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GRASAS Y ACEITES, 58 (3), JULiO-SEPTIEMBRE, 264-269, 2007, ISSN: 0017-3495

Propiedades emulsificantes y espumantes de las protei'nas de harina de cacahuate (Arachis hypogaea Lineau)
Por, J. C. Ferreyra\ E. M. Kuskoski\ M.T. Bordignon Luiz\ D. Barrera Arellano^ y R. Fett^ ^ Departamento de Ciencia e Tecnoiogia de Aiimentos, Universidade Federai de Santa Catarina, Rod. Admar Gonzaga 1346, Itacorubi, Fiorianopoiis, CEP:88034-001. rfett@cca.ufsc.br ^ Laboratorio de Oieos e Gorduras, Facuidade de Engeniiaria de Aiimentos, Unicamp Caixa Postai 6091. Campinas, SP 13.081-970.
RESUMEN Propiedades emulsificantes y espumantes de ias protei'nas de harJna de cacahuate {Arachis hypogaea Lineau) Se estudiaron las propiedades funcionaies de ias proteinas presentes en ia harina de cacahuate {Arachis hypcgaea Lineau). Fue evaiuada ia influencia que tienen ei piH y ia soiubiiidad proteica sobre ias propiedades emuisificantes y espumantes de ias proteinas de harina de cacahuate. Ei punto isoeiectrico (pi) de estas proteinas se encuentra a pH 4,0; mientras que ia region isoeiectrica esta entre Ios valores de pH de 3,0 y 5,0. Las propiedades de superficie evaiuadas disminuyeron en ia region isoel6ctrica, siendo que ia actividad emuisificante y ia estabiiidad emulsificante en ios tiempos de 30 y 120 minutos disminuyeron fuertemente en ei pi; las estabiiidades emuisificantes en relacion a ia temperatura (80 -C) diminuyeron en toda ia region isoeiectrica extendi^ndose hasta el pH 6,0. La actividad espumante mostro sus mejores vaiores a pH 2,0. Las correiaciones entre ia soiubiiidad proteica y las propiedades de superficie fueron mas importantes para ias propiedades emulsificantes que para las espumantes. PALABRAS-CtAVE: Actividad emulsificante - Actividad espumante - Cacahuate - Estabilidad emulsificante - Estabiiidad espumante - Propiedades funcionales - Solubilidad proteica. SUMMARY Emulsifying and foaming properties of peanut {Arachis hypogaea Lineau) flour. The functionai properties of proteins present in peanut (Arachis hypogaea Lineau) fiour were studied. The infiuence of the pH and protein soiubility on emulsifying and foaming properties of peanut fiour was evaiuated. The isoeiectric point (ip) of these proteins was found at the pH of 4,0; and the isoeiectric region between piH 3,0 and 5,0. The evaluated surface properties decreased in the isolectric region. The emulsifying activity and time stability (30 and 120 minutes) significantly decreased at the pi; the emulsifying stabiiity at the temperature of 80°C decreased in aii the isoeiectric region untii the pH of 6.0. The foaming activity had the best values at the piH of 2,0. The correiation between protein soiubiiity and surface properties were more significant for emuisifying properties than for foaming properties. KEY-WORDS: Emulsifying activity - Emulsifying stability - Foam activity - Foam stability - Functionai properties Peanut - Protein solubility.

