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PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
• Son las biomoléculas de mayor complejidad en cuanto a variedad y función biológica.

• Funciones: Catalizadores, Estructural, Motilidad, Transporte, Defensa, Señalización

• Idioma en el que se expresa la información genética de TODOS los organismos.

• ¿Cuál es el alfabeto?

AMINOÁCIDOS
• Carbono central con un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral (“R”) como sustituyentes. • En los organismos está presente el isómero tipo L.

COO
• Diversas clasificaciones:

NH3+ R

H

1) Estructura química de grupo R (polares cargados/neutros, apolares, aromáticos) 2) Origen: esenciales / no esenciales 3) Función: proteinogénicos / no proteinogénicos

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Valina. Arginina . Aspartato.AMINOÁCIDOS ESENCIALES/NO ESENCIALES • Definido por el método de obtención de los aminoácidos por un organismo. Treonina. Triptófano. Serina. Tirosina • ESENCIALES: Adquiridos del medio externo (dieta) Isoleucina. Asparagina. Cisteína. Glicina. Metionina. Respecto a los aas proteicos: • NO ESENCIALES: Sintetizados por el propio organismo Alanina. Glutamina. Leucina. Prolina. Lisina. Glutamato. Histidina. Fenilalanina.

MODIFICACIONES EN LOS AMINOÁCIDOS • HIDROXILACIÓN: 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina son abundantes en el colágeno. • YODACIÓN: Ocurre en la tirosina. • CARBOXILACIÓN: El glutamato carboxilado (ácido γ-carboxiglutámico). participando de la coagulación sanguínea. Hidroxilación de la tirosina participa en la síntesis de catecolaminas.precursora de la hormona tiroídea (T4) .

treonina N-glicosidación: asparagina. O-glicosidación: serina. Plegamiento proteico. Mecanismo de regulación de actividad enzimática y de señalización celular. Determinación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas. • GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. glutamina • CONDENSACIÓN TIÓLICA: • Unión de dos cisteínas por puente disulfuro (R-S-S-R). tirosina. .MODIFICACIONES EN LOS AMINOÁCIDOS • FOSFORILACIÓN: Ocurre principalmente en serina. destinación celular. treonina e histidina. interacciones célula-célula.

siendo removida postraduccionalmente. mitocondrias y cloroplastos. TRX reductasa) • Pirrolisina: Es codificado por un codón UAG en presencia de una secuencia PYLIS río abajo.AMINOÁCIDOS PROTEINOGÉNICOS MENOS FRECUENTES • Selenocisteína: Es codificado por un codón UGA en presencia de una secuencia SECIS. . Presente en algunos procariontes metanogénicos • N-formilmetionina: Es codificado por el codón de inicio AUG. Presente en proteínas antioxidantes (GSH peroxidasa. en lugar de metionina en bacterias.

γ-aminoácidos y D-aminoácidos. α-AMINOÁCIDOS: Ornitina: participa del ciclo de la urea.AMINOÁCIDOS NO PROTEINOGÉNICOS Se conocen sobre 100. clasificables en 4 grupos: α-aminoácidos no proteicos. β-aminoácidos. vasodilatador. beneficioso para el sistema cardiovascular . precursor de la IGF y de la putrecina Citrulina: también participa del ciclo de la urea.

cuyo déficit está asociado a enfermedades neurodegenerativas D-AMINOÁCIDOS: Forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. antibióticos y algunos péptidos de propiedades opioides . B5 (CoA) γ-AMINOÁCIDOS: Ácido γ-aminobutírico (GABA): Neurotransmisor inhibitorio.AMINOÁCIDOS NO PROTEINOGÉNICOS β-AMINOÁCIDOS: β-alanina: precursor de la vit.

glucagón (29 aa). insulina (51 aa) • Proteína: más de 100 aminoácidos .PÉPTIDOS • Unión de varios aminoácidos vía enlace peptídico: • Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos. Endorfinas. Oxitocina (9 aa). glutatión (3 aa) • Polipéptido: más de 10 aminoácidos.

formación de una AMIDA • Direccionalidad del enlace: Carboxilo del aminoácidon (N-terminal) a amino del aminoácidon+1 (C-terminal) .ENLACE PEPTÍDICO • Reacción de CONDENSACIÓN.

PROTEÍNAS • Son las biomoléculas de mayor complejidad en cuanto a variedad y función biológica. Estructural. • Organización estructural tridimensional: Crítica para su función! . Motilidad. Señalización • Idioma en el que se expresa la información genética de TODOS los organismos. Defensa. Transporte. • Funciones: Enzimática.

