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PROTEÍNAS

O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem prioridade", "o mais importante". Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas (união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida).

CONCEITO São compostos orgânicos, ou seja, polímeros de aminoácidos de alto peso molecular. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Aminoácidos: São monômeros dos peptídeos e das proteínas. Os aminoácidos primários são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, serina, treonina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina, histidina, metionina, cisteína, cistina.

Aminoácidos essenciais: valina, leucina, isoleucina fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina, histidina e metionina. Observações A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000.

encontradas nos animais e vegetais e solúveis em água. hemocianina e citocromos caseína (leite) Glicoproteínas carboidrato mucina (muco) encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas lipídio ácido nucléico . chamado grupo prostético. encontradas nos animais e vegetais e solúveis em água salgada. elastina e queratina) Possuem peso molecular muito elevado. Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. *Proteínas Conjugadas São também denominadas heteroproteínas e são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico. tem-se: Proteínas conjugadas Cromoproteínas Fosfoproteínas Grupo prostético pigmento ácido fosfórico Exemplo hemoglobina. exclusivamente por aminoácidos. Dependendo do grupo prostético. exclusivas dos animais e insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. -Escleroproteínas ou proteínas fibrosas (colágeno. -Globulinas (anticorpos e fibrinogênio) Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. Ex: -Albuminas (albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo) São as de menor peso molecular.CLASSIFICAÇÃO Quanto a Composição: *Proteínas simples São também denominadas de homoproteínas e são constituídas.

Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. A maioria das proteínas apresentam estrutura globular como as enzimas. anticorpos. etc. hemoglobina. Ex: Proteoses e as peptonas Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: *Proteínas Monoméricas . Ex: Colágeno. e são solúveis em água formando micelas. *Proteínas globulares: Apresentam as moléculas enroladas como novelos. as queratinas. São insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. *Proteínas Oligoméricas . semelhantes a longos fios.Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.*Proteínas Derivadas Formam-se a partir de outras proteínas por desnaturação ou hidrólise. miosina. . fibrina. São as proteínas de estrutura e função mais complexas. Quanto à Forma: *Proteinas fibrosas: São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas.

Estrutura secundária: É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. por ação de substâncias químicas ou do calor.longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas". a sua funcionalidade. Estrutura quaternária: Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Desnaturação: As proteínas podem desnaturar. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Esta estrutura confere a atividade biológica das proteínas. É o nível estrutural mais simples e mais importante. · Folha-beta: Ou folha pregueada. Tipos principais de arranjo secundário: · alfa-hélice: é a forma mais comum de estrutura secundária regular. Estrutura terciária: Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada. As proteínas perdem a sua conformação e. . A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível. representada por dobras na cadeia (α .ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS Estrutura primária: É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.hélice). Ex: hemoglobina. pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". sendo mantido por pontes de hidrogênio e dissulfeto. Isto acontece quando. as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária. ou ainda estrutura-beta. consequentemente. A estrutura primária.

Fórmulas estruturais de amino ácidos alanina valina glutamina ácido amino butírico serina metionina asparagina arginina norvalina ácido aspártico fenilalanina tirosina cisteína ácido glutâmico glicina triptofano histidina leucina serina homocisteína lisina .

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Ex: Colágeno. albumina. capazes de catalisar uma reação química. Ex: Hemoglobina . queratina. podem. globulina anti-hemofílica. Ex: Lipases Hormonal .capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. miosina. Transporte – são responsáveis por transportar especificadamente moléculas ou íons de um órgão para outro. Ex: Ovoalbumina (Proteína do ovo).proteínas altamente especializadas. nutritiva. etc. Ex: Insulina Defesa .participam da estrutura e movimento dos tecidos.FUNÇÕES As proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural. actina. Estrutural e contrátil .como fonte de aminoácidos. coagulação sangüínea e transporte. Enzimática . caseína Coagulação sangüínea – responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. de defesa. ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. enzimática. Ex: Gamaglobulinas Nutritiva . hormonal. Ex: Fibrinogênio.

Reduzida na doença hepática. artrite reumatóide. Diabetes. doenças hepáticas. enfermidades inflamatórias. lupus e enfarto. Hipoalbuminemia. Síntese. IgM. artrite reumatóide. Reduzida na enfermidade de Hodgkin (congênita ou adquirida). Transporte e armazenamento de substâncias. IgE. Níveis alterados: Hiperalbuminemia.albumina: Transporte de tirosina Corresponde a 60% das proteínas totais no sangue. hemoconcentração.Desidratação aguda. deficiência da antitripsina alfa 1.PROTEÍNAS SÉRICAS ALBUMINA Pré. Globulina alfa 2: Haptoglobulina/ α2-macroglobulina/ cerruloplasmina/ proteína C reativa Aumentada na síndrome nefrótica. glomerulonefrite. diabetes ou lupus.síndrome nefrótica.Fígado. GLOBULINA Globulina alfa 1: α1-antitripsina / α1-glicoproteína (mucoproteína) Aumentada em infecções. Função: Manutenção da pressão osmótica do plasma.Desnutrição. Reduzida na hepatite aguda. Globulina beta: Transferrina/ CD3/ LDL Aumentada nas hiperlipidemias. . Globulina gama: Imunoglobulinas (IgA. IgG) Aumentada na hepatite viral. *Hipoalbuminemia provocada por hiperalbuminúria.microalbuminemia (excreção de albumina na urina). infecções crônicas e em algumas leucemias e linfomas.

6-1.5-1.2 0.4 0. Hipergamaglobulinemias.volume de distribuição.Desidratação.VALORES DE REFERÊNCIA Valores normais: 6 a 8 g/dl Fração Albumina Globulina alfa 1 Globulina alfa 2 Globulina beta Globulina gama Concentração 3. doenças hepáticas.6 % do total 50-65 02-06 06-13 08-15 10-20 Detecção: Eletroforese CORRELAÇÃO CLÍNICA Hiperproteinemia.1-0.2 0. imunodeficiências- .6-1.síntese. síntese. Desnutrição.0 0.Síndrome nefrótica (rins)- excreção.5-5. Hipoproteinemia.