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UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103

BIOQUIMICA.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA

201103 BIOQUIMICA

GOLDA MEYER TORRES VARGAS (Director Nacional)

ALBERTO GARCIA JEREZ Acreditador

DUITAMA ENERO DE 2011

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ASPECTOS DE PROPIEDAD INTELECTUAL Y VERSIONAMIENTO El presente módulo fue diseñado en el año 1992 por los docentes Gerardo Pérez y Yolanda Navarro para la Universidad Nacional Abierta y a Distancia publicado por la División de Producción de materiales de la UNISUR. El presente módulo ha tenido una actualización, desarrollada por el Ingeniero Rubén Darío Munera en el 2007 quien ha sido tutor de la UNAD en el CEAD PALMIRA, y que se desempeñaba hasta el primer periodo de 2009 como el director nacional del curso. Para el segundo periodo de 2009, el modulo tiene su segunda actualización por Golda Meyer Torres Vargas, quien se ha desempeñado como tutora de la ECBTI del Cead de Duitama desde el 2006 y actualmente es la directora nacional del curos en mención. Para el 2010, nuevamente se actualiza el módulo pero permanecen intactos algunos temas de la unidad 1,2 y3 cuyos autores son docentes Gerardo Pérez y Yolanda Navarro y sobre estos temas los estudiantes pueden encontrar la complementación y actualización a cargo de Golda Meyer Torres Varga. En este mismo periodo, el Biólogo Alberto García Jerez, tutor del Cead de Bucaramanga, apoyó el proceso de revisión de estilo del módulo y dio aportes disciplinares, didácticos y pedagógicos en el proceso de acreditación de material didáctico desarrollado en el mes de enero 2010 y se mantiene la vigencia para el primer periodo de 2011. En el segundo período del 2011, se presenta actualizaciones correspondientes a las actividades evaluativas y formativas que deben ir al final del capítulo ejercicios, lecturas complementarias por programas y al final de la unidad autoevaluaciones.

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TABLA DE CONTENIDO
Introducción Unidad 1: Biomoléculas introducción Justificación Objetivos Contenido de la unidad Capítulo 1. Aminoácidos Lección 1: Estructura general y clasificación Lección 2: Aminoácidos no polares o Hidrofóbicos y aminoácidos polares no cargados Lección 3: Aminoácidos ácidos y básicos Lección 4: Propiedades acido básicas Lección 5: Pruebas cualitativas y cuantitativas para determinar aminoácidos y proteínas en laboratorio. Ejercicios del capítulo Capítulo 2: péptidos y proteínas Lección 6: Péptidos Lección 7: Generalidades del enlace peptídico y niveles de estructuración Lección 8: Estructura primaria y Secundaria Lección 9: Estructura terciaria y cuaternaria Lección 10: Clasificación y Propiedades Fisicoquímicas Ejercicios del capítulo Capítulo 3: Enzimas Lección 11: Características de la acción enzimática Lección 12: Cinética enzimática Lección 13: Factores que influencian la actividad enzimática Lección 14: Inhibición Enzimática Lección 15: Sitios activos de algunas enzimas Ejercicios del capítulo Lecturas complementarias Autoevaluación unidad 1 Lecturas recomendadas Bibliografía usada en la actualización de la unidad 1 Unidad didáctica 2: ácidos nucleicos y bioenergética Introducción Justificación Objetivos Contenido de la unidad Capítulo 4: estructura de bases, nucleósidos y nucleótidos 3
Pág. 9 11 11 12 13 14 15 15 17 20 22 29 31 32 32 38 40 48 52 56 57 57 61 67 69 75 79 80 83 86 86 87 87 88 89 90 91

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Lección 16: Componentes de los ácidos nucleicos Lección 17: Estructura de bases Lección 18: Nucelósidos Lección 19: Nucleótidos Lección 20: Otros nucleótidos de interés bioquímico Ejercicios del capítulo Capítulo 5: ácidos nucleicos Lección 21: Generalidades Lección 22: Estructura del ADN Lección 23: Complejidad y estructura supramacromolecular del DNA en el genoma Lección 24: RNA Lección 25: Estructura del RNA Ejercicios del capítulo Capítulo 6: introducción al metabolismo y bioenergética Lección 26: Aspectos generales del metabolismo Lección 27: Bioenergética Lección 28: Energía libre de hidrólisis Lección 29: Potencial de transferencia de grupos fosfato Lección 30: Importancia del ATP Ejercicios del capítulo Lecturas complementarias Autoevaluación unidad 2 Lecturas recomendadas Bibliografía usada en la actualización de la unidad 2 Unidad didáctica 3: metabolismo: catabolismo y biosíntesis de Biomoléculas Introducción Justificación Objetivos Contenido de la unidad Capítulo 7: metabolismo de glúcidos Lección 31: Catabolismo de carbohidratos Lección 32: Fosforilación oxidativa y la vía del glicerol fosfato Lección 33: Balance global de la oxidación de glucosa y vía de las pentosas fosfato Lección 34: Generalidades de la biosíntesis de carbohidratos Lección 35: Gluconeogénesis Lección 36: Fotosíntesis y biosíntesis de polisacáridos Ejercicios del capítulo Capítulo 8: metabolismo de lípidos Lección 37: Catabolismo de lípidos Lección 38: Balance de la degradación de ácidos grasos Lección 39: Catabolismo de fosfolípidos Lección 40: Catabolismo de colesterol Lección 41: Biosíntesis de lípidos Ejercicios del capítulo

91 92 94 96 99 102 102 103 108 110 110 114 115 115 117 122 122 124 126 127 130 132 132 133 133 134 135 137 138 138 152 162 167 169 174 183 184 184 195 197 199 201 212

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UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Tabla 10: Clases principales de enzimas. Capítulo 9: metabolismo de aminoácidos Lección 42: Catabolismo Lección 43: Catabolismo de los grupos α-NH2 y α-COOLección 44: Catabolismo del esqueleto carbonado Lección 45: Eliminación del NH4 Lección 46: Biosíntesis Ejercicios del capítulo Lecturas complementarias 213 213 214 217 218 223 227 228 Autoevaluación unidad 3 Lecturas recomendadas Bibliografía usada en la actualización de la unidad 3 Información de retorno ejercicios por capítulos Bibliografía usada en la elaboración del modulo edición 1 LISTA DE TABLAS Tabla 1: aminoácidos esenciales y no esenciales Tabla 2: Aminoácidos hidrofobicos Tabla 3: Aminoácidos polares no cargados Tabla 4: Aminoácidos ácidos Tabla 5: Aminoácidos básicos Tabla 6: Estructuras de la Ala en función del pH Tabla 7: Relación entre el pH y la estructura del Glu Tabla 8 :Propiedades físicas de los aminoácidos Tabla 9: Acción de algunas enzimas sobre la amilopectina. Tabla 11 : Subclases de hidrolasas Tabla 12: Sub-subclases de las proteasas Tabla 13: ribonucleósidos y desoxirribonulceosidos presentes en los ácidos nucleicos Tabla 14: nucleótidos que se encuentran en los ácidos nucleicos Tabla 15: Diferencias entre DNA y RNA Tabla 16: Valores de ∆G0’ de hidrólisis y de Potencial de Transferencia de Grupos PTG para algunos metabolitos fosforados Tabla 17: Potenciales de reducción estándar de algunos metabolitos y transportadores de la cadena de electrones Tabla 18: Algunas propiedades fisicoquímicas de los citocromos de la fosforilación oxidativa Tabla 19: Organismos fotosintéticos Tabla 20 : Precursores usados en la biosíntesis de polisacáridos Tabla 21: Clasificación de los AA esenciales o no. en humanos 230 234 235 236 238 16 17 19 20 21 25 27 29 59 60 61 61 96 98 103 129 153 154 174 182 224 5 .

His. Figura 7. Asp en quimotripsina Figura 27: Sitio activo de la carboxipeptidasa A Figura 28: Sitio activo de la lisozima Figura 29: Formación de monómeros de los ácidos nucleicos Figura 30: Pentosas presentes en los ácidos nucleicos Figura 31: Enlace N-glicosídico de los nucelósidos Figura 32: estructura del AMP Figura 33: estructuras de difosfatos de nucleósidos Figura 34: Estructura fundamental de un segmento de una cadena de DNA Figura 35: Asociación de las bases complementarias en el DNA Figura 36: Estructura en doble hélice del DNA Figura 37: Estructura fundamental de un segmento de RNA Figura 38: Estructura general en hoja de trébol de t-RNA Figura 39: Estructura terciaria del t-RNA para Phe Figura 40 : Ciclo global del C y O en la biosfera 16 23 24 26 33 38 39 41 42 43 44 45 46 48 50 51 54 62 64 65 68 70 72 73 74 76 77 78 92 94 95 96 99 105 107 108 111 112 113 117 6 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. LISTA DE FIGURAS Figura 1: aminoácido en forma de ión Zwitterion Figura 2: estructuras según el pH de los aminoácidos Figura 3: Curva de titulación de un aminoácido con grupo R no cargado Figura 4: Curva de titulación del Glu Figura 5: Representación coplanar del enlace peptídico Figura 6: Formación del enlace peptídico. Ángulos de torsión del enlace peptídico Figura 8: Secuencia de AA de la insulina bovina Figura 9: Esquema simplificado de la insulina Figura 10 : Puentes de hidrógeno en un polipéptido con estructura extendida Figura11: Estructura en hoja plegada Figura 12: Empaquetamiento de grupos R en la fibroina Figura 13: Estructura de α-hélice Figura 14: Tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria de las proteínas Figura 15: Estructura del grupo hemo Figura16: Estructura cuaternaria de la hemoglobina Figura 17 : Solubilidad de las proteínas en función de la fuerza iónica Figura 18: Velocidad de transformación del sustrato en función de S Figura 19: Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción Enzimática. Figura 20: Representación gráfica según Lineweaver-Burk de v vs [S] Figura 21: Ejemplos de actividad de algunas enzimas en función del pH Figura 22: Catálisis enzimática inhibida competitivamente Figura 23: Cinética de una enzima inhibida no competitivamente Figura 24: Representación según Lineweaver-Burk de la inhibición no competitiva Figura 25: Representación de la inhibición Incompetitiva Figura 26: Sistema “relay” Ser.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 41 : Ciclo global del N en la biósfera Figura 42: Flujo de grupos P 118 125 141 142 144 147 149 150 158 159 162 165 170 173 175 176 178 180 190 194 198 199 200 202 201 209 211 217 222 225 y situación intermedia del ATP Figura 42: Carbohidratos proveedores de las hexosas que nutren la glicólisis Figura 43: Esquema de la vía glicolítica Figura 44: Papel del NAD en las reacciones de óxido-reducción Figura 45: Oxidación del piruvato en acetato por acción del complejo de la piruvato deshidrogenada Figura 46: Esquema del ciclo de Krebs Figura 47: Estructura y modo de acción de la Flavinadenin dinucleótido (FAD) Figura 48: Fosforilación oxidativa en Mitocondrias Figura 49: Fosforilación oxidativa en procariotes Figura 50: Esquema de la vía del glicerol-fosfato Figura 51: Vía de las pentosas fosfato Figura 52: Secuencias de las reacciones de la gluconeogénesis Figura 53: Esquema del ciclo del glioxilato Figura 54: Esquema de un cloroplasto Figura 55: Estructura de clorofilas y carotenos Figura 56: Etapa luminosa de la fotosíntesis Figura 57: Esquema de la etapa oscura de la fotosíntesis Figura 58: Esquema de la β-oxidación de ácidos grasos saturados Figura 59: Esquema de β-oxidación de ácidos grasos ramificados Figura 60: Productos resultantes de la degradación de la Lecitina por fosfolipasas Figura 61 : Estructura del colesterol Figura 62 : Principales productos del catabolismo del colesterol Figura 63: Transporte de Acetil-CoA mitocondrial al citoplasma Figura 64: Esquema de las reacciones de biosíntesis de ácidos grasos Figura 65: Esquema de la biosíntesis de triglicéridos y fosfoglicéridos Figura 66: Principales intermediarios en la biosíntesis del colesterol Figura 67: Convergencia de los esqueletos carbonados de los AA al ciclo de Krebs. Figura 68 Ciclo de la Urea Figura 69: Biosíntesis de Thr y Met 7 .

6-DIP 3-PDHA 3-P-Gal 1.6-difosfato 3-fosfohidroxiacetona (ó dihidroxiacetona-3-fosfato).2-3fosfato).3-difosfato). ABREVIATURAS Glc Frc Gal (Glc)n Glc-1-P Glc-6-P Frc-6-P Frc-1. Fosfoenolpiruvato Pirofosfato de tiamina Nicotinamida-adenin-dinucleótido Flavin adenin.6-P Frc-1.3-di-P-Gato 3-P-Gato 2-P-Gato PEP PTT NAD FAD FMN NADP 6-P-gluconato Ribulosa-5-P Xil-5-P Rib-5-P Glucosa Fructosa Galactosa Glucógeno con n unidades de glucosa Glucosa1-1fosfato Glucosa 6-fosfato Furctosa-6-fosfato Fructosa 1. 3-fosfoglicerato (ó glicerato-3-3fosfato).3-difosfoglicerato (glicerato-1. Ribulosa-5-fosfato Cilulosa-5-fosfato Ribosa-5-fosfato 8 .dinucleótido Flavinmononucleótido Fosfato de nicotinamida adenin dinucleótido 6-fosfogluconato (o glucónico-6-fosfato).6-Fosfato Fructosa 1. 3-fosfo-gliceraldehido ( ó gliceraldehido-3-fosfato) 1.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 2-fosfoglicerato (ó glicerato.

químicos o biológicos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. son personas que generalmente han dejado pasar un tiempo después que terminaron sus estudios secundarios para luego ingresar a la universidad. En vista de la importancia de este curso académico y teniendo en cuenta que algunos estudiantes que ingresan a la Universidad Nacional Abierta y a Distancia. química. 2) Ácidos nucleicos y bioenergética y 3) metabolismo: catabolismo y biosíntesis de Biomoléculas. el segundo componente es el acompañamiento tutorial. identifique las bases conceptuales básicas a través del estudio sistemático de nociones. INTRODUCCIÓN La bioquímica es una ciencia que comenzó a emerger desde comienzos del siglo pasado. reconozca los aminoácidos como unidades estructurales de las proteínas. distingue las transformaciones sufridas por los nutrientes como resultado de la acción de agentes físicos. Las unidades didácticas que conforman el curso son: 1) Biomoléculas. Al finalizar cada capítulo el estudiante encuentra ejercicios de aplicación y al final de la unidad lecturas complementarias y la correspondiente autoevaluación. en pequeños grupos colaborativos o a nivel de grupo de curso. conceptos y problemáticas que configuran el campo general de la bioquímica y que fortalezca los conocimientos adquiridos a través de las diferentes prácticas de laboratorio que se van a realizar. Es frecuentemente descrita como el estudio de la química de la vida e incluye el estudio de todas las formas de vida y utiliza los conceptos básicos derivados de la biología. El trabajo académico consta de dos componentes a saber: el estudio Independiente. física y matemáticas. Se espera que después de estudiar este módulo el estudiante analice adecuadamente las vías metabólicas más importantes con referencia a su importancia relativa en el conjunto del metabolismo y las correlaciona con otras vías. 9 . UNAD. Con este módulo se pretende que el estudiante se prepare en los conocimientos básicos acerca de las Biomoléculas y su metabolismo a través de la comprensión de las interacciones entre ellas. el cual puede ser realizado en trabajos a nivel personal y el trabajo en pequeños grupos colaborativos que son los espacios donde se inicia el verdadero autoaprendizaje. donde se desarrollan tutorías a nivel individual. se ha diseñado un texto con la didáctica necesaria para que sus contenidos sean aprendidos teniendo en cuenta los fundamentos básicos del aprendizaje autónomo.

nos proporciona criterios para juzgar el valor nutritivo de un alimento de uso común o de una fuente nutricional potencialmente utilizable. Estos puntos justifican de por sí la necesidad de disponer de un bagaje bioquímico mínimo. La complejidad aparente de la Bioquímica se reduce considerablemente cuando en su estudio se comparan sistemáticamente las vías biosintéticas con las degradativas. Es mejor hacer énfasis en las transformaciones generales y no en la secuencia detallada de reacciones. Para finalizar esta introducción quisiera dirigir un comentario a los estudiantes que usarán este módulo. poco a poco ésta se irá incorporando a sus conocimientos. los conceptos bioquímicos son claves para una correcta interpretación y una predicción acertada de las trasformaciones sufridas por los nutrientes como resultado de agentes físicos. se ha adoptado la estrategia de discutir en los capítulos iniciales las características estructurales y el comportamiento de las macromoléculas biológicas. La Bioquímica es.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. ¡Buen trabajo y mucho ánimo! 10 . se aplican los principios generales del metabolismo y se tienen en mente los puntos ya mencionados en el enfoque global. Desde el punto de vista tecnológico. Para facilitar la comprensión e ir profundizando gradualmente. que integra múltiples conceptos de la Física. una disciplina científica joven. comparativamente con otras áreas del conocimiento. químicos y biológicos. La comprensión de las propiedades estructurales y funcionales de las principales moléculas que intervienen como constituyentes de los alimentos y del papel que ellas juegan en el metabolismo. Sus puntos de contacto con otras áreas son múltiples y no siempre es fácil establecer las fronteras respectivas. la Química y la Biología en un cuerpo coherente de generalizaciones que permiten comprender cómo operan los organismos vivientes.

para ello debe conocer que las proteínas están constituidas por aminoácidos y que las proteínas intervienen en un número importante de las reacciones a nivel celular y que este tipo de mecanismo químico se realizan a grandes velocidades gracias a los catalizadores que se encuentran en los sistemas biológicos como son las enzimas. los nexos de la bioquímica con estos campos disciplinares se derivan en que la bioquímica como parte de las ciencias biológicas maneja los conceptos teóricos derivados de investigaciones en donde se explican el funcionamiento y mecanismos químicos a nivel celular para el mantenimiento de los procesos vitales de organismo de origen vegetal y animal. Para el área de alimentos. les resulta indispensable manejar la bioquímica de la vida para diseñar técnicas de análisis y apòrta al estudio de las mismas. Conocer las generalidades. nutrición y reproducción. UNIDAD 1: BIOMOLÉCULAS INTRODUCCION En esta unidad. Para los regentes de farmacia el saber sobre Biomoléculas les puede facilitar el manejo de medicamento y el mecanismo de acción de los principios activos que contiene. estás Biomoléculas marcan la pauta en términos de alimentos funcionales con calidad proteína y calidad técnica. el manejo y comprensión de los temas que en esta unidad se presentan. tecnología de alimentos . El estudio detallado de la unidad puede conducir a los estudiantes a plantear procesos y proyectos que conduzcan a fomentar la cultura investigativa. proteínas y enzimas. como son las generalidades. proteínas y enzimas. ya que el espacio para estos conceptos es la unidad 3. clasificación y estructura de aminoácidos. se encuentran los conceptos básicos que un estudiante de Bioquímica debe manejar. 11 . En esta unidad no se consideran las Biomoléculas carbohidratos y lípidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. conlleva a los estudiantes de los programas mencionados. Los estudiantes deben relacionar los conceptos teóricos con la aplicación en contexto real de sus profesiones. química y regentes de farmacia. Para los Químicos. a comprender el cómo los organismos utilizan estas Biomoléculas para sus procesos de desarrollo. Es de vital importancia para los estudiantes de la formación profesional y técnica de los programas de ingeniería de alimentos. clasificación y estructura de aminoácidos.

proteínas y enzimas. zootecnia y producción animal. agroforestal. temas que en primera instancia no son fáciles de asimilar y se necesitan de la activación metacógnitiva de presaberes de cursos como química general. proteínas y enzimas. agronómica. clasificación y estructura de aminoácidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Su estructuración permite al estudiante comprender los conceptos sobre las generalidades. JUSTIFICACION El desarrollo de esta unidad se hace necesario en el curso de bioquímica porque contiene las temáticas básicas para los estudiantes que toman cursos de las ciencias básicas referentes a la compresión de contextos de las ciencias biológicas. química orgánica. temáticas que serán de gran importancia en el perfil profesional de los estudiantes de ingeniería de alimentos. 12 . Biología y microbiología. Es preciso el diseño de esta unidad porque se presentan los conceptos sobre aminoácidos.

Reconocer los tipos de rupturas que pueden sufrir los péptidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Explicar las relaciones existentes entre la estructura y la función de las proteínas usadas como modelo. Reconocer la correlación entre la estructura y la función de los péptidos. temperatura. Identificar los sitios activos de algunas de las principales enzimas. Identificar las interacciones que mantienen la estructura terciaria de una proteína. Explicar los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas. tomando como base la naturaleza de sus cadenas laterales. Ilustrar la clasificación de las enzimas basada en las clases de reacciones catalizadas. Comparar las características de cada uno de los tipos de estructura secundaria. 13 . CAPITULO 3: ENZIMAS • • • • • • Identificar las características de la acción enzimática. Establecer las diferencias entre los distintos tipos de inhibición. Interpretar los cambios de actividad enzimática debidas a la influencia del pH. Analizar el comportamiento cinético de las enzimas. Analizar el comportamiento anfótero de los péptidos en términos de su composición en aminoácidos. OBEJTIVOS CAPITULO 1: AMINOÁCIDOS • • Diferenciar los tipos de aminoácidos existentes. Establecer las relaciones existentes entre las curvas de titulación de los aminoácidos y sus valores de pKa y pl. CAPITULO 2: PÉPTIDOS Y PROTEINAS • • • • • • • • • Describir las características del enlace peptídico. Identificar las principales actividades biológicas de los péptidos. efectores.

CONTENIDO DE LA UNIDAD CAPITULO 1: AMINOÁCIDOS CAPITULO 2: PÉPTIDOS Y PROTEINAS CAPITULO 3: ENZIMAS 14 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.

Veinte tipos de cadenas laterales de aminoácidos que varían en tamaño. CAPITULO 1: Aminoácidos En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma clara y concreta la estructura general de las unidades formadoras de las proteínas. un átomo de hidrogeno y un grupo distinto R. enlazado al átomo de carbono que se llama el carbono α (alfa). Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. un grupo carboxílico. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. Un aminoácido consta de un grupo amino. capacidad de enlace de hidrogeno y reactividad química. la clasificación de acuerdo a las características de su cadena lateral en relación a su polaridad. se encuentran comúnmente en las proteínas1. En la forma dipolar de un aminoácido el grupo amino esta protonado y el grupo carboxilo esta disociado: 1 Ramírez. carga. las pruebas que pueden aplicarse a nivel de laboratorio para su identificación. forma.1 estructura General De acuerdo a Ramírez.segunda edición (2009).. son predominante iones dipolares (zwitteriones).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. R. el grupo R se refiere a la cadena lateral que serán la identificación del aminoácido en la cadena proteica. a pH neutro. Lección 1: Estructura general y clasificación 1. Los aminoácidos se encuentran unidos en la molécula de la proteína por enlaces peptídicos (. Química de alimentos. mientras que el término proteína se usan generalmente para polímeros de peso molecular grande. Las propiedades de las proteínas están en función de su composición y conformación de los aminoácidos que las componen de ahí que se deba tener especial atención en las propiedades químicas y físicas de tales compuestos.CO-NH-) que se forman por condensación de α. Ruth (2009). Se debe recordar que los aminoácidos en disolución (propiedades ácido-básicas).COOH de un aminoácido con el α-NH2 de otro. los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Cuando varios aminoácidos se unen para dar un polímetro de bajo peso molecular éste se conoce como polipéptido. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. 15 .

es/model1j/prot/inicio. Yolanda. Bioquímica práctica.alimentario. 16 . presencia o no de cargas positivas y negativas. Figura 1: aminoácido en forma de ión Zwitterion.uah.htm EL TEMA: TEMA: 1. Navarro Yolanda presenta la clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la relación de grupos COO-/NH3+. Navarro. Gerardo Pérez. (2005). Londres: McGraw Hill. Fuente: http://es.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. todo a lo cual este comportamiento depende de la naturaleza de la cadena lateral o grupo (R)2 2 Pérez. Gerardo.wikipedia. Dentro del grupo de aminoácidos comúnmente encontrados en los alimentos son clasificados en dos grupos: TABLA 1: aminoácidos esenciales y no esenciales Esenciales Treonina Metionina Leucina Valina Lisina Arginina Fenilalanina Histidina Isoleucina Triptófano Serina Alanina Glicina Ácido glutámico Äcido aspártico Prolina Cisteína Tirosina No esenciales Fuente: Plumer. es importante saber si determinados aminoácidos son esenciales o no para el hombre y los animales. o considerando criterios que tienen que ver con su polaridad. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia.D (1981).2: Clasificación Desde el punto de vista fisiológico. Bioquímica.org/wiki/aminoácido CONSULTA EL SIGUIENTE ENLACE VIRTUAL PARA PROFUNDIZAR EN http://biomodel.

(1992).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fé de Bogotá. depende de la naturaleza de su cadena lateral (o grupo R). G. o considerando criterios que tienen que ver con su polaridad.1 Aminoácidos no polares o hidrofobicos En estos aminoácidos la cadena lateral. Bioquímica. en último término. La clasificación de los aminoácidos proteínicos se puede hacer teniendo en cuenta la relación de grupos COO-/NH3+. Navarro Y. Estos criterios serán continuamente utilizados en las siguientes unidades y por ello es importante identificar los diferentes aminoácidos de acuerdo con la siguiente clasificación (ver lecciones 2 y 3): Lección 2: Aminoácidos no polares o hidrofobicos y aminoácidos polares no cargados 2. A este grupo pertenecen los siguientes aminoácidos: Tabla 2: Aminoácidos hidrofobicos Aminoácido Alanina Valina Leucina Isoleucina Abreviatura Ala Val Leu Ile Aminoácido Prolina Fenilanina Triptófano Metionina Abreviatura Pro Phe Trp Met Fuente: Pérez.: Unisur. Nombre Estructura Alanina Valina 17 . no tiene grupos que interactúen fácilmente con solventes acuosos y de ahí el nombre de hidrofobicos. todo lo cual. presencia o no de cargas positivas o negativas. alifática o aromática.

Leucina Isoleucina Cisteina Prolina Fenilalanina Triptófano 18 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.

Metionina Fuente: Ramírez. Santa fé de Bogotá. R.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA..0. Bioquímica. estos AA se solubilizan con mayor facilidad en solventes acuosos y su grupo R no posee cargas positivas o negativas a pH fisiológico. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia.: Unisur. es decir. 2. Nombre Estructura Glicina Serina 19 . Química de alimentos.Pro Fuente: Pérez. (1992). pH cercanos a 6. Navarro Y.5 y 7.segunda edición (2009). Aquí incluimos los siguientes AA: Tabla 3: Aminoácidos polares no cargados Aminoácido Glicina Serina Treonina Cisteina Cistina Abreviatura Gly Ser Thr CySH CySSCy Aminoácido Tirosina Asparagina Glutamina Hidroxi prolina Abreviatura Tyr Asn Gln OH .2 Aminoácidos polares no cargados A diferencia de los anteriores. G.

segunda edición (2009). Bioquímica.9 4. Treonina Tirosina Asparagina Glutamina Fuente: Ramírez. 20 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. (1992).1 Aminoácidos ácidos Se caracterizan porque su grupo R -(COOH) está cargado negativamente a pH fisiológico. G.2 Fuente: Pérez.: Unisur. Santa fe de Bogotá. Lección 3: Aminoácidos ácidos y básicos 3. Navarro Y. R. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. Los aminoácidos con sus respectivos pKa son: Tabla 4: Aminoácidos ácidos Aminoácido Abreviatura Aspártico Asp Glutámico Glu pKa 3. Química de alimentos..

2 Aminoácidos básicos En ellos. (1992). 3. G.0 10. R. 21 .5 12. Química de alimentos. Fuente: Ramírez. Bioquímica. A este grupo pertenece: Tabla 5: Aminoácidos básicos Aminoácido Histidina Lisina Arginina Abreviatura His Lys Arg pKa 6. el grupo R (generalmente —NH) está cargado positivamente a pH fisiológico.segunda edición (2009)..UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.: Unisur. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. Santa fé de Bogotá. Navarro Y. En consecuencia. estos aminoácidos pierden su carga únicamente a pH bastante ácido y en su forma libre o como constituyentes de las proteínas están cargados negativamente.5 Fuente: Pérez.

para ello utiliza la herramienta del curso virtual: wiki.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Química de alimentos. momentos dipolares ) se debe a la distribución dispar de sus cargas eléctricas en solución acuosa. R. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia.. Lección 4: Propiedades acido básicas Biológicamente la actitud de los aminoácidos a la ionización es muy importante y facilita el análisis cuantitativo. tecnología en regencia y química Desde el punto de vista del perfil profesional de cada uno. 22 .segunda edición (2009). Algunas de las propiedades de los aminoácidos (punto de fusión. en el diseño de medicamentos medicamentos y aplicación aplicación industrial? Anímate a empezar la reflexión. Así todos los aminoácidos en solución acuosa a un pH próximo a la neutralidad están bajo la forma de “iones Zwitteriones”. Estudiantes de de ingeniería y tecnología de alimentos. Fuente: Ramírez. portafolio del curso. solubilidad en agua. cuál sería la importancia y el papel de los aminoácidos en el procesado de alimentos.

org/wiki/aminoácido Cuando un aminoácido esta disuelto en agua. la carga eléctrica global es igual a cero. Tomado de: http://es. se puede comportar según el pH en como ácido o como base: Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva). y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Fuente: http://es. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión. Figura 2: estructuras según el pH de los aminoácidos. se dice entonces que al pH donde esta carga sea igual cero se designa como el punto isoeléctrico (pI). Vamos a complementar estos conceptos con el análisis de las curvas de titulación típicas que se obtienen al considerar la disociación sucesiva de los grupos. Sin embargo. existe un pH específico para cada aminoácido.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.wikipedia. el comportamiento anfótero de cada uno de los aminoácidos y sus valores de punto isoeléctrico (pl) son una consecuencia de su estructura particular.org/wiki/Amino%C3%A1cido Para Gerardo Pérez y Navarro Yolanda.wikipedia. 23 . estas moléculas son anfóteras. donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En otros términos. Cuando el aminoácido esta en forma de Zwiteriones (el grupo carboxilo ionizado y el grupo amino protonado).

dependiendo del pH de la solución. El AA usado como ejemplo es la Ala. Navarro Y. La siguiente tabla ilustra la situación que se presenta en cada punto identificado: Punto Estructura 1 Corresponde a pH << pK1 2 Pk1. (α-COOH) 24 .: Unisur. Bioquímica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. G. son el α-COOH y el α-NH2. Figura 3: Curva de titulación de un aminoácido con grupo R no cargado Pérez. (1992). Las curvas de titulación para aminoácidos no polares o polares no cargados. se pueden ver en la figura 3. donde los únicos grupos que en un momento dado pueden tener carga.

Notamos además que las zonas en que estos AA tienen capacidad buffer. Santa fe de Bogotá. Navarro Y. (α-NH2) 5 pH >> pK2 Tabla 6: Estructuras de la Ala en función del pH Pérez. podemos representar la curva de titulación así: 25 . 3 pl 4 pK2. más y más moléculas están cargadas negativamente mientras más básico es el pH.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Para un aminoácido ácido (Glu en este caso). la carga neta del 100% de moléculas es cero (máxima concentración del Zwitterion). un cierto porcentaje de moléculas tiene carga neta positiva. siendo mayor a medida que el pH es más ácido y a pH superiores al pl. a pH inferiores al pl. G.: Unisur. (1992). se sitúan en las cercanías de pK1 y pK2. Podemos observar que al pH que corresponde al pl. Bioquímica.

Si se conocen los valores de pK de cada grupo y el pl (que se pueden determinar experimentalmente) podemos proceder en forma inversa y representar las curvas de disociación. valor que indica que el Glu es un aminoácido ácido pues el pl está muy alejado del rango 6. Al comparar su curva de disociación con la de la Ala. Bioquímica. Las curvas de titulación obtenidas para los AA básicos muestran también inflexiones más marcadas. vemos que en la región ácida las inflexiones son menos fuertes.0. (1992). su carga neta a pH superiores a su pl será negativa y a pH inferiores. Navarro Y. G. 26 . pero están desplazadas hacia pH más altos y su análisis es similar.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Al calcular el pl vemos que es igual a 3.0 a 7. Figura 4: Curva de titulación del Glu Pérez. será positiva. La tabla 7 muestra lo que ocurre en cada uno de los puntos indicados en la figura 4. Santa fe de Bogotá.2 (que corresponde al pH del punto 3 en la gráfica).: Unisur.

27 .: Unisur. Bioquímica. Navarro Y. (1992). G.7 (α-NH2) 5 pH >> pK3 6 Tabla 7: Relación entre el pH y la estructura del Glu Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá.2 (grupo R) pK3 = 9. (α-COOH) 3 pl 4 pK2 = 4. Punto Estructura 1 Corresponde a pH << pK1 2 Pk1.

1 Cheftel. Jean presenta las siguientes propiedades de los aminoácidos3: 3 Cheftel. (Tabla 8).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.6 para el grupo amino.6. se suman y se dividen por dos: Ejemplo.3 y el de la segunda esta a pH = 9.0 + 4. En disolución ácida por ejemplo a un pH 1. péptidos y proteínas en soluciones en que no haya otras moléculas que absorben a estas longitudes de onda.0 el grupo carboxilo esta ionizado (COO-) y el grupo amino esta desprotonado.NH3 +).0 el grupo carboxílico no está disociado pero el grupo amino si esta protonado (. en menor grado. Proteínas alimentarías. ver tabla 7: pI para el ácido glutámico: a pH 2.0 presenta un pK1= 2.3 para el grupo carboxílico y un pka 9. España: Acribia.0 y a pH 4. estos serán muy útiles para entender las propiedades de polímeros integrados por aminoácidos (péptidos y proteínas). a 260 nm debido a que sus grupos R son aromáticos. Jean (1998). Esta propiedad se aprovecha para detectar aminoácidos. Las consideraciones anteriores además de que permiten comprender mejor el comportamiento ácido-base de los aminoácidos en solución. Los aminoácidos no presentan absorción en la zona del espectro visible por no poseer cromóforos y los únicos que absorben en el ultravioleta son el Trp y la Tyr a 280 nm y la Phe.2 presenta un pK2= 4. En síntesis: El estado de ionización de un aminoácido varía con el pH y en relación su Pka. En disolución alcalina por ejemplo a pH 11. En una forma más clara mencionemos el caso de la glicina donde posee un pKa de 2. 28 . Calculo del punto isoeléctrico de una aminoácido: Es el pH que este en medio de los valores de pKa de ambos lados de la especie isoiónica.2/ 2 = 3.2 pI = 2. esto quiere decir que el punto medio de la primera ionización ocurre a pH = 2.

41 Ácido Aspártico Asp D 2.76 Asparagina Asg N 2.21 9. Las Reacción Xantoproteica 4 Plummer.53 Glutamina Gln Q 2.6 6. Bioquímica Práctica.00 7.18 5.39 5.35 9.20 9.30 Serina Ser S 2.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Londres: mcGraw.16 Triptófano Trp W 2.00 Lisina Lys K 2.78 6.89 Valina Val V 2.69 6.58 Isoleucina Ile I 2. valor nutritivo.75 Prolina Pro P 1.25 3.17 6. Las pruebas cualitativas para la determinación de las propiedades generales de los aminoácidos se relacionan a continuación de acuerdo a Plummer.65 Treonina Tre T 2.1 Aminoácidos.62 6.74 Metionina Met M 2.19 9.68 Tirosina Tyr Y 2.48 10.86 2.36 9.13 5. Propiedades funcionales. cuantitativas para determinar Consulta la presentación virtual en la página principal del curso sobre: caracterización de proteínas.83 9.67 4.80 5.28 8.02 Leucina Leu L 2.97 Cisteina Cys C 1.21 5.99 10. parte 1 y 2.06 Histidina His H 1.Hill Latinoammericana S.71 9.07 Fenilalanina Phe F 1. un agente oxidante poderoso.07 5.17 9.38 9.68 6. Valores de pka y pI de loa aminoácidos a 25 ºC.28 9.53 9.65 Ácido glutámico Glu E 2. Lección 5: Pruebas cualitativas y aminoácidos y proteínas en laboratorio. reacciona con todos los aminoácidos a un pH entre 4.36 9. 29 . Los aminoácidos que contienen un núcleo aromático (triptófano y Fenilalanina).8 para dar un compuesto de color púrpura. Esta reacción se efectúa con aminas primarias y amoniaco pero sin desprendimiento de CO2.62 5.02 Arginina Arg R 2.04 12. David (2000)4: Reacción de la Ninhidrina La ninhidrina (hidrato de triceohidrindeno).82 9. David (2000). forman nitroderivados de color amarillo cuando se calientan con ácido nítrico concentrado. 5.11 10.64 6.02 8.17 9.96 10.24 5.15 5.A.32 9.95 10.Claude.34 9. La reacción es muy sensible y es ideal para la detección de aminoácidos en cromatografías y su determinación cuantitativa en fracciones de columnas.97 Fuente: Cheftel Jean. Tabla 8: Propiedades físicas de los aminoácidos AMINOÁCIDO ABREVIATURA LETRA Pka1 (α.COOH) Pka2 α-NH2 Pka R R= cadena lateral pI Alanina Ala A 2.22 Glicina Gly G 2.18 8. modificaciones químicas.09 9. Proteínas alimentarías: bioquímica.82 3.

tal como sucede en el ensayo de biuret y la reducción de fosfomolibdato por la tirosina y el triptófano presentes en la proteína. La intensidad del color depende del número de aminoácidos aromáticos presentes y cambiaran según la clase de proteína.2 Métodos cualitativos para la determinación de las proteínas. La intensidad del color obtenido es una medida del número de enlaces peptídicos presentes en la proteínas. El único aminoácido que contiene grupos guanidinios es la arginina. Los únicos aminoácidos fenólicos son la tirosina y sus derivados y solamente ellos dan una reacción positiva. El ácido sulfanilico diazotizado se une con las aminas de la arginina y la lisina. Reacción de ácido glioxílico para triptófano El grupo indólico del triptófano reacciona con el ácido glioxílico en presencia del ácido sulfúrico concentrado dando un color púrpura. aminas aromáticas y compuestos ureicos para dar compuestos coloreados. Reacción de Millón Los compuestos que contienen el radical hidroxibenceno (la tirosina) reaccionan con el reactivo de millón formado compuestos rojos. Prueba de Pauly Reacción de Ehrlich Prueba de nitroprusiato Reacción de Sakaguchi 5. El color que se forma es debido a la reacción del cobre alcalino con la proteína. fenoles como el de la tirosina e imidazoles como la Histidina para dar compuestos azo fuertemente coloreados. 5. Este reactivo reacciona con un buen número de compuestos orgánicos tales como índoles. Los grupos tioles reaccionan con nitroprusiato de sodio ( Na2Fe(CN)5NO) en presencia de un exceso de amoniaco para dar un color rojo.3 Métodos Cuantitativos de aminoácidos y proteínas • Determinación cuantitativa de los aminoácidos usando la reacción de la ninhidrina El desarrollo del color no es el mismo en todos los aminoácidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 30 . así que ellos se leen a 440 nm. El ácido acético glacial que ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxílico. • prueba de Biuret para enlaces peptídicos El sulfato alcalino de cobre reacciona con compuestos que contienen dos o mas enlaces peptídicos dando un complejo de coloración violeta. sales de estos derivados son de color naranja. Los aminoácidos como la prolina e hidroxiprolina dan un color amarillo. • Método de folin – lowry para determinación de proteínas Las proteínas reaccionan con el reactivo de Folin para dar un complejo colorado. esta reacciona con alfa-naftol y un agente oxidante tal como el agua de bromo dando un color rojo.

Ejercicios del capítulo: 1. polares y no polares. b. El ácido glutámico y la cisteína se clasifican como: 31 . Las siguientes estructuras corresponden a dos aminoácidos: Del análisis de las gráficas se deduce: 3. 10. 10. 9.0. esto. 5. El glutatión es un sustancia constituido por tres aminoácidos: glicina.0.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Gly-Ala-Asp-Pro-Lys-Met-Cys-Phe-Lys-Arg-Asp-Ser.8 4. los aminoácidos se pueden clasificar en ácidos. determine las estructuras al cambio de pH de la lisina: ubique las zonas de capacidad buffer y Demuestre como se calcula el pI.16. cisteína y ácido glutámico y tiene función antioxidante celular. Los cambios de pH son: < 2. Desde el punto de vista químico.0. básicos. de acuerdo a la naturaleza de un grupo de átomos que se conoce como cadena lateral “R”.2. Cys-Tyr-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu 2. Utilizando los valores de la tabla 8. El punto isoeléctrico de los siguientes péptidos es: a. 2.

