Armands Vīgants

Cilvēka bioķīmija un molekulārā bioloģija

Starpaugstskolu akadēmiskā maģistra studiju programma “UZTURZINĀTNE”

Mācību materiāls

LU Akadēmiskais apgāds

UDK 577(075.8) Vi 323 Autors Latvijas Universitātes Mikrobioloģijas un biotehnoloģijas institūta projekta vadītājs Dr. biol. Armands Vīgants

Mācību materiāls ir izstrādāts Eiropas Sociālā fonda līdzfinansēta projekta „Dabaszinātņu un tehnoloģiju ietilpīgo moduļu izstrāde Latvijas starpaugstskolu maģistru studiju programmai uzturzinātnē” ietvaros (Projekta līguma Nr. 2005/0117/VPD1/ESF/PIAA/04/APK/3.2.3.2./0022/0063, līgums noslēgts starp Profesionālās izglītības attīstības aģentūru un Latvijas Universitāti ar īstenošanas laiku no 2005. gada 1. oktobra līdz 2008. gada 31. jūlijam). Projekta ietvaros tiek izstrādāti 16 mācību materiāli.

Zinātniskā redaktore Dr. biol. Dace Tirzīte Literārā redaktore Ieva Račko Maketu un vāka dizainu veidojis Arnis Čakstiņš

Pārpublicēšanas gadījumā nepieciešama Latvijas Universitātes atļauja. Citējot atsauce uz izdevumu obligāta.

© Armands Vīgants, 2008 © Latvijas Universitāte, 2008

ISBN 978-9984-45-027-8

3

Saturs
Ievads ........................................................................................................................................................................ 1. Biomolekulas ............................................................................................................................................................. 1.1. Biomolekulu vispārīgs raksturojums ................................................................................................................. 1.2. Aminoskābes, peptīdi un proteīni ...................................................................................................................... 1.2.1. Aminoskābes kā proteīnu uzbūves elementi.......................................................................................... 1.2.2. Aminoskābju un proteīnu izoelektriskais punkts ................................................................................... 1.2.3. Ķīmiskās saites proteīnos....................................................................................................................... 1.2.4. Proteīnu molekulas struktūra ................................................................................................................. 1.2.5. Proteīnu denaturācija.............................................................................................................................. 1.2.6. Proteīnu klasifikācija .............................................................................................................................. 1.2.7. Dažu bioloģiski svarīgu proteīnu piemēri ............................................................................................. 1.3. Ogļhidrāti un to atvasinājumi ............................................................................................................................ 1.3.1. Monosaharīdi.......................................................................................................................................... 1.3.2. Disaharīdi ............................................................................................................................................... 1.3.3. Oligosaharīdi .......................................................................................................................................... 1.3.4. Polisaharīdi ............................................................................................................................................. 1.3.5. Ogļhidrātu atvasinājumi ......................................................................................................................... 1.4. Lipīdi.................................................................................................................................................................. 1.4.1. Taukskābes ............................................................................................................................................. 1.4.2. Neitrālie tauki......................................................................................................................................... 1.4.3. Fosfoglicerīdi ......................................................................................................................................... 1.4.4. Sfingolipīdi un glikolipīdi ..................................................................................................................... 1.4.5. Vaski ....................................................................................................................................................... 1.4.6. Steroīdi ................................................................................................................................................... 1.4.7. Lipīdi un proteīni kā šūnu membrānas komponenti .............................................................................. 1.5. Nukleotīdi un nukleīnskābes ............................................................................................................................. 1.5.1. Nukleīnskābēs ietilpstošie nukleotīdi .................................................................................................... 1.5.2. Nukleīnskābēs neietilpstošie mono un dinukleotīdi .............................................................................. 1.5.3. Polinukleotīdi ......................................................................................................................................... 2. Fermenti ..................................................................................................................................................................... 2.1. Fermentu darbības mehānisms .......................................................................................................................... 2.2. Fermentu kinētikas pamati ................................................................................................................................ 2.3. Fermentu aktivitāti ietekmējoši faktori ............................................................................................................. 2.3.1. Temperatūra ............................................................................................................................................ 2.3.2. pH ........................................................................................................................................................... 2.3.3. Inhibitori ................................................................................................................................................. 2.3.4. Aktivatori................................................................................................................................................ 2.3.5. Fermentu allostēriskā regulācija ............................................................................................................ 2.3.6. Kofaktori, koenzīmi ............................................................................................................................... 2.4. Fermentu klasifikācija ....................................................................................................................................... 3. Vitamīni ..................................................................................................................................................................... 3.1. Taukos šķīstošie vitamīni .................................................................................................................................. 3.1.1. Vitamīns A.............................................................................................................................................. 3.1.2. Vitamīns E .............................................................................................................................................. 3.1.3. Vitamīns D ............................................................................................................................................. 3.1.4. Vitamīns K ............................................................................................................................................. 3.2. Ūdenī šķīstošie vitamīni .................................................................................................................................... 3.2.1. B grupas vitamīni ................................................................................................................................... 3.2.2. Vitamīns C.............................................................................................................................................. 4. Metabolisms ............................................................................................................................................................... 4.1. Metabolisma vispārējs raksturojums ................................................................................................................. 4.1.1. Katabolisms ............................................................................................................................................ 4.1.2. Anabolisms ............................................................................................................................................. 4.1.3. Oksidēšanās - reducēšanās metabolisma procesos ................................................................................ 5 6 6 6 6 10 11 12 15 15 16 18 19 19 20 20 22 25 26 26 27 27 27 28 29 30 30 31 32 36 36 37 39 39 39 40 42 42 43 43 45 45 45 46 47 47 48 48 52 53 53 53 53 54

.. 4............................................1.........5.................2. Sterīnu biosintēze ............ Taukskābju biosintēze ..........................................................................................1.........................4......................2................................................5.........6................................................... 4......................................................................................... Glikogēna sintēze un noārdīšanās ......... Atvieglotā difūzija ......................................2............. 4...................2............ Nieru darbības bioķīmiskie pamati ......................................................................................... 5............................................................................ Glikoneoģenēze ........................... Translācija ............. Proteīnu biosintēze ........................................................... Piruvāta oksidatīvā dekarboksilēšana .........................................5....................................................................................................... Aminoskābju biosintēze ............................................................... 4................................................................................................1...2............................................5........6............. 4............................................ 9............... Kancerogēnie savienojumi kūpinātos un grilētos produktos ..................................................................................... Bioloģiski aktīvās vielas pātikas produktos........... 5........................................3........................... 9.............3......................................1............................................................7...........................3......5......................................................................... Aminoskābju metabolisms..................................................... 4................................................................................................................................................. Ogļhidrātu metabolisms............................................................3.................3............................... 4........................3................................................... 4................ Ūdens un sāļu cirkulācija organismā...............4 4...........................................................................................................2.........................................................................................................................6............ Alkohola metabolisms ...........................................................................4....................................................................................................................................................... 7......... to ietekme uz metabolismu ................ 7. to transports caur šūnu membrānām ........ 8.... Glikozildifosfātnukleotīdi cukuru savstarpējās pārvērtībās.......... Polifenolu antioksidanti .......... 5........... 4... Transkripcija ..........................................4...........................................................................................3... DNS replikācija un transkripcija .................................... 9............................ Enerģētiskais metabolisms ..4..........................2.............................. Signālmolekulas.............................2............................................ 54 56 56 57 58 59 61 65 65 67 69 72 74 74 80 82 84 85 87 87 91 93 94 94 95 97 97 97 98 98 99 100 101 101 102 103 104 106 107 107 108 108 110 110 112 114 114 115 117 117 118 119 120 120 122 .........................................................................................................................................2...... Enerģētiskā metabolisma vispārīgie principi ..................................................... Kofeīns un tā metabolīti ................................3...................................................... 4.................................................................................................................................... Skābju-bāzu līdzsvars un gāzu apmaiņa organismā .................................................................5.....................4.....1.... 4............................................................................................................................................................................. Glikolīze ....................... 5........... 9................................ gremošanas trakta fermenti ..............4............. 4.......... Literatūra .........................................2................................ 9.. 6.....................................................4...........2........................4...................................................2........ 5................................. 7..... 4........................................... 9........ Taukskābju katabolisms ..................................................................................... Ģenētiskais kods ........... 5..... Replikācija ........................................................... Bioloģiski aktīvās vielas melnajos un čili piparos .......................................... 8.............. Nukleotīdu biosintēze ......................1............................................................... 7..................................................................................................................................................................................... 5............. DNS bojājumi un mutācijas ........................................ 4................1.....................................................................4...2........................... Tiešā aktīvā transporta piemēri .................................................4................................4..................... Aktīvais transports............................................... Vielu transports caur šūnas membrānu .3................................................................................................... 4................... Kalcija joni organismā ......................................... 4.................................................1....................3.......... 7...............................................................1. Oksidatīvā fosforilēšanās ....5.......................1....... Lipīdu metabolisms ........................................................ 4......... Ūdens un jonu apmaiņa.... 4................................... Gremošana............................. 7..............4.............2..........................................1.........................................................................5.............................. Purīnu biosintēzes posmi .......5................ Nātrija un kālija joni organismā ....5.................................3.................................................................................................................................. Aminoskābes citu vielu biosintēzē...................... 5.........2..............................................6...................7..... Pentozofosfātu ceļš ............................................................ 5............ 5........................... 4....3....................................... 7............................. Aminoskābju katabolisms ......................................7........................................................................................... 8.............1.......................... 4..................................... Anjonu transports caur mitohondriju iekšējo membrānu ............2......................................................... 5................ Pirimidīnu biosintēzes posmi .....................3..............................................................1.. Krebsa cikls ................................... 4........3............................................................................................. Magnija joni organismā ..2................4........................................................... Hormoni metabolisma regulācijā ......... Signālu transdukcija bioķīmiskajos procesos ........ 5......................2.............. Triacilglicerīdu un fosfolipīdu biosintēze ..............................1............................ Netiešā aktīvā transporta piemēri ............... 4..............4.......1... 4.1..................... Sfingolipīdu biosintēze........... 4...........

Profesionālu izpratni par uzturā esošo uzturvielu un citu bioloģiski aktīvo komponentu ietekmi uz cilvēka organisma funkcijām iespējams iegūt. . kā arī dažādu metabolisma ceļu savstarpējā saistība. lipīdu un nukleīnskābju – ķīmisko uzbūvi un to funkcijām dzīvajos organismos. kas sniedz informāciju par svarīgāko biomolekulu – proteīnu. kuri nepieciešami citu starpaugstskolu akadēmiskā maģistra studiju programmas „Uzturzinātne” kursu labākai apgūšanai. Dots ieskats par dažiem bioloģiski aktīviem savienojumiem pārtikā un to ietekmi uz metabolismu. ogļhidrātu. fermentu kinētikas pamatprincipi un fermentu aktivitāti ietekmējošie faktori. lai sniegtu ieskatu bioķīmijas un molekulārās bioloģijas pamatjautājumos. gan jaunu biomolekulu sintēzi cilvēka organismā. Parādīta dažādu metabolisma procesu lokalizācija šūnu organellās un cilvēka orgānos un audos.5 Ievads Kurss „Cilvēka bioķīmija un molekulārā bioloģija” paredzēts. Kursā atrodama informācija par cilvēka gremošanas fermentu lokalizāciju un darbību. tauki. Metabolisma pamatprincipu apguve dod iespēju izprast procesus. kam cilvēka organismā pakļautas ar uzturu uzņemtās barības vielas (ogļhidrāti. Kursā stāstīts par galvenajiem metabolisma ceļiem. proteīni). Iztirzāti enerģētiskā metabolisma aspekti. Kursā „Cilvēka bioķīmija un molekulārā bioloģija” iekļauta statiskā bioķīmija. apskatīta vitamīnu loma metabolisma procesos. kas saistīti gan ar barības vielu noārdīšanos. kā arī metabolisma regulācijas pamatprincipi. tikai izprotot bioķīmiskās sakarības un metabolisma pamatprincipus. Apskatīti enzimoloģijas pamati. Īsumā kursā aplūkoti arī gēnu replikācijas un transkripcijas procesi un proteīnu biosintēzes pamati.

Mg+. N. Viens no principiem –komplicētie dažādie biopolimēri ir veidoti no samērā ierobežota skaita monomēru vienībām.1. Proteīni ir lielmolekulāri savienojumi. Vienatoma joni: Na+.3 %. aminoskābes kalpo ne tikai kā celtniecības materiāls proteīna molekulu veidošanai. Cu. Biomolekulas iedala mazās molekulās un lielmolekulāros savienojumos. S. Ca2+. H. monosaharīdi un disaharīdi.5 % un slāpeklis – 2. visas šīs lielās organisko savienojumu daudzveidības pamatā ir samērā vienkāršas uzbūves principi un likumsakarības. savukārt nukleīnskābju pamatā ir tikai 8 mononukleotīdi.2. ūdeņradis – 60. dzīvos organismos ietilpst tikai 22. cilvēka organismā ir apmēram 5 miljoni dažādu olbaltumvielu (proteīnu). nodrošina muskuļu šķiedru kustību. Proteīnu molekulas katalizē ķīmiskās reakcijas. visi proteīni ir veidoti no 20 aminoskābēm. kas atrasti Zemes garozā. Tomēr. vitamīni. Al. Proteīni piedalās gandrīz jebkurā bioloģiskā procesā. kā arī tiem ir vēl daudzas citas funkcijas. Mazo molekulu grupā ietilpst tādi savienojumi. polisaharīdi. kas akumulē enerģiju. un liela daļa no tiem ir ar sarežģītu struktūru. no kurām organismā sintezējas hormoni. Si. Mononukleotīdi tiek izmantoti arī kā kofermenti un vielas. Pamatā dzīvajās šūnās dominē lielmolekulārie savienojumi.6 1. lipīdi. Biomolekulas 1. K+. peptīdi un proteīni 1. V. Elementi. Co. Cl-. Biomolekulu vispārīgs raksturojums Tā kā daži ķīmiskie elementi lielākā mērā nekā citi ir piemēroti dzīvos organismos esošo ķīmisko savienojumu izveidei. Piemēram. B.1. pigmenti un citas biomolekulas. Piemēram. oligosaharīdi. kādā secībā šie monomēri savienojas viens ar otru. . Organisko vielu sastāvā ietilpstošie elementi: C.5 %. No tā. bet ir arī vielas. Mo. 1. kas sastāv no α-aminoskābju monomēru vienībām. Cilvēka organismā ogleklis veido 10. Proteīni kalpo arī kā strukturāli materiāli šūnās un starp tām. kā aminoskābes. hormoni. nukleotīdi un citi dzīvos organismos eksistējoši mazmolekulāri ķīmiski savienojumi. Tā.42 % no masas. nodrošina molekulu transportu caur šūnu membrānām. No 100 ķīmiskajiem elementiem. Lielmolekulāri savienojumi ir polimēri – peptīdi. Aminoskābes kā proteīnu uzbūves elementi Proteīni jeb olbaltumvielas ieņem dominējošu vietu šūnā atrodošos organisko vielu starpā. veidojas lielā augstmolekulāro biomolekulu daudzveidība. Zn. I. proteīni. Dzīvos organismos ietilpstošie organiskie savienojumi ir ļoti daudzveidīgi. Fe. skābeklis – 25. Tie veido aptuveni 50 % no šūnas sausās masas. piemēram. par laimi. transportē skābekli asinīs. P. O. alkaloīdi. tad dzīvā matērija pēc elementu sastāva stipri atšķiras no apkārtējās vides. nukleīnskābes (DNS un RNS). kas atrodas dzīvos organismos ļoti mazos daudzumos: Mn. steroli. Aminoskābes. Šīs nedaudzās relatīvi vienkāršās vielas dzīvā organisma šūnās bieži izpilda vairākas funkcijas.2.

• heterocikliskās. treonīna un tirozīna polaritāti nosaka to molekulās esošā hidroksilgrupa. kas satur pozitīvi lādētu guanidīna grupu. • aminoskābes ar sazarotu sānu ķēdi (valīns.aminoskābju grupas : H-. triptofāns. 3. kura molekulā ir vāji bāziskā imidazola grupa. jo tās cilvēka organisms nespēj sintezēt. • iminoskābes (prolīns). Aminoskābju vispārējā ķīmiskā uzbūve Visi proteīni pamatā ir veidoti no 20 aminoskābēm. • sēru saturošās aminoskābes (cisteīns. leicīns.c. . Pēc specifiskām īpašībām aminoskābes iedala: • hidroksiaminoskābes (serīns. HOCH2. 2. treonīns un valīns. treonīns. tāpēc tās jāuzņem ar barību. Tām ir labāka šķīdība ūdeni. bet nelādētās aminoskābes. izoleicīns. Astoņas no 20 aminoskābēm ir bioloģiski neaizvietojamas. 4. izoleicīns). un tām ir summārais negatīvais lādiņš pie pH 7. tirozīns). cisteīna polaritāti – SH grupa. kuras visas ir parasto aminoskābju atvasinājumi. Negatīvi lādētās (skābās) aminoskābes. metionīns. kas satur otru aminogrupu. attēlā. Pozitīvi lādētās (bāziskās) aminoskābes. un histidīns. attēls.u. kuru struktūra parādīta 2. un tās atšķiras cita no citas ar dažādu sānu ķēžu grupu struktūru (sk. 1. Pēc sānu ķēžu grupu polaritātes aminoskābes iedala četrās grupās: 1. kuras satur divas karboksilgrupas. CH3-. R CH NH2 COOH R CH NH3+ COO- R. attēlu). lizīns. Tās ir asparagīnskābe un glutamīnskābe. Pēc sānu ķēdes aminoskābes iedala: • alifātiskās. metionīns). Tās ir – lizīns. Serīna. arginīns. Polārās. Nepolārās jeb hidrofobās aminoskābes raksturīgas ar zemāku šķīdību ūdenī salīdzinājumā ar polārajām aminoskābēm. gan bāzu īpašības. Tās ir: leicīns. No specifisku proteīnu hidrolizātiem gan ir izdalītas vēl dažas citas reti sastopamas papildu aminoskābes. 1. jo polārās grupas var veidot ūdeņraža saites ar ūdens molekulām. kam piemīt gan skābju. • cikliskās aromātiskās. Aminoskābes ir amfotēri elektrolīti. un 3.7 Aminoskābēm ir kopēja bipolāra joniska struktūra. fenilalanīns. asparagīna un glutamīna polaritāti – amīdgrupas.

attēls.8 Aminoskābes ar nepolāru R-grupu H Aminoskābes ar nelādētu polāru R-grupu H Alanīns (Ala) Valīns (Val) CH3 C NH3+ COO- Glicīns (Gly) Serīns (Ser) H C NH3+ COO- CH3 CH CH3 H C NH3+ COOHO CH2 H C NH3+ H COO- CH3 H CH2 C NH3+ COO- Leicīns (Leu) CH CH3 Treonīns (Thr) CH3 CH OH C NH3+ H COO- H Izoleicīns (Ile) CH3 CH2 CH CH3 C NH3+ COO- Cisteīns (Cys) HS CH2 C NH3+ COO- Prolīns (Pro) H2C H2C H2 C C N H H COO- Asparagīns (Asn) H NH2 C O CH2 H C NH3+ COO- Metionīns (Met) CH2 S CH2 CH2 C NH3+ H COO- Glutamīns (Gln) NH2 C O CH2 CH2 H C NH3+ COO- Fenilalanīns (Phe) HO CH2 C NH3+ COO- H Tirozīns (Tyr) HO CH2 C NH3+ COO- H Triptofāns (Trp) N H C CH CH2 C NH3+ COO- 2. Aminoskābju struktūra .

jo satur asimetrisku (hirālo) oglekļa atomu.7 ) polāru R-grupu Bāziskās aminoskābes ( pozitīvs lādiņš ) Lizīns (Lys) Arginīns (Arg) H3N+ CH2 CH2 CH2 CH2 H C NH3+ H COO- H2N C NH2 + NH CH2 CH2 CH2 C NH3+ COO- H HC C NH C H CH2 C NH3+ COO- Histidīns (His) HN Skābās aminoskābes ( negatīvs lādiņš ) -O H C O CH2 C NH3+ H C O CH2 CH2 C NH3+ COO- Asparagīnskābe (Asp) -O COO- Glutamīnskābe (Glu) 3. kas ietilpst dzīvos organismos.). Aminoskābju struktūra (turpinājums) Aminoskābes. To. ir L rindas aminoskābes. 4. izņemot glicīnu. L-gliceraldehīds D-gliceraldehīds L-aminoskābe D-aminoskābe 4. L un D rindas aminoskābju struktūra . Visas aminoskābes.9 Aminoskābes ar lādētu ( pie pH 6 . attēls. ir optiski aktīvas vielas. attēls. nosaka pēc analoģijas ar gliceraldehīda struktūru (sk. att. vai aminoskābe ir D vai L rindas.

. kuras bez aminogrupām un karboksilgrupām satur arī citas jonizēties spējīgas grupas.32 2.68 9.09 2.78 9. tabulā.58 2. Aminoskābēm ar vienu aminogrupu un vienu karboksilgrupu pI var aprēķināt pēc formulas: Vairākas aminoskābes papildus satur vēl vienu aminogrupu vai karboksilgrupu.80 pK2 pK3 10. Aminoskābju un proteīnu izoelektriskais punkts Atkarībā no šķīduma pH aminoskābes kā amfolīti var atrasties dažādās jonizētās formās: COOH H3N+ CH R COOH3N+ CH R H2 N COOCH R pH pI pK2 pK1 OH. Aminoskābju titrēšanas līkne pH vērtību.36 2.02 pK1 9.17 10.19 2.53 12.ekvivalenti 5.60 4.62 9.35 2. Aminoskābēm α-aminogrupas ir vājāk bāziskas.34 2. salīdzinot ar atbilstošo alifātisko amīnu aminogrupām. attēls.10 1.60 2.28 10. etiķskābi).39 10.10 8.96 2.87 9. kas dod papildu pārliekuma punktus uz titrēšanas līknes.00 2.40 9. pie kuras aminoskābes molekulas summārais lādiņš ir nulle. sauc par izoelektrisko punktu pI.21 1..18 9.21 9.15 8.95 9.2.63 2.48 Monoaminoskābju karboksilgrupām ir spēcīgāk izteiktas skābes īpašības salīdzinājumā ar atbilstošām alifātiskām karbonskābēm (piem.36 2.09 1.66 9.17 2.1 9. tabula Aminoskābju pK vērtības Aminoskābe Gly Ala Ser Cys Met Val Leu Ile Tyr Phe Trp Pro Glu Asp His Lys Arg Thr Gln Asn 2.10 9.18 2. 1.77 2.04 10.82 8.38 2.2.87 6.24 9. Aminoskābju disociācijas konstantes dotas 1.28 3.60 9. kā arī ir aminoskābes.28 2.13 8.

Polipeptīdķēdes veidošanā katra aminoskābe piedalās ar savu karboksilgrupu un aminogrupu. Proteīni ir lielas polipeptīda molekulas.1. eksistē izoelektriskam punktam atbilstoša pH vērtība. . Polipeptīdķēde.2. Ψ – leņķis saitei starp αC un C atomu 1. Peptīdķēdes galos atrodas brīvas -NH2 un -COOH grupas. veidojas dipeptīds.01 %. un tiem. Pilnīgi izstieptas peptīdķēdes gadījumā phi/psi ir 180° (7. ar kurām savā starpā saistās atsevišķi polipeptīdi. ja proteīna molekulā ir cisteīna atlikumi. Izveidojas polipeptīda skelets. bet tirozīna -OH grupa par 0. Ūdeņraža atomiem atšķeļoties no cisteīna molekulu atlikumu sulfihidrilgrupām.). att. Pie pH7 cisteīna -SH grupa ir jonizēta apmēram par 8 %. Peptīdsaites Aminoskābes savstarpēji saistītas ar peptīdsaitēm.3. tad šos savienojumus sauc par peptīdiem. veidojot vai nu īsas ķēdes polimērus – peptīdus vai garākas ķēdes polimērus – polipeptīdus jeb proteīnus.3. att. Disulfīdsaites Disulfīdsaites (-S-S-) veidojas. veidojas disulfīdsaites (8. 1. no kura atzarojas dažādi aminoskābju sānu ķēžu atlikumi.). Peptīdsaites veidošanās Divām aminoskābēm savstarpēji saistoties ar peptīdsaiti.11 Visām aminoskābēm ar vienu aminogrupu un vienu karboksilgrupu. Cisteīna sulfhidrilgrupai (-SH) un tirozīna oksigrupai piemīt ļoti vājas skābes īpašības.2. kuras satur nelādētu R-grupu. N. 7. vienas aminoskābes aminogrupai reaģējot ar otras aminoskābes karboksilgrupu (6. tāpat kā aminoskābēm. Rezultātā veidojas peptīdķēde. Peptīdsaite ir kovalentā saite. O R CH N H H C OH H N CH C HO O R R CH NH2 O C N H CH R + H + H2 O COOH 6. Φ(phi) – leņķis saitei starp αC un N atomu.2. un peptīdu vienību rotācija iespējama tikai ap αC atomu. kura veidojas. Peptīdsaitei raksturīga augsta stabilitāte. attēls. pK1 un pK2 vērtības ir aptuveni vienādas.).2. Brīvā gala karboksilgrupa un aminogrupa var veidot nākamo peptīdsaiti ar citu aminoskābi.3. attēls. Pie pH zem pI peptīdiem un proteīniem ir pozitīvs lādiņš. Peptīdsaites visi četri atomi (C. Ja aminoskābju skaits ķēdē ir neliels. Peptīdu un proteīnu titrēšanas līknes ir līdzīgas brīvo aminoskābju līknēm. Peptīdķēde ir proteīnu pirmējās struktūras pamats. att. H. pie pH virs pI – negatīvs lādiņš. Ķīmiskās saites proteīnos 1. O) atrodas vienā plaknē. tie var sastāvēt arī no vairākām polipeptīdķēdēm.

2.4. kas arī rada Van der Valsa spēkus.4. Atšķirībā no kovalentām un jonu saitēm tā nav stabila. un to kodē DNS nukleotīdu sekvence.3. tabula).2. savukārt hidrofīlās grupas atrodas šīs struktūras ārpusē. Ūdeņraža saites polipeptīdos veidojas starp karbonilgrupas skābekļa atomu un amīdgrupas ūdeņraža atomu. 1. Ūdeņraža saites ir dipola-dipola saites starp elektronegatīvu atomu un ūdeņraža atomu. . Van der Valsa mijiedarbība Van der Valsa mijiedarbība ir vāja sadarbība starp molekulām.4. Jonu saites 1. kādā tās saistītas polipeptīda molekulā. Hidrofobā iedarbība Proteīnos ietilpstošās aminoskābes satur vai nu hidrofilas vai hidrofobas sānu ķēžu grupas. Tā kā elektronu sadalījumu nosaka kvantu varbūtība. Ūdeņraža saites Proteīnu molekulās bez stabilajām kovalentajām saitēm (peptīdsaitēm un disulfīdsaitēm) ir liels daudzums labilo ūdeņraža saišu. 1. un to rada molekulu un atomu momentānā polarizācija. att.2. Pirmējā struktūra Pirmējā (primārā) proteīnu struktūra ir aminoskābju secība. Peptīdu vai proteīnu primāro struktūru vienmēr raksta. virzienā uz karboksilgrupas galu.2. kas rodas divu pretēji orientētu dipolu mijiedarbības rezultātā. 1.3. Proteīnu molekulas struktūra 1. Šī elektrostatiskā sadarbība salīdzinājumā ar ūdens vidi ir spēcīgāka nepolāros šķīdinātājos. Aminoskābes pieraksta.1.5. To var saukt arī par kovalento struktūru. vai vienzīmju kodu (2. Hidrofobām grupām ir tendence novietoties proteīna molekulas struktūras iekšienē.6. Disulfīdsaites veidošanās 1.3. Jonu saites Jonu saites veido elektrostatiskā sadarbība starp katjonu un anjonu grupām. jo polārās ūdens molekulas ekranē lādētās grupas.2. Vienzīmju kodu vienmēr raksta ar lielajiem burtiem. Globulāro proteīnu spontānā salocīšanās („folding”) atspoguļo līdzsvaru starp ūdeņraža saišu veidošanos starp ūdens molekulām un aminoskābju hidrofilām grupām un hidrofobo grupu atgrūšanos no ūdens vides. kas saistīts pie cita elektronegatīva atoma. attēls. Pirmējā struktūra ir unikāla katram konkrētam proteīnam.12 Oksidēšana 8. O R + NH3 _ O R 9. sākot no aminogrupas gala.3. tad var rasties īslaicīgs lādiņa nevienmērīgs sadalījums.3. izmantojot vai nu trīs zīmju kodu. Šo grupu iedarbībai ar ūdens vidi ir svarīga nozīme proteīna struktūras formas veidošanā.2.

Aminoskābes. Aminoskābju sānu ķēžu grupas ir novietotas perpendikulāri β-plāksnes plaknei. tirozīns un fenilalanīns). glutamāts. piemēram. virziens no N-termināla uz C terminālu ir vienāds. kā arī sazarotās aminoskābes (izoleicīns. attēls. alanīns. valīns un treonīns) veido β-struktūras. tabula Aminoskābju apzīmējumi trīszīmju un vienzīmju kodā Alanīns Arginīns Asparagīns Aspartāts Cisteīns Histidīns Izoleicīns Glutamīns Glutamāts Glicīns Aminoskābe Trīszīmju kods Ala Arg Asn Asp Cys His Ile Gln Glu Gly Vienzīmju kods A R N D C H I Q E G Leicīns Lizīns Metionīns Fenilalanīns Prolīns Serīns Treonīns Triptofāns Tirozīns Valīns Aminoskābe Trīszīmju kods Vienzīmju kods Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val L K M F P S T W Y V 1. . Peptīdu ķēde ir savīta spirālē ap iedomāta cilindra virsmu. Aminoskābes sānu grupas Ogleklis Skābeklis Slāpeklis Ūdeņradis 10. Spirālveida struktūra piemīt tikai daļai no polipeptīdķēdes. Šāda otrējā struktūra raksturīga tādiem proteīniem kā. starp aminoskābēm veidojoties ūdeņraža saitēm. kuru uztur maksimālais ūdeņraža saišu skaits.). Lielais skaits ūdeņraža saišu polipeptīdķēdē stabilizē molekulu. pateicoties peptīdsaites atomu plakaniskajam izvietojumam un brīvas rotācijas iespējām pie α-oglekļa atoma.2. Paralēlās polipeptīdķēdes ir orientētas vienā virzienā. kas veicina spirālveida struktūras veidošanos. kas satur lielus aromātiskos atlikumus (kā triptofāns. leicīns un lizīns.13 2.4. tāpēc stabilākā ir tā struktūra. Savukārt aminoskābes. Divu blakus esošo peptīdsaišu plaknes atrodas viena pret otru 108° leņķī. Spiralizācijas pakāpe proteīnos var būt 5–80 %. att. Spirālveida struktūra ir iespējama.2. kas rodas. i. α-spirāle – biežāk sastopamā konfigurācija globulārajos proteīnos. t.. Antiparalēlās polipeptīdķēdes novietotas pretējos virzienos. Proteīnu alfa spirāle β-plāksne Salocītā β-plāksne veidota no paralēlām vai antiparalēlām polipeptīdķēdēm (11. Visbiežāk sastopamie otrējās struktūras veidi ir α-spirāle un β-plāksne. Otrējā struktūra Otrējā (sekundārā) proteīnu struktūra ir telpiskā orientācija polipeptīdķēdes apgabaliem. ir metionīns. β-keratīniem.

att. attēls. Svarīgu lomu trešējās struktūras stabilizēšanā spēlē ūdeņraža saites. elastīni un keratīni pieder pie fibrillāriem proteīniem.2.). Globulārie proteīni ir labāk šķīstoši ūdenī salīdzinājumā ar fibrillāriem proteīniem. Dažos proteīnos struktūru stabilizē arī disulfīdsaites starp cisteīna atlikumiem. ir hidrofobā iedarbība. Globulāriem proteīniem ir vairāk vai mazāk izteikta sfēriska forma (12. Polipeptīdķēde salokās tā. Fibrillāriem proteīniem parasti piemīt strukturāla nozīme. Trešējā struktūra Trešējā (terciārā) proteīnu struktūra ir polipeptīdu ķēdes trīsdimensiju struktūra. Trešējā struktūra veidojas polipeptīdķēdes „salocīšanās” (folding) rezultātā. savukārt fibrillāro proteīnu molekulas eksistē garu pavedienu formā. kas nodrošina trešējās struktūras izveidošanos. Kolagēni. Daudzi globulārie proteīni ir fermenti. Galvenais spēks. bet polārie aminoskābju atlikumi atrodas uz struktūras ārējās virsmas. Pēc trešējās struktūras proteīnus var iedalīt globulāros un fibrillāros proteīnos. attēls. 12. kuri ūdenī praktiski nešķīst.14 Antiparalēla struktūra Paralēla struktūra 11. Proteīnu otrējā struktūra.4. Globulāra proteīna trešējās un ceturtējās struktūras piemērs . β-plāksne 1.3. ka nepolāro aminoskābju sānu grupas tiek „paslēptas” struktūras iekšienē. kuru nosaka pirmējā un otrējā struktūra.

Galvenais denaturācijas iemesls ir ūdeņraža saišu saraušana proteīna molekulā. Denaturācijas iedarbībā globulāru proteīnu polipeptīdķēde daļēji vai pilnīgi atritinās. kas var izsaukt denaturāciju. Denaturācija var būt gan atgriezeniska.2. 1. nagu. Klasifikācija pēc ķīmiskās uzbūves Pēc ķīmiskās uzbūves proteīnus iedala vienkāršos proteīnos un saliktos proteīnos. Strukturālie proteīni – fibrillārie proteīni. Pie tiem pieskaitāmi. kas sastāda apmēram 60 % no visiem cilvēka asins plazmas proteīniem. rentgena stari. Aizsargproteīni. Pie aizsargproteīniem pieskaitāmi imūnsistēmas proteīni. Cilvēka organismā kā piemēru var minēt seruma albumīnu. att. Albumīni pieder pie neitrāliem vai vāji skābiem proteīniem. Toksīni ir toksiski augu vai dzīvnieku proteīni. van der Valsa spēki un jonu saites. Izplatītākie vienkāršo proteīnu veidi ir šādi: • Albumīni – plaši izplatīti proteīni ar labu šķīdību ūdenī. otrajā gadījumā – par heterooligomēriem. Ietilpst saistaudu. Proteīnu denaturācija Denaturācija ir proteīnu dabīgās struktūras sagraušana dažādu faktoru iedarbībā.4.1.2. Tie biokatalizatori.5. stipra mehāniska iedarbība. ādas. neitralizējot faktoru. Rezerves proteīni kalpo aminoskābju uzkrāšanai. Fermenti ir lielākā un svarīgākā proteīnu grupa. ceturtējās struktūras veidošanā piedalās ūdeņraža saites. Retos gadījumos ceturtējās struktūras stabilizēšanā piedalās arī disulfīdu saites starp dažādu polipeptīdu ķēdes cisteīna atlikumiem. gan dažādām polipeptīdu ķēdēm. proteīna molekulas spontāni ieņem savu sākotnējo salocīto stāvokli. Regulatorie proteīni. Kustību proteīni nodrošina muskuļu kontrakcijas.2. augsts spiediens. Atgriezeniskas denaturācijas gadījumā. olas baltuma proteīns – ovalbumīns un piena proteīns – kazeīns. kas paātrina kādas konkrētas reakcijas norisi.2. Izgulsnējas piesātinātā amonija sulfāta šķīdumā un ir pakļauti termiskai koagulācijai.). Proteīnu pirmējā struktūra denaturācijas procesā saglabājas.6. gan neatgriezeniska.15 1.6. piemēram. hormoni (piemēram insulīns). ir termiskā iedarbība. Proteīnus ar vairākām polipeptīdu ķēdēm sauc par oligomēriem proteīniem. 1. kas izraisījis denaturāciju. Transporta proteīni nodrošina citu vielu transportu organismā vai caur šūnu membrānām. Oligomērie proteīni var būt veidoti gan no vienādām. Vienkāršie proteīni sastāv tikai no aminoskābēm.6. Pie šiem proteīniem pieskaitāmi metabolisma regulatori.4. ekstrēmas pH vērtības. 1. palielinās proteīnu jutība pret sašķelšanu ar fermentiem (proteāzēm). Ceturtējā struktūra Ceturtējā struktūra veidojas. Faktori. kaulu sastāvā. Starp subvienībām nav kovalentās saites.2. ultravioletais starojums. . Denaturācijas rezultātā samazinās proteīnu šķīdība. divām vai vairākām polipeptīdķēdēm apvienojoties stabilā multisubvienību struktūrā (12. kas kalpo par struktūras elementiem. Pirmajā gadījumā tos sauc par homooligomēriem.2. Klasifikācija pēc funkcijām Proteīnus pēc to funkcijām organismā var iedalīt šādi: Fermenti. Proteīnu klasifikācija 1. zūd bioloģiskā aktivitāte.

ko satur saistaudi. tāpat kā histoni. sauc par metaloproteīniem. • Protenoīdi – nešķīstoši proteīni. Zīdītāju organismā šis proteīns veido aptuveni 97 % no sarkano asins šūnu sausnes satura. gan neorganiskas dabas (metālu joni). Pie katras no subvienībām ir piesaistīts dzelzs(II) jonus saturošs komplekss (hēms) (13. Tas ir cilvēka un dzīvnieku organismā vitāli svarīgs proteīns. • Glutelīni – augu proteīni. Tie bieži satur metāla jonus. To galvenā funkcija ir palīdzēt lipīdu un holesterola transportā un uzglabāšanā. Histoni palīdz sapakot DNS un tiem ir liela nozīme nukleosomu veidošanā. kas veidojas. att. DNS salabošanā u. keratīni. 1. Hemoglobīns sastāv no četrām globulārām proteīna subvienībām.2. Otra lielākā proteīnu grupa asins serumā pēc albumīniem. proteīniem nekovalenti asociējoties ar lipīdiem. Dzelzs ir piesaistīta pie globulāra proteīna ar histidīna atlikuma imidazola gredzena palīdzību.1.16 • Globulīni – otra dzīvos organismos bieži sastopama proteīnu grupa. Pieder pie neitrāliem un vāji skābiem proteīniem. dažādi fermenti un transporta proteīni. kas atbild par skābekļa transportu asinīs. kas satur metāla jonus. kas satur magnija jonus. Glikoproteīnus atkarībā no ogļhidrātu atlikuma piesaistes vietas iedala N-saistītajos un O-saistītajos. Nešķīst ūdenī. taču var būt arī hromoproteīnu prostētiskās grupas bez metāla joniem. • Protamīni – stipri bāziski proteīni. kā arī bāzisko ciklisko aminoskābi – histidīnu. Cits metaloproteīna piemērs – glikozes-6-fosfatāze. piemēram. bioluminiscencē. Flavoproteīni ir iesaistīti daudzos bioloģiskos procesos. skrimšļi. Proteīnus. Kompleksus. Šajā grupā ietilpst gamma globulīns. Lokalizēti graudzāļu sēklās un augu zaļajās daļās. kolagēns. Eritrocītu virsmas glikoproteīnu un lipoproteīnu daudzveidība nosaka asins grupu specifiskumu. Šāda proteīna neolbaltumvielas komponentu sauc par prostētisko grupu. N-saistītajos glikoproteīnos ogļhidrāta grupa ir piesaistīta asparagīna amīda grupas slāpeklim. O-saistītajos glikoproteīnos ogļhidrāta grupa ir piesaistīta serīna vai treonīna hidroksilgrupai. satur ap 80 % arginīnu. c. Pazīstamākais piemērs – hemoglobīns. . Protamīnu sastāvā neietilpst sēru saturošas aminoskābes. bet šķīst dažādu sāļu ūdens šķīdumos. Hromoproteīni satur krāsainu prostētisko grupu. Protamīni. Proteīni var būt saistīti ar citiem ķīmiskiem savienojumiem.7. Proteīnus. nagi. Labi šķīst etanolā. kas satur ap 20 % diaminomonokarbonskābes – lizīnu un arginīnu. Dažu bioloģiski svarīgu proteīnu piemēri 1. vitamīni). Satur daudz prolīna un glutamīnskābi. Proteīnu bez tā prostētiskās grupas sauc par apoproteīnu. Tos sauc par kompleksajiem proteīniem. Šķīst tikai sārmu šķīdumos. • Histoni – bāziski proteīni. fotosintēzē. kas pieder arī pie hromoproteīniem. • Prolamīni – augu proteīni. Tā var būt gan organiskas (lipīdi. ir nukleoproteīnu komponenti. Hēma kompleksā dzelzs jons ir saistīts heterocikliskā porfirīna gredzenā. sauc par glikoproteīniem.2. Hemoglobīns Hemoglobīns ir metaloproteīns.). Neliela molmasa – mazāka par 10 000. kas kovalenti saistīti ar ogļhidrātiem. bet kombinācijā ar prostētisko grupu – par holoproteīnu. Flavoproteīni kā prostētisko grupu satur riboflavīna nukleīnskābes atvasinājumu: flavīn-adenīndinukleotīdu (FAD) vai flavīn-mononukleotīdu (FMN). mati.7. ogļhidrāti. brīvo radikāļu neitralizēšanā. kaulaudi. Praktiski nesatur lizīnu. tai skaitā. sauc par lipoproteīniem. Protenoīdi pēc struktūras ir fibrillārie proteīni.

sauc par epitopu. polisaharīdi vai nukleīnskābes. ko sauc par ķēdēm – divām lielām „smagām” ķēdēm un divām mazām „vieglām” ķēdēm.17 Hems Hemoglobīns 13. Antigēna daļu. Tieši imūnglobulīna mainīgā daļa nodrošina to specifiskumu attiecībā uz antigēnu. Tomēr bieži antigēna piesaistei pie antiķermenīša nav tieša bioloģiska efekta. un to dod antiķermenīša sekundārā efektora funkcija. Antigēni Antigēna piesaistes vieta Antiķermenītis 14. lai atpazītu un neitralizētu baktērijas un vīrusus.7. Ir vairāku veidu antiķermenīšu “smagās” ķēdes. jo tie satur ogļhidrātu atlikumus. Antigēna piesaistīšana ir primārā antiķermenīša funkcija.2. bazofili u. limfocīti. Imūnglobulīna uzbūve Imūnglobulīni ir veidoti no struktūrelementiem. Tā satur specifisku ķīmisku struktūru. attēls.) receptoriem un aktivizējot šīs šūnas noteiktai darbībai. Zīdītājdzīvniekos ir zināmi pieci dažādi imūnglobulīnu izotipi – Ig A. . Tā var realizēties. attēls. Imūnglobulīnus izmanto imūnsistēma. Antigēni var būt proteīni. Ig E. Ig G un Ig M. kas tiek sintezēti kā atbildes reakcija uz svešu vielu (antigēnu) klātbūtni organismā. Visiem imūnglobulīniem ir līdzīga pamatstruktūra.2. piesaistoties dažādu šūnu (fagocitozās šūnas. Imūnglobulīni Imūnglobulīni (antiķermenīši) ir asinīs un citos ķermeņa šķidrumos lokalizēti specifiski proteīni. tomēr tie satur nelielu mainīgu reģionu proteīna molekulas galā. Šis mainīgais reģions nodrošina vairāku miljonu dažādu imūnglobulīnu eksistenci. un pēc tām antiķermenīšus iedala dažādos izotipos. kas saistās ar konkrētu antigēnu. kas saistās ar antiķermenīša mainīgo daļu. Hemoglobīna uzbūve 1. līdzīgi kā atslēga ar slēdzeni. c. Imūnglobulīnus var pieskaitīt pie glikoproteīniem. Ig D.