1. INTRODUCCION El cacaiiuate se clasifica dentro de ia familia de las Leguminosas, subfamiiia Papilionacea, genero Arachis. De las 12 especies conocidas, ia mas importante es la Arachis hypogaea Lineau, ei cacahuate comun. Esta especie se caracteriza por ia produccion subterranea de semillas con aito contenido de aceite y proteinas. Ei contenido en aceite es de aproximadamente 44% a 56%. La torta de extraccion del aceite es utilizada para la fabricacion de harina de cacahuate, con apiicaclon en productos alimenticios y en la formuiacion de productos para aiimentacion animai (Prosea, 1997). Con respecto a ia composicion quimica, la torta sin cutfcuia, presenta un promedio de 46,6% de proteinas y 5,5% de fibras. La torta de cacahuate es uno de ios mejores supiementos para aiimentacion animal por contener proteinas de alto vaior bioiogico (Gross y Guzman, 1995) La industria de oieaginosas en el mundo, y particuiarmente en Brasil, genera enormes cantidades de materiaies proteicos (tortas y harinas) de gran vaior nutricionai, pero estos materiaies son destinados casi en su totalidad para la aiimentacion animai, generando un retorno economico y sociai muy reducido. Una aiternativa para la revalorizacion de estos recursos es ia apiicacion de tecnologias modernas que ahaden valor mediante la transformacion en productos con caracteristicas y propiedades que permitan su uso en aiimentacion humana y/o en las industrias farmaceutica y cosmetica (Campos Lasca, 2001). Varios estudios han sido conducidos con diferentes tipos de proteinas, en la busqueda de mejorar y ampliar su uso como ingredientes funcionaies. Estudios enfocados a la mejoria de las propiedades funcionaies de proteinas aiimenticias requieren mayor destaque por parte de Ios investigadores, dado que, tales proteinas poseen una ampiia apiicacion tecnoiogica en la industria de alimentos; agregando a Ios productos caracteristicas reoiogicas interesantes. Las propiedades funcionales de las proteinas son infiuenciadas por diversos factores, entre eiios, ias condiciones dei medio circundante, la presencia de iones y de otros compuestos (McCiementes, 1999).

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(1972) adaptado como sigue: ias emulsiones fueron calentadas a 80 ""C por 30 minutos. enfriadas durante 15 minutos en agua corriente y centrifugadas a 2 000 rpm por 10 minutos.0). Ios resuitados fueron expresados con las siglas EEM30M y EEM120M. Determinacion de la solubilidad proteica (S) La solubiiidad proteica (S).7..1. 1995).0 y 9. ei presente trabajo busco caracterizar ias propiedades funcionales de superficie de ias proteinas de harina desengrasada de cacahuate a diferentes vaiores de piH y sus reiaciones con ia soiubilidad proteica. Ven Der Van et. USA). Duarte et ai.0 N y HCi 1. 2001.. La estabiiidad de la emuision fue caicuiada a traves de ia ecuacion [3]: EECAL = Volumen finai de la emulsion X 100 [3] Voiumen iniciai de ia emuision 2... Considerandose la importancia dei desarrolio de nuevos productos para atender a ia demanda del mercado de ingredientes. 1998.. 2003). 58 (3).0 (utilizandose soiuciones de HCI 1. centrifugadas a 2500 rpm durante 30 minutos.0 N y NaOH 1.. utilizandose el factor de conversion 2. fueron agitadas GRASAS Y ACEITES. modelo 7300. Suspensiones conteniendo 1% (p/v) de proteina fueron ajustadas a vaiores de pH entre 2.0 N. 1976). utilizando el factor 5.4.. Estas soluciones proteicas fueron agitadas durante 10 segundos. 1992). 2.PROPiEDADES EMULSIFICANTES Y ESPUMANTES DE LAS PROTEfNAS DE HARINA DE CACAHUATE. 