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Compactação do DNA do esperma permite nova leitura de histonas

Material genético é empacotado em uma camada de cromatina, o que aumenta a hidrodinâmica do espermatozóide
Imagem: Divulgação / EMBL

Modelo estrutural por raios-X de cristalografia como as duas marcas (ciano) encaixam perfeitamente no BRDT (roxo). NO fundo, hipercompactação BRDT devido cromatina difusa (azul) para compactar e agregar

Na busca de velocidade, nadadores olímpicos barbeiam-se ou espremem-se em roupas de alta tecnologia. No corpo, as células de esperma apenas nadam e, como a velocidade é fundamental para a fertilidade, desenvolveram as suas próprias maneiras de tornar-se excepcionais nadadores. Os cientistas no Laboratório Europeu de Biologia Molecular (EMBL), em Heidelberg e Grenoble, o Instituto de Biologia Estrutural (IBS) e do Instituto Albert Bonniot, ambos em Grenoble, tem estudado os segredos do esperma rápido. O trabalho, publicado hoje na Nature, mostra como uma proteína encontrada apenas no desenvolvimento das células do esperma, BRDT, dirige o apertado reempacotamento de DNA do esperma. Por serem moléculas tão longas e pesadas, o nosso DNA é empacotado, por conveniência, em uma complexa estrutura chamada cromatina: longos filamentos de DNA, enroladas em torno de proteínas chamadas histonas. No esperma, no entanto, este pacote tornou-se ainda mais compacto, reduzindo o tamanho da cabeça de espermatozóides e tornando-o mais hidrodinâmico. A natureza da cromatina por ser compacta - está intrinsecamente regulada. As histonas são marcadas com etiquetas químicas diferentes, muitas vezes, por várias histonas, que funcionam como um código para alterações diretas na estrutura da cromatina. Vincular proteínas diferentes para as marcas, a combinação do que decifra o código.

" Se proteína está ausente. usa apenas um domínio da proteína para o fazer. também. acrescenta Carlo Petosa do IBS. Portanto.e. Os pesquisadores acreditam que o trabalho vai lançar luz sobre possíveis problemas no desenvolvimento do esperma e agora estão olhando para o papel que esta proteína desempenha na infertilidade masculina humana. achando que ele se une mais fortemente a histona com dois de uma determinada marca (neste caso. Os Camundongos machos que possuem deficiência de BRDT são inférteis" . vinculando ambas as marcas de uma vez. os cientistas pensavam que estas proteínas ligam-se com um ou mais módulos " domínios" . explica Christoph Müller de EMBL. os grupos acetil) . e a cabeça do esperma seria menos aerodinâmica. a compactação extra não acontece. " Nós olhamos a estrutura e viu que o domínio de forma um bolso.Até agora. " Uma idéia é que as histona tags adquire compactação sequencial apenas quando estiver totalmente marcadas. pouco antes do DNA.o sinal de término para hipercompactação para começar" . Os investigadores estudaram a histona de ligação de uma proteína chamada BRDT. começa a hiper-compactação. " Ficamos muito surpresos" . ao contrário das expectativas. é a maneira especial que liga a histona tags e a BRDT que são importantes para a sua capacidade única de compactação? " Não temos certeza. A proteína liga ao passado duas marcas nesta seqüência. diz Christoph Müller." " No esperma. No entanto. " Reexaminado as estruturas de outras proteínas da cromatina associados e vimos que essa marca mecanismo de ligação é suscetível de ser utilizado por eles. explica Saadi Khochbin do Instituto Albert Bonniot. cada um com domínio de ancoragem para apenas uma tag. que favorece nosso entendimento de como o código de histonas é lido". . fazendo BRDT vinculativo o último passo no processo . essas marcas são adicionadas ao longo da cromatina em uma grande onda" . este novo estudo relata a descoberta de um nível extra de sofisticação. mas podemos especular" .