Desmozīni veidojas.2.3. ādā. aortā. Desmozīni sastāda 1 % no elastīna aminoskābēm un veido izturīgas saites starp elastīna subvienībām. valīns un prolīns. Elastīns pilda svarīgas funkcijas artērijās un ievērojamā daudzumā atrodas lielos asinsvados. Tā kā kolagēnam piemīt spējas asociēties fibrillās un piesaistīties proteoglikāniem un citiem matricas elementiem. alanīns. Kolagēns veido aptuveni 30 % kopējo cilvēka ķermeņa proteīnu.3. kas veido aptuveni 70 % no kopējo aminoskābju skaita elastīna molekulā. disaharīdos. saglabājot izturību. Lielākā daudzumā un daudzveidībā tie ir sastopami augos (dažās to daļās var sasniegt 70–80 % no sausnes). attēls. Šūnu ārējās membrānas ir pārklātas ar kovalenti piesaistītiem oligosaharīdiem. O OH NH2 Desmozīns Izodesmozīns 15. jo organismā tie viegli sadalās. Oligosaharīdi ietilpst citu kompleksu savienojumu sastāvā. Elastīna subvienības apvienotas tīklveida struktūrā ar īpašu savienojumu – desmozīnu – palīdzību.18 1. Pievienojoties proteīniem vai lipīdiem. Tas ļauj šūnām savienoties citai ar citu pareizā veidā. Kolagēns un elastīns Kolagēns un elastīns ir svarīgi strukturālie proteīni. skrimšļaudos. Desmozīnu ķīmiskā struktūra Elastīns sastāv no subvienībām ko sauc par α-elastīnu. Elastīns ir svarīgs komponents arī plaušās. Pēc slodzes noņemšanas šķiedru garums atjaunojas līdz sākotnējam lielumam. Tie lokalizējas saistaudu ekstracelulārajā matricā. Visvairāk ogļhidrātu atrodas aknās un muskuļos polisaharīda glikogēna veidā kā enerģijas rezerve. to spēja dažādi savienoties un veidot orientētas ūdeņraža saites dod lielu ieguldījumu ķīmiskajā kodā šūnu identifikācijai.). oksidējoties elastīna lizīna atlikumiem līdz δ-pusaldehīda aminoadipīnskābei. piemēram. Elastīns nesatur cisteīnu. Vēl viena ogļhidrātu atlikumu (glikozilgrupas) funkcija ir bioloģiskā atpazīšana un komunikācija. Elastīna šķiedras var izstiepties divas un pat vairāk reizes. palīdz aktivizēt imūnsistēmu cīņā ar organismam svešām šūnām. kamēr dzīvnieku organismos to saturs nepārsniedz 2 % no sausnes. kas ciklizējoties veido heterociklisku savienojumu (15. Polisaharīdiem piemīt arī strukturālas funkcijas. Kaulaudos kolagēns ir saistīts ar kalciju saturoša hidroksiapatīta kristāliem. Cukuru daudzveidība. Tā sastāvā pārsvarā ir glicīns. Ogļhidrātus iedala monosaharīdos. 1. . tie veido attiecīgi glikoproteīnus vai glikolipīdus. Ekstracelulārā matrica ir tīklveida struktūra starp šūnām. kas ir atbildīgas par elastīna elastīgumu. Ogļhidrāti un to atvasinājumi Ogļhidrāti jeb cukuri atrodami visu dzīvo organismu šūnu un audu sastāvā. Ogļhidrātiem ir svarīga nozīme cilvēka barībā.7. oligosaharīdos un polisaharīdos. tas dod ieguldījumu audu integritātē un mehānisko īpašību nodrošināšanā. att. ko veido polisaharīdi un fibrillārie proteīni. atbrīvojot enerģiju. Kolagēna molekula sastāv no izstieptas trīskāršas spirālveida struktūras.

Saharoze sastāv no D-glikozes un D-fruktozes atlikuma. . Kopējā formula ir (CH2O)n. celobioze. Visi monosaharīdi ir bezkrāsas kristāliskas vielas. pentozēm. Glikoze (vīnogu cukurs. tāpēc var eksistēt vairāku steroizomēru formās. Fruktoze ir saldāka par citiem ogļhidrātiem. Dabā sastopamās tetraozes ir D-eritroze.2. dekstroze) pieder pie aldozēm.3. kas labi šķīst ūdenī. Glikozīdiskā saite saista viena monosaharīda reducējošo grupu (aldehīdgrupu vai ketogrupu) ar otra monosaharīda funkcionālo grupu. attēlā. Atkarībā no oglekļa atoma skaita monosaharīdus sauc par triozēm. kas saistīti ar glikozīdisko saiti. Dabā izplatītākie monosaharīdi ir heksozes (16. No tām pazīstamākā un ar būtisku nozīmi dzīvos organismos ir glikoze. kas sastāv no divām heksožu molekulām. attēls. D-treoze un D-eritriloze. Visi monosaharīdi (izņemot dioksiacetonu) satur vienu vai vairākus asimetriskos oglekļa atomus. Dabā visvairāk ir sastopami D-izomēri.3. heksozēm vai heptozēm. Ūdens šķīdumā abas formas ir līdzsvarā. Pazīstamākie disaharīdi ir: saharoze. Monosaharīdi Monosaharīdi pēc ķīmiskās uzbūves ir polihidroksialdehīdi (aldozes) vai polihidroksiketoni (ketozes). Lielākajai daļai no tiem ir salda garša. laktoze – no D-galaktozes un D-glikozes. Pentozes (C5H10O5) ietilpst dzīvnieku un augu audos saliktu vielu sastāvā. att. Atkarībā no karbonilgrupas vietas molekulā izšķir divas triozes: aldotriozi – D-glicerīnaldehīdu un ketotriozi – dioksiacetonu. No ketozēm pazīstamākā heksoze ir D-fruktoze (augļu cukurs). Disaharīdi Disaharīdi sastāv no diviem monosaharīdu atlikumiem. Tā parasti eksistē cikliskā D-fruktofuranozes formā.). un glikozes molekula var eksistēt vai nu atvērtas ķēdes veidā. Pie pH 7 dominējoša ir cikliskā forma. Visbiežāk dabā sastopami disaharīdi. maltoze. To ķīmiskā struktūra parādīta 17. D-riboze un tās atvasinājumi ietilpst nukleīnskābju sastāvā. ko sauc par glikopiranozi. Glikozes un fruktozes ķīmiskā struktūra 1. trehaloze. vai cikliskā formā. H 1 O C C C C C OH H OH OH β-D-glikopiranoze α-D-glikopiranoze 1 2 CH2OH C C C C O H OH OH α-D-fruktofuranoze H HO H H 2 3 4 5 HO H H 3 4 5 6 CH2OH 6 D-glikoze virknes forma CH2OH β-D-fruktofuranoze D-fruktoze virknes forma 16.19 1. kur n ir no 3 līdz 7.1. laktoze. tetraozēm.

3. Polisaharīdi var saturēt arī karboksilgrupas. kas sastāv no fruktozes vienībām. attēls. Cilvēka organismā oligosaharīdi bieži sastopami glikoproteīnu vai glikolipīdu sastāvā.4. kas sastāv no neliela skaita (3–10) monosaharīdu vienību.3. L-arabinoze. un 19. D-ksiloze. Polisaharīdu sastāvā visbiežāk ietilpst šādas monomēru vienības: D-glikoze. Cilvēka organismā FOS neutilizējas.3. Tas ir amilozes un amilopektīna maisījums (18. Amilozes ķīmiskā struktūra . 1.). 1. celuloze. Cukuru polimēri atrodas visās šūnās. glikogēns un inulīns. no kurām dažas var veidot papildu glikozīdiskās saites. Homopolisaharīdi sastāv no viena veida monomēriem. Ciete Ciete (C6H10O5)n ir augu rezerves polisaharīds. Tā cietes graudiņu veidā atrodas graudaugu sēklās un augu saknēs un bumbuļos. Polisaharīdi Polisaharīdi ir ogļhidrāti. Polisaharīdus var iedalīt homopolisaharīdos un heteropolisaharīdos.1. D-mannoze. Amiloze un amilopektīns abi ir glikozes polimēri. Heteropolisaharīdi sastāv no divu vai vairāku veidu monomēriem. šiem cukuriem atbilstošās uronskābes un aminocukuri.4. Visvairāk pārstāvētās funkcionālās grupas polisaharīdos ir hidroksilgrupas. Daudzos augos ir sastopami fruktooligosaharīdi (FOS).20 Saharoze Laktoze Maltoze 17. No homopolisaharīdiem dzīvajā dabā svarīgākie ir ciete. kas sastāv no liela skaita monosaharīdu atlikumiem. att. Ciete ir svarīgākais cilvēka barības ogļhidrāts. un tie pilda dažādas funkcijas. 18. Oligosaharīdi Oligosaharīdi ir ogļhidrātu polimēri. taču šiem savienojumiem ir liela nozīme labvēlīgas mikrofloras (probiotiķu) attīstībai gremošanas traktā. D-fruktoze. Saharozes un laktozes ķīmiskā struktūra 1. D-galaktoze. attēls.3. aminogrupas un citas funkcionālās grupas. radot sazarotas polisaharīdu ķēdes.

21

19. attēls. Amilopektīna ķīmiskā struktūra

1.3.4.2. Celuloze Celuloze (C6H10O5)n ir struktūras polisaharīds, kas ietilpst augu šūnapvalku sastāvā. Celulozes molekulā glikozes monomēri ir saistīti ar β(1–4) glikozīdiskajām saitēm (20. att.). Celulozei ir liela nozīme zālēdāju dzīvnieku barībā. Taču zīdītāju gremošanas fermenti nespēj celulozi tieši sašķelt. Zarnu traktā celuloze sašķeļas mikroorganismu producēto fermentu iedarbībā.
C H 2 OH OH OH O O H C H 2 OH OH OH O O C H 2 OH OH OH O OH

HO

n

20. attēls. Celulozes ķīmiskā struktūra

1.3.4.3. Glikogēns Glikogēns (C6H10O5)n ir cilvēka un dzīvnieku organismu rezerves polimērs. Tas tiek saukts arī par „dzīvnieku cieti”. Lielākā daļa glikogēna atrodas aknās, skeleta un sirds muskuļos, mazākos daudzumos – galvas smadzenēs un gludajos muskuļos. Glikogēna ķīmiskā struktūra ir līdzīga amilopektīnam, taču tā atšķiras ar lielāku sazarotības pakāpi. Glikozes vienības savstarpēji saistītas ar α(1–4) saitēm pamatķēdē un α(1–6) saitēm sazarojuma vietās. Glikozes ķēdes veido globulāru struktūru (21. att.) Glikogēna molekulmasa ir 1·106 – 4·106.

21. attēls. Glikogēna ķīmiskā struktūra

1.3.4.4. Inulīns Inulīns ir polisaharīds, kas sastāv no fruktozes atlikumiem, kuri saistīti ar β(2–1) glikozīdisko saiti (22. att.). Augu inulīna molekulas satur no 20 līdz vairākiem tūkstošiem fruktozes vienību. Dabā inulīns lielākos daudzumos sastopams tādos augos kā cigoriņi, topinambūri, ķiploki u. c. Cilvēka

22

barošanas traktā inulīns nesagremojas, bet tas, tāpat kā fruktooligosaharīdi, veicina probiotiķu augšanu un izdzīvošanu zarnu traktā.

22. attēls. Inulīna ķīmiskā struktūra

1.3.5. Ogļhidrātu atvasinājumi
Organismā daudzi ogļhidrāti eksistē to dažādu ķīmisko atvasinājumu veidā.

1.3.5.1. Glikozīdi Glikozīdi ir ķīmiski savienojumi, kuros ogļhidrāta grupa ar glikozīdsaites palīdzību saistīta ar kādu necukuru grupu. Ogļhidrātu grupu sauc par glikonu, necukuru grupu – par aglikonu. O-glikozīdos aglikons saistīts ar ogļhidrātu grupu caur skābekļa atomu. Retāk sastopamajos N-glikozīdos un S-glikozīdos aglikons attiecīgi piesaistīts caur slāpekļa vai sēra atomu. N-glizodīdi pārsvarā pārstāvēti ar nukleozīdiem (β-D-ribofuranozes N-glikozīdi). Glikons var sastāvēt no monosaharīda vai oligosaharīda. 1.3.5.2. Cukurspirti (polioli) Ja monosaharīda karbonilgrupa tiek reducēta, veidojas cukura spirti. No D-glikozes veidojas sorbitols, no mannozes – mannitols (23. att.) Cukura spirtiem piemīt salda garša, un tie parasti nepilnīgi absorbējas gremošanas traktā. Absorbēti tie konvertējas enerģijā procesos, kas prasa maz vai vispār neprasa insulīna līdzdalību. Šo īpašību dēļ tos dažreiz lieto kā saldinātājus diabēta slimniekiem saharozes vietā. Līdzīgi kā citas nepilnīgi sagremojamas vielas, pārmērīga cukura spirtu lietošana var izsaukt gremošanas trakta darbības traucējumus.
CH2OH H HO H H C C C C OH H OH OH HO HO H H CH2OH C C C C H H OH OH H HO H CH2OH C C C OH H OH

CH2OH
Sorbitols

CH2OH
Mannitols

CH2OH
Ksilitols

23. attēls. Dažu poliolu ķīmiskā struktūra

23

1.3.5.3. Cukurskābes Cukurskābes ir monosaharīdu atvasinājumi, kas satur karbonilgrupas. Izšķir trīs galvenos cukuru skābju grupas: aldonskābes, aldarikskābes un uronskābes. Aldonskābes – iegūtas, oksidējoties aldozes aldehīda funkcionālai grupai. Summārā ķīmiskā formula ir HOOC–(CHOH)n–CH2OH. Piemēram, no D-glikozes veidojas D-glikonskābe, kuras fosforilētā forma ir svarīgs starpprodukts ogļhidrātu metabolismā. Aldarikskābes – veidojas, oksidējoties gan aldehīdgrupai, gan hidroksilgrupai pie terminālā oglekļa atoma. Summārā ķīmiskā formula ir HOOC–(CHOH)n–COOH. Nav lielas bioloģiskās nozīmes. Uronskābes – veidojas, oksidējoties hidroksilgrupai pie terminālā oglekļa atoma. Summārā ķīmiskā formula ir HOOC–(CHOH)n–COOH. Uronskābēm ir būtiskā nozīme bioloģiskajos procesos. Svarīgākās uronskābes ir D-glikouronskābe, D-galakturonskābe un D-mannouronskābe. Uronskābes ietilpst daudzu polisaharīdu sastāvā. Gadījumos, kad iespējama pieclocekļu vai sešlocekļu cikla veidošanās, uronskābes un aldonskābes parasti eksistē laktona formā.
COOH H HO H H C C C C OH H OH OH H HO H HO H C C C C C O OH H OH H H HO H H H C C C C C O OH H OH OH H HO H H O
D- δ -glikouronlaktons

H

C C C C C C

O

H OH OH

O

CH2OH
D-glikonskābe

COOH
L-iduronskābe

COOH
D-glikouronskābe

24. attēls. Aldonskābju, uronskābju un uronskābes laktonu piemēri

L-iduronskābe ir galvenais uronskābju komponents glizoaminoglukānos – dermatāna sulfātā un heparīnā.

1.3.5.4. Aminocukuri, glikozoaminoglukāni, proteoglukāni Aminocukuri ir ogļhidrāti, kas hidroksilgrupas vietā satur aminogrupu. Divi dzīvos organismos biežāk pārstāvētie aminocukuri ir D-glikozamīns (C6H13NO5) un D-galaktozamīns (C6H13NO5), kuriem ir svarīga nozīme kā prekursoriem glikoproteīnu un glikolipīdu biosintēzē.

NH O C CH3
Glikozamīns N-acetilglikozamīns Galaktozamīns

25. attēls. Aminocukuri

5.5. kalcija) un ūdens saistīšanā. Neiramīnskābju N-acetilatvasinājumus sauc par siālskābēm. bet satur mazāk sulfātgrupu. Neiramīnskābju aminogrupas parasti ir acetilētas. Proteoglukāni ir dzīvnieku un cilvēka šūnu ektracelulārās matricas komponenti. Tas funkcionē arī kā neirotransmiters. ir polimēra hitīna monomērs. Keratāna sulfāts pamatā sastāv no galaktozes. Glikozoaminoglukāni ir svarīgi saistaudu komponenti. . n Hialuronāts Heparīns n Hondroitīna sulfāts 26. Neiramīnskābes Neiramīnskābes ir deviņus oglekļa atomus saturošas cukurskābes atvasinājumi. kuram kovalenti piesaistītas viena vai vairākas glikozoaminoglukānu ķēdes. heparīnu. Proteoglukāni satur šādu glikozamīnu ķēdes: hondroitīna sulfātu. Tas sastāv no dažādām sulfatētām disaharīdu vienībām. keratāna sulfātu. jo satur sulfātu un uronskābes grupas. kam piemīt asins antikoagulanta īpasības un augsts negatīvo lādiņu blīvums. hialuronātu un matricas fibrillāriem proteīniem (kolagēnu). Tas kā būtiska ekstracelulārās matricas sastāvdaļa sastopams saistaudos. kaulos un acs radzenē. ka tas nesatur sulfātgrupas un nav kovalenti saistīts ar proteīniem proteoglukānu sastāvā. Proteoglukāni arī piedalās katjonu (nātrija. Proteoglukāni ir specifiski glikoproteīni. Dažu glikozoaminoglukānu ķīmiskā uzbūve 1. lineāras un fizioloģiskos apstākļos negatīvi lādētas. Keratāna sulfāts proteoglukānu formā atrodas skrimšļos.2. Hialuronāts atšķiras no citiem glikozoaminoglukāniem ar to. Biežāk sastopamā disaharīda vienība sastāv no D-glikouronāta-2-sulfāta un N-sulfo-D-glikozamīna-6-sulfāta. Šīs glikozoaminoglukānu ķēdes ir garas. epitēlija un nervu audos. kura disaharīda vienība sastāv no D-glikouronāta un N-acetilglikozamīna. kā arī regulē molekulu transportu caur ekstracelulāro matricu. kas sastāv no aminogrupu saturošu disaharīdu monomēru vienībām. Tie veido lielus kompleksus ar citiem proteoglukāniem. kālija. heparāna sulfātu. Glikozoaminoglukāni jeb mukopolisaharīdi ir gari nesazaroti polisaharīdi. kas ir stipri glikozilēti un sastāv no proteīna. Heparīns ir stipri sulfatēts glikozoamīns. veidojot proteoglukānus. Tas nekovalenti saistās ar protoglukāniem ekstracelulāraja matricā. dermatāna sulfātu. ko var uzskatīt par sešu oglekļu aminospirta pievienošanās trīs oglekļu cukurskābei produktu. Tas ietilpst baktēriju šūnu apvalka sastāvā. Tie var kovalenti saistīties pie proteīniem. galaktozes-6-sulfāta un N-acetilglikozamīna-6sulfāta. Heparīns ir polimērs ar molekulmasu no 3 kDa līdz 40 kDa. Hialuronāts ir lielmolekulārs (100 kDa–10 000 kDa) nesulfatēts glikoaminoglukāns. attēls. Heparāna sulfāts pēc uzbūves līdzīgs heparīnam.24 N-acetilglikozamīns ir glikozamīna un etiķskābes amīds.

attēls. noteiktā stadijā tiek konvertēta par šo savienojumu. . kas nokļūst šūnās.6-bifosfatāzes aktivitāti. • steroīdi.6difosfāts ietekmē fermentu fosfofruktokināzes-1 un fruktozes 1. Cukuru fosforskābes esteri Monosaharīdu fosforskābes esteros ogļhidrāta molekulas viena vai vairākas hidroksilgrupas ir esterificētas ar fosforskābi. Siālskābes saturoši glikokonjugāti uz šūnu membrānu virsmas palīdz piesaistīt ūdeni šūnas virsmai. 1. oglekļa atoma fosforilēta fruktoze.. • sfingolipīdi.25 N-acetilneiramīnskābe 27. Dažu monosaharīdu fosfātu ķīmiskā struktūra 1. Glikozes-6-fosfāts atrodas divu svarīgu metabolismu ceļu – glikolīzes un pentozes fosfātu metabolisma – sākumā. Lipīdi Par lipīdiem sauc savienojumu grupu ar vairākām kopīgām īpašībām. Fruktozes-6-fosfāts ir pie 6. veidojot uz tās negatīvu lādiņu. Bez tam glikozes-6-fosfāts var tikt arī konvertēts glikogēnā. starp kurām ir maza šķīdība ūdenī (un citos polāros šķīdinātājos) un laba šķīdība nepolāros šķīdinātājos. Utilizācijai šūnu katabolismā tas vispirms tiek konvertēts par glikozes-6-fosfātu. • lipīdu savienojumi ar citām biomolekulām (lipopolisaharīdi.4. un tas ir bieži sastopams šūnās. Fruktozes-2. • vaski.5. Tie ir svarīgi ogļhidrātu metabolisma starpprodukti.6.6-difosfāts α-D-fruktozes-6-difosfāts 28. N-acetilneiramīnskābe Siālskābes organismā ietilpst vairāku kompleksu savienojumu (piem. α-D-glikozes-1-fosfāts α-D-glikozes-6-fosfāts α-D-fruktozes-1. • fosfolipīdi.2. Glikozes-1-fosfāts ir glikogenolīzes tiešs produkts. attēls. Lielākā daļa glikozes un fruktozes. piedaloties glikolīzes un glikoneoģenēzes regulācijā. • terpēni. glikoproteīnu) sastāvā. lipoproteīni). Šajā grupā ietilpst: • taukskābes un neitrālie tauki.

šūnu membrānu struktūrelementu un signālmolekulu lomu.15 20:4∆5. kuros glicerīna hidroksilgrupas esterificējušās ar dažādām taukskābēm.. 1. sauc par neaizstājamām taukskābēm.11.14. Acilglicerīnu ķīmiskā uzbūve. Ja ar taukskābēm esterificētas visas trīs glicerīna hidroksilgrupas.8.12 18:3∆9.11.11.14. tabula Taukos biežāk sastopamās piesātinātās skābes 12:0 14:0 16:0 18:0 20:0 Apzīmējums Laurilskābe Miristīnskābe Palmitīnskābe Stearīnskābe Arahidīnskābe Triviālais nosaukums Dodekānskābe Tetradekānskābe Heksadekānskābe Oktadekānskābe Eikozānskābe Sistemātiskais nosaukums CH3(CH2)10COOH CH3(CH2)12COOH CH3(CH2)14COOH CH3(CH2)16COOH CH3(CH2)18COOH Ķīmiskā formula 4. acilglicerīni) ir taukskābju un glicerīna esteri. oglekļa atoma. linolskābe). Taču jāņem vērā. Nepiesātinātās taukskābes.15-oktadekatriēnskābe 5.8.4. tos sauc par vienkāršajiem glicerīdiem atšķirībā no jauktajiem glicerīdiem.8. sauc par ω-6 taukskābēm. 3. Taukos ir sastopamas gan piesātinātās..17-eikozānpentaēnskābe CH3(CH2)5CH=CH-(CH2)7COOH CH3(CH2)7CH=CH-(CH2)7COOH CH3(CH2)4(CH=CHCH2)2(CH2)6COOH CH3CH2(CH=CHCH2)3(CH2)6COOH CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH CH3CH2(CH=CHCH2)5(CH2)2COOH 1. attēls.8. R1.14 20:5∆5. sauc par ω-3 taukskābēm. Neaizstājamās taukskābes ir ω-3 (piem. bet nepiesātinātās taukskābes. Šīs taukskābes jāuzņem ar uzturu.12. Ja glicerīnam pievienotas trīs vienādas taukskābes.R3 – taukskābju atlikumi . tomēr sastopami arī diglicerīdi un monoglicerīdi. H2C HC H2C OH OH OH H2C HC H2C O OH OH C O R1 H2C HC H2C O O OH C O C O R1 R2 H2C HC H2C O O O C O C O C O Glicerīns 1-monoacilglicerīns 1. Galvenie tauku komponenti ir taukskābes ar 16 (palmitīnskābe) un 18 (stearīnskābe) oglekļa atomiem.2-diacilglicerīns Triacilglicerīns R1 R2 R3 29. holesterola) pārāk augsts līmenis ir riska faktors sirds un asinsvadu slimībām. kurās pirmā dubultsaite ir pēc 3. α-linolēnskābe) un ω-6 taukskābes (piem.12-oktadekadiēnskābe 9..4. Triglicerīdi pārstāv lielāko daļu dabisko neitrālo tauku. tos sauc par triglicerīdiem. kurās pirmā dubultsaite ir aiz 6.12. oglekļa atoma. ka dažu lipīdu (piem. Dabā sastopamos taukos esošās taukskābes gandrīz vienmēr satur pāra skaitu oglekļa atomu. Daudzi lipīdi ir absolūti nepieciešami organisma funkcionēšanai. tabula Taukos biežāk sastopamās nepiesātinātās skābes Apzīmējums 16:1∆9 18:1∆9 18:2∆9.14-eikozāntetraēnskābe 5.2.R2.11. bet kas ir vitāli svarīgas organismā. No šūnām un audiem ir izdalītas vairāk nekā 70 dažādas taukskābes. Neitrālie tauki Neitrālie tauki (glicerīdi. Taukskābes Taukskābes ietilpst dažādu lipīdu sastāvā.17 Palmitoleīnskābe Oleīnskābe Linolskābe α-Linolēnskābe Arahidonskābe EPA Triviālais nosaukums Sistemātiskais nosaukums Ķīmiskā formula Heksadecēnskābe 9-oktadecēnskābe 9. enerģijas rezervju.1. gan nepiesātinātās (dubultsaites saturošas) taukskābes Taukskābes ko cilvēka organisms pats nesintezē.26 Lipīdi organismos pilda barības vielu.

4.4.4. ja tos karsē kopā ar skābēm vai sārmiem. Cerebrozīdu sastāvā ietilpst taukskābes ar 24 oglekļa atomiem. 1. Fosfoglicerīdu ķīmiskā uzbūve. attēls.). vienas molekulas fosforskābes un vienas molekulas spirta. Fosfoglicerīdi Fosfoglicerīdos glicerīna viena pirmējā hidroksilgrupa taukskābes vietā esterificēta ar fosforskābi. N-acetilglikozoamīns un N-acetilneiramīnskābe. Sfingolipīdi un glikolipīdi Sfingolipīdi lokalizējas augu un dzīvnieku šūnu membrānās.. kura hidroksilgrupa esterificēta ar fosforskābi. Lielākā daļa fosfoglicerīdu satur arī spirta komponentu. Tie satur asimetrisku oglekļa atomu. tāpēc tie pieder pie polārajiem lipīdiem. X-spirta komponents 1. Sfingolipīdi sastāv no nepiesātinātā aminospirta sfingozīna vai tā piesātinātā analoga dihidrosfingozīna (31. kas kā spirta grupu satur holīnu.). Visi fosfoglicerīdi sastāv no polāras galvas un divām nepolārām ogļūdeņražu astēm. Vaski veido aizsargslāni uz dzīvo organismu ādas. otru – esterificētā taukskābe. Cerebrozīdu lielākais saturs ir nervu šūnu membrānās. vienas molekulas taukskābes.27 Glicerīdi. Glikolipīdu grupa – cerebrozīdi – satur gan ogļhidrāta atlikumu. D-galaktoze. Vienu no nepolārajām astēm veido sfingozīna garā alifātiskā ķēde. hidrolizējas līdz taukskābēm (vai to sāļiem) un glicerīnam. spalvām. Vienkārša ogļhidrāta atlikuma vietā šie savienojumi satur kompleksu oligosaharīdu. Neitrālo tauku kušanas temperatūra atkarīga no to sastāvā ietilpstošajām taukskābēm. kuru sastāvā ietilpst taukskābes. Tādējādi fosfoglicerīdi pēc būtības ir glicerofosforskābes atvasinājumi. Pēc struktūras un īpašībām vaski ir tuvu acilglicerīniem. Glikolipīdu molekulā polāro galvu veido ogļhidrātu grupas (piem. sfingozīns. 1. D-galaktoze). Vaski Vaski ir augstāko taukskābju un garas ķēdes monooksispirtu esteri. gan sfingozīnu. pārklāj augu lapas un augļus.3. Gangliozīdi parasti lokalizējas uz šūnu membrānu iekšējās virsmas. Tāpat kā fosfoglicerīdi. . Tos var hidrolizēt arī ar fermentu – lipāžu palīdzību. sfingolipīdi satur divas nepolāras astes un polāru galvu. D-glikoze.4. Otra lielākā glikolipīdu grupa ir gangliozīdi – sarežģīti lipīdi.5. gan sfingolipīdiem. att. Atšķirībā no sfingolipīdiem glikolipīdi nesatur fosfātgrupu. Pazīstamākais sfingolipīds ir sfingomielīns (31. tāpēc tos var pieskaitīt gan pie glikolipīdiem. att. Lielākos daudzumos tie sastopami nervu audos un smadzenēs. H2C R2 C O CH H2C O O C O OH P O OH R1 R2 C O H2C CH H2C O O C O OH P O O X R1 30. Sfingolipīdu sastāvā glicerīns neietilpst.

Steroīdi ir žultskābes. taču tas tiek transportēts asins plazmā ar lipoproteīnu palīdzību.6. oglekļa atoma. Sfingozīna un sfingomielīna ķīmiskā struktūra. lowdensity lipoprotein) un augsta blīvuma lipoproteīnus (HDL. R – taukskābes atlikums 1. ir vitamīna D sintēzes prekursors.28 Sfingozīns Polārā galva Dihidrosfingozīns Nepolārā aste Sfingomielīns 31. Holesterols nešķīst asinīs. Izšķir zema blīvuma lipoproteīnus (LDL. . kas šūnās eksistē lielos daudzumos. dažādi steroīdie hormoni (estrogēns. high-density lipoprotein). oglekļa atoma un sazarotu alifātisko ķēdi pie 17. progesterons. Steroīdi atšķiras ar funkcionālajām grupām. veicinot nogulumu veidošanos uz asinsvadu sieniņām un to aizsprostošanos. kas atrodas visu audu šūnu membrānās. Šūnās šie savienojumi parasti ir ļoti mazos daudzumos. Tas piedalās šūnu membrānu veidošanā. Holesterolam ir būtiska nozīme daudzos bioķīmiskos procesos. Lielākā daļa holesterīna sintezējas organismā. vai arī formā. HDL transportē holesterīnu uz aknām. LDL transportē holesterolu no aknām uz citiem audiem. kur spirta hidroksilgrupa ir esterificēta ar garas ķēdes taukskābi. kas piesaistītas šim kodolam. Dzīvnieku audos izplatītākais sterols ir holesterols. Izņēmums ir steroli. Nepareizas LDL un HDL proporcijas (paaugstināta LDL koncentrācija) izraisa sirds un asinsvadu slimības. Holesterols ir lipīds. Steroli var eksistēt vai nu brīvu spirtu veidā. steroīdo hormonu biosintēzē. testosterons). attēls.4. Daļa tiek uzņemta arī ar pārtiku. Steroīdi Steroīdi ir perhidrociklopentānfenantrēna atvasinājumi. Steroli satur spirta hidroksilgrupu pie 3.

att. Izšķir perifēros proteīnus un integrālos proteīnus. Lipīdu molekulas šajos agregātos ieņem tādu stāvokli. bet slikta polāro vielu un jonu caurlaidība. un tie nav stingri piesaistīti membrānai. attēls. Šūnu membrānu lipīdi pamatā pārstāvēti ar polārajiem lipīdiem. Integrālie proteīni ir stingri ieslēgti membrānas lipīdu dubultslānī. Membrānām ir laba ūdens un nepolāru lipofilo komponentu caurlaidība. Liela daļa membrānu proteīnu ir glikoproteīni un lipoproteīni. 33. tikai denaturējot membrānu ar organiskiem šķīdinātājiem vai stipriem deterģentiem. attēls.29 18 19 2 3 1 4 5 10 9 6 11 12 13 14 17 16 15 CH3 HC CH2 CH2 CH2 HC CH3 CH3 CH3 CH3 8 7 Perhidrociklopentafenantrēna kodols HO Holesterols 32. veidojot micellas. Dažādiem membrānu veidiem raksturīga specifiska dažādu tipu polāro lipīdu molārā attiecība. veidojot hidrofobo fāzi (33.4. Fosfolipīdu bimolekulārie slāņi ir šūnu membrānu uzbūves pamatā (34. Lipīdi un proteīni kā šūnu membrānas komponenti Ūdens sistēmās lipīdi disperģējas. taču tie var ieslēgties citu polāru lipīdu micellu struktūrā. Lipīdu micella Lielākā daļa šūnu membrānu sastāv no apmēram 40 % lipīdu un 60 % proteīnu. ka lipīdu polārās galvas vērstas uz micellas āru. Tos var disociēt ar vāju deterģentu (virsmas aktīvo vielu) apstrādi vai augstām sāļu koncentrācijām. un tos var izdalīt.7. att. bet nepolārās alifātiskās astes vērstas uz iekšieni.). . Perhidrociklopentafenantrēna kodola un holesterola ķīmiskā struktūra 1. Perifērie proteīni atrodas membrānas virspusē. Triacilglicerīni un holesterīns disperģējas slikti un paši micellas neveido. Membrānās esošie proteīni nodrošina strukturālas un vielu transporta funkcijas.).

5. kur pentoze ir 2-dezoksi-D-riboze (36.4-dioksopirimidīns 5-metil-2. Bez tam DNS un RNS zināmas vel dažas retāk sastopamas pirimidīna un purīna bāzes – 5-metilcitozīns. Nukleotīdi sastāv no trīs komponentiem: slāpekli saturošas bāzes (pirimidīna vai purīna atvasinājumi).4-dioksopirimidīns O HN H2N C C C C N CH N H N HC NH2 C C C N CH N H N N 2-amino-6-oksopurīns Guanīns 6-aminopurīns Adenīns 35. pentozes cukura un fosforskābes. Nukleīnskābēs ietilpstošie nukleotīdi Nukleīnskābju (DNS un RNS) sastāvā esošajos nukleotīdos ietilpst piecas dažādas galvenās bāzes. 5-oksimetilcitozīns. Svarīgākā no tām ir būt par nukleīnskābju uzbūves pamatelementiem. Šūnas membrānas uzbūve 1. Nukleotīdu pirimidīna un purīna bāzu ķīmiskā struktūra Nukleozīdi ir pirimidīna vai purīna bāzu N-glikozīdi. attēls. Nukleotīdi piedalās kā kofermenti enerģijas pārneses reakcijās. 2-metiladenīns. . kas veidojas. NH2 N O C C CH CH O HN C O C CH CH O HN C O C C CH CH3 N H N H N H Timīns Citozīns 2-okso-4-aminopirimidīns Uracils 2. citozīns (C) un timīns (T). pozīcijā vai purīna slāpekļa atomu 9.1. pozīcijā.5. 1-metilguanīns –. Izšķir divu veidu nukleozīdus – ribonukleozīdus.30 34. att.). attēls. modificējoties galvenajām bāzēm jau pēc nukleīnskābes ķēdes izveidošanās. kā arī divi purīna atvasinājumi – adenīns (A) un guanīns (G). Nukleozīdos pentozes 1. kur pentoze ir D-riboze un 2’-dezoksiribonukleotīdi. No tām trīs ir pirimidīna atvasinājumi – uracils (U). 1. oglekļa atoms ar glikozīdsaiti ir saistīts ar pirimidīna slāpekļa atomu 1. Nukleotīdi un nukleīnskābes Mononukleotīdiem ir vairākas bioloģiskas funkcijas. DNS ir atrasta tikai viena modificēta bāze – 5-metilcitozīns. Bez šīs funkcijas nukleotīdiem ir arī svarīga nozīme metabolisma procesos.

Nukeotīdi ir nukleozīdu fosforskābes esteri. sk. att.) Mononukleotīdi ir stipras skābes un pie pH 7 atrodas negatīva jona veidā R-O-PO32. att. Adenozīna 5’-difosfātam un adenozīna 5’-trifosfātam (ADP un ATP. 2’-oksitimidīns. 1. Tā kā eksistē vairākas hidroksilgrupas. Bāze Bāze Bāze Bāze O O P O H 3’ O O CH2 H OH 5’ O H H 2’ 1’ O P O O CH2 H H OH O H OH Dezoksiribonukleotīds Ribonukleotīds 36. Dinukleotīdi sastāv no divām nukleotīdu vienībām. AMP Adenozīna monofosfāts ADP Adenozīna difosfāts ATP Adenozīna trifosfāts 37. timidīns un 2’-oksiadenozīns. Fosforskābe ar estera saiti ir saistīta ar vienu no pentozes brīvajām hidroksilgrupām. bet arī difosfāta un trifosfāta formā. attēls. vai AMP procesos. . att.(R-nukleozīda atlikums). Tomēr šūnās esošie nukleotīdi pamatā ir tikai ar fosfātgrupu 5’-stāvoklī (36. kuru sastāvā ietilpst atšķirīgas slāpekļa bāzes. Nikotīnamīdmononukleotīds ir priekštecis tādu svarīgu dinukleotīdu kā NAD+ un NADP+ biosintēzei (38.) ir milzīga nozīme iekššūnas enerģijas pārnesē. Šie nukleozīdu difosfāti un trifosfāti pilda daudz bioķīmisku funkciju. Nukleīnskābēs neietilpstošie mono un dinukleotīdi Bez nukleīnskābju mononukleotīdiem eksistē vēl virkne citu nukleotīdu.5. 2’-oksicitidīns. tad fosfāta piesaistes vieta var būt dažāda. ATP pilda arī signālmolekulas lomu.). ATP pārnes ķīmisko enerģiju. oglekļa atomu. 2’-oksiuridīns. kā arī tam ir vairākas citas funkcijas bioķīmiskajos procesos. attēls. kuros izdalās enerģija un tiek sašķelta līdz ADP. kas savstarpēji saistītas ar fosfātu tiltiņu. 2’-oksiguanozīns. AMP. guanozīns. citidīns. kura slāpekļa atoms saistīts ar D-ribozes 1. ADP un ATP ķīmiskā struktūra Savukārt uridīndifosfāts (UDF) ir specifisks ogļhidrātu atlikumu pārnesējs polisaharīdu biosintēzē.31 Attiecīgie nukleozīdu nosaukumi ir – adenozīns. Nikotīnamīdmononukleotīds kā slāpekļa bāzi satur nikotīnamīdu. ATP veidojas procesos. 37. Nukleotīdu uzbūve Visi parastie nukleozīdi un ribonukleozīdi šūnās var atrasties ne tikai monofosfāta. kas nepieciešama metabolisma procesos. uridīns. kur enerģija tiek patērēta. ATP tiek izmantots kā substrāts kināzēm proteīnu un lipīdu fosforilēšanas reakcijās.2.

32

Koenzīms nikotīnamīda adenīna dinukleotīds (NAD+) un tā fosforilētā forma NADP+ kalpo kā elektronu pārnesēji metabolisma reducēšanās-oksidēšanās reakcijās. NAD+ reducētā forma ir NADH, savukārt NADP+ reducētā forma ir NADPH. Šo nukleotīdu sastāvā ir divi ribozes atlikumi.