1997. Actividad Espumante (AES) La actividad espumante (AES) fue determinada segun el metodo descrito por Puski (1975). Las emuisiones fueron centrifugadas a 2000 rpm por 10 minutos.0 N)..6. Estabiiidad de la Emuision en reiaci6n a la temperatura (EECAL) La estabilidad de ia emuision fue determinada de acuerdo con ei metodo de Yasumatsu et ai. expresada en porcentaje. respectivamente. especifico para proteinas de cacahuate (Rhee et al. adicionadas de 100 mL de aceite de soja comerciai y emulsificadas durante 120 segundos. 264-269. Composicion proteica y de aminoacidos de la harina de cacahuate Los analisis realizados en ia harina de cacahuate fueron: contenido de protei'na bruta por ei metodo Kjeidahl (AOAC.0 N). a traves de cromatografia de intercambio ionico en analizador automatico de aminoacidos de ia marca Beci<man.. mediante la utiiizacion de soiuciones de NaOH 1.0 N y HCi 1.0 y 9. siendo comerciaimente disponibles y con grado de pureza anaiitico. 2... con aplicacion en la formuiacion de alimentos. de 5. La actividad emulsificante fue caicuiada a traves de ia ecuacion [2]: AEM Volumen final de ia emulsion X 100 Voiumen iniciai de la emuisi6n [2] 2. ISSN! 0017-3495 265 . y posteriormente. JULIO-SEPTIEMBRE.46 (Rhee et al. Todos Ios demas reactivos utiiizados no sufrieron ninguna etapa de purificacion previa.0 a 9. al. 1995).. utiiizando un integrador iHewiett-Packard(AOAC. 1997. La estabilidad de ia emulsion fue caicuiada de ia siguiente forma: EEM = Voiumen de ia emulsion despues de 30 y 120 minutos Volumen de ia emulsion iniciai X 100 [3] 2.0 (con NaOH 1. 1973. 1973. Solorzano Lemos et al.. globuiina bovina (Orneilas et al. fue determinada de acuerdo con Saeed y Cheryan (1988) de ia siguiente forma: soluciones acuosas conteniendo 4% (p/v) de proteina fueron ajustadas a diferentes vaiores de pH (variando de 2.. 2007. 1976) y composicion en aminoacidos realizada via hidroiisis de proteinas. Anton y Gandemer. Orneilas etai. utilizandose un mixer manuai de la marca Frattina (Eietro Power) a 15.2. El contenido proteico dei sobrenadante fue determinado a traves del metodo de Kjeidahi (AOAC. por ia ecuacion [1] Proteina del sobrenadante (g) X 100 [1] Proteina totai (g) 2. Las soiuciones proteicas fueron mantenidas en agitacion durante 30 minutos y posteriormente. 1995). (1972) adaptado: muestras de iHC (7 g) fueron diiuidas en 100 mL de agua destiiada y Ios vatores de piH fueron ajustados entre 2. Actividad Emulsificante (AEM) La actividad emuisificante (AEM) fue determinada segun ei metodo de Yasumatsu et ai. MATERIAL YMETODOS 2. Luego. tambien se esta trabajando en ia evaluacion de las diferentes propiedades funcionaies de ias proteinas a traves de variables composiclonaies y su potenciai de aplicacion en la industria de aiimentos (Silva et ai. Varios trabajos estan siendo desarrollados en busca de mejorar ias propiedades funcionaies de proteinas tales como: proteinas del suero lacteo {Turgeoni et ai.000 rpm.46.3. El perfii de solubiiidad (S) de ias proteinas fue determinado en funcion dei pH. Cloruro de acido paimitico (AKSO. Materia prima iHarina desengrasada de cacahuate (HC). la cuantificaci6n de ios aminoacidos fue determinada por la relacion de areas entre una mezcla padron de aminoacidos y ia muestra. Mcwatters et ai. 1997. gentilmente donada por Nutrin Corporation (Nutritionai ingredients. iVlcWatters et al.5. 2001). Estabiiidad de ia Emuision en relacion con el tiempo (EE30M y EE120M) La estabiiidad de las emulsiones fue evaiuada despues de 30 y 120 minutos de reposo.