El enlace resultante recibe el nombre de enlace peptídico. están situados en el mismo plano. Lección 6: Péptidos5 6. 5 Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. goza de dos características muy importantes que siempre deben tenerse en cuenta: • Todos los átomos que intervienen en el enlace son coplanares. es decir. también se analizan las propiedades fisicoquímica que condicionan junto con los niveles de estructuración la función de la proteínas en los tejidos animal y vegetal.1 Aspectos estructurales La unión de dos o más AA entre sí a través de enlaces amida da origen a un importante grupo de Biomoléculas llamadas péptidos. (1992). Santa fe de Bogotá. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. aunque se represente convencionalmente como un enlace sencillo. Navarro Y. y debido a la distribución electrónica posee un carácter parcial de doble enlace (alrededor de un 40%). Bioquímica. En este capítulo. G.: Unisur. Esta situación la podemos ilustrar en la figura 5. concepto fundamental para la interpretación de los niveles de estructura de proteínas. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. por ello. 32 . CAPITULO 2: PEPTIDOS Y PROTEINAS En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma clara y concreta la definición y formación del enlace peptídico. ya que el entendimiento de estos temas conducen al estudiante a entender el comportamiento y función biológica de las proteínas.

en cuyos bordes se encuentran los carbonos portadores de las cadenas laterales R1 y R2. los grupos R1 y R2 se alternan por encima y por debajo del plano. donde el O y el H (del enlace) están en lados opuestos. G. Navarro Y. Para representarla estructura de un péptido en muchos casos es suficiente indicar los aminoácidos constitutivos en su forma abreviada. Adicionalmente y como consecuencia de la configuración L de los aminoácidos. esta coplanaridad tiene consecuencias en la determinación de una estructura fundamental de las proteínas. Observamos que los cuatro átomos (C. (1992). • • Debido al carácter parcial de doble enlace. una de las encefalinas (péptidos que tienen acción analgésica) se puede indicar como el pentapéptido: Tyr-Gly-Gly-Phe-Met 33 . que cumple las características anotadas. H) que participan en el enlace están localizados en el plano indicado. O. N.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Bioquímica. Los péptidos se representan convencionalmente en forma simplificada como una estructura lineal. Santa fe de Bogotá. Por ejemplo. se establece una isomería geométrica del tipo trans. el extremo de la derecha es el extremo C-terminal en el cual el aminoácido tiene libre su grupo αCOOH. así: El extremo de la izquierda corresponde al llamado extremo N-terminal donde está el único aminoácido que en el péptido tiene libre su grupo α-NH2.: Unisur. Como veremos más adelante. Figura 5: Representación coplanar del enlace peptídico Pérez.

postular una estrecha correlación entre la estructura y la actividad biológica. determinación de la estructura de los péptidos puede hacerse combinando resultados obtenidos por hidrólisis total. la Metionina es el AA-C terminal y que la Fenilalanina (p.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Para identificar estos AA se puede usar el reactivo de Sanger o reactivos que actúan en forma similar como el reactivo de Edman o el Dansilo. por medio de agentes específicos que generalmente son enzimas con el establecimiento de los AA-N terminales.2 Propiedades ácido-base El comportamiento ácido-base de cada péptido está determinado por los grupos αNH2 y α-COOH (N. Cterminales e intermedios. además de su caracterización. en péptidos del grupo de las bradikininas. de los fragmentos resultantes más pequeños. logrados en condiciones suaves. la mezcla de AA resultantes se separa por métodos cromatográticos. es frecuente la presencia de aminoácidos básicos lo cual le confiere pH fisiológicos. los La los de Las hidrólisis totales emplean ácidos concentrados (HCI. Lo cual significa que la Tirosina es el AA N-terminal. para ello es importante recordar con exactitud a qué grupo pertenece cada uno de los aminoácidos presentes. no dice por sí mismo mucho sobre las propiedades ácidas o básicas del péptido. hay una enorme variabilidad estructural. establecer cuáles AA son determinantes para la función biológica del péptido y. que en péptidos de cierto tamaño puede ser una característica importante. 6.e) ocupa la cuarta posición. hidrólisis parcial y/o identificación aminoácidos con reactivos específicos. que poseen una fuerte actividad depresora de la tensión arterial. Dado el altísimo número de posibles combinaciones en que pueden participar 20 AA para formar péptidos. Tampoco se puede formar con ella una idea de la estructura tridimensional (conformación). Por ejemplo. El conocimiento de la estructura de los péptidos permite. cargas positivas y un pl 34 . como veremos más adelante. Esto nos permite determinar cuáles AA hacen parte del péptido pero no el orden (secuencia) en que están colocados. La secuencia se determina combinando rupturas selectivas de los enlaces peptídicos.y C. aunque conveniente en muchos casos.terminales respectivamente) y por los grupos R de los AA presentes. H2SO4) que rompen inespecíficamente los enlaces peptídicos en condiciones drásticas de temperatura. Este tipo de representación.

relativamente alto.3 Actividad biológica de algunos péptidos Los péptidos que existen libres en una célula desempeñan en muchos casos una función biológica bien precisa. 3. y la vasopresina. Estos péptidos tienen las siguientes estructuras: Oxitocina Vasopresina 35 . en estos casos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. realizarla por electroforesis.1 Actividad hormonal En el lóbulo posterior de la hipófisis se produce un cierto número de péptidos con función hormonal. La determinación del pl podemos. El péptido Lys-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Leu-Pro-Phe-Arg tendrá en estas condiciones cuatro cargas positivas (una por el grupo α-NH3+ y tres por los grupos R de Lys y Arg) y una carga negativa (a causa del -COO. Se destacan: la oxitocina nonapéptido cíclico que estimula la contracción del músculo liso del útero durante el parto y la glándula mamaria en la lactancia. su pl será cercano al pKa de la Arg y por consiguiente es un péptido muy básico. bajo pl). En general los péptidos poseen simultáneamente AA ácidos y básicos y su comportamiento anfótero depende de las proporciones relativas de estos aminoácidos. En el caso de los péptidos donde predominan Glu y Asp tendremos la situación inversa (péptidos ácidos. A continuación examinaremos algunos ejemplos: 6. pues frecuentemente podemos tener a un pH dado más de un grupo R que se esté disociando.terminal). 6. otro nonapéptido cíclico que estimula la reabsorción renal del agua y aumenta la presión arterial (acción hipertensora). las curvas de titulación presentan múltiples puntos de inflexión (a diferencia de lo observado con los AA libres) y no es posible calcular el valor de pl considerando los pKa de los AA y su disociación sucesiva.

que no altera ningún otro enlace ni AA. Aquí tenemos un buen ejemplo de la estrecha correlación existente entre estructura y acción biológica ya que las dos hormonas difieren solamente en las posiciones indicadas y a pesar de ello sus funciones biológicas son completamente diferentes. Entre ellos tenemos: 36 . que actúa sobre la corteza de las glándulas suprarrenales. se pierde completamente la actividad hormonal. 6. péptido constituido por 25 a 34 AA (dependiendo de la especie).(disulfuro) entre las dos Cisteinas por una reducción suave.2 Actividad como antibióticos Los péptidos que presentan esta actividad poseen generalmente AA con configuración D o enlaces poco comunes. Esto se debe a que por la ruptura ocurren cambios en la conformación de estos péptidos. quienes participan en la regulación del metabolismo de carbohidratos. La hipófisis produce en su lóbulo anterior la hormona adrenocorticotropa (ACTH).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. esto refuerza la decisiva importancia que tiene la estructura sobre la acción biológica.3. Cuando en cualquiera de ellas se rompe el enlace -S-S.

6.4 Actividad oxido reductora El más abundante es el Glutatión. 6. derivadas del angiotensinógeno. son un grupo de agentes hipertensores estructuralmente relacionados con 8 a 10 AA: • • Angiotensina I: Asp-Arg-Val-Tyr-Val-His-Pro-Phe-His-Leu Angiotensina II: Asp-Arg-Val-Tyr-Val-His-Pro-Phe Las bradikininas (ya mencionadas) son péptidos con 9 a 12 AA de fuerte actividad hipotensora y pl elevados.3. que presenta un enlace no peptídico entre Glu y CySH como lo muestra la estructura: (γ-Glu-Cys-Gly) = (GSH) 37 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. presente en muchos tejidos.3 Actividad hiper o hipotensora Estos péptidos resultan de la acción de enzimas sobre proteínas del plasma sanguíneo Las angiotensinas.3.

En este apartado se profundiza aún más la formación y características de este enlace. plano y esta estabilizado por resonancia. el enlace C-N del enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. busca la estabilidad electrónica de la molécula. El doble enlace entre el carbono y el oxigeno del grupo carbonilo. Lección 7: Generalidades del enlace peptidico y niveles de estructuración Se menciono en la lección 1. Es un híbrido de resonancia. 38 . R.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Fuente: Ramírez.. El grupo SH (tiol) de la Cisteína puede oxidarse y dar lugar al glutatión oxidado (GSSG): Esta oxidación está acompañada de la reducción de un aceptor (metabolito) que pasa de su forma oxidada a la reducida. algunos aspectos fundamentales de la formación de éste enlace. Química de alimentos.segunda edición (2009). El enlace peptídico se forma por la condensación del α-COOH de un aminoácido con el α-NH2 de otro aminoácido: Figura 6: Formación del enlace peptídico. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. por esta razón no hay libertad de movimiento. El enlace peptídico posee especiales características: Es polar.

¿Pero de quien? La presencia de un doble enlace parcial ocasiona la presencia de isómeros geométricos de la forma trans en el oxigeno del grupo carbonilo y el hidrogeno del grupo amino participantes en el enlace peptídico. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. R.htm http://biomodel.segunda edición (2009).uah.youtube. En la grafica siguiente se evidencia lo expuesto.es/model1j/prot/inicio.uah. sino que el movimiento se de a nivel de N.com/watch?v=Gn8NaEEEykk 39 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. R. consulta los siguiente enlaces virtuales para profundizar en el tema: http://biomodel..segunda edición (2009).htm http://www. Química de alimentos. Figura 7.Cα con un ángulo de torsión ø (phi) y entre Cα-C con un ángulo de torsión Ψ (psi). Fuente: Ramírez.es/model1j/prot/inicio. Química de alimentos. La presencia del doble enlace parcial del enlace peptídico ocasiona que no haya libertad de movimiento entre el enlace C – N.. Ángulos de torsión del enlace peptídico Fuente: Ramírez. Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. Se ha mencionado que el carácter parcial de doble enlace no hay libertad de movimiento.

Estructura cuaternaria. Lección 8: Estructura primaria y Secundaria7 8.1 Estructura primaria El alto número de AA que integran una proteína nos da.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y. 7. 40 . (1992). su conformación tridimensional. G. Estructura secundarla. 1 Niveles estructurales6 Se considera que cuando un péptido sobrepasa los 40-50 aminoácidos tenemos una cadena polipeptídica que llamamos proteína. Está definida por la composición en AA y su secuencia en la proteína. Actualmente esto se logra por medio de un analizador automático de AA que se basa en la 6 7 Pérez. Bioquímica. Estos polímeros poseen un considerable grado de complejidad que se expresa en todas las proteínas en por lo menos tres niveles de estructura y en algunas hasta cuatro. Pérez. Navarro Y. Santa fe de Bogotá: Unisur. (1992). una enorme variabilidad estructural y para caracterizar una proteína debemos por tanto conocer su composición en AA y el orden en que se encuentran. Es el ordenamiento espacial de las cadenas polipeptídicas resultante de interacciones por puentes de hidrógeno formados únicamente entre los átomos que intervienen en el enlace peptídico. Está dada por la asociación reversible de varias cadenas polipeptídicas (monómeros) iguales o diferentes. Consiste en la distribución espacial de todos los grupos de la proteína. Este tipo de estructura solo la poseen algunas proteínas. en forma similar a lo anotado en los péptidos. Santa fe de Bogotá: Unisur. G. es decir. Bioquímica. La determinación de la composición se logra sometiendo la proteína a una hidrólisis drástica con ácidos o bases (generalmente HCI 6N y Ba(OH)2 4N) y analizando cuantitativamente la mezcla de AA libres que resulta. las discutiremos con algún detalle a continuación. Debido a la importancia que revisten estos niveles de organización para la comprensión del funcionamiento y propiedades de las proteínas. Estructura terciaria. Estructura primaria.

se pueden ensamblar como en un rompecabezas los péptidos. sin que lo indicado en los puentes disulfuro intermoleculares e intramoleculares. que tiene por función disminuir el nivel de glucosa en la sangre y cuya carencia tiene múltiples complicaciones incluyendo la diabetes. 41 . la estrategia que se utiliza consiste en romper la proteína por medios químicos o enzimáticos. y obtener la secuencia de la proteína.: Unisur. Bioquímica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Establecer la secuencia es más complejo. Esta proteína tiene dos cadenas polipeptídicas (A y B) unidas por dos puentes de hidrógeno disulfuro intermoleculares formados por la oxidación de cuatro cisteinas. Navarro Y. G. (1992). Utilizando las combinaciones apropiadas de agentes de clivaje. corresponda a las longitudes relativas y ángulos de unión de los enlaces. en un número no muy grande de péptidos. Figura 8: Secuencia de AA de la insulina bovina Pérez. haciéndole reaccionar luego con Ninhidrina y determinando por colorimetría a 570 nm su concentración. etc). solubilidad. intercambio iónico. La primera proteína a la que se le determinó su estructura primaria fue la insulina. separar por diversos métodos (cromatografía. hormona originada en el páncreas como proinsulina. Los péptidos resultantes a cada uno determinarles su secuencia en la forma ya discutida. En la figura 8 representamos esquemáticamente la insulina bovina. Santa fe de Bogotá. separación de los AA por cromatografía de intercambio iónico.

Vemos por consiguiente las insospechadas consecuencias que ha tenido el estudio. 8 . • Diseñar proteínas sintéticas con actividad biológica. lo cual le valió el premio Nóbel en 1951. incluyendo la hemoglobina. • Utilizar en algunos casos proteínas no humanas como sustitutos en el tratamiento de ciertas enfermedades. la configuración más sencilla es la de cadena extendida. Met. G. Los estudios comparativos de secuencia realizados con estas proteínas han permitido: • Localizar los segmentos donde reside la actividad biológica. Navarro Y. Bioquímica. sólo se encuentran unos pocos residuos (2 a 3 por cadena de 200 a 300AA). • Predecir parcialmente la estructura terciaria de la proteína. Una vez que el grupo de Sanger en Inglaterra estableció la metodología para determinar la estructura primaria de proteínas. En la estructura primaria en detalle observamos que la hormona tiene todos los AA con excepción de Trp.: Unisur. Santa fe de Bogotá. citocromo c. 42 . • Realizar estudios sobre la evolución de las proteínas. aparentemente poco complicado de la estructura primaria de las proteínas. figura 10. ribonucleasa y muchas enzimas. A pesar de ser una de las proteínas más pequeñas es evidente lo incómodo que resulta su representación. Por esta razón se adoptan esquemas simplificados como éste: Figura 9: Esquema simplificado de la insulina Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. (1992). ésta se ha aplicado no solo a insulina de distintos animales sino a un número creciente de proteínas. lo cual no es de extrañar pues en total no hay sino 51 AA y las Met y Trp cuando están presentes.2 Estructura secundaria En una o varias cadenas polipeptídicas se presentan uniones por puentes de hidrógeno en las que solo intervienen los grupos C=O y N-H que forman el enlace peptídico. Todas las configuraciones existentes o propuestas deben satisfacer las características estructurales que ya discutimos para este tipo de enlaces.

estos grupos son voluminosos. Navarro Y. lo que constituye su distancia en la unidad de repetición e incluye un puente de hidrógeno por cada par de cadenas. este problema se resuelve mediante la adopción de uno de los siguientes tipos de estructura: • Grupo l: Estructura en hoja plegada.0 Å.: Unisur. En esta configuración la disposición espacial de los grupos se repite cada 7. • Grupo II: Estructura en α-hélice.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. • Grupo III: Estructura en triple hélice. (1992). Santa fe de Bogotá. Figura 10: Puentes de hidrógeno en un polipéptido con estructura extendida Pérez. en este ejemplo) y puesto que con excepción de Ala y Gly. En las proteínas fibrosas que tienen un papel estructural. Si se observa con detenimiento la estructura vemos que en una cadena dada los grupos laterales R1 y R3 están localizados del mismo lado (hacia atrás.2 Å. El grupo l se caracteriza por tener una unidad de repetición de 6. con formación de puentes de hidrógeno intermoleculares entre al menos dos cadenas o segmentos de cadena que pueden ser. G. por lo que existe impedimento estérico y por ello la estructura extendida es poco estable. paralelas (van en el mismo sentido): 43 .5 a 7. Bioquímica.

Bioquímica. Navarro Y. (1992). figura 11. se obtiene una estructura similar a la de una hoja plegada. Figura 11: Estructura en hoja plegada Pérez. H3 N +  → COO− H3 N +  → COO− o antiparalelas (van en sentido opuesto): H3 N +  → COO− − OOC →+ NH3 Dado que cada enlace peptídico define un plano en el que también se localizan los puentes de hidrógeno. Santa fe de Bogotá.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. G. 44 .: Unisur.

tendríamos: Figura 12: Empaquetamiento de grupos R en la fibroina Pérez. constituida básicamente por Gly (45%). Ala (26%) y Ser (12%) con una secuencia repetitiva: …Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala… Debido a esta estructura primaria. (1992). Bioquímica.: Unisur. figura 12. ––––––● los grupos R impares y ––––––○ los grupos R pares: La proteína más importante de este grupo es la fibroina de la seda. Santa fe de Bogotá. Navarro Y. donde cada línea representa un plano. 45 . Esquemáticamente. no hay impedimento estérico apreciable y es posible lograr un empaquetamiento compacto entre distintas capas originándose así la fibra con sus propiedades de flexibilidad y poca extensibilidad. G.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Esquemáticamente se puede representar esta estructura de la siguiente manera.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. el ordenamiento espacial de las cadenas polipeptídicas resultante de las interacciones por puentes de hidrógeno formados únicamente entre los átomos de hidrógeno del nitrógeno y el oxígeno del carbono carbonílico que conforman el enlace peptídico.4 Å. etc. Esto genera una estructura helicoidal del tipo representado en la figura 13.1 a 5. His y Met. plumas. por otra parte la Prolina rompe la hélice por no poder formar los puentes de hidrógeno necesarios. A este grupo pertenece la α-queratina que es el constituyente más importante de fibras como cabello y lana y de tejidos de protección como piel. El grupo II posee una unidad de repetición de 5. lo cual implica que grupos R voluminosos tengan una misma carga. uñas. Podemos observar que los grupos R están dirigidos hacia el exterior de la hélice. y los puentes de hidrógeno son exclusivamente intramoleculares. cuernos. Esta proteína que posee muy poco Trp. tiene una alta proporción de CySH que forma puentes disulfuro entre las distintas cadenas helicoidales y mantiene así la estabilidad de la fibra: Figura 13: Estructura de α-hélice 46 . si están situados muy cerca desestabilizan la estructura. 3.

Pérez. piel. El colágeno tiene un 33% de Gly.: Unisur. Cada cadena peptídica tiene aproximadamente 1000 AA y la unión de las tres constituye el tropocolágeno que es la fibra básica con 14 Å de diámetro y 2800 Å de larga.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Las fibras que tienen esta estructura son extensibles reversiblemente. y los puentes de hidrógeno se forman entre tres cadenas polipeptídicas que se enrollan entre sí. G. huesos. Santa fe de Bogotá. CySH.: Unisur. El mejor ejemplo de este tipo de estructura es el colágeno. 25% de Pro o OH-Pro y 11% Ala. Navarro Y. (1992). sin que haya Trp. Estas fibras se unen a otras a través de enlaces covalentes y generan el colágeno De manera simplificada podemos representar el tropocolágeno así: Pérez. 47 . (1992). Navarro Y. de manera helicoidal. Tyr. Bioquímica. Santa fe de Bogotá.8 Å. G. luego de un tratamiento por calor húmedo debido a que el agua provoca la ruptura de los puentes de hidrógeno intramoleculares y la cadena puede adquirir una configuración extendida. Bioquímica. tendones. proteína que constituye un 30% de las proteínas del cuerpo humano y está presente en tejido conjuntivo. CySSCy y con menos del 2% de Phe. El grupo III posee una unidad de repetición de 2.

48 . (a. Estas interacciones (representadas en la figura 14) son: Figura 14: Tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria de las proteínas Fuente: Pérez.: Unisur. Bioquímica. se presentan simultáneamente varias clases de interacciones que determinan su conformación.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. G.1 Estructura terciaria En estas proteínas y como consecuencia de sus estructuras primaria y secundaria. Lección 9: Estructura terciaria y cuaternaria 9. Navarro Y. • Puentes de hidrógeno intramoleculares o intermoleculares. Santa fe de Bogotá. que se forman entre cadenas laterales. en la figura 14). cuando la proteína tiene más de una cadena polipeptídica. o entre cadenas laterales y átomos del enlace peptídico. (1992).

(b. Los aminoácidos hidrofóbicos se ubican preferencialmente en regiones internas donde se encuentran pocas moléculas de agua o iones. en αhélice o desordenados.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. etc) usando difracción de rayos X han permitido deducir algunas características estructurales comunes: • La proteína es una molécula compacta cuya forma se asemeja en muchos casos a una esfera con cavidades y protuberancias. hemoglobina. En una proteína dada proveniente de diferentes especies. Bioquímica. Uniones hidrofóbicas provenientes de las interacciones entre cadenas laterales de AA no polares. en la figura 14). (1992). Lys y Glu o Asp (enlaces amida). Los segmentos de α-hélice que se presentan están interrumpidos por Pro o por HO-Pro. Enlaces covalentes entre grupos R de CySH (enlaces disulfuro). que tienden a asociarse entre sí excluyendo el agua. La conformación de las proteínas globulares es considerablemente más compleja que la de las proteínas fibrosas y es característica para cada una.2 Estructura cuaternaria8 Algunas proteínas y con mucha frecuencia aquellas con peso molecular (PM) superiores a 100000 están formadas por la asociación reversible de dos o más 8 Pérez. • • • • Dada la enorme complejidad de la estructura terciaria es posible solo después de establecer la estructura primaria y a su vez es un requisito para tratar de explicar la acción biológica de una proteína dada. Los estudios realizados sobre diversas proteínas (insulina. en la figura 14). La cadena polipeptídica sigue un trazo irregular con segmentos en hoja plegada. citocromo c. Santa fe de Bogotá.: Unisur. 9. (d. Es importante resaltar la estrecha dependencia que existe entre la conservación de la estructura terciaria natural u original (conformación nativa) y la actividad de la proteína. Navarro Y. G. en la figura 14). mioglobina. en íntimo contacto con el medio acuoso circundante. (c. • • • Enlaces salinos o iónicos que resultan de la atracción electrostática entre grupos R con cargas opuestas. la conformación es similar. Estos enlaces en conjunto mantienen la estructura terciaria que fundamentalmente está determinada por su composición y secuencia de aminoácidos. Los aminoácidos polares y los cargados están generalmente situados en el exterior. 49 .

o de H2O (HCO3-) (deoxiHb) o de CO (carboxiHb) en casos de intoxicación por este gas. en conjunto tenemos: Hb + 4 O 2  → Hb ( O 2 ) 4 Un esquema de la estructura cuaternaria de la hemoglobina se representa en la figura 16. Sobre este Fe+2 se fija una molécula de oxígeno (OxiHb). Cada una de ellas posee además de la parte proteínica (globina).: Unisur. Esta proteína está formada por dos cadenas polipeptídicas α y de dos cadenas β que nos dan el tetrámetro α2β2 con un PM de 65000. Santa fe de Bogotá. Navarro Y. 50 . Un buen ejemplo de este tipo de proteínas es la hemoglobina (Hb) que se encuentra presente en los glóbulos rojos y tiene como función el transporte de oxígeno a los tejidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 15: Estructura del grupo hemo Fuente: Pérez. G. un grupo heme en el cual el Fe+2 está unido a cinco átomos de Nitrógeno en la forma indicada en la figura 15. cadenas polipeptídicas que no están unidas entre sí por enlaces covalentes y pueden ser separadas y estudiadas individualmente. Bioquímica. (1992).

al llegar a los tejidos la Hb suelta parte del O2 y queda saturada a un 65% y en esta forma regresa a los pulmones. Figura16: Estructura cuaternaria de la hemoglobina Fuente: Pérez. Podemos representar el transporte de oxígeno como una serie de interacciones cooperativas donde la entrada de un oxígeno se facilita si hay otro fijado: En los pulmones la Hb se satura con O2 y está oxigenada a casi un 100%.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. dímeros (α2. Santa fe de Bogotá. β). Para realizar este transporte se requiere la forma tetramétrica (α2β2) ya que los monómeros (α.: Unisur. G. (1992). αβ) o trímeros (α2. 51 . β2. Bioquímica. Navarro Y.

el átomo de hierro de cada heme debe estar en forma ferrosa (Fe+2). gliadina del trigo). Glutelinas: Solo se solubilizan en ácidos o bases diluidos. 80%S (porcentaje de solubilidad). precipitan a altas concentraciones de sales. de acuerdo con su solubilidad en: • Albúminas: Son proteínas solubles en agua y en soluciones salinas.1 Clasificación Además de la clasificación en fibrosas y globulares o en simples y conjugadas. según Osborn. son solubles en etanol 50-90% y se encuentran sólo en vegetales (ej: zeína de maíz. Estudios similares con enzimas que poseen estructura cuaternaria han mostrado que la actividad biológica se presenta con la forma asociada y no con la forma disociada (monómeros).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. están presentes solo en tejidos vegetales (gluten del trigo) y tienen buenos contenidos de CySH o CySSCy. Ejemplo: (NH4)2. αβ2) no transportan el oxígeno y tampoco existen como tales en los eritrocitos. β. Lección 10: Clasificación y Propiedades Fisicoquímicas 10.SO4. Prolaminas: Insolubles en agua y soluciones salinas. Globulinas: Son insolubles en agua y solubles en soluciones salinas diluidas (NaCI 1%). si se oxida a la forma férrica (Fe+3) tampoco hay transporte. • • • 52 . Na2SO4 y están ampliamente distribuidos en tejidos animales y vegetales (albúmina de huevo. hordeina de la cebada. precipitan a concentraciones medianas de sales (40 a 50%) y se encuentran prácticamente en todos los tipos de células y tejidos. Son ricas en Glu y en Pro (10%). albúmina sérica). Las proteínas globulares se pueden subdividir.

El conocimiento del pI nos permite predecir la carga neta de una proteína en un pH dado y su comportamiento en un campo eléctrico.2. Los valores de pKa se pueden determinar por métodos físicos o químicos más sofisticados y se ha encontrado que en algunos casos el pK de un grupo R difiere del establecido para ese grupo en un aminoácido libre.2. la proteína estará cargada negativamente y en un campo eléctrico migrará hacia el ánodo. En forma similar a lo que ocurre con los péptidos. probablemente esto se debe a interacciones (iónicas. Para reflexionar: Porque se dice: de la composición y conformación de una proteína dependerá su función biológica? ¿Cómo se puede llegar a perder la actividad biológica de una proteína? ¿Qué entiende por estructura nativa de una proteína? ¿Qué es el Pka de un ácido? Sería muy interesante que escribieras tu análisis en la herramienta de curso Wiki (portafolio del curso)en el aula virtual.5 y 5.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. son capaces de actuar como buffers a estos pH. las proteínas se comportan como polielectrolitos e interactúan ampliamente con solventes acuosos. son poco polares y por ello poco solubles en soluciones salinas. una excepción la constituyen aquellas proteínas que por tener una elevada proporción de aminoácidos hidrofóbicos. como la hemoglobina. en consecuencia su capacidad tampón es muy pequeña a pH fisiológicos y sólo las proteínas con buen contenido de His. A pH menores que el pl tendrá carga positiva y migrará al cátodo. 10.2 Solubilidad 53 . El pl de las proteínas se determina por electroforesis y en la mayoría se encuentra entre 4. puentes de hidrógeno) con grupos vecinos y a la cercanía a residuos hidrofobicos que modifican la constante dieléctrica del medio. si el pH es mayor que el pl.2 Propiedades fisicoquímicas 10. las proteínas presentan curvas de titulación complejas a partir de las cuales no es posible obtener información sobre el pl o sobre los pKa de los grupos cargados.5.1 Propiedades ácido-base Debido a la presencia simultánea de AA ácidos y básicos. 10.

(1992). Podemos aprovechar esta curva para deducir la ecuación que rige la solubilidad: log S = β’ .SO4 al 80% y al 50% de saturación respectivamente. Bioquímica. G. La solubilidad de las proteínas depende de varios factores: • • pH: A mayor interacción con el solvente mayor será la solubilidad. por esto en el pl (donde la carga neta es cero) la solubilidad es mínima. Se observa que la solubilidad aumenta rápidamente al incrementar la fuerza iónica (salting out). 54 .K’sµ donde β’ (intersección por extrapolación al eje y) representa la solubilidad (teórica para proteínas diferentes a las albúminas) en agua pura y K’sµ (pendiente de la recta) es un parámetro cuyo valor es característico para cada proteína. precipitándose. Santa fe de Bogotá. • Temperatura: En el intervalo 0-60°C la solubilidad aumenta al aumentar la temperatura pero a valores superiores las proteínas precipitan debido a que la energía térmica es suficiente para destruir los enlaces no covalentes que estabilizan la estructura terciaria.: Unisur. Fuerza Iónica (µ) de la solución: La mayoría de las proteínas presenta un comportamiento como el ilustrado en la figura 17. exponiendo al solvente los grupos R hidrofóbicos del interior y puesto que estos no interactúan apreciablemente con el agua. Navarro Y.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Esto explica por qué las albúminas y las globulinas precipitan con (NH4)2. donde se grafica el logaritmo de la solubilidad en función de la fuerza iónica: Figura 17: Solubilidad de las proteínas en función de la fuerza iónica Fuente: Pérez.

sus cargas y el pl de la proteína. 10. se aprovechan los anteriores factores.4 Desnaturalización: Como discutimos anteriormente. y el número de grupos R cargados positiva o negativamente en un momento dado. Es lógico pensar que condiciones ambientales (hidrólisis. reducción) que provoquen la destrucción de enlaces covalentes causarán una pérdida de la actividad. metanol) disminuyen la constante dieléctrica del solvente acuoso y por tanto causan la precipitación. por interacciones electrostáticas.: ceruloplasmina. Para que la proteína permanezca en solución se requiere. oxidación.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. cationes y aniones. Concentración del Ión: A mayor concentración del ión mayor cantidad se fija sobre la proteína pudiéndose alcanzar valores para la albúmina sérica de hasta 20 moles CI-/105 g proteína. ferritina). secundaria. • Solventes orgánicos miscibles con el agua: Estos solventes (etanol. 10. como en el caso de las Prolaminas.2. la actividad biológica de las proteínas depende de la conservación de su estructura en los diferentes niveles (primaria. En los procesos industriales y de laboratorio tendientes a obtener proteínas. metaloenzimas) y en otros es el mecanismo usado para transportar o almacenar un determinado ión (ej. pH de la solución: Este factor determina la carga neta. combinándolos de tal manera que las diferencias en solubilidad sean máximas y se puedan eliminar componentes indeseables. que tenga una composición en aminoácidos muy particular. Carga y tamaño del Ión: Los iones divalentes se fijan más fuertemente que los monovalentes y a igualdad de carga los de mayor radio de hidratación más débilmente que los que poseen radios menores. 55 . Esta interacción es muy importante pues en algunos casos la actividad biológica de la proteína depende de ella (ej.2. terciaria y aun cuaternaria en las proteínas que la poseen). El tipo de ión fijado y su cantidad depende de: • • • • La naturaleza de la proteína: Esto se manifiesta en la clase de grupos R presentes. acetona. sin embargo esta pérdida se puede presentar también sin necesidad de romper enlaces covalentes y en estos casos es imputable a modificaciones profundas de su estructura terciaria y/o cuaternaria.3 Interacciones con iones Una consecuencia de la presencia de grupos R ácidos y básicos es la capacidad que tienen las proteínas para fijar.

Ag+1. Cambios extremados en los factores que afectan la solubilidad. La composición química de aminoácidos de la proteína normal 56 .) o de detergentes. Ejercicios del capítulo 1.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. En la siguiente gráfica se deduce un tipo de estructuración de proteínas. etc. ocasiona que éstos obligan a cambiar de forma a las proteínas normales del cuerpo. este cambio se considera como la “infección por priones”. De acuerdo a su capacidad analítica. frecuentemente se usa el término “prion” para designar algunas variantes patogénicas de ciertas proteínas naturales que son producidas por las células nerviosas y algún otro tipo de célula. presencia de metales pesados (Hg+2. este cambio conformacional se centra en cambiar estructuras que están en alfa-hélice por beta-lámina. En una práctica de laboratorio sobre precipitación de proteínas. se tiene los siguientes resultados: Es de esperar que el tipo de proteínas X1 de acuerdo a la clasificación por la solubilidad sean del tipo: 3. Pb+2. 2. específicamente ocasionan un cambio en su estructura secundaria. Estos cambios se conocen como desnaturalización (o pérdida de su estructura nativa) que en algunos casos puede ser reversible al eliminar el agente causal. Sí en el organismo animal o humano por varias razones se han producidos priones. mencione la forma como van los puentes de hidrógeno. es prácticamente imposible recuperar posteriormente la conformación nativa y por ende la actividad biológica. se espera que este cambio conformacional afecte: 1. cuál es?. son algunas de las causas que pueden desnaturalizar una proteína u ocasionar su precipitación. Dentro de la bioquímica de proteínas.

57 . queratina d. G. que antiguamente se denominaron fermentos. Asocie la proteína especificada en la lista con el tipo de característica y su función: a. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. 3. reciben el nombre de enzimas y frecuentemente son del tipo de las albúminas o de las globulinas pudiendo según el caso ser proteínas simples o conjugadas. por ellas las reacciones tienen mayores velocidades en corto tiempo. Se presenta la clasificación enzimática.: Unisur. Colágeno e. 2. Su distribución es muy amplia ya que todos los seres vivos las poseen y podemos asignarles el papel de catalizadores biológicos. Estas proteínas. Bioquímica. por lo que es importante estudiar los factores que condicionan su actividad al igual que su inhibición. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales Lección 11: Características de la acción enzimática En este capítulo vamos a considerar un grupo de proteínas que cumplen con la función esencial de catalizar las reacciones químicas que en su conjunto constituyen el metabolismo.1 Especificidad de acción 9 Figura 8: Pérez. Navarro Y. Además de tener las propiedades generales de los catalizadores orgánicos o inorgánicos. insulina CAPITULO 3: ENZIMAS9 En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma clara y concreta los mecanismos mediante los cuales las enzimas ejercen su actividad catalítica. Hemoglobina b. Santa fe de Bogotá. Fibroina d. Queratina c. estructura que le es 4. El funcionamiento de la proteína normal El sitio activo de la proteína normal Las propiedades químicas y físicas de la proteína normal.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. (1992). Las enzimas son sustancias importantes y mediadoras de las reacciones que suceden en la celular. 4. las enzimas ejercen su acción presentando las siguientes características: 11. para ello se analiza la especificación de acción y de sustrato.

3. Caboxipeptidasa rompe en extremo C-Terminal 58 . 2. esto se observa al comparar los enlaces hidrolizados en el siguiente péptido: 1. Esto significa que una enzima en particular cataliza con un sustrato dado. de manera general podemos ilustrar este ejemplo así: Tendremos entonces que la reacción (1) será catalizada solo por oxidasas y no por decarboxilasas o transaminasas y así sucesivamente.e. Tripsina rompe del lado COO. Quimotripsina rompe del lado del C00.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. La estéreo especificidad es la que determina que una oxidasa dada modifique por ejemplo la L-Phe sin que la DPhe sea alterada. 11.de aminoácidos aromáticos (p. Un buen ejemplo lo constituyen las enzimas que intervienen en el metabolismo de los aminoácidos. un solo tipo de reacción química y ningún otro.de Lys y Arg. compuestos que según el tipo de enzima involucrada dará origen a diferentes productos. Aminopeptidasa rompe en extremo N-Terminal 4. Otro ejemplo son las proteasas que reconocen a nivel del enlace peptídico cuáles son los AA adyacentes del lado amino o carboxilo. Trp).2 Especificidad por el sustrato Cada enzima reconoce de una manera muy selectiva su sustrato basándose en la estructura tridimensional que éste posee.

estas glicosidasas no pueden actuar y se requiere la presencia de la celulasa para romper los enlaces β-1.4. 6 glicosidasa y la acción conjunta de las tres enzimas resulta en la degradación completa de este polisacárido. además de ser hidrolizado por α.amilasa presente en la saliva y el jugo pancreático. enlaces α1. G. 59 .amilasa lo es por la amilo α -1.6.glicosídicos de los carbohidratos) que degradan el almidón y la celulosa.: Unisur.6. y límite Amilo α-1. β. su acción se detiene en las cercanías de enlace α-1. Maltosa y dextrina (polisacárido). Debido a su especificidad estas enzimas producen a partir de un péptido o proteína dada. Extremo no reductor. Interno. En el caso de la celulosa. que es un constituyente importante de las paredes celulares vegetales. Productos Maltosa.4. está constituido por las glicosidasas (hidrolasas que atacan los enlaces α.y β.6. segundo constituyente del almidón. glucosa oligosacáridos ramificados. es hidrolizada por: α. su acción se detiene en las cercanías de enlace α-1.amilasa. polisacárido lineal con enlaces α-1 . Fuente: Pérez. muy abundante en semillas en germinación.6 glicosidasas Polisacáridos (y oligosacáridos) con enlaces α-1. Santa fe de Bogotá.6. Podemos resumir la acción de estas enzimas sobre la amilopectina. Tabla 9: Acción de algunas enzimas sobre la amilopectina. (1992). enlaces α-1. Navarro Y.4 entre las unidades de glucosa.y β. Estas dos glicosidasas son entonces un buen ejemplo de la especificidad de acción ya que el mismo sutrato (amilosa) es degradado de diferente manera. (para tener claras las diferencias estructurales es conveniente revisar el Módulo de Química Orgánica1). un mismo conjunto de fragmentos y son por tanto muy utilizadas en los estudios de secuencia. que es una glicosidasa que actúa al interior de la molécula produciendo una mezcla de maltosa y de glucosa. Bioquímica. enlaces α-1.4 de este polímero y producir glucosa y oligosacáridos. La amilopectina. Un ejemplo de estas dos características de la reacción enzimática.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. de la siguiente manera: Enzima α-amilasa β-amilasa Ataque Interno. que ataca desde el extremo reductor de la cadena liberando unidades de maltosa. La amilosa.

El sistema adoptado internacionalmente asigna la terminación asa al nombre de la enzima y sólo por razones de uso se han conservado nombres triviales como tripsina. Estas características de las enzimas implican que exista un número muy elevado de ellas pues cada sustrato será modificado por su enzima específica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Isomerasas Ligasas Acción Catalítica Catalizan reacciones de óxido-reducción.4 Clasificación y nomenclatura Debido al número creciente de enzimas que día a día se purifican y caracterizan. Navarro Y. Catalizan reacciones de transferencia de grupos. 60 . 3. (1992). papaína y algunos otros. G. Reacciones de isomeración. etc. Santa fe de Bogotá. Fuente: Pérez. 4. temperatura y la presencia o ausencia de activadores o inhibidores respectivamente. Nombre Óxido reductasa Transferasas Hidrolasas Liasas 5. 11.4 y viceversa. C-N.: Unisur. Aquí tenemos ilustrada la especificidad sobre el sustrato pues para hidrolizar enlaces glicosídicos α-1. Reacciones en las que se forma un enlace entre dos átomos. 2. es imperativo emplear un sistema de clasificación lógico. Clase 1. Bioquímica. La clasificación se establece según el tipo de reacción química catalizada y la división en grupos según el tipo de reacción junto con el nombre del sustrato. quimotripsina.3 Condiciones óptimas de actividad Cada enzima presenta su máxima actividad en ciertas condiciones experimentales que generalmente tienen que ver con pH. 6. Más adelante examinaremos en detalle como se afecta la actividad enzimática con cada uno de estos factores. En consecuencia resultan seis clases principales de enzimas: Tabla 10 : Clases principales de enzimas. acompañada de un consumo de energía. Catalizan reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes CO. Catalizan reacciones que implican formación de un doble enlace debido a la remoción de un grupo o desaparición de un doble enlace por adición de un grupo. proporciona la base para el nombre individual de cada enzima. pepsina. 11. C-C.4 se requieren enzimas diferentes a las necesarias para degradar enlaces β-1.

P-haluro Enlaces P-N Enlaces S-N Enlaces C-P Ejemplo del sustrato Lípidos Carbohidratos Péptidos.4 3.21 3. Estas subclases a su vez se dividen en varias sub-subclases dependiendo de sustrato en particular que se considere.4. La siguiente tabla nos muestra varios ejemplos: Tabla 12: Sub-subclases de las proteasas 3.: Unisur. G. Los estudios pioneros de Henry y Brown realizados con enzimas de la levadura mostraron que la cinética enzimática presenta el comportamiento ilustrado en la figura 18 donde [S] es la concentración de sustrato y dS/dt equivale a la velocidad de transformación del sustrato (v).: Unisur. Bioquímica. Tripsina Trombina Fuente: Pérez. por ejemplo la clase de las hidrolasas se divide en: Tabla 11: Subclases de hidrolasas Subclase 3. Santa fe de Bogotá. (1992).8 3. Amidas Nombre general Lipasas Amilasas Celulasas Tripsina Fuente: Pérez.4. (1992).4. Santa fe de Bogotá.5 Sub-subclase: serin proteinasas Quimotripsina Quimotripsina C.21. Navarro Y.21.11 Hidrolasa Esterasas Glicosidasas Hidrolasas de éteres Peptidasas Otros grupos CN Anhídridos de ácido Enlaces C-C Enlaces C-haluro.1 3.21.10 3. en último término cada enzima se identifica con cuatro números que le son propios. Lección 12: Cinética enzimática Las reacciones químicas que se presentan en los organismos vivos ocurren por una parte gracias a la capacidad de las enzimas de disminuir la energía de activación que actúa como una barrera y por otra parte por la especificidad con que se realiza esta catálisis.9 3.6 3. Navarro Y.2 3.4 3. Bioquímica.5 3. G. Cada una de estas clases se subdivide en varias subclases de acuerdo con el tipo de enlace. 61 .6 3.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.3 3.21.4.1 3. proteínas.2 3.4.