NAD+

NADP+

38. attēls. NAD+ un NADP+ ķīmiskā struktūra

2H+, 2e-

FMN

FAD

FADH2

39. attēls. Flavanoīdnukleotīdu ķīmiskā uzbūve

Flavīnmononukleotīds (FMN) jeb riboflavīn-5’-fosfāts ribozes vietā satur tās atvasinājumu – poliolu D-ribītu. FMN piedalās kā koferments enzimātiskās oksidēšanās-reducēšanās reakcijās. FMN ir priekštecis cita svarīga oksidēšanās-reducēšanās kofermenta – flavīnadenīna dinukleotīda (FAD) (39. att.) biosintēzei. Daudzām oksidoreduktāzēm (flavoproteīniem) FAD nepieciešams kā prostētiskā grupa, kuras funkcijā ietilpst elektronu pārnese. Krebsa ciklā FAD tiek reducēts līdz FADH2.

1.5.3. Polinukleotīdi
Oligonukleotīdi un polinukleotīdi sastāv no savstarpēji saistītām mononukleotīdu vienībām. Polinukleotīdus, kuru monomēri ir dezoksiribonukleotīdi, sauc par dezoksiribonukleīnskābēm (DNS), polinukleotīdus, kuru monomēru vienības ir ribonukleotīdi, sauc par ribonukleīnskābēm (RNS). DNS un RNS molekulā mononukleotīdu vienības kovalenti saistītas ar fosfodiesteru saitēm. Nukleīnskābes ir ģenētiskās informācijas glabātājas.

33

1.5.3.1. Dezoksiribonukleīnskābes Visas DNS molekulas veidotas no četriem dažādiem mononukleotīdiem dAMP (dezoksiadenozīnmonofosfāts), dGMP (dezoksiguanizīnmonofosfāts), dTMP (dezoksitimidīnmonofosfāts), dCMP (dezokscitidīnmonofosfāts). DNS ķēde ir 2,2 līdz 2,6 nm plata, un viena nukleotīda vienības garums ir 0,33 nm. DNS molekulas garums var būt ļoti liels – tā var saturēt vairākus miljonus nukleotīdu vienību. Organismos DNS eksistē divu savstarpēji saistītu DNS molekulu ķēžu veidā, kuras veido dubultspirāles struktūru (40. att.).

40. attēls. Dezoksinukleīnskābes (DNS) dubultspirāle

DNS ķēdes skelets veidots no fosfāta un cukura (2-dezoksiribozes) atlikumiem. Cukuru atlikumi saistīti ar fosfodiesteru saiti pie trešā un piektā ogļhidrāta gredzena oglekļa atomiem. Šīs asimetriskās saites nosaka DNS ķēdes virzienu. Dubultspirālē abas polinukleotīda ķēdes ir vērstas pretējos virzienos (antiparalēlas). Dubultspirāle tiek stabilizēta ar ūdeņraža saitēm starp slāpekļa bāzēm (41. att.). Būtiski ir tas, ka purīna un pirimidīna bāzes ir saistītas noteiktos pāros. Adenīns vienmēr veido ūdeņraža saites ar timīnu, bet guanīns ar citozīnu. Ūdeņraža saites saista adenīna –NH2 grupu ar timīna –OH grupu un guanīna –NH2 grupu ar citozīna –OH grupu. Šie bāzu pāri ir komplementāri (viens otru papildinoši) viens otram (RNS gadījumā adenīns ir komplementārs uracilam). Var teikt, ka DNS molekula sastāv no divām komplementārām polinukleotīda ķēdēm. Adenīna un timīna saistībā piedalās divas ūdeņraža saites, bet guanidīns un citozīns saistīts ar trīs ūdeņraža saitēm.
5’ termināls 3’ termināls

3’ termināls

5’ termināls

41. attēls. DNS ķīmiskā struktūra

DNS var eksistēt vairākās iespējamās konformācijās. Bioloģiskās sistēmās konstatētas trīs formas: A-DNS, B-DNS un Z-DNS. Parastākā DNS konformācija šūnās ir B-DNS. B un A formas ir labēji

34

savītas spirāles, kas atšķiras pēc ģeometrijas un izmēriem. A forma ir platāka. Savukārt Z-forma ir kreisi savīta spirāle. Tas, kādu formu DNS pieņem, ir atkarīgs no DNS nukleotīdu sekvences, bāzu ķīmiskās modifikācijas, superspiralizācijas daudzuma un virziena un šķīduma parametriem (metālu jonu koncentrācija, poliamīnu koncentrācija). Superspiralizācija ir parādība, kad DNS spirāles virkne noslēdzas aplī, savienojoties tās galiem, un šī cirkulārā DNS var savīties jaunā, piemēram, astoņnieka, formā. Šādu formu sauc par superspirāli, un astoņnieks ir vienkāršākā superspirāle. Superspiralizēta DNS var veidot divas dažādas struktūras – plektonēmu vai toroīdu (42. att.).

Plektonēma

Toroīds

42. attēls. DNS superspiralizācijas struktūras

Superspiralizācija palīdz DNS iepakošanai šūnā vai tās kodolā, samazinot vietu, kas nepieciešama garajai DNS molekulai. Eikariotu šūnās lielākā daļa DNS koncentrēta šūnas kodolā, kur tā saistīta ar proteīniem – histoniem. Bez kodola DNS ļoti neliela daļa DNS atrodas mitohondrijos (apmēram 0,1–0,2 % no kopējās šūnas DNS). DNS dubultspirāle noteiktos apstākļos var sadalīties atsevišķos nesakārtotos viena pavediena kamoliņos. Šādu DNS spirāles atvīšanos sauc par DNS denaturāciju. To var izraisīt: • ekstrēmas pH vērtības; • termiskā iedarbība; • ūdens vides dielektriskās konstantes samazināšanās, pievienojot spirtus vai ketonus; • karbonskābju amīdu vai urīnvielas iedarbība. Denaturācijas procesā kovalentās saites DNS molekulā saglabājas. Tā kā par DNS dubultspirāles struktūru ir atbildīgas ūdeņraža saites un hidrofobā iedarbība starp bāzēm gar molekulas asi, tad šo saišu saraušana izraisa denaturāciju. Atšķirībā no proteīniem, kuru denaturācija temperatūras iedarbībā notiek pakāpeniski, dezoksiribonukleīnskābju denaturācija notiek šaurā temperatūras intervālā. Tāpēc DNS denaturāciju temperatūras ietekmē bieži sauc par kušanu. DNS termiskās denaturācijas rezultātā pieaug to molekulu gaismas absorbcija pie 260 nm viļņu garuma. Šo parādību sauc par hipohromismu. Par DNS kušanas temperatūru sauc temperatūru, pie kuras hipohromisms sasniedz pusi no maksimālā. DNS kušanas temperatūra ir atkarīga no guanīna-citozīna pāru satura. Tā kā guanīna-citozīna pāri satur trīs ūdeņraža saites, tie ir stabilāki, salīdzinot ar adenīna-timīna pāri. Tāpēc, jo lielāks G-C pāru skaits DNS molekulā, jo augstāka tās kušanas temperatūra.

1.5.3.2. Ribonukleīnskābes Ribonukleīnskābes (RNS) ir līdzīgas DNS, bet ir dažas būtiskas atšķirības. RNS atšķirībā no DNS dezoksiribozes vietā satur ribozi. RNS molekulu veido viena nukleotīdu ķēde, nevis dubultspirāle, kā DNS gadījumā. RNS molekulā nukleotīda timīna vietā ir uracils. RNS molekulu galvenā funkcija ir ģenētiskās informācijas realizēšana – transkripcijas un translācijas procesā. Daudzos vīrusos RNS ir arī ģenētiskās informācijas nesēja. Šūnās izšķir trīs galvenos RNS veidus: informācijas RNS (messenger RNS, mRNS), ribosomālā RNS (rRNS) un transporta RNS (transfer RNS, tRNS). mRNS satur tikai četrus nukleotīdus – A,G,C,U. mRNS veidojas šūnās tā saucamajā transkripcijas procesā, kurā fermentatīva procesa rezultātā nukleotīdu sekvence no hromosomu DNS tiek

Katrs nukleotīdu triplets (secība no trīs nukleotīdiem) kodē vienu aminoskābi. Vienas ķēdes RNS molekula līdzīgi proteīniem bieži veido specifisku trešējo struktūru. att. piemēram. Ūdeņraža saites starp komplementāriem nukleotīdiem RNS molekulā veido arī apgabalus ar otrējo struktūru. rRNS ir RNS molekulas. Cilpveida struktūra RNS molekulā . Ribosoma ir šūnas organella. cilpas (43. Pēc tam mRNS nokļūst ribosomās. kur tiek izmantota kā matrica proteīnu biosintēzē. kuras kopā ar proteīniem veido ribosomu. attēls.). kura sastāv no ribosomālās RNS un proteīniem. tRNS ir samērā nelielas RNS molekulas. 43. Šo struktūru nodrošina ūdeņraža saites molekulā. kuru funkcija ir aminoskābju transports uz ribosomām. Ribosomas realizē translācijas procesu jeb proteīnu biosintēzi pēc mRNS informācijas. Transporta RNS līdz ar parastajām bāzēm nedaudz atrodamas arī citas modificētas (parasti metilētas) slāpekļa bāzes.35 “pārrakstīta” uz mRNS.

c. esteru. Fermenta darbības shematisks attēlojums Lai notiktu ķīmiskā reakcija. Fermenta substrāti var būt vairāki pēc uzbūves līdzīgi ķīmiski savienojumi. Nelielas izmaiņas vielas struktūrā padara to nepieejamu fermentu darbībai. Svarīga fermentu īpašība ir to darbības specifiskums.). Fermenti ir gan vienkāršie proteīni. 2. līdzīgi kā slēdzene ar atslēgu. Substrāts Produkti Ferments Ferments Fermenta-substrāta komplekss Fermenta-produktu komplekss 44. Tieši fermenti ir visa metabolisma (vielmaiņas) pamats. un fermenta-substrāta komplekss var vai nu sadalīties atpakaļ par fermentu un substrātu. Ferments katalizē tikai noteikta stereoizomēra sadalīšanos vai sintēzi. Fermenti Fermenti (enzīmi) ir specializētas olbaltumvielu molekulas. kas satur neaminoskābju komponentus. Šīs grupas piedalās substrāta piesaistē. to skaitā arī fermenti. Mn2+. . kas nepieciešams. kas savieno molekulas atsevišķas daļas. kuram ir mazāka aktivācijas enerģija salīdzinājumā ar nekatalizējamas reakcijas pārejas stāvokli.36 2. Tie tikai paātrina reakcijas. paātrina ķīmisko reakciju. ir nepieciešams. Fermentatīvā procesa laikā pirmajā stadijā notiek fermenta-substrāta kompleksa veidošanās. lai noteiktā temperatūrā visas viena mola vielas molekulas atrastos aktivētā stāvoklī.).. Par aktivācijas enerģiju sauc enerģijas daudzumu. Svarīga nozīme daudzu fermentu aktīvos centros ir tādām aminoskābēm kā serīns un histidīns. veidojas cits pārejas stāvoklis. un veidojas reakcijas produkti un brīvs ferments (44. Katalizē tikai noteiktas vielas vienu pārvēršanās reakciju. tām piemīt nukleofilas (elektronu donori) vai elektrofilas (elektronu akceptori) īpašības. kuru ātrums parastos apstākļos ir mazs. Katalizatori. pazeminot aktivācijas enerģiju (45. Dažos gadījumos nukleofilās grupas ir saistītas ar metālu joniem (Mg2+. Šī kompleksa veidošanās parasti ir atgriezeniska. • Relatīvais grupas specifiskums. lai molekulas atrastos aktivētā stāvoklī. Reaģējošajai vielai saistoties ar fermentu. kas spēj katalizēt noteiktas ķīmiskas reakcijas. Šo fermentu darbībai nav svarīga molekulas ķīmiskā uzbūve. Pēc darbības specifiskuma izšķir šādus fermentu veidus: • Absolūtais specifiskums. attēls. vai arī reakcija iet tālāk. att. • Absolūtais grupas specifiskums. • Stereoķīmiskais specifiskums.1. ar ko tie atšķiras no citiem katalizatoriem. Aktīvā centrā atrodošos aminoskābju sānu ķēdes parasti ir spējīgas jonizēties (skābju grupas). Fermenti iedarbojas uz noteiktām ķīmiskām saitēm (piem. Zn2+). Substrāts saistās ar fermenta aktīvo centru. Fermentu darbības mehānisms Fermenti nespēj katalizēt termodinamiski neiespējamas reakcijas. att. gan saliktie proteīni. glikozīdiskās u.).

1 kat = 6·107 U.). attēls. att. Fermentu kinētikas pamati Tā kā fermenta koncentrāciju bieži ir grūti izmērīt. [S] 46. Fermenta aktivitāti izsaka starptautiskās vienībās (U). kur reakcijas ātrums ir proporcionāls substrāta koncentrācijai. attēls.2. SI sistēmā lieto arī fermenta aktivitātes mērvienību katāls (kat) – 1 mols substrāta sekundē. ferments tiek piesātināts ar substrātu un sasniegts maksimālais reakcijas ātrums (46. Fermenta substrāta kompleksa disociācijas ātrums atpakaļ par fermentu un substrātu V2=k2 · [ES] Fermenta-substrāta kompleksa disociācijas ātrums par fermentu un produktu V3=k3 · [ES] . Pie zemām substrāta koncentrācijām fermentatīvā reakcija notiek pēc pirmās kārtas reakcijas kinētikas. kur [E]-[ES] nesaistītā fermenta koncentrācija. tad lieto tādu terminu kā fermenta aktivitāte. Ja substrāta koncentrācija ir augsta. Reakcijas ātrums. V Vmax Vmax 2 Km Substrāta koncentrācija. kas spēj pārvērst 1 mikromolu substrāta minūtē. Fermenta specifisko aktivitāti izsaka vienībās uz 1 mg proteīna (U/mg protein). Katalizējamas un nekatalizējamas reakcijas enerģētiskā shēma 2.37 Bez fermenta Ar fermentu Aktivācijas enerģija bez fermenta Enerģija Aktivācijas enerģija ar fermentu Reaģenti Kopējā enerģija kas izdalās reakcijas procesā Produkti Reakcijas koordināte 45. Sakarība starp fermenta katalizējamās reakcijas ātrumu un substrāta koncentrāciju Enzimātiski katalizējamu reakciju vispārīgi var aprakstīt ar vienādojumu: k1 k3 ES E+P E+S k2 k4 Fermenta-substrāta kompleksa veidošanās ātrums V1=k1 · [S]· ([E]-[ES]). kur viena fermenta aktivitātes vienība ir aktivitāte.

lai viss ferments atrastos ES veidā. att. reakcijas ātrums sasniedz maksimālo ātrumu. kas ir vienāds ar: Vmax = k3 ·[E] v = k3 [E]·[S] Km+[S] v Vmax k3 [E]·[S] Km+[S] k3· [E] = Izsakot no šī vienādojuma v. un tā raksturo fermenta un substrāta tieksmi saistīties kompleksā. Šīs reakcijas ātrums ir ļoti mazs. iegūstam Mihaelisa–Mentena vienādojumu Vmax· [S] Km+[S] v = Mihaelisa–Mentena vienādojumu bieži pārveido citās formās. tāpēc tālākos aprēķinos tas netiek ņemts vērā. . kas ir piemērotākas eksperimentālo datu grafiskai attēlošanai. [E]·[S] [ES] = Km+[S] Enzimātiskās reakcijas sākuma ātrums ir proporcionāls ES koncentrācijai: v = k3 ·[ES] Ja substrāta koncentrācija ir pietiekami liela. Pie maksimālā reakcijas ātruma (līdzsvara stāvoklis): V1=V2+V3 k1 · [S]· ([E]-[ES])= k2 · [ES] + k3 · [ES] [S] · ( [E]-[ES] ) [ES] = k2+ k3 k1 = Km Km sauc par Mihaelisa konstanti. 1 v = Km+[S] Vmax· [S] = Km Vmax· [S] + [S] Vmax· [S] Rezultātā iegūstam Lainvivera–Berka vienādojumu: 1 v = Km Vmax· [S] + 1 Vmax Lainvivera–Berka vienādojuma grafiskais attēlojums ir taisne koordinātēs 1/[S] un 1/v (47. A).38 Fermenta-substrāta kompleksa disociācijas ātrums par fermentu un produktu V4=k4 · [E] · [P].

A 1 V Slīpums= B Vmax Slīpums= Km Vmax .Km Vmax v Km 1 Vmax -1 Km 1 [S] v [S] 47. att. gremošanas trakta fermentam pepsīnam) līdz stipri sārmainai videi. Sevišķa nozīme ir grupām. pareizinot Lainvivera–Berka vienādojuma abas puses ar Vmax · v. Km = [S]. Pēc virknes algebrisku pārveidojumu iegūstam Edija–Hofsti vienādojumu: v= Km v [S] + Vmax Šī vienādojuma grafisks attēlojums ir taisne koordinātēs v un v/[S] (47. pH Lielākā daļa fermentu maina aktivitāti atkarībā no reakcijas vides pH. pie kuras reakcijas ātrums ir puse no maksimālā ātruma. Mihaelisa – Mentena vienādojuma grafiskie attēlojumi. Speciālā gadījumā. pieaugot temperatūrai..3. Pārsniedzot šo robežu. Daudzās reakcijās lēnākā stadija. un Mihaelisa konstanti var izteikt ar vienkāršotu vienādojumu: k2 [E]·[S] Km = = k1 [ES] Šajā gadījumā Km ir vienāda ar fermenta-substrāta kompleksa disociācijas konstanti. Km mērvienība ir mol/L [mol · L-1]. taču tikai līdz zināmai robežai. Fermentu aktivitāti ietekmējoši faktori 2. Tad konstantes k1 un k2 ievērojami pārsniedz k3. . Tātad Mihaelisa konstante Km ir vienāda ar substrāta koncentrāciju. Temperatūra Temperatūrai vienmēr ir ietekme uz enzimātiskās reakcijas ātrumu. sākas proteīna molekulas inaktivācija un ferments zaudē aktivitāti. Dažādiem fermentiem eksistē savs optimālais pH intervāls. kad v = 1/2 Vmax . ir fermenta kompleksa disociācija par fermentu un produktu. B). A – Lainvivera–Berka grafiskais attēlojums. kas dažādiem fermentiem var stipri atšķirties. pH palielināšana vai samazināšana ārpus šī intervāla noved pie fermenta aktivitātes krišanās. 2. attēls. B – Edija–Hofsti grafiskais attēlojums 2. pH ietekmi uz fermenta aktivitāti nosaka proteīna molekulu jonizējamo grupu pK.1. līdz ar to eksistē temperatūras optimums.3.39 Cits Mihaelisa–Mentena vienādojums tiek iegūts.3. kurā tam ir augstākā aktivitāte. Mazāka šī konstantes vērtība norāda uz augstāku saistīšanās spēju. kas limitē kopējo reakciju. pH optimums var svārstīties no stipri skābas vides (piem. Reakcijas ātrums pieaug.2.

iegūstam taisnes. Maksimālais . Konkurentās inhibīcijas gadījumā inhibitors pēc savas struktūras ir līdzīgs substrātam un.3.40 kuras atrodas fermenta aktīvajā centrā un ir atbildīgas par substrāta piesaisti. Inhibīcijas konstanti izsaka kā: k2 [E]·[I] Ki = = k1 [EI] Inhibīcijas konstante Ki ir fermenta-inhibitora kompleksa disociācijas konstante. Neatgriezeniskā inaktivācija ir nespecifiska.3. 2.3.3. Atgriezeniskā inhibīcija Atgriezeniskā inhibīcijas aprakstīšanai var izmantot Mihaelisa–Mentena vienādojumu. Fermenta un inhibitora reakciju apraksta vienādojums: k1 EI E+I k2 Atšķirībā no fermenta-substrāta kompleksa fermenta-inhibitora komplekss nevar tālāk sašķelties. att. bet neatgriezeniskie inhibitori parasti ir specifiski vienai fermentu klasei un darbojas.3. att.3. Inhibitori Inhibitori ir ķīmiskas vielas. Konkurento inhibīciju var novērst vai samazināt. Neatgriezeniskie inhibitori bieži satur reaktīvas elektrofilas grupas (aldehīdus. Neatgriezeniskā inhibīcija Neatgriezeniskā inhibīcija parasti notiek ar fermenta vienas vai vairāku grupu ķīmisku modifikāciju. veidojot produktus. kas atšķiras ar slīpumu. A). temperatūra vai pH.1. piesaistoties aktīvajam centram. kas reaģē ar aminoskābju sānu ķēdēm. Substrāts un inhibitors savstarpēji konkurē par piesaisti aktīvajam centram (48. kā arī grupām. kuras atbild par fermenta konformācijas izmaiņām. 2. ietekmējot fermenta aktīvo centru. bloķē substrāta piekļūšanu tam. Atgriezenisko inhibīciju iedala konkurentajā un nekonkurentajā inhibīcijā. 2. Izšķir neatgriezenisko un atgriezenisko inhibīciju. palielinot substrāta koncentrāciju. bet tās visas krusto ordinātu asi (1/v) vienā punktā (50.). haloalkānus). Konkurentās inhibīcijas gadījuma Miahelisa–Mentena vienādojuma Lainvivera–Berka pārveidojums iegūst šādu formu: 1 v = 1 + [I] Ki Km Vmax 1 [S] + 1 Vmax Apskatot Lainvivera–Berka grafikus konkurentās inhibīcijas gadījumā. ko izraisa ķīmiskie aģenti. Neatgriezeniskās reakcijas līdzsvars ir novirzīts kovalenti modificēta fermenta veidošanās virzienā. kuras satur tādas nukleofilas grupas kā hidroksilgrupa un sulfhidrilgrupa. Arī substrāta molekulu funkcionālo grupu pK ietekmē katalizējamās reakcijas optimālo pH.2. kas samazina enzimātiskās reakcijas ātrumu. Inhibīcijas pakāpi var izteikt: εi = v0-vi v0 kur v0 – reakcijas ātrums bez inhibitora un vi – reakcijas ātrums inhibitora klātbūtnē. kuras rezultāta notiek proteīna struktūras destrukcija. Neatgriezeniskā inhibīcija atšķiras no neatgriezeniskas fermenta inaktivācijas.

Substrāts Substrāts Nekonkurentais inhibitors Ferments Konkurentais inhibitors Substrāts 48. palielinot substrāta koncentrāciju. nekonkurento inhibīciju nevar novērst vai samazināt. E+I ES + I EI ESI Atšķirībā no konkurentās inhibīcijas. att. att. attēls. B). Nekonkurentās un konkurentās inhibīcijas shematisks attēlojums . veidojot neaktīvas formas.41 reakcijas ātrums konkurentajā inhibīcijā netiek izmainīts. taču.). bet nemainās Miahelisa–Mentena konstante (49. Nekonkurentās inhibīcijas gadījumā inhibitors saistās ar fermentu vietā. Tas var pievienoties gan fermentam. A). att. Nekonkurentā inhibīcijā Miahelisa–Mentena vienādojuma Lainvivera–Berka pārveidojumu var izteikt šādi: 1 v = 1 + [I] Ki Km Vmax 1 [S] + 1 Vmax Nekonkurentās inhibīcijas gadījumā taisnes atšķiras pēc slīpuma un tām nav kopēja punkta uz ordinātu (1/v) ass (50. kas nav substrāta piesaistes vieta (48. Šķietamā Km vērtība konkurento inhibitoru klātienē palielinās. att B). lai sasniegtu noteiktu reakcijas ātrumu. Nekonkurentā inhibitora klātienē samazinās reakcijas maksimālais ātrums. gan fermenta-substrāta kompleksam. ir nepieciešama augstāka substrāta koncentrācija (49.

Sakarība starp fermenta katalizējamās reakcijas ātrumu un substrāta koncentrāciju konkurentā (A) un nekonkurentā (B) inhibīcijā Slīpums= 1+ [I] Ki Km Vmax A Pie inhibitora konc. kas bieži satur vairākas subvienības. 2. Lieluma (1+[I]/Ki) vietā lieto izteiksmi (1+ K/[Q]). kas izmaina savu konformāciju un līdz ar to arī savu bioloģisko aktivitāti. kas rezultātā izmaina allostēriskā fermenta bioloģisko aktivitāti. kad tiem pievienojas tā saucamais allostēriskais efektors. Aktivatori Aktivatori ir vielas.3. ir līdzīgi kā inhibīcijas gadījumā.5. Aktivācijas pakāpi izsaka kā: εa = va-v0 v0 Vienādojumi. [ I ] B 1 v Pie inhibitora konc. Allostēriskais efektors ir viela. kas apraksta aktivāciju. piesaistoties proteīna allostēriskajai daļai (tas ir daļai. un efektora pievienošanās vienai subvienībai izraisa citu subvienību terciārās (trešējās) struktūras konformācijas izmaiņas. [ I ] 1 v Bez inhibitora Bez inhibitora Slīpums= Km Vmax Slīpums= Km Vmax 1 Vmax 1 [S] -1 Km [I] 1 1+ Ki Vmax -1 Km(1 + [ I ] / Ki ) 1 [S] 50. attēls. Fermentu allostēriskā regulācija Allostēriskie fermenti ir fermenti.42 A Vmax V Bez inhibitora B V1 max Ar inhibitoru Bez inhibitora V2 max V V3 max Ar inhibitoru Ar augstāku inhibitora koncentrāciju Ar augstāku inhibitora koncentrāciju [S] [S] 49.4. . kas palielina fermenta katalizējamās reakcijas ātrumu. Proteīna ceturtējā struktūra paliek nemainīga. Allostēriskie fermenti ir oligomēri. kas nav proteīna aktīvais centrs).3. Lainvivera–Berka grafiskais attēlojums konkurentās (A) un nekonkurentās (B) inhibīcijas gadījumā 2. kur [Q] ir aktivatora koncentrācija. kas izmaina fermenta aktivitāti. attēls.

bet bez hidrolīzes vai oksidēšanās. kur katram fermentam tiek piešķirts EC numurs. kas kopējs vairākiem fermentiem. sauc par kofaktoriem. NADH). Koenzīmi pēc savas būtības ir mazas organiskas molekulas. Šos savienojumus. att. Nosaukums beidzas ar izskaņu -āze (alkoholdehidrogenāze. ko pārnes NAD vai NADP. Ķīmiskās grupas.) 51.1. ko transportē koenzīmi. Daudzus allostēriskos fermentus regulē to substrāts (parasti kā aktivators). Koenzīmu lomu bieži pilda vitamīni.43 Efektora molekula var darboties kā allostēriskais inhibitors vai allostēriskais aktivators. kas sastāv no četriem skaitļiem (piemēram: glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase – EC 1.49). laktāze). Ja allostēriskais regulators ir viela. Allostērisko fermentu gadījumā fermentu kinētikas līknei bieži ir sigmoidāla forma (S veida. kas transportē ķīmiskās grupas no viena fermenta uz citu. kā. gan inhibitors. kas nepieciešami fermenta darbībai. Tā kā koenzīmi fermentatīvās reakcijas rezultātā izmainās. Allostēriskie fermenti piedalās metabolisma regulācijā multifermentu sistēmu veidā. acetilgrupas. EC 4 – liāzes: šķeļ dažādas saites. attēls. tos sauc par koenzīmiem. un tas var būt gan aktivators. ko pārnes koenzīms A. . kas stingri piesaistīta fermentam. Šie koenzīmi atšķiras no citiem koenzīmiem (tādiem. Kofaktori. EC 3 – hidrolāzes: hidrolīzes rezultātā veido divas molekulas no substrāta. Fermentu klasifikācija Fermentu nosaukumus bieži veido pēc to substrāta vai reakcijas.4. 2. ko tie katalizē. Kofaktori var būt gan neorganiski. kas nav substrāts. jo tie reakcijas laikā netiek atšķelti no aktīvā centra.6. koenzīmu NADH izmanto apmēram 700 dažādu fermentu.1. piemēram. koenzīmi Dažiem fermentiem to aktivitātei ir nepieciešama citu – neproteīnu – molekulu piesaiste. 51. Ja kofaktori ir organiski savienojumi. piemēram. Piemēram. Koenzīmi bieži ir prostētiskā grupa. Šūnās koenzīmi parasti tiek reģenerēti un to koncentrācija uzturēta zināma līdzsvara līmenī.3. Tādā gadījumā runā par homotropo allostērisko modulatoru. hidrīdjoni (H-). EC 1 – oksidoreduktāzes: katalizē oksidēšanās/reducēšanās reakcijas. var būt. gan organiski savienojumi. Pirmais skaitlis iedala fermentus pēc to darbības mehānisma. to sauc par heterotropo allostērisko modulatoru. Allostērisko fermentu katalizētās reakcijas ātruma atkarība no substrāta koncentrācijas 2. tos var uzskatīt par otru substrātu. Starptautiskā bioķīmijas un molekulārās bioloģijas savienība (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) ir izstrādājusi fermentu nomenklatūru. EC 2 – transferāzes: pārnes funkcionālo grupu.

. Pārējie skaitļi klasificē fermentus pēc tālākām specifiskākām īpašībām (kādas saites šķeļ. EC 6 – ligāzes: katalizē divu molekulu savienošanu ar kovalento saiti. kādu funkcionālo grupu pārnes utt.44 EC 5 – izomerāzes: katalizē molekulas izomerizāciju.).

1.1. Vitamīns A Vitamīns A var eksistēt vairākās formās. β-karotīna struktūra redzama 52. kuru vienīgā kopīgā īpašība ir nepieciešamība pēc tiem uzturā nelielā daudzumā.45 3. Vitamīnus iedala ūdenī šķīstošos un taukos šķīstošos vitamīnos. Organismā A vitamīna rezerves tiek glabātas aknās. tomātos un citos augos. lai nodrošinātu normālu organisma un tā metabolisma darbību. Ja organismā ir nepietiekams vitamīna A daudzums. attēlā. Dzīvnieku izcelsmes pārtikā tas pamatā eksistē spirta formā (retinols). attēls. šūnu augšanas un diferencēšanās regulatori. Abām šīm daļām ir vienāda struktūra. savukārt. Vitamīni var būt koenzīmi. veidojot rodopsīnu. kurš savienojas ar citu pigmentu – opsīnu. Cilvēkam diennaktī rekomendējami 1–2 mg A vitamīna. antioksidanti. B grupas vitamīni). jo vairāk tas satur karotīnu. Vitamīna A trūkums izraisa acs radzenes un tīklenes sausumu un bojājumus. kuri ir vitamīna A prekursori (provitamīni) un organismā var veidot retinolu. Parasti. Taukos šķīstošie vitamīni 3. Zināmas vēl arī A vitamīna skābes un aldehīda formas (45. šūnu signālmolekulas. rodopsīns sadalās. Augu izcelsmes pārtikas produkti satur karotenoīdus. Ja acs tīklene uztver spilgtu gaismu. A vitamīns pārvēršas aldehīda formā. Biežāk sastopamā karotīna forma ir β-karotīns. Cilvēka organismā zināmi 13 vitamīni.E. Rodopsīnu satur redzes nervu gali. Pie vāja apgaismojuma.). kas veido acs tīklenes perifēro daļu. Vitamīni Vitamīni pēc būtības ir ķīmiski atšķirīgu savienojumu grupa. atbrīvojot vitamīna A aldehīdu. šis process ir traucēts un cilvēka redze vāja apgaismojuma apstākļos pasliktinās.K) un deviņi – ūdenī šķīstošie (C vitamīns. β-karotīna struktūra ir simetriska. Ir divi primārie karotīna izomēri: α-karotīns un β-karotīns. hormoni. Tiem ir dažādas funkcijas. A vitamīna formu un β-karotīna ķīmiskā struktūra .1. Vitamīns A ir rodopsīna sastāvdaļa. Daudziem vitamīnam organismā parasti ir vairākas funkcijas. un aknās notiek šīs molekulas oksidatīva sadalīšana divās vienādās daļās fermenta karotināzes iedarbībā. Retinols COOH CHO Retinoīnskābe Retināls β-karotīns 52. att. kas atšķiras ar dubultsaites vietu gala cikliskajā grupā. 3. Viena no vitamīna A nepietiekamības pazīmēm ir tā saucamais nakts aklums. spinātos. jo intensīvāka ir augļa vai dārzeņa krāsa. kas sastopams burkānos. apelsīnos.D. un tās ir identiskas vitamīna A struktūrai. no kuriem četri ir taukos šķīstošie vitamīni (A.

Vitamīns E saista brīvos radikāļus. CH3 HO H3C CH3 O CH3 CH3 CH3 CH3 CH3 α-tokoferols 53. tad alfa tokoferola spēja neitralizēt brīvos radikāļus ir intensīvu pētījumu objekts pretvēža terapijā. Pārtikā tā galvenie avoti ir augu eļļas (olīvu. imūnsistēmas regulācijā. Alfa tokoferola galvenā funkcija ir antioksidanta loma. kaut gan pieaugušiem cilvēkiem to novēro reti. ka risks saslimt ar plaušu vēzi pieaug. ka vitamīns E var samazināt vai novērst koronārās sirds slimības. Rekomendējamās vitamīna E diennakts devas pieaugušiem cilvēkiem ir 10–20 mg. saulespuķu. palmu.2. bet arī lipoproteīnus. Tomēr apjomīgi klīniski pētījumi šo pieņēmumu pagaidām nav apstiprinājuši. kukurūzas eļļa). spēju pasargāt šūnas no brīvo radikāļu iedarbības. šūnu diferenciācijā. beta. Alfa tokoferolam piemīt arī citas bioloģiskas funkcijas. Attiecībā uz β-karotīna un A vitamīna spēju samazināt saslimšanu ar dažādām vēža formām ir pretrunīgi dati. novēršot lipīdu oksidēšanos. Vitamīns E var pastāvēt astoņās dažādās formās (četri tokoferoli un četri tokotrienoli). 3. A vitamīna trūkums palielina infekcijas slimību risku. ka sintētiskā alfa tokoferola 50 mg devas dod ap 34 % samazinājumu prostatas vēža gadījumos smēķētājiem. ka pārmērīga vitamīna A uzņemšana varētu būt riska faktors osteoporozes veidošanā. Ir pētījumi. Ar β-karotīnu un A vitamīnu bagātu dārzeņu un citu pārtikas produktu lietošana var samazināt risku saslimt ar plaušu vēzi. kas piedalās tauku un holesterīna transportā asinīs. Tokoferola spēja pasargāt no oksidēšanās zema blīvuma lipoproteīnus (LDL).46 Vitamīns A piedalās arī kaulu augšanā. un dažos pētījumos pat paradās dati.). ietekmē imūnsistēmas šūnu aktivitāti. . kas atbild par holesterola transportu. att. zaļo lapu dārzeņi (spināti). ka daudzus ļaundabīgos audzējus izraisa DNS oksidatīvi bojājumi. kas nav saistītas ar tā antioksidanta īpašībām. rieksti. Tas pasargā no oksidēšanās ne tikai šūnu membrānu lipīdus. gamma un delta formās. Vitamīna A hipervitaminoze ietver arī aknu darbības problēmas un centrālās nervu sistēmas traucējumus. Tomēr vairāki pētījumi ar β-karotīna piedevu lietošanu neuzrāda aizsargājošas īpašības pret šo slimību. zivis. Tas inhibē proteīnkināzi. palīdzot ādai un gļotādai funkcionēt kā barjerai pret baktērijām un vīrusiem. Pārmērīga vitamīna A uzņemšana var radīt hipervitaminozi ar toksiskiem efektiem. sojas. un tā antikogualanta īpašības ir radījušas uzskatu. kas sastāv no metilētiem fenoliem. veseli graudi.1. Daži pēdējo gadi pētījumi rāda. tas ir. Tomēr cilvēka organismā šī nozīme nav pilnībā pierādīta. Tokoferoli un tokotrienoli eksistē alfa. Tomēr citos pētījumos nav atrasta būtiska tokoferola ietekme uz plaušu vai krūšu vēža attīstību. Tas var darboties arī kā asins antikoagulants. Vitamīns E Vitamīns E ir virkne savienojumu. Daži A provitamīni (karotenoīdi) laboratorijas eksperimentos uzrāda antioksidanta īpašības. lai aizsargātu šūnu membrānu lipīdus no oksidatīvas destrukcijas. kura ir svarīga šūnu signālmolekula. Retinols piedalās noteiktu glikoproteīnu un mukopolisaharīdu biosintēzē. Alfa tokoferola ķīmiskā uzbūve Aktīvākā E vitamīna forma cilvēka organismā ir α-tokoferols (53. kas atšķiras ar metilgrupu skaitu pie hidrohinona gredzena. attēls. Tā kā uzskata. kas parāda.

ka vitamīnam D var būt protektīvas funkcijas pret dažiem ļaundabīgiem audzējiem. Tas ir svarīgākais dabīgais vitamīna D avots cilvēka organismā.4. Ir novērota apgriezta sakarība starp augstāku vitamīna D līmeni asinīs un zarnu vēža saslimšanas risku. Savukārt gremošanas trakta baktērijas producē vitamīnu K2. Var būt diezgan grūti uzņemt pietiekami vitamīnu D tikai ar dabīgu pārtiku. Tomēr papildu pētījumi nepieciešami. Vitamīns K Vitamīns K dabā eksistē zaļajos dārzeņos kā vitamīns K1 jeb filohinons. Ultravioleto staru iedarbībā vitamīns D sintezējas cilvēka ādā. Vitamīna K formas Galvenā vitamīna K funkcija ir uzturēt normālu līmeni proteīniem. Vitamīna E trūkums organismā var radīt tādas problēmas. 3. jo organismā vienmēr ir zināmas tokoferola rezerves. Ergokalciferols ( D2 ) Holekalciferols ( D3 ) 54. jeb menahinonu (55. att. muskuļu vājums un acs tīklenes deģenerācija. K1 (filohinons) K2 (menahinons) 55. muskuļos. kurš atbild par šo proteīnu . Lai nodrošinātu pietiekamu vitamīna D daudzumu. Vitamīns D Taukos šķīstošais vitamīns D ir grupa steroīdu hormonu. E avitaminoze var attīstīties cilvēkiem. Tokoferols atrodas hipofīzē.). att. 3. lai noteiktu.). lai veicinātu kaulu mineralizāciju. minerālvielām un hormoniem. Fermentam. attēls. Šie proteīni tiek sintezēti aknās to neaktīvo prekursoru veidā. vai vitamīna D trūkums palielina risku saslimt ar vēzi vai arī palielinātām vitamīna D devām ir aizsargājošs efekts. kam ir traucēta pārtikas tauku asimilācija. Vitamīns D strādā kopā ar vairākiem citiem vitamīniem. Vitamīnu D2 un D3 ķīmiskā uzbūve Pētījumi liecina. bieži nepieciešams lietot ar šo vitamīnu bagātinātu pārtiku vai saņemt adekvātu saules gaismas devu.1.47 E avitaminozi parasti novēro reti. kuri nepieciešami kalcija metabolismā. Galvenā D vitamīna bioloģiskā funkcija ir uzturēt asinīs normālu kalcija un fosfora līmeni. ka arī citos orgānos. kā vāja nervu impulsu pārvade. Zemādas tauku slānī ultravioleto staru iedarbībā ergosterīns un 7-hidroholesterīns pārvēršas attiecīgi D2 un D3 vitamīnos.3. kas atbild par asins sarecēšanu. Tā galvenās aktīvās formas ir vitamīns D2 (ergokalciferols) un vitamīns D3 (holekalciferols) (54.1. aknās. attēls.