Hay dos estructuras comunes: Hélice α: Formada por el carbonilo de aan y el amino del aa n+4 Menos comunes: n+3 y n+10 Lámina β: Formada por carbonilos y aminos posicionados en forma paralela o antiparalela . • ESTRUCTURA SECUNDARIA Organización tridimensional determinada por la formación de puentes de hidrógeno entre los elementos de los enlaces peptídicos.ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL • ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de aminoácidos determinada por la información genética.

ESTRUCTURA SECUNDARIA .

ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL • ESTRUCTURA TERCIARIA Determinada por las interacciones de los grupos “R” dentro de una sola secuencia peptídica. .Interacciones covalentes: Puentes disulfuro entre cisteínas Amida entre lisina y aspartato o glutamato .Interacciones no covalentes .

ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL • ESTRUCTURA CUATERNARIA Mismo tipo de interacciones que en el caso anterior. la alteración de la estructura tridimensional de la proteína (denaturación) conlleva generalmente una pérdida de su función . pero ahora entre distintas cadenas peptídicas (proteína oligomérica) Estas estructuras son altamente dependientes del entorno en el que están las proteínas.

Ej: queratina. colágeno . alta abundancia y variedad de funciones Ej: hemoglobina • FIBROSA Menos frecuentes. generalmente asociadas a proteínas con función Estructural.ESTRUCTURAS TRIDIMENSIONALES MÁS COMUNES • GLOBULAR Forma aproximadamente esférica.

Funciones de las proteínas: ENZIMÁTICA • Facilitan cualquier reacción química que sea posible termodinámicamente. • La mayoría de las proteínas son enzimas. su nomenclatura está determinada por el sustrato y/o el tipo de reacción que catalizan más el sufijo “ASA” .

Funciones de las proteínas: ESTRUCTURAL • Citoesqueleto • Matriz extracelular .

Funciones de las proteínas: MOTILIDAD • Flagelo • Contracción muscular .

Funciones de las proteínas: TRANSPORTE • A través de membranas • Extracelular .

Funciones de las proteínas: DEFENSA • Anticuerpos • Reconocimiento y destrucción de elementos extraños Ej: nucleasas citosólicas .

Funciones de las proteínas: SEÑALIZACIÓN .

El grupo B presenta Dgalactosa . anticuerpos • LÍPIDOS: Proteínas transmembrana. LH grupos sanguíneos. Histonas El grupo A presenta un antígeno glicoproteíco que contiente una N-acetilgalactosamina en el oligoacárido. lipoproteínas • NUCLEÓTIDOS: Ribosomas.PROTEÍNAS CONJUGADAS CON OTRAS BIOMOLÉCULAS • CARBOHIDRATOS: Glucoproteínas Ej: FSH.

NUCLEÓTIDOS .

NADPH) .Transferencia de energía (ATP) .NUCLEÓTIDOS • Formados por: Pentosa + Base nitrogenada + Fosfato.Coenzimas redox (NADH. FADH2. • Pentosa + Base nitrogenada = Nucleósido • Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) • En estado libre participan en : .Intermediarios de señalización celular (AMPc) .

NUCLEÓTIDOS: ESTRUCTURA .

los cuales son expresados por la transcripción a ARN • Alta estabilidad en su estructura primaria Formación puentes de hidrógeno: Adenina-Timina (2 puentes) Guanina-Citosina (3 puentes) • Transmisión íntegra a la progenie debido a su capacidad de replicarse . así como en mitocondrias y cloroplastos en eucariontes. En procariotas. ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO • Soporte de los caracteres hereditarios de la especie. está “libre” en el citoplasma celular.• Está presente en el núcleo.

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO .

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO .

proporciona el soporte sobre el que ocurre la traducción (subunidades ribosomales) .ÁCIDO RIBONUCLEICO • Molécula lineal. de hebra simple • Sintetizado por la RNA polimerasa • Se reconocen 3 subtipos: 1) ARNm: portador de la información transcrita 2) ARNt: transportan AAs hacia el ribosoma (anticodón) 3) ARNr: Sintetizado a nivel de nucleólo.

NUCLEÓTIDOS DE TRANSFERENCIA ENERGÉTICA • ATP: Principal nucleótido energético Producto de la degradaciones aerobias o anaerobias Participa de transporte activo. contracción muscular. participa de vías de señalización y del ensamblaje ARNt-aminoácido • CTP: Glicosilación de proteínas. ensamblaje glicerofosfolípidos • UTP: Activación de galactosa y glucosa conjugación bilirrubina . rutas biosintéticas • GTP: Se puede convertir a ATP.

COENZIMAS REDOX • FAD/FADH2: Flavín adenín dinucleótido Oxidación alcanos-alquenos • NAD+/NADH: Nicotinamida adenina dinucleótido Oxidación alcoholes – carbonilos • NADP+/NADPH: NAD-fosfato Síntetizado por vía pentosas fosfato Reacciones anabólicas y antioxidantes .