A concentraciones altas de S. El planteamiento de Michaelis y Menten se puede resumir en la expresión: 62 . El análisis del comportamiento de la enzima en las zonas I y II condujo a Michaelis y Menten a plantear que la enzima (E) se une reversiblemente con el sustrato (S) formando un complejo inestable (ES) que da lugar. Santa fe de Bogotá. En la zona II la velocidad permanece constante para un intervalo de [S] y se considera que la enzima está saturada. Figura 18: Velocidad de transformación del sustrato en función de S Fuente: Pérez. Navarro Y. (1992). se llega a la zona III donde se observa una disminución de la velocidad a medida que aumentamos más y más S. El Sitio activo es entonces un grupo de aminoácidos de la proteína que son los responsables de la actividad catalítica y que. denominada el sitio activo.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. al producto (P) y a la enzima libre (E). la velocidad (v) aumenta linealmente con la concentración de sustrato [S]. Podemos observar que la curva se divide en 3 zonas. se disponen espacialmente de tal manera que la conformación del conjunto es complementaria de la conformación del sustrato. como consecuencia de la estructura terciaria. donde se realiza la catálisis. En la zona I. Este comportamiento se interpreta como una inhibición de la enzima por exceso de sustrato. Esta región corresponde a una cinética de primer orden en la cual a una concentración dada de enzima (que permanece constante) podemos obtener un rápido incremento de v con cambios pequeños en [S]. G.: Unisur. irreversiblemente. la formación del complejo ocurre por complementariedad estérica entre el sustrato y una región de la enzima. Bioquímica.

tendremos: KM = [S ] Ecuación 4 Esta ecuación nos proporciona el significado físico de KM que será entonces la concentración del sustrato (moles/litro) necesaria para alcanzar la velocidad semimáxima. será la descomposición de ES en producto más enzima. 63 . Teniendo en cuenta las consideraciones anteriores es posible deducir a partir de la ecuación (1) la ecuación de Michaelis-Menten1 que describe el comportamiento de la enzima: v= V max [S] KM + [S] Ecuación 3 Donde Vmax (velocidad máxima) y KM (constante de Michaelis) son dos parámetros importantes de la enzima dado que en la zona I tenemos una cinética de primer orden. es decir: v = 1 V max 2 Reemplazando en la ecuación 3: V max [S] v = 1 V max = 2 KM + [S] Dividiendo por Vmax y despejando. podemos considerar que habrá un momento en el cual la velocidad es igual a la mitad de la velocidad máxima.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. k1 = rata de descomposición reversible de ES. k2 = rata de descomposición irreversible de ES. La constante k2 es considerablemente menor que k1 o k-1 y por tanto la velocidad global del proceso estará dado por: v = k 2 [ES ] Ecuación 2 En otras palabras el paso limitante. k2 E+S  → ES  → E+P ← k −1 k1 Ecuación 1 donde k1 = rata de formación de ES.

temperatura). Santa fe de Bogotá. Debido a que es posible cometer errores experimentales que no se detectan en la gráfica. se opta por transformar la ecuación de Michaelis Menten así: v= V max [S] KM + [S] Tomando los inversos tenemos: 64 . composición en aminoácidos. (1992). etc. Los valores de KM y Vmax de una enzima se pueden determinar por métodos gráficos realizando en el laboratorio la cinética con un sustrato dado en condiciones experimentales bien definidas. pH. la constante de Michaelis (KM) tiene un valor propio para cada enzima y es uno de los parámetros que la caracterizan. Figura 19: Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática. pl. Navarro Y. En esta gráfica. Por su parte Vmax es la velocidad obtenida cuando la enzima se encuentra saturada con sustrato o sea la situación que se presenta cuando los sitios activos de todas las moléculas de enzima se encuentran ocupados por sustrato. Fuente: Pérez. el valor de Vmax se obtiene al extrapolar sobre el eje Y la velocidad con la enzima saturada. G. En el primero de ellos. esta determinación de KM y Vmax no es muy apropiada y se prefiere emplear métodos como el de Lineweaver.: Unisur. Si tomamos 1/2 de Vmax e interpolamos en la gráfica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. al igual que el PM. Bioquímica. obtenemos KM.Burk o el de Eadie-Hofstee2. En condiciones experimentales definidas (sustrato. de manera que al calcular las velocidades (cantidad sustrato transformada/ mililitro/ minuto) alcanzadas con diferentes concentraciones de S se obtiene la figura 19.

En donde: Y = 1/v y X = 1/[S]. b = 1/Vmax. + v V max [S] V max Ecuación 5 La ecuación 5 corresponde a una línea recta: Y = mX + b. Dado que KM (si k2 < k-1) corresponde a la disociación de ES E+S. Esta representación tiene la ventaja de poder detectar errores experimentales en la determinación de la cinética.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y.: Unisur. + v V max [S] V max 65 . G. (1992). La pendiente m = KM/Vmax. cuando esto ocurre la dispersión de los datos no permite trazar una recta por los puntos obtenidos.Hofstee transforma la ecuación de Michaelis-Menten de la siguiente manera: v= V max [S] KM + [S] Tomamos los inversos y obtenemos la ecuación 5: 1 KM 1 1 = . Bioquímica. El método de Eadie. Graficando 1/v versus 1/ [S] tendremos (figura 20) que la intersección en el eje X corresponde a -1/KM y su valor absoluto expresa la afinidad de la enzima por su sustrato. y la intercepción en el eje Y. Santa fe de Bogotá. 1 KM + [S ] = v V max [S ] 1 KM 1 1 = . Figura 20: Representación gráfica según Lineweaver-Burk de v vs [S] Fuente: Pérez.

66 . es conveniente que tengamos en cuenta que en algunos casos se pueden presentar discrepancias debido a la formación de varios intermediarios inestables (ecuación 7) o a la presencia de más de un sustrato susceptible de ser transformado (ecuación 8) o la combinación de las dos situaciones. solo necesitamos determinar experimentalmente la velocidad de transformación del sustrato (a una [S] dada) la cual se hace generalmente por colorimetría. sea cual fuere el método que usemos para hallar KM y Vmax. G. Bioquímica. [S] Graficando v versus v/[S] tendremos la figura 20’: Representación gráfica según Eadie-Hofstee de v vs [S] Fuente: Pérez. Navarro Y. Es conveniente resaltar que.v ) v V max [S] V max v V max = KM . Aunque la ecuación de Michaelis-Menten es muy útil para describir el comportamiento cinético de las enzimas. (1992). Si los datos obtenidos se ajustan a una recta. se descartan eventuales errores experimentales y de la gráfica se obtienen directamente los valores de KM y Vmax.v ) 1 = (V max .v ) KM 1 1 .: Unisur. Santa fe de Bogotá. Las referencias 4 y 5 son un buen ejemplo de cómo se determinan cuidadosamente estos parámetros.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.v): (V max . Multiplicando los dos miembros por (Vmax. + (V max . +v [S] v Ecuación 6 v = V max − KM .

k4 E +S → ES  → EZ  → EP  → E+P ← ← ← k −1 k−2 k −3 k1 K2 k3 Ecuación 7 k2 E + S1  → ES1  → E + P1 ← k −1 k1 k4 E + S2  → ES 2  → E + P2 ← k −3 k3 Ecuación 8 Esto naturalmente complica considerablemente el análisis cinético y las ecuaciones son mucho más complejas.1 Actividad enzimática La actividad de las enzimas se puede expresar como: 12. esto nos da una idea del enorme poder catalítico de estas proteínas. 12.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.3 Número de transformación Se define como el número de moléculas de sustrato transformadas por una molécula de enzima en la unidad de tiempo. 12.2 Actividad específica Se define como el número de unidades por mg de proteína. Lección 13: Factores que influencian la actividad enzimática 67 . Una unidad es la cantidad de enzima que transforma 1 micromol (10-6 moles) de sustrato por minuto. Para fines prácticos la determinación de KM y Vmax.105 y en algunos casos éste puede llegar hasta 106 . a 25°C. Los números de transformación para la mayoría de las enzimas son del orden de 104 . Para calcular el número de transformación se requiere conocer el PM de la enzima lo cual implica su purificación previa.107. se realiza como lo hemos descrito. Esta forma de expresar la actividad es la más corriente y nos da una medida de la pureza de la enzima ya que los valores aumentan a medida que se avanza en el aislamiento de la enzima. en condiciones de laboratorio bien definidas.

es esencial preservar su conformación en la proteína nativa. las enzimas que modifican el mismo sustrato pero que por provenir de diferentes fuentes difieren en su pH óptimo. KM. Bioquímica. • Los pKa de los grupos funcionales del sustrato. El pH óptimo puede variar por la influencia de los siguientes factores: • Origen de la enzima. velocidad de inactivación térmica.: Unisur. etc. la temperatura y los efectores. Navarro Y. (1992). Observamos que cada enzima tiene un pH (o un rango de pH.5 a 3 unidades de pH.. Santa fe de Bogotá. esto sugiere que en condiciones fisiológicas algunas enzimas no actúan al máximo de su capacidad. • Los pKa de los grupos que en el sitio activo ayudan a fijar el sustrato • Los pKa de las cadenas laterales que contribuyen a estabilizar la conformación global de la enzima. G. 13. 68 . en ellas las variaciones en pH óptimo pueden ser hasta de 2. Dado que el sitio activo es el responsable de la actividad catalítica de la enzima.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. si éste tiene cargas La mayoría de las enzimas tienen pH óptimos cercanos a la neutralidad pero que no necesariamente coinciden con el pH intracelular. Aquellos factores que modifican la conformación de las proteínas influirán por consiguiente en la actividad enzimática y nos referimos en particular al pH.1 pH La actividad enzimática en función del pH puede cambiar en la forma indicada en las siguientes gráficas: Figura 21: Ejemplos de actividad de algunas enzimas en función del pH Fuente: Pérez. este valor corresponde al pH óptimo el cual es una consecuencia de la intervención de: • Los pKa de los grupos laterales presentes en el sitio activo que efectúan la catálisis. pl. para algunas) en el que su actividad es máxima. reciben el nombre de isoenzimas.

Lección 14: Inhibición Enzimática La inhibición específica de la acción enzimática puede ser de tipo reversible o de tipo irreversible. lo cual nos permite eliminar estas variaciones.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Presencia de sustancias asociadas: Generalmente las impurezas modifican el pH óptimo por razones que no son claras. A continuación examinaremos las características de cada una y cómo podemos identificarlas por su representación gráfica según Lineweaver-Burk. Concentración de sustrato: a bajas concentraciones de sustrato. • • • Origen del sustrato: en estos casos la variación en pH generalmente es menor de 0. ya que la velocidad de reacción se incrementa. 13.5 unidades de pH. como son las fuentes termales. 13. Esta es la razón por la cual KM se determina a [S] elevadas con el fin de evitar los cambios en función de pH. Una excepción a este comportamiento la constituyen las enzimas de las bacterias termófilas que se encuentran en hábitats muy cálidos.50ºC la actividad aumenta. Los inhibidores son de una naturaleza más variada y provocan según el caso.4 Efectores Con este nombre designamos iones o moléculas pequeñas que activan o inhiben las reacciones enzimáticas. Para cada enzima existe una temperatura óptima en la cual su actividad es máxima. El primer tipo incluye la inhibición competitiva y la no competitiva y el segundo se refiere a la inhibición incompetitiva. Las variaciones de actividad con cambios de pH indican la necesidad de usar tampones cuando se está trabajando con enzimas. En el rango 5ºC . Mn+2.2 Temperatura Las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a la temperatura. Zn+2 o grupos reductores (por lo general -SH). Los activadores más corrientes son iones como Ca+2. A temperaturas superiores (60ºC a 80ºC) la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren. Mg+2. KM varía con el pH y el pH óptimo se desplaza hacia la zona donde KM aumenta al aumentar el pH. 69 . diferentes tipos de inactivación.

La enzima no modifica el inhibidor porque éste no posee enlaces susceptibles al ataque catalítico. el inhibidor (I) posee una estructura química similar a la del sustrato: esto le permite fijarse reversiblemente en el sitio activo de la enzima excluyendo el sustrato que previamente se haya unido. que si están presentes en el sustrato.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.1 Inhibición competitiva En este tipo de inactivación. * V max = velocidad máxima en presencia del inhibidor K¡ constante de inhibición. y de allí a la formación de P. 14. Ki = [E ][I] EI La cinética con y sin inhibidor competitivo se presentaría gráficamente así: 70 . A partir de las ecuaciones planteadas se puede obtener1 la ecuación 10: 1 KM  [I]  1 1  = *  1+ + *   v i V max  K i  [S] V max Donde Ecuación 10 v = velocidad de reacción en presencia del inhibidor. La situación puede representarse con las reacciones: k2 E +S → ES  → E+P ← k −1 k3 k1 E+I → EI ← k −3 Ecuación 9 De acuerdo con esto podemos deducir que la magnitud de la inhibición dependerá de la [I] y que un exceso de S elimina la inhibición pues se usará toda la enzima libre y el equilibrio se desplazará hacia la formación de ES.

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Figura 22: Catálisis enzimática inhibida competitivamente Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

Observamos que con un exceso de sustrato alcanzamos la misma Vmax que en su ausencia. No sucede lo mismo para los valores de KM pues en presencia de inhibidor (KM (2)) la constante es más alta, o lo que es lo mismo, disminuye la afinidad por el sustrato. Usando la ecuación 10 y según el método de Lineweaver-Burk, tendremos la figura 21 donde se visualiza fácilmente el cambio en KM y la igualdad en el valor de Vmax. Esta inhibición ha sido estudiada a nivel molecular con la lisozima, glicosidasa que degrada la pared celular de las bacterias y un trisacárido sintético o de manera más elemental con la deshidrogenasa succínica.

Figura 22’: Representación según Lineweaver-Burk de la inhibición competitiva

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Esta enzima cataliza la oxidación del succinato o fumarato según la reacción.

El malonato o el oxalacetato, cuyas estructuras son:

Malonato

Oxalacetato

Actúan como inhibidores competitivos pues al igual que el sustrato natural poseen dos grupos COO- y un tamaño adecuado para encajar en el sitio activo de la enzima. 14.2 Inhibición no competitiva Se presenta por la unión reversible del inhibidor a un sitio de la enzima libre o con sustrato, diferente del sitio activo. Esta unión provoca cambios en la conformación de la enzima alterando así el sitio activo e impidiendo por consiguiente la transformación del sustrato. Las reacciones que ocurren simultáneamente son:

E +S → ES →E + P ←
E+I → EI ← ES + I  → EIS ←
Ecuación 11 Ecuación 12

En la reacción 12, la enzima no es capaz de modificar S por las razones anotadas; en consecuencia con un exceso de sustrato no podemos recuperar la totalidad de

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las moléculas de enzima y por tanto no alcanzaremos la misma Vmax obtenida en ausencia de inhibidor. La figura 23 ilustra lo anterior.

Figura 23: Cinética de una enzima inhibida no competitivamente Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

El tratamiento matemático de esta situación1 resulta en la ecuación 13:

1 KM  [I]  1 1  [I]     1+ + *  1+ *    v i V max  K i  [S] V max  K i  

Ecuación 13

La cual se representa en la figura 24 y comparada con la enzima en ausencia de inhibidor muestra que decrece la Vmax pero que KM no cambia. Este tipo de inhibición se presenta con frecuencia con metabolitos intermedios que se combinan con enzimas reguladoras disminuyendo la actividad de sus sitios catalíticos.

Figura 24: Representación según Lineweaver-Burk de la inhibición no competitiva Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

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14.3 Inhibición Incompetitiva La característica más importante de esta inhibición es la unión irreversible (por enlaces covalentes) del inhibidor con una de las cadenas laterales de los aminoácidos presentes en el sitio activo; en algunos casos la unión irreversible se hace sobre el complejo ES. Esta inhibición se presenta más frecuentemente con enzimas que tienen mecanismos complejos y la representación gráfica de la ecuación de Lineweaver-Burk es:

Figura 25: Representación de la inhibición Incompetitiva Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

Y su expresión matemática es: 1 KM 1 1  [I]   = * . + *  1+  v i V max [S] V max  K i   De la figura 25 deducimos que en este tipo de inhibición los valores de KM y Vmax son menores que los obtenidos en ausencia de inhibidor. El ejemplo clásico de inhibición Incompetitiva es la reacción de compuestos organofosforados (clase a la cual pertenecen muchos insecticidas) con los grupos OH de la serina presente en el sitio activo de muchas enzimas. El diisopropil fluorofosfato. (DPF) inactiva de esta forma a enzimas como la acetil colinesterasa (necesaria para la transmisión de los impulsos nerviosos), la tripsina, quimotripsina, elastasa (proteasa), etc.

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formarse una idea del tipo de inhibición y deducir con base en ello cuáles AA participan en el sitio activo o cuál es la estructura aproximada del sustrato natural o cuáles otros compuestos podría actuar como inhibidores. elastasa. En la próxima sección discutiremos algunos aspectos sobre la estructura de sitios activos de enzimas. Podemos representar de manera simplificada la acción del DPF así: Si hacemos una revisión de lo tratado en esta sección vemos que es posible por comparación de las gráficas de Lineweaver. trombina y la proteasa B de Streptomices griseus (una bacteria). A su vez el conocimiento del Sitio activo.Burk.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. permite proponer el mecanismo molecular por el cual se efectúa la catálisis. Lección 15: Sitios activos de algunas enzimas Debido a la gran variedad de enzimas existentes y por ende de sitios activos nos limitaremos a considerar los sitios catalíticos de algunas de las enzimas mejor conocidas. Usando inhibidores incompetitivos (DPF y otros) se ha establecido que en estas proteínas 75 . que en parte se han aclarado con el uso de inhibidores. Es conveniente recordar que para establecer la estructura de un sitio activo es necesario conocer en detalle la estructura terciaria de la enzima y puede ser de gran ayuda aclarar para un inhibidor dado. Un grupo de enzimas particularmente bien estudiado lo constituyen las proteasas de la familia de la tripsina que además de esta enzima incluye la quimotripsina. cuál es el tipo de inhibición que se presenta. juntamente con los parámetros que inciden en la actividad enzimática.

Navarro Y. G. el cuarto ligando es el O del C = O del enlace peptídico que se va a hidrolizar. His 57 y Asp 102. de la presencia de un átomo de Zn+2 que se ubica en una depresión en la cual está el sitio activo que se extiende como un bolsillo al interior de la proteína. His. enzima producida por la bacteria Bacillus subtilis. (1992). Glu 270 y Arg 145. Figura 26: Sistema “relay” Ser. La figura 26 muestra cómo opera este sistema “relay” en la quimotripsína con su Ser 195. el Zn+2 forma enlaces coordinados con el N(His 69). Esta clase de sitio activo lo tienen también las proteasas de la familia de la subtilisina. el sitio activo está formado por Ser. un carácter nucleofílico que facilita el ataque del enlace peptídico y su posterior hidrólisis. His y Asp que según Blow (lecturas recomendadas 3 y 4) dan lugar a un sistema “relay” de transferencia de protones que le confiere al oxígeno del grupo OH de la serina. (Glu 72) y N (His 196). Santa fe de Bogotá. En todas ellas hay una interesante similitud de secuencias en la región donde se localiza la serina del sitio activo. Bioquímica. 4) 76 . Los aminoácidos del sitio activo son Tyr 248. esto ha dado lugar a la idea de una convergencia evolutiva en estas enzimas. La figura 26 esquematiza la situación (lectura recomendada No.: Unisur. Asp en quimotripsina Fuente: Pérez. Esta exopeptidasa requiere para ser activa.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El Zn+2 sirve entonces para orientar el sustrato y polarizar el C=0. Un segundo tipo de sitio activo podemos ilustrarlo con la Caboxipeptidasa A.

Mo. Este compuesto actúa como un inhibidor competitivo que.2) gracias al uso de un análogo del sustrato natural (que es muy difícil de obtener en forma purificada). Bioquímica. El mecanismo de acción del Zn en la Caboxipeptidasa ha servido como modelo para otras metaloenzimas que necesitan de Zn.: Unisur. Cu. (1992). G. Ni u otro metal para realizar la catálisis. La lisozima es muy abundante en la clara de huevo y secreciones mucosas y su papel fue descubierto por Fleming quien encontró que esta proteína ataca las paredes celulares bacteriales donde están presentes como unidades alternas la N-acetil glucosamina (NAG) y el ácido N-acetilmurámico (NAM) formando la mureina1. constituido por el trisacárido NAGNAG-NAG. El estudio del sitio activo de la lisozima es uno de los ejemplos clásicos que integran los datos estructurales y cinéticos obtenidos con esta enzima.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y. ocupa la mitad del sitio activo uniéndose a la enzima a través de puentes de hidrógeno e interacciones no polares. la fijación del trisacárido provoca un cambio conformacional en la vecindad del sitio activo. según los estudios por difracción de rayos X del complejo lisozima-trisacárido. 77 . Fe. El mecanismo de acción de la enzima ha sido establecido por el grupo de Phillips (lectura recomendada No. Santa fe de Bogotá. la complejación del metal con EDTA suprime la actividad y esto es un primer indicio de que se trata de una metaloenzimas. Figura 27: Sitio activo de la carboxipeptidasa A Fuente: Pérez.

(que se fija sobre el C+ ) y de un H+ (que se fija sobre el carboxilo del Glu 35) (c). se encuentra como -C00. y del Glu 35 que está en forma no disociada debido al ambiente hidrofóbico que lo rodea.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. nos sirven para ilustrar la estrecha correlación existente entre la estructura y la función de las enzimas. G.4 NAG NAM NAG NAM NAG NAM que ocupa todo el sitio activo y teniendo en cuenta la conformación del sustrato y del sitio activo propuso el mecanismo representado en forma simple en la figura 28. que por estar situado en una región polar de la proteína. Los ejemplos anteriores además de describir en detalle los mecanismos moleculares por los cuales se realiza la catálisis enzimática.4 α-1. pueden modificar apreciablemente la función catalítica (o reguladora) de la enzima. (1992). Bioquímica. Es evidente que aún pequeños cambios conformacionales.aun en condiciones ácidas.4 β-1. La catálisis ácido-base se realiza con la intervención de los grupos carboxilo del Asp 52. son los pasos por los cuales se realiza la catálisis. la estabilización del ión carbonio (C+ ) por el Asp 52 (b) y la intervención de un 0H. Navarro Y.: Unisur. Tomando como base. la cesión del H+ del Glu 35 sobre el O del enlace glicosidico (a). Figura 28: Sitio activo de la lisozima Fuente: Pérez. Observando la figura 27. Actualmente se conocen los mecanismos catalíticos de algunas enzimas más incluyendo las proteasas de tipo tiol como la papaína. que resultan en variaciones de las distancias y posiciones espaciales de los grupos activos de la enzima con respecto al sustrato.4 β-1. 78 . el grupo de Phillips construyó un modelo con el hexasacárido natural: α-1.4 α-1. además de lo anterior. la información disponible sobre la estructura primaria y terciaria. que poseen una CySH en su sitio activo. Santa fe de Bogotá.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Insulina Enzima 1. Enzima Tripsina Quimotripsina α-amilasa Lisozima Carboxipeptidasa Lipasas Celulasa Clase Subclase 2. Quimotripsina 4. α 1. Lipasa 5.4-glicosidasa 6. Carboxipeptidasa ¿Cuáles son los productos resultantes en cada caso? ¿Cuáles serían las posibles aplicaciones de estas enzimas en: alimentos. Fosfatasa 2. siguiendo lo expuesto en cinética enzimática (módulo 2011. Ejercicios del Capitulo 1. específicamente donde se trata del cálculo experimental de Km y Vmáx por el método de Linewearver-Burk. Muestre cuáles de los siguientes sustratos son atacados por las enzimas indicadas: Sustrato a. de una reacción en ausencia (A) y en presencia (B) de un inhibidor: Utilizando el método descrito por Lineweaver Burk. Triglicérido d. desarrollar el siguiente ejercicio. 79 . Oxidorreductasa 3. Hb b. se debe calcular los valores de Km y Vo (Vmax) respectivamente para A y B. ciencias agrarias. lección 12). Lisozima e. Celulosa f. Al frente de cada una de las siguientes enzimas coloque la clase y subclase a la que pertenecen. Amilosa c. En la siguiente tabla se presenta los valores de concentración de sustrato (S) en mM y la Vo (Vmax) mM/seg. medicina y ciencias pecuarias? 3.

• El estrés. 1-(3-mercaptopropanoico)-2-(o-etil-D-tirosine)4-L-treonina-8-L-oxitocina). a traumatismos accidental o quirúrgico. recomendar concentrados proteicos como por ejemplo leche descremada en polvo adicionada caseína y lacto albúmina. El antagonista atosiban. embarazo y lactancia también puede causar deficiencia de aminoácidos. Señor estudiante de regencia de farmacia: analice las siguientes situaciones: 1. dichas deficiencias están relacionadas con las siguientes causas: • Consumo de proteínas de baja calidad • Elevada excreción de proteínas en la orina. Es importante. • La deficiencia también puede ser consecuencia de uan menor Resistencia a la infección dado que se requiere una adecuada ingesta de proteínas para la formación de fagocitos. 2. el consumo de alimentos naturales de alto contenido proteico. por lo tanto. encontrará formulaciones con medicamentos para tratar la deficiencia de proteínas. es un medicamento inhibidor de la hormona oxitocina y vasopresina y se usa para detener la progresión de un parto prematuro. 80 . Como profesional en el área de los medicamentos. Durante su vida profesional. Cuando no se puede suministrar grandes cantidades de alimentos con elevado contenido proteico o cuando el paciente es incapaz de digerir proteínas enteras se puede indicar hidrolizados o mezclas de aminoácidos cristalizados. su composición química es a base de aminoácidos. leucocitos y anticuerpos. son a nivel formativo y no cuantitativo (es decir. subraye las palabras que se relacionan con las temáticas del capítulo 1 y 2 y redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. debe Usted saber que la oxitocina es un nanopéptido usado para inducir y favorecer el parto en caso de partos detenidos. La oxitocina es una hormona de naturaleza proteica. LECTURAS COMPLEMENTARIAS Las actividades que aquí se presentan. y sus antagonistas ( atosiban: ácido. En espacios laborales como farmacias de servicios de hospitalización. sala de partos y obstetricia. frecuentemente se reciben formulas con medicamentos como oxitocina ( pitocin). por ejemplo. no generan calificación).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. • Problemas nutricionales como Marasmo y Kwashiorkor. debido. Cuando el médico así lo indique. Actividades formativas: Del análisis de cada caso. recomendar. siempre que sea posible. en casos de lesiones renales o hemorragias.

Actividad formativa: Del análisis del caso. ya que las proteínas de la leche cuando la lisina se encuentra enlazada a los azúcares de la leche. polares. no polares o ácidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. es resistente a las proteasas digestivas. Señor estudiante de Ingenieria de alimentos y Tecnología Tecnología de alimentos: alimentos: analice las siguientes situaciones: El valor nutricional de las proteínas de la dieta incluye el reconocimiento de la calidad y cantidad de las proteínas. como tratamientos térmicos de la leche. Para ello debe investigar algo más sobre este medicamento. 81 . Tome cada uno de ellos. y menciones si son básicos. Que similitudes y diferencias puede tener con la oxitocina desde el punto de vista de la composición de aminoácidos. no estará disponible para el organismo y el producto tendrá un bajo contenido proteico. Las proteínas del huevo. lo que en este estado. Tome cada uno de ellos. esta cantidad relaciona uan cantidad adecuada de aminoácidos esenciales y no esenciales. este aminoácido. 1. no polares o ácidos. se evidencien reacciones de pardeamiento y el producto adquirirá un color ámbar y un sabor a cocido. De acuerdo al tema de inhibición enzimática y a los conceptos adquiridos. Actividad formativa: realice una pequeña investigación sobre: Dentro de los estantes de medicamentos. Qué importancia tiene la cadena lateral de la lisina en las reacciones de pardeamiento de la leche? Por qué en este estado disminuye el aporte nutricional de la lisina? A que hace referencia el término proteasa. haciendo de éste indigerible.5 g de proteínas/Kg por día. Qué tipo de aminoácido es la lisina?. Por qué se recomienda en el tratamiento de la diabetes?. figuran complementos alimenticios que tiene dentro de sus componentes activos aminoácidos como la glicina o glicocola. Por lo general. que tipo de aminoácido es?. 2 y 3 redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. se tiene un producto en donde muy posiblemente. subraye las palabras que se relacionan con las temáticas del capítulo 1. En operaciones sencillas. se recomienda que un adulto ingiera 1. Que estructura tiene y cuál es su grupo ε (épsilon). Este tipo de reacciones se producen por la asociación química de los azúcares de la leche ( lactosa) y el aminoácido lisina ( exactamente por el amino en la posición épsilon en la cadena lateral) . Qué sabe Usted de este aminoácido. Dibuje la estructura de la hormona vasopresina y mencione los 9 aminoácidos que la componen. Los seres humanos carecen de la capacidad para sintetizar todos los aminoácidos requeridos para uan buena salud normal. y menciones si son básicos. si las variables de tiempo y temperatura se exceden. carne y la leche se consideran de mayor valor nutricional. relacione el tipo de inhibición que puede presentar el medicamento atosiban para actuar como antagonista de la oxitocina. Dibuje la estructura de la hormona oxitocina y mencione los 9 aminoácidos que la componen. polares.

por ejemplo: La estructura por difracción de rayos X de la lisozima. es específica para cortar enlaces por el extremo carboxilo entre la fenilalanina y metionina a pH 6. Una vez que la caseina se ha hidrolizado. se determinó. 2 y 3 redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. Cuál es el sustrato de la renina. Estos plegamientos o estructuras se relacionan con temas de fisicoquímica en términos de plegamiento de proteínas y relacionan a la segunda ley de la termodinámica (Entropía) y las interacciones que exista entre puentes de hidrógeno. Por qué la renina debe actuar a un pH y una Tº adecuada. Mediante esta técnica.6. Señor estudiante del Programa Profesional de Química: analice las siguientes situaciones: Las estructuras de las diferentes Biomoléculas se han podido elucidar gracias a las técnicas de químicas. Que conceptos debía manejar el Químico y físico David Philips para llegar a elucidar la estructura de la lisozima? Cuál es el sustrato de la lisozima? Las proteínas de acuerdo a su composición y conformación en aminoácidos adoptan estructuras. Se puede decir que a pH 4. las caseinas precipitan porque las interacciones caseina –agua se pierden debido a que a este pH las cargas eléctricas de las caseinas son iguales a cero. Actividad formativa: Del análisis del caso . 2. que la lisozima forma una hoja beta antiparalela. argumente su respuesta. con grupos sulfihidrilos internos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Qué tipo de aminoácidos es la fenilalanina y la metionina. secundaria y terciaria. En la elaboración de quesos. fue la segunda estructura determinada de una proteína y la primera de uan enzima con alta definición. Esto implica que las caseinas llegan a un pH conocido como?. se conocen: la estructura primaria. La renina consta de una sola cadena polipeptídica. secundaria y terciaria . está en forma de ión Zwitterion. Si la renina tiene una sola cadena polipeptídica. el pH del medio baja hasta 4. fue determinada por David Philips en 1965. subraye las palabras que se relacionan con las temáticas del capítulo 1.0 y a una Tº 37-43ºC. Que implica para la producción de quesos alterar estas condiciones? Los términos precipitar y desnaturalizar proteínas son iguales? Argumente su respuesta. 2 y 3 redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. Actividad formativa: Del ejemplo. desde el nivel molecular al atómico. con grupos sulfihidrilos internos. de tres cadenas. donde las caseinas experimenta la mínima solubilidad y precipitan en forma de coágulo de caseina o cuajada. que nivel de estructuración puede adoptar y que aminoácidos están implicados en la formación de puentes disulfuro. interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals. Actividad formativa: Del enunciado. 82 .6. subraye las palabras que se relacionan con las temáticas del capítulo 1. subraye las palabras que se relacionan con las temáticas del capítulo 1. la simple práctica de adicionar cuajo ( renina) a la leche causa la precipitación de las caseinas. Qué características tiene una estructura primaria. 2 y 3 redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas.0-5. es ahí en donde se resalta la relación entre la química y la bioquímica.

varias veces o ninguna vez. Glutámico Valina Lisina Aspártico Triptófano Metionina Arginina ( ) 1. b. Aminoácido neutro ( ) 7. c. Establezca la correspondencia entre los términos de la columna de la izquierda y los de la derecha. Que tipos de interacciones se presentan en una estructura primaria. Aminoácido con grupo fenólicos ( ) 5. Ilustre la estructura general de los aminoácidos que constituyen las proteínas e identifique sus características generales.2 9.2 2. Pentapéptido 6.0 8.Met . que pueden ser válidos para un aminoácido.Lys ( ) 2. 5.Arg . f. Ubique las zonas con capacidad buffer y calcule el pl para cada uno: Aminoácido His Arg Lys Asp α-COOH 1. Aminoácido con grupo imidazol. secundaria y terciaria Cómo explica la aplicación de la segunda ley de la termodinámica y la conformación estructural de las proteínas. 3. 4. 2. AUTOEVALUACION DE LA UNIDAD 1 1.2 2. g.Val . Construya una tabla con los cuatro tipos de aminoácidos de la siguiente manera: Nombre Abreviatura Estructura pKa del grupo R Tipo 7.1 α-NH2 9.Leu .0 12.8 2.Asp ( ) 1. His . Dipéptido b. Aminoácido básico ( ) 2. A partir de los valores dados en la tabla 1 represente las curvas de titulación para cada uno de los siguientes aminoácidos. Aminoácido azufrado ( ) 4.Gly . Cada término puede ser usado una vez. e. Tripéptido d. Relacione los términos correspondientes: a.Gly .5 10.9 9. Tetrapéptido c. Arg .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.9 83 . Explique cómo se forma un enlace peptídico.5 3. Trp .Glu ( ) 3.8 R 6. a. d. Ala . Explique en qué consiste el carácter anfótero de los aminoácidos. Aminoácido aromático ( ) 3. Aminoácido ácido ( ) 6.Ser ( ) 4.

La solubilidad de la proteína d.0 pK del grupo de la His 11. Ser 2. Las interacciones con iones 18. Grupo pKa α-COOH 1. 19. Explique a partir de la curva de disociación que puede dibujar a partir de los siguientes datos. Explique las relaciones existentes entre la composición en AA. 15.9 9. Describa las características del enlace peptídico. Dé un ejemplo en cada caso. Las propiedades anfóteras e. 12. 14. Cite las diferentes formas como se puede desnaturalizar una proteína.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 13. 10. Compare las características de cada una de las clases de estructura secundaria que puede adoptar una proteína. identificando los agentes que los provocan y los métodos de análisis usados en cada caso.8 α-NH2 9.2 –– Valores de pKa de los grupos de algunos aminoácidos 8. Hemoglobina b. Analice las consecuencias de la desnaturalización sobre la actividad biológica de las proteínas. 16. Recuerde cuáles son los factores que afectan la interacción de las proteínas con un solvente dado. Teniendo como criterio la naturaleza química de sus cadenas laterales.2 R-(imidazol) 6. Usando los valores de PKa de la tabla 1. Explique cómo están definidos los niveles de organización estructural de las proteínas.2 9. indicando en los casos pertinentes. 84 . calcule los pl de los siguientes péptidos: a) Arg-Gly-Asp-Ser b) Ser-Lys-His 9. ¿cómo puede clasificar los aminoácidos? Cite dos ejemplos en cada caso. Cite los diferentes factores que influyen en la solubilidad de las proteínas. el pl de la proteína y el pH de la solución con: c.1 –– Gly 1. Fibroina 17. porqué la His es el único AA con capacidad tampón a pH fisiológico. Explique la correlación existente entre la estructura y la función de: a. Enuncie los tipos de degradación a que puede ser sometido un péptido. los valores de pK de los grupos R.

e.7 40 Calcule la velocidad para cada concentración de sustrato. deduzca de cada una de las siguientes gráficas: a. Si se tiene el péptido indicado. se determinó el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad enzimática. d. Quimotripsina Carboxipeptidasa A (2 ataques sucesivos) Tripsina Aminopeptidasa (3 ataques sucesivos) . Teniendo en cuenta las características de los diferentes tipos de inhibición. y con el método de Lineweaver-Burk determine los valores de KM y Vmax.9 1189.5 20 742. b.amilo-1. 21. Explique el significado del término grupo prostético.2 a 37°C).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Escriba las características que sirven para identificar la acción de las enzimas.6 16 706. La determinación del fósforo resultante a los 20 minutos de hidrólisis se realizó colorimétricamente obteniéndose los siguientes datos: (β-glicerofosfato) µ (Fosfato) moles/ml nano moles/ml -9 (10 moles/ml) 2 186. 22. En la hidrólisis de . 20. Establezca la diferencia entre estado en equilibrio y estado estacionario. Cuáles serán los fragmentos resultantes del ataque con: a. Tipo de inhibición b. 6-glicosidasa GIu-Leu-Ala-Phe-Arg-Met-Val-Lys-His-Trp-Gly-Ala 23. Cómo cambian los valores de KM y Vmax respecto a los obtenidos sin inhibidor. ¿Dé ejemplos en cada caso? 85 . ¿De qué otra manera podría representar gráficamente estas inhibiciones? 25.7 3 311.Glicerotosfato con fosfatasa intestinal (pH 9. c. 24.1 12 646.2 8 470.

Perutz. Bioquímica experimental. E. Hanawalt.Vol 17. G. Bioquímica experimental. P:L. Compare entre sí los distintos tipos de inhibición enzimática LECTURAS RECOMENDADAS Usted puede profundizar algunos de los temas estudiados del capítulo 1y 2 consultando las siguientes referencias: 1.-En: Las bases moleculares de la vida/ R. p. . 1977. . 29. Proteínas/P..p331 4. Thompson. La estructura tridimensional de una enzima / D..Kraut. Acribia.. Analice las diferentes zonas que se pueden presentar en la catálisis enzimática.En: Ibid.Vol 46. 1971.p 374-379.24 3. F.Madrid: Blume.p1 2. (1967). .. Phillips.. La molécula de la insulina / E.. 30. México: Limusa.. . Teniendo en cuenta el tipo de reacción que catalizan.. Haynes. Barcelona. Barcelona: Omega. Doty: En: La base molecular de la vida /Julio R Villanueva: Lecturas del Scientific American.. Litwack. Proteínas alimentarías: bioquímica. La molécula de hemoglobina / M.p31.En: Ibid. 1968. Metzler. ¿cómo se pueden clasificar las enzimas? 27.. Structure an mechanism of catalysis /J.. Explique cómo influyen el pH...O. ¿Cómo se pueden caracterizar cinéticamente las reacciones enzimáticas? Explique el significado físico de los parámetros involucrados en este análisis.P. 1977.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.. valor nutritivo. modificaciones químicas. Rogelio Hernández M (1979).New York: Academic press. Propiedades funcionales.H. Usted puede profundizar algunos de los temas estudiados del capítulo 3 consultando las siguientes referencias: 1. Biochemistry / D. . . 2. Serine proteases..Advances in Enzymology. la temperatura y los efectores en la actividad de las enzimas. 26. Alberty. p39. BIBLIOGRAFIA USADA EN LA ACTUALIZACION DE LA UNIDAD Cheftel (1999)....A. 1956.San Francisco: Freeman Co. 28. 86 .C.Annual Review Biochemistry... 3. Enzyme Kinetics /R..

segunda edición (2009).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. modificación y creación de nuevas características genéticas. Pérez. química y regentes de farmacia. UNIDAD DIDACTICA 2: ÁCIDOS NUCLÉICOS Y BIOENERGÉTICA INTRODUCCION En esta unidad. Para los regentes. Conocer las generalidades.D (1981). Bogotá: Universidad Nacional Abierta y a Distancia. Para el área de alimentos. Los estudiantes deben relacionar los conceptos teóricos con la aplicación en contexto real de sus profesiones. Santa fe de Bogotá.: Unisur. R. tecnología de alimentos. conlleva a los estudiantes de los programas mencionados. Navarro Y. como son las generalidades. Es de vital importancia para los estudiantes de la formación profesional y técnica de los programas de ingeniería de alimentos. Química de alimentos. Bioquímica. clasificación y estructura de los ácidos nucléicos. Londres: McGraw Hill.. Plumer. Bioquímica práctica. (1992). a comprender el papel fundamental de la transmisión de los caracteres genéticos para la conservación. Esta unidad es la base para que los estudiantes en formación profesional relacione las técnicas del ADN recombinante. Ramírez. G. la cual es muy aplicada en todos los perfiles a quien va dirigido este curso. el manejo y comprensión de los temas que en esta unidad se presentan. clasificación y estructura de los ácidos nucleicos. Los profesionales en Química. la relación con los ácidos nucleicos está en la producción de nuevas proteínas y enzimas utilizando la biotecnología alimentaria. les resulta importante 87 . comprender la obtención de medicamentos a partir de la manipulación contenida en el ADN y fármacos a base de nucleótidos. se encuentran los conceptos básicos que un estudiante de Bioquímica debe manejar. los nexos de la bioquímica con estos campos disciplinares se derivan en que la bioquímica como parte de las ciencias biológicas maneja los conceptos teóricos derivados de investigaciones en donde se explican el funcionamiento y mecanismos químicos a nivel celular para el mantenimiento de los procesos vitales de organismo de origen vegetal y animal.

clasificación y estructura de nucelósidos. Su estructuración permite al estudiante comprender los conceptos sobre las generalidades. Es preciso el diseño de esta unidad porque se presentan los conceptos sobre ácidos nucleicos. zootecnia y producción animal. temáticas que le pueden ser útiles en el perfil profesional de los estudiantes de ingeniería de alimentos. agroforestal. JUSTIFICACION El desarrollo de esta unidad se hace necesario en el curso de bioquímica porque contiene las temáticas básicas para los estudiantes que toman cursos de las ciencias básicas referentes a la compresión de contextos de las ciencias biológicas. El estudio detallado de la unidad puede conducir a los estudiantes a plantear procesos y proyectos que conduzcan a fomentar la cultura investigativa. agronómica. temas de fácil comprensión pero que requieren de la activación metacógnitiva de presaberes de cursos como Biología y microbiología. ADN y ARN. comprender esta unidad para aportar a nuevas técnicas analíticas para el estudio de esta moléculas y sus posibles aplicaciones en otras áreas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. nucleótidos. 88 .

Identificar los factores que controlan el metabolismo en una célula. Explicar las características de los diferentes niveles estructurales del DNA. • Analizar la estructura química de nucelósidos y nucleótidos. NUCELÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS • Diferencia los tipos de bases nitrogenadas que conforman los ácidos nucleicos • Analizar la formación de nucelósidos y nucleótidos. Identificar los nucleótidos constitutivos de los ácidos nucleicos. OBJETIVOS CAPÍTULO 4: ESTRUCTURA DE BASES. 89 . CAPITULO 6: INTRODUCCION AL METABOLISMO Y BIOENERGETICA • • • • Explicar las principales actividades que se desarrollan en el metabolismo. Describir las características más notables de la estructura primaria. secundaria y terciana del t-RNA. Reconocer las diferencias más notorias en lo referente a la complejidad y organización supramacromolecular del DNA en virus. Reconocer las diferencias existentes en la utilización de la energía y los elementos en la biósfera. Ilustrar los principios de compartamentalización y universalidad de las vías metabólicas. procariotas y eucariotes.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. CAPÍTULO 5: ÁCIDOS NUCLEICOS • • • • • Diferenciar las clases de ácidos nucleicos existentes con base en sus propiedades estructurales y funcionales.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. CONTENIDO DE LA UNIDAD CAPITULO 4: ESTRUCTURA DE BASES. NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS CAPITULO 5: ACIDOS NUCLEICOS CAPITULO 6: INTRODUCCION AL METABOLISMO 90 . Analizar el papel del ATP en las reacciones de fosforilación. • • Utilizar conceptos termodinámicos para predecir la dirección de las reacciones metabólicas.