O O P OH Tiamīns Tiamīna pirofosfāts O O P OH OH 56. Vēsturiski tie tika uzskatīti par vienu vitamīnu. Tiamīns dzīvnieku un cilvēka audos sastopams galvenokārt tā pirofosfāta (difosfāta) atvasinājuma veidā (56. Tiamīns sintezējas augos. dažādos kāpostos. Tiamīna un tā pirofosfāta ķīmiskā struktūra Tiamīns piedalās ogļhidrātu un tauku metabolismā. veidojot γ-karboksilglutamāta (Gla) atlikumus. vārot ēdienu. Tomēr vēlāk noskaidrojās. Skābā vidē tas ir stabils pret termisku iedarbību. skrimšļu pārkaļķošanos un kalcija sāļu izgulsnēšanos uz artēriju sieniņām. govs pienā un piena produktos.2.1. riekstos. Tiamīna pirofosfāts pilda koenzīma funkcijas fermentiem.1. Vitamīna K trūkumu organismā novēro reti. nepulētu rīsu apvalkā. attēls. nenoārdās. graudaugos. ka tiem ir dažāda ķīmiskā uzbūve. Kā flavoproteīnu sastāvdaļa. karsējot sadalās. kas labi šķīst ūdenī. banānos. avokado. acs koordinācijas zuduma. Ūdenī šķīstošie vitamīni 3. Šo proteīnu aktivēšana izpaužas kā noteiktu proteīna glutamāta atlikumu karboksilēšana. Šī vitamīna nepietiekamība var izraisīt iekšēju asiņošanu.2. raugā. banānos. tas ir būtisks dažādos šūnu procesos. tāpēc tas ir nepieciešams visos flavoproteīnos.).1. kaulu attīstības traucējumus. Vitamīns B2 Vitamīns B2 jeb riboflavīns (57. 3. nogurums. Tiamīna nepietiekamības simptomi ir apetītes zudums. Hronisks tiamīna trūkums noved pie nopietniem neiroloģiskiem traucējumiem. Piruvāta dekarboksilēšanās rezultātā veidojas acetilkoenzīms A. aknās. veselos graudos. sojas pupās. Riboflavīns ir stabils pret karsēšanu un. un tie piedalās asins koagulācijā un kaulu metabolismā. gaļā.2. spinātos.2. 3. kā kofaktors ir nepieciešama vitamīns K. Cilvēka organisms nespēj sintezēt tiamīnu.2. B grupas vitamīni B grupas vitamīni ietver astoņus šūnu metabolismam svarīgus ūdenī šķīstošus vitamīnus. liellopu un cūkas gaļā. kas nepieciešams centrālajā metabolismā Krebsa ciklā. maizē. sojas produktos. Vitamīns B1 Vitamīna B1 jeb tiamīna struktūra sastāv no pirimidīna atvasinājuma un tiazola atvasinājuma.) ir dzeltena kristāliska viela. kas dekarboksilē α-ketoskābes (pirovīnogskābi un α-ketoglutārskābi). Nopietna tiamīna nepietiekamība zināma kā Beriberi slimība. att. olās. jo tie parasti atrodas tajos pašos pārtikas produktos. att. Riboflavīns ir kofaktoru FAD un FMN sastāvdaļa. . 3. bet nešķīst spirtos. un tas jāuzņem ar uzturu. Pārtikas produktos vitamīns K ir atrodams spinātos.1. Šie proteīni zināmi kā Gla-proteīni.48 konversiju aktīvā formā. nelabums. Tiamīns atrodams zaļajos zirņos. bet neitrālā un it īpaši sārmainā vidē. Tiamīns šķīst ūdenī. ogļhidrātu un proteīnu metabolismā. Līdzīgi citiem B grupas vitamīniem tas piedalās enerģētiskajā metabolismā un ir nepieciešams tauku. kardiovaskulārās sistēmas un muskulatūras defektiem.

att. NH2 Nikotīnskābe Nikotīnskābes amīds 58. attēls. zivju un gaļas produkti. Pantotēnskābe ir nepieciešama koenzīma A (CoA) sintēzei. gan tās amīda formā. gaļa. Vitamīns B3 var tik uzņemts gan nikotīnskābes. attēls. kurš griež gaismas polarizācijas plakni pa labi (D-izomērs). tomēr šī biosintēze ir neefektīva (no 60 mg triptofāna veidojas 1 mg niacīna). B2 avitaminoze cilvēkiem saistīta ar acu slimībām. Riboflavīna ķīmiskā struktūra B2 vitamīna avoti ir piens. griķi. Nikotīnskābes un tās amīda ķīmiskā struktūra 3. Vitamīns B3 (PP vitamīns) Vitamīns B3 (PP vitamīns) jeb niacīns (nikotīnskābe) (58. Bioloģiska aktivitāte ir tikai pantotēnskābes stereoizomēram.). holesterola un acetilholīna biosintēzē.1. Galvenie niacīna avoti ir maize. Ir identificēti ap 70 fermentu. Tas izraisa brīvo taukskābju daudzuma samazināšanos un samazina zema blīvuma lipoproteīnu sekrēciju. siers. kuru darbībai nepieciešams CoA. att. kartupeļi. Lielas niacīna devas bloķē tauku sašķelšanos taukaudos. Neliels daudzums niacīna aknās veidojas no aminoskābes triptofāna. Nikotīnskābe ir plaši izplatīta augu un dzīvnieku izcelsmes pārtikas produktos.3. . līdz ar to tā ir nepieciešama Krebsa cikla metabolismam. kā arī taukskābju. var attīstīties anēmija.49 Riboflavīns 57. Sevišķi daudz riboflavīna satur raugs. ietekmējot lipīdu līmeni asinīs. burkāni. Citas niacīna funkcijas ir toksisko ķīmisko savienojumu izvadīšana no organisma un piedalīšanās steroīdo hormonu biosintēzē. Vitamīns B5 Vitamīns B5 jeb pantotēnskābe sastāv no α-γ-dioksisviestskābes un β-alanīna (59. zivis. olas.2.) ir nepieciešams nikotīnamīda adenīndinukleotīda (NAD+) un nikotīnamīda adenīndinukleotīda fosfāta (NADP+) sintēzei. rīsi. Tas ir būtisks šūnas elpošanas ķēdē. Koenzīms A darbojas kā acilgrupu pārnesējs acetilCoA formā.1.4.2. aknas. 3.

Vitamīna B6 trūkums var palielināt aminoskābes homocisteīna saturu asinīs.6. kas sajūgts ar tetrahidroimidazola gredzenu.). jo tas var bojāt artēriju sieniņas un veicināt asins koagulāciju.1. Pantotēnskābes un koenzīma A ķīmiskā struktūra Nelieli pantotēnskābes daudzumi ir gandrīz jebkurā pārtikas produktā. zivīs. Tas ir nepieciešama transaminēšanas. Pantotēnskābes iztrūkums organismā ir sastopams ļoti reti. c. Vitamīna B6 formas Vitamīna B6 iztrūkums organismā var radīt anēmiju. Pārāk lielas vitamīna B6 devas var radīt roku un kāju nervu bojājumus.1. Vitamīns B7 (vitamīns H) Vitamīns B7. banānos. ka palielināts homocisteīna saturs ir riska faktors sirds slimībām. No šiem savienojumiem organismā veidojas vitamīna B6 aktīvā forma piridoksālfosfāts (60. pupās u.2. Šie neirotransmiteri nodrošina normālu nervu šūnu komunikāciju. Lielākos daudzumos tā ir veselos graudos un olās. piridoksāls un piridoksamīns. lai veidotos hemoglobīns. kura pamatā ir tiofēna gredzens. ir ūdenī šķīstošs komplekss savienojums.5. 3. Līdz ar to vitamīns B6 vajadzīgs. Piridoksālfosfāts piedalās hēma sintēzē. Vitamīns B6 nepieciešams tādu neirotransmiteru kā serotonīns un dopamīns biosintēzē. Ir dati. .2. attēls. un tas eksistē trīs galvenajās ķīmiskajās formās – piridoksīns.). kas līdzīga dzelzs deficīta anēmijai. Cikliskajam komponentam ir piesaistīts baldriānskābes atlikums (61. samazinot vitamīna devu. attēls. Piridoksālfosfāts piedalās kā koenzīms daudzās fermentatīvās reakcijās. Vitamīns B6 atrodams daudzos pārtikas produktos: gaļas produktos. att. 3. zināms arī kā vitamīns H jeb biotīns. Šī vitamīna trūkums var radīt arī neiroloģiskas un ādas problēmas. Šī neiropātija ir atgriezeniska.50 Pantotēnskābe Koenzīms A 59. att. Piridoksīns Piridoksāls Piridoksamīns Piridoksālfosfāts 60. kā arī dažās dekarboksilēšanās un deaminēšanas reakcijās. Vitamīns B6 Vitamīns B6 ir ūdenī šķīstošs vitamīns.

8. Folskābe piedalās jaunu šūnu veidošanā. att. otra daļa (nukleotīdā daļa) satur 5. Biotīna ķīmiskā struktūra Biotīns atrodas daudzos pārtikas produktos. kas saistās ar biotīnu. kas samazina gremošanas trakta baktēriju daudzumu. tāpēc biotīna nepietiekamība ir reta.1. Tas ir iesaistīts oglekļa dioksīda pārnesē.1. attēls. acetilCoA karboksilāze un piruvātkarboksilāze). Pārtikā vitamīns B12 ir piesaistīts pie proteīniem metilkobalamīna vai 5’-dezoksianenozilkobalamīna formā. zivis.51 Biotīns kalpo par kofaktoru fermentiem. ar uzturu ievadot lielu daudzumu svaiga olas baltuma. Bagātākie ar folskābi ir aknas. Folskābe 62. spināti. Tas nepieciešams arī DNS sintēzē. Folskābes ķīmiskā struktūra 3. Vitamīnu B12 satur dzīvnieku izcelsmes produkti – gaļa. Folskābe ir nepieciešama normālai sarkano asins šūnu veidošanai. Folskābe ir nepieciešama DNS replikācijā. Folāta atvasinājumi ir substrāti oglekļa atoma pārnešanas reakcijās. Biotīns ir svarīgs taukskābju sintēzes metabolismā. un tā atbrīvošana notiek gremošanas procesā kuņģa sulas iedarbībā. Vitamīns B12 Vitamīna B12 (ciānkobalamīna) molekula sastāv no divām daļām.2. glikoneoģenēzē un leicīna metabolismā. Vitamīns B9 Ūdenī šķīstošais vitamīns B9 ir folskābe (62. Viena daļa (hromoforā daļa) satur kobaltu un ir līdzīga porfirīniem. .6-dimetilbenzimidazolu (63. piens un piena produkti.). Biotīns 61. zivis. Arī ilgstoša antibiotiku lietošana. var radīt biotīna nepietiekamību.. Biotīna trūkumu cilvēkiem var izraisīt. kartupeļi un kāposti. pupas. att. attēls. gaļa. Folskābe sastopama augu un dzīvnieku izcelsmes produktos. kas iesaistīti karboksilēšanās reakcijās (piem. ka arī piedalās dTMP (2’-dezoksitimidīna-5’-fosfāta) sintēzē no dUMP (2’-dezokisuridīna5’-fosfāta). jo tas satur ķīmisku savienojumu avidīnu.). Vitamīns B12 palīdz uzturēt veselīgas nervu šūnas un sarkanās asins šūnas. olas. 3.7. un to var sintezēt gremošanās traktā atrodošās baktērijas. Folskābe arī palīdz konvertēt vitamīnu B12 par vienu no tā koenzīma formām.2.

kas iekļautas tirozīna katabolismā. Kā toksiska reakcija novērojami arī ādas izsitumi. att. kas aizsargā organismu no oksidatīvā stresa. Tas arī piedalās kā kofaktors daudzās metabolisma reakcijās. Līdz ar to vitamīns C ir nepieciešams normālai saistaudu uzturēšanai. Karnitīns ir būtisks savienojums taukskābju transportā mithondrijos ATP ģenerēšanai. L. Ciānkobalamīna ķīmiskā struktūra 3. Askorbīnskābes trūkums organismā rada slimību. Pārāk lielas C vitamīna devas (virs 6 g diennaktī) dažos gadījumos var izraisīt gremošanas traucējumus un diareju. kā arī karnitīna sintēzē. Vitamīns C ir spēcīgs antioksidants. attēls. Viena no svarīgākajām reakcijām. to skaitā arī cilvēkiem. jo to organismā tā neveidojas fermenta L-gulonolaktona oksidāzes trūkuma dēļ.2. Askorbīnskābe piedalās arī žultsskābju biosintēzē. veidojot dehidroaskorbīnskābi. Lielākajai daļai dzīvnieku un augu askorbīnskābe sintezējas organismā.52 Ciānkobalamīns 63. kā arī vēl vairākos citos metabolisma procesos. dehidroaskorbīnskābe neatgriezeniski pārvēršas par L-diketogulonskābi.2. Ja pH=7. . Askorbīnskābes un dehidroaskorbīnskābes ķīmiskā struktūra C vitamīns darbojas kā elektronu donors reakcijās. ja tas uzņemts tukšā dūšā. attēls. ir prolīna hidroksilēšana kolagēna molekulā.askorbīnskābe Dehidroaskorbīnskābe 64. kurā askorbīnskābei ir kofaktora nozīme.) ir svarīga pārtikas sastāvdaļa primātiem. Askorbīnskābe viegli oksidējas. kā arī ievainojumu ārstēšanai. Šis ferments ir atbildīgs par gulonolaktona konversiju askorbīnskābē. Vitamīns C Vitamīns C jeb askorbīnskābe (64. it sevišķi. ko sauc par cingu.

Tā. nukleotīdi. nukleotīdi. ATP satur tā saucamās makroerģiskās saites – ar enerģiju bagātas ķīmiskās saites. Metabolisms 4. No centrālajiem metabolītiem sintezējas vienkāršas molekulas – aminoskābes. acetilCoA. monosaharīdi. taukskābes. 4. kas veic regulējošās vai citas funkcijas. vai arī 3. no kuriem veidojas biopolimēru sintēzei nepieciešamie monomēri (aminoskābes. Katabolisma procesā atbrīvojas ķīmiskā enerģija. Tādi ir. lai nodrošinātu to dzīvotspēju. piemēram.1. polisaharīdi – monosaharīdos (pentozēs un heksozēs). stadijā iegūtie monomēri tiek noārdīti tālāk līdz vairākām vienkāršākām molekulām. piemēram. Katabolisms Katabolisms – metabolisma reakciju kopums. kas nepieciešams. Šī procesa rezultātā barības vielu molekulas tiek pārvērstas centrālo metabolisko ceļu starpproduktos. stadijas laikā 1. piruvāts.2. tauki – taukskābēs un glicerīnā. Atsevišķos katabolisma ceļa posmos var būt arī reakcijas ar enerģijas patērēšanu.1. α-ketoglutarāts. kurā notiek barības vielu noārdīšanās līdz vienkāršiem galaproduktiem. Metabolisms veic šādas funkcijas: • Šūnas tiek nodrošinātas ar nepieciešamo ķīmisko enerģiju. kurā no vienkāršākiem savienojumiem fermentatīvās biosintēzes ceļā veidojas komplicētāki savienojumi ar lielākām molekulām. • Tādu specializētu biomolekulu biosintēze vai noārdīšana. vai oksidējot enerģiju saturošas vielas (hemotrofais metabolisms). Katabolisms ietver vairākas stadijas: 1. proteīni tiek sašķelti aminoskābēs. Šī procesa rezultātā tiek patērēta ķīmiskā enerģija. stadija – centrālie metabolīti oksidējas līdz CO2 un ūdenim. Fermenti var darboties atsevišķi. No šiem monomēriem tālākā anabolisma procesā veidojas sarežģīti biopolimēri. kuras ieņem centrālo vietu metabolismā. Tas notiek. 3. kuri kalpo par monomēriem biopolimēru sintēzei. Šī stadija ietver Krebsa ciklu (trikarbonskābju cikls) un oksidatīvo fosforilēšanos. Metabolisma reakcijas katalizē fermenti. 4. polisaharīdu) sintēze no monomēriem. bet summāri enerģijas bilance ir pozitīva. • Barības vielu molekulu noārdīšana. Šie savienojumi tiek izmantoti vai nu kā izejas materiāli dažādās biosintēzes reakcijās (anabolismā). Daļa no šīs enerģijas tiek uzkrāta adenozītrifosfāta (ATP) fosfoesteru saitēs. Metabolisma vispārējs raksturojums Par metabolismu pieņemts saukt dažādu savstarpēji saistītu bioķīmisko reakciju kopumu dzīvajās šūnās vai organismā. stadijā notiek barības vielu sašķelšana monomēros. 2. – tā saucamajiem centrālajiem metabolītiem. • Organismam nepieciešamo biopolimēru (proteīnu.1. Anaboliskās reakcijas pārsvarā ir endotermiskas (prasa enerģijas . vai nu pārveidojot saules enerģiju (fototrofais metabolisms). kuras hidrolizējot atbrīvojas daudz enerģijas. Metabolisma procesu nosacīti iedala katabolismā un anabolismā. nukleīnskābju. katabolisma stadijā pilnīgi oksidējas.1.53 4. sukcināts. vai arī tie var būt apvienoti fermentu kompleksos. monosaharīdi). Anabolisms Anabolisms – metabolisma reakciju kopums. Dažas fermentu sistēmas ir integrētas membrānās.

gremošanas trakta fermenti Barības vielās esošās makromolekulas pirms iekļaušanas šūnu metabolismā nepieciešams sašķelt mazākās molekulās. glikozīdhidrolāzes – polisaharīdu hidrolīzei. Enerģijas pievadīšana notiek. Signāli no smadzenēm pa vagus nervu nonāk līdz kuņģim un izraisa kuņģa sulas sekrēciju. kas atbrīvojas katabolisma procesā. . sajūdzot edergoniskās reakcijas ar ATP hidrolīzi. kas ietver proteāzes – proteīnu sašķelšanai. Domas par ēdienu. Cefālā fāze – tā ir fāze pirms barības nonākšanas kuņģī.jonus. 4. kad organismu sagatavo gremošanas procesam. Lielākā nozīme šajā procesā ir nikotīnamīda adenīndinukleotīdam un tā fosforilētajai formai.54 pievadīšanu). NADP+. Katabolisma shematisks attēlojums 4. kas sašķeļ taukus par glicerīnu un taukskābēm – lipāzes. Oksidēšanās . c. gan anabolismam. kā arī fermentus. kuras rezultātā atbrīvojas ATP fosfoesteru saitēs ieslēgtā ķīmiskā enerģija. FAD u. NAD+ pievieno elektronus. Tos sauc par amfiboliskiem metabolisma ceļiem. parasti H. Tā piemēram vairāki Krebsa cikla (kas pēc būtības ir katabolisks process) starpprodukti tiek izmantoti kā izejvielas biosintēzes (anaboliskos) metabolisma ceļos. Daži metabolisma ceļi var būt kopēji gan katabolismam. Savukārt anabolisms ir reduktīvs – NADPH piegādā elektronus anaboliskiem procesiem Proteīni Polisaharīdi Pentozes Heksozes Disaharīdi Lipīdi Aminoskābes Glikoze Taukskābes Glicerīns Piruvāts AcetilCoA Krebsa cikls O2 NADH NAD+ Oksidatīvā fosforilēšanās NH3 H2O CO2 65. attēls. Katabolisms ir oksidatīvs – substrāti zaudē reducējošos ekvivalentus. un smarža un garša stimulē hipotalamusu. Tas tiek paveikts ar gremošanas fermentiem.reducēšanās metabolisma procesos Oksidēšanās-reducēšanās reakcijās elektronu pārnesi nodrošina vairāki ķīmiski savienojumi (NAD+. veidojot NADH.3.2.1. Gremošana. tā izskats stimulē smadzeņu garozu.). Gremošanā var izšķirt vairākas fāzes.

gan iekšējās sekrēcijas dziedzeris. Pirmā ir divpadsmitpirkstu zarna (duodenum). veidojot micellas. kad tās nav aizņemtas. Tas iedarbina hormona gastrīna veidošanos. daži medikamenti). Šajā procesā piedalās žults sāļi un fosfolipīdi. • elastāzes – fermentus. kas katalizē tādu polisaharīdu kā cietes sašķelšanu līdz disaharīdiem (maltoze). Barības padeve uz zarnām notiek tikai tad. starp tiem – disaharīdus hidrolizējoši fermenti: • saharāze – sašķeļ saharozi līdz glikozei un fruktozei. kas sašķel peptīdus mazākos fragmentos. žults sāļus (Na glikoholātu. Kuņģa sieniņas satur vairākus miljonus dziedzeru šūnu. • gastriskā amilāze – sašķeļ cieti. Tālāk barība pa barības vadu nonāk kuņģī. Ēšanas laikā izdalās siekalas. Ja zarnu sistēma ir vēl aizņemta. hidrogēnkarbonātjonus. Na tauroholātu). • aizkuņģa dziedzera (pankreātisko) amilāzi – ogļhidrātu polimērus sašķeļošs ferments. Barības proteīniem nonākot kuņģī. Parietālās šūnas arī izdala speciālu glikoproteīdu. Kuņģa sieniņas šūnas sintezē un izdala pepsinogēnu – pepsīna prekursoru. kurš stimulē tā saucamās parietālās šūnas izdalīt HCl. kuņģis darbojas kā barības uzglabātājs. • karboksipeptidāzi – proteāzi. Aizkuņģa dziedzeris veic divas svarīgas funkcijas – producē gremošanas fermentus. Žults arī neitralizē atlikušo kuņģa skābi. kas nepieciešams vitamīna B12 uzsūkšanai. tie saistās ar ūdeņraža joniem. Kuņģa izplešanās un bāzisks pH veicina acetilholīna izdalīšanos. Šajās zarnās arī tiek izdalīti vairāki gremošanas fermenti. kas sašķeļ peptīda fragmentus līdz aminoskābēm. žults pigmentus un fosfolipīdu lecitīnu. palielinot vides pH. Nākamā tievo zarnu daļa ir tukšā zarna (jejenum) un līkumotā zarna. Žults palīdz emulģēt taukus. • nukleāzes (DNA-āze. Vides pH šeit ir aptuveni 6. kurš pie zema pH tiek pārvērsts pepsīnā. kur pārtikas produkti tiek sasmalcināti.55 Gremošana sākas mutē. kuras satur siekalu amilāzi – fermentu. rūgts šķidrums. kuras izdala kuņģa sulu. Tiek absorbēti daži joni. kas savienots ar žultsvadu. kas sašķel proteīnu elastīnu. Zarnu fāze. nukleīnskābes. Kuņģī barības vielu absorbcija ir niecīga. kas satur holesterolu. kā arī izdala hormonus – insulīnu un glikagonu. un atvieglo to absorbciju. Aizkuņģa dziedzeris izdala šādus fermentus: • tripsīnu un hemotripsīnu – peptidāzes. kurš palielina kuņģa sulas (HCl un proteolītiskā fermenta pepsīna maisījums) izdalīšanos. sadalot garās polipeptīdķēdes īsākos fragmentos. kas šķeļ taukus. kas hidrolizē ne tikai cieti un glikogēnu. RNS-āze). bet arī citus cukurus. No kuņģa barības vielas nonāk tievajās zarnās. • gastriskā lipāze – tributirāze. kas veidojas aknās. Divpadsmitpirkstu zarnai ir aizkuņģa dziedzera kanāls. kā arī vairākus citus proteīnus. olbaltumvielas. kurā notiek gremošanas lielākā daļa. kas sašķeļ nukleīnskābes. Gastriskā fāze notiek kuņģī un aizņem 3–4 stundas. Acetilholīns ir neirotransmiters kurš darbojas gan perifērajā. Cilvēka kuņģis producē 2–3 litrus kuņģa sulas diennaktī. Žults ir dzeltens. Kad barība kuņģī ir pietiekami sašķidrināta. . kas darbojas gandrīz tikai uz tributirīnu (sviesta tauki). Kopā ar aizkuņģa dziedzera fermentiem divpadsmitpirkstu zarnā nonāk arī žults. Pepsīns šķeļ peptīdsaites. • lipāzi. ogļhidrātus. ūdens un daži lipīdos šķīstoši savienojumi (alkohols. gan centrālajā nervu sistēmā. Aizkuņģa dziedzeris ir gan ārējās. Kuņģī bez pepsīna vēl tiek izdalīti šādi gremošanas fermenti: • gelatināze – degradē proteoglukānus želatīnu un kolagēnu. kofeīns. tā tiek padota tālāk uz zarnām. kas degradē triglicerīdus līdz taukskābēm un glicerīnam.

ATP + H2O → ADP + Pi Šīs reakcijas ∆G° ‘ = –7. 4. Endotermiskās reakcijas var tikt realizētas. Bioķīmiskās sistēmās par standarta stāvokli pieņem pH 7. • maltāze un izomaltāze – sašķel maltozi un izomaltozi līdz glikozei. Aerobos procesos kā elektronu akceptors (oksidētājs) tiek lietots skābeklis. Izdalās arī fermenti aminopeptidāze. pirmās reakcijas produkts ir otrās reakcijas substrāts. aminoskābes un taukskābes). oksidējot organisko vielu molekulas (monosaharīdi.3. Ja brīvā enerģija ķīmiskajā reakcijā pieaug (endotermiska reakcija).56 • laktāze – sašķeļ laktozi līdz glikozei un galaktozei. kas palīdz neitralizēt šīs skābes. kuras šķel dipeptīdus līdz atsevišķām aminoskābēm. Brīvās enerģijas izmaiņas kalpo par kritēriju tam. Aerobais metabolisms ir daudz efektīvāks par anaerobo metabolismu. Spontāni notiek tikai tās reakcijas. respektīvi. Ķīmisko enerģiju iegūst. inulīns) baktēriju iedarbībā metabolizējas līdz īsas ķēdes taukskābēm. Resnajās zarnās izdalās nātrija karbonāts. Tukšajā zarnā vides pH ir 7–8. sajūdzot tās ar eksotermiskām reakcijām. vai dotā ķīmiskā reakcija var noritēt spontāni vai nevar. Resnajā zarnā notiek ūdens un sāļu uzsūkšanās. kura var tikt izmantota lietderīgā darba veikšanai. pH = 0. Lielākā daļa sagremoto barības vielu uzsūcas tukšajā zarnā. Ja skābekļa vietā kā elektronu akceptors tiek lietots cits organiskais savienojums. Nesagremojamie polisaharīdi (piemēram. Resnajā zarnā uzsūcas arī daži tur mītošās mikrofloras veidotie produkti. kurās brīvā enerģija samazinās (∆G < 0). Ķīmiskā reakcija tiek uzkrāta ATP makroenerģisko saišu veidā.30 kcal/mol (–30. ka aerobā metabolismā no vienas glikozes molekulas ģenerējas līdz 38 ATP molekulām.1. un dipeptidāzes. Tam nepieciešams. Līkumotajā zarnā vēl turpinās barības vielu absorbcija. ∆G = ∆H – T∆S. . kas atšķeļ oligopeptīdu N-terminālu. tad to sauc par anaerobu procesu. Tās sauc par eksotermiskām reakcijām. tad nepieciešams papildu enerģijas avots.). lai abām reakcijām būtu kopīgs starpprodukts.3. līdz ar to arī brīvās enerģijas izmaiņas ir atkarīgas no pH. Bieži šīs endotermiskās reakcijas ir sajūgtas ar ATP hidrolīzi. Enerģētiskā metabolisma vispārīgie principi Bioķīmisko reakciju enerģētikas aprakstīšanai var izmantot termodinamikas sakarības. spiediens = 98. Salīdzinājumam var minēt. Izmanto tādu jēdzienu kā reakcijas brīvās enerģijas izmaiņa ∆G. Par standarta brīvās enerģijas ∆G° izmaiņu sauc brīvās enerģijas izmaiņu standartapstākļos (T = 298 K jeb 25 °C. kurā no vienas glikozes molekulas rodas tikai divas ATP molekulas.1 Pa jeb 1 atm. Līdz barības nonākšanai līkumotajā zarnā (ileum) sagremošana jau ir pamatā pabeigta. kur H – entalpija. kuras tiek absorbētas pasīvās difūzijas ceļā. Standarta brīvās enerģijas izmaiņu var izrēķināt no reakcijas līdzsvara konstantēm: ∆G° = − RT lnKlīdzsv Bioloģiskās sistēmās līdzsvara stāvoklis ir atkarīgs no pH. Līkumotās zarnas pēdējā posmā notiek vitamīna B12 absorbcija.54 kJ/mol) Šūnu elpošana ir šūnā vai šūnu membrānā notiekošas metaboliskās reakcijas. Standarta brīvās enerģijas izmaiņas šādos apstākļos apzīmē ar ∆G° ‘. Zarnu baktērijas veido arī nelielus daudzumus vitamīnu (vitamīnu K un biotīnu). T – absolūtā temperatūra un S – entropija. kuru rezultātā tiek iegūta ķīmiskā enerģija. Enerģētiskais metabolisms 4. Brīvā enerģija ir tā reaģējošo vielu potenciālā enerģija.

Glikozes fosforilēšanās līdz glikozo-6-fosfātam. 5. Ferments – glikozofosfātizomerāze.57 Aerobam un anaerobam metabolismam ir kopēja sākotnējā – glikolīzes – stadija. 9. kofaktors – Mg2+. . Ferments – heksokināze.2. Šī reakcija prasa enerģijas patēriņu. Ferments – enolāze. un pievienojas neorganiskā fosfāta grupa.3. Līdz ar to kopējais glikolīzes process rezultējas ar 2 ATP un 2 NADH molekulām. 3-fosfoglicerāts tiek konvertēts par 2-fosfoglicerātu. Pirmā fāze ietver piecas reakcijas. Otrajā fāzē iegūst 4 ATP molekulas un 2 NADH molekulas. Pazīstamākais un izplatītākais glikolīzes metabolisma ceļš ir Embdena–Meijerhofa metabolisma ceļš. • piruvāta veidošanās. Ūdeņradis reducē NAD+.6-difosfāts. Ferments – triozesfosfāta izomerāze. kofaktors – Mg2+• 2. 6. Glikolīzes ceļa summārais vienādojums ir šāds: D-glikoze + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi → 2piruvāts + 2NADH + 2H+ +2ATP + 2H2O Glikolīzi nosacīti var iedalīt divās fāzēs (66. Triozes tiek dehidrogenētas. 8. Ferments – fosfofruktokināze. • dažādu starpproduktu veidošanās. Bez šīs stadijas aerobais enerģētiskais metabolisms vēl ietver Krebsa ciklu un oksidatīvo fosforilēšanos (elektronu pārneses ķēde + ATP sintēze). Līdz ar to glikolīzes pirmā fāze rezultējas ar divām gliceraldehīd-3-fosfāta molekulām. 7. Ferments – piruvātkināze. Glikozo-6-fosfāts tiek konvertēts par fruktozo-6-fosfātu. No fruktozo-6-fosfāta veidojas fruktozo-1.). Otrajā glikolīzes fāzē notiek enerģijas izdalīšanās un uzkrāšanās ATP molekulās. 4. kuri tiek izmantoti citos šūnas procesos. un tā saistīta ar enerģijas patērēšanu – no divām ATP molekulām veidojas divas ADP molekulas. Ferments – fosfoglicerātkināze. No abām gliceraldehīda-3-fosfāta molekulām veidojas divas 1. Glikolīze Glikolīze ir ogļhidrātu katabolisma sākotnējais process. veidojot ATP un piruvātu. Tā ir secīga bioķīmisko reakciju virkne.3-bifosfoglicerāta molekulas. Dihidroksiacetons tiek konvertēts par gliceraldehīd-3-fosfātu. Fosfātgrupas pārnese no 1. Ferments – fruktozodifosfāta aldolāze. kurš tālāk nepieciešams Krebsa ciklā. 4. Ferments – fosfoglicerātmutāze. un tās galvenās funkcijas ir: • enerģiju saturošu molekulu – ATP un NADH – ģenerēšana. att. 10. Glikolīze norisinās šūnas citoplazmā. kurā notiek glikozes anaeroba noārdīšanās. Glikolīzes reakcijas un par tām atbildīgie fermenti: 1. Pēdēja glikolīzes reakcija.3-difosfoglicerāta uz ADP. kofaktors – Mg2+. Ferments – gliceraldehīda fosfāta dehidrogenāze. Heksozes gredzens tiek sašķelts divos triozes cukuros – dihidroksiacetona fosfātā un gliceraldehīd-3-fosfātā. 3. kofaktors – Mg2+. veidojot ATP un 3-fosfoglicerātu. kofaktori – divi Mg2+joni. kurā fosfātgrupa tiek pārnesta uz ADP. veidojot NADH un H+. Fosfoenolpiruvāta veidošanās no 2-fosfoglicerāta.

fosfofruktokināze un piruvātkināze.58 ATP ADP 1 Glikoze Glikozo-6-fosfāts 2 Fruktozo-6-fosfāts 3 ATP ADP 1. kurš tālāk izomerizējas par glikozo-6-fosfātu. Glikolīzes (Embdena-Meijerhofa) metabolisma ceļš Citi ogļhidrāti var iekļauties glikolīzes metabolisma ceļā šādos veidos: • fruktozo-6-fosfāts veidojas. Piruvātkināzi inhibē ATP. Regulatorie fermenti katalizē neatgriezeniskās reakcijas. Heksokināzi inhibē tās reakcijas produkts – glikozo-6-fosfāts. Tas ir vairāku stadiju process. kura summārais vienādojums ir šāds: Piruvāts + CoA + NAD+ → AcetilCoA + 2NADH + H++ CO2 . Glikolīzē tie ir heksokināze. dihidrolipoiltransacetilāze ar koenzīmiem liposkābi un CoA (E2) un dihidrolipoildehidrogenāze ar koenzīmiem FAD un NAD+ (E3). Šī kompleksa sastāvā ietilpst piruvātdehidrogenāze ar koenzīmu tiamīnpirofosfātu (E1). kurš izomerizējas par fruktozo6-fosfātu. • mannoze vispirms tiek fosforilēta par mannozo-6-fosfātu. Fosfofruktokināzi allostēriski inhibē ATP. Glikolīzes regulācija. kurš fosfoglikomutāzes iedarbībā izomerizējas par glikozo-6-fosfātu. Cilvēka organismā anaerobais process var norisinātos muskuļos pie lielas fiziskas slodzes skābekļa bada gadījumā. fāze Dihidroksiacetona fosfāts 5 4 + Gliceraldehīda-3-fosfāts 6 2NAD+ 2Pi 2NADH H+ Fruktozo-1. 4. fāze 2x 1. • saharoze tiek sašķelta ar fermenta saharāzes palīdzību par glikozi un fruktozi. AMP un fruktozo-2.3. kurš iekļaujas Krebsa ciklā. un aktivē ADP. kas savukārt tiek konvertēta par uridilfosfoglikozi.3. kuras limitē metaboliskā ceļa ātrumu.6-bifosfāts 2. • laktozi ferments laktāze sašķeļ par glikozi un galaktozi. Piruvāta oksidatīvā dekarboksilēšana Piruvāta oksidatīvo dekarboksilēšanu veic piruvātdehidrogenāzes komplekss. kā arī citrāts.6difosfāts. Galaktoze tiek konvertēta par uridildifosfogalaktozi. Tālāk uridilfosfoglikoze pārvēršas par glikozo-1-fosfātu.3-Bifosfoglicerāts 7 2ADP 2ATP 2H2O 2x 3-Fosfoglicerāts 8 2x 2-Fosfoglicerāts 9 2x Fosfoenolpiruvāts 10 2ADP 2ATP 2x Piruvāts 66. attēls. fruktozi fosforilējot ar heksokināzi. Glikolīzē izveidojies piruvāts aerobajā metabolismā tālākas oksidatīvās dekarboksilēšanās rezultātā veido acetilkoenzīmu A (acetilCoA). • glikogēns un ciete ar fermentu fosforilāzi tiek sašķelti par glikozo-1-fosfātu. kas lokalizēts mitohondrijos. Anaerobos apstākļos no piruvāta laktātdehidrogenāzes iedarbībā veidojas pienskābe (laktāts).

tāpēc šis process iet aplinkus ceļu. Tieša ķīmiski rezistentās divoglekļu acetilgrupas oksidēšana nav iespējama. Glikoze tiek saglabāta izmantošanai smadzenēs. 4.3. kas satur karbonilgrupu. tad acetilCoA tiek saukts par primāro substrātu. Lielākā daļa iet uz Krebsa ciklu. aminoskābju un tauku oksidēšanas beigu posms. AcetilCoA reakcijas ar oksaloacetātu rezultātā veidojas citronskābe. Piruvātdehidrogenāzes reakcijas produkti darbojas kā PDH inhibitori un PDK aktivatori. bet karbonilsavienojumu. Reģenerējamā substrāta uzdevumu veic oksaloacetāts. Ja palielinās viena no attiecībām: ATP/ADP. Krebsa cikls ir noslēgts process.59 Pirmajā stadijā piruvāts tiek sašķelts oglekļa dioksīdā un acetaldehīdā. Kondensācijas produktam ir vairāk nekā divi C atomi. kā arī dažos citos biosintēzes procesos. Tas izraisa PDH inhibīciju un neļauj audiem katabolizēt glikozi. Krebsa cikla reakcijas notiek mitohondrija matricā. Piruvātdehidrogenāzes regulācija. Acetilgrupa var kondensēties ar citu savienojumu. Piruvātdehidrogenāzes kompleksu (PDH) regulē piruvātdehidrogenāzes kināze (PDK) un piruvātdehidrogenāzes fosfatāze (PDP).). kurā aktivētā acetilgrupa (acetilCoA) oksidējas līdz divām CO2 molekulām. taču acetilCoA ir nepieciešams arī lipīdu un aminoskābju biosintēzē. veidojot acetilCoA. Badošanās laikā pieaug PDK daudzums muskuļu un citos audos un samazinās PDP daudzums. izmantojot katalītisko ciklu. Krebsa cikla summārais vienādojums ir : AcetilCoA + 3NAD+ + ATP + FAD + Pi + 2H2O → 2CO2 + CoA-SH + 3NADH + ATP + FADH2 . Pēc tam acetaldehīds pievienojas koenzīma A sēra atomam. Tā kā Krebsa cikls paredzēts acetilgrupu oksidēšanai. Tas ir ogļhidrātu. sauc par reģenerējamo substrātu. piruvātdehidrogenāze tiek inhibēta. att. Reakcija ir sajūgta ar NAD+ reducēšanu līdz NADH. kas sastāv no 10 atsevišķām reakcijām.4. NADH/NAD+ un acetilCoA/CoA. PDK fosforilē E1 serīna atlikumus un līdz ar to inaktivē kompleksu. citronskābes cikls) ieņem centrālo vietu metabolismā. un β saišu sašķelšana ir iespējama. Metabolisms novirzās uz tauku utilizāciju. Savukārt PDP defosforilē E1 un atjauno kompleksa aktivitāti. ar kuru tas kondensējas. Krebsa cikls Krebsa cikls (trikarbonskābju cikls. AcetilCoA tālāk tiek izmantots vairākos metabolisma procesos. kuras cikliskas pārvēršanās ķēdes rezultātā izdalās divas CO2 molekulas un veidojas galaprodukts – oksaloacetāts (67.

Vienlaikus sintezējas ATP no ADP vai GTP no GDP. Ferments – fumarāze. 9. Krebsa cikls Krebsa cikla reakcijas un tās katalizējošie fermenti: 1. Izocitrātdehidrogenāzi allostēriski inhibē ATP. Augsts ATP vai NADH līmenis šūnās palēnina Krebsa cikla darbību. bet aktivē ADP.. Citrāta izomerizācija par izocitrātu. 4. Process notiek aknās un nierēs. vienlaikus reducējot NAD(F)+. Krebsa ciklā ir trīs regulācijas punkti: citrātsintāze. 3. vienlaikus reducējot FAD. Citrātsintāzes darbību allostēriski inhibē citrāts un ATP. Anaplerotiskās reakcijas ir papildinošas reakcijas. Ferments – citrātsintāze.+ ATP oksaloacetāts + ADP + Pi . 5. Izocitrāta dekarboksilēšana par α-oksoglutarātu (α-ketoglutarātu). 2. jo šie starpprodukti tiek izmantoti biosintēzes reakcijās. α-ketoglutarātdehidrogenāzi inhibē NADH un sukcinilCoA. Malāta oksidēšana par oksalātu. vienlaikus notiekot NAD+ reducēšanai.3) akonitāze. Lai Krebsa cikls varētu normāli funkcionēt. AcetilCoA un oksaloacetāta kondensācijas reakcija. Ferments – sukcinilCoA sintetāze (sukcināttiokināze). kuru funkcija ir cikla starpproduktu koncentrācijas līmeņa uzturēšana. 7. Fumarāta hidratēšana par malātu. bet aktivē AMP. Ferments – malātdehidrogenāze. Krebsa cikla regulācija. Anaplerotiskajās reakcijās notiek oksaloacetāta un malāta reģenerācija no piruvāta un fosfoenolpiruvāta. Anaplerotiskās reakcijas. izocitrātdehidrogenāze un α-ketoglutarātdehidrogenāzes komplekss. Ferments – sukcinātdehidrogenāze. Sukcināta oksidēšana par fumarātu. 8. aktivē ADP.. Vienlaikus notiek NAD+ reducēšana. Piruvāts + HCO3. ir jāpapildina starpproduktu daudzums. 6. Ferments – (2. α-oksoglutarāta oksidatīvā dekarboksilēšana par sukcinilCoA. Oksaloacetāta veidošanos katalizē piruvātdekarboksilāze.60 AcetilCoA CoASH H2O 2 NADH +H+ NAD+ 10 HO CH CH2 9 H2O CH HOOC CH FAD FADH2 8 CH2 CH2 CO CH2 COOH COOH 1 CH2 HO C CH2 COOH COOH COOH CH CH CH2 COOH COOH COOH H2O 3 oksaloacetāts COOH COOH L-malāts H2O citrāts cis-akonitāts HO CH izocitrāts CH CH2 4 COOH COOH COOH NADP+ NADPH + H+ COOH COOH COOH fumarāts oksalosukcināts OC CH sukcināts COOH COOH 7 sukcinil-CoA CO CH2 CH2 COOH NADH +H+ CO2 SCoA 6 α-oksoglutarāts OC CH2 CH2 NAD+ COOH COOH 5 CH2 COOH ADP ATP (GTP) (GDP) CO2 67. Ferments – izocitrātdehidrogenāze. SukcinilCoA makroerģiskās tioestera saites hidrolīze. 10. Ferments – α-ketoglutarātdehidrogenāzes komplekss. attēls.

