1992). "Fluorescence lifetime imaging of free and protein-bound NADH". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (4): 12715. doi:10.1073/pnas.89.4.1271. PMID 1741380. 8. ^ Jameson DM, Thomas V, Zhou DM (1989). "Time-resolved fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate dehydrogenase". Biochim. Biophys. Acta 994 (2): 18790. PMID 2910350. 9. ^ Kasimova MR, Grigiene J, Krab K, et al. (2006). "The free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria under different metabolic conditions". Plant Cell 18 (3): 68898. doi:10.1105/tpc.105.039354. PMID 16461578. PMC 1383643. 10. ^ Reiss PD, Zuurendonk PF, Veech RL (1984). "Measurement of tissue purine, pyrimidine, and other nucleotides by radial compression high-performance liquid chromatography". Anal. Biochem. 140 (1): 16271. doi:10.1016/0003-2697(84)90148-9. PMID 6486402. 11. ^ Yamada K, Hara N, Shibata T, Osago H, Tsuchiya M (2006). "The simultaneous measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrometry". Anal. Biochem. 352 (2): 2825. doi:10.1016/j.ab.2006.02.017. PMID 16574057. 12. ^ a b Yang H, Yang T, Baur JA, Perez E, Matsui T, Carmona JJ, Lamming DW, Souza-Pinto NC, Bohr VA, Rosenzweig A, de Cabo R, Sauve AA, Sinclair DA. (2007). "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell Survival". Cell 130 (6): 1095107. doi:10.1016/j.cell.2007.07.035. PMID 17889652.

13. ^ Blinova K, Carroll S, Bose S, et al. (2005). "Distribution of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics of matrix NADH interactions". Biochemistry 44 (7): 258594. doi:10.1021/bi0485124. PMID 15709771. 14. ^ Todisco S, Agrimi G, Castegna A, Palmieri F (2006). "Identification of the mitochondrial NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". J. Biol. Chem. 281 (3): 152431. doi:10.1074/jbc.M510425200. PMID 16291748. 15. ^ Schafer F, Buettner G (2001). "Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple". Free Radic Biol Med 30 (11): 1191212. doi:10.1016/S0891-5849(01)00480-4. PMID 11368918. 16. ^ Williamson DH, Lund P, Krebs HA (1967). "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria of rat liver". Biochem. J. 103 (2): 51427. PMID 4291787. 17. ^ Zhang Q, Piston DW, Goodman RH (2002). "Regulation of corepressor function by nuclear NADH". Science 295 (5561): 18957. doi:10.1126/science.1069300. PMID 11847309. 18. ^ Veech RL, Eggleston LV, Krebs HA (1969). "The redox state of free nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat liver". Biochem. J. 115 (4): 60919. PMID 4391039. 19. ^ (Inggris)"Mitochondria, metabolic disturbances, oxidative stress and the kynurenine system, with focus on neurodegenerative disorders.". Department of Neurology, University of Szeged; Sas K, Robotka H, Toldi J, Vcsei L.. Diakses pada 31 Juli 2010. 20. ^ Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (2006). "Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid". Plant Physiol. 141 (3): 8517. doi:10.1104/pp.106.081091. PMID 16698895. PMC 1489895. 21. ^ Foster JW, Moat AG (1 March 1980). "Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems". Microbiol. Rev. 44 (1): 83105. PMID 6997723. PMC 373235. 22. ^ Magni G, Orsomando G, Raffaelli N (2006). "Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis". Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 73946. doi:10.2174/138955706777698688. PMID 16842123. 23. ^ Sakuraba H, Kawakami R, Ohshima T (2005). "First archaeal inorganic polyphosphate/ATPdependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization". Appl. Environ. Microbiol. 71 (8): 43528. doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005. PMID 16085824. PMC 1183369. 24. ^ Raffaelli N, Finaurini L, Mazzola F, et al. (2004). "Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis". Biochemistry 43 (23): 76107. doi:10.1021/bi049650w. PMID 15182203. 25. ^ Tempel W, Rabeh WM, Bogan KL, et al. (2007). "Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to NAD+". PLoS Biol. 5 (10): e263. doi:10.1371/journal.pbio.0050263. PMID 17914902. 26. ^ Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al. (2002). "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays aging without altering steady-state NAD+ levels". J. Biol. Chem. 277 (21): 18881 90. doi:10.1074/jbc.M111773200. PMID 11884393. 27. ^ Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008). "Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". J. Biol. Chem. 283 (10): 636774. doi:10.1074/jbc.M706204200. PMID 18180302. 28. ^ Henderson LM (1983). "Niacin". Annu. Rev. Nutr. 3: 289307. doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445. PMID 6357238.