Armando. la información genética es almacenada y transmitida por los ácidos nucleicos ADN y ARN. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. España: Editorial Tebar. Los ácidos nucleicos están formados por tres unidades fundamentales: una base nitrogenada. es así que el estudiante comienza el estudio de este capítulo con la estructura de bases nitrogenadas para llegar a comprender la formación de los nucleósidos y nucleótidos siendo estos últimos las unidades monoméricas de los ácidos ADN y ARN. NUCELÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma breve y clara los conceptos de las estructuras básicas que componen los ácidos nucleicos. 10 Garrido. Lección 16: Componentes de los ácidos nucleicos10 Para Garrido. CAPITULO 4: ESTRUCTURA DE BASES. etc. Armando. 91 . Madrid. José María (2008). un azúcar y una molécula de ácido fosfórico. Fundamentos de Bioquímica estructural. Teijon. Teijon. medio ambiente. También el estudiante analiza que aparte de los nucleótidos que se pueden encontrar en los ácidos nucleicos hay otros de interés en los diferentes campos de la medicina. que son macromoléculas resultantes de la polimerización de un número elevado de nucleótidos. José María (2008).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales.

1 Bases En lo referente las bases nitrogenadas tenemos dos estructuras fundamentales de donde se derivan todas las bases constituyentes: • Bases purínicas. (1992). 11 Pérez. Bioquímica. que da lugar a la Adenina (abreviada A) y Guanina (G) como bases comunes (o muy frecuentes).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Teijon. estos contiene D-2-desoxirribosa para el caso del ADN. Figura 29: Formación de monómeros de los ácidos nucleicos Fuente: Garrido. El compuesto formado por la esterificación de un nucleósido por ácido fosfórico es un nucleótido. llamadas así por ser la purina la base original. 92 . España: Editorial Tebar. Fundamentos de Bioquímica estructural. Armando. G. Madrid. con D-ribosa. en el caso de ARN. Los nucleótidos que constituyen los ácidos son desoxirribonucleótidos.: Unisur. Lección 17: Estructura de bases11 17. La unión del azúcar (ribosa o 2-desoxirribosa) y una base nitrogenada (purina o pirimidina) por un enlace N-glucosídico se denomina nucleósido. José María (2008). Navarro Y. Santa fe de Bogotá.

Uracilo (U) que es característico del RNA y Timina (T) que se encuentra en el DNA. las llamadas raras (o poco frecuentes).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Generalmente estas bases son derivadas metil. se encuentran con alguna frecuencia. • Bases pirimidínicas. especialmente en algunas clases de RNA. hidroximetil o productos de oxidación o reducción de las bases comunes. Como ejemplos podemos citar: 93 . originadas en la pirimidina que genera como bases comunes la Citosina (C). Pirimidina Citosina (C) Uracilo (U) Timina (T) Además de las bases anteriores. Purina Adenina (A) Guanina (G) Estas bases se encuentran tanto en DNA como en RNA.

Inosina (l) 1-Metil-I (Me-I) 5-metil-C (5-Me-C) 5 -Hidroximetil-G (5-OHMe-G) Dihidrouridina (DHU) Seudo uridina (ψ) 2 Metil-Guanina (2Me-G o G*) Más adelante veremos cuál es la importancia de estas bases raras. en el ADN. Lección 18: Nucelósidos 18. Como ya se ha mencionado.1 el azúcar El azúcar que participa en la formación de los nucleósidos es una aldosa de cinco carbonos llamada ribosa.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. por ello toma el nombre de desoxi: 94 . Es conveniente señalar que todas las moléculas anteriores tienen carácter básico y corresponden al tipo de aminas aromáticas. esta ribosa ha perdido un oxígeno del grupo hidroxilo en la posición 2.

desoxirribosa En el ARN: D-ribosa 18. Madrid. Fundamentos de Bioquímica estructural. Teijon. España: Editorial Tebar. Figura 30: Pentosas presentes en los ácidos nucleicos Fuente: Garrido. Por ejemplo con Adenina y Citosina tendríamos: Adenosina 2 -Deoadenosina Citidina Deoxicitidina Figura 31: Enlace N-glicosídico de los nucelósidos 95 . José María (2008). Armando.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.2 Formación de nucleósido Se forman por la unión de una pentosa (ribosa o deoxirribosa) a una base purínicas o pirimidínicas a través de un enlace N-glicosídico en las posiciones 9 y 3 respectivamente. En general: En el ADN: D-2.

Tímidina (o deoxí-Timidina) y Guanosina (o deoxi. T y G son respectivamente: Uridina (o deoxi-Uridína). y están presentes en el ARN. Los nucleósidos con U. Teijon. España: Editorial Tebar. Madrid.Guanosina). José María (2008).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. se indica la formación del AMP: 96 . Fundamentos de Bioquímica estructural. Cuando el azúcar es ribosa. España: Editorial Tebar. Madrid. A continuación se presentan los ribonucleósidos y desoxirribonulceosidos presentes en los ácidos nucleicos: Tabla 13: ribonucleósidos y desoxirribonulceosidos presentes en los ácidos nucleicos Fuente: Garrido. Teijon. Cuando se trata de una D-2-desoxirribosa. Armando. y están presentes en el ADN. José María (2008). José María (2008). la formación de nucleótido se produce mediante un enlace fosfodiester en el que participan un grupo OH del ácido fosfórico y el H del OH del carbono 5 del azúcar con pérdida de una molécula de agua. Armando. Fundamentos de Bioquímica estructural. Teijon. en la siguiente figura. el nucleósido se denomina Desoxirribonucleico. Armando. Lección 19: Nucleótidos Para Garrido. el nucleósido se denomina ribonucelósido. Fuente: Garrido.

Madrid. Armando. En el caso del trifosfonucleotido la posición relativa de los grupos P se indica con α. Dependiendo del número de grupos que intervengan. España: Editorial Tebar. Los nucleótidos biológicamente más importantes portan el fosfato en el OH-5’ de la ribosa o desoxirribosa y por convención cuando no se especifica la posición del fosfato. Fundamentos de Bioquímica estructural. a partir de la adenosina. d-ADP y d-ATP. José María (2008).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Adenosin monofosfato ≡ AMP Adenosin difostato ≡ ADP 97 . En síntesis: Resultan de la esterificación de un nucleósido por uno o varios grupos fosfato P . los deoxirribonucleotidos (formados con deoxirribosa) serán entonces d-AMP. se sobreentiende que está en 5’. β y γ. Figura 32: Formación del AMP Fuente: Garrido. Teijon. se pueden obtener los nucleótidos AMP. ADP y ATP.

activamente en innumerables reacciones del metabolismo y como precursores en la síntesis de los ácidos nucleicos. 98 . CDP. UMP. tri y aún tetra) intervienen. Los nucleótidos que se encuentran en los ácidos nucleicos son: Tabla 14: nucleótidos que se encuentran en los ácidos nucleicos Fuente: Garrido. Los monofosfonucleotidos (AMP. Adenosin trifosfato ≡ ATP De una manera análoga tendremos GMP. Armando. los otros nucleótidos (di. TMI) son los bloques constituyentes de los diferentes tipos de ácidos nucleicos en forma similar a como los AA son los bloques constituyentes de los péptidos y proteínas. Fundamentos de Bioquímica estructural. Teijon. José María (2008). CMP. etc. España: Editorial Tebar. UMP. Madrid. como lo veremos en capítulos posteriores. GDP. GMP. CMP.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.

Madrid. Consulta los siguiente siguiente enlaces virtuales http://biomodel.htm http://www. Teijon.com/watch?v=Gn8NaEEEykk para profundizar en el tema: Lección 20: Otros nucleótidos de interés bioquímico12 Según Garrido. España: Editorial Tebar.uah. Madrid. que transporta moléculas de colina para la síntesis de lípidos. Existen. Armando. 99 . Armando. como mensajero en la regulación hormonal del También existen difosfatos de nucleósidos que merecen un entrés especial. nucleótidos de gran importancia biológica que no forman parte de los ácidos nucleicos. José María (2008). 12 Garrido. Tales es el caso del adenosin 3´-5´-fosfato cíclico (APMc): Estructura del AMPc Fuente: Garrido. que participa en la síntesis del glucógeno. por ejemplo el citidin-5´-difosfato (CDP). o él uridin-5´-difosfato (UDP). Fundamentos de Bioquímica estructural.es/model1j/prot/inicio. Teijon. Este nucleótido actúa metabolismo. José María (2008).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. España: Editorial Tebar. José María (2008). Armando. Teijon.youtube. Fundamentos de Bioquímica estructural.

produce una menos excreción de urato. Señor estudiante: Sabía que……………. es una alteración en la que existe una formación excesiva de ácido úrico y una producción excesiva de purinas? El ácido úrico pasa a la sangre. Este compuesto es la reserva energética de los procesos endergónicos del metabolismo tales como la contracción muscular. En la siguiente 100 . Fuente: figura 33: estructuras de difosfatos de nucleósidos Fuente: Garrido. la primaria primaria se debe a alteraciones en la regulación de la biosíntesis de purinas . España: Editorial Tebar. ¿conoces alguno de ellos? Comienza a escribir un documento con relación a este tema usando la herramienta vitual de tu curso. Madrid. síntesis de un gran número de compuestos o transporte activo a través de ls membranas celulares. Armando. estos contienen bases nitrogenadas. La hiperuricemia puede causar inflamación aguda (clásicamente en el dedo gordo del pie). Entre los trifosfatos de nucleótidos se destaca por sus funciones el adenosin-5´trifosfato (ATP). La gota. La gota puede ser primaria o secundaria. artritis gotosa y cálculos renales. ¡Interesante tema para continuarlo en la herramienta virtual de tu curso. el wiki portafolio del curso! Ejercicios del capítulo 1. ácido fosfórico y un azúcar del tipo pentosa. el wiki (portafolio del curso). José María (2008). Fundamentos de Bioquímica estructural. la Secundaria.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. En el tratamiento de enfermedades existen nucleósidos naturales y sintéticos que hacen parte de los principios activos de ciertos fármacos. y en las articulaciones y en otros tejidos se depositan cristales de urato sódico. Teijon. Los componentes de los ácidos nucleicos son los nucleótidos.

CDP 1) Nucleósido b. Puede usarlo una vez. Timidina 3) Bloque constituyente de DNA d. UMP 4) Deoxirribonucleótido e. gráfica se presenta la estructura de la Inosina. de que base se deriva y a qué tipo de base pertenece? 2. varias veces o ninguna vez. de acuerdo a su estructura. Molécula Tipo de estructura a. d-TMP 7) Base pirimidínica 101 Diferenci a Estructura no mb re Diferencia Estructura Nombre . Guanina 6) Difosfonucleótido g. Asocie cada una de las siguientes moléculas con el (los) tipo(s) de estructura(s) correspondiente(s).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. d-CMP 5) Bloque constituyente de RNA f. Complete la información Nucleósido purínica de la siguiente tabla: Nucleósido pirimidinas 3. CMP 2) Base purínica c.

trataremos de exponer en ésta las características y las propiedades estructurales más sobresalientes de los ácidos nucleicos. funcionales o reguladores en el organismo.: Unisur 102 . Bioquímica. El estudiante analiza que el ADN es una macromolécula que gracias a las investigaciones durante el siglo XXI. en términos generales. 4. 5. la célula recure a la síntesis de un segundo ácido nucleico como es el ARN y de acuerdo a su ubicación celular. Lección 21: Generalidades Los ácidos nucleicos tienen. Santa fe de Bogotá. Establezca la correspondencia entre las moléculas y la(s) estructura(s) en que se encuentran presentes: Molécula Estructura 1. Por lo tanto. sustancias importantes para la conservación de las especies. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. 4. G. Los conceptos anteriores son una síntesis que involucra múltiples procesos de gran complejidad que iremos discutiendo a lo largo de varios capítulos. de las estructuras para mejor compresión de las Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. Navarro Y. 2. Ribosa AMP d-GTP ATP Grupo fosfato a) Trifosforribonucleótido b) RNA c) Trifosfodeoxirribonucleótido d) Nucleótido e) DNA CAPITULO 5: ACIDOS NUCLEICOS13 En este capítulo el estudiante puede encontrar en forma breve y clara la estructura general de los ácidos nucleicos. estos pueden ser ARNm. en el cual se descubrió que esta molécula tiene estructura primaria y secundaria y que es la encargada de conservar la información genética de generación en generación y para su expresión. ARNt y ARNr. la función de conservar y transmitir el mensaje genético que caracteriza cada organismo vivo.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. componentes estructurales. 3. 13 Pérez. La expresión tangible de ese mensaje se realiza a través de la síntesis de proteínas que actúan como catalizadores. (1992). El capítulo presenta figuras temáticas.

• El ácido ribonucleico o RNA (o ARN). (1992). según sea el tipo de ácido nucleico. 2% extracromosomal del Expresión genético del mensaje Localización Variada según la clase de RNA Fuente: Pérez. G. los ácidos nucleicos se pueden diferenciar en dos grandes tipos: • El ácido desoxirribonucleico o DNA (o ADN). • Pentosas correspondientes a la ribosa o desoxirribosa. 103 .1 Estructura de bases. 21. histonas o Mg+2. Debido a la presencia de un altísimo número de grupos fosfato. La hidrólisis completa de los ácidos nucleicos produce característicamente: • Bases purínicas y pirimidínicas. Las diferencias señaladas son aplicables a las moléculas de DNA y RNA aisladas de la célula por los procesos convencionales ya que existen excepciones como son los precursores de RNA cuyo tamaño y localización original. Tomando como criterios su composición química y función.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.Pentosa . Bioquímica.: Unisur. Tabla 15: Diferencias entre DNA y RNA Parámetro Composición . Estos biopolímeros se caracterizan por poseer (con excepción de una clase de RNA) pesos moleculares muy elevados que se sitúan entre 106 y 109 daltons. La tabla 13 nos muestra las diferencias existentes en términos de los parámetros indicados. nucleósidos y nucleótidos Para comprender mejor la estructura y las propiedades de los ácidos nucleicos es conveniente discutir previamente las estructuras de sus constituyentes. Navarro Y. además de otras propiedades. con poliaminas. esta carga se neutraliza. los ácidos nucleicos tienen una gran densidad de carga negativa y en consecuencia se comportan como polianiones. Santa fe de Bogotá. difieren de los RNA clásicos que discutiremos más adelante.Bases PM (daltons) Función DNA Deoxirribosa Timina 10 -10 6 9 RNA Ribosa Uracilo ≤ 10 8 Conservación mensaje genético. Esto ya los diferencia de las proteínas (cuyos pesos moleculares rara vez superan los 5 x 105 daltons) y de los polisacáridos (con PM menores o iguales a 106 daltons). • Grupos fosfato. 98% en zona nuclear.

con una secuencia hipotética.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Por convención se considera que la cadena comienza en su extremo 5’ libre y termina en su extremo 3’libre. con excepción de las terminales. bases purínicas (A. Si imaginamos la acción de una enzima capaz de romper en la posición 3’ indicada por las flechas tendríamos al final una mezcla de nucleótidos 5’ • P y un nucleósido.3’ libre (extremo 3’). G) y pirimidínicas (C. 22. El análisis de los productos de hidrólisis resultantes en cada caso (oligonucleótidos. 104 . se ha avanzado mucho más en los estudios estructurales del DNA de procariotes. La figura 28 ilustra esta situación para un fragmento muy pequeño de una cadena de DNA. deoxirribonucleótidos con P en 5’. está formando enlaces éster con P a través de sus hidroxilos 3’ y 5’. la hidrólisis química proporciona poca información pues el DNA es resistente a los álcalis y el tratamiento con ácidos causa frecuentemente una depurinación o sea la pérdida de las bases purínicas. la hidrólisis total del DNA produce grupos fosfato.1 Estructura Primaria Tal como lo mencionamos antes.5’ no esterificado (extremo 5’) y el otro a la pentosa con su OH. T) y deoxirribosa. Uno de los extremos corresponde a la deoxirribosa con su OH. etc) ha permitido deducir que la estructura básica de una cadena (o banda) de DNA consiste en la sucesión de mononucleótidos unidos entre sí por enlaces fosfodiester. deoxirribonucleótidos con en 3’. Lección 22: Estructura del ADN En el DNA podemos identificar tres niveles de organización estructural definidos en forma similar a la utilizada con las proteínas. se usan endonucleasas (atacan al interior de la molécula) del tipo de las fosfodiesterasas o de las deoxirnbonucleasas (DNAsa) 1 y II y exonucleasas (atacan en las extremidades 3’ y 5’ de la molécula respectivamente) de tipo a o b. P Al observar esta figura notamos varias cosas: • Cada deoxirribosa. Dado que el DNA proveniente de virus y bacterias es menos complejo que el DNA de células eucarióticas y se puede obtener más fácilmente y en mayor cantidad. Ver Figura 34: Estructura fundamental de un segmento de una cadena de DNA Por ello los datos disponibles sobre la composición en bases han sido obtenidos empleando diversas enzimas con diferente especificidad.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. • Por cada nucleótido presente hay un grupo fosfato con una carga negativa.000 nucleótidos (que sería un DNA muy pequeño) tendremos una altísima densidad de cargas negativas. lo que significa que en un DNA con 1. Figura34: Estructura fundamental de un segmento de una cadena de DNA 105 .

Los estudios comparativos realizados por el grupo de Chargaff con DNA de diferentes especies permitieron establecer dos hechos muy interesantes que se conocen como las reglas de Chargaff. animales o vegetales). En (a) la deoxirribosa se indica por la línea vertical con las posiciones 5’ y 3’ y las bases unidas al azúcar se indican con sus abreviaturas correspondientes. La segunda regla de Chargaff consiste en que la relación (A+T) / (G+C) posee un valor constante para cada especie y se usa como un criterio para la determinación de especies (bacteriales.: Unisur La estructura de la figura 34 podemos representarla de varias maneras todas simplificadas: a.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El primero consiste en que la cantidad de Adenina es igual a la de Timina y la de Guanina igual a la de Citosina.deoxirribosafosfato-deoxirribosa-fosfato. Navarro Y. En (b) sólo se muestra el orden de las bases indicando con d que se trata de una cadena formada con deoxirribosa y se sobreentiende que las bases no se unen directamente sino que el esqueleto de la cadena es la sucesión. Recientemente y gracias a nuevas técnicas ha sido posible determinar la secuencia compleja de un virus y la de varios genes de procariotes. Fuente: Pérez.. a la complejidad de los hidrolizados y a la ausencia de segmentos distintivos por no haber sino cuatro bases diferentes. Santa fe de Bogotá. En el caso de 106 . ley de grupos. rupturas químicas y enzimáticas específicas y separación y caracterización de los fragmentos. esto se pudo explicar posteriormente cuando se determinó la estructura secundaria y terciaria del DNA. La estrategia es similar a la empleada con las proteínas empleando marcación con radioisótopos. señor estudiante: Conoces algo sobre Edwin Chargaff? Él postulo las leyes de: primera y segunda ley de paridad. G.. Excelente Excelente tema para trabajarlo en el wiki del curso………. b. (1992). El establecimiento de la secuencia de nucleótidos del DNA ha sido muy difícil debido al gran tamaño de la molécula (PM >106). Bioquímica. ley de porcentajes.

los eucariotes la mayor complejidad del genoma ha dificultado considerablemente La determinación de secuencias del DNA. la cual se parecía a algunas α-queratina. se propuso que los pares de bases son A: T (unidos por dos puentes de H2) y G: C (unidos por tres puentes de H2). Los pares de bases se disponen perpendicularmente al eje de la molécula en número de 10 por cada vuelta de la hélice. Considerando el tamaño de las bases. encontrándose superpuestas con una separación entre cada par del orden de 3. El modelo postula que el DNA está formado por dos cadenas enrolladas helicoidalmente entre sí. el diámetro de la fibra de DNA (20 Å) y la estructura de las bases. la figura 35 nos muestra cómo se establecen los puentes de H2 entre las bases complementarias.4 Å.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. mantenidas y estabilizadas por la formación de puentes de H2 entre pares de bases llamadas complementarias. Se demostró la existencia de estructuras ordenadas con una unidad de repetición muy estable de 3.2 Estructura secundaria y terciaria La elucidación de la estructura espacial del DNA fue posible gracias a la información química disponible (1a y 2a reglas de Chargaff) y a la suministrada por el análisis por rayos X de las preparaciones para-cristalinas de DNA. que corresponde a la distancia de la unidad de repetición más débil. propusieron un modelo tridimensional que luego fue comprobado experimentalmente. Integrando la información disponible y con la ayuda de modelos moleculares. situadas cada una en una banda. 22. Watson y Crick en 1953.4 Å y otra más débil de 34 Å. 107 .

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Figura 35: Asociación de las bases complementarias en el DNA Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

En la molécula las estructuras polares (deoxirribosa y grupos fosfato) se sitúan al exterior de la hélice estando en contacto con el solvente y otras moléculas y las bases que son poco polares (por ser de naturaleza aromática) se localizan al interior. Una representación simplificada de esta doble hélice se indica en la figura 36. Observamos en la figura 36 que las dos bandas son antiparalelas, es decir corren en direcciones opuestas ya que los extremos 5’ no se encuentran del mismo lado. Esta estructura en doble hélice explica por qué en el DNA tenemos cantidades iguales de T y A o de C y G (la regla de Chargaff), la estabilidad (proporcionada por el alto número de puentes de H2 que se forman), muchas de las propiedades del DNA en solución (alta viscosidad, fragilidad al pasarlo por capilares) y permite proponer como se efectúa su copia en dos moléculas intactas, lo cual ocurre durante su biosíntesis como veremos posteriormente.

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Figura 36: Estructura en doble hélice del DNA Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

Lección 23: Complejidad y estructura supramacromolecular del DNA en el genoma La complejidad y localización del DNA varía según sea la entidad funcional (virus, procariotes o eucariotes) que consideremos. En los virus cuyo material genético es DNA (generalmente virus animales o bacteriales y algunos vegetales) tenemos una forma circular donde se han unido los extremos 3’ y 5 y en la mayoría están presentes las dos bandas de DNA; en unos pocos por ejemplo: virus Ø x 174 sólo hay una banda y por ello son una excepción a la primera regla de Chargaff pues no existe el apareamiento A : T y G : C. La circunferencia de estos DNA virales (determinada por microscopia electrónica) es mayor que la partícula viral completa; esto implica que el DNA en el virus está empacado en forma muy compacta y recubierta por las proteinas virales de envoltura. El peso molecular de los DNA oscila entre 3 y 120 X 106 lo que facilita el estudio de su secuencia. En las células procanóticas el DNA es circular, de doble banda y se encuentra anclado en un punto a la membrana celular estando en contacto con el material citoplasmático; asociados a este único cromosoma se hallan enzimas, poliamidas o Mg+2 y el DNA existe en una forma superenrollada muy compacta. Los pesos moleculares son considerables, ej. 2.600 x 106 para el DNA de E. coIi, teniendo la molécula varios millones de bases apareados.

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Además de este DNA cromosomial puede haber DNA adicional, más pequeño y también circular, que son los llamados plásmidos; ellos son portadores de unos pocos genes que confieren a la bacteria ciertas características como la resistencia a los antibióticos. En los eucariotes la gran mayoría del DNA (aproximadamente 98%) forma parte de la cromatina en el núcleo y el resto está en partículas como las mitocondrias o cloroplastos; éste DNA extranuclear es diferente del nuclear respecto a su composición, propiedades físicas como densidad, viscosidad, etc y asociación con proteínas. En la cromatina el DNA lineal (35%) se asocia con histonas (60% en total) y proteínas ácidas y RNA (5%) dando lugar a una estructura muy compacta con una organización espacial no muy bien conocida. Una ilustración del grado de compactación se deduce del hecho de que el DNA de una célula eucariote con un diámetro de 10-20 µm, si estuviera extendido tendría una longitud de 2 metros. Cada cromosoma tiene un DNA 4 a 100 veces mayor que el DNA de E.coIl, lo que hace que las células humanas tengan 600 veces más DNA que la E.coIi. Los datos anteriores nos muestran la enorme complejidad organizacional que tiene el DNA eucariótico y por ello su estudio es uno de los grandes temas de la biología molecular actual.

Consulta los siguiente enlaces virtuales para profundizar en el tema: http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/actividades/videoadn/adn.htm http://www.johnkyrk.com/DNAanatomy.esp.html
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/actividades/videoadn

Lección 24: RNA 24.1 Clasificación Tradicionalmente el RNA se ha clasificado tomando como criterio las especies moleculares más o menos estables, aisladas de la célula por procedimientos de laboratorio bien establecidos.

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Estos RNA se dividen en tres clases: • t-RNA o RNA de transferencia. Se encuentra en el citoplasma celular en forma libre o asociado a un AA dado; en consecuencia existen unas 20 especies moleculares distintas; es el más pequeño de los ácidos nucléicos ya que su peso molecular está en el rango 7.000 a 8.000 y se puede aislar con cierta facilidad por ser estable.

m-RNA o RNA mensajero. Se encuentra tanto en el núcleo como en el citoplasma como una mezcla muy compleja de moléculas cuyos PM oscilan entre 5 x 105 y 1 x 106; esta clase de RNA es bastante lábil y por tanto muy díficil de aislar. r-RNA o RNA ribosomal. Se localiza en los ribosomas de procariotes y de eucariotes donde representa aproximadamente un 50% deI total de estas partículas subcelulares. Hay tres tipos de r-RNA diferentes cuya complejidad (en razón de su mayor tamaño) es mayor en los eucariotes que en los procariotes; algunos r-RNA pueden tener PM entre 5 x 105 y 2 x 106.

Además de estos tres tipos de RNA que podríamos considerar como los RNA clásicos, se han identificado recientemente otros RNA presentes en el núcleo cuyo período de vida es muy corto y que parece actúan como precursores de los RNA clásicos o durante la síntesis de DNA (Hn-RNA, c-RNA. Por otra parte, hay una gran cantidad de virus cuyo material genético es RNA, tales como los bacteriófagos F2, MS2, Rl7 y Qβ cuyo estudio ha permitido entender mejor cómo actúan estos virus y cuáles enzimas están involucradas en su biosíntesis y regulación. Lección 25: Estructura del RNA De manera análoga a lo discutido con el DNA, el RNA posee estructura primaria, secundaria y terciaria cuyas características son intensamente estudiadas en la actualidad. Los trabajos iniciales se adelantaron indistintamente con las tres clases de RNA y posteriormente para estudiar en detalle la organización estructural se seleccionó el t-RNA puesto que su menor tamaño, estabilidad y relativa facilidad de purificación constituían ventajas apreciables en comparación con las otras clases de RNA. Estructura primaria Aun cuando el RNA es susceptible a la hidrólisis básica, debido a la ribosa presente, el ataque por enzimas como la ribonucleasa (RNAsa), fosfodiesterasas y exonucleasas proporcionan la información que nos permite representar la estructura fundamental del RNA, figura 37.

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• La molécula es un polianión con muchas cargas negativas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 37: Estructura fundamental de un segmento de RNA Fuente: Pérez. Navarro Y. 25. Como características sobresalientes de la estructura primaria del RNA podríamos citar las siguientes: • La formación de enlaces fosfodiester se hace a través de los hidroxilos 3’ y 5’ de la ribosa. Bioquímica. G. • La composición en bases no sigue las reglas de Chargaff y las bases raras son especialmente abundantes en el t-RNA (aproximadamente un 20%). Santa fe de Bogotá. (1992). En otros RNA se conocen fragmentos de su secuencia pero su gran tamaño y las dificultades encontradas en su purificación no han permitido avanzar en estos aspectos. La secuencia de nucleótidos ha sido establecida en el RNA del virus R17 y en numerosos t-RNA. 112 .1 Estructura secundaria y terciaria La comparación de secuencias de muchos t-RNA ha sido posible gracias a los trabajos de Holley y ha permitido establecer una estructura general llamada hoja de trébol que se ilustra en la figura 38. quedando siempre libre el hidróxilo 2’. lo cual implica una estructura lineal sin que haya ramificaciones.: Unisur. • El sentido de la cadena se define igual a lo ya explicado con el DNA (dirección 5’ 3’).

El extremo 3’ siempre tiene la secuencia A-C-C y allí se fija el AA que es transportado específicamente por un t-RNA dado. Las regiones donde se encuentran las bases raras (G* ψ. En uno de los tres bucles existentes se encuentra el triplete de bases que constituye el anticodón que determina cuál AA se une al t-RNA. (1992). 113 . Navarro Y. a la conformación de la molécula. Los estudios de difracción de rayos X realizados por el grupo de Rich sobre t-RNA para Phe han mostrado que la molécula tiene una estructura terciaria más parecida a una L invertida y retorcida. y reciben el nombre de bucles. La figura 39 es una representación simplificada de la estructura terciaria del t-RNA.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. DHU) no muestran apareamiento de bases. contribuyendo así a estabilizar la estructura. debido a los sustituyentes de las bases raras. G. Sin embargo su utilidad reside en que permite precisar las siguientes características que son comunes a todos los t-RNA: • Aunque no hay sino una sóla banda con 75-80 nucleótidos (a diferencia del DNA) hay tres segmentos o brazos en que las bases complementarias A : U y G : C forman puentes de H2. Bioquímica. • • Figura 38: Estructura general en hoja de trébol de t-RNA Fuente: Pérez. Esta representación estructural es puramente bidimensional y no corresponde. como veremos más adelante.: Unisur. que a una hoja de trébol. Santa fe de Bogotá.

Ejercicios del capítulo 1.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. (1992). La estructura de doble hélice del ADN explica por qué hay cantidades iguales de purinas y pirimidinas para cumplir con la regla de Chargaff. ha sido considerablemente facilitada por estos estudios estructurales. G. observa en la página principal del curso la presentación en flash sobre síntesis de proteína Figura 39: Estructura terciaria del t-RNA para Phe Fuente: Pérez. Bioquímica. Santa fe de Bogotá: Unisur. La comprensión del funcionamiento de estos t-RNA en la biosíntesis de proteínas. debido probablemente a la carencia de técnicas adecuadas para estudiarlas. En esta representación los brazos. con sus bases complementarias. Considerando el 114 . Navarro Y. se indican por las zonas sombreadas y los bucles. Sin embargo hoy en día se sabe muy poco sobre la organización estructural de m-RNA y r-RNA. por las zonas claras. que discutiremos posteriormente.

(1992). Tipo de aminoácidos (ver Capítulo 1 Unidad 1). 3. CAPITULO 6: INTRODUCCION AL METABOLISMO Y BIOENERGETICA14 En este capítulo el estudiante encuentra la relación que existe entre la termodinámica y el gasto energético en los sistemas biológicos. 14 Pérez. se presentan conceptos básicos sobre cómo la célula trabaja con el mínimo gasto energético. Las bases que deben estar en los signos de interrogación (¿?) para forma 3 puentes hidrógeno son: 2. para mayor entendimiento. cómo se establecen los puentes de Hidrógeno entre las bases complementarias: dos pares de bases están unidas por 2 puentes de hidrógeno y las otras dos están unidas por 3 puentes de hidrógeno. 115 . tamaño y la estructura de las bases. Aminoácidos que codifica cada triplete de bases. se propuso que los pares de bases están unidos por puentes de Hidrógeno. Mediante un gráfico esquematice la participación del ADN y ARN en la síntesis de proteínas. 4. Secuencia complementaria con el t-RNA. termodinámica. Bioquímica.: Unisur. estudiante debe activar conocimientos de cursos anteriores como química general. Santa fe de Bogotá. para ello. física general. en relación a la primera y segunda ley de la termodinámica. ¿Por qué la estructura en doble hélice del DNA permite explicarla primera regla de Chargaff y los valores obtenidos para las unidades de repetición? Esquematice esta estructura indicando los apareamientos que se presentan. G. La figura indica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y. Se tiene la siguiente secuencia de DNA T-T-A-G-C-A-C-G-T-G-C-T-A-A-G Analizar y completar: Secuencia complementaria con el m-RNA.

ácidos nucleicos etc. hacer funcionar o regular el organismo ya sea unicelular o multicelular. Lección 26: Aspectos generales del metabolismo El metabolismo es un conjunto altamente integrado de sistemas multienzimáticos que en su forma más sencilla se localizan en la célula y realizan un intercambio permanente de energía y materia con el medio ambiente. lípidos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. etc. Explica en forma breve el cálculo de la energía libre en sistemas biológicos los cuales operan bajo condiciones biológicas estandarizadas y que a partir de datos de experimentos invitro se calcula el consumo o la liberación de energía en procesos endergónicos y exergónicos. el cual se conoce como la moneda energética de la célula. polisacáridos. a través de procesos fotosintéticos. Transforma los nutrientes exógenos en substancias precursoras de las biomoléculas y/o de las macromoléculas. monosacáridos. Podemos considerar fundamentales: • que el metabolismo desarrolla cuatro actividades Obtiene energía bien a partir de la luz solar. a menos que se especifique lo contrario.) que le permiten construir. Las diferencias en cuanto a la fuente de donde toman estos nutrientes es lo que nos permite dividir los organismos vivos en autotróficos y heterotróficos. Sintetiza (reacciones anabólicas) o degrada (reacciones catabólicas) las biomoléculas por ejemplo: aminoácidos. • • • 116 . ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. los emplearemos como términos equivalentes. Degrada o sintetiza las macromoléculas (proteínas. Para la discusión posterior vamos a considerar a la célula como el modelo de un organismo viviente y. o bien a partir de compuestos químicos gracias a reacciones de óxido-reducción.. El capítulo finaliza con la importancia del adenosín trifosfato (ATP). que necesita para realizar las funciones específicas del organismo. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación.

Esta característica de universalidad de las vías facilita muchísimo el estudio de un organismo vivo en particular y permite localizar rápidamente aquellas reacciones (o vías) que le son propias. Es previsible que existan pequeñas diferencias entre unas y otras en cuanto a algunas reacciones en particular pero esto no afecta de modo notable ni la transformación global del metabolismo en cuestión. unicelulares o multicelulares. lo cual facilita la coordinación espacial y temporal de las diferentes vías. siendo especialmente importante en organismos multicelulares. La célula parece operar bajo el principio de la máxima economía y es así como no produce o consume sino el mínimo de energía requerida. es decir desperdicia la menor cantidad posible de energía. ni la producción o consumo (según el tipo de vía involucrada) de energía. o sea de inhibición por retroalimentación. • • Lección 27: Bioenergética 117 . Actividad de hormonas. Es tal vez el mecanismo más complejo y sofisticado. Control a nivel de los genes. Existen varios factores que regulan el metabolismo de una célula: • Necesidades energéticas. temperatura y efectores. Otra característica del metabolismo reside en el hecho de que la mayoría de los sistemas enzimáticos están localizados en una partícula subcelular dada (u organelo). • • Condiciones que regulan la actividad enzimática. Un aspecto muy importante del metabolismo es lo que se conoce como la universalidad de las vías del metabolismo. Este mecanismo regulador se conoce bastante bien en células procarióticas y fue descubierto hace relativamente poco tiempo por Jacob y Monod. tales como pH. animales o vegetales. El papel de estas proteínas es el de controlar a través de un mecanismo de retroinhibición. Esta compartamentalización permite la ocurrencia simultánea de vías opuestas (ejemplo: síntesis y degradación de lípidos) dentro de la misma célula y el control de las actividades intracelulares.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. la actividad de otras enzimas o la ocurrencia de una reacción en particular. de la velocidad de síntesis de una (o varias) enzima (s) que intervengan en una vía. Existencia de enzimas reguladoras. Esto significa que las vías metabólicas fundamentales comunes son muy similares en los diferentes organismos vivos ya sean procarióticos o eucarióticos.

sino también una evaluación de los costos o rendimientos en energía que acompañan esta utilización. Hay una diferencia fundamental entre la utilización de los diferentes elementos que componen las moléculas precursoras. Los elementos químicos (exceptuando tal vez el P) circulan en la biósfera de manera cíclica y los organismos vivos son un eslabón de una cadena circular. Biomoléculas y polímeros y el aprovechamiento de las diversas formas de energía.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. O y N que son algunos de los elementos más abundantes en un organismo. 27. esta situación podemos ilustrarla con las figuras 40 y 41 para el C.1 Flujos de materia y energía El estudio del metabolismo debe incluir no sólo el análisis de cómo se utilizan los nutrientes. Figura 40: Ciclo global del C y O en la biosfera 118 .

Podemos imaginar entonces que en un sistema muy reducido (ideal) la misma molécula de carbono.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. Navarro Y. (1992). Navarro Y. G. Santa fe de Bogotá.: Unisur 119 . Bioquímica. G. (1992). oxígeno o nitrógeno es utilizada repetidas veces a lo largo de muchos ciclos.: Unisur En estas figuras observamos que una cantidad finita de estos elementos sería suficiente para mantener el ciclo en operación. En el caso de la energía la situación es completamente diferente como podemos ver en la figura 41: Figura 41’ : Flujo de la energía en el mundo biológico Fuente: Pérez. Figura 41: Ciclo global del N en la biósfera Fuente: Pérez. Bioquímica.

magnetismo y energía lumínica. En las reacciones ácido-base que podemos representar por: 120 . El flujo de la energía es. pues. En los sistemas biológicos es más importante la predicción del sentido de la reacción ya que las condiciones propias de estos sistemas no permiten alcanzar el equilibrio. etc) y finaliza tarde o temprano como calor o sea como energía no aprovechable. En general podemos decir que los organismos autotróficos derivan su energía de la fotosíntesis o de procesos de reducción mientras que los heterotróficos la obtienen a través de la oxidación de los compuestos sintetizados por los autotróficos. esta última se transforma parcialmente en energía química (polisacáridos. La energía generada en el sol proviene de la fusión termonuclear 4H+ He + 2eque allí ocurre y una pequeñísima parte de esta energía llega a la superficie de la tierra en diferentes formas como calor. Transferencia de e-: reacciones de óxido -reducción. Transferencia de grupos fosfato: Reacciones de fosforilación. biosíntesis: formación de nuevos enlaces. Este hecho nos sirve para entender por qué es tan importante para un organismo transformar y utilizar la energía de la manera más eficiente posible. Estos tipos son: • • • Transferencia de H+: reacciones ácido-base. la cantidad de energía utilizable es solo una fracción del total. el sentido en que se realice la reacción depende tanto de la magnitud del ∆G como de su signo (como ya se vio en el módulo de Termodinámica). aquí opera el principio de la máxima economía que ya mencionamos. unidireccional y en cada etapa donde se pasa de una forma a otra. 27. osmótico: transporte activo en membranas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.2 Consideraciones termodinámicas Podemos considerar que en el metabolismo hay tres tipos de reacciones a las que podemos asociar cambios en la energía libre del sistema. ATP) por medio de la fotosíntesis. En estas reacciones el cambio de energía libre (∆G) nos sirve por una parte para calcular las constantes de equilibrio que nos describen el estado de equilibrio y por otra parte como medida de la fuerza impulsora de la reacción. La energía almacenada en los enlaces químicos de los productos de la fotosíntesis es utilizada por los diferentes organismos (incluidas las plantas) para realizar distintas clases de trabajo (mecánico: contracción muscular.

Entonces la ecuación 14 quedaría: ∆ G ' = ∆ G 0 ' + RT .pK a Ecuación 17 Despejando: pK a = ∆G 0 2.303 RT . ∆ G 0 = − 2. entonces [H+] = 10-7 M.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. log( K a ) Ecuación 20 En las reacciones de óxido-reducción usamos la ecuación de Nernst: ∆E = ∆E 0 + RT ln K nF Ecuación 21 En el equilibrio ∆E = 0. es decir [H+] = 1 M lo que equivale a pH = 0. ln( K a ) Ecuación 15 Lo que es lo mismo: ∆ G 0 = − 2 . log( K a ) Ecuación 16 Puesto que pKa se define como -log (Ka).303 RT . ln( K a ) Ecuación 19 La ecuación 16 sería: ∆ G 0 ' = + 2 . AH → A− +H+ ← La constante de disociación (Ka) se relaciona con el cambio en energía libre por medio de la ecuación: ∆ G = ∆ H 0 + RT .0.0 sería: 121 .303 RT .0. ln( K a ) Ecuación 14 En el equilibrio ∆G = 0.303RT Ecuación 18 Esta ecuación es válida para sistemas en que las concentraciones molares son 1. entonces: ∆ G 0 = − RT . Por ello se prefiere usar el término G°’ que representa el cambio en energía libre del sistema a pH 7. entonces: ∆E 0 = − RT ln K nF Ecuación 22 Que a pH 7. Es claro que este pH no se da en sistemas biológicos y si el pH tomara el valor de 7.

300 calorías/mol o sea que es una reacción muy exergónica desplazada hacia la derecha. siendo el PEP y el 1. este enlace se ha llamado inapropiadamente enlace rico en energía y 15 P Pérez. se representa por “~” el enlace que al hidrolizarse libera la energía. y para distinguirlo de los enlaces con mayor estabilidad. Otros compuestos con grupos fosfato están también presentes en la célula y con ' ellos se puede calcular in vitro su ∆ G 0 hidr . Lección 28: Energía libre de hidrólisis 15 En la discusión que sigue es fundamental tener en claro cuándo las reacciones se realizan en tubo de ensayo (In vitro) y cuándo suceden en la célula (In vivo). (1992). igualando y despejando ∆G°’ tendríamos: ∆G = − nF∆E 0 ' Ecuación 24 Ecuación que nos muestra cómo es posible convertir una diferencia de potenciales de reducción (por convención) en un cambio de energía libre y predecir el curso de la reacción.0 el cálculo de ∆G°’ arroja un valor de -7.303 RT ln K nF Ecuación 23 Despejando log K de las ecuaciones 20 y 23.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Bioquímica. Los trifosfonucleótidos como el ATP pueden sufrir in vitro una hidrólisis que representamos por: −2 ATP −4 + H 2 O → ADP −3 + HPO 4 +H+ ← Es decir la pérdida del grupo fosfato en posición γ. esta energía se conoce como energía libre de hidrólisis.3DP glicerato los que liberan la mayor cantidad de enegía cuando se hidroliza in vitro el enlace del grupo P . Si se calcula el ∆G°’ in vitro empleando las concentraciones intracelulares de ATP. Los valores que se obtienen se muestran en la tabla 16. Por convención. El tercer tipo de reacciones lo examinaremos en detalle a continuación. Navarro Y. Observamos que hay un amplio rango de valores de ∆G°’. ∆E 0 = −2. En condiciones estándar a pH 7.: Unisur 122 . produciéndose ADP y fósforo inorgánico (Pi). ADP y Pi y se tiene en cuenta la formación de complejos ' con el Mg+2 (que es lo que ocurre dentro de la célula) el ∆G° de hidrólisis ( ∆ G 0 hidr ) del ATP puede subir hasta unas -12000 calorías/mol. Santa fe de Bogotá. G.