Elektronu transporta ķēdē komponenti ir sagrupēti četros kompleksos. Vielu transports caur šo membrānu notiek gandrīz tikai ar speciālu pārnesēju palīdzību. baktērijās – menahinons) un divu veidu dzelzi saturoši proteīni: citohromi un dzelzs-sēra proteīni. tādu kā skābeklis. Mitohondriju iekšējā membrānā ir daudz specifiska fosfolipīda –kardiolipīna. Tā satur daudz integrālo proteīnu (porīnu).). Oksidatīvās fosforilēšanās redoksreakcijās notiek elektronu pārnese no elektronu donoriem (NADH vai FADH2) uz elektronu akceptoru.3. Ubihinons (koenzīms Q10) ir lipīdos šķīstoša benzohinona atvasinājums ar izoprenoīda sānu ķēdi (68. Mitohondrija matrica satur koncentrētu fermentu maisījumu. piemēram. citohromu c.5. starp tiem arī Krebsa cikla fermentus.1. un lielākā daļa savienojumu nespēj to šķērsot. Hinoni pārnes reducējošos ekvivalentus uz akceptoru. att. kuru funkcijās ietilpst oksidēšanās reakcijas elpošanas ķēdē. att. Arējā membrāna pēc sava proteīnu-fosfolipīdu (apmēram 1:1 pēc svara) sastāva ir līdzīga eikariotu šūnas plazmatiskajai membrānai. hinoni (ubihinons.3. Viena no to funkcijām ir ģenerēt lielāko daļu no šūnām nepieciešamā ATP. Iekšējā membrāna satur proteīnus. Mitohondriji piedalās arī vairākos citos procesos (šūnas signālapmaiņa. šūnu diferenciācija. Reducētāji (ar zemu E’o) atrodas ķēdes sākumā. kur dzelzs jons piesaistīts porfirīna gredzenam). Mitohondriji satur paši savu genomu. šūnas cikls un augšana).14 V. tāpat kā hemoglobīnā. kura pēc būtības ir virkne proteīnu šūnas mitohondriju iekšējā membrānā (baktēriju gadījumā tā ir citoplazmatiskā membrāna. Starp iekšējo un ārējo membrānu ir starpmembrānu telpa.+ NAD(F)H malāts + NAD(F)+ 4. kā arī metabolītu transporta regulēšana. Iekšējai membrānai ir augsta proteīnu-fosfolipīdu attiecība (3:1. Elpošanas ķēde Oksidatīvā fosforilēšanās ir metabolisma ceļš. ATP sintēze. Mitohondrijiem ir ārējā un iekšējā membrāna. kas mazu molekulu gadījumā ķīmiski ir ekvivalenta šūnas citoplazmai. Savukārt citohromos kā prostētiskajās grupās ir dzelzs jonus saturoši hēmi (kompleksi. kas palīdz padarīt šo membrānu necaurejamu. Organismā šis process norisinās tā saucamajā elektronu transporta jeb elpošanās ķēdē. oksidētāji (ar augstu E’o) – ķēdes beigās. Šajās redoksreakcijās izdalās enerģija. Potenciālu starpība elektronu pārneses ķēdē ir 1. pēc svara). Fosfooenolpiruvāts +CO2 + GDP oksaloacetāts Savukārt malāts veidojas šādas reakcijas rezultātā: Piruvāts + HCO3. kuru izmērs mazāks par 5000 daltoniem. CoQH2+ 2 FeIII-citohroms c → CoQ + 2 FeII-citohroms c Dzelzs sēra proteīni satur tā saucamos dzelzs-sēra klasterus (69.61 Oksaloacetāts var veidoties arī fosfoenolpiruvāta karboksikināzes iedarbībā (sirds.). ko ietver iekšējā membrāna. bet augos – hloroplastu tilakoīdu membrāna). Elektronu pārnesēji ķēdē ir sakārtoti pēc to standarta redokspotenciāla (E’o). Mithondrija matrica ir telpa. kas rodas barības vielu oksidēšanas rezultātā. kas veido lielus kanālus. Metāla jonus saturošie kofaktori nodrošina elektronu transportu caur proteīna molekulu.5. Elektronu transporta ķēdē ietilpst flavoproteīni ar FMN vai FAD kā prostētisko grupu. izmantojot enerģiju. kurā notiek ATP sintēze. Atšķirībā no ārējās membrānas mitohondriju iekšējā membrāna nesatur porīnus. . atļaujot brīvi difundēt molekulām. Mitohondriji ir šūnas organellas. kas tiek izmantota ATP sintēzei. Oksidatīvā fosforilēšanās 4. skeleta muskuļos). kuri caur dzelzs atomu saistīti ar proteīna cisteīna atlikuma sēra atomu. kas aptvertas ar membrānu.

Tas ir citohromu bc1 komplekss (ubihinona-citohroma c oksidoreduktāze). attēls. kas sastāv no 46 subvienībām un satur FMN kā prostētisko grupu. kura oksidēšanas pakāpe mainās starp +2 (reducēts stāvoklis) un +3 (oksidēts stāvoklis). ko sauc par Q ciklu. QH2 + 2 Cyt cox + 2H+ matrica → Q + 2 Cyt cred + 4 H+ citoplazma Tā kā no QH2 uz vienu citohroma c molekulu var tikt pārnests tikai viens elektrons. Pirmais proteīns elektronu transporta ķēdē ir NADH dehidrogenāzes komplekss. gan arī elektronu transporta ķēdē. Tas sastāv no 13 subvienībām un satur divas hēma grupas (citohroms a un citohroms a3) un citus metāla jonus (varu. Summārais reakcija vienādojums: Sukcināts + Q Fumarāts + QH2 Komplekss III. Tas ir liels ferments. Ferments katalizē divu elektronu pārnesi no NADH uz ubihinonu. Tajā ietilpst sukcinātdehidrogenāze (sukcināt-Q-oksidoreduktāze). Komplekss II. gan 4Fe-4S). kas piedalās gan Krebsa ciklā. b566. Otrajā stadijā otra QH2 molekula nodod savu elektronu uz vēl vienu citohroma c molekulu un otrs elektrons reducē ubisemihinona radikāli līdz QH2. Citohromoksidāze ir pēdējais proteīnu komplekss elektronu transporta ķēdē. tad process norisinās divās stadijās. magniju un cinku) saturošus kofaktorus. veidojot ubisemihinona radikāli. Tas oksidē sukcinātu līdz fumarātam. kas ir no četrām subvienībām sastāvošs flavoproteīns ar FAD kā prostētisko grupu un diviem dzelzs-sēra klasteriem. c1 un dzelzs-sēra proteīns. . Šis process notiek. attēls. Vispirms viens elektrons no QH2 tiek pārnests uz citohromu c.62 O Ubihinons O O H O OH H OH Ubihinols OH O· Semihinona radikālis 68. Elektronu pārnese notiek no sukcināta uz FAD un tālāk caur dzelzs-sēra klasteriem uz ubihinonu.4S klasteris 69. Tas ir vienīgais ferments. Tā sastāvā ir citohromi b562. kas satur dzelzs atomus. Koenzīma Q10 oksidētā (ubihinons) un reducētā (ubihinols) forma CH2 S S Fe S S Fe Fe S S S CH2 2Fe .2S klasteris Fe S CH2 CH2 CH2 S Fe S S Fe S CH2 S CH2 S CH2 4Fe . kā arī 7 dzelzs-sēra klasterus (gan 2Fe-2S. vispirms pārnesot elektronus uz FMN un pēc tam caur dzelzs-sēra klasteriem – uz ubihinonu. Citohromu sastāvā ir hēms. Dzelzs-sēra klasteri Komplekss I. Komplekss IV. Zīdītāju organismā šim kompleksam ir ļoti sarežģīta uzbūve. Komplekss III pārnes elektronus no ubihinola (QH2) uz citohromu c. un otrs elektrons tiek pievienots Q. reducējot ubihinonu. Summārais reakcijas vienādojums ir šāds (ar Q apzīmēts ubihinons): NADH + Q + 5H+ matrica → NAD+ + QH2 + 4H+ citoplazma Šī procesa rezultātā četri protoni (ūdeņraža joni) tiek pārnesti no mitohondriju matricas uz šūnas citoplazmu. Ubisemihinona radikālis paliek piesaistīts pie fermenta kompleksa.

lai ATP molekula atbrīvotos no aktīvā centra.2. Šo energosajūgšanas mehānismu skaidro ar hemiosmotisko teoriju. att. kuram ir „sēnes” forma (71. Šī ATP atbrīvošana notiek. kurā ietilpst trīs α un trīs β subvienības. F0 sastāv no gredzena formā sakārtotām subvienībām un protonu kanāla. ATP sintēze Elektronu transporta ķēde ir sajūgta ar fosforilēšanu (ATP sintēzi). ATP sintēze tiek veikta ar fermenta ATP sintāzes palīdzību.).63 Summārā reakcija ir : 4Cyt cred + O2 + 8H+matrica → 4Cyt cox + 2H2O + 4H+ citoplazma 4. Zīdītājos šis komplekss sastāv no 16 subvienībām. taču enerģija nepieciešama. Aktīvajos centros ATP veidošanās no ADP un fosfāta notiek bez enerģijas patēriņa. Elpošanas ķēdes shematisks attēlojums. II. oksidējot 1 molu FADH2+. Vienas ATP molekulas sintēzei nepieciešams pārsūknēt uz mitohondrija matricu 3–4 H+. savukārt. un veidojas elektroķīmiskais gradients (protondzinējspēks). attēls. un tas notiek caur ATP sintetāzi. Elektronu transporta ķēdē notiek protonu pārnese no mitohondrijiem uz šūnas citoplazmu (I. IV komplekss). Komplekss I NADH Krebsa cikls Sukcināts Fumarāts Komplekss II H+ UQ Komplekss III Mitohondriju matrica Cyt cred Komplekss IV ADP Pi O2 ATP sintāze H+ ATP Mitohondriju iekšējā membrāna 70. kas integrēta membrānā apzīmē ar F0. veidojas 2 moli ATP. Tā rezultātā protoni tiek virzīti atpakaļ mitohondrija matricā. Protonu plūsmas iedarbībā viena no ATP sintetāzes subvienībām tiek rotēta. Oksidējot 1 molu NADH. ATP sintāzes daļu. Tā sastāv no „stumbra” un lodveida „galvas”.3. veidojas 3 moli ATP.5. un protonu plūsma caur Fo rada enerģiju. Tā tiek iegūta protonu (ūdeņraža jonu) koncentrācijas starpība. . kas nodrošina ADP fosforilēšanu par ATP. mainoties β subvienības konformācijai. un tas savukārt izraisa sintāzes subvienības aktīvā centra formas maiņu. Reakciju stehiometriju skatīt tekstā ATP sintāze ir liels proteīna komplekss. Otru ATP sintāzes daļu apzīmē ar F1. ATP sintēze notiek β subvienībās. kas nepieciešama konformācijas izmaiņai.

veidojot ADP un pārnesot protonus no mitohondrija matricas uz citoplazmu.3. oksidēšana mitohondrijos. 4. • ja mitohondriju suspensijai pievieno skābekli. kas atjūdz elpošanas ķēdi no ATP sintēzes. tad līdzsvars novirzās ATP sintēzes virzienā. hidrolizējot ATP. kas ļauj izmantot citoplazmatiskā NAD+ oksidēšanu enerģijas ģenerēšanai un ATP sintēzei mitohondrijos. Mitohondriju iekšējā membrānā eksistē speciāls mehānisms. • vielas. .5. ir lipīdos šķīstošas vājas skābes (piem. un tās darbojas kā protonu pārnesēji caur membrānu. attēls. NADH savukārt var oksidēties par NAD+ mitohondrijos un citoplazmā esošo dehidrogenāžu iedarbībā. Mitohondriju iekšējā membrāna ir nepārvarama NAD+.64 Fosforilēšanas summāro ķīmisko vienādojumu var izteikt šādi: ADP + Pi + 4H+ citoplazma ATP + H2O + 4H+ matrica ATP sintāzes reakcija ir apgriezeniska. 71. 72. Ja elektroķīmiskais gradients ir liels. Reducējošo ekvivalentu pārnese starp citoplazmu un mitohondriju matricu Mitohondrijos lokalizētās elpošanas ķēdes darbības rezultātā notiek NAD+ reducēšanās par NADH. Taču enerģijas ģenerēšanai ir nepieciešama NADH. ATP sintāze Šo hemiosmotisko modeli apstiprina vairāki eksperimentāli fakti: • pH gradients inducē ATP sintēzi mitohondriju suspensijā. • mitohondriju membrānām ir maza protonu vadītspēja. Ja nav protondzinējspēka. ATP sintāze var darboties pretējā virzienā. kas radies citoplazmā..3. dinitrofenols). attēlā parādīti vairāki ceļi reducējošā ekvivalenta (ūdeņraža) transportam caur mitohondriju membrānu. tas rada pH pazemināšanos.

Pentozofosfātu ceļš Pentozofosfātu metaboliskais ceļš jeb tā saucamais pentožu šunts ir šūnas citoplazmā notiekošs reakciju kopums.65 glikoze piruvāts gliceraldehīdfosfāts dihidroksiacetonfosfāts NADH+H+ dihidroksiacetonfosfāts FADH2 FAD glicerolfosfāts glicerolfosfāts NAD+ acetoacetāts NADH+H+ acetoacetāts NADH+H+ NAD+ β-oksibutirāts NAD+ NAD+ β-oksibutirāts aspartāts aspartāts oksaloacetāts NADH+H+ oksaloacetāts NADH+H+ NAD+ NAD+ malāts malāts Citoplazma Mitohondriju matrica 72. Izšķir divus pentozofosfāta ceļa posmus: oksidatīvo un neoksidatīvo (73.1. Šajā posmā notiek glikozo-6fosfāta oksidatīva dekarboksilēšana. att.4. Oksidatīvajā posmā ietilpst glikozo-6fosfātdehidrogenāzes. Reducējošo ekvivalentu pārnese no citoplazmas uz mitohondrijiem 4. kura rezultātā ģenerējas NADPH un pentožu fosfāti. attēls. Oksidatīvajā posmā no viena heksozofosfāta veidojas viens pentozofosfāts un 2 NADPH molekulas: Glikozo-6-fosfāts + 2NADP+ + H2O → ribozo-5-fosfāts + 2NADPH + 2H+ + CO2 elpošanas ķēde .4. Ogļhidrātu metabolisms 4. laktonāzes un 6-fosfoglikonāzes reakcijas.).

Fosfopentozoepimerāze 6. kuras nodrošina pāreju starp pentožu fosfātiem un glikolīzes starpproduktiem. Fosfopentozoizomerāze 5. att. Pentozofosfāta ceļu var attēlot kā ciklisku procesu (74. Neoksidatīvajā posmā notiek pentožu fosfātu izomerizācija un transaldolāzes un transketolāzes reakcijas. Transaldolāze 8.) fermenti: 1. Pentozofosfātu ceļa (73. Dažu baktēriju gadījumā tas darbojas kā glikolīzes alternatīva.6-fosfātdehidrogenāze 2. kur viena cikla laikā no vienas glikozes molekulas veidojas gliceraldehīds.). Transaldolāzes reakcijā dihidroksiacetons tiek pārnests no ketozes (donora) uz aldozi (akceptoru).66 Oksidatīvais posms NADP+ NADPH O C HC O OH O H2O CO2 OOH NADP+ NADPH C HC HO OH OH O 1 HO C HC HO H2C C OH CH H C OH HC H2CO P CH H C OH HC H2CO P 2 CH H C OH H C OH H2CO P 3 O H C OH H C OH H2CO P Ribulozes-5-fosfāts Glikozo-6-fosfāts 6-P-glikonolaktons 6-P-glikonāts Neoksidatīvais posms O C HC 4 H2C C OH O H C OH H C OH H2CO P Ribulozes-5-fosfāts HO HC H OH OH HO H2C C CH HC HC OH O OH OH O C HC H OH HO H2C C CH OH O H C OH H2CO P Ribozo-5-fosfāts 5 H2C C CH H C OH H2CO P Ksilozo-5-fosfāts OH O 6 H C OH H2CO P Sedoheptilozes-7-fosfāts 7 O C H HC OH H2CO P Gliceraldehīda-3-fosfāts H C OH H2CO P Eritrozo-4-fosfāts 8 H2C C HO CH HC HC H2CO OH OH P OH O H C OH H2CO P Ksilozo-5-fosfāts O C H HC OH H2CO P Gliceraldehīda-3-fosfāts Fruktozo-6-fosfāts 73. Šāds cikls noārda glikozi. Glikozo. att. Fosfoglikolaktonāze 3. attēls. Transketolāze 7. Tas ir aktīvs taukaudos. 6-fosfoglikonātdehidrogenāze 4. Transketolāze Transketolāzes reakcijā glikoaldehīdgrupa no ketozes (donora) tiek pārnesta uz aldozi (akceptoru). 3CO2 un rodas 3NADPH. summāri neveidojot pentožu fosfātus. kur NADPH nepieciešams taukskābju sintēzei. Pentozofosfātu metabolisma ceļš Pentozofosfātu ceļš nodrošina aptuveni 60 % no kopējās NADPH sintēzes cilvēka organismā. .

Glikozo-6-fosfatāzes reakcija (heksokināzes reakcijas vietā glikolīzē) Glikozo-6-fosfāts +H2O Glikoze + Pi Pārējās reakcijas ir tādas pašas kā glikolīze. Tomēr nevar teikt. laktāta. Glikoneoģenēzes lielākā daļa norisinās aknās. tikai vērstas pretējā virzienā.4. Tāds mehānisms ir glikoneoģenēze. No piruvāta divās reakcijas veidojas fosfoenolpiruvāts Piruvāts + CO2+ ATPATP Oksālacetāts + ADF + Pi Piruvātdekarboksilāze Oksālacetāts + GTP Fosfoenolkarboksikināze Fosfoenolpiruvāts + GDP + Pi + CO2 2. Glikoneoģenēze Cilvēka organisms izmanto apmēram 160 g glikozes dienā. Glikoneoģenēzes summārais vienādojums ir šāds: 2piruvāts + 4 ATP +2H2O+ 2GTP+NADH + 2H+ → glikoze + 4ADP + 2GDP + 6Pi + 2 NAD+ . ka organismam nepieciešams mehānisms. no tiem 75 % patērē smadzenes. Glikoneoģenēzes process ir izteikti endotermisks (enerģiju patērējošs). Ap 20 g glikozes atrodas dažādos organisma šķidrumos. vairākām aminoskābēm un Krebsa cikla starpproduktiem (oksaloacetāta). Glikoneoģenēze daļēji sakrīt ar pretējā virzienā vērstu glikolīzes metabolisma ceļu.). Glikolīzes neatgriezenisko reakciju vietā glikoneoģenēzē ir citas reakcijas: 1.67 Glikoze glikozo-6-fosfāts 2 glikozo-6-fosfāts 3NAD(P)+ 3NAD(P)H +H+ 2 fruktozes-6-fosfāts 3 glikonāta-6-fosfāts 3NAD(P)+ 3NAD(P)H +H+ 3 ribuloses-5-fosfāts 3 CO2 Gliceraldehīda-3-fosfāts 74. attēls. kā pašam sintezēt glikozi ogļhidrātu trūkuma gadījumā.6-difosfatāzes reakcija (fosfofruktokināzes reakcijas vietā glikolīzē) Fruktozo-1. piemēram. glicerīna. Glikogēna veidā organismā uzglabājas 180–200 g glikozes rezerves. Šis process norisinās badošanās vai lielas slodzes laikā. att. Kopumā glikoneoģenēze sastāv no 11 fermentatīvām reakcijām (75.6-difosfāts + H2O Fruktozo-6-fosfāts + Pi 3. Glikoneoģenēze ir glikozes veidošanās process no necukuru izejvielām. piruvāta. Fruktozo-1. Pentozofosfātu cikls 4.2. ka glikoneoģenēze ir apgriezta glikolīze. Ir redzams. Pirmais un svarīgākais substrāts glikoneoģenēzē ir piruvāts.

attēls.).68 2 Laktāts 2ATP 2ADP + 2Pi 2GTP 2GDP 2 Piruvāts 2 Oksaloacetāts 2CO2 2 Fosfoenolpiruvāts 2 2-fosfoglicerāts Aminoskābes Glicerols Dihidroksiacetona fosfāts 2 3-fosfoglicerāts ATP ADP Fruktozo-1.6-bifosfāts H2O Pi 2 1. attēls. kas piedalās glikoneoģenēzes procesā. Lai piruvātkarboksilāzes katalizētās reakcijas rezultātā izveidojies oksaloacetāts varētu tikt transportēts ārā no mitohondrijiem. att.3-bifosfoglicerāts Gliceraldehīda-3-fosfāts 2NAD+ 2Pi 2NADH 2H+ Fruktozo-6-fosfāts H2O Pi Glikozo-6-fosfāts Glikoze 75. Piruvātkarboksilāze satur biotīnu kā prostētisko grupu. kuras funkcijas ir aktivēta CO2 pārnese. ir lokalizēti citoplazmā. Oksālacetāta transports caur mitohondriju membrānu glikoneoģenēzes procesā Lielākā daļa fermentu. Piruvātkarboksilāze ir lokalizēta mitohondrijos. Citoplazmā malāts savukārt atkal tiek oksidēts. izmantojot NAD+ (76. tas tiek reducēts par malātu ar NADH palīdzību. Biotīns ir piesaistīts pie aktīvā centra lizīna atlikuma. Glikoneoģenēzes shēma Piruvāts CO2 ATP ADP Fosfoenolpiruvāts GTP CO2 GDP Oksaloacetāts Oksaloacetāts NADH +H+ NAD+ NAD+ NADH +H+ Malāts Malāts Mitohondriju matrica Membrāna Citoplazma 76. .

Tā.6-fosfātu tiek konvertēts par glikozo-1-fosfātu. . Glikogēna sintēze un noārdīšanās 4. Ja enerģijas līmenis šūnā ir augsts. Ja ATP līmenis zems – oksaloacetāts kondensējas ar acetilCoA un iet uz Krebsa ciklu. kuras tiek oksidētas Krebsa ciklā līdz CO2. Tas satur biotīnu kā prostētisko grupu. izņemot lizīnu un leicīnu. Glikozo1-fosfāta konversija par UDP (uridildifosfāta)-glikozi notiek fermenta uridiltransferāzes (UDPglikozopirofosfatāzes) katalizētā reakcijā. bet inhibē fruktozo-1. glicerīns – dihidroksiacetonfosfātā. glikolīzi nepieciešams apturēt un piruvāts jāpārslēdz uz izmantošanu glikozes sintēzei un uzglabāšanai. Glikozo-6-fosfāts caur glikozo-1. AcetilCoA darbojas kā signāls. Laktāts un aminoskābes vispirms pārvēršas piruvātā. kuras funkcijas ir aktivēta CO2 pārnese. Biotīns ir piesaistīts pie lizīna atlikuma piruvātkarboksilāzes aktīvajā centrā. kas tad arī kalpo par substrātu glikogēnsintāzei. jo tās tiek sadalītas tikai līdz acetilCoA molekulām. Glikogēna sintēzes inicializēšanai nepieciešams proteīns glikogenīns.4. ka šūnai nepieciešams oksaloacetāts. inhibē ADP. Savukārt α 1-6 saites glikogēna ķēdes sazarošanas punktos veidojas „zarošanas enzīma” iedarbībā. 4. nodrošinot ķīmiskās enerģijas piegādi. oksaloacetāts tiek virzīts uz glikoneoģenēzi. Glikogēnsintāze veido kompleksu ar glikogenīnu.4. piemēram.6-bifosfatāzi. AMP aktivē fosfofruktokināzes darbību. kam pievienojas glikoze. att.). var būt aktivējoši glikoneoģenēzei (un otrādi). Tas nozīmē. Glikogēna sintēze Glikogēna sintēzes procesā glikoze tiek pievienota glikogēna ķēdei.3.1. Šis ferments atšķeļ 6–7 glikozes vienības saturošus fragmentus no glikogēna ķēdes un pievieno tos atpakaļ ar α 1-6 saiti. Piruvātkarboksilāzi aktivē acetilCoA. Savukārt pie enerģijas iztrūkuma šūnā glikozi ātri jāsašķeļ. Glikozo-1-fosfāts veido UDP-glikozi. kas ir inhibējoši glikolīzei.69 Kā glikoneoģenēzes substrāts kalpo arī aminoskābes. Glikogēnsintāzes darbības rezultātā glikozes molekula pievienojas augošai glikogēna ķēdei. Ja ATP līmenis augsts. veidojot α 1-4 saiti (77. ka faktori. Taukskābes netiek izmantotas glikoneoģenēzē. Piruvātkarboksilāze ir regulatorferments.3. Glikoze ar fermentu (glikokināzes vai heksokināzes) palīdzību tiek konvertēta par glikozo6-fosfātu. Glikoneoģenēze un glikolīze nenotiek vienlaikus. Glikoneoģenēzes regulācija Glikoneoģenēze un glikolīze ir pakļauta tā saucamajai reciprokālai regulācijai.

glikogēnfosforilāze nevar tālāk sašķelt. hidrolizējot ar to pašu “atzarojošo enzīmu”.3. bet tikai izmanto glikozo-6-fosfātu glikolīzē. Glikogēnfosforilāze var atšķelt tikai glikozes atlikumus. Glikogēnfosforilāze šķeļ glikozi no glikogēna molekulas nereducējošā gala. Par šo procesu atbild ferments glikogēnfosforilāze. veidojot brīvu glikozi un nesazarotu glikogēnu.2. Fermenta fosfoglikomutāzes iedarbībā glikozo-1-fosfāts var tikt izomerizēts par glikozo-6fosfātu.70 1. Glikogēna biosintēze 4. kas notiek. . kas kā kofaktoru izmanto piridoksālu (vitamīns B6).4. fosforolītiski šķeļot α 1-4 saites. kas ar asinīm tiek pārnesta uz citām šūnām. Glikogēna noārdīšanās (glikogēnolīze) Glikogēna šķelšana ir glikogēna katabolisms. kas atrodas 4 un vairāk glikozes vienības no sazarojuma vietas. Aknās glikozo-6-fosfāts utilizējas glikolīzes procesā vai arī ferments glikozo-6-fosfatāze atšķeļ fosfāta grupu. Glikogēns Glikogēns ( pagarināts par vienu glikozes vienību) Uridīns Uridīns 77. Glikogēna molekulas ar zarojumu. Šim nolūkam darbojas cits ferments – glikogēna “atzarojošais enzīms”. kurš pārnes trīs glikozes vienības no “limita” atzara uz citu (78. veidojot brīvu glikozi. Glikozo-1-fosfāts UDP-glikoze Uridīns Uridīns 3. Muskuļu šūnas neizdala brīvu glikozi. veidojot glikozo-1-fosfātu. Pēdējo atlikušo glikozes atlikumu sazarojumā ar α 1-6 saiti nodala. attēls). Glikogēnfosforilāze ir daudz ātrāka par “atzarojošo enzīmu”. kas satur tika 4 glikozes molekulas (“limita dekstrīns”). Glikozo-6-fosfāts Glikozo-1-fosfāts 2. attēls.

kura savukārt konvertē glikogēnfosforilāzes neaktīvo formu uz aktīvo formu.71 78. Glikogēnfosforilāzes darbība 79.3. Bez tam proteīnkināze dezaktivē glikogēnu sintezējošo fermentu glikogēnsintāzi. konvertējot to no aktīvās formas uz neaktīvo formu b. Cikliskais AMP allostēriski aktivē proteīnkināzi A (80. kurš aktivē adenilātciklāzi. att). Proteīnkināze A aktivē fermentu fosforilāzes kināzi. Glikogēnu noārdošais ferments glikogēnfosforilāze var eksistēt divas formās (aktīvā forma a un neaktīvā forma b). Tas savukārt aktivē cikliskā adenozīnmonofosfāta (cAMP) veidošanos. „Atzarojošā enzīma” darbība glikogenolīzes procesā 4. Līdz ar to adrenalīns gan aktivē glikogēnfosforilāzi.4. attēls. . Virsnieru hormons adrenalīns (epinefrīns) piesaistās pie receptora proteīna.3. gan inhibē glikogēnsintāzi. attēls. Glikogēna sintēzes un noārdīšanas regulācija Glikogēna sintēze un noārdīšanās pakļauta hormonālai regulācijai.

72 Adrenalīns (epinefrīns) Receptors Adenilciklāze aktivē G. retākos gadījumos – guanīns. un reakcijas notiek NAD+/NADH+ + H+ klātienē. Insulīna sekrēcija notiek aizkuņģa dziedzerī kā atbildes reakcija uz glikozes līmeņa palielināšanos asinīs. glikoze vispirms tiek fosforilēta līdz glikozo-6-fosfātam un izomerizēta par glikozo-1-fosfātu. Glukagons ir polipeptīds. Parasti kā bāze šajos gadījumos kalpo uracils. Glukagona sekrēciju savukārt inhibē hormoni somastatīns un insulīns. Monocukuru UDP atvasinājumi veidojas divās stadijās.4. Glukagona sekrēcija aizkuņģa dziedzerī ir kā atbildes reakcija uz zemu glikozes līmeni asinīs. no glikozes veidojas galaktoze. kas satur makroerģisko saiti. Hormonam insulīnam ir pretējs efekts salīdzinājumā ar adrenalīnu. Adrenalīna loma glikogēna sintēzes un noārdīšanas regulācijā Fosforilāzes kināzi deaktivē cits ferments – fosfoproteīnfosfatāze-1. Kalcija joni aktivē fosforilāzes kināzi un attiecīgai aktivē glikogēnfosforilāzi un inhibē glikogēnsintāzi. Šo reakciju katalizē glikozo-1-fosfāturidiltransferāze. Nukleozīddifosfātcukuru galvenie pārvēršanās veidi: Glikozilgrupu apmaiņa glikozilfosfātos. oglekļa atoma. 4. piemēram. nepieciešama to tālākām reakcijām. Glikozildifosfātnukleotīdi cukuru savstarpējās pārvērtībās Liela daļa monocukuru savstarpējās pārvērtības notiek. . Piemēram: Galaktozo-1-fosfāts + UDP-glikoze → Glikozo-1-fosfāts + UDP-galaktoze Epimerizācija. no glikouronskābes – galaktouronskābe. no ksilozes – arabinoze. Speciāli fermenti katalizē apmaiņas reakciju starp cukuru fosfātiem un glikozildifosfātnukleozīdiem.proteīns Glikogēnsintāze ( no aktīvās a uz neaktīvo b formu ) inhibē cAMP aktivē Proteīnkināze aktivē Fosforilāzes kināze aktivē Fosforilāze ( no neaktīvās b uz aktīvo a formu ) 80. kas sastāv no 29 aminoskābju atlikumiem. veidojot UDP-glikozi un pirofosfātu. attēls. Hormons glukagons stimulē glikogēnolīzi. Tā. Monocukuru pārvēršanās uridīndifosfāta (UDP) atvasinājumos.4. Šādā veidā. Vispirms notiek cukura saistīšanās ar UDP. veidojoties cukuru nukleozīddifosfātiem. piemēram. Pēc tam glikozo-1-fosfāts reaģē ar UTP. Fermenti epimerāzes izmaina monosaharīda konfigurāciju pie 4.

grupu. . parādīti 82. Piemēram – laktozes sintēze (81. Glikozilatlikums tiek pārnests pie akceptora. oligo. UDP-glikoze NAD+ klātienē oksidējas līdz UDP-uronskābei.un poliglikozīdu galvenais biosintēzes ceļš ietver to glikozilatlikumu pārnesi. kuri aktivēti. attēls. Di-. att. attēlā. Laktozes sintēze no UDP-galaktozes un glikozes Heksožu savstarpējās pārvēršanās ceļi.): CH2OH HO OH OH UDP-galaktoze O O UDP UDP + laktozes sintāze CH2OH HO OH CH2OH O O O OH OH + CH2OH O OH OH Glikoze OH HO OH OH Laktoze 81.73 Heksožu oksidēšanās un dekarboksilēšanās līdz pentozēm. tri-. Piemēram. izmantojot nukleozīdfosfātu atvasinājumus. kas satur OH. UDP uronskābe tālāk dekarboksilāzes iedarbībā veido UDPksilozi. pievienojoties nukleozīdfosfātiem. Glikozīdsaites veidošana.

74 Glikoze ATP ADP Glikozo-6-P Galaktozo-1-P Glikozo-1-P UTP PPi UDP-Glikoze ATP ADP UDP-Galaktoze Galaktoze ATP ADP Fruktozo-1-P Pi Glicer aldehīds ATP ADP Glicer aldehīd-3-P Mannoze Fruktozo-1.5. attēls. Triacilgricerīdi lipāžu iedarbībā var hidrolizēties līdz glicerolam un taukskābēm.6-bi-P ATP ADP Fruktozo-6-P Glutamāts Glikozamīn-6-P AcetilCoA CoA N-Acetilglikozamīn-6-P Glutamīns Mannozo-6-P Mannozo-1-P GTP PPi GDP-Mannoze N-Acetilneiramīnskābe Pi N-Acetil-neiramīn skābes-9-P Fosfoenolpiruvāts CTP NADPH+H+ NADPH+H+ Dihidroksi aceton-P Fruktoze ATP ADP ATP ADP Fukoze Fukozo-1-P GTP PPi GDP-Fukoze NADP+ UDP-Glikouronskābe CO2 UDP. Dažu heksožu savstarpējās pārvērtības un aktivēto cukuru atvasinājumu veidošanās 4.5. .Acetilglikozamīns UDP N-acetil glikozamīns UDP-N-Acetilgalaktozamīns ATP N-acetil mannozamīns ADP N-Acetil mannozamīn-6-P 82. Lipīdu metabolisms 4.1. Taukskābju katabolisms Lielākās enerģijas rezerves organismā tiek glabātas triacilglicerīdu veida.Ksiloze NADP+ PPi CMP-N-Acetilneiramīnskābe N-Acetilglikozamīn-1-P UTP PPi UDP-N. Glicerols pēc oksidācijas līdz dihidroksiacetona fosfātam tālāk metabolizējas glikolīzes ceļā.

tāpēc to sauc par β oksidēšanos. Acilkarnitīns tiek transportēts uz mitohondriju matricu. kur acilgrupa tiek pārnesta atpakaļ uz CoA. un reakcija nobīdās acilCoA veidošanās virzienā. Glicerola oksidācija Piesātināto taukskābju vispārīgā formula ir šāda: β H3C-(CH2)n-CH2-CH2-COOH Taukskābju noārdīšanās notiek oksidēšanas reakcijās. tāpēc tās var kompaktāk savietoties audos. Pirmā oksidēšanās reakcija notiek pie β-oglekļa atoma.). att. Īsas ķēdes taukskābes (4–10 C atomi) var tieši šķērsot mitohondriju. Taukskābes pirms oksidēšanas tiek aktivētas.75 Glikolīze Glicerols Glicerol-3-fosfāts Dihidroksiacetonfosfāts 83. Taukskābēm kā enerģijas avotam ir vairākas priekšrocības. . tāpēc tā oksidācija dod maksimālo enerģiju. attēls. Taukskābju oksidēšanās dzīvnieku un cilvēka šūnās notiek mitohondrijos. veidojot acetilCoA molekulas. Taukskābju oglekļa atoms (CH2) ir gandrīz pilnībā reducēts. R-COO. Triacilgricerīdu sastāvā pamatā ir taukskābes ar C-atomu skaitu 14–24 (visbiežāk pāra skaitlis). Taukskābes nav hidratētas (atšķirībā no ogļhidrātiem). Garas ķēdes taukskābes nevar šķērsot mitohondriju membrānu. tāpēc acilgrupa vispirms tiek pārnesta no CoA uz karnitīnu. Acilgrupas pārnešanu katalizē fermenti karnitīna aciltransferāzes (84.+ ATP R-CO – AMP + PPi Aciladenilāts α R-CO-AMP + CoA-SH R-CO-SCoA + AMP Acil-CoA Izveidojusies pirofosfāta grupa tiek hidrolizēta līdz fosfātgrupām. saistoties ar koenzīmu A (CoA) un veidojot acilCoA.

76 R . dod 12 ATP. Taukskābju β oksidēšanas piemērs palmitīnskābes (C16) gadījumā: Palmitīnskābes oksidēšanās summārais vienādojums: Palmitoil-CoA + 7FAD + 7NAD++ 7CoA-SH + 7H2O 8 AcetilCoA + 7FADH2 + 7NADH +7H+ Katra acetilCoA. Acilgrupas pārnese caur mitohondriju membrānu AcilCoA oksidēšanās shēma dota 85.acilgrupa ( . Ņemot vērā divas patērētās makroerģiskās saites aktivācijas fāzē. attēls. kopā iegūst 129 makroerģiskās saites. . attēlā. Katrā ciklā tiek atšķelta viena acetilCoA molekula. pilnīgi oksidējoties. Kopā uz 1 oksidētu palmitoilCoA ģenerējas 131 ATP molekula.(CH2)nCH3 ) R Acilkarnitīns O + C S CoA SH CoA + R L-karnitīns Karnitīna aciltransferāze I Membrāna Karnitīna aciltransferāzeII Karnitīna-acilkarnitīna translokāze R + C S CoA O SH CoA + R L-karnitīns Acilkarnitīns Mitohondriju matrica 84. Katra NADH un FADH2 dod vēl attiecīgi 3 ATP un 2 ATP.

Taukskābju ar nepāra skaita oglekļa atomiem oksidēšanās procesa pēdējais posms Taukskābēm ar nepāra atomu skaitu oksidēšanās pēdējā posmā rodas propionilCoA. kas tiek konvertēts par sukcinilCoA (86.). att.77 AcilCoA H R CH2 C H H C H O C S CoA Acil-CoA dehidrogenāze FAD FADH2 trans-∆2-enoilCoA H R CH2 C H EnoilCoA hidratāze H2O O C S CoA C AcetilCoA H H C H O C S CoA R CH2 H C H C O C S L-β-hidroksiacil-CoAc CoA OH H L-hidroksiacil-CoA dehidrogenāze NAD+ NADH++ H+ H R CH2 C H O C S CoA CoA-SH O Tiolāze R CH2 C H C H β-ketoacil-CoAc O C S CoA AcilCoA ( saīsināts par diviem C atomiem) 85.grupa. SukcinilCoA iekļaujas Krebsa ciklā. vienlaikus pārvietojot to par vienu pozīciju tuvāk CoA (87. . Ja polinepiesātināto taukskābju gadījumā ir divas dubultsaites. Nepiesātināto taukskābju gadījumā dubultsaiti no cis uz trans konfigurāciju pārveido enoil-CoAizomerāze.). att. attēls. CO2 karboksilāze (satur biotīnu) CO-S-CoA mutāze ( satur koenzīmu B12) Krebsa cikla starprodukts 86.). att. tad vienu no dubultsaitēm vispirms reducē NADPH atkarīgā reduktāze (88. kuras atdala -CH2. att. Taukskābju oksidēšanās procesa viena cikla shēma propionilCoA metilmalonilCoA -OOC-CH-CH 3 sukcinilCoA -OOC-CH 2-CH2-CO-S-CoA CH3-CH2-CO-S-CoA ATP.

oksaloacetāts aknās tiek izmantots glikoneoģenēzē. un Krebsa cikls tiek inhibēts. no kura veidojas acetoacetāts (CH3-CO-CH2-COO-).78 H H O CH3(CH2)7 – C=C – CH2(CH2)6-C-CoA β-oksidācijas trīs cikli O 3 CH3-C-CoA O H H CH3(CH2)7 – C=C – CH2-C-CoA Enoil-CoA izomerāze H H Enoil-CoA hidratāze O CH3(CH2)7CH2 – C=C – C-CoA H2O O H CH3(CH2)7CH2 – C– CH2-C-CoA OH β-oksidācijas turpinājums O 6 CH3-C-CoA 87. kas ir toksisks un izdalās no organisma elpojot un ar urīnu. Acetoacetāts un hidroksibutirāts ir tā saucamie ketonu ķermeņi. . bet dimerizējas par acetilCoA. attēls. Mononepiesātinātu taukskābju β-oksidācijas piemērs oleīnskābes gadījumā Ja organismā trūkst ogļhidrātu. att.). Tas savukārt var reducēties par β-hidroksibutirātu (89. Taukskābju oksidācijā radies acetilCoA netiek patērēts Krebsa ciklā. Diabēta gadījumā (pie zema insulīna līmeņa ) notiek „ketonu ķermeņu” pārprodukcija (ketoacidoze) un veidojas acetons. kas normālā līmenī ir svarīgs enerģijas avots sirds muskulim un virsnierēm.

4-dienoil-CoA reduktāze H O Enoil-CoA izomerāze CH3(CH2)4-CH2-C=C–CH2-C-CoA H H O CH3(CH2)4-CH2-CH2-C=C–C-CoA H β-oksidācijas turpinājums O 5 CH3-C-CoA 88. Polinepiesātināto taukskābju β-oksidācijas piemērs . attēls.79 O H H H H CH3(CH2)4-C=C–CH2-C=C-CH2(CH2)6-C-CoA β-oksidācijas trīs cikli O 3 CH3-C-CoA O H H CH3(CH2)4-C=C–CH2-C=C-CH2-C-CoA Enoil-CoA izomerāze H H H H H O CH3(CH2)4-C=C–CH2-CH2-C=C-C-CoA β-oksidācijas viens cikls O CH3-C-CoA H H O CH3(CH2)4-C=C–CH2-CH2-C-CoA Acil-CoA dehidrogenāze H H H O NADPH + H NADP+ CH3(CH2)4-C=C–C=C-C-CoA H + 2.