29. ^ Rongvaux A, Andris F, Van Gool F, Leo O (2003). "Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". Bioessays 25 (7): 68390. doi:10.1002/bies.10297. PMID 12815723. 30. ^ Ma B, Pan SJ, Zupancic ML, Cormack BP (2007). "Assimilation of NAD(+) precursors in Candida glabrata". Mol. Microbiol. 66 (1): 1425. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x. PMID 17725566. 31. ^ Reidl J, Schlr S, Kraiss A, Schmidt-Brauns J, Kemmer G, Soleva E (2000). "NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". Mol. Microbiol. 35 (6): 157381. doi:10.1046/j.13652958.2000.01829.x. PMID 10760156. 32. ^ Gerdes SY, Scholle MD, D'Souza M, et al. (2002). "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets: examples in cofactor biosynthetic pathways". J. Bacteriol. 184 (16): 455572. doi:10.1128/JB.184.16.4555-4572.2002. PMID 12142426. PMC 135229. 33. ^ Senkovich O, Speed H, Grigorian A, et al. (2005). "Crystallization of three key glycolytic enzymes of the opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". Biochim. Biophys. Acta 1750 (2): 16672. doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009. PMID 15953771. 34. ^ "Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme names from the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology". Diakses pada 6 Desember 2007. 35. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1.6.5.3". Expasy. Diakses pada 16 Desember 2007. 36. ^ Lesk AM (1995). "NAD-binding domains of dehydrogenases". Curr. Opin. Struct. Biol. 5 (6): 77583. doi:10.1016/0959-440X(95)80010-7. PMID 8749365. 37. ^ a b Rao S, Rossmann M (1973). "Comparison of super-secondary structures in proteins". J Mol Biol 76 (2): 24156. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. PMID 4737475. 38. ^ Goto M, Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). "Crystal structures of Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction". J. Biol. Chem. 280 (49): 4087584. doi:10.1074/jbc.M507399200. PMID 16192274. 39. ^ Bellamacina CR (1 September 1996). "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a comparison of nucleotide binding proteins". FASEB J. 10 (11): 125769. PMID 8836039. 40. ^ Carugo O, Argos P (1997). "NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding". Proteins 28 (1): 1028. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AIDPROT2>3.0.CO;2-N. PMID 9144787. 41. ^ Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006). "Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence". J. Biol. Chem. 281 (50): 381508. doi:10.1074/jbc.M608387200. PMID 17032644. [tampilkan]
lbs

Enzim
Kategori:

Enzim Masuk log / buat akun

Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu

Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman sembarang

Komunitas

Warung Kopi Portal komunitas Bantuan

Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain

Catal esky Dansk Deutsch English Esperanto Espaol Suomi Franais Galego Italiano Latvieu Nederlands Occitan

Polski Portugus / Srpski Svenska Trke Ting Vit Halaman ini terakhir diubah pada 17.01, 3 Maret 2012. Teks tersedia di bawah Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons; ketentuan tambahan mungkin berlaku. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih jelasnya. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan seluler

Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+
Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi, cari

Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris: p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase; benzyl alcohol dehydrogenase; coniferyl alcohol dehydrogenase, aryl-alcohol dehydrogenase, AADH, EC 1.1.1.90) adalah keluarga enzim yang bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena, namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap alkohol alifatik.[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+ sebagai akseptor, pada beberapa lintasan metabolisme seperti metabolisme tirosina, metabolisme fenilalanina, degradasi bifenil, degradasi xilena, degradasi toluena, dan degradasi kaprolaktam. Reaksi yang dikatalis,

[sunting] Rujukan