Santa fe de Bogotá. química genera.3 Acetil fosfato -10100 10. Señor estudiante: estudiante: Para mayor entendimiento del tema.co/books?id=43qKhqwAoLgC&pg=PA755&dq=energia+libre+de+gibs&ei=rnpYSv mpJoiGygT8m4mnBw&client=firefox-a Lección 29: Potencial de transferencia de grupos fosfato16 Compuesto Fosfoenol Piruvato Abreviatura PEP Estructura ' ∆G 0 hidr . Bioquímica.8 Fosfocreatina p-Creatina -10300 10. le sugiero revisar los apuntes de física.1 16 Pérez.google.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 3 DP Glicerado -11800 11.: Unisur 123 .co/books?id=HRr4MNH2YssC&pg=PA11&dq=leyes+de+la+termodinamica&ei=83 lYSt70LY-UzASB0KQL&client=firefox-a http://books. En el siguiente enlace hay una revisión bibliográfica al respecto: http://books. (1992).google.com. segunda ley de la termodinámica.com. G. fisicoquímica ó en su lugar termodinámica en relación a las Primera ley . Navarro Y. cuando se usa este término (en lenguaje bioquímico) significa un enlace muy lábil que libera buena cantidad de energía al romperse.6 3-Fosfogliceroil-fosfato 1. calorías/mol -14800 PTG 14.

En la célula (o sea in vivo) NO ocurre la hidrólisis directamente sino que se realiza una transferencia de representar por: P entre dos compuestos. Navarro Y.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. que en forma general podemos → A ~P + B  B ~P + A ← La dirección en que se desplace el equilibrio dependerá de los valores de PTG de A~P y B~P.0 -7300 7. (1992). Bioquímica. a transferir su grupo fosfato lábil. que nos indica la tendencia que tiene un compuesto fosforilado. Entre mayor sea el PTG más fácilmente se transferirá el P .3 Tabla 16: Valores de ∆G0’ de hidrólisis y de Potencial de Transferencia de Grupos PTG para algunos metabolitos fosforados Fuente: Pérez. G.3 G-6-P Glucosa-6-fosfato -3300 3. aunque en teoría cualquiera de los primeros cuatro compuestos de la tabla 14 podría emplearse. Estas reacciones son catalizadas por una subclase de transferasas denominadas kinasas. utilicemos el PEP. La reacción sería: PEP Piruvato 124 . ATP Adenosin trifosfato G-1-P Glucosa-1-fosfato -5000 5. debemos notar además que se requiere que el aceptor de P esté en forma no-fosforilada.: Unisur ' Si expresamos en kcal.mol-1 el valor absoluto del ∆ G 0 obtenemos el valor hidr correspondiente al potencial de transferencia de grupos (PTG). Santa fe de Bogotá. Consideremos como ejemplo la formación de ATP en la célula a partir de ADP.

Note que in vivo realmente no hay hidrólisis del PEP sino transferencia del P . Lección 30: Importancia del ATP El sistema ATP-ADP es el más empleado por la célula para estas reacciones de Fosforilación por varias razones: • El ATP está situado en una posición intermedia y sirve entonces como puente o Intermediario común para la transferencia de P de compuestos ricos en energía (con ∆G°’ muy bajos) a compuestos pobres en energía (con ∆G°’ bajos).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Las determinaciones del ∆G°’ in vitro nos sirven entonces para conocer el PTG de un compuesto y predecir la dirección en que la kinasas cataliza la Fosforilación.8 y el PTG de ATP ADP es de 7. la transferencia del se hace del PEP al ADP para formar ATP y piruvato. • En todas las reacciones de Fosforilación intervienen kinasas que tienen sitios activos que unen el ATP o el ADP según sea el caso.3. Esto tiene la ventaja que se conserva mejor la energía pues los ∆G°’ de cada reacción son menores. 125 . ver figura 42. Puesto que el PTG para PEP piruvato es de 14. El ADP sirve como aceptor de P • provenientes de compuestos con alto PTG. la Fosforilación no se hace en sentido inverso porque se transferirá el P de un compuesto con PTG menor a un compuesto con PTG mayor.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. temperatura fisiológica y concentraciones celulares de Mg+2. Santa fe de Bogotá.: Unisur Lo anterior ha conducido a algunos bioquímicos a considerar el ATP como la moneda usada por la célula para transportar la energía. que intercambia materia y energía con su medio ambiente y estos conceptos de termodinámica se definen a partir de un sistema cerrado. P . • La célula es un sistema abierto. Sin embargo para los fines prácticos de predicción del sentido de la reacción y de la comprensión de por qué ocurren las transferencias de grupos capítulo es aplicable y utilizable. La aplicación de estos conceptos a sistemas biológicos está sujeta a varias limitaciones dado que: • Los valores de ∆G°’ y ∆E°’ están influenciados por cambios en pH. G. Navarro Y. Las reacciones in vivo están en un estado estacionario y no en equilibrio. • Lo anterior ha conducido al desarrollo de una termodinámica especial o de procesos irreversibles bastante más compleja que la termodinámica clásica. Bioquímica. (1992). lo visto en este 126 . En las unidades siguientes veremos muchos ejemplos de estas fosforilaciones y de aplicaciones del formulismo termodinámico discutido más arriba. por tanto las concentraciones son siempre algo menores que en el equilibrio. P Figura 42: Flujo de grupos y situación lntermedia del ATP Fuente: Pérez.

¿cuál tiene lugar realmente? a. 3. Se tiene la siguiente ecuación: Acetato + CoenzimaA AcetilCoA Calcular el valor de ∆Gº’ de la reacción acoplada y las reacciones acopladas. Para el desarrollo de este ejercicio.0 Mm 4. De las tres reacciones siguientes. debe Usted analizar la forma de calcular la K’eq y la ∆Gº’ de la siguiente reacción: 6-Glucosa-P 1-Glucosa-Fosfato La variación de la energía libre (∆Gº’). a 25ºC en Kcal/ mol es: 2. Piruvato + Glc-6-P Piruvato + Glucosa Piruvato + Glc -6 -P PEP+ Glucosa Recuerde como se usa el concepto del potencial de transferencia de grupos. PEP + Glucosa c.1 mM CoenzimaA 28 mM AcetilCoa de 7.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Ejercicios del capítulo 1. 127 . PEP + Glc-6-P b. para esta reacción. Se tiene la siguiente ecuación: Acetato + CoenzimaA AcetilCoA El valor de ∆Gº’ cuando la los productos y reaccionantes llegan al equilibrio a 25ºC y hay una concentración de: Acetato de 7.

I. mientras que las modificaciones en el azúcar determinan la capacidad de propagación de la cadena de ácido nucleico mediante la formación de enlaces fosfodiester. LECTURAS COMPLEMENTARIAS Las actividades que aquí se presentan. Fuente: Pérez. uno de los temas de investigación lo constituye la introducción de nucleósidos al diseño de fármacos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. no generan calificación). son a nivel formativo y no cuantitativo (es decir. (n. Los ácidos nucleicos ( ADN y ARN). Las modificaciones en la parte de la base interacción nitrogenada. Nuevos Carbanucleósidos condensados a heterociclos con bases no naturales : exploración de rutas sintéticas y evaluación biológica. En el campo de la medicina. Señor estudiante de regencia de farmacia: Lea la siguiente lectura y analice: Análogos de nucleósidos Hace más de cincuenta años. su transmisión y la transcripción a síntesis proteica de todos los seres vivos. Galicia.d). son polímeros formados por una o dos cadenas de monómeros llamados nucleótidos y estos y a la vez están formados nucleósidos y moléculas de ácido fosfórico. Se toma la estructura general de un nucleósido y sus modificaciones pueden ser en la parte del azúcar que forman parte del nucleósido o en la base nitrogenada ( purina o pirimidina) o bien en ambas partes . el descubrimiento de la estructura del ADN revoluciono campos como la genética o la biología molecular aportando una mejor compresión de los procesos bioquímicos por los que los ácidos nucleicos controlan la viabilidad celular in vivo. moléculas de las que depende el almacenamiento de la información genética. 128 . dando lugar a un gran número de compuestos denominados análogos de nucleósidos. determinan la eficiencia de la Entre bases. España: Universidad Santiago de Compostela. lo que condujo al diseño y desarrollo de fármacos que pudieran interferir con uno o más de los procesos controlados por dichas macromoléculas. específicamente en el tema relacionado con las terapias antitumorales y víricas.

el déficit de nucleótidos dietéticos puede afectar a funciones muy importantes. Si la estructura del análogo permite completar la biosíntesis del ácido nucleico.8 mg/dl. el herpes bucal. Los análogos de nucleósidos. Ejemplo: El aciclovir es un fármaco antiviral que se usa en el tratamiento de las infecciones producidas por el virus herpes humano (VHH). De nucleósido y nucleótido. entre las que se incluyen el herpes genital. ya que en esta situación se produce un incremento en el ácido úrico sérico de 1. La ingesta de ácidos nucleicos depende del origen de la dieta y de los efectos del procesamiento de los alimentos. Actividades formativas: Relacione los conceptos que Usted considera que debe saber para entender el tema de nucleósidos análogos y redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. la varicela y la mononucleosis infecciosa. como la falta del grupo 2-hidroxilo. el herpes zóster. en determinadas circunstancias. Sin embargo. dibuje sus estructuras e identifique diferencias. dibuje sus estructuras e identifique diferencias. Este fármaco impide la replicación viral disminuyendo la extensión y duración de la enfermedad. especialmente durante la infancia. ya que los tejidos son capaces de sintetizarlos a partir de aminoácidos y de otros compuestos imples. de estructura similar a los de los nucleósidos naturales. no se ha relacionado con ninguna enfermedad. éste dará lugar a la formación de proteínas defectuosas o enzimas no funcionales con la consecuente inhibición de la replicación viral. La ingesta dietética varía mucho entre individuos. Sí el análogo presenta una modificación en la parte del azúcar. Algunos estudios sugieren que el límite máximo de seguridad de ingesta de ácidos nucleicos sea de 2 mg/día.1-1. pero está en el rango de 0. 2.1 – 1 g/persona/día. se impide la formación del enlace fosfodiester en la cadena y por lo tanto se produce la terminación de la misma. Actividad formativa: formativa Relacione los conceptos que Usted considera que debe saber para entender el tema de la lectura y redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. Defina las siglas ADN y ARN. 3-hidroxilo o ambos. Defina el término nucleósido y nucleótido. se incorporan a las cadenas de ADN o de ARN en formación y según su actividad se pueden dividir en dos categorías: 1. Aunque la deficiencia en nucleótidos en la dieta.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. se tiene evidencia de que estos compuestos son benéficos para el ser humano. Se puede decir que los nucleótidos son nutrientes semiindispensables o condicionalmente indispensables en algunas situaciones clínicas y de crecimiento. Que otros fármacos actúan o pueden actuar como nucleósidos análogos? Señor estudiante estudiante de Ingenieria de alimentos y Tecnología de alimentos: Lea la siguiente lectura y analice: Durante muchos años se ha considera que los nucleótidos de la dieta no son nutrientes indispensables. 129 . Dibuje la estructura de las bases nitrogenadas y establezca diferencias. y para algunos tejidos. Es un ácido que se produce de manera natural en el organismo como resultado del metabolismo de las purinas. dibuje sus estructuras e identifique diferencias.

Señor estudiante del Programa Profesional de Química: La cristalografía de rayos X. dibuje sus estructuras e identifique diferencias. el grado de frescura. Que nuevas líneas de producción pueden surgir para la reducción de alimentos ricos en purinas y aportar a la reducción de enfermedades como la gota? En el proceso postmortem del pescado. . mientras que el IMP es responsable del sabor deseable en pescados frescos. se evidencian procesos de autolisis de nucleótidos.com/ciencia/biologia/adn/franklin. la cual sirvió como fundamento para la hipótesis de la estructura doble helicoidal del ADN en la publicación del artículo de James Watson y Francis Crick de 1953. 130 . realizó las siguientes consideraciones: "la estructura del ADN tiene dos cadenas". Qué relación tiene los conceptos encontrados y las temáticas de la Unidad 2?. tiene valores bajos de K. Actividad formativa: Relacione los conceptos que Usted considera que debe saber para entender el tema del párrafo anterior y redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. Rosalind. El sabor amargo percibido en los pescados se atribuye a la formación de la hipoxantina. que alimentos son ricos en purinas?. fue elucidad por Rosalind Elsie Franklin. Defina las siglas ADN y ARN. se ha considerado el valor K. Inosina e hipoxantina . El reblandecimiento (relajación) del tejido muscular tras el rigor se cree esta relacionado con la actividad de una o más enzimas musculares presentes en el pescado. La estructura secundaria del ADN. La determinación de Inosina o hipoxantina se ha utilizado como criterio para determinar el grado de frescura en pescados.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. “tiene sus grupos fosfato hacia afuera y que existe en dos formas”: Fuente: http://www.galileog. entre la hipoxantina e Inosina frente al total de los compuestos relacionados con el ATP.html Actividad formativa: Relacione los conceptos que Usted considera que debe saber para entender el tema del párrafo anterior y redacte con sus propias palabras la definición de cada una de ellas. Que relación tiene los conceptos encontrados y las temáticas de la Unidad 2?. El pescado muy fresco. Para establecer de manera más satisfactoria. el cual expresa la relación (%). es una técnica física empleada en química para elucidar estructuras de Biomoléculas. De las bases nitrogenadas establezca diferencias. De la hipoxantina El ATP se degrada a ADP a AMP y a IMP. Que relación tiene el párrafo anterior y su ejercicio profesional?. Del análisis de las imágenes obtenidas. las cuales digieren ciertos componentes que intervienen en el proceso de rigor mortis. Como profesional en el área de los alimentos.

4. En cuáles partículas subcelulares se localizan el DNA y el RNA en: a.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. d. Compare las estructuras de los siguientes compuestos en el orden indicado: Adenina Uracilo Limina Guanina Adenosina Uridina Timidita Guanosina AMP UDP TDP 3’ GMP a. Bacterias b. f. ¿Cuál es la importancia del DNA? 3. Bases purínicas Desoxirribosa DNA Bases pirimidínicas Nucleótido RNA 2. Elabore una lista de los productos resultantes de la hidrólisis completa del DNA y del RNA. 131 . Células animales y vegetales (células eucarióticas) 5. DNA y herencia. 6. Hongos c. 7. c. Base vs nucleósido vs nucleótido b. Nucleótidos entre sí Recuerde como se originan los nucleósidos y como se forman los monofosfo y ditosfonucleótidos. AUTOEVALUACION UNIDAD 2 1. Cuál es el significado de los términos: a. Explique las diferencias existentes entre unos y otros. Elabore una lista de los nucleótidos que se encuentran en el DNA y en el RNA. b. Explique cuál es la relación existente entre genes. e. Tenga en cuenta que hay nucleótidos comunes y nucleótidos que son propios de cada clase de ácido nucleico.

12. ¿Cómo se localizan en la célula los diferentes tipos de RNA? Señale las diferencias existentes entre ellos en relación con su tamaño. Ilustre las características más sobresalientes de las estructuras secundaria y terciaria del t-RNA. 9. 132 . 8. estabilidad y heterogeneidad. Compare la estructura primaria fundamental del DNA con la del RNA. tamaño. 10. 11. procariotes y eucariotes.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Explique cómo se organiza el DNA en virus. Compare el DNA y el RNA respecto a su composición global. función general y distribución subcelular.

. 3.. D (1981).. Pérez... Plumer. 223. Horne. The energy cycle of the biosphere / George M WoodwelL... 1970.: Unisur.C. 1..Scientlflc American. Navarro Y. Delwiche. – Vol 223. consulte las siguientes referencias: 1.Scientlfic American. (1992)..p64. 1971.. Goodenough.136.p. .. 4.223.. 1970. p155. 2. Crick. Aharon Gibor.. Madrid. 1970.p22. Levine... 2. José María (2008). Armando. Fundamentos de Bioquímica estructural..p. Bioquímica práctica.Ibid.En: las bases moleculares de la vida.Vol 223..... The carbon cycle / Brt Bolin. 3. La estructura de los virus / R. The oxygen cycle/Preston Claud..En: Las bases moleculares de la vida: Lecturas del Scientific American / Julio R Villanueva. R.86. W... G.110..Scientific American. LECTURAS RECOMENDADAS Para ampliar sus conocimientos en algunos de los aspectos específicos tratados en este capítulo... Santa fe de Bogotá..C. 1970. The genetic activity of mitochondria and chloroplasts / U.Scienflilc American. W...Scientlflc American.Vol. Bioquímica.-p..UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Londres: McGraw Hill.. BIBLIOGRAFIA USADA EN LA ACTUALIZACION DE LA UNIDAD 2 Garrido. 1970.P. .Vol.. España: Editorial Tebar. La estructura del material hereditario /F.Madrid: Blume. The nitrogencycle/C.vo1223. 133 ...p124.H. Teijon.

carbohidratos y lípidos. así como también las alteraciones que sufren conllevando a la alteración del metabolismo y enfermedad del organismo. diferencias de potenciales y gradientes químicos. Conocer el funcionamiento de las vías catabólicas y biosintéticas conlleva a los estudiantes de los programas mencionados. transferencia de electrones. la bioquímica del metabolismo evidencia los mecanismo químicos como la oxido-reducción. química y regentes de farmacia. Es de vital importancia para los estudiantes de la formación profesional y técnica de los programas de ingeniería de alimentos. los nexos de la bioquímica con estos campos disciplinares se derivan en que la bioquímica como parte de las ciencias biológicas maneja los conceptos teóricos derivados de investigaciones en donde se explican el funcionamiento y mecanismos químicos a nivel celular para el mantenimiento de los procesos vitales de organismo de origen vegetal y animal. Los estudiantes deben relacionar los conceptos teóricos con la aplicación en contexto real de sus profesiones. Esta unidad es la base para que los estudiantes en formación profesional relacionen el destino de los nutrientes suministrados en la dieta animal y vegetal en la formación de nuevos bloques de proteínas. Para el área de alimentos. a comprender la importancia en la producción de ATP para el diseño de balances energéticos. la relación con las rutas catabólicas está en la producción de nuevas líneas e innovación de productos fermentados. 134 . El estudio detallado de la unidad puede conducir a los estudiantes a plantear procesos y proyectos que conduzcan a fomentar la cultura investigativa. el manejo y comprensión de los temas que en esta unidad se presentan. Los regentes de farmacia podrán comprender el mecanismo y espectro de acción de los medicamentos y como pueden éstos aliviar el malestar activando o inhibiendo la ruta involucrada. procesos tecnológicos y el surgimiento de nuevas tecnologías como el diseño de fármacos. como son las generalidades y mecanismos bioquímicos de las rutas catabólicas y biosintéticas de las Biomoléculas que se consumen en la dieta.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. UNIDAD DIDACTICA 3: METABOLISMO: CATABOLISMO Y BIOSINTESIS DE BIOMOLECULAS INTRODUCCION En esta unidad. mecanismos involucrados en cada ruta catabólica y anabólica. Los profesionales en química. se encuentran los conceptos básicos que un estudiante de Bioquímica debe manejar.

JUSTIFICACION El desarrollo de esta unidad se hace necesario en el curso de bioquímica porque contiene las temáticas básicas para los estudiantes que toman cursos de las ciencias básicas referentes a la compresión de contextos de las ciencias biológicas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. temas de alta complejidad que requieren de dedicación. 135 . agroforestal. agronómica. zootecnia. Es preciso el diseño de esta unidad porque se presentan los conceptos sobre metabolismo. temáticas de mucho interés e importancia en el perfil profesional de los estudiantes de ingeniería de alimentos. la biosíntesis y el consumo de energía. producción animal y regentes de farmacia. Su estructuración permite al estudiante comprender los conceptos sobre las reacciones químicas catabólicas y el aporte energético provenientes de la oxidación de la Biomoléculas. empeño y estudio por parte del estudiante.

- - 136 . cuando sea el caso. Establecer los balances de compuestos carbonados. metabolitos intermedios comunes a otras vías. Explicar las diferentes vías por las cuales se realiza la biosíntesis de carbohidratos. Identificar en cada vía su localización celular. metabolitos iniciales y finales. los metabolitos iniciales y finales. metabolitos iniciales. Establecer las analogías y diferencias entre las vías degradativas y biosinteticas de monosacáridos. los compuestos intermediarios más importantes. Comparar la biosíntesis con la degradación de los ácidos grasos. Identificar en cada una de las vías metabólicas su localización celular. Ilustrar en las diferentes vías los principios generales que las rigen. OBJETIVOS CAPITULO 7: METABOLISMO DE GLUCIDOS Describir la secuencia de transformaciones que sufren los carbohidratos en cada una de las vías degradativas. Aplicar los conceptos de bioenergética para explicar la ocurrencia o no de algunas reacciones metabólicas. metabolitos intermedios más importantes y las coenzimas que participan. coenzimas y energía en forma de ATP. el tipo de transformación sucedida y las enzimas que participan. Realizar para cada vía los balances de compuestos carbonados. Establecer para cada vía los balances de sustrato carbonado. identificando las clases de enzimas que intervienen. producidos en el catabolismo y anabolismo de los diferentes tipos de lípidos estudiados. metabolitos finales y las coenzimas que intervienen. Identificar en cada vía su localización celular. coenzimas y ATP. - - CAPITULO 8: METABOLISMO DE LIPIDOS Ilustrar cómo se realiza la degradación de los triglicéridos. Explicar las vías biosintéticas generales de las diferentes clases de lípidos. coenzimas y energía (como ATP).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. fosfoglicéridos y esteroides. Ilustrar los principios organizativos de la biosíntesis.

Ilustrar las diferencias de capacidad biosintéticas de aminoácidos que presentan los diversos organismos. Demostrar la forma como opera en la biosíntesis de aminoácidos el mecanismo de control de retroinhibición.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. grupos α-NH2 y α-COOH de los aminoácidos. enfatizando el mecanismo empleado por los vertebrados terrestres. Describir las diferentes formas como se elimina el NH4. CAPITULO 9: METABOLISMO DE AMINOACIDOS Analizar las principales vías generales del catabolismo de los esqueletos carbonados. 137 . Ilustrar cómo se realiza la biosíntesis de algunos aminoácidos.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. CONTENIDO DE LA UNIDAD CAPITULO 7: METABOLISMO DE GLUCIDOS CAPITULO 8: METABOLISMO DE LIPIDOS CAPITULO 9: METABOLISMO DE AMINOACIDOS 138 .

139 . Para ello consulta el material virtual que está en la página principal del curso “ Generalidades sobre carbohidratos” O consulta el siguiente link: http://biomodel. G. siendo este último mecanismo el mayor generador de ATP. este proceso se conoce como fosforilización oxidativa (FO). CAPITULO 7: METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS17 Estimado Estudiante: antes de comenzar con el tema.htm Para el inicio del estudio del catabolismo de carbohidratos.: Unisur. llamada ciclo de krebs o ciclo de los ácidos tricarboxílicos. el estudiante debe activar sus conocimientos metacognitivos previos de sus cursos anteriores como la química general y la química orgánica en cuanto a los conceptos generales de los carbohidratos (estructura. coenzimas y enzimas de los mecanismo químicos de estas rutas. Si el organismo es aerobio. la célula puede formar ATP a partir de dos mecanismos: a través de sustratos. El estudiante encuentra las reacciones y la ubicación celular de esta ruta y el destino de sus metabolitos finales según el organismo (aerobio y anaerobio). específicamente en las mitocondrias. Tanto la glicolisis como el ciclo de krebs se caracterizan por ayudar a la producción del ATP y para ello. (1992). Bioquímica. FAD y Coenzima. el cual utiliza coenzimas especificas como NAD.htm?monosac. se habla de la ruta que ocurre en organismo eucariotes aerobios. el curso cuenta con una herramienta virtual donde se ilustra los conceptos previos. 17 Pérez. empleando kinasas específicas y a través de una cadena transportadora de electrones ubicada en la parte externa.es/model3j/redir.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. media e interna de la mitocondria. el capítulo analiza la siguiente ruta catabólica para continuar con esa degradación. Este ciclo es de vital importancia para comprender y calcular la producción de ATP y mantener el equilibrio del metabolismo basal. Navarro Y. el estudiante entra a comprender que de acuerdo a la reacción. la glucólisis o glicólisis. Se recomienda que repase los conceptos generales de carbohidratos visto en sus cursos de: química general y química orgánica. Para ayudar al estudiante en esta parte. titulado “Generalidades de carbohidratos” El capítulo comienza con la el estudio de una de las rutas catabólicas más importantes en la degradación de los azúcares que se consumen en la dieta. propiedades química y clasificación) ya que estos conceptos como tales no hacen parte del curso de bioquímica. Santa fe de Bogotá.uah.

lo cual impide su paso a través de la membrana celular y por tanto no pueden difundirse al exterior de la célula. es una de las vías metabólicas que más aplicaciones industriales tiene. De hecho las investigaciones pioneras sobre la glicólisis realizadas por Pasteur.1 Glucólisis Este tema se iniciará con la llamada vía glicolítlca porque a más de ser la primera vía degradativa por la que pasan los carbohidratos es una de las más adecuadas para ser usada como un ejemplo de vía metabólica ya que se conocen con bastante detalle las diversas reacciones que en ella ocurren. las transformaciones de energía involucradas y. El confinamiento de esta vía en el citoplasma es posible porque todos los metabolitos intermedios son del tipo ester-fosfato.) apareciendo como productos finales alguno de los siguientes compuestos: • • • Ácido láctico: tejidos animales (músculo especialmente). glucosa. glicógeno. En este capítulo también se analiza las reacciones de biosíntesis de carbohidratos. etc. En esta vía se realiza una oxidación anaerobia de carbohidratos (almidón. se ilustra muy bien un principio general del metabolismo que consiste en que las oxidaciones (aerobias o anaerobias) están acopladas a la formación de ATP. así como las enzimas que la catalizan. La glicólisis se realiza en el citoplasma celular y las enzimas que intervienen se pueden aislar con relativa facilidad por no estar asociadas a ninguna partícula subcelular. su ubicación celular e importancia en la construcción de tejidos y órganos y la reacciones de Fotosíntesis para organismos vegetales. fructosa. esto sucede porque generalmente el compuesto oxidado que se forma tiene un grupo fosfato de grupo elevado y cede este P P con un potencial de transferencia sobre el ADP para dar lugar al ATP. ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. 140 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Etanol o ácido pirúvico: plantas y animales dependiendo de las condiciones. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. En la glicólisis. esto ha facilitado muchísimo el análisis individual de las diferentes reacciones como veremos más adelante. por si fuera poco. Tauber y otros. Etanol y CO2: levaduras. se hicieron por su interés en comprender como se realizaba la fermentación alcohólica. Lección 31: Catabolismo de carbohidratos 31. como veremos luego.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.Sacarosa. La figura 42 ilustra las reacciones que desembocan en la producción de los monosacáridos. En los otros tipos de organismos es la primera etapa obligada de una secuencia de vías para la degradación de los carbohidratos y de allí su importancia. anaerobios y facultativos. La vía glicolítica se esquematiza en la figura 43 donde se indican las clases de enzimas que catalizan cada reacción usando la nomenclatura más general. es la vía que permite a los organismos anaerobios obtener la energía que requieren para sus procesos metabólicos. . Hemos adoptado este enfoque general para evitar el uso de los nombres de cada enzima que consideramos innecesario para los propósitos de este curso. que por una hidrolasa (invertasa) produce GIc y Frc. que por la lactasa (una hidrolasa) produce Gal y Glc. o el glicógeno que en el músculo es degradado por acción de la fostorilasa a (que es una glicosiltransferasa) a Glc-1-P. haciendo énfasis en los metabolitos intermedios que sirven como puntos de conexión con otras vías.Lactosa. es conveniente tener presente que cada enzima es característica de una reacción dada y así. la isomerasa de la reacción 3 es diferente de la isomerasa de la reacción 4 y de la isomerasa de la reacción 6 y así sucesivamente. Hexosas que generalmente son Glc. que por acción de las α.y β. Gal. que con la maltasa se hidroliza a Glc. por razones que serán claras más adelante. La glicólisis es una de las vías más universales que existen pues tiene lugar en organismos aerobios.amilasas produce maltosa o glucosa. de hecho.Maltosa. Disacáridos que frecuentemente son: . por ejemplo. . Analizaremos en primer lugar las transformaciones químicas que sufren los monosacáridos que nutren la vía. Frc. Luego analizaremos la vía desde el punto de vista energético y por último resaltaremos la importancia que tiene en diversos organismos. 141 . Los carbohidratos que alimentan la vía pueden ser: • • • Polisacáridos como el almidón.

Dependiendo de las necesidades metabólicas de la célula la 3-P-DHA puede ser usada para la síntesis de lípidos o puede ser isomerizada (10) a 3-P-Gal si la célula requiere la producción de energía. ésta es la que se realiza más lentamente y por ello es el paso limitante en la glicólisis. en este caso prosigue la glicólisis con 2 moléculas de 3-P-Gal y tendremos que hasta aquí se han producido 2 triosas a partir de una hexosa. G. es decir de la velocidad con que se suceda.P (que a su vez puede provenir de la degradación del glicógeno por fosforilasa a) y por reacciones de isomeración (4 y 6) estos monosacáridos convergen a Frc -6. (1992). 142 .P. Figura 42: Carbohidratos proveedores de las hexosas que nutren la glicólisis Fuente: Pérez. depende la velocidad global de la vía.: Unisur. la Gal-1-P es transformada a Glc-1. Bioquímica. de todas las reacciones de la vía. 5 y 7) que resultan en los respectivos derivados esterfosfato. La próxima reacción (9) es muy interesante pues a partir de una molécula de hexosa se obtienen dos triosas que además de ser fácilmente interconvertibles (10) sirven como puntos de enlace de la glicólisis con otras vías. Navarro Y. Santa fe de Bogotá. Esta molécula sufre una segunda Fosforilación (reacción 8) para dar el diesterfosfato Frc-1. 6-DiP. Vemos en la figura 43 que la Gal. GIc y Frc (ver la lista de abreviaturas) sufren cada una Fosforilación por distintas kinasas (reacciones 2.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.

Santa fe de Bogotá. Figura 43: Esquema de la vía glicolítica Fuente: Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.: Unisur. G. Bioquímica. (1992). Navarro Y. 143 .

la oxidación se cataliza por una deshidrogenasa que emplea como coenzima la nicotinamidaadenindinucleótldo (NAD). Esta molécula incluye en su estructura la nicotinamida que es una vitamina del grupo B cuya deficiencia tiene múltiples efectos incluyendo la pelagra. la parte de la molécula que acepta el H+ es la nicotinamida y el resto queda inalterado.3-DiP-Gato) cede. el NAD es una de las coenzimas de las deshidrogenasas y participa reversiblemente en muchas reacciones de óxido-reducción de acuerdo con lo indicado en la figura 44. La reacción de ruptura podemos también representarla así: En la siguiente reacción (11) se tiene que. nuevamente acá se puede demostrar cómo una oxidación se acompaña de la producción de un metabolito con PTG 144 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.3 -DiP-Gato. liberándose al medio el otro hidrógeno como H+. En la reacción (11) Ared corresponde a 3-P-Gal y Aox a 1. un grupo fosfato (el más lábil) sobre el ADP formando ATP y 3-P-Gato (reacción 12). paralelamente con la oxidación del aldehído al ácido. El compuesto rico en energía (1. éste se isomeriza a 2-P-Gato (13) quien por acción de la enolasa sufre una óxido reducción interna al perder H20 y dar PEP. En la figura 44 se aprecia que en su forma oxidada el NAD tiene una carga positiva y cuando se reduce acepta sólo un hidrógeno. se produce un compuesto con alto PTG ilustrando así uno de los principios generales a que ya nos referimos. gracias a una kinasa.

Bioquímica. Por ejemplo. elevado. Desde el punto de vista de un balance de coenzimas se han producido 2 NADH + 2H+ por dos piruvato (o sea por hexosa) que luego son consumidas en la transformación del piruvato a lactato o a etanol.: Unisur. Hasta aquí la vía glicolítica sucede en igual forma para todos los organismos y dependiendo de si tenemos condiciones anaerobias o aerobias el piruvato se transforma de diferente manera.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. tenemos entonces una fermentación alcohólica. Frc) se producen dos moléculas de piruvato. Navarro Y. habiendo ocurrido una oxidación (sin intervención del O2. En los microorganismos anaerobios el piruvato es transformado en diversos productos de fermentación que terminan en metano y otros gases. si la glicólisis se está realizando en el músculo. Santa fe de Bogotá. En organismos aerobios el piruvato se usa como producto inicial en otra vía degradativa que se conoce como el ciclo de Krebs o de los ácidos tricarboxílicos. Figura 44: Papel del NAD en las reacciones de óxido-reducción Fuente: Pérez. El PEP cede su P al ADP por acción de una kinasa y se transforma en enolpiruvato (15) que se isomeriza (16) a piruvato. donde predominan condiciones de O2 bajas el piruvato se reduce (por una deshidrogenasa) a lactato (17) o si se está realizando en levaduras. que estudiaremos posteriormente. El balance energético de la glicólisis nos muestra que si una hexosa es la materia prima se consumen 2 ATP (reacciones 2 y 8 ó reacciones 5 y 8 ó reacciones 7 y 8) 145 . o sea anaerobia). G. Si hacemos un balance de compuestos carbonados tenemos entonces que a partir de una hexosa (Glc. Gal. (1992). hay una decarboxilación (19) y posterior reducción a Etanol (20).

proveen también la explicación de algunos métodos usados para el control de la proliferación de microorganismos como son la clorinación del H2O (ya que el Cl2 inhibe las enzimas que catalizan los pasos iniciales de la glicólisis). 1. 146 . etc. En algunas células. De lo anterior podemos deducir la enorme importancia que reviste la glicólisis como proceso que permite obtener energía en forma anaerobia para todos aquellos microorganismos anaerobios y como proceso inicial de oxidación en los organismos aerobios. láctica. Si consideramos la reacción: Glucosa 2 lactatos Lo que no permite un balance cero de NAD+ y no altera el balance neto de ATP. La reacción en la célula sería (para condiciones estándar): Glucosa + 2 ADP + 2 Pi 2 lactatos + 2 ATP + 2H2O. la ganancia neta es de 2 ATP por hexosa oxidada. Con un ∆G°’ = -32. de producción de glicerol.4 kcal /mol La diferencia de ∆G°’ es entonces de -14. una discusión detallada del papel de la glicólisis en la contracción muscular la encuentra en la lectura recomendada No.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Las reacciones de la glicólisis además de estar en la base de procesos industriales como las fermentaciones alcohólica.6 x 100/47).6 kcal/mol que corresponde a la energía acumulada en los 2ATP (7. debido a las concentraciones intracelulares de los diversos metabolitos de la glicólisis la eficiencia puede subir hasta un 53% y por eso estas células pueden derivar únicamente de la glicólisis toda la energía que requieren para su metabolismo. tenemos que su ∆G°’ = -47 Kcal/mol. Si la materia prima es el glicógeno (caso del músculo y del hígado) un examen de la figura 39 nos muestra que el balance neto es de +3ATP lo que significa una eficiencia superior al 31%. como el eritrocito. vale la pena anotar cómo esta eficiencia es muy superior a la del rendimiento energético de cualquier motor mecánico.(que inhibe la enolasa. reacción 14) o la adición de agentes acomplejantes de metales (ya que las enzimas que catalizan las reacciones 14.15. 9 requieren metales para ser activas). y se producen 4 ATP (12 y 15) por 2 piruvatos producidos. acética.. la adición de ion F.3 kcal/mol x 2) y en consecuencia la eficiencia energética de la glicólisis es de un 31% (14.

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Señor estudiante: estudiante: acabamos de analizar analizar una de las rutas más importantes para los organismos aerobios y anaerobios. De seguro muchos de Ustedes se estarán preguntando la aplicación de esta ruta en si vida profesional. Sería muy interesante empezar un análisis en el Wiki del curso sobre: Obtención Obtención de productos alimentarios a partir de la: fermentación. Empleo de esta ruta en el área de farmacia 31.2 Ciclo de Krebs Esta vía también recibe el nombre ciclo de los ácidos tricarboxílicos porque en ella aparecen algunos ácidos de este tipo; la secuencia de reacciones que la integran fue propuesta por el bioquímico austriaco Hans Krebs quien recibió el premio Nobel en 1953. Su propuesta original coincide básicamente con el ciclo tal como lo conocemos hoy y estaba fundamentada en una gran cantidad de evidencia experimental. La vía se realiza en la cara interna de las membranas mitocondriales de los eucariotes y en la membrana celular de los procariotes donde se encuentran las enzimas y coenzimas participantes; esto tiene varias consecuencias importantes derivadas de la permeabilidad selectiva que poseen las membranas. El ciclo de Krebs tiene como función primordial oxidar completamente hasta CO2 y H2O, el acetato (que se encuentra bajo una forma activada) que proviene directa o indirectamente del catabolismo de carbohidratos, lípidos o proteínas; esto, aunado al hecho que muchos de los metabolitos intermedios del ciclo se usan como precursores en varias rutas biosintéticas, pone de relieve la gran importancia del ciclo de Krebs y su posición central en el metabolismo celular. Este punto se irá haciendo evidente a medida que estudiemos las vías metabólicas. En todos los organismos aerobios se ha demostrado la existencia de este ciclo lo cual demuestra su universalidad y la importancia de conservar esta vía a lo largo de la evolución. Comúnmente se inicia la discusión del ciclo de Krebs a partir del metabolito que conecta esta vía con la glicólisis. Veamos entonces que sucede con el piruvato obtenido como producto final de la glicólisis en las células aerobias. Este piruvato, que se encuentra en el citoplasma, es oxidado hasta una forma especial del acetato llamado acetil-coenzlma A o acetilCoA por medio de un sistema multienzimático conocido como el complejo de la piruvato deshidrogenasa. Esta reacción de oxidación es un requisito para la entrada del esqueleto carbonado de los carbohidratos (a través del piruvato) en el ciclo de Krebs. El complejo de la piruvato deshidrogenasa está constituido por varias deshidrogenasas y transferasas acompañadas de sus respectivas coenzimas; nosotros nos limitaremos a mencionar la secuencia en que actúan 147

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estas coenzimas, lo cual se muestra en la figura 45 donde se indican solo las partes funcionales de las enzimas. Tenemos entonces:

Pirofosfato de tiamina (PTT) que corresponde a la vitamina B que asociada a una deshidrogenasa provoca la decarboxilación del piruvato en (radical acetilo) que se une temporalmente al PTT.

Figura 45: Oxidación del piruvato en acetato por acción del complejo de la piruvato deshidrogenada Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

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El ácido lipoico, vitamina del complejo B asociada a una transferasa que recibe el del PTT, regenerado este último.