CO2 izdalīšanās novirza šo reakciju acetoacetil-ACP veidošanās virzienā.). Pēc tam notiek acetil-ACP un malonil-ACP kondensācijas reakcija. att. Biotīnkarboksilāze piesaista karboksilgrupu proteīna-biotīna kompleksam (E-biotīns). veidojot malonilCoA: E-biotīns-CO2 + acetilCoA → malonilCoA + E-biotīns Mitohondriju membrāna ir nepārvarama acetilCoA.+ ATP → E-biotīns-CO2 + ADP + Pi Transkarboksilāze katalizē karboksilgrupas pārnesi no biotīna uz acetilCoA.5. veidojot acetoacetil-ACP. tāpēc aktivēto acetilgrupu transports no mitohondriju matricas uz citoplazmu nonāk ar papildu reakciju palīdzību (90. kas sastāv no trīs subvienībām: biotīnkarboksilāzes. Starp taukskābju degradēšanos un biosintēzi ir vairākas atšķirības: • taukskābju biosintēzes starpprodukti ir piesaistīti acilpārnesējproteīniem (ACP) atšķirībā no CoA taukskābju oksidēšanā. • biosintēze notiek multifermentu kompleksā – taukskābju sintāzē. • kā reducētājs tiek izmantots NADPH. Nākamajā posmā acetoacil-ACP ar NADPH palīdzību tiek reducēts par β-oksibutiril-ACP.80 O 2 CH3-C-CoA AcetilCoA Tiolāze CoA O O CH3-C-CH2-C-CoA AcetoacetilCoA O H2O + CH3-C-CoA CoA HMG-CoA sintāze O OH O -O-C-CH -CH -C-CH -C-CoA 2 2 2 CH3 β-hidroksi-β-metilglutaril-CoA HMG-CoA liāze CO2 CH3-C-CH2-C-Oacetoacetāts O O O CH3-C-CoA β-hidroksibutirātdehidrogenāze O CH3-C-CH3 acetons NADH + H+ NAD+ H OH CH3-C-CH2-C-Oβ-hidroksibutirāts O 89. E-biotīns + HCO3. patērējot vienu ATP molekulu. • izejmateriāls sintēzei ir nevis acetilgrupas. • taukskābju biosintēze dzīvnieku organismā notiek citoplazmā (citozolā). MalonilCoA sintēze notiek acetilCoA karboksilāzes iedarbībā. Pēc tam . karboksibiotīna pārnesēja un transkarboksilāzes. bet malonilgrupas (malonilCoA). AcetilCoA karboksilāze ir biotīnu saturošs fermentu komplekss. att.2. Taukskābju biosintēzes (91. Taukskābju biosintēze Līdzīgi kā glikolīzes/glikoneoģenēzes gadījumā. „Ketonu ķermeņu” veidošanās 4.) pirmais posms ir acetilgrupas un malonilgrupas piesaiste acilpārnesējproteīniem (ACP). taukskābju oksidēšanās un sintēze notiek ar atšķirīgām reakcijām. attēls.

CO2 Acetocaetil-ACP O O C CH2 C S ACP Malonil-ACP CH3 C CH2 C S ACP ACP NADPH NADP+ OH O 4. Butiril-ACP var kondensēties ar nākamo malonil-ACP molekulu. Tas tiek hidrolizēts ar fermenta tioesterāzes palīdzību par palmitīnskābi (C16) un ACP. Mitohondriju matrica CO2 Piruvāts AcetilCoA Oksaloacetāts CoA Citrāts Piruvātkarboksilāze Mitohondriju iekšējā membrāna Malātdehidrogenāze Piruvāts CO2 NADPH Malāts Oksaloacetāts NADH Citrātliāze Citrāts CoA AcetilCoA Dekarboksilējošā malātdehidrogenāze (“malic” enzīms) Citoplazma 90. līdz pēc kopā 7 cikliem ir izveidojies palmitoil-ACP. Palmitīn-ACP Butilril-ACP CH3 CH2 CH2 C S ACP 91. O CH3 C S ACP Acetil-ACP + -O O O 3. Taukskābju biosintēze multifermentu kompleksā . HS-ACP HS-CoA -O O O C CH2 C S CoA HS-ACP HS-CoA 2.81 β-oksibutiril-ACP dehidratējas par krotonil-ACP.oksibutiril-ACP CH3 CH CH2 C S ACP 5. Aktivēto acetilgrupu pārnese no mitohondriju matricas citoplazmā O CH3 C S CoA 1. H2O O C S ACP NADPH NADP+ O Butiril-ACP kondensējas ar malonil-ACP un cikls atkārtojas 7x Krotonil-ACP CH3 CH CH 6. un reakciju cikls turpinās. β. Pēdējā reakcija ir krotonil-ACP reducēšanās ar NADPH par butiril-ACP. attēls. attēls.

82

Fermenti, kas piedalās taukskābju biosintēzē (91. att.): 1. Acetiltransacilāze 2. Maloniltransacilāze 3. Beta-ketoacil-ACPsintāze 4. Beta-ketoacil-ACP reduktāze 5. 3-hidroksiacil-ACPdehidrāze 6. Enoil-ACP- reduktāze Palmitīnskābes biosintēzes summārais vienādojums: 8acetilCoA + 7ATP + 14NADPH + 14H+ → palmitāts + 14NADP++ 8CoA+7ADP + 7Pi Nepiesātinātās taukskābes veidojas fermentu desaturāžu iedarbībā, kuras veido dubultsaiti noteiktā taukskābes ķēdes vietā. Zīdītāju šūnās nav fermentu, kas veido dubultsaiti dažās specifiskās vietās (piem., starp 12. un 13. C atomu). Tāpēc vairākas polinepiesātinātās taukskābes cilvēkam ir neaizvietojamas (jāuzņem ar pārtiku). Tādas ir linolskābe un linolēnskābe. Dubultsaišu veidošanā ir iesaistīti šādi oksidāzes kompleksā ietilpstoši proteīni: • desaturāze, kas aktīvajā centrā satur divus dzelzs atomus kompleksā ar histidīna atlikumiem; • NADH-cyt b5 reduktāze, kas ir flavoproteīns ar FAD kā prostētisko grupu; • citohroms b5. Desaturāze katalizē šādu reakciju: piesātināta taukskābe +NADH + O2 + H+ → taukskābe ar vienu dubultsaiti + NAD+ + H2O Taukskābju ķēdes pagarināšana vairāk par 16 oglekļa atomiem notiek mitohondrijos, pievienojot acetilCoA pretējā virzienā vērstā β-oksidācijas ceļā vai gludajā endoplazmatiskajā tīklā, izmantojot malonil-CoA kā 2-oglekļa vienību donoru. Pēdējā gadījumā reakcijas ir līdzīgas taukskābju sintēzes procesam, bet katru stadiju katalizē atsevišķi proteīni, un ACP funkcijas veic CoA. Gan piesātināto, gan nepiesātināto taukskābju gadījumā sākotnējo kondensācijas posmu katalizē fermenti elongāzes.

4.5.2.1. Taukskābju oksidācijas un biosintēzes regulācija Galvenais taukskābju biosintēzes regulatorais ferments ir acetilCoA karboksilāze. To allostēriski aktivē citrāts, bet inhibē palmitoilCoA. Ja mitohondrijos ir augsts ATP un acetilCoA līmenis, citrāts transportējas no mitohondrijiem uz citoplazmu un kalpo par acetilCoA un reducējošo ekvivalentu avotu taukskābju biosintēzei, kā arī aktivē acetilCoA karboksilāzi. Hormoni glukagons un adrenalīns inaktivē acetilCoA karboksilāzi, stimulējot tās fosforilēšanos. Insulīns stimulē acetilCoA piegādi taukskābju sintēzei, aktivējot piruvātdehidrogenāzes kompleksu un citrātliāzi. Aknās taukskābju sintāzes ekspresiju stimulē insulīns. Insulīna stimulējošais efekts notiek ar transkripcijas faktoru USF un SREBP-1 palīdzību. Polinepiesātinātas taukskābes samazina taukskābju sintāzes gēna transkripciju, inhibējot SREBP veidošanos. Tauku šūnās hormons leptīns inhibē SREBP-1 un taukskābju sintāzes ekspresiju. Leptīnam ir regulējoša loma pārtikas uzņemšanā un tauku metabolismā, un tas veidojas kā atbilde uz pārāk lieliem tauku uzkrājumiem.

4.5.3. Triacilglicerīdu un fosfolipīdu biosintēze
Neitrālo tauku biosintēze notiek tievajā zarnā, aknās un taukaudos. Tie uzkrājas taukaudu šūnās. Triacilglicerīdiem un fosfolipīdiem ir kopīgs biosintēzes ceļš līdz fosfatidātam (93. att.). Glicerofosfolipīdu struktūra veidota no fosfaditāta, kuram ar fosfoesteru saiti pievienoti spirti vai to atvasinājumi.

83

Sākotnēji viena acilgrupa no acilCoA tiek pārnesta uz gliceriol-3-fosfātu vai dihidroksiacetonfosfātu. Pēc otras taukskābju grupas pievienošanas veidojas fosfatidāts. Neitrālo tauku sintēzē fosfatāze hidrolizē fosfatidātu, veidojot diacilglicerīdu, kurš acilējas līdz trigliceroliem. Savukārt glicerofosfolipīdu biosintēzē fosfatidāts un citidīntrifosfāts (CTP) veido citidīndifosfāt(CDP)-diacilglicerolu un pirofosfātu (94. att.). CDP-diacilglicerols var reaģēt ar inozitolu, veidojot fosfatidilinozitolu. Ja CDP-diacilglicerols reaģē ar fosfatilglicerol-3-fosfātu, veidojas kardiolipīns. Cilvēka organismā tādi fosfolipīdi kā fosfatifilserīns, fosfatidiletanolamīns un fosfatidilholīns sintezējas no diacilglicerola un attiecīgi CDP-serīna, etanolamīna vai holīna. No fosfatidiletanolamīna var veidoties fosfatidilholīns, pievienojot trīs metilgrupas no metilgrupu donora S-adenozilmetionīna. Dekarboksilējot fosfatidilserīnu, var iegūt fosfatidiletanolamīnu (94. att.).
RCOS-CoA HS-CoA H2C C H2C OCOR O P NADH, H+ NAD+ RCOS-CoA H2C HC H2C OH OH OH H2C HC H2C OH OH P HS-CoA H2C HC H2C R’COS-CoA OCOR OH P HS-CoA H2 C HC H2C OCOR OCOR’ P

dihidroksiacetona fosfāts

H2C C H2C

OH O P

NADH, H+ NAD+

glicerols

glicerol-3-fosfāts Pi
H2C HC H2C OCOR OCOR’ OH

fosfatidāts

1,2-diacilglicerīds
R’’COS-CoA HS-CoA

Fosfolipīdi
H2C HC H2C OCOR OCOR’ OCOR’’

Triacilglicerīds

93. attēls. Triglicerīdu un fosfoglicerīdu kopīga biosintēzes stadija

84
CH3 2 AcetilCoA HS-CoA AcetoacetilCoA AcetilCoA
-

O

OOC-CH2-C-CH2-C-S-CoA OH

3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA
2 NADPH+H+ 2 NADP+ ADP ATP
-

HS-CoA CH3 OOC-CH2-C-CH2-CH2-OH OH

Mevalonāta-5-fosfāts
ATP ADP

Mevalonskābe

Mevalonāta-5-pirofosfāts
ATP ADP CO2

Geranil pirofosfāts
NADPH+H+ NADP++2 PPi

Izopentenil-5-pirofosfāts

Farnezil pirofosfāts Dimetilallilpirofosfāts

Skvalēns

Holesterols

Lanosterols

94. attēls. Fosfolipīdu biosintēzes shēma

4.5.4. Sfingolipīdu biosintēze
Sfingolipīdu struktūras pamatu veido sfingozīns. Biosintēze sākas ar aminoskābes serīna un palmitoilCoA kondensācijas reakciju, ko katalizē ketosfinganīnsintāze (95. att.). Izveidojies ketosfinganīns tiek reducēts ar NADPH līdz sfinganīnam (dihidrosfigozīnam). Par šo reakciju ir atbildīgs ferments ketosfinganīnreduktāze. Sfingozīnā esošā dubultsaite veidojas oksidāzes iedarbībā. Acilējot sfingozīna aminogrupu, veidojas keramīdi (vienkāršākie sfingolipīdi). Keramīdi ir prekursori pārējiem sfingolipīdiem. Sfingomielīns ir sfingolipīds, kuram pie gala hidroksilgrupas pievienots fosforilholīns. CDPholīns vai fosfatidilholīns var būt fosforilholīna avots sfingomielīna sintēzē.

4. Ja šūnā ir pietiekams holesterīna daudzums. 3. stadijā no mevalonāta veidojas izopentilpirofosfāts (aktivēts izoprēns). Holesterola biosintēzē izšķir vairākas stadijas (96.): 1. attēls. Šīs reakcijas noris ar enerģijas patērēšanu. kurš sekojošās reakcijās tiek modificēts par holesterīnu. Uz pārējiem audiem un orgāniem holesterīns tiek transportēts asinīs ar zema blīvuma lipoproteīnu (LDL) palīdzību. stadija ietver virkni reakciju.CH2OH NADPH + H+ NADP+ 3 OH H Sfinganīns CH3(CH2)14 – C – C . Sterīnu biosintēze Pie sterīniem pieder holesterīns (holesterols) un tā atvasinājumi.CoA PalmitoilCoA H + -OOC . kurās sešas izopentilpirofosfāta molekulas kondensējas. Lielākā daļa no kopējās holesterīna biosintēzes notiek aknās. stadija ir mevalonāta veidošanās stadija. att. LDL saistās ar specifiskiem receptoriem uz plazmatiskās membrānas. Holesterola biosintēzē visi oglekļa atomi tiek iegūti no acetilCoA. kurš 3-hidroksi-3-metilglutarilCoA reduktāzes iedarbībā konvertējas par mevalonskābi.C – CH2OH +NH 3 H2O HCO3O CoA Serīns H +NH Ketosfinganīns CH3(CH2)14 – C – C .CH2OH NH C Keramīdi O (CH2)n CH3 95. veidojot skvalēnu. No trīs acetilCoA molekulām veidojas 3-hidroksi3-metilglutarilCoA. .S . Sfingozīna un keramīdu biosintēze 4.CH2OH +NH 3 AcilCoA CoA OH H CH3(CH2)12CH=CH – C – C .85 O CH3(CH2)14 – C . receptoru skaits uz membrānas samazinās. 2. stadijā skvalēns tiek pārvērsts par lanosterolu. utilizējot trīs ATP makroerģiskās saites.5.5.CH2OH +NH 3 FAD FADH2 OH H Sfingozīns CH3(CH2)12CH=CH – C – C .

Holesterīns var tālāk modificēties par steroīdajiem hormoniem un žultsskābēm (97.86 CH3 2 AcetilCoA HS-CoA AcetoacetilCoA AcetilCoA - O OOC-CH2-C-CH2-C-S-CoA OH 3-hidroksi-3-metilglutaril-CoA 2 NADPH+H+ 2 NADP+ ADP ATP - HS-CoA CH3 OOC-CH2-C-CH2-CH2-OH OH Mevalonāta-5-fosfāts ATP ADP Mevalonskābe Mevalonāta-5-pirofosfāts ATP ADP CO2 Geranil pirofosfāts NADPH+H+ NADP++2 PPi Izopentenil-5-pirofosfāts Farnezil pirofosfāts Dimetilallilpirofosfāts Skvalēns Holesterols Lanosterols 96. Hormons insulīns aktivē 3-hidroksi-3-metilglutarilCoA reduktāzi. Holesterola biosintēzes shēma Holesterīna biosintēzes galvenais regulatorais ferments ir 3-hidroksi-3-metilglutarilCoA reduktāze. kur darbojas kā transkripcijas faktors. kuru inhibē reakcijas produkts mevalonāts. kas uzņemts ar barību. Tas notiek holesterīna sānu ķēdes oksidatīvas šķelšanas. veicinot tās fosforilēšanos. piesaistoties sterolu regulējošam elementam SRE (sterol regulatory element). attēls. att. bet glukagons – inaktivē. kā arī holesterīns. . Holesterola klātienē SREBP saistās ar diviem citiem proteīniem – SCAP (SREBP-clevage activating protein) un Insig1. Atšķeltais SREBP migrē uz šūnu kodolu. bet steroīdie hormoni veidojas virsnieru dziedzeros vai reproduktīvajos orgānos. hidroksilēšanas un oksidēšanas reakcijās. Pie zema holesterola līmeņa proteīns Insig1 atdalās no SREBP-SCAP kompleksa. tai skaitā LDL receptora un hidroksmetilglutarilCoA reduktāzes gēnus. kuras katalizē gludā endoplazmatiskā tīkla fermenti – oksigenāzes.). Žultsskābju sintēze notiek aknās. stimulējot vairāku gēnu transkripciju. kurš savukārt tiek sašķelts ar divām proteāzēm. Holesterola biosintēzes regulācijas mehānismā piedalās proteīns SREBP (Sterol Regulatory Element Binding Protein).

COONH3+ + -OOC R .COONH3+ 98. bet aminoskābju slāpeklis tiek izvadīts no organisma urīnvielas formā.CH. Tās tiek konvertētas par centrālā metabolisma starpsavienojumiem (acetilCoA. 4.CH2 – CH2 . nevar uzkrāties organismā.CH.COO+ -OOC O . fumarātu). Glutamāts + H2O + NAD+ → α-ketoglutarāts + NADH + H++ NH+4 . kas satur piridoksālfosfātu (vitamīns B6) kā prostētisko grupu.1.CH2 – CH2 . Katabolisms sākas ar transaminēšanas reakciju. attēls. Aminoskābju katabolisms Aminoskābes. attēls. piruvātu. Transaminēšanas reakcija katalizē aminotransferāzes.CH. oksaloacetātu.6.6. α-ketoglutarātu.87 Holesterols Daudzstadiju process 7α-hidroksiholesterols Holīnskābe +NH -CH -CH -SO 3 2 2 3 +NH -CH -COO3 2 Taurīns Glicīns Tauroholīnskābe Glikoholīnskābe 97. acetoacetoCoA. Aminogrupas pārnese transaminēšanās reakcijā Mitohondrijos glutamāts tiek pakļauts oksidatīvās dezaminēšanas reakcijai. kurā aminogrupa no aminoskābēm tiek pārnesta uz α-ketoglutarātu.CH. R . Aminoskābju metabolisms 4. veidojot oksiskābes un glutamātu. sukcinilCoA. Žultskābju veidošanās no holesterola. kuras netiek izmantotas proteīnu biosintēzē. kuru katalizē glutamātdehidrogenāze.COOO .

Urīnvielas cikla beigu produkts – urīnviela – brīvi difundē caur šūnu membrānām. NH4+ + CO2 2 ATP -O Mitohondriji Pi 2 ADP + Pi NH2 C O NH3+ NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOCitrullīns ATP Aspartāts -O . otra ir karbomoilfosfāta reakcija ar ornitīnu.CH. tiek konvertēts par oksaloacetātu divās Krebsa cikla reakcijās. Urīnvielas cikls sastāv no piecām reakcijām. No ketogēnām aminoskābēm veidojas acetilCoA un acetoacetilCoA.O. no kurām divas notiek mitohondrijos un trīs citoplazmā. Urīnvielas cikls Arginīnsukcinātsintāze katalizē otras aminogrupas iekļaušanos ciklā ar asparagīnskābes (aspartāta) palīdzību. bet no tiem nevar veidoties ogļhidrāti. kurš veidojas urīnvielas ciklā. Ornitīns tālāk piedalās nākamajā ciklā. Summārais reakcijas vienādojums urīnvielas ciklā: NH4+ + CO2 + 3ATP + asparagīnskābe + 2H2O → urīnviela + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + fumarāts Aspartāts reģenerējas glutamāta un oksaloacetāta transaminēšanas reakcijā. veidojot citrullīnu (notiek ar fermenta ornitīnkarbamoiltransferāzes palīdzību). nokļūstot asins plazmā un no turienes – urīnā. Reakcijai nepieciešams ATP.NH2 O O Karbomoilfosfāts COONH3+ H3N+–CH2 –CH2 –CH2 –CH Ornitīns O H2N – C – NH2 Urīnviela H2O AMP +PPi NH – CH – CH2 – COONH3+ +NH =C– 2 –COOCitoplazma NH –CH2 –CH2 –CH2 –CH –COOArginīnsukcināts NH2 +NH =C– 2 NH3+ - OOC–CH = CH–COOFumarāts NH –CH2 –CH2 –CH2 –CH –COOArginīns 99.+ 2ATP -O . Viena no mitohondriju reakcijām ir iepriekš minētā karbomoilfosfāta veidošanās reakcija. Reakciju katalizē karbamoilfosfātsintāze: -O NH+4 + HCO3. veidojot karbamoilfosfātu.P .O. kurš tālāk iekļaujas urīnvielas ciklā.CH.88 Amonjaks reaģē ar hidrogēnkarbonātjoniem. Pēc aminoskābju noārdīšanās galaproduktiem tās var iedalīt ketogēnās un glikogēnās aminoskābēs. Savukārt glikogēnās . Abi minētie savienojumi ir izejviela “ketonu ķermeņiem”. ko katalizē aminotransferāzes.P . Savukārt arginīns argināzes iedarbībā sašķeļas par urīnvielu un ornitīnu. Asparagīnskābes aminogrupa kondensējas ar citrullīna karbamilgrupu.NH2 O O + 2ADP + Pi Karbamoilfosfāts Urīnvielas cikla galvenā bioloģiskā nozīme ir toksiskā amonjaka izvadīšana no organisma. attēls. Fumarāts. Izveidojies arginīnsukcināts arginīnsukcinātliāzes iedarbībā tiek sašķelts par arginīnu un fumarātu.

arginīns.): 1. fenilalanīns.89 aminoskābes tiek konvertētas par piruvātu vai Krebsa cikla starpproduktiem. cisteīns. triptofāns. Tas oksidatīvās dekarboksilēšanās rezultātā dod propionilCoA. leicīns. SukcinilCoA veidojošās aminoskābes vispirms veido propionilCoA un metilmalonilCoA. Treonīns ar fermenta treonīndehidratāzes palīdzību pārvēršas par α-ketobutirātu. Asparagīns pārvēršas aspartātā. Arī prolīna. Acetaldehīds tiek konvertēts par acetilCoA. treonīns metionīns. Par daļēji ketogēnām aminoskābēm var uzskatīt izoleicīnu. no kuriem var veidotie ogļhidrāti. valīns. serīns. arginīna un histidīna katabolismā rodas glutamāts. izoleicīns Fumarāts Sukcināts asparagīns. Pārējās aminoskābes ir glikogēnās aminoskābes. no kura veidojas sukcinilCoA. glutamīns. kas iekļaujas Krebsa ciklā. Treonīns var pārvērsties par acetilCoA vai sukcinilCoA (101. Treonīns ar fermenta treonīnaldolāzes (piridoksālfosfāta atkarīgs ferments) palīdzību sašķeļas par glicīnu un acetaldehīdu. attēls. aspartāts 100. 2. tirozīns triptofāns. prolīns lizīns. leicīns Glutamāts AcetoacetilCoA AcetilCoA Izocitrāts Ketonu ķermeņi Piruvāts Citrāts α. Serīns tālāk konvertējas par piruvātu. triptofānu un fenilalanīnu. Aminoskābju katabolisma vispārējā shēma Oksalāts un piruvāts no aspartāta un alanīna rodas vienkāršā transaminēšanas reakcijā. Tālāk reakcijas ir tādas pašas kā taukskābju ar nepāra C skaitu oksidēšanā. attiecīgi asparagināzes un glutamināzes katalizētās reakcijās atšķeļot NH2. att. savukārt glicīns oksimetilgrupas (no kofermenta N10-oksimetiltetrahidrofolāta) pievienošanas rezultātā pārvēršas par serīnu. izoleicīns. treonīns. histidīns. tirozīnu. glicīns.ketoglutarāts Oksaloacetāts SukcinilCoA Malāts alanīns. . no α-ketoglutarāta veidojoties glutamātam. Leicīns un lizīns ir tīri ketogēnas aminoskābes. bet glutamīns – glutamātā. Glutamāts fermenta glutamātdehidrogenāzes reakcijā pārvēršas α-ketoglutarātā.

Glicīns vispirms hidroksimetilējas par serīnu. veidojot glutamātu un α-ketoadipātu. att. Triptofāns tiek konvertēts par alanīnu. α-ketoadipāts dekarboksilējas vispirms par ketoglutarilCoA. . izmantojot O2 un H2O. Lizīna katabolismā ε-aminogrupa transaminēšanas rezultātā tiek pārnesta uz α-ketoglutarātu. veidojot acetilCoA un acetoacetilCoA (102. Ferments sulfītoksidāze. attēls. Cisteīnsulfināts var kalpot par starpproduktu taurīna biosintēzē. Cisteīnsulfināta katabolisms ietver transaminēšanos par β-sulfinilpiruvātu. kurš savukārt ar NAD(P)+ tiek oksidēts par α-aminoadipātu. kurš pēc desulfurēšanās veido bisulfītu un piruvātu. konvertē sulfītu par sulfātu un H2O2. Saharofīns tiek hidrolizēts par glutamātu un 2-aminoadipīnsemialdehīdu. Aminoadipāts fermenta aminoadipāta transamināzes katalizētā reakcijā atdod aminogrupu α-ketoglutarātam. veidojot saharofīnu. Treonīna konversija par acetilCoA un sukcinilCoA Fenilalanīns hidroksilējas par tirozīnu.).90 NH2 CH3-CH-CH-COOH OH treonīnaldolāze treonīndehidratāze O Treonīns CH3-CH2-C-COOH α-ketobutirāts NH2-CH2-COOH Glicīns serīnmetil transferāze ATP CoA O CH3-CH Acetaldehīds NAD+ NAD+ CoA NADH+H+ CO2 dehidrogenāze O CH3-CH2-C-CoA Propionil-CoA NH2 HO-CH2-CH-COOH Serīns NADH+H+ AMP PPi serīndehidrāze O CH3-C-COOH Piruvāts O CH3-C-CoA Acetil-CoA O HOOC-CH2-CH2-C-CoA Sukcinil-CoA 101. pēc tam par acetocetilCoA. Cisteīna sulfhidrilgrupu cisteīna oksidāze oksidē līdz sulfinātam. Alanīns tālāk pārvēršas piruvātā. kurš transaminēšanās un tālākas hidroksilēšanās rezultātā veido fumarātu un oksaloacetātu.

taču cilvēka organismā vairākas aminoskābes sintezēties nevar. izoleicīns. amidējot aspartātu. triptofāns. kuras jāuzņem ar pārtiku: leicīns.91 C N H CH CH2 CH NH2 COOH O2 C NH2 CH2 CH COOH O NH – CHO triptofānpirolāze kinurenīnformilāze N-formilkinurenīns Triptofāns NH2 C O NH2 OH CH2 CH COOH formiāts NH2 kinurenīn-3-oksilāze C O NH2 CH2 CH COOH 3-oksikinurenīns kinurenīnāze Kinurenīns NADP+ H2O NADPH + H+ O2 O2 CH2 – CH – COOH NH2 Alanīns transamināze O CH3-C-COOH Piruvāts OH COOH NH2 COOH OHC – CH = CH – C = C – COOH NH2 CO2 3-akroleil-3aminofumārskābe oksidāze 3-oksiantranilskābe OHC – CH = CH – CH = C – COOH H2O NH3 NH2 2-aminomukonskābes pusaldehīds OHC – CH = CH – CH = C – COOH AcetilCoA HOOC – CH2 – CH2 – CH2 – C – COOH α-ketoadipīnskābe O NADH+ NADPH + H+ NAD+ NADH + H+ OH 2-oksimukonskābes pusaldehīds HOOC – CH = CH – CH2 – C – COOH O Oksalokrotonskābe HOOC – CH2 – CH2 – CH2 – C –CoA Glutaril-CoA O AcetoacilCoA 102. Arginīns. Daudzi mikroorganismi spēj sintezēt visas 20 aminoskābes. metionīns. saņemot aminogrupu no glutamāta. 3-fosfoglicerāts.6. . piruvāts. attēls). Aizvietojamās aminoskābes spēj sintezēt visi audi. treonīns un valīns. Tomēr jāsaka. fenilalanīns. Asparagīns veidojas. Alanīns veidojas no piruvāta transaminēšanas reakcijā. Glutamīns veidojas no glutamāta glutamīnsintetāzes katalizētā reakcijā. kā arī pentozofosfāta ceļa starpprodukti ribozo-5-fosfāts un eritrozo-4-fosfāts (103. augoša bērna organismā). Reakcijas katalizē attiecīgi aspartātaminotransferāze un glutamātdehidrogenāze. Aminoskābju biosintēze Aminoskābju biosintēzē priekšteči ir Krebsa cikla starpprodukti – oksaloacetāts un α-ketoglutarāts. cisteīns un tirozīns arī var būt neaizvietojamas aminoskābes atsevišķos gadījumos (piemēram. lizīns. histidīns. Tās ir tā saucamās neaizvietojamās aminoskābes. Triptofāna konversija par acetilCoA un acetoacetil CoA 4. attēls. Aspartāts un glutamāts veidojas no α-ketoskābēm vienkāršā vienstadiju transaminēšanās reakcijā. tomēr galvenā slāpekļa metabolisma vieta organismā ir aknas. ka situācija ar aizvietojamām un neaizvietojamām aminoskābēm ir mazliet komplicētāka.2. glikolīzes ceļa starpprodukti – fosfoenolpiruvāts. Aspartāts veidojas arī no asparagīna asparagināzes iedarbībā.

Reakciju katalizē fenilalanīna hidroksilāze.).92 Serīna biosintēze sākas no 3-fosfoglicerāta. metilēngrupa. formilgrupa) pārnesējs. Ja barība ir bagāta ar tirozīnu. kurš sākotnēji reducējas par glutamīnskābes γ-pusaldehīdu (OCH-CH2-CH2-CHNH3-COO-). Fenilalanīns + O2+NADPH + H+ → Tirozīns + NADP+ + H2O Puse no uzņemtā fenilalanīna tiek izmantota tirozīna sintēzei. Aminotransferāze. . Glicīns veidojas no serīna hidrometiltransferāzes iedarbībā. Tetrahidrofolāts ir vienoglekļa fragmentu (metilgrupa. Glicīna veidošanās no serīna ir galvenais vienoglekļa grupu avots purīna bāzu biosintēzē nukleotīdu anabolismā. Aminoskābju biosintēzes vispārīgā shēma Prolīns tiek sintezēts no glutamāta. no kura fosfoserīna fosfatāzes iedarbībā rodas serīns. Pēc tam tas tiek konvertēts par prolīnu ar sekojošām reducēšanās un ciklizācijas reakcijām. Tirozīns veidojas. Šīs grupas saistās pie N5 vai N10 atomiem (vai arī pie abiem). attēls. izmantojot glutamātu. NADH saistītā dehidrogenāze konvertē 3-fosfoglicerātu par 3-fosfopiruvātu. Glikoze Glikozo-6-fosfāts Eritrozo-4-fosfāts 3-fosfoglicerāts Fosfoenolpiruvāts Triptofāns Tirozīns Fenilalanīns Piruvāts Citrāts Oksaloacetāts Aspartāts Asparagīns Metionīns Treonīns Lizīns Izoleicīns a-ketoglutarāts Glutamāts Alanīns Valīns Leicīns Serīns Ribozo-5-fosfāts Glicīns Cisteīns Histidīns Glutamīns Prolīns Arginīns 103. kā aminogrupas donoru katalizē 3-fosfoserīna veidošanos. nepieciešamība pēc fenilalanīna ievērojami samazinās. kura katalizē metilgrupas pārnesi uz tetrahidrofolātu (101. hidroksilējot neaizvietojamo aminoskābi fenilalanīnu. att.

Aminoskābes citu vielu biosintēzē Aminoskābes bieži piedalās dažādās biosintēzes reakcijās organismā. No tirozīna atvasinātie neirotransmiteri Arginīns un glicīns piedalās kreatīna biosintēzē. Metionīns tiek konvertēts homocisteīnā. . attēls. 4. un. kurš kondensējas ar serīnu. ja nepieciešama enerģija.93 Serīns H HO CH2 C NH3+ COO- OH N H2N N Tetrahidrofolāts NH 5 CH CH CH2 NH 10 CO NH CH (CH2)2 COOH COOH NH H CH3 C NH3 + H2O COO- N5. Kreatīns un kreatīna fosfāts atrodas muskuļos. att. Reakcija ir atgriezeniska.N10-metilēn tetrahidrofolāts OH N H2N N N CH2 CH CH N CH2 CO NH CH (CH2)2 COOH COOH Glicīns NH 104. ATP fosfātgrupas tiek pārnestas uz kreatīnu. kas tiek izmantots augstas enerģijas fosfātu grupu uzkrāšanai. Tirozīns var tik konvertēts par kateholamīnu neirotransmiteriem: dopamīnu. Savukārt no triptofāna var veidoties serotonīns un melatonīns. veidojot cistāthionīnu. Kreatīns ir savienojums. attēls. Sēra donors ir metionīns. Tā. norepinefrīnu un epinefrīnu (105. veidojot ATP. piemēram. veidojot kreatīna fosfātu.). + + _ _ DOPA Tirozīns Tirozīnhidroksilāze DOPA dekarboksilāze Dopamīns Dopamīn β-hidroksilāze Epinefrīns Feniletanolamīna N-metiltransferāze Norepinefrīns 105.6.3. vairākas aminoskābes kalpo par priekštečiem neirotransmiteru sintēzē. fosfātgrupa tiek pievienota ADP. Glicīna veidošanās no serīna Cisteīns veidojas no serīna. asinīs un smadzenēs. Cistāthionīna liāze konvertē citāthionīnu par cisteīnu un α-ketobutirātu.

7. Orotāta veidošanās: Karbamoilfosfāts + Aspartāts + NAD+ → Orotāts + NADH + H+ 3. Orotātam pievienojas 5-fosforibozil-1-pirofosfāts (PRPP). Pirimidīna bāzes saturošie nukleotīdi veidojas no bāzes orotāta. glutamīna un aspartāta. veidojot orotidilātu. ko pārnes koenzīms tetrahidrofolāts.1.94 4. Atomu izcelsme pirimidīna un purīna bāzēs 4. konvertējot to par UDP un UTP. kas savukārt sintezējas no aminoskābēm glutamīna un aspartāta. Purīnu bāzes nukleotīdu (adenīns un guanīns) priekštecis ir nukleozīds inozīna monofosfāts. oglekļa dioksīda un skudrskābes (formāta) metabolisma reakcijās. Orotidilāts UMP sintāzes iedarbībā konvertējas par uridīna monofosfātu. Orotidilāts Uridīna monofosfāts ( UMP) ATP dod fosfātgrupas UMP. Uridīna monofosfāta veidošanās. Karbamoilfosfāta veidošanās karbamoilfosfātsintetāzes II iedarbībā: HCO3– + 2ATP + Glutamīns → Karbamoilfosfāts + 2ADP + Glutamīns 2. izmantojot bāzes un nukleozīdus. Nukleotīdu biosintēze Nukleotīdi var sintezēties vai nu no nukleotīdu sadalīšanās starpproduktiem. vai arī slāpekļa bāzes var tikt sintezētas no jauna (de novo). kas prasa lielu enerģijas patēriņu. . Glutamīns O C C CH Formāts Glutamīns Aspartāts O HN HC C CO2 Glicīns Formāts HN O CO2 C C C N CH N H N H N ( N10 formiltetrahidrofolāts) 106. attēls. kas sintezējas no aminoskābēm glicīna. Nukleotīdi de novo veidojas no aminoskābēm. kas rodas RNS un DNS degradācijas rezultātā. Pirimidīnu biosintēzes posmi 1. kā arī no formāta.7.

kas vairāku reakciju rezultātā noved pie nukleotīda inozīna5-monofosfāta (IMP). Purīnu biosintēzes posmi 1. Formilglicīnamīda ribonukleotīds + glutamīns + ATP + H2O → formilglicīnamidīna ribonukleotīds + glutamāts + ADP + Pi 5. vienu molu CO2. vienu molu aspartāta un divus molus formāta (N5. veidojot imidazola gredzenu. Karboksiaminoimidazola ribonukleotīds + aspartāts + ATP → 5-aminoimidazola-4-(Nsukcinilkarboksiamīda) ribonukleotīds + ADP + Pi + H2O . Fosforibozilamīna aminogrupa saistās ar glicīnu. Ferments – glicīnamīda ribonukleotīda transferāze.2. 5-fosforibosil-1-amīna veidošanās no PRPP glutamīna fosforibozilamidotransferāzes iedarbībā. sintezējas citidīna trifosfāts. 2 molus glutamīna. nekā tas ir pirimidīna bāzu gadījumā. Formilglicīnamidīna ribonukleotīds + ATP → 5-aminoimidazola ribonukleotīds + ADP + Pi + H2O 6.95 UMP kināze UMP + ATP UDP + ATP UDP + ADP UTP + ADP nukleotīddifosfātkināze No uridīna trifosfāta. RPPP + glutamīns+ H2O → 5-fosforibosil-1-amīns + glutamāts 2.+ ATP → karboksiaminoimidazola ribonukleotīds + ADP + Pi + H2O 7. No IMP var veidoties vai nu AMP vai GMP. Formilgrupu pārnese no N10-formiltetrahidroholāta uz glicīna aminogrupu. 4. Glicīnamīda ribonukleotīds + N10-formilTHF → formilglicīnamīda ribonukleotīds + THF 4. Amīdgrupa tiek konvertēta par amidīnu.7. Šī reakciju virkne prasa 5 molus ATP. Imidazola karboksilāta fosforilēšana un fosfātgrupas aizvietošana ar aspartāta aminogrupu. Hidrogēnkarbonātjona pievienošana aminogrupai ar sekojošu pārnesi uz blakus esošo imidazola gredzena oglekļa atomu. N10 metilēntatrahidrofolāta un N10-formiltetrahidroholāta formā). Iekšējās kondensācijas reakcija. 5-aminoimidazola ribonukleotīds + HCO3. Tas sākas ar 5-fosforibozil-1-pirofosfātu (PRPP). vienu molu glicīna. aizvietojot karbonilgrupu ar aminogrupu. P-riboze-NH2 + glicīns + ATP → glicīnamīda ribonukleotīds + ADP + Pi 3. Glutamīns Glutamāts P P P P P P Purīnu nukleotīdu biosintēzes ceļš ir komplicētāks.

5-formaminoimidazola-4-karboksiamīda ribonukleotīds → inozīna-5-monofosfāts + H2O . Inozināta veidošanās ciklizācijas-dehidratācijas rezultātā. Liāzes iedarbībā tiek nodalīts fumarāts. 5-aminoimidazola-4-karboksiamīda ribonukleotīds + N10-formilTHF → 5-formaminoimidazola4-karboksiamīda ribonukleotīds + THF 10. Tiek pievienota otra formilgrupa. 5-aminoimidazola-4-(N-sukcinilkarboksiamīda) ribonukleotīds → 5-aminoimidazola-4karboksiamīda ribonukleotīds + fumarāts 9.96 8.