Cys Metionina . A pH 9.335 (±0. FERREYRA. Figura 1 Curva de solubiiidad proteica (%S) de la harina de cacahuate.2. 2007. D.887 3. Diferentes autores obtuvieron resuitados similares con proteinas de cacahuate. se encuentra a pH 4.843 (± 0.008) 1. 1977. 3. alto contenido de aminoacidos acidos (acido aspartico y giutamico) observado en ia composicion de aminoacidos de la HC. Segun Rhee et al.34% dei totai. IVlcWatters.765 [5] 7.0.506 13. Resuitados semejantes fueron observados por Hutton y Campbell. M.007) 0.554 5. ia composicion de aminoacidos se muestra en ia Tabia 1.Val HJstidina .004) 11. siendo de 70.46 {Rhee et al. 266 GRASAS V ACEITES. con nivei de significancia 5% (p < 0. ios cuaies coinciden con la region donde se encuentra ei punto isoeiectrico de ias proteinas. sumando 36% de Ios aminoacidos totales.877 2. M.Gty Isoieucina . mencionan como iimitantes a ios aminoacidos metionina y cisteina. Analisis Estadistico Ei experimento fue conducido de manera compietamente aieatoria.004) 1.004) 6. McWatters et al.Lys Cisteina .005) 2. 3. Neucere (1972). siguiendo ei mismo procedimiento utiiizado para determinar ia actividad espumante.0 y 5. con mediciones despues de 30 y 120 minutos de reposo a temperatura ambiente (25 °C).291 Factor de conversi6n del nitrogeno de las proteinas = 5. Aminoscidos Arginina . McWatters y Cherry.007) 1. JUUO-SEPTIEMBHE. (Figura 1).005) 1. treonina. que ei pi de las proteinas de ia HC se encuentra a pH 4. Los vaiores fueron determinados utilizando la ecuacion [6].008) 1.004) 1.009) 2. utiiizando el programa «STATiSTiCA 6.0.005) 2.391 (± 0.326 (±0. Como se puede observar.005) 0.490 (± 0.564 (± 0.233 (± 0.T BORDiGNON LUIZ. KUSKOSKi. E.663 (± 0. 36.1.59%) y acido giutamico (22. Solubilidad de las proteinas de la harina de cacahuate (HC) Se determino en pruebas preiiminares. 1976). (Ayres et ai.Ser mg/IOOg deHDC mg/100g de proteina' 14.607 (+ 0.680 22. 264-269.007) 3.008) 3.008) 0. observando una region isoeiectrica entre ios vaiores de pH de 3.J.121 5.579 2.541 (± 0.Leu Acido giutamico . infiuye en el bajo valor dei pi de ia proteina. y apiicacion de Analisis de Regresion Muitiple.257 0.085 1. Los aminoacidos con caracteristicas hidrofobicas representan 21. 1979).05). 1974.47% de esta fraccion esta constituida por aminoacidos acidos siendo Ios acidos aspartico (13. segun iHaque y Kito (1983): EES = Voiumen de ia espuma despues de 30 y 120 minutos X Volumen iniciai de ia espuma X 100 [5] 2.50% de soiubilidad. Estabilidad de la Espuma en relacion al tiempo (EES30M y EES120M) Fueron utiiizados ios metodos propuestos por Puski (1975).0'> (1998).455 (± 0. lisina.50% a pH 2.lie Leucina . Conkerton y Ory (1976).083 4. Composicion en aminoacidos y composicion proteica de la harina de cacahuate La fraccion proteica de ia harina de cacahuate (HC) fue de 48. las proteinas presentaron un 63.9.Pro Vai ina . El TabIa 1 Composici6n en aminoacidos de la harina de cacahuate (HC).049 (± 0.Arg Acido aspartico -Asp Giinina . La mayor soiubilidad fue observada a pH acido.25.0..591 7.007) 2. con cinco repeticiones. 58 (3). (1973).009 7.8.0.937 (±0. La harina de cacahuate presento vaiores menores de solubiiidad entre ios vaiores de pH 3. isoieucina y metionina. FETT con un mixer manuai de la marca Frattina (Eietro Power) a 10000 rpm durante 60 segundos a temperatura de 25 °C.0. Ios que se encuentran en mayores proporciones.675 5. BARRERA ARELLANO Y R.88%).Giu Lisina .709 (± 0. el vaior de pH Optimo para ia precipitacion de proteinas de cacahuate.212 (± 0. 1973).556 (± 0. con aplicacion de anaiisis de varianza y Prueba de Tukey.442 3. RESULTADOSYDISCUSION 3.3 g/IOOg. C. 1977.1 + volumen de la espuma X 100 Voiumen iniciai .1 2.His Serina .0 ± 0..Met Fenilalanina -Phe Tirosina -Tyr Treonina -Thr Triptofano-Trp Protina . ISSN: 0017-3495 .006 (± 0. La actividad espumante fue determinada segun la ecuacion [5] propuesta por Haquey Kito (1983): Voiumen totai despues de la agitacion Voiumen iniciai . destacan como aminoacidos limitantes dei cacahuate a ia cisteina.0 y 5.021 4.