La coenzima A, unida a una transferasa; la parte funcional de esta coenzima es un grupo tiol (-SH) capaz de entrar a formar un enlace tioester (rico en energía) con el acetilo ligado al lipoico dando lugar al acetil-CoA y liberando el ácido lipoico en su forma reducida. De aquí en adelante las siguientes reacciones tienen por objeto reoxidar las coenzimas reducidas. La flavinadenin-di nucleótido (FAD) de cuya estructura hace parte la riboflavina (vitamina B2). Esta es una coenzima de deshidrogenasas y recibe los dos hidrógenos del lipoico regenerando la forma oxidada de éste y quedando como FADH2. El NAD+ que por intermedio de una deshidrogenasa reoxida al FADH2, quedando como aceptor final de los electrones en forma de NADH + H+

La acción de este sistema multienzimático la podemos resumir en la reacción 1 de la figura 46. De esta manera se oxida el piruvato y el acetil-CoA queda situado en la membrana interna mitocondrial donde está disponible para entrar en el ciclo de Krebs. La vía del ciclo de Krebs se inicia (figura 46) con la condensación de una molécula de oxalacetato y una molécula de acetil-CoA (reacción 2) catalizada por una sintetasa formándose el citrato; este ácido se isomeriza (3 y 4) hasta Isocitrato y luego se oxida con una NAD+ deshidrogenasa (5) hasta oxalsuccinato siendo esta reacción el paso limitante. Si observamos la estructura del oxalsuccinato apreciamos que es una α -ceto ácido con un carboxilo vecinal y por eso sufre fácilmente una decarboxilación (6); la α -ceto glutarato resultante es decarboxilado a su vez por un complejo multienzimático muy similar al que actuó en la reacción 1 y se produce la succinil-CoA (7). Este compuesto tiene un enlace rico en energía (enlace tio- ester) y aquí nuevamente podemos demostrar el principio de que una oxidación está acoplada a la formación de un compuesto con alto PTG. Esta energía se aprovecha para fosforilar el ADP a través del par GDP-GTP (reacción 8); esta producción de ATP es lo que se conoce como fosforilación a nivel de sustrato y en la glicólisis se presenta también cuando se pasa del 1,3-DiP-Gato a 3-P- Gato (reacción 12, figura 43) o del PEP a piruvato (reacción 15, figura 43). 149

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El succinato producido se oxida a fumarato (9) por medio de una deshidrogenasa que tiene como coenzima FAD; la estructura y la reacción de óxido-reducción en que participa se muestra en la figura 47. Note que el FAD puede aceptar dos hidrógenos y no se liberan H+ al medio, a diferencia de lo que ocurre con el NAD+. El fumarato se hidrata para formar malato (reacción 10) que se oxida a oxalacetato con una NAD-deshidrogenasa. De esta manera se cierra el ciclo regenerándose el oxalacetato consumido en la condensación con el Acetil-CoA (reacción 2)

Figura 46: Esquema del ciclo de Krebs. Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

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malato y oxalacetato son también compuestos que conectan con vías degradativas o biosintéticas de aminoácidos y carbohidratos. fumarato. Al intentar hacer un balance de los compuestos que intervienen en esta vía. Santa fe de Bogotá. Tiene especial importancia el acetil-CoA pues allí convergen productos del catabolismo de carbohidratos (como hemos visto). Bioquímica.: Unisur.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 47: Estructura y modo de acción de la Flavinadenin dinucleótido (FAD) Fuente: Pérez. los ácidos grasos) y de algunos aminoácidos. Navarro Y. observamos que por su naturaleza cíclica sólo se requiere un aporte extremo de 151 . (1992). el α-cetoglutarato. G. estos metabolitos son fundamentalmente los ácidos tricarboxílicos citrato y cis-aconitato cuyas conexiones directas con otras rutas metabólicas son escasas. de lípidos (en lo que respecta al metabolismo. En esta vía encontramos un gran número de metabolitos que sirven como sitios de enlace con otras vías y es más breve enumerar aquellos que no cumplen tan frecuentemente esta función.

es decir son muy exergónicas y su equilibrio está fuertemente desplazado en la dirección que en la figura 46 corresponde al sentido del giro de las manecillas del reloj. estos valores explican por qué las reacciones que en principio son fácilmente reversibles (3. si hay deficiencia en oxalacetato la reacción: 152 . tanto temporal como espacialmente. 5). se encuentra así que varias reacciones del ciclo (1. se pueden sintetizar otras Biomoléculas. en la célula no ocurren en dirección opuesta.7. al ciclo de Krebs. Si por alguna razón alguno de sus metabolitos intermedios es consumido. el ciclo de Krebs no es un gran productor directo de ATP pues por acetato oxidado solo se obtiene un ATP (reacción 8). deben ser reoxidadas para que el ciclo siga operando.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 4. En lo referente al carbono un examen de la figura 46 muestra que por cada acetilCoA que entra se producen 2CO2 o sea que podemos considerar que el acetilo se ha oxidado hasta CO2 y H2O. Es importante recordar que el ciclo de Krebs no es únicamente una vía degradativa sino que a partir de algunos de sus metabolitos. Esta reoxidación se efectúa por medio de la fosforilación oxidativa que es una vía íntimamente asociada. Al igual que en la glicólisis es posible estudiar in vitro las diversas reacciones y calcular sus ∆G°’ empleando las concentraciones determinadas in vitro. puesto que los intermediarios del ciclo se regeneran continuamente. es posible restaurar su concentración inicial por medio de las llamadas reacciones anapleróticas. Desde el punto de vista energético.11) tienen ∆G°’ del orden de -8 kcal/mol. esta oxidación lleva aparejada la producción de 3 NADH + 3H+ y de 2 FADH2 que por existir en pequeñas cantidades al interior de la mitocondria y no poder difundir a través de la membrana (por la permeabilidad selectiva de ésta). acetil-CoA. de coenzimas de deshidrogenasas y de ADP. Con excepción del NADH + H+ las coenzimas que participan en los sistemas multienzimáticos de las reacciones (1) y (7) se regeneran por las reacciones indicadas en la figura 45. Por ejemplo. es en la Fosforilación oxidativa donde la reoxidación del NADH + H+ y FADH2 producirá buenas cantidades de ATP tal como veremos más adelante.2.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El bloqueo de estas reacciones anapleróticas puede conducir a la paralización del ciclo y por ende del metabolismo. El control se origina en el valor de la relación ADP/ATP. Si el ADP >> ATP. aumenta la respiración (o sea el catabolismo de acetíl-CoA y la fosforilación).CoA intramitocondrial no difunde al exterior (o sea al citoplasma).1 Fosforilación oxidativa 153 . Permite su síntesis a expensas del consumo de ATP y CO2 utilizando el piruvato que es un metabolito fácilmente disponible. Puesto que el oxalacetato se usa cíclicamente se puede renovar con esta reacción cualquiera de los intermediarios que participan en el ciclo. es decir la oxidación de isocitrato o oxalsuccinato (reacción (5) en la figura 46). A su vez el acetil . Control respiratorio. Este factor resulta del acoplamiento respiración fosforilación. Accesibilidad o permeabilidad de la membrana. Niveles de substrato. La actividad del ciclo se puede controlar a través de varios factores: • • • • • Niveles enzimáticos. Es un resultado de las propiedades de la membrana y tiene como efecto el que el NADH. Lección 32: Fosforilación oxidativa y la vía del glicerol fosfato 32. coli). Generalmente son cercanos a 10-4M -10-5M y su disponibilidad es crítica para el funcionamiento de la vía. Este mecanismo de control es una demostración más del principio de máxima economía que se discutió previamente. Las enzimas están presentes en proporciones constantes y muy seguramente hay un mecanismo de control genético que regula su biosíntesis. si hay exceso de ATP se tiene el efecto inverso debido a la inhibición de la deshidrogenasa que actúa en el paso limitante del ciclo. E. Las concentraciones de los substratos son del orden de 10-4M en hígado o en riñón y de 10-5M en células procarióticas (ej. FADH2 citoplasmáticos no puedan penetrar a la mitocondria para ser reoxidadas. Niveles de coenzimas.

38 -0. sin que por ello se quiera significar que son procesos independientes o consecutivos.82 Fuente: Pérez. Tabla 17: Potenciales de reducción estándar de algunos metabolitos y transportadores de la cadena de electrones Forma Reducida Piruvato + HSCoA H2 Isocitrato + NADH + H Malato FADH2 Succinato +2 Citocromo b (Fe ) +2 Citrocromo c1 (Fe ) +2 Citocromo c (Fe ) +2 Citocromo a (Fe ) +2 Citocromo a3 (Fe ) H 2O Forma Oxidada Acetíl-CoA + 2H α-cetoglutarato + NAD Oxalacetato FAD Fumarato +3 Citrocromo b (Fe ) +3 Citocromo c1 (Fe ) +3 Citocromo c (Fe ) +3 Citocromo a (Fe ) +3 Citocromo a3 (Fe ) O2 E°’ (Volts) -0. 32. su localización es a nivel de las crestas mitocondriales de los eucariotes y de las membranas celulares de los procariotes. La función de la fosforilación oxidativa es doble: por una parte reoxida las coenzimas reducidas (NADH + H+. por otra parte.1. Dada la asociación entre esta vía y el ciclo de Krebs. G.41 -0.55 +0.1 Transporte de electrones Las reacciones que tienen lugar en este transporte. (1992). Para facilitar la discusión consideremos primero el transporte de electrones y luego la formación del ATP que le está asociada. transfiriendo los electrones por una serie de transportadores hasta que finalmente son aceptados por el O2. Santa fe de Bogotá.: Unisur.25 +0.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.05 +0.Deshidrogenasas Flavin -deshidrogenasas Citocromos 154 .más estudiados son de tres tipos: • • • NAD+ .03 +0. En la tabla 17 se muestran los principales compuestos que intervienen en el transporte con sus valores de E°’. son de óxido-reducción y en consecuencia se puede determinar sus potenciales de reducción estándar y aplicarles la ley de Nernst.32 -0.07 +0.29 +0. Los transportadores de e. FADH2) producidas en el ciclo de Krebs. Bioquímica.48 -0. sintetiza ATP aprovechando las diferencias en potenciales de reducción (∆E°’) que existen entre los transportadores y la convertibilidad de estas diferencias de potencial en energía.18 -0.Deshidrogenasas y NADP+ . Navarro Y. es obvio que tiene lugar sólo en organismos aerobios obligados o facultativos.23 +0.

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Las deshidrogenasas del primer tipo poseen NAD+ (cuya estructura y modo de acción ya fue discutido) o NADP+ como coenzimas. Esta última es muy similar estructural y funcionalmente al NAD+ ya que solo difiere en que posee un grupo fosfato adicional que esterifica el OH -2 en la ribosa de la adenosina. La diferencia más importante reside en que las NAD+ - deshidrogenasas actúan preferencialmente en reacciones degradativas y las NADP+ - deshidrogenasas catalizan reacciones redox biosintéticas. Las deshidrogenasas del segundo tipo emplean FAD y FMN (flavinmononucleótido) como enzimas. El FMN es un nucleótido en que interviene la flavina como base nitrogenada, con el mismo mecanismo aceptor de H+ que el FAD. Si está interesado en la estructura del FMN consulte alguna de las referencias generales. El tercer tipo de transportadores está constituido por la familia de los citocromos. Estas proteínas globulares además de su cadena polipeptídica poseen un grupo heme cuya estructura es muy similar al heme de la hemoglobina ya que solo cambian algunos de los sustituyentes sobre el núcleo porfirínico; la diferencia fundamental estriba en la función de este grupo en los citocromos ya que en ellos el átomo de hierro interviene en el transporte de electrones (e-) pasando de Fe+3 (forma oxidada) a Fe+2 (-forma reducida) y viceversa. En los citocromos los sitios de coordinación 5 y 6 del Fe están ocupados por residuos de AA y por tanto no están disponibles para unirse con O2, CN- o CO. La tabla 18 muestra las principales características de los citocromos que participan en el transporte de electrones en la fosforilación oxidativa.
Tabla 18: Algunas propiedades fisicoquímicas de los citocromos de la fosforilación oxidativa

Proteína Citocromo b Citocromo c Citocromo c Citocromo a Citocromo a3

Peso Molecular (Daltons) 30.000 370.000 12.500 240.000**

E (Volts) + 0,07 +0,23 +0,25 +0,29 +0,55 α 563 554 550 600 603

Bandas de Absorción (nm) β γ 532 429 524 418 521 415 439 (Cu presente) 443 (Cu presente)

*

* Bandas de absorción de la forma reducida
** Complejo a +a3 Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

Estas proteínas, con excepción del citocromo c, están fuertemente asociadas a la membrana mitocondrial lo cual ha dificultado su purificación y caracterización detallada. Sin embargo se conoce su composición en AA y los estudios comparativos de secuencia hechos con el citocromo c han permitido establecer cómo ha evolucionado esta proteína en los diversos organismos aerobios.

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La estrategia seguida para establecer los componentes y su orden, en la cadena de transporte de electrones es un buen ejemplo de cómo la evidencia experimental de diferente naturaleza puede integrarse para construir un modelo de una vía metabólica. En el caso presente se tuvieron en cuenta los siguientes hechos:

• •

Es factible aislar de las mitocondrias complejos de algunos de los transportadores ej: NAD - deshidrogenasa asociada con citocromo b, coenzima Q y proteínas Fe-S o citocromo c asociado a citocromo c1. Esto significa que hay una organización de estos componentes en la membrana. El orden en que se coloquen los transportadores debe considerar los valores de E°’ y se irá del más negativo hasta el más positivo o sea hasta el O2 como aceptor final de los e-. El transporte de e- puede ser bloqueado selectivamente en varios puntos gracias a la existencia de inhibidores de este transporte; los más estudiados son la rotenona, el amital, la antimicina A y el ión CN-. Estos inhibidores provocan la acumulación de las formas reducidas de los transportadores que están localizados antes del sitio de acción del inhibidor; los transportadores posteriores están en su forma oxidada y estas dos formas se pueden distinguir espectroscópicamente. Los estudios con inhibidores del transporte de e- han sido particularmente útiles para establecer el orden de aquellos transportadores para los cuales no se conoce su valor de E°’.

Además de los transportadores ya discutidos, se han aislado: • Coenzima Q (o ubiquinona). Es una benzoquinona con 8-10 radicales isopreno (n = 8, n = 10) que actúa en reacciones redox de la siguiente forma:

Fuente: Pérez, G. Navarro Y. (1992). Bioquímica. Santa fe de Bogotá.: Unisur.

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Proteínas Fe-S. Estas proteínas se caracterizan por poseer átomos de Fe unidos a S lábil, que no corresponde al S del Meto o CySH. Intervienen en reacciones redox a través del Fe que pasa de Fe+2 a Fe+3 o viceversa. Considerando el conjunto de la evidencia experimental se ha propuesto que la cadena de transporte de electrones se realiza según el esquema de la figura 44. En este esquema observamos que el donador inicial de 2e- y 2H+, es un sustrato (metabolito) que al oxidarse cede sus e- sobre el NAD+ (caso del piruvato Acetil-CoA + CO2, del isocitrato oxalsuccinato, del α-cetoglutarato succinilCoA + CO2 o del malato oxalacetato; reacciones del ciclo de Krebs, ver figura 46, que pasa a NADH + H+ que al cederlos 2e- y 2H+ sobre el FMN se reoxida, formándose FMNH2. Esta coenzima cede los 2e- sobre las proteínas Fe-S que se reducen y los 2H+ salen de la mitocondria; esta reacción redox permite regenerar el FMN (o FAD según el caso) y constituye un segundo sitio de entrada de e- a la cadena en el caso en que el metabolito al oxidarse produzca FADH2 (o FMNH2) como sucede en el paso de succinato a fumarato en el ciclo de Krebs. Vemos que así son reoxidados el NADH + H+ y el FADH2 producidos en Krebs; las reacciones siguientes en la cadena de transporte de electrones tienen como objeto canalizar los electrones a través de una serie de transportadores (coenzima Q, citocromo b, citocromo c1, etc) hasta llevarlas finalmente sobre el O2 y producir H2O. En la figura 48 se indican también los sitios donde actúan los inhibidores del transporte de electrones; por ejemplo el CN- impide la transferencia de e- del complejo citocromo a + a3 al oxígeno molecular, provocando un bloqueo de la cadena respiratoria y en consecuencia impidiendo la reoxidación del NADH + H+ y FADH2 con lo cual se paralizan las vías metabólicas (comenzando por el ciclo de Krebs). En los procariotes (donde no existen las mitocondrias) el transporte de electrones se realiza en la membrana celular por un mecanismo similar y algo más sencillo como se indica en la figura 49. Aquí la coenzima Q pasa directamente de la forma Q a QH2 y la salida de los H+ es hacia el medio circundante de la célula. Una discusión detallada de los esquemas de transporte de electrones se encuentra en la lectura recomendada No.3. 32.1.2 Fosforilación - Síntesis de ATP Como ya dijimos la fosforilación del ADP está íntimamente asociada al transporte de electrones. Empleando la ecuación: ∆Gº’ = - nF∆E°’ Donde n = 2 electrones, F (expresado en faradays) cuyo equivalente energético es igual a 23062 calorías podemos calcular la energía teóricamente disponible que tenemos en la cadena cuyos E°’ van de -0.32 a +0.82 volts.

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Entonces: ∆Gº’ = -2 x 23062 x (0.82 - (-0.32)) = -52.7 Kcal, lo que significa que se tiene, en principio, energía suficiente para sintetizar varios ATP ya que la formación de un ATP cuesta 7300 cal /mol. Usando la misma fórmula podemos calcular cual sería la ∆E°’ mínima para sintetizar un ATP: -7300 = -2 x 23062 ∆E°’ ∆E°’ = 0.22 volts O sea que en aquellos sitios donde la diferencia en los potenciales de reducción estándar de dos transportadores sea igual o mayor que este valor podemos tener energía suficiente para formar un ATP.

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Bioquímica. Santa fe de Bogotá. (1992). Figura 48: Fosforilación oxidativa en mitocondrias Fuente: Pérez.: Unisur. G.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y. 159 .

Figura 49: Fosforilación oxidativa en procariotes Fuente: Pérez.: Unisur. (1992). Navarro Y. 160 . G. Bioquímica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá.

Estas sustancias no tienen ningún efecto sobre las fosforilaciones a nivel de sustrato que ocurren por ejemplo en la glicólisis o en el ciclo de Krebs. Por cada par de electrones transportados desde el NADH + H+. (Una discusión detallada la encuentra en la lectura recomendada No. que es impermeable a la difusión simple de H+. Hay una salida de H+ (6H+ en mitocondrias y 4H+ en células procarióticos) como consecuencia del transporte de e. El estudio experimental de la fosforilación oxidativa in vivo ha permitido establecer como puntos fundamentales: • La relación P: O (incorporación de Pi como fósforo orgánico. se producen 3 ATP. Si hacemos un balance global de materiales de la fosforilación oxidativa vemos que: • • • • Se reoxidan las coenzimas NADH + H+ y FADH2 producidas en el ciclo de Krebs. 161 . Se consume media molécula de 02 por par de electrones transportados. P : O = 2. Mitchell ha propuesto la llamada teoría quimio-osmótica para explicar la síntesis del ATP en la fosforilación oxidativa y también en la fotosíntesis1.F0) que dadas las condiciones apropiadas. es decir desacoplan la oxidación de la fosforilación. En la membrana existe una ATP asa (o sistema F1 .4-dinitrofenol o la valinomicina que permiten el transporte de electrones hasta el oxígeno pero sin que se forme ATP. • • • Reuniendo toda la evidencia experimental disponible y con las consideraciones termodinámicas iniciales. o sea ATP/mol O2 consumido) es de 3 si se parte de la oxidación piruvato Acetil-CoA + CO2 o de Isocitrato α-ceto glutarato + CO2.(ver figuras 48 y 49).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 3) En las figuras 48 y 49 se indican los sitios de la cadena que cumplen las condiciones para la síntesis del ATP. es capaz de sintetizar ATP a partir de ADP y Pi. Existen sustancias como el 2. porque allí la producción de ATP no está ligada al transporte de electrones en una cadena. Por cada par de electrones transferido a partir de FADH2 se sintetizan 2 ATP. Esto genera un gradiente de potencial a través de la membrana. cuando se oxida succinato fumarato. La entrada de estos H+ está asociada a la formación de ATP.

Consulta los siguientes siguientes enlaces virtuales: puede ser de mucha ayuda http://portales.net/wikiEducared/index.swf 32. 21.educastur.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.9 Kcal/mol Rendimiento = Este rendimiento es mayor que los obtenidos en las vías ya discutidas.2 Vía del glicerol fosfato La segregación existente entre el NAD+ / NADH + H+ citoplasmáticos y mitocondriales. plantea la pregunta de cómo se efectúa la reoxidación de las coenzimas presentes en el citoplasma. 162 .educared.educastur.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B3_METABOLISMO/t33_RESPIRACION/animaciones/ Glucolisis. La respuesta la constituye la vía del glicerol-fosfato que mostramos en la figura 50 y que además es una excelente ilustración de la permeabilidad selectiva de la membrana mitocondrial.swf http://web.9 x 100 = 40% 52.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B3_METABOLISMO/t33_RESPIRACION/animaciones/K rebs.princast.7 Kcal/mol Componente endergónico dado por la reacción: 3ADP + 3Pi 3ATP +3H2O. debida a la impermeabilidad de la membrana mitocondrial para la entrada de estas coenzimas.princast.7 ∆Gº’ = +21. • El rendimiento energético de la vía es de un 40% calculado así: Componente exergónico dado por la reacción: NADH + H+ + ½ O2 NAD+ + H2O. ∆Gº’ = -52.php?title=Imagen:Animacion_Ciclo_de_Krebs.swf http://web.

este compuesto sí puede atravesar la membrana mitocondrial y al interior sufre una reoxidación por acción de una deshidrogenasa que emplea el FAD como coenzima (reacción 2). Navarro Y. Figura 50: Esquema de la vía del glicerol-fosfato Fuente: Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.P .: Unisur. reacción 1) al reducir la 3-P-DHA (que es un metabolito fácilmente disponible en el citoplasma) para dar glicerol 3.1 Balance global de la oxidación de glucosa Comparemos ahora los balances de sustrato carbonado y de ATP cuando la glucosa es oxidada anaeróbicamente o aeróbicamente. (1992). El resultado es la producción de FADH2 que es reoxidado en la fosforilación oxidativa y de 3-P-DHA que difunde al exterior de la mitocondria donde es reutilizado en la reoxidación de una nueva molécula de NADH + H+. Lección 33: Balance global de la oxidación de glucosa y vía de las pentosas fosfato 33. Santa fe de Bogotá. Bioquímica. En la figura observamos que el NADH + H+ producido citoplasmáticamente (por ejemplo en la glicólisis) es reoxidado (por una deshidrogenasa. G. 163 . Vemos entonces que la triosa es utilizada cíclicamente y que la producción de un NADH + H+ citoplasmático resulta en la aparición de un FADH2 mitocondrial que al ser reoxidado produce 2 ATP/mol FADH2.

y 4FADH2 = 2 (de la reacción 3) + 2 (que se producen por la vía del glicerol 3. G. Navarro Y. En la oxidación anaerobia (glicólisis) la reacción global será: Glucosa + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi (citoplasmáticos) (1) 2 piruvatos + 2ATP + 2NADH + 2H+ Por tanto se producen 2 moles de piruvato y 2 ATP/mol glucosa oxidada. Bioquímica. Las coenzimas: 8NADH + 8H+ = 2 (de la reacción 2) + 6 (de la reacción 3).O) (reacción 4) 32 ATP porque: En la fosforilación oxidativa 1NAD + H+ 3 ATP 8x3 24 ATP 1FADH2 2ATP 4x2 8 ATP La cantidad total de ATP producido en esta oxidación aerobia de la glucosa será: 2ATP (reacción 1) + 2ATP (reacción 3) + 32ATP (reacción 4) = 36 ATP 164 . En la oxidación aerobia (glicólisis + ciclo de Krebs + fosforilación oxidativa) tendremos: Citoplasma (Glicólisis) M I T O C O N D R I A Glucosa + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 2 Piruvatos (2) + 2NAD + 2 Piruvatos + 2ATP + 2NADH + 2H+ (1) 2HSCoA 2Acetil-CoA+2C02+ 2NADH +2H 2 Acetil-CoA + 2ADP + 2Pi + 6NAD + 2FAD (3) 4CO2 + 2ATP + 6NADH + 6H+ + 2FADH2 8NAD + 4FAD + 6H2O + 32ATP 8NADH + 8H + 4FADH2 + 6O2 + 32ADP + 32Pi (4) Fuente: Pérez. (1992).: Unisur.P a partir de los 2NADH + 2H+ citoplasmáticos) producen en la fosforilación oxidativa (F. Santa fe de Bogotá.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. En la oxidación aerobia los 2 piruvatos son oxidados por el complejo multienzimático de la piruvato decarboxilasa (reacción (2) y por su parte los 2 Acetil-CoA son completamente oxidados en Krebs (reacción 3) hasta 4CO2 y que con los 2CO2 de (2) nos dan los 6 carbonos de la glucosa.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. esto es lo que se conoce como el efecto Pasteur. generar metabolitos que sirven como precursores de la glucosa.000 = 40% El calor de combustión de la glucosa es 686. • Obtener pentosas. C5 y C7 que emplea como intermediarios para otras vías. Esta hexosa proviene de una fosforilación de la 165 . En esta figura empleamos la representación gráfica de los monosacáridos donde sólo se indica la posición de los grupos OH. sin tener en cuenta los átomos de H unidos al carbono tetravalente. En este aspecto es la única vía por la cual muchas células (excluyendo aquellas que realizan fotosíntesis) obtienen su NADPH + H+. • Obtener una serie de monosacáridos C4. constituye una alternativa muy interesante en el catabolismo de los carbohidratos.P (pentosa). Transformación de las pentosas fosfato en hexosas fosfato.2 Vía de las pentosas fosfatos Esta vía degradativa que ocurre en el citoplasma de todos los organismos. se observa que por mol de glucosa la oxidación aerobia produce 18 veces más energía que la anaerobia (36ATP vs 2ATP) lo que significa que. lo cual es especialmente importante en aquellos tejidos que realizan biosíntesis que requieren esta coenzima por ejemplo el hígado. para obtener una cantidad dada de energía. Es decir la energía recuperada será: 36 x 7300/686. 33. Las reacciones que suceden en esta vía se muestran en la figura 51 donde para una mejor comprensión del balance de C y de cómo ocurren las reacciones. • En la etapa oscura de la fotosíntesis. que se requiere para biosintetizar los nucleótidos. Interconversión reversible de las pentosas fosfato. Gracias a esta vía la célula puede: • Producir NADPH + H+ en el citoplasma. Si se pasa a condiciones aerobias (es decir admite O2) baja el consumo de glucosa y desaparece el lactato. tejido adiposo o corteza de glándulas suprarrenales donde se sintetizan ácidos grasos y esteroides.000 cal/mol y corresponde al 100% de la energía acumulada en un mol de glucosa. en especial D-ribosa. En forma global podemos considerar tres etapas en la vía de las pentosas fosfato: • • • Oxidación de la glucosa -6-P (hexosa) hasta ribulosa -5. una célula facultativa consume 18 veces más glucosa en condiciones anaerobias que en condiciones aerobias y además acumula lactato en condiciones anaerobias. consideramos inicialmente 6 moléculas de glucosa-6-P (Glc-6-P).

Bioquímica. G.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. glucosa o de la fosforilación e isomerización de otras hexosas como fructosa o galactosa (reacciones 2-7 de la figura 43). Santa fe de Bogotá.: Unisur. Figura 51: Vía de las pentosas fosfato Fuente: Pérez. (1992). Navarro Y. 166 .

se requerirá una buena cantidad de nucleótidos disponibles para la síntesis de ácidos nucleicos. GTP. 3) produciendo NADPH + H+ y 3-ceto-6-fosfogluconato que por ser un β-ceto ácido se decarboxila por medio de una decarboxilasa. produciendo 6 moléculas de CO2 y 6 de una pentosa fosfato que corresponde a la ribulosa -5-P (una cetosa). servirán para regenerar parte de las 6 moléculas de hexosa degradadas. En esta primera etapa tiene lugar entonces la degradación de las hexosas y las reacciones de las etapas siguientes. para facilitar el balance de C.C2) corresponde al 3-PGliceraldehído (3-P-Gal). a su vez ello implica que la ribosa (o deoxirribosa). La última etapa. En nuestro diagrama. CTP. Además las reacciones que ocurren en esta etapa son las reacciones que en sentido contrario constituyen parte de la etapa oscura de la fotosíntesis.). Esta etapa comienza con la transferencia de un fragmento de la xil -5-P (indicado en el recuadro) sobre el carbono 1 de la Rib-5-P. En la primera etapa de la vía la Glc-6-P es oxidada en dos pasos por deshidrogenasas que utilizan el NADP+ como coenzima (reacciones 1.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. esta interconversión se realiza gracias a isomerasas que permiten la fácil conversión de unas pentosas en otras. que se inicia con la reacción 7. esté disponible para la formación de los precursores (ATP. etc. esta reacción está catalizada por una transferasa (transcetolasa) que tiene como coenzima el pirofosfato de tiamina (PTT) y es reversible. reacción 4. Dependiendo de las necesidades globales de la célula se puede entonces canalizar la producción hacia una pentosa determinada. posibilita la obtención de una serie de monosacáridos (tetrosas y heptosas) que no hemos encontrado hasta ahora ni como intermediarios ni como productos de las vías ya estudiadas. consideramos que las seis moléculas de ribulosa-5-P generan dos de ribosa-5-P (reacción 6) y cuatro de xilulosa-5-P. el paso del fragmento (2) sobre la pentosa (C5) nos genera la seudoheptulosa (C7) y el fragmento residual (C3 = C5 . 2. dos moléculas se combinarán con dos de ribosa-5-P (reacción 7) y dejamos en reserva las otras dos moléculas de xilulosa-5-P. De estas 4 xilulosa-5-P. por ello su conocimiento y comprensión en este momento nos facilitará el estudio de las reacciones de la fotosíntesis. En la segunda etapa (reacciones 5 y 6) se interconvierten reversiblemente las pentosas fosfato entre sí. si por ejemplo la célula va a iniciar una mitosis. según el caso. además de producir los monosacáridos intermediarios que alimentarán otras vías. 167 .

sobre el C1 (carbono número uno de la molécula) del 3-P-Gal. depende de las necesidades metabólicas en un momento dado. No sobra anotar que en la célula tanto esta vía como la glicólisis ocurren simultáneamente y la magnitud relativa de una de ellas respecto a la otra. tendremos hasta aquí. Las dos Eritrosa-4-P se combinan ahora con las dos moléculas de xil-5-P que teníamos en reserva. Dado que a partir de 2 moléculas de 3-P. Lección 34: Generalidades de la biosíntesis de carbohidratos En esta lección se estudiará las dos vías biosintéticas más importantes de carbohidratos que son la gluconeogénesls (o biosíntesis de glucosa) y la fotosíntesis. 2 moléculas de Frc-6-P y 2 moléculas de Eritrosa-4-P. En resumen. En lo referente al balance de coenzimas vemos que por 6 Glc-6-P que entran en la vía. el resto es la triosa 3-P-Gal.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. su importancia como ya vimos es otra. tendremos 5 moléculas de Frc-6-P que se pueden isomerizar a 5 moléculas de Glc-6-P. En esta vía no hay producción o consumo de ATP y por tanto no es un sistema por el cual la célula puede obtener energía al degradar los monosacáridos. Como balance del sustrato carbonado en esta vía tenemos entonces que a partir de 6 hexosas se produjeron 6CO2 (reacción 4) y se formaron 2 mol de 3-P-Gal y 4 de Frc-6-P (reacción 8 y 9). se obtienen 12NADPH + 12H+ (reacción 1 + 3) que podrán usarse en biosíntesis que impliquen reducciones y así regenerar el NADP+. En general todos los procesos biosintéticas requieren del aporte de energía ya que ella es necesaria para formar los enlaces químicos del precursor o de la 168 . Como resultado nos aparece una hexosa (C6 = C3 + C3) que corresponde a Frc-6P y una tetrosa (C4 = C7 . ya que consideramos anteriormente que esta etapa se inició con dos moléculas de xil-5-P y 2 de Rib-5P.Gal se puede formar una molécula de Frc-6-P (reacción inversa a la reacción 9 b de glicólisis).C3) que es la Eritrosa-4-P. gracias a una transcetolasa (similar a la de la reacción 7) y el fragmento C2 de la Xil-5-P (en el recuadro) va sobre el C1 de la tetrosa formando una hexosa (C6 = C2 + C4). En la próxima reacción (8) tiene lugar una segunda transferencia que ahora es un fragmento C3 (mostrado en el recuadro y se refiere a que el residuo tiene tres carbonos unidos entre sí) de la seudoheptulosa. la transferasa que interviene aquí (trans aldolasa) es diferente de la anterior. usando 6 mol de hexosa obtenemos por oxidación 6CO2 y recuperamos 5 mol de hexosa.

• • 169 . Se establece entonces una regulación dinámica que opera de manera recíproca. Esta diferencia preserva la integridad del metabolismo global pues así éste no depende de las concentraciones relativas de los metabolitos que podrían. si las vías fueran completamente reversibles. Las reacciones biosintéticas son consumidoras de energía y están acopladas a la degradación del ATP. biomolécula que se esté formando.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Dicho de otra manera por cada nuevo enlace que se forma. la coenzima de la deshidrogenasa es casi siempre NADPH + H+ que proviene o de la vía de pentosas fosfato o de la fotosíntesis (en el caso de las plantas). es decir si se estimula el proceso biosintéticas de una biomolécula se inhibe su proceso degradativa o a la inversa. influir en el sentido de las mismas. siempre intervienen algunas enzimas propias de la vía anabólica que no aparecen en la contra parte degradativa. Esta degradación tiene lugar de tal manera que el ∆G°’ de hidrólisis es mayor que el ∆G°’ requerido para la biosíntesis y por tanto la reacción es esencialmente irreversible. 34.1 Principios organizativos Las vías biosintéticas o anabólicas transcurren en la célula gracias a varios principios organizativos entre las cuales podríamos enumerar: • La secuencia de reacciones que constituyen la vía biosintétíca de una biomolécula generalmente difiere en varios pasos de la vía usada para su degradación. Además las enzimas reguladoras de biosíntesis generalmente actúan en las etapas iniciales de la vía. Tenemos aquí una nueva aplicación del principio de la máxima economía celular. Las vías anabólicas están controladas por enzimas reguladoras diferentes de aquellas que actúan en la vía catabólica correspondiente. por acción de una pirofosfatasa en 2 Pi. si adicionalmente el proceso incluye reacciones de reducción. Generalmente el ATP se degrada a AMP y P — P compuesto este último que se hidroliza. A pesar de que muchas enzimas pueden actuar en la una o en la otra. de manera que se evitan reacciones innecesarias que conduzcan a intermediarios no utilizables o no requeridos por la célula en ese momento. se rompen 2 enlaces ricos en energía.

12 y 14. El paso posterior (2) permite obtener malato que puede salir de la mitocondria y en el citoplasma es reoxidado a oxalacetato (3). 9. específicamente nos referimos a las reacciones 5. La reacción 5 se inicia con el PEP y la reacción 11 y siguientes arranca con la Frc -1. La reacción directa sería: Tiene un ∆Gº’ = +7. 10. Este es un ejemplo de una reacción anaplerótica estando regulada la enzima por acetil-CoA que requiere para la reacción. 43). ahora actúa una carboxikinasa que con GTP como donador de 4).5 kcal por la cual es muy costosa energéticamente y termodinámicamente está prohibida. es por ello que en la glicólisis se realiza en dirección contraria (reacciones 15 y 16. En la figura 52 vemos que el piruvato (que proviene de distintas fuentes) entra a la mitocondria y allí por acción de una carboxilasa (reacción 1) y ATP se genera oxalacetato. P nos da PEP (reacción 170 . Esta vía tiene lugar parcialmente en el citoplasma y la mitocondria y en los animales es especialmente importante en tejidos como el hígado y la corteza renal. La célula utiliza un rodeo para obtener este PEP.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. La figura 52 muestra las reacciones por las cuales sucede la gluconeogénesis. (Ver figura 43). 6. Lección 35: Gluconeogénesis Dada la importancia de la glucosa como sustancia que al ser oxidada produce energía. Observamos en ella que muchas reacciones ya las hemos encontrado en sentido contrario en la glicólisis. 7. la célula (o el organismo) tendrá una enorme ventaja si puede sintetizarla a partir de metabolitos que no sean carbohidratos.6-Di-P. Veamos en primer término cómo es posible obtener PEP a partir de piruvato en forma indirecta. fig. 8.

Figura 52: Secuencias de las reacciones de la Gluconeogénesis Fuente: Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. Bioquímica. 171 . G. Navarro Y. (1992).: Unisur.

0 kcal.5 – 6. La actividad de esta enzima reguladora está controlada por la relación ATP/AMP siendo el ATP un modulador positivo (estimula la actividad) y el AMP un modulador negativo. si la reacción fuese inversa a la de glicólisis se tendría: Frc-1.7 + 0. G. La tercera reacción diferente a la que ocurre en la glicólisis es la defosforilación de Glc-6-P a Glc (reacción 13).7 +6. con un ∆G°’ = +3. aquí también actúa una fosfatasa que cataliza la reacción: Glc-6-P + H2O GIc + Pi. hay que anotar que aquí también se ilustra el principio del gasto de dos enlaces ricos en energía por la formación de uno.7 Malato + NAD   → Oxalacetato + NADH + H Deshidroge nasa → PEP + GDP + CO2 Oxalacetato + GTP  Liasa Fuente: Pérez. que tiene un ∆G°’ = -3. Globalmente tendremos un ∆G°’ = +0. Bioquímica.6-DiP + ADP Frc-6-P + ATP.7) lo que significa que la reacción global (sumando 1 a 4): Piruvato + ATP + GTP PEP + ADP + GDP + Pi Esta reacción es termodinámicamente posible. (1992). Esta formación de PEP a partir de piruvato es un ejemplo del primer principio enunciado al comienzo del capítulo.6-Di P.2 kcal = (-0.6-DiP a Frc-6-P (reacción 1) constituye la segunda diferencia con la glicólisis. 172 . 1 2 3 4 Reacción   → Oxalacetato + ADP + Pi Piruvato + CO2 + ATP carboxilas a Oxalacetato + NADH + H   → Malato + NAD Deshidroge nasa + + + + ∆Gº’ kcal -0.7 + 6. Si consideramos los cambios en energía libre tendríamos lo siguiente: Paso No.6-P y libera fósforo inorgánico (Pi) con un ∆G°’ = 4.4 kcal lo que la hace irrealizable. Las reacciones 5 a 10 son inversas a las de la glicólisis y por ellas se llega hasta Frc1. El paso de Frc-1.5 -6. En la glucogénesis actúa una fosfatasa que hidroliza la fructosa-difosfato produciendo Frc.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.3 kcal.7 +0. Santa fe de Bogotá.: Unisur. Navarro Y.

Como veremos más adelante. 173 . La reacción global sería: 2 Piruvatos + 4ATP + 2GTP + 2NADH + 2H + 4H2O + Glucosa + 4ADP + 2GDP + 6 Pi + 2NAD + Luego por cada molécula de Glc formada se gastan 6 enlaces ricos en energía. Acabamos de analizar la ruta biosintética de la gluconeogénesis. duras y secas). Esta vía es. una de las mejores ilustraciones de los principios organizativos de la biosíntesis y con la glucosa obtenida se puede sintetizar glicógeno o almidón (reacciones 14 y 15) en condiciones controladas por hormonas (insulina en el caso del glicógeno). este alto costo implica que la gluconeogénesis es irreversible y por tanto la biosíntesis de glucosa (gluconeogénesis) y la degradación de glucosa (glicólisis) ocurren paralelamente y en forma coordinada. La vía está alimentada por: • Intermediarios del ciclo Krebs puesto que cualquiera de ellas puede dar lugar al malato (ver figura 46) quien al salir de la mitocondria se oxida a oxalacetato (reacción 3) y genera PEP.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. • Productos del catabolismo de ácidos grasos. tal como lo hemos señalado. ya que la importancia del glucógeno debe ser analizado desde: - Importancia Biomédica del Glucógeno Efectos de los ayunos ayunos prolongados sobre la reserva del glucógeno Efectos del estrés y el ayuno prolongado sobre las reservas del glucógeno en animales de sacrificio (producción de carnes DFD (oscuras. los ácidos grasos son oxidados hasta acetil-CoA y en las plantas éste es transformado en PEP por medio del ciclo del glioxilato ilustrado en la figura 53. De esta manera se puede sintetizar GIc a partir de 2 piruvatos. en la cual se sintetiza glucosa y está es almacenada en forma de glucógeno en el hígado ó en el músculo. Una vez más los invito a usar e l Wiki del curso virtual para profundizar en este tema.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 7. (1992). Los aminoácidos en su catabolismo producen intermediarios del ciclo Krebs y pueden así servir para sintetizar glucosa. Bioquímica. Santa fe de Bogotá. 2. Veremos más adelante en este capítulo como puede utilizarse esta glucosa en la síntesis de diversos polisacáridos. 3. • Esqueletos carbonados de aminoácidos. Este ciclo que ocurre en los glioxisomas en las plantas se realiza por algunas de las reacciones que ocurren en el ciclo de Krebs (1. la célula puede sintetizar glucosa fácilmente aunque a un alto costo. Navarro Y. 6. G. Gracias a esta diversidad de fuentes carbonadas que pueden proporcionar precursores. • 174 .: Unisur. 8 y 9 (iguales a las del ciclo de Krebs) forma oxalacetato que sirve como punto de partida para la gluconeogénesis (reacción 10). 8 y 9) y adicionalmente con la intervención de una liasa (reacción 4) y una sintetasa (reacción 5). Figura 53: Esquema del ciclo del glioxilato Fuente: Pérez. Como resultado neto dos moléculas de acetil-CoA sirven para sintetizar una de succinato que por las reacciones 7.

compuestos orgánicos oxidados. La fotosíntesis ocurre en una amplia gama de organismos tanto procariotes como eucariotes. Tabla 19: Organismos fotosintéticos Organismo P R O C A R I O T E E U C A R I O T E Algas verde azules Sulfobacterias verdes Bacterias verdes filamentosas Sulfobacterias púrpura Bacterias púrpura Genero Cianobacteriaceae Chlorobiaceae Chloroflexaceae Chromatiaceae Rhodospirillaceae Utilización del O2 Aerobios Anaerobios estrictos Aerobios Anaerobios estrictos Aerobios Fuente de electrones H2O 2H2S. S2O3 . H2.1 Fotosintésis Esta vía metabólica posee una singular importancia no sólo para aquellos organismos que son capaces de llevarla a cabo sino también para la realización de los ciclos del carbono y del oxígeno pues es el eslabón que permite en la biosfera la conservación de una atmósfera oxidante donde el 02 está en amplia disponibilidad. Esta tabla nos muestra que un buen número de procariotes realiza fotosíntesis usando como donadores de electrones compuestos diferentes al H2O. (1992). En ella indicamos además la fuente de electrones que usa cada organismo de estos para efectuar la reducción del C02 y sintetizar así la glucosa. S Compuestos orgánicos (ej: isopropanol.). rojas Plankton Flagelados Diatomáceas Dinoflagelados Aerobios Aerobios Aerobios Aerobios Aerobios H2O H2O H2O H2O H2O Fuente: Pérez. compuestos orgánicos 2H2S. piruvato. S2O3 . H2. 175 . lactato) Plantas superiores Algas verdes. tal como lo muestra la tabla 19. Navarro Y. Santa fe de Bogotá. G. etc. Por esta razón la ecuación general de la fotosíntesis sería: → CH2O + H2O + 2D 2H2D + CO2  Luz Donde H2D es el donor de e. pardas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. acetona. por tal razón la fotosíntesis en estos organismos no libera O2 sino S.y D es su forma oxidada (O2. esta situación implica además que en las plantas el O2 liberado proviene del H2O y no del CO2. S.: Unisur. Lección 36: Fotosíntesis y biosíntesis de polisacáridos 36. S H2S. lo cual ha sido demostrado experimentalmente. Bioquímica. etc.

muy frágil. estos últimos están presentes sólo en las algas rojas y verdeazules. los otros dos son de ocurrencia general. (1992). 1). Los más abundantes son las clorofilas. Estos tilacoides se apilan unos sobre otros formando los grana y allí se encuentran los pigmentos fotosintéticos. La figura 54 muestra esquemáticamente la estructura de un cloroplasto. La estructura general de las clorofilas y de los carotenos se muestra en la figura 55. partículas subcelulares. Los discos tilacoides están conectadas entre sí por filamentos membranosos llamados lamelas y todo está suspendido en un líquido denominado estroma (para una discusión más detallada de la estructura del cloroplasto consulte la lectura recomendada No. rodea un sistema de membranas internas y de vesículas (o sacos) llamada tilacoides o discos tilacoides. 176 . Los primeros son pigmentos que por su estructura química son capaces de absorber parte de la energía luminosa y pasar a un estado excitado o sea a un nivel superior de energía. Figura 54: Esquema de un cloroplasto Fuente: Pérez. Componentes no fotorreactivos. G. que podemos clasificar en dos grupos: • • Componentes fotorreactivos. Santa fe de Bogotá.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. más grandes que las mitocondrias (1 .10 µm) que poseen una compleja estructura con varias clases de membranas.: Unisur. La membrana externa. los carotenoides y las ficobilinas. En los cloroplastos se encuentran todas las substancias necesarias para la fotosíntesis. La fotosíntesis se sucede en los cloroplastos. Bioquímica. Navarro Y.