10 mM). tad asins tilpumu un asinsspiedienu regulējošie fizioloģiskie mehānismi izmanto nātrija jonu koncentrācijas izmaiņas. Nātrija jonu trūkumu organismā parasti neizraisa to nepietiekama uzņemšana ar pārtiku. Tikai neliela daļa no organismā esošā ūdens ir brīvā. kas noved pie hipokāliēmijas. atbildot uz asinsspiediena izmaiņām.3. savukārt nātrija joni ir galvenie katjoni ārpusšūnu šķidrumos (tai skatā asins plazmā) organismā. Tā kā nātrija joni un hlorīdjoni ir galvenie ārpusšūnu šķidruma (ieskaitot asinis) joni. Anjonus pārstāv proteīni (20 % no šūnas masas). sūta stimulējošus vai inhibējošus signālus uz nervu sistēmu un endokrīnajiem dziedzeriem. Ca2+ – 2.2. Mg2+ – 1. kas nosaka to tilpumu. Nātrija un kālija joni organismā Kālija joni ir galvenie katjoni dzīvnieku un cilvēka šūnu iekšienē. Ilgstoša vemšana. Ūdens un sāļu cirkulācija organismā Ūdens veido aptuveni 60 % no cilvēka ķermeņa masas.5 mM. Vides sastāva pastāvīgumu nodrošina speciāli regulatori mehānismi. Šo jonu koncentrāciju starpības rada elektrisko potenciālu starp šūnas iekšieni un ārpusi jeb tā saucamo membrānu potenciālu. K+ saturs plazmā ir 4 mM. Kālija joni ir nepieciešami kā kofaktors dažiem fermentiem. vides sastāvs šajās abās telpās ļoti atšķiras.1. Savukārt ārpusšūnas telpā galvenais katjons ir Na+ (plazmā apm. nodaļu). piemēram. caureja. muskuļu kontrakcijās un sirdsdarbības funkcionēšanā. 5. 160 mM). kas ierobežo daudzu vielu brīvu difūziju. 5. Molekulas polārās dabas dēļ ūdenim piemīt labas šķīdinātāja īpašības. zarnu darbības paralīze. no pārmērīgas ūdens uzņemšanas. Ūdens svarīgo lomu bioloģiskās sistēmās nosaka tā molekulu spēja veidot ūdeņraža saites. pateicoties ūdeņraža saišu veidošanai. 13 mM) un Na + (apm. Galvenais katjons šūnas iekšienē ir K+ (apm. diurētiķu lietošana. Līdzīgi var rasties arī kālija jonu trūkums. aminoskābju. Tā kā iekššūnu un āršūnu telpas ir atdalītas ar membrānām. aritmija. kā muskuļu vājums.1. Nātrija jonu nepietiekamības (hiponātriēmijas) cēlonis var rasties no pastiprinātas šķidruma aiztures nepareizas antidiurētiskā hormona izdalīšanās rezultātā vai. Ūdens kā iekšējās vides galvenais komponents piedalās vielu transporta un struktūras veidošanas procesos. Ūdens veido hidrātu apvalkus ap joniem un polārām molekulām. Nātrija aizture izsauc ūdens aizturi organismā. mobilā stāvoklī.5 mM. Nātrija jonu absorbcijai tievajā zarnā ir svarīga loma hlorīda jonu. kālija klātbūtne ir nepieciešama piruvātkināzes darbībai. to transports caur šūnu membrānām 5. Galvenais anjons plazmā ir hlorīdjoni (ap 103 mM). ietekmējot nātrija regulāciju nierēs. kas ir ātras izmaiņas sprieguma polaritātē un kam ir svarīga loma nervu signālu pārraidē. kas notiek nierēs un plaušās. . dažos gadījumos. kas izmanto nātrija regulāciju. tam seko Mg2+ (apm. 11 mM). bet nātrija jonu izvadīšana no organisma dod ūdens zudumus. fosfāti (apm. Nātrija un kālija jonu radītais membrānu potenciāls ļauj šūnām ģenerēt darbības potenciālu (action potencial).1. glikozes un ūdens absorbcijā. Spiediena receptori.97 5.1. Ūdens organismā ir sadalīts starp iekššūnu un āršūnu telpu. Divas galvenās asinsspiedienu regulējošās sistēmas. krampji. 50 mM) un hidrogēnkarbonātjoni (apm. nieru slimības var būt par cēloni nātrija nepietiekamībai organismā. Līdzsvaru starp kālija un nātrija joniem uztur jonu sūknis šūnu membrānā (sk. kura izraisa tādus simptomus. Starp iekššūnu un āršūnu šķidrumiem šķīduma elektroneitralitātes dēļ ātri iestājas līdzsvars. 142 mM). ir renīna-angiotensīna-aldosterona sistēma un antidiurētiskā hormona sistēma. Tā. Ūdens un jonu apmaiņa. Lielākā daļa ūdens ir strukturētā veidā.

daudzi citi augļi un dārzeņi. 5. ko izdala paravairogdziedzeris. apelsīnu sula. Svarīgākais šūnas kalcija uzglabātājs ir endoplazmatiskais tīkls. Tas regulē kalcija kanālu darbību nervu šūnās. samazinot ATP disociācijas no proteīna konstanti. Kalcija jonu apmaiņu organismā ietekmē nātrija joni. Mitohondriju spēja īslaicīgi uzglabāt kalcija jonus un vajadzības gadījumā tos atbrīvot. ATP kompleksos ar proteīniem magnija joni piesaistās pie ATP fosfāta grupas. Tie piedalās asinsvadu relaksācijā un sašaurināšanā. kas piesaistās vitamīna D receptoriem (VDR) šūnas kodolā. Pieauguša cilvēka organisms satur ap 25 g magnija. Kalcija rezervju uzglabāšanā un kalcija homeostāzes nodrošināšanā šūnā piedalās mitohondriji un endoplazmatiskais tīkls.1. Apmēram 99 % no cilvēka organisma kalcija ir lokalizēts kaulos un zobos. Magnijs nepieciešams nukleīnskābju un proteīnu sintēzes dažādos posmos. . 5. kas modulē kalcija absorbcijā iesaistīto transporta proteīnu (piem.3. Vairāk nekā 60 % no magnija ir lokalizēts kaulos. Iespējamais mehānisms ir konkurence starp nātrija un kalcija joniem reabsorbcijai nierēs vai arī nātrija jonu ietekme uz paravairogdziedzera hormona sekrēciju. Kalcija joni organismā Kalcijam ir vitāli svarīga loma organisma un šūnas bioķīmijā. Paaugstināts proteīnu daudzums uzturā uzlabo magnija absorbciju. Palielinātas cinka jonu piedevas pārtikā var samazināt magnija absorbciju. Magnijs ietekmē muskuļu relaksāciju. Tā. Kalcija joniem ir svarīga nozīme signāla transdukcijā šūnā.25-dihidroksivitamīnu D (1. aptuveni 27 % – muskuļos un 6–7 % atrodas citās šūnās. kas saistīti ar kolagēna pavedieniem.1. muskuļu kontrakcijās un hormonu (piem. lai uzturētu normālu kalcija līmeni. VDR darbojas kā transkripcijas faktors. Vajadzības gadījumā. tieši iedarbojoties uz šūnu membrānu. Palielināta nātrija jonu uzņemšana paaugstina kalcija izdalīšanos ar urīnu.. dodot enerģiju muskuļu kontrakcijām. piemēram.. Kalcija jonu piesaiste ir nepieciešama K vitamīna atkarīgo asins koagulācijas faktoru aktivēšanai. kalcija piesaiste proteīnam kalmodulīnam aktivē fermentus. Kaulu audos kalcijs ietilpst hidroksiapatīta (Ca10(PO4)6(OH)2) kristālu sastāvā. Ir arī dati. Kalcijs ir nepieciešams vairāku proteīnu un fermentu stabilizēšanai un aktivēšanai. Magnija joni organismā Magnijs organismā parasti ir Mg2+ jonu veidā un ir būtisks bioloģisko sistēmu elements. TRPV6 un kalbindīna) gēnu ekspresiju. kartupeļi.25(OH)2D). kas sašķel muskuļu glikogēnu. piemēram. un aptuveni 1 % atrodas asinīs un mīkstajos audos. notiek kaulu demineralizācija. nervu impulsu pārnesē. Augstāka magnija koncentrācija palielina šo kanālu bloķēšanu. Ārpus šūnām atrodas mazāk nekā 1 % no kopēja organisma magnija. kā arī gaļa.98 Ar kāliju bagāti ir šādi pārtikas produkti: banāni. Pārtikas proteīnu daudzums var ietekmēt magnija jonu absorbciju. avokado. Muskuļu un nervu šūnu membrānas satur sprieguma atkarīgos kalcija kanālus. No kauliem Ca2+ joni var tikt izdalīti asinsritē. Kalcija līmenis asinīs starpšūnu šķidrumā jāuztur ļoti šaurā koncentrācijas diapazonā. ka liela daudzuma diētisko šķiedru uzņemšana arī samazina magnija utilizēšanos organismā. Kalcija joni saistās ar aktivatorproteīniem. vai saistīts pie asins proteīniem. Magnijs ir iesaistīts vairāk nekā 300 metaboliskās reakcijās. Kalcija jonu resorbciju no kauliem regulē hormons. insulīna) sekrēcijā. seruma albumīna.2. kas atļauj ātras izmaiņas kalcija koncentrācijā. Vitamīns D aknās un nierēs tiek konvertēts par tā aktīvo formu 1. samazinot nervu aktivitāti. Būtiska nozīme kalcija metabolismā ir vitamīnam D. ja kalcijs netiek pietiekami uzņemts ar uzturu. aprikozes. Daudziem ogļhidrātu un tauku metabolismā iesaistītajiem fermentiem kā kofaktors nepieciešami Mg2+ joni. Asinsritē kalcijs cirkulē vai nu brīvā jonu veidā. padara tos par labu kalcija bufersistēmu.

Citu vielu reabsorbcija arī ir proporcionāla ūdens reabsorbijai. Proksimālā kanāliņa taisnā daļa pāriet nefrona cilpā. Nefrona funkcijās ietilpst: • atkritumvielu izdalīšana no organisma. Vairāk nekā 99 % no filtrāta (pirmējais urīns) pēc tam tiek reabsorbēts kanālu sistēmā. kur ar tā pašā fermenta palīdzību atkal veidojas H2CO3. Fermenta karboanhidrāzes iedarbībā ogļskābe sašķeļas par CO2 un H2O. kas sastāv no trīs slāņiem – kapilāru endotēlija.) izšķir: • nieres ķermenīti.jonu reabsorbcija balstās uz H+ jonu aktīvo transportu caur kanāliņa šūnu membrānu. Disociācijas rezultātā izveidojušies HCO3. Nefronam (107.4. Normālos apstākļos 99 % no pirmējā urīna Na+ joniem reabsorbējas. kas sastāv no šauras lejupejošās daļas un platākas augšupejošās daļas. Tā rezultātā ūdens pasīvās difūzijas dēļ seko nātrija joniem. • nefrona distālo kanāliņu. veidojot vāji disociējošu ogļskābi H2CO3. Nefrona dažādās daļās atrodas šūnas ar receptoriem dažādu vielu transportam no pirmējā urīna uz asinīm. • nefrona cilpu jeb Henles cilpu. Kanāliņa iekšienē H+ reaģē ar HCO3-. Nefrona funkciju regulē endokrīnā sistēma ar hormonu palīdzību. trauksmes stāvokli. • nefrona proksimālo kanāliņu. bazālās membrānas un epitēlija šūnām uz iekšējām sieniņām. un tas tiek saistīts arī ar sirds asinsvadu slimībām. Glomerulu aptver kapsula. Na+ jonu reabsorbcija notiek ar aktīvā transporta palīdzību (sk. Tāpēc HCO3. • asins tilpuma regulācija. Proksimālā kanāliņa šūnu membrānas brīvi laiž cauri CO2. liekot nierēm iekoncentrēt urīnu. filtrējot asinis. Tās veido tā saucamo molekulāro sietu. Piemēram.1. Dienā tiek izfiltrēts ap 180 litriem šķidruma. . antidiurētiskais hormons regulē ūdens saglabāšanu ķermeņa dehidratācijas gadījumā. 5. reabsorbējot nepieciešamās vielas un izdalot pārējās vielas urīnā. kur Na+ jonu transporta dēļ rodas lokāls osmotiskā spiediena paaugstinājums. Katjonu transportu pavada pasīvais Cl. • savācējkanāliņu. Plazma nierēs filtrējas caur glomerulas membrānu. taču var atšķirties proporcionalitātes koeficients. Elektroneitralitātes nodrošināšanai katra H+ jona transports no šūnas tiek kompensēts ar Na+ jona ieiešanu šūnā.99 Magnija trūkums organismā izraisa muskuļu spazmas. Proksimālajos kanāliņos reabsorbējas ap 2/3 no kopējā daudzuma. kas apskatīti nākamajā nodaļā. att. kas veido cilpas ap nieres ķermenīti. Filtrācijai enerģija netiek patērēta. 5. Transports tiek realizēts ar dažādiem mehānismiem. kas regulē ūdens un šķīstošo vielu koncentrāciju. un oglekļa dioksīda parciālā spiediena lielumi kanāliņa šķidrumam un plazmai ir apmēram vienādi. ko rada kapilāra sieniņas. paaugstinātu asinsspiedienu.2. kas pāriet distālā kanāliņā. Vielas ar molekulmasu. tiek cauri šai membrānai tikai ļoti mazos daudzumos. kas lielāka par 50 000.un HCO3. ko veido asins kapilāru kamoliņš (glomerula). kura izlocītā daļa apvijas ap nieres ķermenīti. • asins pH regulācija. lai saglabātu vides elektroneitralitāti. Proksimālā kanāliņā reabsorbētā nātrija daudzums ir tieši proporcionāls reabsorbētā ūdens daudzumam.). • elektrolītu un metabolītu līmeņa regulācija.jonu transports. Nieru darbības bioķīmiskie pamati Nierēs pamata strukturālā un funkcionālā vienība ir nefrons. kas brīvi laiž cauri vielas ar molekulmasu. Nātrija joni pasīvās difūzijas ceļā no kanāliņa iekšējās telpas nokļūst proksimālā kanāliņa šūnās un pēc tam aktīvi transportējas uz starpšūnu telpu. jo plūsmu nodrošina šķidruma hidrostatiskais spiediens. CO2 difundē šūnā. kas mazāka par 10 000. Filtrāciju nodrošina bazālā membrāna.2. kas prasa enerģijas patēriņu. kas ir apmēram 300 nm bieza un sastāv no tievām kolagēna fibrillām.joni difundē asinīs.

Distālajā kanāliņā K+ joni tiek pārnesti pa elektroķīmisko gradientu.100 Glomerulas kapsula Proksimālais kanāliņš Distālais kanāliņš Henles cilpa augšupejošā daļa lejupejošā daļa Savācējkanāliņš 107. Na+ un H+ jonu transporta rezultātā notiek HPO42. kur. Augšupejošajā cilpas daļā notiek aktīva nātrija jonu sūknēšana prom no filtrāta. attēls. glikoze). . kas veidojas Na+ jonu aktīvā transporta rezultātā. • makromolekulām.. kas aptver cilpu. ja šim nolūkam nepietiek ar HCO3. lai ģenerētu pietiekami daudz enerģijas.2. Filtrāts tālāk nonāk nefrona distālajā kanāliņā. tā kā tas zaudē nātrija saturu. Distālā kanāliņa sieniņu šūnas satur daudz mitohondriju. Nieru šūnās no glutamīna izveidojies amonjaks difundē uz kanāliņa iekšpusi. • anjoniem Cl-. Liela daļa no distālajā kanāliņā notiekošā jonu transporta tiek regulēta ar endokrīno sistēmu. savukārt cilpas augšupejošā daļa ir ūdens necaurlaidīga.jonu pārvēršanās par HPO4. Ca+. palielinot skābumu urīnā. veidojas NH4+.joniem. • mazām hidrofilām molekulām (piem. No Henles cilpas lejupejošās daļas ūdens osmozes iedarbība plūst ārā. Vielu transports caur šūnas membrānu Šūnu membrānu lipīdu dubultslānis ir necaurlaidīgs: • katjoniem K+. Ejot caur augšupejošo cilpas daļu. kamēr filtrāta un starpšūnu šķidruma osmotiskais spiediens izlīdzinās. filtrāts kļūst hipotoniskāks. Fosfāts reabsorbējas no pirmējā urīna aktīvā transporta rezultātā. Šis mehānisms tiek izmantots H+ jonu saistīšanai. Amonija joni netiek cauri membrānai un tiek izvadīti ar urīnu. Na+. Fosfāta sekrēcija caur nierēm notiek atkarībā no fosfāta koncentrācijas plazmā. HCO3-. reaģējot ar H+ joniem. kas nepieciešama aktīvajam transportam.joniem. 5. K+ jonu lielākā daļa reabsorbējas proksimālajā kanāliņā aktīvā transporta rezultātā. Nefrona uzbūves shematisks attēlojums Henles cilpas primārā nozīme ir sāļu iekoncentrēšana starpšūnu šķidrumā audos. ģenerējot paaugstinātu osmotisko spiedienu starpšūnu šķidrumā. Henles cilpas lejupejošā daļa ir sāļu necaurlaidīga.

attēls.2. Aktīvais transports Aktīvais transports – speciāli membrānu proteīni izmanto ATP uzkrāto enerģiju. kad šūna absorbē lielmolekulāro savienojumu (piem. mehāniski. kas atdalās no membrānas šūnas iekšienē. kurā lielmolekulārais savienojums ir ieslēgts sekretoros pūslīšos. Piemērs: neirotransmiters acetilholīns sinapsēs atver Na+ jonu kanālus un rada nervu impulsus vai muskuļu kontrakcijas. Atvieglotā difūzija Atvieglotā difūzija – membrānas proteīni veido kanālus. • Intracelulārie ligandi piesaistās pie kanāla iekššūnu daļas. Problēma ar jonu un mazo molekulu transportu caur šūnas membrānu tiek risināta divos veidos – ar atvieglotās difūzijas un aktīvā transporta mehānismu. kaut arī tiek patērēta ATP ieslēgtā enerģija. šis nav aktīvā transporta gadījums. Ekzocitoze ir pretējs process. Atvieglotās difūzijas gadījumā kanālu atvēršanas un aizvēršanas mehānismi var būt dažādi. aptverot to ar šūnas membrānu un veidojot vakuolu. kurās daži jonu kanāli tiek atvērti vai aizvērti atkarībā no elektriskā potenciāla uz plazmatiskās membrānas.2. tie pievienojas tai kanāla daļai. lai transportētu molekulas un jonus caur membrānu pretēji koncentrācijas gradientam. • Elektriskā potenciāla regulēto kanālu piemērs ir neironu un muskuļu šūnas.2. Endocitoze ir process. • Mehāniski regulēto kanālu gadījumā kanāli tiek atvērti fiziskas mehāniskas iedarbības rezultātā. 5. Piemēram. caur kuriem joni un hidrofilās molekulas var izkļūt cauri difūzijas procesā (koncentrācijas gradienta virzienā). skaņas viļņi atver jonu kanālus iekšējās auss šūnās. kas atrodas šūnas ārpusē. jo jonu transports caur atvērto kanālu notiek difūzijas ceļā koncentrācijas gradienta virzienā. ka. . Ārpusšūnas telpa Šūnas membrāna Proteīnu kanāls Pārnesējproteīni Iekššūnu telpa 108.. att. 5. Jāņem vērā. radot nervu impulsus. Eksistē ligandu. Ligandi var būt ekstracelulāri un intracelulāri.1. kas tiek novirzīti uz šūnas ārējo membrānu. elektriskā potenciāla un gaismas regulētie kanāli. • Ekstracelulāro ligandu gadījumā. proteīnu). Vielu atvieglotā difūzija caur membrānu • Ligandu regulēto kanālu gadījumā kanāla atvēršanās vai aizvēršanās notiek kā atbildes reakcija uz mazu signālmolekulu (“ligandu”) pievienošanos kanālu veidojošo proteīnu molekulām. Aktīvā transporta gadījumā ATP enerģija tiek izmantota tieši vai netieši. vai arī mehāniska deformācija atver jonu kanālus taustes receptoru šūnās.101 Makromolekulu transports caur šūnu membrānu tiek realizēts ar endocitozes un eksocitozes palīdzību. Piemērs: ATP nepieciešams hlorīda un hidrogēnkarbonātjonu kanāla atvēršanai. Šie kanāli var tikt atvērti vai aizvērti atkarībā no šūnas vajadzībām (108.).

kurai piesaistīts ATP. saista Na+ jonus no iekššūnas telpas. Pie proteīna piesaistās ATP un nātrija joni. kas izraisa defosforilēšanos un atgriešanos iepriekšēja konformācijā. att. att. bet arī šķidruma un elektrolītu virzībai caur epitēlija slāni. Pirmajā gadījumā virzošo spēku radošais jons (parasti Na+) un transportējama molekula vai jons iet caur membrānas sūkni vienā virzienā. Šo funkciju pilda nātrija-kālija sūknis. Proteīna fosforilētai formai ir zema afinitāte uz Na+ joniem. atbrīvotā enerģija tiek izmantota.3. kas uzkrājusies koncentrācijas gradienta veidā. Netiešais aktīvais transports – transporta proteīni izmanto enerģiju. att. • proteīnam pievienojas divi K+ joni. Koncentrācija .3. tāpēc tie atbrīvojas no proteīna. Tas ir svarīgi ne tikai šūnai. • no ATP tiek atšķelta fosfātgrupa. Līdz ar to caur membrānas jonu kanāliem notiek Na+ jonu difūzija uz šūnas iekšpusi. Antiporta gadījumā virzošo spēku radošais jons un transportējamā molekula vai jons tiek pārnests pretējos virzienos. fosforilējot proteīna aspartāta grupu un atbrīvojot ADP. un process sākas no gala. Na+ joni ar aktīvā transporta palīdzību tiek sūknēti ārā no šūnas. transportējot K+ jonus uz šūnas iekšpusi. Nātrija-kālija sūkņa darbība uztur šūnas membrānas miera potenciālu (resting membrane potencial). Na+/K+-ATP-āze Ārpusšūnu telpā eksistē augsta Na+ jonu koncentrācija un zema K+ koncentrācija. Nātrija-kālija sūkņa darbības mehānisms (110. Līdz ar to abi saistītie K+ joni atbrīvojas. salīdzinot ar K+ joniem. Ārpusšūnas telpa Šūnas membrāna Iekššūnu telpa 109.2. Tiešā aktīvā transporta piemēri 5. • Na+/Ka+-ATP-āzes konformācijas izmaiņas transportē Na jonus uz šūnas ārpusi.1. patērējot enerģiju no ATP. Tas transportē jonus pretēji koncentrācijas gradientam. Netiešais aktīvais transports var būt simporta vai antiporta tipa. • defosforilētajai Na+/Ka+-ATP-āzes formai ir augstāka afinitāte uz Na+ joniem.). Nātrija jonu izsūknēšana no šūnas rada virzošo spēku citiem membrānas transporta proteīniem. Nātrija-kālija sūkņa jonu transports rada elektrisku un ķīmisku gradientu uz plazmatiskās membrānas.102 Tiešais aktīvais transports – transporta proteīni tieši piesaista ATP un izmanto tā hidrolīzes rezultātā radušos enerģiju (110. kas transportē glikozi. ko radījis cits aktīvā transporta process (109.).): • Na+/Ka+-ATP-āze. Kad šis gradients tiek izlīdzināts atvieglotās difūzijas ceļā. kas ir plazmatiskajā membrānā integrēts proteīns – Na+/Ka+-ATP-āze. att. aminoskābes un citas vielas uz šūnas iekšieni. Netiešais aktīvais transports 5. Lai uzturētu šūnai nepieciešamo K+ un Na+ jonu attiecību. lai transportētu kādu citu molekulu vai jonu.2.

attēls. ļaujot Na+ virzīties pa gradientu iekšā šūnā. 70 % no ATP. . Kalcijs ir svarīgs sekundārais mesendžers. Uz katru hidrolizēto ATP molekulu no šūnas tiek izsūknēti divi Ca2+ joni. Lai uzturētu zemāku Ca2+ jonu koncentrāciju.2.4. Tie var būt gan vienmērīgi sadalīti pa šūnas membrānas virsmu.2. Nātrija-kālija sūknis atrodas praktiski uz visu cilvēka šūnu virsmas. ir nepieciešams jonu sūknis. Šo uzdevumu pilda plazmas membrānas Ca2+ATP-āze (PMCA). ATP pārnes fosfāta grupu uz PMCA.3. savukārt PMCA efektīvi strādā arī pie zemām Ca2+ koncentrācijām šūnā. Nātrija-kalcija apmainītājs Na+/Ca2+ apmainītājs (sodium calcium exchanger. Atkarībā no šūnu tipa uz šūnu virsmas var būt no 800 tūkstošiem līdz 30 miljoniem sūkņu. tāpēc tā līmenis šūnās ir jāuztur zems. ir aprēķināts. 5. Ca2+-ATP-āze Eikariotu šūnās ir liels Ca2+ transmembrānas elektroķīmiskais gradients. NCX ir piemērots ātrai liela daudzuma Ca2+ izvadīšanai no šūnas. kas uzkrāta Na+ jonu elektroķīmiskajā gradientā. NCX) jeb NCX ir membrānu proteīns. Tas ir būtiski ūdens absorbcijā tievajās zarnās un nierēs. veidojot fosforilētu starpproduktu. Netiešā aktīvā transporta piemēri 5.2.2. kas sūknētu šos jonus ārā no šūnas.103 Na Na Na Na Na Na Na Na Na ATP ADP Pi Pi K K ATP Pi K K ATP K K Pi 110. NCX kopā ar PMCA ir galvenie iekššūnu Ca2+ koncentrācijas līmeņa regulatori. Tas izmanto enerģiju. NCX izsūknē no šūnas vienu Ca2+ jonu. gan apvienoti klasteros noteiktos membrānas apgabalos. apmaiņai sūknējot pretējā virzienā kalcija jonus. Uz trijiem Na+ joniem. Darbības mehānisms ir līdzīgs citiem jonu sūkņiem.1. Lai raksturotu šī sūkņa nozīmību.4. PCMA ir augsta afinitāte pret kalciju. Nervu šūnās šis skaitlis ir vēl augstāks un var sasniegt apm. tas tiek piesaistīts ļoti stipri. kas virza Ca2+ jonus iekšā šūnā. NCX atšķirībā no PMCA ir zema afinitāte pret kalciju. kas iekļūst šūnā. 5. Na+/Ka+ -ATP-āzes darbības mehānisms Nātrija jonu pārnese no vienas epitēlija puses uz otru rada osmotisko gradientu. bet kalcija atbrīvošana notiek relatīvi lēni. kas veicina ūdens absorbciju. kas sūknē Ca2+ ārā no šūnas. bet augstāka ražība. ka aptuveni 25 % no citoplazmas ATP tiek izmantots nātrija-kālija sūkņa darbībai.

Otrā transporta sistēma veic fosfāta jonu apmaiņu ar bikarbonskābju joniem (piem. Malāta transports. Aspartāta transports. Citrāta transports.joni tiek pārnesti vai nu apmaiņā pret OH. Aspartāts tiek pārnests apmaiņā pret glutamātu.2. Nātrija joni virzās iekšā šūnā pa to koncentrācijas gradientu. izocitrāts. Lai mitohondrijos varētu notikt ADP fosforilēšanās.. Na+ joni pēc tam tiek izsūknēti ārā no šūnas ar Na+/K+ ATP-āzes palīdzību (sk. malātu vai glutamātu). kas atkarīgs no membrānas pH gradienta. gan fosfāta klātbūtne. Glutamāta transports. . itakonitāts un D-tartrāts.5. Anjonu transports caur mitohondriju iekšējo membrānu Fosfāta transports. Glutamāts tiek pārnests uz mitohondriju matricu apmaiņā pret fosfātu. kas nodrošina fosfāta transportu caur mitohondriju iekšējo membrānu. Ir divas neatkarīgas sistēmas. nepieciešams nogādāt fosfātu caur mitohondriju iekšējo membrānu.un H+ jonu transports. Pirmā transporta sistēma transportē fosfāta grupas procesā. α-ketoglutarāta transports. kurš tiek transportēts apmaiņā pret bikarbonskābēm (piem. α-ketoglutarāta transports uz mitohondriju matricu notiek apmaiņā pret glutamātu.2. bet glikozes molekulas tiek iesūknētas pret glikozes gradientu. nepieciešama gan malāta. Savukārt oksaloacetāts var veidoties no malāta malātdehidrogenāzes darbības rezultātā. vai arī notiek vienlaicīgs H2PO42.). 5.104 5. H2PO42. Šo procesu veic speciālas transporta sistēmas (111.1.4. Citrāta transports prasa arī fosfātgrupas klātbūtni. Transaminēšanas reakcijā oksaloacetātam reaģējot ar glutamātu. att. Citrāta transporta gadījumā citrāts vispirms tiek konvertēts no trīsvērtīga jona uz divvērtīgu jonu. kurš tieši nevar pārvarēt mitohondriju membrānu. 5.. veidojas α-ketoglutarāts un aspartāts.2.3.). Līdzīgi tiek pārnests arī cis-akonitāts. izomalāts.joniem. lai netiešā veidā transportētu caur mitohondriju membrānu oksaloacetātu. Aspartāta transports tiek izmantots. malātu). L-tartrāts un α-ketoadipāts. Pēc tā paša mehānisma tiek pārnests arī sukcināts. Nātrija/glikozes transportieris Na+/glikozes transporta proteīns ļauj nātrija joniem un glikozes molekulām reizē iekļūt šūnā. Malāts tiek transportēts mitohondrijos apmaiņā pret fosfātu.2. Lai process norisinātos.

105 Ārējā telpa Mitohondriju iekšējā membrāna Mitohondriju matrica NH4+ H+ H2O NH3 OHH2PO4- NH3 H+ OHH2PO4NH3 H+ NH4+ Fosfāta pārnesējs H2O NH4+ H+ NH3 H2PO4- NH4+ NAD+ NADH+H + Malāts Malāts Malāta pārnesējs H2PO4Malāts Malāts NAD+ NADH+H+ Oksaloacetāts α-ketoglutarāts Glutamāts H2PO4Glutamāts Aspartāts Malāts Citrāts2NH4+ H+ Citrāts3NH3 α-ketoglutarāta pārnesējs Oksaloacetāts α-ketoglutarāts Glutamāts H2PO4Glutamāts Aspartāts Malāts Citrāts2NH3 H+ Citrāts3NH4+ glumāta pārnesējs aspartāta pārnesējs Trikarbonskābju pārnesējs 111. attēls. Anjonu transports caur mitohondriju iekšējo membrānu .

Rezultātā rodas ap 70 mmol H+ jonu diennaktī. kas notur pH līmeni pieļaujamās robežās. • nehidrogēnkarbonātsistēmas ( atrodas plazmā un eritrocītos). izdalot CO2 no plaušām vai arī H+ jonus ar nieru palīdzību. kas tiek iedalītas divās grupās: • hidrogēnkarbonātsistēmas (atrodas galvenokārt plazmā). Metabolismā rodas arī negaistošās skābes – fosforskābe un sērskābe. Tā kā organismam nepieciešams relatīvi konstants pH līmenis. vai arī paaugstināta hidrogēnkarbonātjonu aiztures gadījumā. Piemēram. kur tos saista hemoglobīns. kuru karboanhidrāze sašķeļ par CO2 un H2O. aizturot hidrogēnkarbonātjonus. . Skābju-bāzu līdzsvara izjaukšana un korekcija Metabolisko acidozi izraisa samazināta H+ jonu izdalīšana caur nierēm vai H+ jonu pārprodukcija organismā metabolisma traucējumu rezultātā. Oglekļa dioksīdam izšķīstot ūdeni saturošā vidē. Elpošanas alkaloze rodas pārmērīgas plaušu ventilācijas gadījumā. kur tos saista hidrogēnkarbonāta bufersistēma un. Palielinoties vides pH (videi kļūstot bāziskākai). Hemoglobīna pārnestais skābeklis nokļūst audos. Asinīs H+ jonus neitralizē hidrogēnkarbonātbufersistēma un plazmas proteīni. Asinis satur sešas galvenās bufersistēmas. Šim nolūkam eksistē speciālas bufersistēmas. samazinot alveolu ventilāciju un palielinot CO2 līmeni asinīs. Nehidrogēnkarbonātu bufersistēmas ir hemoglobīns. Ferments katalizē arī pretējo reakciju. laktāta acidoze rodas anaerobā glikolīzē muskuļu hipoksijas gadījumā. No plazmas H+ joni nonāk eritrocītos. fermenta aktivitāte pieaug un līdzsvars novirzās ogļskābes veidošanās virzienā. mazākā mērā. Hemoglobīna ieguldījums kopējā asins buferkapacitātē ir 35 %. Nieru kanāliņi arī var piedalīties acidozes novēršanā. Metabolisma procesā radušos CO2 nepieciešams izdalīt no organisma.106 6. Hemoglobīns sastāv no četrām peptīdu ķēdēm un četriem hemiem. samazinoties plaušu ventilācijai. arī fosfātbufersistēma. Šūnas izveidojušie H+ joni nokļūst ārpusšūnas telpā. kur tiek izmantots oksidēšanās reakcijās. un kompensējas ar H+ jonu samazinātu izdalīšanos caur nierēm. palielinot alveolu ventilāciju un samazinot CO2 parciālo spiedienu. veidojot oksihemoglobīnu. bet ir atrodams arī nierēs. kamēr tie nonāk no veidošanās vietas šūnā līdz izejai no organisma. CO2 nokļūst plaušu alveolās un tiek izelpots. plazmas olbaltumvielas. veidojas līdzsvars: CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3Izšķīdušā CO2 koncentrācija ir proporcionāla CO2 parciālajam spiedienam un šķīdības koeficientam. Skābju-bāzu līdzsvars un gāzu apmaiņa organismā Tādu metabolisko procesu kā oksidēšanās-reducēšanās reakcijas un dekarboksilēšanās rezultātā notiek skābekļa patērēšana un oglekļa dioksīda izdalīšanās. H+ joni reaģē ar hidrogēnkarbonātjoniem. Galvenokārt tas notiek. lai nepieļautu skābuma palielināšanos organismā.3·104 reizes. veidojot ogļskābi. Metaboliskā acidoze tiek kompensēta. Ferments karboanhidrāze katalizē ogļskābes veidošanos no CO2 un H2O. tad liekos H+ jonus nepieciešams izvadīt no organisma. Elpošanas acidoze rodas. Metaboliskā alkaloze rodas liela ūdeņraža jonu zaudējumu gadījumā. Tomēr nepieciešams novērst H+ jonu negatīvo ietekmi. organiskie un neorganiskie fosfāti. ilgstošas vemšanas gadījumā. Alkalozes kompensācija notiek. no kuriem katrs var piesaistīt vienu skābekļa molekulu. un kompensējas ar H+ jonu pastiprinātu izdalīšanos no organisma caur nierēm. piemēram. Šī procesa rezultātā atbrīvojas ūdeņraža joni. Skābekļa pievienošana hemoglobīna reducētajai formai notiek plaušu alveolās. Šis ferments pamatā lokalizēts eritrocītos. Karboanhidrāzes iedarbība CO2 hidratācija paātrinās 1.

Ir tikai divas aminoskābes (metionīns. GUG UAG. GAG GGU. Ir trīs aminoskābes. UGA.107 7. CCC. AGU. ko katru kodē seši dažādi kodoni. Metionīnu kodējošais triplets (AUG) vairumā gadījumu ir arī translācijas sākuma kodons. CCA. kā arī nukleotīdu regulatorās struktūras.AGG AAU. CAG GAA. 5. GGA. Eikariotu šūnās kodola hromosomas ar proteīnu palīdzību ir sapakotas struktūrā. UGC CAA. kā arī ar jonu saitēm un ūdeņraža saitēm starp bāzisko aminoskābju (lizīna.AAC GAU. Hromosomas ir DNS un proteīnu kompleksu organizētas struktūras. Histoni saistās ar DNS ar ūdeņraža saitēm starp proteīna aminogrupām un DNS skeletu. UUG. kas nekodē nevienu aminoskābi. tādējādi atļaujot garajām DNS molekulām savietoties šūnas kodolā.AGA. DNS replikācija un transkripcija Ģenētiskās informācijas nesēji šūnā ir dezoksiribonukleīnskābes. AAG AUG UUU. ka vairums aminoskābju kodē vairāki kodoni.GCA. bet piedalās arī citi hromosomu proteīni. Šī īpašība. pēc kuriem dzīvajā šūnā DNS vai RNS nukleotīdu sekvence tiek translēta par aminoskābju sekvenci (proteīniem). triptofāns). CUG AAA. sākuma kodons viens pats nav pietiekams. ACG UGG UAU.CGC.CGG. kas veidotas no DNS un četriem proteīnu (histonu) pāriem. Hromosoma satur vienu nepārtrauktu DNS ķēdi. 7. Atšķirībā no beigu kodoniem (terminatora). Šo trīs nukleotīdu sekvenci sauc par kodonu. lai sāktu translācijas procesu.GCA CGU. tabula Aminoskābēm atbilstošais kodons standarta ģenētiskajā kodā Aminoskābe Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile START Kodons GCU. CUC.GCC. kas sastāv no trijiem nukleotīdiem.1. Ģenētiskais kods ir deģenerēts – vienu un to pašu aminoskābi var kodēt vairāki dažādi tripleti. ACC. GUC. Kodonu sekvenci. Ir trīs tripleti (UAG. Katrs kodons atbilst vienai aminoskābei.CGA. Tās ir leicīns. UCA. UUC CCU. serīns. CUU. Hromatīnā no proteīniem galvenā nozīme ir histoniem. GUA. tādējādi nodrošinot molekulu kompaktumu. UAC GUU. UGA. kas kodē kādu konkrētu proteīnu sauc par gēnu. ACA. GGG CAU. Ģenētiskais kods Ģenētiskais kods ir principu kopums. Tomēr ir arī nelieli izņēmumi – ģenētiskais kods mitohondrijos var nedaudz atšķirties no standarta koda. ap kuru aptinas DNS spirāle. Eikariotu hromatīnā eksistē atkārtojošās struktūrvienības – nukleosomas. Taču jāatceras. Ir iespējami 43=64 dažādi kodoni. UAA). AGC ACU.GAC UGU. Ģenētiskais kods ir universāls – tas ir vienāds visiem dzīvajiem organismiem. ko sauc par hromatīnu. dod ģenētiskajam kodam lielāku noturību pret punktveida mutācijām. UCG. Mitohondrijos ģenētisko informāciju glabā cikliskā DNS. CUA. AUC. CCG UCU. UCC. GGC. AUA AUG Aminoskābe Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val STOP Kodons UUA. arginīns. Ir būtiskas arī blakus sekvences un iniciēšanas faktori. kas sastāv no daudziem gēniem. CAC AUU. Šādi sapakota DNS molekula var būt 50 000 reizes īsāka nekā nesapakota forma. Ģenētiskais kods nosaka sakarību starp trīs nukleotīdu sekvenci un tai atbilstošo aminoskābi. UAA . kuras katru kodē tikai viens kodons. bet darbojas kā sekvences beigu kodoni. Histoni darbojas kā pamats. arginīna) sānu ķēdēm un DNS fosfāta grupu skābekli. ka katrs konkrēts triplets (kodons) nevar kodēt vairākas aminoskābes. kas atrodas šūnas kodolā.