0 sin diferencias significativas entre si (Figura 2). Ei comportamiento de ia estabilidad de la emulsion en relacion con el tiempo y con el aumento de ia temperatura presento resuitados diferentes. lo que puede ser atribuido a un incremento en la carga electrica que aumenta la solubilidad proteica. QRASAS Y ACEITES. siendo practicamente iguaies a pH 9. La baja solubilidad de algunas proteinas en esta region puede disminuir la capacidad emulsificante.0.3. lo que no es deseable en una emulsion. Otras. que es menor en ei pi. esto puede ser observado en ia Figura 2 donde las curvas de actividad emuisificante y estabilidad de las emulsiones en reiacion a ia temperatura son muy simiiares. a EEM30M y a EEi\.AEM (actividad emuisificante). De acuerdo con otros autores (Hutton y Campbell. Figura 3 Curvas de las propiedades espumantes de las protefnas de ia harina de cacahuate. para muestras de proteinas de cacahuate. 1981. ia estabiiidad de ia emuision en reiacion a ia temperatura (80 °C) fue mas baja en toda ia region isoeiectrica. Cuando ia estabiiidad de la espuma £\l 100 0 80 "/ R \ \ 60 40 20 n ^—*- V • ~O. extendiendose hasta ei pH 6. Fueron encontradas correiaciones positivas (estadisticamente significativas) entre ias propiedades emuisificantes y ia soiubiiidad proteica.4.PROPIEDADES EMULSIFiCANTESY ESPUMANTES DE LAS PROTEINAS DE HARINA DE CACAHUATE.0). habiendo tambien correiaciones positivas de ias propiedades emuisificantes entre si. aigunas veces ios datos experimentaies generan confiictos cuando se trata de correiacionar ias propiedades emuisificantes con ia soiubiiidad proteica. Debido a ia composicion y estructura de ias diversas proteinas. proteinas de suero de ieche. ya que aigunas proteinas presentan optimas propiedades en su punto isoeiectrico..EEM30M 2 pH 3 4 5 6 7 pH e 9 -O. caseina. Las proteinas de ia HC muestran una aita estabiiidad de ia emuision (EEM) en reiacion a ia variacion de temperatura. Propiedades emulsificantes Las propiedades emulsificantes de las proteinas de la HC son fuertemente afectadas por ei pH (Figura 2).EES120M Figura 2 Curvas de las propiedades emulsificantes de la harina de cacahuate. 1977. 1976).. se presentaron ios vaiores mas bajos en ei pi (4. pues aigunos autores (Aoki et ai.0). AES (actividad espumante) EES30M y EES120M (estabilidad de ia espuma en reiacion al tiempo de 30 y 120 minutos respectivamente). o sea. contribuye para la disminucion de la tension interfaciai entre ios compuestos hidrofobicos e hidrofilicos. 3. 2001.0). 3.EECAL "O. indicando una correlacion entre ei tiempo transcurrido y ia estabiiidad de ia emuision.AEM . indicando que ia actividad emuisificante de estas proteinas es afetada por ia accion del calor (80 °C. Resuitados similares fueron reportados por McWatters y Holmes (1979).EES30M -O.) Las curvas de EEM30M y EEM120M son paraieias. 58 (3). Aminigo y Ogundipe. Estas propiedades emulsificantes mejoran en la medida que se alejan de la region isoeiectrica. en cambio. 1976.1120M (estabiiidad de la emuision con reiaci6n ai tiempo de 30 y 120 minutos respectivamente). Singh. La correiacion de ias propiedades emuisificantes con ia soiubiiidad proteica se explicaria porque al pi ias propiedades emuisificantes son minimas (Kinseiia. Con respecto a ia estabiiidad de ia emulsion (EEM) en relacion ai tiempo (30 y 120 minutos). pues estas propiedades disminuyem con ia reduccion de ia soiubiiidad proteica. quienes tambien observaron Ios menores valores de las propiedades emulsificantes en la region isoeiectrica. las propiedades emulsificantes estan relacionadas con la solubilidad de las proteinas en agua. suero de aibumina bovina y proteinas mioflbriiares (Orneiias. Propiedades Espumantes La actividad espumante de ia harina de cacahuate (Figura 3). como es ei caso de ia gelatina y de ia ciara de huevo. EECAL (estabiiidad de la emulsibn a 80 °C). 264-269. 2007. mostrando vaiores diferentes a pH 6. que a su vez. {n = 5). siendo maxima (550%) a pH acido (2. ISSN! 0017-3495 267 . existiendo una mayor disposicion de las molecuias para actuar en la interfase.O . presentando en este pH ei vaior mas alto para ia estabiiidad de la emuision. tiene ios mejores resuitados en vaiores de pH extremos.AES •a. Ios menores porcentajes actividad fueron observados en la region isoeiectrica. en el pi (pH 4.et al. Kinsella. como las proteinas de soja.0.. existen controversias frente a esta correiacion. 2001). De todas formas. operan mejor como emuisificantes en valores de pH distantes dei pi.. 2003) afirman que ia misma no deberia existir. pues estas adoptan una estructura compacta que impide el desdoblamiento y absorcion en la interfase. JULIO-SEPTIEMBHE. 2003).

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