Dentro de los componentes fotorreactivos encontramos una gran variedad de compuestos: • Lípidos: Glicolípidos y fosfátidos. G. Figura 55: Estructura de clorofilas y carotenos Fuente: Pérez. Santa fe de Bogotá.500 nm y 600 . Navarro Y. En los cloroplastos hay también pequeñas cantidades de pigmentos llamados fitocromos cuya absorción es máxima a 680 nm (P 680) o a 700 nm (P700). (Una discusión detallada del papel de las clorofilas la encuentra en el artículo de Rabinowitch). 177 .: Unisur.700 nm (o sea en el espectro visible) observándose que los carotenos actúan como receptores complementarios en la región del espectro no cubierta por las clorofilas. (1992). La máxima eficiencia conjunta en la absorción de la energía luminosa se presenta en las regiones 400 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Bioquímica.

al ceder los electrones el FS II retorna a su estado fundamental y queda listo para una nueva excitación.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Al excitarse. Tal como lo indica la figura 56 en el FSII ocurre la fotólisis del H2O y al recibir el cuanto de luz (hv ) su valor de Eº’ se hace más negativo (estado Z) y los electrones provenientes del H2O son transferidos por reacciones de óxido-reducción a través de la plastoquinona. en ella se captura un cuanto de luz propia por parle de los pigmentos fotorreactivos que pasan a un estado excitado. carotenos y P700 y por clorofilas a y b. Enzimas. de esta forma la energía luminosa se transforma en energía química. Con base en la evidencia experimental disponible. esta etapa luminosa en los aerobios se ha esquematizado como se indica en la figura 56. aumentan los potenciales de reducción de las moléculas y esto ocasiona una transferencia de electrones por varios transportadores hasta que finalmente los electrones son aceptados por el NADP+. citocromo f y plastocianina hasta el FSI en su estado fundamental. 6.1. asociadas a este transporte de electrones ocurren varias fosforilaciones (fotofosforilación) de manera análoga a lo que sucede en la fosforilación oxidativa. b3. sin olvidar que están íntimamente relacionadas y son interdependientes. liberándose O2 y electrones que son quienes van a ser transferidos por la cadena de transportadores. b6). ficobilinas y P680 respectivamente. Coenzimas NADP+. Se considera que en los cloroplastos de estos organismos hay dos centros fotorreactivos: fotosistemas l y II (FSI y FSII) constituidos por clorofila a. flavoproteínas.produciéndose frecuentemente S (molecular) o H2. Quinonas Benzoquinonas (plastoquinona) y Naftoquinonas. ferredoxinas. plastocianina (Cu+2). Los dos tipos de componentes poseen probablemente una organización espacial en los grana de tal manera que hay una considerable complejidad estructural y funcional que permite la ocurrencia de la fotosíntesis que podemos considerar que sucede en dos etapas: la etapa luminosa y la etapa oscura. En los anaerobios se oxida el donor de e. cito-cromo b.1 Etapa Iuminosa Esta etapa ha sido estudiada por métodos espectroscópicos ya que ocurre muy rápidamente (10-15 a 10-13 segundos). 178 . • • • • Proteínas: Citocromos (t. NAD+. Por razones de conveniencia discutiremos cada una de ellas por separado. En los organismos aerobios hay una fotólisis del H2O.

22 volts para sintetizar un ATP. 3 le dará un panorama de esta etapa luminosa. los electrones son transportados ahora a través de una ferredoxina y una reductasa para ser finalmente aceptados por el NADP+ que se reduce a NADPH + H+. Si observamos con cuidado el esquema vemos que la transferencia de electrones desde Z hasta el FSI se hace de un E°’ más negativo (0.2) que requiere un mínimo de 0.6).0) a uno más positivo (+0. Bioquímica. Como resultado global de esta etapa luminosa podemos decir que a partir del H2O se produce O2 y que por cada par de electrones transferidos se fosforila el ADP (dos moléculas posiblemente) hasta ATP y se reduce el NADP+ hasta NADPH + H+. Santa fe de Bogotá. Navarro Y. Figura 56: Etapa luminosa de la fotosíntesis Fuente: Pérez. (1992). La lectura recomendada No. La cesión de los electrones hace que P430 retorne a su estado fundamental.5 volts) se aprovecha para sintetizar ATP por un mecanismo similar al ya discutido en la fosforilación oxidativa (para una discusión en detalle consulte la lectura recomendada No. G. la diferencia de potencial resultante (aproximadamente 0. Es interesante anotar cómo en esta etapa se pueden ilustrar varios de los principios que rigen el metabolismo ya que la oxidación de una sustancia (el H2O) está aparejada con la producción de ATP y la transferencia de electrones se hace 179 . El fotosistema I que ha recibido los electrones.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.: Unisur. captura la energía luminosa y pasa a su estado excitado (P430) con un salto en su E°’.

la reducción requiere energía que en este caso es provista por el ATP. es probable que la pentosa (C5) al recibir el CO2 origine un C6 que es inestable y se rompe en 2 moléculas (por pentosa + CO2) de 3-P-Glicerato. que ha sido objeto de numerosos estudios que continúan hoy en día. isomerizándose luego una de ellas hasta Glc-6-P (reacción 6).5-Di-P (una pentosa) para dar 3-P-Glicerato (3-P-Gato) como producto final de esta reacción (1). tres son convertidas a 3-P-DHA y por condensación de estas triosas se producen tres moléculas de Frc-1. en el sentido creciente de los potenciales de reducción (de más negativo a más positivo) tal y como ocurre en la fosforilación oxidativa.1s) utilizando el ATP y el NADPH + H+ generados en la etapa luminosa. La figura 57 nos muestra las reacciones que se suceden. 180 . 11. 4. 10. 12 y 13). De las doce moléculas de 3-P-Gal dejemos seis en reserva y consideremos las seis restantes. bastante abundante en los cloroplastos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. esta hexosa pierde su grupo fosfato por acción de una fosfatasa. Dado que esta etapa de la fotosíntesis es cíclica. 6 y 7) se encaminan a la síntesis de la glucosa y son iguales a algunas de la que ocurren en la gluconeogénesis (ver figura 52 reacciones 9. que ahora sirve como punto de partida para la biosíntesis de varios polisacáridos. se obtienen 12 de 3-P-Gato. Ya que consideramos 6CO2 iniciales. De las seis moléculas de 3-P-Gal. se considera la intervención de 6CO2 que por acción de una carboxilasa (liasa). Las próximas reacciones (3. la etapa luminosa es una excelente ilustración de un mecanismo biológico que permite transformar energía luminosa en energía química. es por ello y por las potenciales aplicaciones que de aquí se puedan derivar. Usando 14C y métodos cromatográficos se estableció que la reducción del CO2 hasta glucosa ocurre en un breve periodo (10-4 .2 Etapa oscura La elucidación de esta etapa fue posible. 36. 4. efectúa la carboxilación de la ribulosa-1. Además de proveer el ATP y el NADPH + H+ necesarios para la siguiente etapa. convirtiéndose en Glucosa (reacción 7). Para facilitar la comprensión de esta etapa y su balance de C. 5. 6-Di P (reacción 4) que por medio de una fosfatasa se transforman en tres de Frc-6-P (reacción 5). Una descripción muy interesante de estos trabajos la encuentra en la lectura recomendada No. en buena parte gracias a los trabajos del grupo de Calvin quien recibió por ello el Nóbel en 1961. se conoce también con el nombre de ciclo de Calvin. este ácido es reducido (reacción 2) por una deshidrogenasa que usa NADPH + H+ como coenzimas hasta 12 moléculas de 3-P-Gliceraldehído.1.

dos moléculas Xilulosa-5-P y dos de Eritrosa-4-P (2C6 + 2C3 2C5 + 2C4).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. las dos Xilulosas-5-P las dejamos en reserva y las dos Eritrosa-4-P se unen con dos de PDHA (que son equivalentes a dos de 3-P-Gal de las cuatro que había en reserva) para dar en la reacción (11).7-DiP (2C4 + 2C3 2C7 ). Las dos moléculas de Frc-6-P se combinan con dos de 3-P-Gal (quedando cuatro en reserva) para dar en la reacción (9). 181 . Estas reacciones son catalizadas por distintas transferasas. 5-Di P gastadas en la reacción 1 y para ello se utilizan las dos moléculas de Frc-6-P restante y las seis de 3-P-Gal dejadas en reserva. Las reacciones restantes tienen como objetivo final regenerar las seis moléculas de Ribulosa 1. dos moléculas de Seudoheptulosa -1. las reacciones que ocurren en esta porción del ciclo son inversas a las de la parte de la vía de las pentosas fosfato (figura 51 reacciones 5 a 9).

descontando los intermediarios cíclicos. oxalacetato). a condición de que no se utilicen en otras vías.5 -Di P. en ellas hay algunas reacciones cíclicas previas a las del ciclo de Calvin y el resultado neto es que el balance de la etapa oscura será: 6CO2 + 30ATP + 12NADPH + 12H+ Glucosa + 30ADP + 30Pi + 12NADP+ En consecuencia este tipo de fotosíntesis. pentosas. La heptosadifosfato pierde un grupo fosfato por medio de una fosfatasa (reacción 12) y se obtienen dos moléculas de Seudoheptulosa-7-P que se condensan con las dos últimas moléculas de 3-P-Gal de la reserva para dar (reacción 13). se isomerizan (reacción 15) a 4 de Ribulosa-5-P y en consecuencia tendremos seis de Ribulosa-5-P. Si realizamos un balance de esta etapa observamos que la reacción neta. y otras en las cuales el primer producto de la fijación del CO2 (reacción 1) son ácidos dicarboxílicos con 4 carbonos (malato. consume más energía pero está compensado porque presenta menor fotorrespiración y por tanto es más eficiente fotosintéticamente. estas moléculas provienen de la etapa luminosa que las producen por la fotólisis del H2O (con el transporte asociado de los electrones resultantes) y la fotofosforílación. será: 6CO2 + 18 ATP + 12 NADPH + 12H+ Glucosa + 18 ADP + 18 Pi + 12NADP+ Es decir hay un apreciable consumo de ATP y de NADPH + H+ para poder reducir el CO2. Recientemente se ha descubierto que existe un grupo de plantas gramíneas como maíz. o sea de la etapa oscura. llamado C4. sorgo etc. hexosas y heptosas) son suficientes para mantenerlo en operación. sólo requiere del aporte externo de CO2. sumadas con Ribulosa-5-P y 2 de Xilulosa-5-P (2C7 + 2C3 las dos de Xil-5-P que teníamos en reserva. caña de azúcar.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. estas últimas. tetrosas. Esta pentosa sufre una fosforilación catalizada por una Kinasa (reacción 16) y se producen seis moléculas de Ribulosa -1. su comprensión se facilita considerablemente si se conocen bien las reacciones de la gluconeogénesis y de las pentosas fosfato. NADPH + H+ y ATP y cantidades relativamente pequeñas de los intermediarios (triosas. dos de 4C5 ). El artículo de Hatch1 le dará detalles sobre este tipo de fotosíntesis 182 . Aunque esta etapa parece muy complicada desde el punto de vista de las reacciones que ocurren. Dado que el primer metabolito que aparece en la fijación del CO2 es un compuesto con 3C. esta fotosíntesis se conoce actualmente como de tipo C3. El funcionamiento del ciclo. De esta manera se regenera la pentosa gastada en la fijación del CO2 y se cierra el ciclo..

4 del glicógeno pero la sintetasa del glicógeno no puede formar los enlaces α-1 . Navarro Y. 36. Dependiendo del polisacárido que se vaya a sintetizar se usan los compuestos indicados en la tabla 20: Tabla 20: Precursores usados en la biosíntesis de polisacáridos Carbohidrato Glicógeno Almidón Celulosa Nucleótido .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. creando así el enlace α -1 .6. 183 . (1992). Santa fe de Bogotá. G. GDP-glucosa Fuente: Pérez. Bioquímica. Estos precursores provienen de la Glucosa-6-P producida en la fotosíntesis que es transformada en UDP-Glc por la secuencia de reacciones: Glucosa-6Glucosa-1P P → ← Isomerasa Glucosa-1P P   → UDP-Glucosa + + UTP Transferas a –– P   → 2Pi Pirofosfatasa En la síntesis del glicógeno (hígado.6’ de una glucosa interna. la UDP-glucosa es el donador de Glc que es transferido sobre un extremo no reductor de una molécula de glicógeno ((Glc) n) y éste se alarga en una unidad de glucosa:  → UDP + (Glc)n+1 UDP-Glc + (Glc)n S int etasa Esta reacción forma los enlaces α -1.: Unisur. Cuando se requiere un nucleótido como ADP-glucosa la síntesis es análoga a la de UDP-glucosa por la reacción: Glucosa-1P   → UDP-Glucosa + + ATP Transferas a P –– P   → 2Pi Pirofosfatasa La celulosa y el almidón se sintetizan de manera análoga haciendo uso de una sintetasa o del conjunto sintetasa + enzima ramificante según se trate de formar amilosa o amilopectina en el caso del almidón.2 Biosíntesis de polisacáridos El grupo de Leloir en Argentina ha establecido que los polisacáridos animales y vegetales se sintetizan empleando como precursores compuestos del tipo monosacáridos-nucleótido que actúan como donadores del monómero. sobre el OH . músculos). para ello interviene una enzima ramificante que cataliza la transferencia de un fragmento (6-7 glucosas) del extremo no reductor. CDP-glucosa.6.Azúcar UDP-glucosa ADP-glucosa ADP-glucosa.

6. diferencias entre las dos vías c. recuperación y producción de moléculas de ATP (3PHA + 3. metabolitos iniciales y finales de las dos vías 184 .Di-P). Cuál es el total de ATP formado cuando se consume un gramo de glucosa? 6. En un análisis de las reacciones químicas de la ruta catabólica de las glucolisis. Pregunta abierta: Una ingesta exagerada de harinas ayuda a promover la biosíntesis de ácidos grasos. se puede señalar las reacciones en donde ocurren las reacciones de fosforilación a nivel de sustrato y las reacciones de oxidación-reducción (fosforilación oxidativa (F:O) para la producción de ATP. la reacción que sufre este tipo de reacción es?. similitudes entre las dos vías b.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Dentro de la glucolisis ocurre reacciones de ruptura de enlace carbono-carbono. Presente un cuadro comparativo en donde resalte las siguientes características entre la glucolisis y la gluconeogénesis: a. se evidencian dos etapas: en la primera. Cuáles son las reacciones correctas dónde se produce estas reacciones? 2. Sobre el esquema. 3.P-Gal Piruvato). 4. Ejercicios del capítulo 1. desde el punto de vista del consumo y generación de energía. cómo explica la anterior afirmación. en la segunda. En las reacciones el ciclo de krebs: hay dos formas de producción de ATP en este ciclo a saber: a nivel de sustrato (Fosforilación ó transferencia de grupos fosfatos) y a nivel de la cadena transportadora de electrones (fosforilización oxidativa F: O). consumo de moléculas de ATP para activación de moléculas fosforiladas (Glucosa + ATP Fruc – 1. Cuantas moléculas de ATP se forman de la entrada de la oxidación de 6 moléculas de piruvato? 5. ubicación celular d.

G. ruta catabólica de los triglicéridos. El capítulo detalla la ubicación celular. Santa fe de Bogotá.ácidos grasos saturados saturados e insaturados . ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. propiedades química y clasificación) ya que estos conceptos como tales no hacen parte del curso de bioquímica. La beta-oxidación es una de las rutas más complejas de este capítulo ya que se debe analizar detalladamente la clase de ácido proveniente del triglicéridos que se están oxidando. Lección 37: Catabolismo de lípidos Señores estudiantes: antes de comenzar la lección 37. fosfolípidos y colesterol.: Unisur. 37. las reacciones químicas y el balance energético para la producción de ATP. 185 . El estudio del metabolismo de los lípidos ha recibido mayor atención en los organismos animales y es por ello que la información disponible en este campo para procariotes y para vegetales es considerablemente menor. los invito a que repasen los conceptos relacionados con: . (1992). ya que este grupo de sustancias son las que constituyen en un 95% de las grasas consumidas en la dieta del hombre y animales. El capítulo analiza el catabolismo de triglicéridos. Bioquímica. 18 Pérez. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación. CAPITULO 8: METABOLISMO DE LIPIDOS18 Para el inicio del estudio del catabolismo de lípidos.formación e hidrólisis de triglicéridos La revisión bibliográfica de estas temáticas le ayudará a comprender mejor la vida metabólica que estamos a punto de estudiar. En este capítulo también se analiza las reacciones de biosíntesis de lípidos. el estudiante debe activar sus conocimientos metacognitivos previos de sus cursos anteriores como la química general y la química orgánica en cuanto a los conceptos generales de los lípidos (estructura. Hay que destacar la beta-oxidación.clasificación .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Navarro Y. En la célula en general los triglicéridos son considerados como material de reserva energética mientras que los fosfolípidos y los esfingolípidos son constituyentes importantes de las membranas. su ubicación celular e importancia en la construcción de tejidos y órganos.lípidos .

al menor volumen ocupado y a su disponibilidad. los triglicéridos proveen cerca de la mitad de las necesidades energéticas. particularmente aves migratorias y animales con periodos de hibernación. se ha ido acumulando una enorme cantidad de evidencia química (lectura recomendada 186 . En un triglicérido. se centrará este estudio en la degradación de los triglicéridos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. tenemos un grupo de lipasas muy específicas respecto al enlace que atacan. los ácidos grasos transportados en su forma libre por la albúmina sérica (proteína muy abundante en la sangre) o por los quilomicrones como triglicéridos. Se examinará su hidrólisis por las lipasas. Así mismo. proviene de las cadenas carbonadas del ácido graso y sólo un 5% corresponde al glicerol. 37. ocasiona enfermedades mortales cuyas causas han sido bien establecidas especialmente en la degradación de los esfingolípidos. los rendimientos en ATP y las variantes existentes para los ácidos grasos insaturados servirán para comparar las rutas catabólicas más importantes y generales. Dependiendo del tejido donde se encuentren los lípidos. alrededor de un 65% es tejido adiposo donde se realiza un activo metabolismo tanto de tipo degradativo (glicólisis. su vida media es diferente. su vida media es de 15-20 días. la entrada de los ácidos grasos a la mitocondria y su oxidación completa hasta CO2 y H2O. Algunos lípidos como los fosfoglicéridos perduran en promedio desde 200 días (en el cerebro) hasta solo 1 o 2 días (en el hígado). En ciertos animales. Para cada tipo de lípido (ver la clasificación de los lípidos en el módulo de Química Orgánica1). a la ausencia de agua.1 Catabolismo de triglicéridos Por las razones expuestas anteriormente. los triglicéridos son la forma más eficiente en que la célula acumula reservas de energía. En general los lípidos son hidrolizados biológicamente gracias a una gran variedad de lipasas que se encuentran en el intestino delgado. alrededor del 95% de la energía biológicamente aprovechable. en la superficie de los adipocitos y en los lisosomas. hígado y en el músculo esquelético. En el tejido adiposo por ejemplo. En órganos tales como el corazón. En este tejido. Debido a su alto contenido en energía (del orden de 9 kcal /g). En los animales superiores los triglicéridos son los componentes lipídicos más abundantes. estos lípidos son la fuente casi única de energía. como de tipo biosintético. se almacenan en forma de triglicéridos. La carencia de alguna de estas enzimas. ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa). Desde comienzos de siglo XX y gracias a los trabajos pioneros de Knoop. en el cerebro es de 10-15 días y en el hígado es de 1-2 días. (en ocasiones debido a defectos genéticos).

1. absorbidos. 187 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. han permitido disponer de una visión detallada del proceso. se unen a los ácidos biliares y pueden ser transportados como tales por la albúmina sérica.1 Hidrólisis y entrada de ácidos grasos a la mitocondria Los triglicéridos (grasas y aceites) ingeridos en la alimentación. que aunada a los trabajos posteriores con los sistemas enzimáticos. Los ácidos grasos por su parte. 37. que se describe enseguida. o nuevamente esterificados para formar triacil glicéridos en los quilomicrones. #1). entra a la vía glicolítica y se oxida finalmente hasta piruvato que luego pasa a Acetil -CoA. En este caso. al llegar a la célula las lipasas los hidrolizan hasta ácidos grasos y de esta forma llegan al citoplasma. son hidrolizados por las lipasas intestinales hasta glicerol y ácidos grasos libres según la siguiente reacción: El glicerol es absorbido como tal y rápidamente sufre las siguientes transformaciones: La 3-fosfo dihidroxiacetona (3 P DHA) formada.

188 . para finalizar como complejos acil-carnitina. Debido a que los ácidos grasos no pueden atravesar la membrana mitocondrial. sufren una activación y transferencias sobre diversos compuestos. Los aciladenilatos así formados son transferidos sobre HSCoA por medio de transferasas que varían de acuerdo con la longitud de la cadena del ácido graso (grupo R. Esta activación se realiza por medio de una tiokinasa y ATP según esta reacción: Esta transferasa está situada en la membrana externa de las mitocondrias y la reacción es fácilmente reversible pues su ∆G°’ = -0.2 kcal/mol y solo la acción de la pirofosfatasa hace que el equilibrio se desplace hacia la activación del ácido graso.1 kcal/mol. ver referencia específica # 1). El ∆G°’ global es = -7. Esta reacción general es: Estos acil-CoA tampoco pueden atravesar la membrana mitocondrial y para ello deben ser transformados en un derivado acilcarnitina por medio de una transferasa localizada en la membrana externa.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.

189 . Posiblemente la naturaleza anfifática de la acilcamitina permite su paso a través de la membrana de la mitocondria y una vez en su interior. Gracias a esta secuencia de reacciones. el ácido graso forma nuevamente acil -CoA por medio de otra transferasa situada en la membrana interna.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El proceso de entrada está regulado por la acción de esta transferasa. los diferentes ácidos grasos llegan al interior de la mitocondria donde sufrirán un proceso degradativo conocido como βoxidación.

El acil-CoA (en este caso palmitoil-CoA). lo cual es fundamental para que continúe el proceso.3). es oxidado en una primera reacción por una FAD-deshidrogenasa que remueve específicamente hidrógeno de los carbonos 2 y 3 (α y β). Si el doble enlace fuese de tipo cis. cómo ocurre la β-oxidación de los ácidos grasos saturados y con un número par de átomos de carbono.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 2 β-oxidación de ácidos grasos pares y saturados. el Acetil-CoA es oxidado hasta CO2 y H20 a través del ciclo de Krebs y la fosforilación oxidativa. una hidratasa adiciona una molécula de H20 sobre el doble enlace. el carbono 3 (carbono beta) es oxidado y se eliminan 2 átomos de carbono de la cadena hidrocarbonada del ácido. actúan diferentes deshidrogenasas en forma específica. 190 . 37. Dado que este enlace es trans. Dependiendo de la longitud de la cadena.1. dando lugar a un doble enlace trans (∆ 2. En la segunda reacción. Considere en primer término. formándose Acetil-CoA. la hidratación produciría un D-β-hidroxialcil-CoA. La figura 58 esquematiza la primera vuelta en la β-oxidación. En la primera. Como ejemplo se empleará el ácido palmítico (C16) que al haber sido transportado al interior de la mitocondria está en forma de palmitoil-CoA. se produce un β-hidroxiacilCoA de configuración L (note que el carbono 3 es asimétrico). La oxidación de los ácidos grasos se realiza en dos etapas. En la segunda etapa.

La deshidrogenasa que actúa a continuación (reacción 3). (1992).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. G.: Unisur. Figura 58: Esquema de la β-oxidación de ácidos grasos saturados Fuente: Pérez. es estéreo específica y requiere que el β-hidroxiacil-CoA tenga la configuración L. Navarro Y. Bioquímica. 191 .

generan también ATP. Por su parte. la cual al introducir una nueva molécula de HSCoA libre sobre el compuesto β-cetoacil-CoA. El nuevo acil-CoA tendrá ahora 14 carbonos y entra en una segunda vuelta de βoxidación (línea punteada) y luego de sufrir las 4 reacciones enzimáticas. las coenzimas reducidas (FADH2 y NADH+ H+) cuando son reoxidadas en la fosforilación oxidativa. produciéndose un acil-CoA con 2 átomos menos de carbono y otra molécula de Acetil-CoA. 3 β-oxidación de ácidos grasos pares Insaturados En la β-oxidación de los ácidos grasos de este tipo intervienen algunas enzimas adicionales que permiten resolver los problemas planteados por la pre-existencia 192 . 37. este último entra al ciclo de Krebs directamente (ya que se encuentra al interior de la mitocondria) y se oxida completamente hasta 2 CO2 y H2O. apareciendo un β-cetoacil-CoA (β-cetopalmitoil-C0A en este ejemplo) y NADH + H+. origina que el grupo OH se oxide hasta quedar un grupo C=O. dado que en general se requieren (n/z )-1 vueltas. El balance de C y energía se mostrará más adelante. Cada acil-CoA entra a una vuelta adicional de β-oxidación y después de un número de vueltas (n) que depende de la longitud inicial del ácido graso se obtiene luego de la reacción 3 (repetida n veces) el compuesto aceto-acetil-CoA (C4 ). de la siguiente manera: En el caso del ácido palmítico (C16) se requieren 7 vueltas para llegar a esta situación.CoA + 7 FADH 2 7 NADH + 7 H + Las 8 moléculas de acetil-CoA son oxidadas totalmente hasta CO2 y H20 produciendo una cantidad considerable de ATP en la fosforilación oxidativa (considerar conjuntamente las figuras 46 y 48). que por la reacción 4 se transforma en 2 moléculas de Acetil-CoA. ocasiona una ruptura del enlace entre los carbonos α y β. En la cuarta y última reacción de esta primera etapa.CoA + 7 FAD + 7 NAD + + 7 HSCoA + 7 H 2 O → 8acetil . La acción de esta enzima. si n es el número de carbonos iniciales.1. se transforma en una nueva molécula de Acetil-CoA y un acil-CoA con 12 carbonos (C12). La ecuación global para la β-oxidación del ácido palmítico será: Palmitoil .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. actúa una transferasa (Tiolasa).

interviene una isomerasa que pasa el doble enlace de 3. con producción de 3 Acetil-CoA.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.4cis. están los ácidos grasos poliinsaturados. de los dobles enlaces que por razones de biosíntesis son de tipo cis. 3 FADH2 y 3 NADH + 3H+. En el segundo caso.para luego realizar las reacciones posteriores de la vuelta sin producción de FADH2. Se considerarán los dos casos a los cuales se puede reducir el problema. 4-cis-enoil-CoA que corresponde al ∆9. La diferencia en el balance global será un FADH2 menos que en la β-oxidación del ácido esteárico (C18 saturado). Al terminar la quinta vuelta tenemos el siguiente acil-CoA: 193 .3 trans.4 cis. Luego de 3 vueltas hay una situación análoga a la del oleico ya que el acil-CoA resultante sería: Al iniciar la cuarta vuelta. se toma por ejemplo el ácido oleico (C18). no actúa la FAD-deshidrogenasa (reacción 1 figura 58) y no se produce FADH2. en el cual existe un doble enlace cis entre C9-C10 y luego de 3 vueltas de β-oxidación. Dado que ya existe la instauración.y la vía continúa sin ningún cambio adicional. se llega al acil-CoA siguiente: Donde existe un ∆3. 12. 1 3-cis). actúa una isomerasa que pasa el doble enlace de 3.a 2.a 2.3-trans. En el primer caso. 10. 1 0-cis original del ácido oleico. Se analizará lo que sucede con el linoleico (∆9.

194 . paralizándose la β-oxidación.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El problema se resuelve con la intervención de una enzima isómera (epimerasa) que transforma el D-β. 37.1. En el cual existe un ∆2.por lo cual no actúa la FAD-deshidrogenasa y al ser hidratado (reacción 2 figura 58). entre otros) son degradados de manera similar recurriendo a estas isomerasas. Ile). puesto que la NAD-deshidrogenasa es absolutamente específica para L-β . produce el D-β-hidroxiacil-CoA.hidroxiacil-CoA. Los ácidos grasos poliinsaturados restantes (linolénico y araquidónico. La secuencia de las reacciones que suceden de ahí en adelante se muestra en la figura 59.4 β-oxidación de ácidos grasos de cadena impar o ramificada Los ácidos grasos de cadena impar o ramificada son poco frecuentes en la naturaleza y más bien aparecen como productos de la degradación de algunos compuestos (ejemplo: Val. Estos ácidos son degradados de la manera usual hasta que se llega a la ramificación o al radical propionil.hidroxiacil-CoA en L-β-hidroxiacil-CoA y la degradación continúa. Esta enzima no actuara.3-cis.

: Unisur. En primer lugar actúa una transferasa (reacción 1) que al incorporar HSCoA produce propionil-CoA este compuesto sufre una carboxilación (reacción 2) que requiere ATP y biotina (vitamina del grupo B) como coenzima. Navarro Y. G. Se tiene aquí un nuevo ejemplo de una reacción anaplerótica y la posibilidad de degradar ácidos grasos poco comunes. 195 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. Bioquímica.metilmalonil-CoA que a su vez se isomeriza (reacción 3) a succinil-CoA que por ser uno de los intermediarios del ciclo de Krebs continúa por esa vía. Figura 59: Esquema de β-oxidación de ácidos grasos ramificados Fuente: Pérez. se produce inicialmente D-metilmalonilCoA que es isomerizado a L. (1992).

oxidación Krebs 35 x 3 17 x 2 = = 105 ATP 34 ATP 9 ATP 148 1 147 ATP Reoxidación NADH + H+ Reoxidación FADH2 Krebs (fosforilación a nivel sustrato) Total ATP producidos: Menos ATP gastados: Producción neta: En resumen 1 mol de ácido esteárico (PM=284. Bioquímica. saturado. Lección 38: Balance de la degradación de ácidos grasos19 Con el objeto de ilustrar como se efectúan los balances de carbono y energía al considerar el catabolismo de los ácidos grasos. (2008). Dado que el calor de 19 Munera.5) al ser oxidado hasta CO2 y H2O nos produce 147 ATP o sea 1073100 cal (147X7300).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. En el primer caso tenemos un ácido graso con 18 carbonos.oxidación Krebs 8 FADH2 9 FADH2 + = 17 FADH2 β . Por tal motivo. En su activación se consume 1 ATP y su β-oxidación requiere 8 vueltas. R. se tomará como ecuación global: Estearil-CoA + 8FAD + 8NAD + 8HSCoA + 8 H2O + 9 acetil-CoA + 8FADH2 + 8NaDH + 8H + Los 9 acetil-CoA al ser oxidados en Krebs producen: 9Acetil-CoA + 9ADP + 27NAD+ + 9FAD 18C02 + 9ATP + 27NADH + 27H+ + 9 FADH2 (ver figura 46) La reoxidación de las coenzimas reducidas en la fosforilación oxidativa producen 3 ATP por cada NADH + H y 2 ATP por cada FADH2 en consecuencia tendremos: 8 NADH + 8 H + 27 NADH + 27 H + + = 35 NADH + 35 H + β . Palmira: Universidad Nacional Abierta y a distancia. es decir (18/2) 1. se presentan 2 casos: • Catabolismo del ácido esteárico. 196 . • Catabolismo del ácido linoleico.

2% Entonces. la cantidad de energía (en términos de ATP) obtenida por la oxidación de los ácidos grasos es muy superior a la obtenida de los carbohidratos. 197 . se producen 5 FADH2 (comparados con los 8 FADH2 producidos en la β-oxidación del esteárico) debido a las 3 insaturaciones preexistentes.8%. Si el calor de combustión de 1 mol de linoleico fuese de 2. gasta para su activación 1 ATP y con las 8 vueltas necesarias su ecuación global es: Linolenil-CoA + 5FAD + 8NAD + 8HSCoA + 8 H2O + 9 acetil-CoA + 5FADH2 + 8NaDH + 8H + En este caso.oxidación Krebs 5 FADH2 9 FADH2 + = 14 FADH2 β .625 kcal. Los cálculos son similares a los efectuados para el esteárico y luego de la oxidación por el ciclo de Krebs se obtiene: 8 NADH + 8 H + 27 NADH + 27 H + + = 35 NADH + 35 H + β . En el segundo caso. y en general de los insaturados. el catabolismo del linolénico. un ácido graso de 18 carbonos con 3 insaturaciones.698 kcal.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. la recuperación de energía es del 39. combustión de 1 mol de esteárico es de 2.oxidación Krebs 35 x 3 14 x 2 = = 105 ATP 28 ATP 9 ATP 142 1 141 ATP Reoxidación NADH + H+ Reoxidación FADH2 Krebs (fosforilación a nivel sustrato) Total ATP producidos: Menos ATP gastados: Producción neta: Comparando con el esteárico. Esta es la razón por la cual el organismo acumula triglicéridos como material de reserva energética. tiene un rendimiento en ATP algo más bajo.3 X = 100% X 39. la energía recuperada sería: 265 141 x 7.

Señor estudiante: deténgase un momento en su estudio y repase la estructura química de los fosfolípidos y esfingolípidos. producen específicamente los compuestos señalados en la figura 60. Lección 39: Catabolismo de fosfolípidos Los fosfolípidos son constituyentes muy importantes de las membranas celulares cuyas propiedades biológicas dependen en buena medida de la presencia y composición de esta clase de lípidos. Por ello se presentarán solamente los mecanismos más generales para su degradación. Cuando se considera la estructura global de los fosfoglicéridos y de los esfingolípidos. portafolio del curso.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. fosfodiesterasas y fosfomonoesterasas. será de gran ayuda recordar esta parte para continuar con el tema de estudio. podríamos afirmar que esta es la razón por la cual las grasa aportan más calorías que los azúcares. La cantidad de ATP proveniente de la oxidación completa de un triglicérido es considerable obteniendo 3 moléculas de ácidos grasos además del glicerol que a través de la glicólisis. 198 . En el catabolismo de los fosfolípidos intervienen hidrolasas que pueden ser fosfolipasas. Algunos de ellos como la esfingomielina son especialmente abundantes en el tejido nervioso y en el cerebro. donde el sustrato es una lecitina. ¿Qué opina al respecto? Deja tu aporte en la herramienta virtual: wiki. De acuerdo al tema que acabas de ver. Es interesante saber que las grasas saturadas como las de origen animal aportan más calorías (mayor producción de ATP) que los insaturados de origen vegetal. ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa. cuatro tipos de enzimas fosfolipasas presentes en los tejidos. Por ejemplo. es evidente la enorme diversidad estructural que poseen estos lípidos. también contribuyen a la producción de ATP. cada una con un alto grado de especificidad.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Adicionalmente. Navarro Y. Figura 60: Productos resultantes de la degradación de la Lecitina por fosfolipasas Fuente: Pérez. Santa fe de Bogotá.: Unisur. una fosfomonoesterasa hidroliza el glicerol-fosfato (GP) a fosfato inorgánico (Pi) y glicerol que puede ser catabolizado por la vía glicolítica: 199 . una fosfodiesterasas puede liberar colina a partir de glicerolfosforil colina (GPC) según la reacción: A su vez. (1992). Bioquímica. G.

aves. mamíferos) es excretado en forma de esteroles neutros (con 27 átomos de carbono. será de gran ayuda: http://www. Otros fosfolípidos como fosfatidiletanolamina.com/watch?v=WtoQn7Pahttp://www. muestra las características estructurales del colesterol. Navarro Y. Bioquímica.700 mg/día de esteroides neutros son excretados a través de la bilis. C27) o como ácidos biliares (C24). G. (1992). Santa fe de Bogotá. Señores estudiantes: Consulte el siguiente material.youtube. Los esteroides neutros presentes en las heces son una mezcla bastante compleja y en el hombre constituyen un 30 . fosfatidilserina. son catabolizados de manera semejante y en conjunto los diferentes productos participan en un ciclo metabólico por medio del cual se efectúa también la biosíntesis de estos compuestos.com/watch?v=iK75Pm9pK0k http://www.com/watch?v=WtoQn7Pa-FI Lección 40: Catabolismo de colesterol El colesterol presente en los organismos superiores (peces. Se ha calculado que alrededor de 500 .80% de los esteroides excretados.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 61: Estructura del colesterol Fuente: Pérez.: Unisur. entre otros. La figura 61.youtube.youtube. células de la mucosa intestinal y secreciones 200 .

: Unisur. El catabolismo de los ácidos biliares incluye como transformaciones más importantes.6 y de esteroides de origen vegetal como sitosterol y estigmaesterol. Santa fe de Bogotá. Los ácidos biliares más abundantes son el ácido cólico. G. Bioquímica. (1992).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. el deoxicólico y el quenodeoxicólico cuya similitud estructural se aprecia en la figura 62. siendo mayor para dietas ricas en grasas insaturadas.la hidroxilación (oxidación) de 201 . intestinales. la cantidad varía con cada especie y con la dieta.6 del colesterol. Navarro Y. El componente mayoritario de la mezcla es el coprostanol (cuya estructura se muestra en la figura 58) acompañado de otros esteroides saturados en las posiciones 5. la isomerización del hidroxilo 3 β-a 3 α. Figura 62: Principales productos del catabolismo del colesterol Fuente: Pérez. la saturación del doble enlace presente en los carbonos 5.

1. Lección 41: Biosíntesis de lípidos En los organismos vivos la capacidad de almacenamiento de polisacáridos es bastante limitada mientras que los lípidos y especialmente los triglicéridos representan una fracción considerable del peso. los otros ácidos grasos. En el tracto intestinal las sales de los ácidos biliares se hidrolizan a su forma libre y luego de sufrir oxidación de los hidroxilos a grupos ceto. Los procesos de biosíntesis de lípidos son particularmente activos en el hígado y en el tejido adiposo de los animales. por el estado de salud del individuo y por los niveles de algunas hormonas. 202 . Los trabajos en este campo han demostrado que el primer ácido graso sintetizado es el palmítico (C16) y que a partir de él se derivan por alargamiento y formación de dobles enlaces. Un adulto de 70 kg puede almacenar hasta 12 kg de triglicéridos. lo cual es suficiente para mantener su energía basal durante 8 semanas. este procesamiento está controlado homeostáticamente por la concentración de ácidos biliares en la sangre que va al hígado por la vena porta.5.1 Biosíntesis de triglicéridos 41. mientras que en las plantas se localizan principalmente en el fruto y semillas. 41. Los ácidos biliares se conjugan con glicina o taurina para formar las sales biliares. La mayoría de la discusión subsiguiente estará dedicada a la biosíntesis de triglicéridos. las cuales juegan un papel muy importante en la digestión y absorción de los lípidos por sus propiedades emulsificantes. los carbonos 7 y/o 12 y la degradación de la cadena lateral hasta obtener un carboxilo en el carbono 24. La formación de estas sales está influenciada por la dieta. dada su importancia como material de reserva y luego se discutirán los fosfoglicéridos. son reabsorbidas en la parte inferior del íleon y pasan al hígado donde luego de conjugarse con glicina o taurina son reexcretados a la bilis y de allí pueden pasar a las heces. si es el caso. por ser constituyentes de la membrana celular y los esteroides por el papel hormonal que tienen algunos de ellos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.2 Biosíntesis de ácidos grasos Se estudiará en primer lugar como se sintetizan los ácidos grasos.

Las reacciones tienen lugar en el citoplasma a donde es transportado el grupo acetilo presente en las mitocondrias como AcetilCoA. Figura 63: Transporte de Acetil-CoA mitocondrial al citoplasma Fuente: Pérez. Santa fe de Bogotá. éste metabolito proviene del catabolismo de carbohidratos. G.: Unisur. de ácidos grasos o de algunos aminoácidos y cuando se encuentra en exceso (como resultado de este catabolismo) es exportado al citoplasma empleando la secuencia de reacciones ilustrada en la figura 63.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. (1992). Navarro Y. Bioquímica. 203 .

la energía necesaria para formar el enlace éster proviene del ATP que se degrada. En el citoplasma es degradado por una liasa para dar oxalacetato y acetil CoA (reacción 2). su entrada a la mitocondria y posterior reoxidación (reacciones 3 y 4). El Acetil-CoA citoplasmático va a la biosíntesis de ácidos grasos y el oxalacetato a través de la formación de malato. La reacción (1) corresponde a la primera reacción del ciclo de Krebs y el citrato es llevado al citoplasma por medio de un sistema transportador presente en la membrana mitocondrial. regeneran el oxalacetato gastado en la primera reacción y el resultado neto es que el grupo acetato inicialmente presente en la mitocondria está ahora en el citoplasma donde sufre una carboxilación por medio de una sintetasa que requiere biotina (vitamina del grupo B) y ATP. interviene en los pasos restantes un complejo de siete enzimas (en células animales). Una vez que se ha formado el malonil-CoA. La reacción es la siguiente: Esta sintetasa es una enzima reguladora cuya actividad aumenta con citrato.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. por consiguiente la velocidad global de la vía depende de la velocidad con que se efectúe esta carboxilación. conocido como la sintetasa de ácidos grasos que se abreviará como E (de enzima) y que en forma esquemática se considera constituido por las enzimas asociadas que se indican en el siguiente esquema: 204 .