Replikācija DNS replikācija ir dezoksiribonukleīnskābes dubultspirāles kopēšanas process.00016 % no kopējā cilvēka genoma 3 miljardiem bāzu pāru. atpaliekošo zaru. Tas tiek sintezēts pa atsevišķām daļām. DNS polimerāzes nevar sintezēt DNS no nulles. tad replikācijai jānotiek divos pretējos virzienos. DNS ligāze DNS polimerāze DNS primāze RNS praimeris 3’ 5’ 5’ Okazaki fragments 3’ DNS polimerāze Helikāze Proteīni Topoizomerāze 112. bet tikai pievienot nukleotīdus eksistējošam pavedienam. katrs pavediens kalpo par šablonu pretējā pavediena veidošanai. izmantojot enerģiju no ATP vai GTP hidrolīzes. Vadošais zars virzās replikācijas dakšas virzienā un tiek sintezēts nepārtrauktā procesā. tātad nukleotīdi tiek sintezēti 5’ → 3’ virzienā (attiecība pret jauno pavedienu). Uz šiem pavedieniem fermenti DNS polimerāzes pēc komplementaritātes principa veido jaunu ķēdi no nukleotīdiem.3. Izveidojušos „tukšumus” aizpilda ar dezoksiribonuklotīdiem un noslēdz ar fermentu ligāzi. DNS replikācijas shēma 7. Vēlāk DNS polimerāze šo RNS praimeri nomaina ar attiecīgu DNS fragmentu. izmantojot tikai vienu praimeri. attēls. Mazliet sarežģītāk ir ar otru. Tā kā katrs DNS dubultspirāles pavediens satur vienu un to pašu ģenētisko informāciju. Okazaki fragmentu RNS praimeri pēc tam tiek sašķelti ar ribonukleāzes RN-āzes H palīdzību. Tāpēc sintēzes uzsākšanai ir nepieciešams praimeris (primer). DNS bojājumi un mutācijas Vides faktoru un normālu metabolisma procesu rezultātā notiek DNS bojājumi. Praimeri sintezē ferments DNS primāze. bojājumi svarīgos gēnos var traucēt šūnas funkcijas un palielināt audzēju veidošanās varbūtību.2. gan eksogēno faktoru iedarbībā. Tā kā ir divi sākotnējie pavedieni.108 7. kuras katru zaru veido DNS molekulas pavediens. viens 3’ → 5’ virziena un otrs 5’ → 3’ virziena. 0. Lielākā daļa bojājumu rada izmaiņas DNS ķēdes primārajā struktūrā. Jaunais pavediens tiek sintezēts no nukleotīdiem. Atbilstoši nepieciešami arī vairāki praimeri. DNS bojājumi var rasties gan endogēno. ko sauc par Okazaki fragmentiem. DNS tiek nolasīts 3’ → 5’ virzienā (attiecībā pret izejas pavedienu). ķīmiski modificējoties bāzēm. Helikāzes iedarbībā veidojas tā saucamā replikācijas dakša. To realizē ferments helikāze. DNS ligāze veido kovalentu fosfoesteru saiti starp viena nukleotīda 3’ hidroksilgrupu un otra nukleotīda 5’ fosfātgrupu. Galvenie endogēno (iekššūnas) procesu izraisītie bojājumu veidi ir šādi: . Lai arī bojājumu skaits dienā veido apm. Replikācijas sākumā notiek DNS dubultās spirāles atritināšanās topoizomerāzes iedarbībā. kas ir īsas ķēdes RNS fragments komplementārs DNS fragmentam. Šos atzarus sauc par vadošo (leading) un atpaliekošo (lagging) pavedienu. Pēc tam notiek abu pavedienu atdalīšana.

veidojot pirimidīna dimērus. jonizējošā vai ultravioletā starojuma. ko sauc par transpozīciju. bāzu hidrolīze – deaminēšana. c.109 bāzu oksidēšanās un DNS pavediena pārtraukšana brīvo radikāļu iedarbībā. procesā. depirimidēšana. izraisot mutācijas. Ja bojāts ir tikai viens no abiem dubultspirāles pavedieniem. lai iespēju robežās novērstu radušos bojājumus DNS. Pēc transpozīcijas mehānisma tos iedala vairākās klasēs. Maza mēroga mutācijas ietekmē vienu vai dažus nukleotīdus. ko izraisa ultravioletā gaisma. Eksogēno faktoru iedarbība var būt dažāda: • citozīna un timīna bāzu kroslinkings. hidrolīzi vai deaminēšanu. iespējams. Tā var notikt replikācijas kļūdas vai arī tā saucamo transpozonu iedarbībā. Ja punktveida mutācijas notiek proteīnu kodējošā DNS reģionā. vai ievietota nepareizā vietā. Bojātā bāze tiek izgriezta ar glikozilāzi un nomainīta ar DNS ligāzes palīdzību. Šo iespēju nodrošina DNS dubultspirāles uzbūve. ko izraisa jonizējošais starojums. kurš pats ir kodēts šajos transpozonos. Šūnās eksistē speciāli mehānismi. kas var pārvietoties šūnas genomā. ķīmisko mutagēnu vai vīrusu iedarbības rezultātā. Ģenētiskā materiāla bāzu pāru sekvences izmaiņas sauc par mutācijām. Šo procesu katalizē ferments – transpozāze. • Izdzēšana – tiek likvidēti lieli hromosomu reģioni. veidojot funkcionāli atšķirīgus hibrīdgēnus (fusion genes). kas savieno atsevišķus gēnus. • DNS pavedienu bojājumi. ūdeņraža peroksīds. kad tiek pievienota nepareiza bāze vai bāze ir izlaista. kas palielina gēnu daudzumu tajās. Bojājumi DNS tiek salaboti vairākos veidos: • Bāzu izgriešanas korekcija – salabo atsevišķa nukleotīda bojājumu. Kā transpozoni elementi darbojas arī retrovīrusi (piem. kas var stabili integrēt savu RNS genomu saimnieka šūnas DNS. • Mutācijas. Visbiežāk sastopama vienas purīna bāzes nomaiņa ar citu purīna bāzi vai pirimidīna bāzes nomaiņa ar citu pirimidīna bāzi. Transpozoni ir DNS sekvences.. kad pēc mutācijas triplets kodē citu aminoskābi vai arī veidojas beigu (stop) triplets. • Ieslēgšana – viena vai vairāku nukleotīdu pievienošana DNS. un pēc tam ar reversās transkriptāzes palīdzību jaunā vietā veidojas DNS kopija no RNS. un tās iedala šādi: • Punktveida mutācijas – viena nukleotīda nomaiņa ar citu. Šīs izmaiņas ir neatgriezeniskas. bāzu alkilēšanās (parasti metilēšanās). Retāk sastopama situācija. policikliskie ogļūdeņraži u. HIV). II klases transpozoni sastāv vienīgi no DNS fragmenta. bāzu sajaukšana – kļūdas replikācijas procesā. kas saistīts ar oksidēšanos. • • • • . Transpozonus sauc arī par „lēkājošiem gēniem”. Šajā gadījumā to sauc par kluso mutāciju. otrs tiek lietots kā šablons. ka pēc mutācijas triplets kodē to pašu aminoskābi. Mutācijas var iedalīt maza mēroga un liela mēroga mutācijās. I klases jeb retrotranspozonu gadījumā vispirms notiek DNS transpozona transkripcija uz RNS. Ieslēgšana gēna kodējošos reģionos var būtiski izmainīt kodējamo proteīnu. Tās rodas replikācijas kļūdu. Liela mēroga mutācijas ir izmaiņas hromosomu struktūrā: • Pavairošana (gēnu duplikācija) – veidojas hromosomu reģionu vairākas kopijas. kas tieši pārvietojas no vietas uz vietu.) izraisa DNS bāzu ķīmisko modifikāciju. • ķimikālijas (vinilhlorīds. • Izdzēšana – viens vai vairāki nukleotīdi tiek izņemti no DNS. depurinēšana. kad purīna bāze nomainās ar pirimidīna bāzi (vai otrādi). lai veiktu korekcijas. Parasti rodas DNS replikācijas kļūdas rezultātā. zaudējot gēnus šajos reģionos. Iespējami arī gadījumi.

sauc par transkripcijas vienību. tāpēc saka. Transkripcijas procesā var tikt iesaistītas vairākas RNS polimerāzes uz vienu DNS šablona pavedienu. RNS polimerāze virzās pa šablona DNS virkni virzienā 3’ → 5’ un polimerizē RNS ķēdi pēc bāzu komplementaritātes principa.1. kā arī viena pavediena pārtraukumus. jo sintezētā RNS molekula veidojas virzienā 5’ → 3’ un ir DNS kodējošā pavediena kopija (izņemot faktu. RNS polimerāze kopā ar citiem faktoriem atdala DNS dubultspirāles pavedienus un nodrošina piekļuvi atsevišķam DNS pavedienam (template strand). RNS polimerāze DNS ķēdi nolasa 3’ → 5’ virzienā.110 • Nukleotīdu izgriešanas korekcija – salabo bojājumus. RNS polimerāze ir nukleotīdtransferāze. Transkripcija noris 5’ → 3’ virzienā. 2) RNS ķēdes pagarināšanās. 7. vai arī pēc 3’ gala kodējošai sekvencei. . RNS polimerāze piesaistās pie DNS fragmenta. Šis process notiek. Transkripcijai ir trīs fāzes: 1) iniciācija. kas kodē aminoskābju sekvenci. kas regulē proteīna sintēzi. RNS polimerāze virzās pa DNS pavedienu. un dezoksiribozes vietā ir riboze). otrajā gadījumā – par 3’netranslēto sekvenci (3’UTR). kas polimerizē ribonukleotīdus RNS ķēdes 3’ galā. • Bāzu kļūdu izlabošana – izlabo kļūdas. Lai arī RNS polimerāze notiek virzienā 3’ → 5’. RNS polimerāze izmanto vienu no DNS pavedieniem kā šablonu RNS sintēzei. Pēc tam RNS atbrīvo sintezēto mRNS un atvienojas no DNS molekulas. ka timīna vietā ir uracils. Šo regulatoro DNS reģionu sauc par promoteru. 3) nobeigums (termination). ekzonukleāze izņem vairākus nukleotīdus. Transkripcija ir pirmais solis ģenētiskā koda translācijā. 7. veidojot komplementāru nukleotīdu RNS ķēdi. • Pirimidīna kroslinkinga izlabošana – pirimidīna dimērus izlabo ferments fotoliāze. un jaunā RNS ķēde tiek sintezēta 5’ → 3’ virzienā. piedaloties fermentam RNS polimerāzei (RNSP). Endonukleāze sašķel DNS pavediena skeletu. un tukšās vietas aizpilda DNS polimerāze un DNS ligāze. kamēr nonāk līdz gala sekvencei (terminator sequence). bet papildus arī sekvences. Regulatorā sekvence var būt vai nu pirms 5’ gala. kas skar 2–30 bāzu garus pavediena fragmentus. kas rodas DNS replikācijā (nepareizā vietā ievietotus nukleotīdus). Promoters satur specifisku nukleotīdu sekvenci. ka transkripcija notiek virzienā 5’ → 3’. kurā DNS sekvence tiek kopēta uz informācijas RNS (messenger RNS). Pirmajā gadījumā to sauc par 5’ netranslēto sekvenci (5’UTR). par atskaites punktu uzskata otru DNS pavedienu (kodējošo pavedienu). Proteīnu biosintēze Proteīnu biosintēze ietver DNS kodētās ģenētiskās informācijas transkripciju un translāciju. Transkripcijas faktori var darboties vieni paši vai kompleksā ar citiem proteīniem kā aktivatori vai represori. kuru atpazīst speciāli proteīni – transkripcijas faktori.4. kas tiek nokopēts uz RNS. Transkripcijas vienība satur ne tikai nukleotīdu sekvenci.4. No viena gēna eksemplāra var tikt kopētas daudzas RNS molekulas. DNS fragmentu. kuru uzdevums ir nodrošināt RNS polimerāzes piesaistīšanos un iniciēt transkripciju. Transkripcija Transkripcija ir process. kas atrodas pirms transkripcijai pakļautā gēna 5’ reģiona.

• trans-aktivācijas apgabals. Eksons Introns Eksons Introns Eksons 5’UTR (netranslējamais reģions) Splaisings 3’UTR 114. transkripcijas koregulatoru) piesaistes vietas. Kodējošais pavediens ( coding strand ) Gēns Šablona pavediens ( template strand ) Kodējošais pavediens ( coding strand ) 2. Transkripcijas procesa principiālā shēma Transkripcijas faktors sastāv no vairākiem apgabaliem: • DNS piesaistes apgabals. Splaisings ir ģenētiskās informācijas modifikācija pēc transkripcijas. hnRNS splaisings . attēls. kas saglabājas nobriedušā mRNS. Transkripcijas procesā mRNS sākotnēji izveidojas prekursora formā. hnRNS satur divu tipu segmentus – intronus un eksonus. ko sauc par heterogēno kodola RNS (hnRNS). kas transkripcijas procesā kopējas uz RNS un pēc tam tiek izslēgti no hnRNS procesā. kas satur citu proteīnu (piemēram. kurā no hnRNS tiek izslēgti introni un savienoti eksoni. Eksoni var saturēt gan sekvences. ko sauc par splaisingu. kuras katalizē ribonukleoproteīnu komplekss – spliceosoma. Eikariotu šūnās hnRNS eksistē tikai īsu brīdi. kas uztver ārēju signālu. • signāla uztveres apgabals. gan arī netranslējamās sekvences. Eksoni ir segmenti. Introni dažreiz atļauj gēna alternatīvo splaisingu. mRNA Kodējošais pavediens ( coding strand ) Šablona pavediens ( template strand ) 113. translēt no viena gēna. Introni ir DNS nekodējošie segmenti. attēls. Šis process notiek ar virkni bioķīmisku reakciju. Šablona pavediens ( template strand ) 3. kuriem ir daļa kopējas struktūras. Tas ir mehānisms. Iegūtā nobriedusī mRNS tad arī tālāk tiek izmantota translācijas procesā.111 1. kā eksoni no sākotnējā gēna transkripta var tik savienoti alternatīvā ribonukleotīdu secībā. Pēc tam tā tiek konvertēta par nobriedušu mRNS. kas dod iespēju vairākus proteīnus. kas kodē aminoskābes. Atbildes reakcija ir šī signāla pārnese uz pārējo transkripcijas kompleksu. stimulējot vai represējot gēnu ekspresiju. kas piesaistās specifiskām DNS sekvencēm (promoteram).

un hromosomu ribosomālās DNS (rDNA). Vispirms veidojas aminoaciladenilāts: ATP + aminoskābe → aminoaciladenilāts + PPi Aminoaciladenilāts reaģē ar tRNS. Dažādu promoteru komplekti tiek kombinēti ar noteiktu eksonu komplektu. A saista aminoacil-tRNS. kas ļauj veidot alternatīvu proteīna C-termināla apgabalu. Proteīnu sintēze no atsevišķām aminoskābēm notiek cioplazmā lokalizētās ribosomās. Pievienošanās notiek ar aminoskābes karboksilgrupu pie tRNS 3’ hidroksilgrupas. kā arī sadarbība ar tRNS. 4) nobeigums. Ribosomālā RNS (rRNS) tiek sintezēta kodoliņā – šūnas kodola suborganellā. ka tas pareizi kodē aminoskābes. izmantojot mRNS kā šablonu. sintezējot atbilstošos proteīnus. Ribosomas un transporta RNS (tRNS) translē ģenētisko informāciju. kas ļauj veidot alternatīvu proteīna N-termināla apgabalu. A piesaistes vietu iniciācijas faktori bloķē. kas eikariotu šūnās tiek apzīmētas kā 40S un 60S subvienības. kas parasti ir metionīn-tRNS metilēta forma. Mazā subvienība pēc tam apvienojas ar lielo subvienību. un tam jāatbilst nosacījumam. veidojot esteru saiti. Translācijas procesā izšķir četras fāzes: 1) aktivācija. Šo procesu palīdz realizēt proteīns – iniciācijas faktors (IF). tRNS ir nelielas RNS molekulas (74–93 nukleotīdi). ko sauc par antikodonu. Translācija Translācija ir proteīnu biosintēzes otrais posms.2. P un E. Šo procesu katalizē aminoacil-tRNS sintetāze. • Poliadenilēšanas vietas alternatīva selekcija – vienīgā metode. tādējādi izmainot aminoskābju sekvenci. E saista brīvo tRNS pirms atbrīvošanas no ribosomas. rDNA kalpo kā šablons ribosomālās RNS transkripcijai.4. rRNS ir ribosomu centrālais elements. kas ir komplementārs mRNS tripletam. Aminoskābju transportu uz ribosomām nodrošina transporta RNS (tRNS). translācijas procesā nodrošinot peptidiltransferāzes (aminoaciltransferāzes) darbību. • Eksona kasete – atsevišķi eksoni tiek izgriezti. Individuālās aminoskābes tiek polimerizētas polipeptīdķēdē. Ribosomas sastāv no divām subvienībām (mazās un lielās).112 Ir zināmi četri alternatīvā splaisinga veidi: • Promotera alternatīva selekcija – vienīgā metode. kurā ribosomas mazā subvienība piesaistās pie mRNS 5’ gala. 3) aminoskābju ķēdes pagarināšana. kuras satur aminoskābju pievienošanās vietu un molekulas segmentu. Šajā gadījumā introns tiek atstāts mRNS. . veidojot aminoacil-tRNS: aminoaciladenilāts + tRNS → aminoacil-tRNS + AMP Iniciācija ir process. Ribosomas ir RNS un proteīnu kompleksi. Antikodons ir RNS nukleotīdu triplets. kurš kodē transportējamo aminoskābi. Šis tRNS antikodons saistās ar mRNS AUG kodonu. bet prokariotu šūnās – 30S un 50S subvienības. Pie P piesaistes vietas saistās aminoacil-tRNS. Reakcija notiek divās stadijās. P saista peptidil-tRNS (tRNS saistīta pie sintezētā peptīda). ko apzīmē ar A. Izveidojas aminoacil-tRNS. • Introna saglabāšana. kura funkcija ir mRNS translācija par aminoskābēm. kas sastāv no proteīniem. ko veic RNS polimerāze I. kurā aminoskābes piesaistās pie atbilstošās transporta RNS. Aktivācija ir process. 2) iniciācija. Dažādi poliadenilēšanas vietas komplekti var kombinēties ar citu eksonu. Ribosomas satur trīs tRNS piesaistes vietas. 7.

atpazīst šos beigu kodonus. kas atšķeļ peptīdķēdi no tRNS. Pēc tam viss process atkārtojas ar nākamo aminoacil-tRNS (115. Proteīni. att. kad process nonāk līdz beigu kodonam (UAA. Ribosoma Tyr Met P P A t-RNA mRNA AUG UAC CCC Met P Tyr A AUG UAC CCC Met P Tyr A AUG UAC CCC Pro Met Tyr AUG UAC CCC 115. Šo faktoru klātiene transformē peptidiltransferāzi par hidrolāzi. tRNS antikodona un mRNS kodona sadarbības rezultātā nākamajai aminoacil-tRNS pievienojoties ribosomai (A piesaistes vietā). pievienojot metilmetionīnu otrai aminoskābei. attēls. Pievienotās aminoacil-tRNS aminoskābes N termināls tiek pietuvināts pirmās aminoskābes N terminālam. Izveidojies dipeptīds (saistīts ar tRNS) tiek pārnests no A vietas uz P vietu. pārvietojot tur esošo pirmo brīvo tRNS uz E vietu.). un veidojas peptīdsaite.113 Aminoskābju ķēdes pagarināšanās notiek. Otrā tRNS ar peptīdķēdi atrodas uz P vietas. ko sauc par atbrīvošanas faktoru (releasing factor). Šie procesi notiek pagarināšanas faktora (elongation factor) iedarbībā. ņemot enerģiju no GDP hidrolīzes. Procesa nobeigums jeb terminācija notiek. UAG vai UGA). Pirmā tRNS no E vietas tiek atbrīvota. Proteīnu biosintēzes shēma ribosomās . Viss ribosomas komplekss pavirzās uz priekšu pa mRNS ķēdi.

citokīnus veido un izdala dažādas šūnas. kam piemīt pretiekaisuma īpašības. kas stimulē šūnu vairošanos (proliferāciju) un diferenciāciju. Kemohīni (chemokines) ir citokīnu grupa. • neirotransmiteri. metadons u. Daži kemohīni veicina angioģenēzi (asinsvadu augšanu). Piemēram. • eksistē to uzglabāšanas mehānisms. peptīdi. kas ietekmē šūnu funkcijas. Citokīnu darbības rezultāts var būt gēnu un to transkripcijas faktoru regulācija. • neirotrofīni. Tā. Šie procesi ietver virkni bioķīmisku reakciju. Dopamīnam ir vairākas svarīgas funkcijas smadzenēs. 8. c.) darbība arī saistīta ar šiem pašiem opioīdajiem receptoriem. epinefrīns (adrenalīns) ir gan neirotransmiters. kas raksturīgi ar mazu molekulas izmēru (8–10 kDa) un cisteīna grupu klātieni. Bieži signālu transdukcijas procesā iesaistīto proteīnu un citu bioloģiski aktīvo vielu skaits pieaug. µ-receptori ir sinaptiskie receptori.1. kuri veidojas un tiek izdalīti asinīs no speciāliem orgāniem. endorfīni. kodeīns. iniciē iekšūnu signālu kaskādi. Tas nodrošina to. ka šos terminus nevajadzētu jaukt. līdzīgi kā opiātiem. serotonīns. • augšanas faktori. Tomēr pastāv uzskats. kas nodrošina signālu pārnesi starp nervu šūnām (neironiem) un citām šūnām. Citokīni ir proteīnu un peptīdu grupa. Signālu transdukcija bioķīmiskajos procesos Signālu transdukcija (pārnese) bioloģijā ir procesi. kuri tiek aktivēti ar tā saucamajiem sekundārajiem mesendžeriem. Neirotransmitera piemēri ir acetilholīns. Pie signālmolekulām pieder: • hormoni. tie veicina dopamīna veidošanos. Šis iedalījums ir diezgan nosacīts. Citokīniem ir būtiska nozīme imūnsistēmas regulācijā. Augšanas faktoram ir pozitīvs efekts uz šūnu proliferāciju. Signālmolekulas Signāla transdukcijas process vairumā gadījumu ietver ekstracelulāro signālmolekulu piesaisti šūnas virsmas receptoriem. Terminus "augšanas faktors" un "citokīni" dažreiz lieto kā sinonīmus. Kemohīnu galvenā funkcija ir regulēt šūnu migrāciju. tas ir saistīts arī ar prieka sajūtas sistēmu smadzenēs. tai jāatbilst šādiem kritērijiem: • to sintēze notiek presinaptiskos neironos. kemohīni. Endorfīni ir endogēnie opioīdi. procesam virzoties no sākotnējā signāla.114 8. Inhibējot neirotransmitera GABA izdalīšanos. kam. Ir arī kemohīni. gan darbojas kā hormons. veidojot signāla kaskādes. piemēram. Citokīni. jo vairākas vielas var pieskaitīt dažādām grupām. Eksogēno dabīgo un sintētisko opioīdu (morfijs. • ekstracelulārās matricas komponenti. kuros šūnas pārveido viena veida signālus citos. kaulu morfoģenētiskais proteīns (BMP) stimulē kaulu šūnu diferenciāciju. un tie rada labsajūtu. kas līdzīgi hormoniem un neirotransmiteriem nodrošina šūnu komunikāciju. Neirotransmiteri pēc ķīmiskās uzbūves var būt aminoskābes un to atvasinājumi. piemīt pretsāpju īpašības. Augšanas faktori ir proteīni. ka relatīvi mazs sākotnējais stimuls var izraisīt lielu atbildes reakciju. monoamīni. kuras nodrošina to trīsdimensiālo struktūru. Atšķirībā no hormoniem. Lai vielu pieskaitītu neirotransmiteriem. ko katalizē fermenti. β-endorfīnam ir augstākā afinitāte pret µ1-opioīdiem receptoriem. piesaistoties specifiskiem šūnu virsmas receptoriem. kas inhibē nerotransmiteru izdalīšanos. Neirotransmiteri ir vielas. heroīns. . citokīniem var būt gan pozitīvs gan inhibējošs efekts. • citokīni. piemēram. Peptīda tipa neirotransmiteri ir.

Hormona-receptora komplekss pēc tam nokļūst šūnas kodolā. dažādu ķīmisko vielu koncentrācijas izmaiņām. piesaistoties specifiskām DNS sekvencēm. seksuālās funkcijas. • homeostāzi (ķermeņa sistēmu iekšējo līdzsvaru). ko sauc par neiroģenēzi. • reprodukciju. cikliskais AMP) – tā saucamo sekundāro signālu pārnesēju jeb mesendžeru (secondary messengers) koncentrācijas izmaiņas. • atbildes reakcijas uz apkārtējo vidi. Cilvēka organismā galvenais hormonālās aktivitātes koordinators ir hipotalamuss. kas atvasināti no aminoskābēm (piem. Regulē metabolismu. kurš saņem signālus no centrālās nervu sistēmas. Daudziem hormoniem. kā arī citu hormonu sekrēciju. un regulē šo šūnu funkcijas. piemēram. Neirotrofīnus pēc būtības varētu pieskaitīt pie augšanas faktoriem. 8. Lielākajai daļai steroīdo hormonu receptori lokalizējas šūnu citoplazmā. Receptora un hormona mijiedarbība parasti ieslēdz sekundāro procesu kaskādi šūnas citoplazmā. • peptīdu hormoni – regulē ļoti daudzus procesus visos audos. kas kalpo kā ķīmisko signālu pārnesēji no vienas šūnas uz citu. jonu kanālu caurlaidības izmaiņas. Šie sekundārie procesi bieži ietver citoplazmas proteīnu fosforilēšanu vai defosforilēšanu. pievienojoties specifiskiem iekššūnu vai šūnas membrānā lokalizētiem receptoru proteīniem. Hormoni iedarbojas uz tām mērķa šūnām. Hormonālā regulācija notiek pēc dažādu šūnu tipu hierarhijas principa. Par hormonu veidošanos ir atbildīga endokrīnā sistēma. Endokrīnā sistēma ir galvenā ķermeņa sistēma. Ar asinīm tie tiek pārnesti no vieniem orgāniem uz citiem. • jābūt transmitera inaktivēšanas bioķīmiskajam mehānismam. Neirotrofīni ir proteīni. Endokrīnā sistēma ar hormonu palīdzību kontrolē un regulē: • enerģijas līmeni ķermenī. kas nodrošina orgānu komunicēšanos.. kas sekmē neironu izdzīvošanu. kā arī citi orgānu audi. ietekmējot noteiktu . gludo muskuļu darbību. pie kura spēj piesaistīties dotā ķīmiskā viela. un šiem hormoniem jāšķērso šūnu membrāna. tai skaitā. pieauguša cilvēka smadzeņu atsevišķās daļās iespējama jaunu neironu veidošanās no cilmes šūnām procesā. • augšanu un attīstību. kur.115 • transmitera sekrēcija ir proporcionāla stimula stiprumam. iekaisuma procesus. kurās ir receptori šiem hormoniem. stresu. Hormonus var iedalīt: • steroīdie hormoni – holesterola atvasinājumi. Nerotrofīni piedalās neiroģenēzes stimulācijā un kontrolē. kas ir vairāku nelielu orgānu sistēma. • hormoni. sirdsdarbību.2. peptīdu hormoniem. to darbības kontroli un koordināciju. kā arī specifisku iekššūnu molekulu (piem. adrenalīns) – regulē dažus metabolisma procesus (glikogēnolīzi. • jābūt postsinaptiskam receptoram. receptors ir lokalizēts plazmatiskajā membrānā un atrodas uz šūnas virsmas. ūdens–sāļu līdzsvaru. ievainojumiem.. asinsspiedienu. Daži peptīdu hormoni var iedarboties arī uz iekššūnu receptoriem citoplazmā vai šūnas kodolā. Hormonus izstrādā iekšējās sekrēcijas dziedzeri. Hormonu sekrēciju no viena līmeņa endokrīnām šūnām stimulē ķīmiskie signāli no augstākas hierarhijas šūnām. Hormoni izraisa šūnas atbildes reakciju. Hormonu sekrēcija var būt arī kā atbildes signāls uz vietējiem apstākļiem. Lai arī smadzenes ir pamatā izveidojušās. lipolīzi). Hormoni metabolisma regulācijā Hormoni ir bioloģiski aktīvas vielas. stimulē vai inhibē noteiktus gēnus.

sauc par intrakrīniem hormoniem. Hormonus. veidojot hormonu aktīvo formu. kuri lokalizēti membrānā. Sekundārais mesendžers ir kalcija joni vai fosfatidīlinozīts. Peptīdu hormoni vispirms sintezējas neaktīvu prohormonu formā. • receptora molekulu daudzums. kas uzkrājas speciālos šūnu sekrēcijas pūslīšos. • afinitāte starp hormonu un receptoru. Šo koncentrāciju nosaka trīs faktori: • hormona molekulu daudzums. Parasti piesaistīts GTP stabilizē aktīvo konformāciju. • oligomērie jonu kanāli. un sekretēti no šūnas. . Signāla transdukcijas līmeņa svarīgs nosacījums ir hormona-receptora kompleksa efektīvā koncentrācija. • viena transmembrānu segmenta receptors – satur ekstracelulāro piesaistes vietu hormonam un iekššūnu katalītisko daļu. kas pieejams kompleksa veidošanai. Ir zināmi arī steroīdie hormoni. kas pieejams kompleksa veidošanai.116 proteīnu biosintēzi. kuru receptori atrodas plazmatiskajā membrānā. vai tiem ir piesaistīts GTP vai GDP. Vajadzības gadījumā kā atbildes reakcija uz specifiskiem stimuliem šie prohormoni tiek aktivēti ar speciāliem fermentiem (endopeptidāzēm). G-proteīniem ir dažāda konformācija atkarībā no tā. kas darbojas šūnas iekšienē. Receptoru tipi: • septiņu transmembrānu segmentu receptori – satur ekstracelulāro piesaistes vietu hormonam un iekššūnu piesaistes vietu GTP saistošiem proteīniem (G proteīniem).

tāpat kā kofeīns. Bioloģiski aktīvās vielas pātikas produktos. glikogēnolīze).7-dimetilksantīns) veido apm. • Paraksantīns (1. Rezultātā veidojas trīs metabolisma produkti.117 9. pastiprinot kuņģa skābes sekrēciju. cAMP darbojas kā sekundārais mesendžers daudzās hormonu regulētās metaboliskās sistēmās (piem. kas ietekmē organisma metabolismu. . Cilvēka organismā tas darbojas kā neselektīvs. 4 % no kopējā metabolizētā kofeīna. ietekmējot gan receptorus un jonu kanālus šūnas membrānā. ka pret kofeīna efektiem ātri veidojas tolerance. kofeīna metabolismam nepieciešamā fermentu līmeņa aknās. ir centrālās nervu sistēmas stimulants. 84 % no kopējā metabolizētā kofeīna. palielinot kālija jonu transportu muskuļu šūnās. Tas paplašina asinsvadus un palielina urīna daudzumu. kuriem katram piemīt bioķīmiska ietekme uz organismu. kurā organismā metabolizējas puse no uzņemtā kofeīna daudzuma. to ietekme uz metabolismu Pārtikas produkti satur dažādus bioloģiski aktīvus savienojumus. matē tēja. kas sastopams tādos produktos kā kafija. nodaļā. Jāatzīmē. Kofeīns un tā metabolīti Kofeīns ir ksantīna alkaloīda savienojums. gan darbojoties šūnas iekšienē uz kalcija un cAMP metabolisma ceļiem. Bez vitamīniem pārtikas produkti satur arī citas vielas. tēja. tas pastiprina un paildzina adrenalīna darbību. Kofeīns tiek metabolizēts aknās ar citohroma P450 oksidāzes fermentu kompleksa palīdzību. Laiks. Kofeīns ir centrālo nervu sistēmu stimulējoša viela. Rezultātā tas palielina neirotransmitera dopamīna aktivitāti. Tas relaksē bronhu gludo muskulatūru un tiek izmantots astmas simptomu novēršanai. • Teofilīns veido apm. Bloķējot cAMP inaktivēšanu. Paraksantīns. kas arī galvenokārt nosaka kofeīna stimulējošo efektu.. Tas pilnība tiek absorbēts kuņģī un tievajā zarnā apmēram 45 minūšu laikā. Galvenais teofilīna ietekmes mehānisms ir tā darbība kā adenozīna receptoru antagonistam. 12 % no kopējā metabolizētā kofeīna. kas paaugstina diastolisko asinsspiedienu un palielina epinefrīna (adrenalīna) līmeni asins plazmā. • Teobromīns veido apm. guarana. kura savukārt aktivē H+/K+ ATP-āzi. Aknās teobromīns tiek metabolizēts par metilksantīnu un tālāk par metilurīnskābi. bet neaktivējot tos. 9. Kofeīns izraisa iekššūnu kalcija izdalīšanos no endoplazmatiskā tīkla kalcija rezervēm. konkurējošs adenozīna receptoru inhibitors. dodot palielinātu glicerola un brīvo taukskābju līmeni asins plazmā.1. Paraksantīns atšķirībā no kofeīna darbojas kā Na+/K+ ATP-āzes aktivators. kas iedarbojas uz cilvēka metabolismu. kas jau tika apskatīti 3. aknu funkcionalitātes. Kofeīna darbība ietver vairākus mehānismus. Teobromīns ir cAMP fosfodiesterāzes inhibitors. Tomēr medicīnā izmantojamās teofilīna devas ir daudz lielākas. piesaistoties receptoriem. Smadzenēs tas darbojas kā adenozīna receptoru antagonists. ir apmēram 4–5 stundas. Kofeīns ir arī cAMP fosfodiesterāzes konkurentais inhibitors. Teobromīnu satur arī tādi produkti kā kakao un šokolāde. un tas ir atkarīgs no vairākiem faktoriem – vecuma. nekā organismā iespējams rasties kofeīna metabolisma rezultātā. bet lielāks efekts uz sirdsdarbības stimulēšanu. kas novēršo sekundārā mesendžera cAPM inaktivāciju. Tas arī stimulē kalcija jonu koncentrācijas pieaugumu muskuļos. Atšķirībā no kofeīna toebromīnam ir mazāka ietekme uz centrālo nervu sistēmu. Viena no šo bioloģiski aktīvo vielu grupām ir vitamīni. Tas pastiprina lipolīzi. Kofeīns arī palielina adrenalīna un serotonīna līmeni. cAMP koncentrācijas palielināšana parietālās kuņģa šūnās pastiprina proteīnkināzes A aktivāciju.

kas katalizē alkoholu konversiju par aldehīdiem vai ketoniem. daudzi etanola efekti veidojas no mijiedarbības ar adenozīna receptoriem. Alkoholdehidrogenāzes (ADH) ir fermentu grupa.2. Alkohols stimulē insulīna veidošanos. Viens no alkohola metabolisma ceļiem organismā norit ar alkoholdehidrogenāžu palīdzību. Tāpat kā kofeīna gadījumā. Alus un vīns bieži tiek lietots kā piedeva pie ikdienas maltītes. gan vājie (alus. ka izmaiņas gēnos. sidrs) alkoholiskie dzērieni. klases alkoholdehidrogenāze. Šis process norisinās ar NAD+ reducēšanu par NADH. pie zemākām koncentrācijām tas var stimulēt noteiktas smadzeņu daļas. lai arī alkohols ir depresants. tādējādi paātrinot glikozes metabolismu un samazinot cukura līmeni asinīs. CH3CH2OH + H2O2 → CH3CHO + 2H2O . Alkohola metabolisms No alkoholiem (jeb spirtiem) attiecībā uz pārtiku būtu jāmin etanols. ir saistītas ar atkarību no alkohola alkoholisma gadījumā. Cilvēka organismā galvenokārt tiek izmantota 1. NDMA receptoriem ir svarīga nozīme sinapses (savienojums starp diviem neironiem) stipruma izmaiņā. kas pazīstams kā citohroms P450. kuru satur gan stiprie. Salīdzinājumā ar citiem spirtiem etanols ir relatīvi mazāk toksisks. Alkohols var tikt metabolizēts ar aknu šūnu endoplazmatiskā tīklā esošu fermentu. Etanola oksidācija par acetaldehīdu notiek pēc šāda reakcijas vienādojuma: CH3CH2OH + NAD+ → CH3CHO + NADH + H+ Ir pierādījumi. Eksistē vēl divi citi etanola metabolisma ceļi. Ja gēni kodē ADH2 un ADH3. kas ļauj Na+ un Ca+ joniem plūst iekšā šūnā un K+ joniem ārā no šūnas. eksistē palielināts alkoholisma risks.118 Kofeīns Paraksantīns 84% Teobromīns 12% Teofilīns 4% 116. ja ir pieejams pietiekams ūdeņraža peroksīda daudzums. Kofeīns un tā metabolīti 9. kas kodē alkoholdehidrogenāzes. NDMA (N-metil-D-aspartāts) receptora aktivācija atver neselektīvu katjonu kanālu. kurām ir lēnāks alkohola metabolisma ātrums. dodot depresanta efektu. Tomēr. Ir četras alkoholdehidrogenāzes klases (I-IV). Nelielos daudzumos etanolu var saturēt arī specifiski saldumi un citi pārtikas produkti. CH3CH2OH + NADPH + O2 + H+→ CH3CH(OH)2 +NADP+ + H2O CH3CH(OH)2 → CH3CHO + H2O Trešais etanola metabolisma ceļš (nelielam etanola daudzumam) ietver aknās un citās šūnās esošo katalāžu darbību. vīns. attēls. Mazākā zināmā letālā deva cilvēkam ir 1400 mg/kg. kas lokalizējas aknās. kas abi arī noved pie acetaldehīda veidošanās. Alkohols pastiprina smadzeņu NDMA receptoru jutīgumu pret neirotransmiteru glutamātu. Alkohols ietekmē GABA (gamma-aminobutirāts) receptorus.

kurai piemīt antioksidanta īpašības. bet šis process saistīts ar urīnskābes. neskatoties šiem veselībai pozitīviem mērenu etanola devu efektiem. Tā. Pēdējo gadu pētījumi rāda. . augļos un ogās (ābolos. dzērvenēs. Mērenas alkohola devas labvēlīgi ietekmē HDL holesterola līmeni un samazina asinsspiedienu. lignīns). novēršot iekaisuma procesus un pazeminot asinsspiedienu. kuru molekulā ir vairāk par vienu fenola grupu.). pretmikrobu un pretvēža aktivitātes. Tas liecina. Polifenolu antioksidanti Polifenoli ir augos sastopamas ķīmiskas vielas. Daudzi polifenoli cilvēka organismā darbojas kā antioksidanti. bumbieros zemenēs u. Flavanoīdi inducē tā saucamos fāzes II fermentus. Acetaldehīds ir toksiskāks par etanolu un ir atbildīgs par daudziem paģiru simptomiem. resveratrols inhibē zīdītāju ļaundabīgo audzēju veidošanos un augšanu. zaļā tēja un daudzi graudaugi. piemēram. flavonoīdos un kondensētos tanīnos. ka arī pētījumi. fenilpropanoīdos (piem. vīnogās. Polifenolu antioksidantu galvenais avots ir pārtika. kura uztur asinsvadu veselību.119 Liela alkohola patēriņa rezultātā radies NADH daudzums var novest pie triglicerīdu akumulācijas aknās – aknu aptaukošanās. brokoļos u. lai gan flavonoīdi uzrāda augstas antioksidantu spējas laboratorijas apstākļos. līmeņa palielināšanos. ka. kā arī dārzeņos (kāpostos. c. pretiekaisuma. sīpolos. Polifenolu antioksidantu iedarbība izpaužas to spējā saistīt brīvos radikāļus un stimulēt metālu saistīšanos hellātu kompleksos.). Tie ir sastopami pākšaugos. kas pierāda. Acetaldehīddehidrogenāzes ir fermenti. Tomēr. c. Lielas alkohola devas savukārt palielina asinsspiedienu. Tie uzrāda antialerģiskas. Otrs labvēlīgs nelielu alkohola devu efekts ir asins recēšanas samazināšanās. kas konvertē acetaldehīdu par etiķskābi: CH3CHO + NAD+ + CoA → acetyl-CoA + NADH + H+ Acetāts tālāk tiek konvertēts taukskābēs vai arī par CO2 un ūdeni. jāņem vērā izteikti negatīvais efekts uz aknu darbību. 9. Flavonoīdi arī paaugstina slāpekļa oksīda sintāzes aktivēšanu.3.. Acetaldehīds tiek izvadīts no organisma cita fermenta – acetaldehīddehidrogenāzes iedarbībā. Ilgstoša liela daudzuma alkohola un tauku uzņemšana līdz ar zemu proteīnu un ogļhidrātu patēriņu var radīt aknu cirozi. ka asins antioksidatīvās kapacitātes palielināšanos pēc flavanoīdu lietošanas uzturā neizraisa flavonoīdi tiešā veidā. kas palīdz likvidēt mutagēnus un kancerogēnus. ka etanola metabolisma starpprodukts – acetaldehīds – palielina ļaundabīgo audzēju veidošanās risku. Polifenolus iedala hidrolizējamos tanīnos (glikozes un citu cukuru gallskābes esteri). cilvēka organismā tie tiek vāji absorbēti un ātri metabolizēti. šokolāde. smadzeņu neironu darbību. Polifenolu antioksidantus satur arī sarkanvīns. tādējādi samazinot sirds asinsvadu slimību risku.

Smadzenes. pirms tie nonāk asinsritē.10-epoksīds.8-epoksīdu. Benzopirēns Benzopirēn-7. . veidojot benzopirēn-7. attēls. paātrina sirds ritmu. Šie savienojumi cilvēka organismā tiek konvertēti par epoksīdiem. kas metabolizē nelielus benzopirēna daudzumus. Fenolu savienojumi kūpinātos pārtikas produktos darbojas kā antioksidanti un antimikrobiālas vielas. izsaucot to izsīkšanu un sāpju sajūtas bloķēšanu.8dihidrodiolu. kas ir stiprs kancerogēns un kovalenti saistās pie DNS. Bez tam zarnās ir paaugstināta citohroma P450 aktivitāte.epoksīds 118. Citohroms P4501A1 vispirms oksidē benzopirēnu par virkni savienojumu. kuri ir atbildīgi par piparu dedzinošo garšu. Kūpināti un uz grila cepti pārtikas produkti var saturēt policikliskos aromātiskos ogļūdeņražus. kas zināmi kā kancerogēnas vielas (piem. Kancerogēnie savienojumi kūpinātos un grilētos produktos Daudzi no dūmu komponentiem darbojas kā konservanti. No šī savienojuma citohroma P4501A1 iedarbībā veidojas benzopirēn-7. pastiprina svīšanu un izdala endorfīnu. etiķskābi un citas organiskās skābes. Kūpināti produkti var saturēt arī formaldehīdu.8-epoksīdu tālāk metabolizē epoksidhidrolāze. Šis efekts ir īslaicīgs. kuri izraisa DNS bojājumus.4. Tomēr neliela policiklisko aromātisko ogļūdeņraža koncentrācija pārtikas produktos obligāti nepadara tos kancerogēnus. jo gremošanas traktam ir pašaizsardzības sistēma. Gremošanas trakta ārējais slānis nepārtraukti tiek atjaunots.120 Gallskābe Epigallokatehīna gallāts Resveratrols 117. Dedzinošo sajūtu rada šo vielu izraisīta TRPV jonu kanālu aktivācija sensoro nervu šūnās. Benzopirēns un tā metabolisma produkts 9.5.8-dihidrodiol-9. Bioloģiski aktīvās vielas melnajos un čili piparos Melnie pipari satur alkaloīdus piperīnu un havicīnu (piperīna izomērs). Daži no dūmos esošiem ķīmiskajiem savienojumiem ir toksiski arī cilvēkiem.. Benzopirēna-7. reaģējot uz kapsaicīna izraisīto karstuma sajūtu.8-dihidrodiol-9. benzopirēns). Dažu polifenolu antioksidantu ķīmiskā struktūra 9. attēls.10. Kapsaicīns izraisa neirotransmiteru izdalīšanos nervu šūnās. kas ietver arī benzopirēn-7. Čili piparos līdzīgu efektu dod kapsaicīns un tā atvasinājumi – kapsaicionīdi.

kas ir svarīgi metabolītu transportā. Čili pipari var arī saasināt iekaisuma procesus. . pievienojot čili piparus cilvēka diētai. Piperīns Kapsaicīns 119.121 Piperīns arī inhibē cilvēka CYP3A4 un P-glikoproteīnu – fermentus. samazinot galveno sirds-asinsvadu slimību risku. ka. kas līdzās kapsaicīna pozitīvajai ietekmei uz organismu norāda uz zināmiem riskiem veselībai pārmērīgas čili piparu lietošanas gadījumā. Čili piparu klātiene uzturā samazina insulīna daudzumu. attēls. kas nepieciešams cukura līmeņa samazināšanai asinīs. LDL holesterols ir ilgāku laiku tolerants pret oksidāciju. Ir arī pētījumi. Ir norādes uz kuņģa vēža riska palielināšanos saistībā ar lielu čili piparu patēriņu. Melno un čili piparu alkaloīdi Kapsaicīns uzrāda arī antioksidanta īpašības. Pētījumi arī rāda. Laboratorijas pētījumos kapsaicīns izraisa vēža šūnu apoptozi žurkām.

et al. Structure and Mechanism of Na. • Ellison. D. Biochemistry in Shematic Perspective. 1981. Principles of Biochemistry. Biochemistry. 2000. Rev. 19 (2 Suppl). 65.. 1305–12. A. • Heaney. 2005. Nutr. Krievu val. R. Papildliteratūra • Carafoli. 2006. Czechoslovak Medical Press. 585–621. Hakansson. Dairy Products and Osteoporosis. D. K. • Musil. Prague: Avicenum. 1974. Novakova. New York: W. 29 (12). . 2001. Physiological Reviews 1991. J. L. Cell Biol. J. 1986. 129–153. 1993. O. K. 71. G. D. Karlish. Transcription Factors: an Overview. J. 1981. R. 4th ed. 1993. L. J.. Annu. S. • Jorgensen. Krievu val. • Stryer. • Schroepfer.. P. Rev. 50. 83S–99S. Int.K-ATPase: Functional Sites and Their Interactions. Annu. Physiol. Coll. • Latchman. Kunz. Sterol Biosynthesis. S. Freeman and Company. 1995. E. Does Moderate Alcohol Consumption Prolong Life? New York: American Council on Science and Health. Biochemistry. Calcium Pump of the Plasma Membrane. • Metzler. O. 1997.. 2000.122 Literatūra Pamatliteratūra • Lehninger. Biochem. Harcourt Publishers. H. 817–849. Biochem. Calcium. Am. C. P. 1980.. 2003.

123 .

LV-1010 Tālrunis: 7034535 . Rīga.LU Akadēmiskais apgāds Baznīcas iela 5.