La participación de la sintetasa de ácidos grasos en la biosíntesis se lleva a cabo a través de una serie de pasos esquematizados en la figura 64. J Lennarz. Este mecanismo se estableció gracias al empleo de 14C como marcador.(acilo). 20 Lipid metabolism / W. los 2 grupos acilo están muy cerca en la sintetasa (E) y en el siguiente paso (reacción 3) son condensados recibiendo el C+ el grupo acetil y saliendo como CO2 el COO.marcado con **. esta molécula tiene en uno de sus extremos un grupo -SH que forma enlaces tio éster de manera similar a como lo hace la HSCoA y sirve así como un transportador de grupos R(CO). 1970. . La proteína PTA.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. – p359. – Vol 39.Anual review in Biochemestry. es quien ahora tiene el grupo 3-ceto acil. El componente PTA (Proteína Transportadora de Acilos) es una enzima pequeña (PM 9000) que tiene la 4-fosfopanteteína como grupo prostético. 205 . Como resultado. La primera enzima que actúa es la acetil transferasa que lleva el grupo CH3(CO)sobre una cisteina de la sintetasa de ácidos grasos (E) (reacción 1) y luego el grupo malonil (-OOC — CH2 — (CO) —) es colocado por la malonil transferasa sobre el HS de la PTA (reacción 2). la enzima está también presente en procariotes20 donde el complejo multienzimático ha sido parcialmente estudiado.

El butiril SPTA unido a la sintetasa (E).3-trans.(reacción 5) que es reducido por otra NADP. este dinucleótido proviene de la vía de pentosas fosfato y esta reacción regenera la forma reducida necesaria para la operación de la vía (ver capítulo 6. El D-3.SPTA +2 206 . la reacción global sería: Acetil-SCoA+Malonil SCoA+2 NADPH+2H++HSPTA HSCoA+CO2 2 NADP+Butiril.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Catabolismo de Carbohidratos de este módulo).hidroxiacil PTA producido pierde una molécula de H20 por medio de una deshidratasa formándose un doble enlace 2.deshidrogenasa (reacción 6). es transferido enzimáticamente sobre la CySH (reacción 7) En esta primera vuelta de la biosíntesis. Este es reducido por una enzima que usa NADPH+H+ como coenzima (reacción 4).

207 . Navarro Y. Santa fe de Bogotá.: Unisur. Figura 64: Esquema de las reacciones de biosíntesis de ácidos grasos Fuente: Pérez.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Bioquímica. G. (1992).

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Los intermediarios comunes son acil-CoA y glicerol-3-fosfato. el palmítico y el esteárico sirven como precursores ya que por acción de una oxigenasa mixta (emplea NADPH + H+ y O2) se crea el doble enlace cis en la posición 9. este último puede provenir o de glicólisis (ver figura 43) o de la fosforilación del glicerol así: 208 . En la segunda vuelta. un nuevo malonil. actuando el malonil CoA como el donante de C. 6 y 7 terminando el complejo como: En cada vuelta se añaden 2 carbones sobre el acilo ya formado. 41. El palmítico requiere 7 vueltas en total y la ecuación global sería 7C02+8AcetilCoA+14NADPH+14H+7ATP+7H2 Palmítico (C16)+7CO2+14NADP++7ADP+7 Pi El proceso de alargamiento de los ácidos grasos se efectúa por medio de sistemas enzimáticos localizados en la mitocondria donde el Acetil-CoA es el donante del par de carbonos recibidos por el acil-CoA. Los ácidos grasos poliinsaturados (linoleico.3 Biosíntesis de triglicéridos y fosfoglicéridos Estos tipos de compuestos comparten en su biosíntesis. donde en forma muy activa se adiciona malonil-C0A sobre el Para la biosíntesis de los ácidos grasos monoinsaturados. linolénico) no pueden ser sintetizados por mamíferos.1.CoA se transfiere al HS de la PTA (reacción 2) y luego se repiten las reacciones 3. 5. Los procariotes y las plantas sí pueden sintetizar los ácidos grasos poliinsaturados por medio de oxigenasas propias de cada tipo de organismo.10. o también en el retículo endoplasmático. varios intermediarios y algunas reacciones. quienes no disponen de las enzimas necesarias. por esta razón se consideran como esenciales y deben ser ingeridos en la dieta. 4.

donde los triglicéridos y los fosfoglicéridos se biosintetizan gracias a una secuencia de reacciones que incluyen la formación de un ácido fosfatídico a partir de 2 moléculas de acil-CoA y glicerol-3. Los acil-CoA se forman por la reacción: Un esquema general de la biosíntesis de triglicéridos y fosfoglicéridos se ilustra en la figura 65. 209 .P (10). En los animales el catabolismo y anabolismo de los triglicéridos ocurre simultáneamente y ellos se encuentran en un estado estacionario en cantidades más o menos constantes. las calorías en exceso se almacenan como triglicéridos. También. hasta este punto la ruta biosintética es común para los dos tipos de lípidos. Si los carbohidratos. Cuando se requiere sintetizar lecitinas. el glucagon y hormonas adrenocorticales (cortisol) que la disminuyen. la fostatidiletanolamina sufre una metilación en la que un derivado de la metionina (S-adenosilmetionina) actúa como donante de los grupos CH3 (reacción 5). Si la célula necesita triglicéridos. si se requieren los fosfoglicéridos el diacil-glicerol recibe un grupo fosfoetanolamina proveniente de citidin-difosfatoetanolamina (CDP—O—CH2—CH2—NH2) por acción de una transferasa (reacción 4). proteínas o grasas son ingeridos en exceso respecto a los requerimientos energéticos y biosintéticos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. apareciendo un primer tipo de fosfoglicérido. Su biosíntesis está controlada por hormonas como la insulina que la promueve. las lecitinas se pueden sintetizar por una vía directa (reacción 6) en la que el diacil-glicerol recibe fosfocolina de un donante que es la CDP. una eliminación del P por una hidrolasa (2) lo cual produce diacil-glicerol. Los otros fosfolípidos que están en las membranas son sintetizadas en forma similar empleando diacil glicerol y derivados del CDP1. se lleva a cabo la reacción (3).colina.

Navarro Y.1. G. 41.: Unisur.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA.4 Biosíntesis de colesterol Dada la importancia de este esteroide como precursor de otros esteroides biológicamente importantes como son los ácidos biliares y las hormonas esteroidales. su biosíntesis ha sido objeto de un gran número de trabajos y su 210 . Figura 65: Esquema de la biosíntesis de triglicéridos y fosfoglicéridos Fuente: Pérez. Santa fe de Bogotá. Bioquímica. (1992).

Empleando 14C se ha establecido que la vía biosintética se inicia con la condensación de 3 moléculas de acetil-CoA. Las transformaciones anteriores son grupos de reacciones y la vía en detalle es una de las más complejas que existen. produciéndose mevalonato que a su vez es fosforilado y por pérdida de CO2 e H genera isopentenilpirofosfato que es una forma activa de una unidad isopreno. Bloch. Luego 6 unidades isopreno se ensamblan para producir el escualeno que por ciclización produce el lanosterol.19 211 . 1965. Lynen y Conforth les valió el Nóbel en 1961. esclarecimiento por Bloch21.-p. por eso solo se indican los intermediarios ya citados. que es un esteroide y a partir de él se obtiene el colesterol.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 21 The biological síntesis of colesterol K.-Vol 150.-Science. en la figura 66.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 66: Principales intermediarios en la biosíntesis del colesterol Fuente: Pérez. G. Navarro Y. Bioquímica. (1992).: Unisur. 212 . Santa fe de Bogotá.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. se producen en la degradación del ácido laurico? 2. en cada ciclo la cadena carbonada del ácido grado va perdiendo dos átomos de carbono en forma de AcetilCoA. Ejercicios del capítulo 1. En las reacciones biosintéticas del ácido caprilico. Cuantas moléculas de ATP. Cuantas moléculas de ATP. 4. en cada ciclo la cadena carbonada del ácido grado va perdiendo dos átomos de carbono en forma de AcetilCoA. para la elongación de la cadena?. 213 . Calcule la producción neta de ATP a partir de la degradación del Ácido araquidónico 5. en cada ciclo la cadena carbonada del ácido grado va perdiendo dos átomos de carbono en forma de AcetilCoA. se producen en la degradación del ácido laurico provenientes de la reoxidación del FAD+ FADH2. En las reacciones de β-oxidación de ácidos graso se realizan 4 etapas equivalentes a un ciclo. cuantas veces debe repetirse la incorporación de malonilCoA. se producen en la degradación del ácido laurico provenientes de la reoxidación del NAD+ NADH+ + H+. En las reacciones de β-oxidación de ácidos graso se realizan 4 etapas equivalentes a un ciclo. En las reacciones de β-oxidación de ácidos graso se realizan 4 etapas equivalentes a un ciclo. Cuantas moléculas de ATP. 3.

: Unisur. (1992). ejercicios de práctica e información de interés que están en recuadros donde se invita al estudiante a generar conocimiento y consultar enlaces virtuales. Lección 42: Catabolismo Los aminoácidos realizan una serie de funciones muy vanadas en el organismo ya que son usados como bloques constituyentes de proteínas. Los aminoácidos pueden ser catabolizados en diferentes circunstancias metabólicas: • Durante el proceso de renovación normal de los tejidos. G. El estudiante puede comprender que para cada aminoácido hay una ruta diferente. Bioquímica. El capitulo presenta la degradación de los aminoácidos y cuando estos son integrantes o vías de alimentación de otras rutas como el ciclo de Krebs.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Santa fe de Bogotá. neurotransmisores. de los cuales cerca de un 25% entran en degradaciones oxidativas que confluyen en el ciclo de Krebs y en consecuencia. En condiciones especiales. los cuales sirven de base para la formación ó eliminación de otros aminoácidos. La biosíntesis de aminoácidos son conceptos que también se consideran en este capítulo. 22 Pérez. antibióticos. 214 . núcleos porfirínicos. hormonas. diarios de proteínas. como precursores de coenzimas. La rata de conversión metabólica de los aminoácidos es considerable y se calcula que un hombre de 70 kg. las proteínas son degradadas hasta aminoácidos y si estos no se utilizan para sintetizar otras proteínas. CAPITULO 9: METABOLISMO DE AMINOACIDOS 22 El capítulo analiza el catabolismo de los aminoácidos consumidos en la dieta y los sintetizados en el organismo. metaboliza alrededor de 400 g. son degradados oxidativamente. Se analiza que la degradación de los aminoácidos en relación a su estructura general tiene cuatro mecanismos. pueden incluso ser utilizados como fuente de energía. pero que hay rutas en las cuales participan más de un aminoácido. cuando hay carencia de reservas energéticas. son catabolizados hasta CO2 y NH3. etc. Navarro Y. Los conceptos generales se refuerzan con la autoevaluación.

En contraste con lo ya discutido para la degradación de carbohidratos y lípidos. • Si la dieta provee más de los aminoácidos necesarios para satisfacer los requerimientos de la síntesis de proteínas corporales. no es posible incluir todos los aminoácidos en esquemas generales de degradación y por el contrario existen cerca de 20 sistemas multienzimáticos.1 Decarboxilación Un cierto número de decarboxilasas (clase liasas).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. que entran en juego en el catabolismo de la cadena carbonada. diabetes mellitus) o en las cuales no hay suficientes reservas de polisacáridos (ayuno). En ciertas condiciones metabólicas. el catabolismo de los aminoácidos está precedido por la hidrólisis de las proteínas que en forma exógena a los tejidos se realiza en el tracto digestivo por la acción combinada de proteasas como la pepsina (jugo gástrico). en las cuales no se permite la utilización adecuada de los carbohidratos (por ejemplo. quimotripsina. • Generalmente. exopeptidasas (jugo pancreático y glándulas del intestino delgado). catabolizan la siguiente reacción: Estas enzimas. las proteínas son utilizadas como fuentes de energía y los aminoácidos son oxidados degradativamente. el exceso se cataboliza pues el organismo no puede acumularlos. La degradación de las proteínas al interior de la célula (proteólisis endógena) no se conoce en detalle pero muy seguramente involucra las variadas proteasas presentes en los lisosomas. producen a partir de ciertos aminoácidos aminas con una actividad biológica muy fuerte 215 . que utilizan el fosfato de piridoxal como coenzima. tripsina. Lección 43: Catabolismo de los grupos α-NH2 y α-COOExisten cuatro caminos por los cuales se modifican degradativamente los aminoácidos a nivel de los grupos α-NH2 o α-COO-. los aminoácidos libres resultantes son absorbidos en el intestino delgado y transportados por la sangre hasta los diferentes tejidos. 43. uno para cada aminoácido.

(histamina a partir de His. 43. DOPA-amina a partir de dihidrofenilalanina) y cuya existencia es muy breve en la célula ya que son destruidas por aminooxidasas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 43. catalizan la reacción: La enzima de este tipo mejor conocida es la aspartasa (clase liasa) que transforma el ácido aspártico en fumarato.3 Transaminación La reacción general catalizada por las transaminasas (transferasas) tiene como objeto remover el grupo α-NH2 de un aminoácido dado y transferirlo finalmente sobre un aceptor común (el α-cetoglutarato) y el producto posteriormente es catabolizado. Podemos representar la reacción así: La mayoría de las transaminasas son más específicas para el α-cetoglutarato que para el aminoácido donador del α-NH2 y la reacción es fácilmente reversible pues 216 .2 Deaminación no oxidativa Algunas enzimas presentes en ciertos microorganismos y en vegetales superiores.

4 Deaminación oxidativa En este camino el grupo α-NH2 del Glu es liberado como NH3 por la deshidrogenasa glutámica (oxido-reductasa) según la reacción: 217 .UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Con varios aminoácidos la reacción produce αcetoácidos que son metabolitos del ciclo de Krebs o fácilmente llegan a serlo. tal como se observa en las siguientes transaminaciones: Uno de los aspectos más importantes de este tipo de reacción es la canalización de los grupos α-NH2 de todos los aminoácidos hacia el α-cetoglutarato que actúa como un transportador común en la forma de Glu. 43. el ∆G°’ es cercano a cero.

Esta reacción junto con la transaminación. La figura 67 ilustra en forma general los puntos de entrada y los metabolitos finales producidos en el catabolismo de estos esqueletos carbonados: 218 . es degradado en cada caso (o sea para cada aminoácido) por un sistema enzimático diferente que al fin de cuentas produce uno o dos intermediarios del ciclo de Krebs. La enzima presente solo en la mitocondria usa el NAD como coenzima produciendo NH4 libre que es tóxico y por lo tanto debe ser eliminado (lo cual se verá más adelante). Lección 44: Catabolismo del esqueleto carbonado El esqueleto carbonado resultante de la pérdida del α-NH2 o del α-COO-. ocupa un lugar clave en el catabolismo de los aminoácidos y la actividad de la enzima está modulada positivamente por ADP e inhibida por GTP. en consecuencia.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. el funcionamiento del ciclo de Krebs regula su actividad. y regenerando el α-cetoglutarato gastado en las reacciones de transaminación.

(1992). Por otra parte esta convergencia refuerza el papel central del ciclo de Krebs en el metabolismo general de la célula. 219 . Figura 67: Convergencia de los esqueletos carbonados de los AA al ciclo de Krebs. succinato u oxalacetato pueden dar lugar a glucosa y a glicógeno por la vía de la gluconeogénesis. Navarro Y. Es interesante señalar como sólo son cinco los metabolitos que finalmente aparecen y son frecuentemente aquellos que en otros procesos catabólicos sirven como puntos de conexión con otras vías. los aminoácidos que producen Acetoacetil-CoA se llaman cetogénicos (por producir cuerpos cetónicos en el hígado) y el resto (unos 15 aminoácidos) son llamados glucogénicos ya que por degradarse a piruvato. ello parece deberse a que la pequeña fracción (1%) existente como NH3 penetra fácilmente a la célula y en la mitocondria desplaza hacia la izquierda la reacción catalizada por la hidrogenasa glutámica. Lección 45: Eliminación del NH4 El NH4+ liberado en la deaminación oxidativa de Glu debe ser eliminado pues su toxicidad es muy elevada. Fuente: Pérez.: Unisur. α-cetoglutarato. Santa fe de Bogotá. Tomando como criterio los sitios de entrada a Krebs. Bioquímica. Tyr) ello se debe a que durante el catabolismo se producen dos fragmentos que finalizan como dos metabolitos diferentes del ciclo de Krebs.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. G. En el caso de aminoácidos con dos sitios de entrada (por ejemplo Phe.

la reacción es catalizada por la glutamin-sintetasa (clase ligasa) y podemos representarla así: En el tejido muscular.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. donde la actividad metabólica es considerable. se sintetiza Glu a expensas de α-cetoglutarato y. el organismo posee mecanismos para transportar el NH4 en una forma no tóxica y luego deshacerse de él en la orina. El transporte de NH4+ se efectúa usando diferentes mecanismos según sea el tejido donde se produce la deaminación oxidativa. que en el caso del cerebro. En la primera. por ser este un intermediario del ciclo de Krebs. el NH4+ producido se combina con Glu para formar Gln que es transportada por la sangre hasta el hígado o los riñones. se disminuye la actividad de esta vía y por ende la oxidación de la glucosa. En muchos tejidos periféricos incluyendo el cerebro. Cuando esto ocurre. tienen lugar dos reacciones consecutivas. es prácticamente la única fuente de energía. que ilustramos como: 220 . Para evitar estos problemas.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Se utiliza como aceptor de α-NH2 al Piruvato que es un metabolito abundante en el músculo. Se regenera el α-cetoglutarato. La Ala así formada transporta al nitrógeno (proveniente del NH4+) por el torrente sanguíneo hasta el hígado. Una NADP-deshidrogenasa reduce el NH4+ hasta el α-NH2 de Glu y en la segunda reacción se realiza una transaminación usando como α-cetoácido el piruvato: Es interesante anotar que en esta secuencia: • • • Se incorpora el NH4+ como el grupo α-NH2 de la Ala. 221 . lo cual es importante pues existe una cantidad limitada del mismo.

• Las aves. este NH4 (que proviene. que es otro aminoácido no proteico. Allí la citrulina se combina con una molécula de aspártico. excretan el nitrógeno de los aminoácidos sintetizando urea en el hígado por un proceso descubierto por Krebs y Henselit que recibe el nombre de Ciclo de la Urea. los animales que usan este sistema de excreción se llaman amonotélicos (excretores de amoníaco). se ilustran en la figura 68. generado por las reacciones de transaminaciones que se vieron antes. el cual sale del citoplasma.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Este se une con la ornitina (aminoácido no proteico) que proviene del citoplasma (4) para formar citrulina. los Insectos y los reptiles convierten el nitrógeno de los aminoácidos y de las bases purínicas en ácido úrico por un proceso multienzimático relativamente complejo. Las reacciones que se suceden. • Los vertebrados terrestres. según la especie animal de que se trate: • En el caso de los peces. La excreción del nitrógeno proveniente de los grupos α-NH2 de los aminoácidos se realiza de tres maneras diferentes. Por tal razón se conocen como uricotélicos. la glutamina circulante en la sangre llega a las branquias y allí se efectúa la reacción: El NH4 se solubiliza rápidamente en el agua que llega a las branquias y así es eliminado. El glutámico y/o la glutamina que vienen por la sangre. como ya vimos de los grupos α-NH2 de los aminoácidos) reacciona con ATP y HCO3 gracias a una sintetasa (reacción 3) para formar un compuesto de alta energía que es el Carbamil-fosfato. para formar 222 . liberan NH4 (reacciones 1 y 2) al interior de la mitocondria hepática por medio de la glutaminasa o de la deshidrogenasa.

Santa fe de Bogotá. Figura 68 Ciclo de la Urea Fuente: Pérez.: Unisur.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. estando catalizada la reacción por una sintetasa que emplea ATP como coenzima (reacción 5). Navarro Y. argininosuccinato. Bioquímica. 223 . G. (1992).

la urea es transportada por la sangre hasta el riñón para ser excretada en la orina. lo cual significa que en último término el consumo total es de cuatro ATP por molécula de urea sintetizada. 224 . pueden emplear el NO2. los nitritos o nitratos no pueden ser utilizados como fuente de nitrógeno proteínico. que corresponden a los aminoácidos no esenciales. El costo energético es alto pues el balance de ATP muestra que por molécula de urea producida se consumen dos ATP en la reacción 3 y que en la reacción 5 se produce una de AMP más pirofosfato a partir de un ATP. Las plantas superiores sintetizan todos los aminoácidos y emplean NH3.como fuente. Se ha calculado que alrededor de un 15% de la energía obtenida por el catabolismo del esqueleto carbonado de los aminoácidos. los aminoácidos restantes (esenciales) deben ser ingeridos en la dieta. en algunos casos (lisina. Los rumiantes aunque no sintetizan por sí mismos sino los aminoácidos no esenciales. NO2. se invierte en la producción de la urea como forma de excreción del grupo α-NH2. En este ciclo se ve como hay una cooperación de enzimas mitocondriales y cito plasmáticas para eliminar dos productos de desecho como son el NH4 y el HCO3. ésta se degrada a su vez (7) produciendo urea y ornitina. Lección 46: Biosíntesis De manera análoga a lo que ocurre en la degradación de los aminoácidos.o NO3. Este compuesto se rompe (en el enlace marcado con la línea punteada) por acción de una liasa (6) y produce Fumarato que va al ciclo de Krebs y Arginina. La ornitina regenerada penetra a la mitocondria y el ciclo está listo para recomenzar. algunas de ellas (las leguminosas) pueden inclusive fijar el nitrógeno atmosférico a través de un proceso simbiótico con bacterias del género Rhlzobium. Los organismos vivientes difieren ampliamente respecto a su capacidad y respecto a la fuente de nitrógeno que emplean.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. su biosíntesis se lleva a cabo por medio de variadas rutas metabólicas cada una de las cuales es propia de un determinado aminoácido.o el NO3. El hombre posee los sistemas enzimáticos que le permiten la biosíntesis a partir de NH3 de sólo diez aminoácidos. isoleucina) hay hasta unas dos o tres rutas diferentes para cada uno. gracias a la acción de los microorganismos presentes en el rumen que reducen estos compuestos a NH3.como fuente de nitrógeno proteínico.

Los microorganismos por su parte difieren muchísimo en su capacidad biosintética de aminoácidos y es así como la Escherlchia coli puede elaborar todos sus aminoácidos. Dada la particularidad de rutas existentes para la biosíntesis de cada aminoácido. además. Bioquímica.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Asp y Ala se sintetizan a partir de los α-cetoácidos correspondientes. Santa fe de Bogotá. por lo cual se consideran como semiesenciales Fuente: Pérez.: Unisur. la biosíntesis de estos últimos está regulada casi siempre por mecanismos de retroinhibición bastante eficientes. en humanos Aminoácidos No Esenciales Glutámico Glutamina Alanina Aspártico Asparagina Prolina Glicina Serina TiroSina* Cisteina* Aminoácidos Esenciales Leucina Isoleucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptófano Valina Arginina Histidina *Requieren de Phe y Met respectivamente para su biosíntesis. que se encuentran en a célula como intermediarios del ciclo de Krebs por reacciones de transaminación o de aminación inversas a las que ocurren en su catabolismo. mientras que ciertos Lactobacillus sólo fabrican de cuatro a cinco aminoácidos. es muy difícil generalizar. la reacción es la siguiente: 225 . G. La tabla 21 indica cuales aminoácidos son esenciales o no para el hombre: Tabla 21: Clasificación de los AA esenciales o no. En el caso de la Ala. El Glu. En principio las rutas son más sencillas para los aminoácidos no esenciales que para los esenciales. Para ilustrar lo anterior consideramos la síntesis de algunos aminoácidos no esenciales y la de dos esenciales. Navarro Y. (1992).

Santa fe de Bogotá. (1992).UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Figura 69: Biosíntesis de Thr y Met Fuente: Pérez. Bioquímica. 226 .: Unisur. G. Navarro Y.

(1 a 3) que producen homoserina. El ácido glutámico se sintetiza por una reacción que transfiere el NH4 sobre el αcetoglutarato y es catalizada por una deshidrogenasa que emplea como coenzima el NADPH. la reacción es: En contraste con las biosíntesis anteriores. en el caso de Asn. La Asn y Gln se forman por acción de sintetasa que incorporan NH4+ a los aminoácidos respectivos (Asp.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. este tipo de inhibición se conoce como 227 . que sólo involucran una a dos reacciones. punto en el cual cada vía transcurre por caminos diferentes. la formación de Met o de Thr ocurre a través de una vía compleja (figura 69) que ilustra muy bien algunas de las características de la biosíntesis de los aminoácidos esenciales. cuando se sintetiza más Thr de la necesaria. lo cual no es frecuente en la biosíntesis de aminoácidos. La biosíntesis de Thr es algo más sencilla (reacciones 4 a 7) y el producto final (Thr) actúa como un inhibidor reversible de la primera reacción de la vía. Glu) consumiendo energía. Se puede apreciar que en la biosíntesis de Thr y Met se realiza a partir de Asp por medio de varias reacciones comunes.

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Realice la reacción química con el uso de las estructura químicas. La homocisteína sufre una metilación. de deaminación oxidativa para producir fumarato a partir del ácido aspártico. Trp) es aún más compleja y produce. La biosíntesis de Metionina requiere la presencia de cisteina (reacción 9) para formar el cistation que se rompe (en los sitios indicados por las líneas curvas) por acción de una liasa (10) y nos da homocisteína. Ilustre las reacciones por las cuales se puede sintetizar alanina. Ejercicios del capítulo 1. este aminoácido regula su propia biosíntesis por un mecanismo de retroinhibición que bloquea la reacción de la homoserina con Succinil-CoA (reacción 8). Phe. La biosíntesis de aminoácidos con anillos en su cadena lateral (His. 3. formándose la metionina. retroinhibición y es un excelente ejemplo que ilustra el principio metabólico de una máxima economía ya que al bloquearse la primera reacción no se sintetizan metabolitos intermediarios innecesarios. metabolitos que sirven como intermediarios en la síntesis de productos secundarios (ligninas) en plantas. Ilustre sobre el ciclo de krebs cuáles son los puntos de entrada catabolismo de los esquelos carbonados de loa aminoácidos. 2. piruvato y NH4+. 228 . del 4. en el caso del Trp. catalizada por una transferasa (11) que emplea como coenzima el metiltetrahidrofolato. Transaminación partiendo de la serina para producir el alfa-cetoácido correspondiente y ácido glutámico. Realice la reacción química con el uso de las estructura químicas.

estos electores deben llegar al oxigeno molecular y lo hace mediante una mecanismo que se conoce como la cadena transportadora de electrones o cadena respiratoria. Los electrones que son transportados en la cadena respiratoria. lípidos y proteínas consumidos en al dieta. en donde se produce piruvato. En aquellas reacciones de óxido-reducción.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. El almacenamiento excesivo del suministro de energía produce obesidad. se requiere un combustible adecuado. Esta cadena está ubicada entre la membrana externa e interna de la mitocondria. como el amobarbital y venenos como el cianuro y monóxido de carbono. La muerte por inanición se produce cuando las reservas energéticas disponibles se agotan y ciertas formas de desnutrición se relacionan con un desequilibrio de energía (marasmo). En las reacciones de óxido-reducción de los sistemas biológicos aerobios. un el gasto energético adicional. todos los carbohidratos se han convertido en glucosa. por lo tanto es importante tener claro el concepto de oxidación química. Este principio de oxidación-reducción se aplica del mismo modo a todos los sistemas bioquímicos y es un concepto importante en la comprensión de la naturaleza de la oxidación biológica. inhiben la fosforilación oxidativa. en donde el oxígeno es el aceptor final de los electrones. proviene de los carbohidratos. En este organelo. pero también a partir de ella se sintetizan otros azúcares de importancia biológica como la ribosa. una de las enfermedades más frecuentes de la sociedad occidental. por lo general con consecuencias letales. se conocen como sistema aerobios y se conoce como respiración y se relaciona mutuamente con la oxidación de los alimentos para la producción de energía. La oxidación está siempre acompañada por la reducción de un aceptor de electrones. Para proveer la energía que capacite al ser vivo para llevar a cabo sus procesos normales. la cual se define como la pérdida de electrones y la reducción como la ganancia de ellos. esta ruta se puede hacer en presencia o ausencia de oxígeno ( la remoción de electrones es independiente 229 . no generan calificación). galactosemia. los electrones deben ser removidos de las macromoléculas que componen los alimentos. es necesario promover. además del gasto basal. El azúcar glucosa es el carbohidrato más importante. Cierto número de medicamentos. El consumo de energía se realiza mediante reacciones oxidativas. enfermedades por almacenamiento del glucógeno e intolerancia a la lactosa. se integra los electrones y protones más el oxígeno molecular para forma ATP y agua. caso en el cual. Existen situaciones metabólicas que alteran la degradación o síntesis de glucosa como es la diabetes sacarina. que antes de llegar a la circulación sanguínea. Es importante entender que numerosas oxidaciones biológicas pueden tener lugar sin la participación del oxígeno molecular. Para mantener un equilibrio de gasto y consumo de esta energía. son a nivel formativo y no cuantitativo (es decir. LECTURA COMPLEMENTARIA Las actividades que aquí se presentan. en forma de ATP y de la reacción controlada del hidrógeno con el oxígeno para formar agua. La respiración es el proceso por el cual las células obtienen energía. la mayor cantidad de carbohidratos consumidos pasa al torrente sanguíneo en forma de glucosa. proceso que se conoce como fosforilación oxidativa. esto conduce a analizar. La ruta principal de oxidación de la glucosa es la glucolisis. el aceptor final de electrones provenientes de las reacciones de óxido-reducción es un compuesto diferente al oxígeno. galactosa.

real o potencialmente. como químico. ingeniero o tecnólogo y regente de farmacia requiere del conocimiento de los temas mencionados en al lectura. Hay un compuesto común que se forma de la degradación de la glucosa . esta sustancia es conducida por complejos enzimáticos hasta el interior de la mitocondria en donde se enlaza con sustancias como el ácido cítrico para comenzar las reacciones del ciclo de krebs. se llevan a cabo reacciones de óxido-reducción . estos electrones y protones son aceptados por coenzimas como el FAD+ y en NAD+ que ayudan a estos protones y electrones a llegar hasta la cadena transportadora de electrones y mediante las reacciones de la fosforilación oxidativa se combinarse con el oxígeno para formar grandes cantidades de ATP. subraye aquellas palabras que tiene relación con los temas de los capítulos 7 y 8 de la unidad y mediante un cuadro resumen. sin o también por las vitaminas liposolubles y los ácidos grasos esenciales contenidos en la grasa de los alimentos naturales. Tiene la propiedad común de ser relativamente insolubles ( pro sus grandes cadenas carbonada con enlaces C-C y C-H) y solubles en solventes polares. Las características más importantes de las reacciones de este ciclo son. colesterol alto y la aterosclerosis y proponer o recomendar medidas en las cuales se incluyan la función biológica de ciertos lípidos que contiene ácidos grasos poliinsaturados ( omegas) para la disminución de estas enfermedades. las cuales son importantes. por sus propiedades físicas. 230 . porque ayudan a transportar sustancia apolares en el torrente sanguíneo y en la linfa. La largas cadenas carbonadas suministran mayor energía (ATP) que la glucosa. Los lípidos son constituyentes importantes de la alimentación no sólo por su elevado valor energético. Sí presentan dificultad. La capacidad de la glucolisis para proporcionar ATP en forma anaerobia es importante porque permite al músculo esquelético trabajar con más eficiencia (contracción muscular). Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos emparentados. las gras sirven como una fuente potencial de energía cuando se almacena en forma de t ejido adiposo. hay pérdida y ganancia de electrones y protones. suministro de oxígeno) y la cantidad de ATP formado a partir de la fosforilación oxidativa es mínima. En el cuerpo humano. El conocimiento de la bioquímica de los lípidos es importante para entender problemas de salud pública como la obesidad.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Describa el aporte o usos que desde su profesión. redacte las principales características bioquímicas. y sin referencias bibliográficas. Actividades formativas: Una vez realizada la lectura. Los lípidos también se combinan con proteínas para formas las lipoproteínas. proteínas y de los lípidos con cadenas de ácidos grasos y es el acetilCoA. debe volver a revisar los conceptos teóricos de la unidad. En organismos aerobios. más que por las químicas.

9. Explique brevemente cuáles son las actividades fundamentales que tienen lugar en el curso del metabolismo. 10. Utilización de C. c. Transformación de energía. f. b. Cite los factores que permiten controlar el metabolismo. 12. 7. AUTOEVALUACIÓN UNIDAD 3 1. • La universalidad de las vías metabólicas. Síntesis de triptófano. 231 . ¿Cuál es la transformación global que ocurre en la fotosíntesis? 6. a. ¿Cómo se relaciona el cambio en energía libre con la diferencia de potenciales de reducción estándar de una reacción de óxido-reducción? 5. En qué consiste: • La compartamentalización. Síntesis y degradación de biomoléculas. entropía y energía libre? 3. Absorción de energía luminosa. De las siguientes actividades metabólicas ¿cuáles podría señalar usted como las más básicas? Indique aquellas que poseen las características más generales en todos los organismos. 11. ¿Cómo se puede calcular el cambio en energía libre a partir de la constante de equilibrio de una reacción? 4. g.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Catabolismo y anabolismo de macromoléculas. d. e. Plantee las razones que señalan la importancia del ATP en el metabolismo. Transformación de nutrientes exógenos. ¿Cuál es la diferencia entre organismos autotróficos y heterotróficos? 2. ¿Cuál es el significado en términos descriptivos (no matemáticos) de entalpía. 8. Explique qué significa el potencial de transferencia de grupos y cómo se usa para predecir el curso de las reacciones de fosforilación. Explique en términos generales como se puede prever el sentido de reacciones ácido-base y redox.

Calcule el número de ATP producido por la oxidación anaerobia de 1. Compare los valores con los obtenidos cuando la sacarosa es oxidada completamente. Describa como sucede la fosforilación oxidativa en eucariotes. Indique los principales transportadores de e-. las reacciones que se suceden. cuál es la utilidad de esta vía. compuestos iniciales y terminales. cuáles son donadores de electrones en la etapa luminosa de la fotosíntesis. los sitios de fosforilación y la acción de los agentes desacoplantes.. ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa.5 m moles de Glucosa y compárelos con los obtenidos en la oxidación aerobia de 0. Identifique en los compuestos siguientes. Explique el significado del concepto potencial de transferencia de grupo. ¿Cuáles son sus aplicaciones? 14. Escriba las reacciones para el paso de piruvato a PEP en la gluconeogénesis. 23. 18. cuando una molécula de sacarosa es oxidada anaeróbicamente. Explique en qué consisten las reacciones anapleróticas ¿Cuál es su importancia? Cite un ejemplo.. Recuerde que la oxidación completa incluye glicólisis. Analice en forma comparativa la glicólisis con la vía de las pentosas fosfato. Proceda por etapas considerando además de los aspectos mencionados en el primer punto. Elabore un cuadro de las vías catabólicas de los carbohidratos comparándolas respecto a su localización celular. 21. 15.75 m moles de Glucosa.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 19. Deduzca a partir de las reacciones que ocurren en la vía del glicerol-3-fosfato. compare su costo energético con el de la reacción inversa. metabolitos intermedios que sirven como puntos de conexión con otras vías y su balance energético en términos de ATP. 13. 24. 20. Explique la razón de la diferencia. ATP y coenzimas. 232 . 22. 17. Indique la secuencia de reacciones (incluyendo o no las fórmulas) por las cuales se realiza la gluconeogénesis. 16. Plantee las finalidades de la vía de las pentosas fosfato. Efectúe el balance de carbono.

la β-oxidación con la biosíntesis de los ácidos grasos. Compare. • Citocromos. Ácidos grasos saturados. 32. • NADP+.5-di P. Considere una lecitina como sustrato inicial. b. • H2O. Describa las principales reacciones del catabolismo de los fosfoglicéridos. • Carotenoides. 31. Explique cómo actúa la sintetasa de ácidos grasos en la biosíntesis de los mismos. Ácidos grasos poli insaturados. • HCO-3 • O2. Mencione dos ejemplos de: a. • Clorofilas • Ribulosa-1. Seleccione entre los siguientes compuestos. explique brevemente el papel de cada uno. • FAD. 26. 25. Compare el catabolismo de los triglicéridos con el de los fosfoglicéridos en cuanto a: 233 . aquellos que actúan en la etapa luminosa de la fotosíntesis. 27. • O2. Especifique en cada caso el tipo de organismo (anaerobio o aerobio) que lo utiliza: • S. ¿Qué principio del metabolismo se demuestra con esta comparación? 29. • Isopropanol. Ácidos grasos mono insaturados. haciendo una tabla. • CO2 • Lactato • H2S. 28. • Fitocromos. 30. • ¿Cómo se clasifican los lípidos? Ilustre con un ejemplo cada uno de los tipos.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Ilustre cómo actúan las diferentes fosfolipasas.

¿Cuáles diferencias existen entre los distintos organismos respecto al mecanismo de excreción? 4. tomando el ácido linolénico como ejemplo. Explique cómo se realiza el catabolismo del colesterol.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 40. señale los principios generales del metabolismo que usted pueda reconocer. • • Producción de energía. 39. Compare la degradación con la biosíntesis del ácido oleico. 234 . Recuerde cómo se sintetiza la Ala y establezca las analogías correspondientes. 35. 34. Analizando el ciclo de la urea. 33. Los términos de la columna B se pueden utilizar dos veces o ninguna vez. A B 1) Pepsina a) Lipasa b) Intermediario en el ciclo de Krebs 2) α-cetoglutarato 3) Deshidrogenasa glutámica c) Intermediarios de fosfatos de pentosa 4) NADP+ d) Proteasa 5) Quimotripsina e) Aminoácido protéico 6) NAD+ f) α-cetoácido 7) Piruvato g)Coenzima de la deshidrogenasa biosintétíca 8) Arginina h) Coenzima de la deshidrogenasa catabólica 37. Ilustre cómo se realiza la biosíntesis de ácidos grasos poliinsaturados en las plantas. 41. No es necesario escribir la secuencia de reacciones que tienen lugar durante el proceso. Explique por qué el organismo debe eliminar el NH4 producido durante el catabolismo de los aminoácidos.2 Ilustre las reacciones por las cuales se biosintetizan el Asp y el Glu. Ilustre sobre el ciclo de Krebs cuáles son los puntos de entrada de los productos del catabolismo de los esqueletos carbonados de los aminoácidos. Empleo de metabolitos intermedios en las vías biosintéticas respectivas. Esquematice el ciclo de Krebs empleando los nombres (no las estructuras) de sus intermediarios. Indique la correspondencia entre los compuestos de la columna A y el tipo de compuesto señalado en la columna B. ¿En cuáles vías metabólicas se produce NADPH + H+? ¿Cuál es el papel de este compuesto? 38. Esquematice el camino recorrido por el grupo α-NH2 de los aminoácidos durante su metabolismo. 36.

The source of muscular energy/ Rodolfo Margaria. las principales vías degradativas de los grupos α-NH2 y α-COOH de los aminoácidos.3 Ilustre cómo se sintetiza GIn.. cómo se sintetizan Glu..Vol 241. 3. 2.Vol 231.Annual Revlew In Biochemlstry. ..4 Ilustre por medio de reacciones generales. . . McCarty...... 4. .Scientific American. ... Richard. The absortion of light in photosyntesis/ Rajni Govindjee Govindjee. Dikerson.Vol 226. 1978... Recuerde la biosíntesis de Asn y deduzca las reacciones que tienen lugar.Annual Revlew In Biochemlstry. Richard. E. 2. Cytochrome C and the evolution of energy metabolism/ Richard E... – vol 238. Hinkie. How cells make ATP / Peter C.. 1978.E. 1962.Scientific American.... Regulation of aminoacid metabollsm / HE. 1972...UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. E.p323-370. LECTURAS RECOMENDADAS Para ampliar algunos conceptos tratados sobre catabolismo de carbohidratos consulte: 1.p88.p104. The path of carbon in photosyntesis / James A Bassham. 1974..Scientific American. Umbarger. The photosyntetic membrane / Kenneth R.p84...vol 242. 4... Hinkle.. Aminoacid biosynthesis and its regulation / H. 1980. Unbarger..p104. Miller.Sclentlflc American..Vol 38.. 4.p533-606.Vol 47. 2.p100. How ceil make A TP/ Peter C...p137 3. Para ampliar algunos conceptos tratados sobre metabolismo de aminoácidos consulte: 1...Scientific American-Vol 238.. 235 .Scientific American. 1969. Asn y Ala.Scientific American..1979..Vol 206.5 Demuestre con las reacciones apropiadas.... McCaity. 4. . Para ampliar algunos conceptos tratados sobre metabolismo de carbohidratos consulte: 1.. 1978.p68.

Pérez. (2008). Bioquímica. R. (1992). 236 . Londres: Editorial McGraw-Hill. Santa Fe de Bogotá DC: Unisur. D. G. Navarro. Palmira: Universidad Nacional Abierta y a distancia. Plummer. BIBLIOGRAFIA USADA EN LA ACTUALIZACION DE LA UNIDAD 3 Munera.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Bioquímica. Y. (1981). Bioquímica Práctica.

68. este es el resultado de analizar los grupos ionizables de todos los aminoácidos del péptido. 2. c con 1. Rta: La gráfica 1 corresponde a un aminoácido ácido. El pI es de 7. sea una albúmina 3. 1 con b. Capítulo 3: 3. 3 con c. lo hacen por 3 puentes de hidrogeno. a con 6. 2.94 es el resultado de analizar los grupos ionizables de todos los aminoácidos del péptido.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. y ésta pertenece al grupo de bases nitrogenadas de las purinas. 2 con e. INFORMACIÓN DE RETORNO EJERCICIOS POR CAPÍTULOS Capítulo 1: 1. está formada por dos cadena polipeptídicas y por lo tanto los puentes de hidrogeno deben ser intermoleculares. a. d con 5.66mM/seg. aminoácido no polar la cisteina Capítulo 2: 1. 5 con d. 3. estas al unirse. Inhibición reversible no competitiva. los cuales aportan cargas negativas debido a la disociación del grupo carboxilo. Capítulo 5: 1. 2. Rta: opciones 2 y 4. La proteína X1.71 mM Vmáx= 16. De acuerdo a las estructuras químicas de la guanina y citosina. Rta: la capacidad buffer es el ion zwiterrion. b con 5.71 mM Vmáx= 2.5mM/seg. b. 2. La gráfica 2 corresponde a un aminoácido básico. La Inosina es derivada de la adenina. e con 3y 4. RECTA VALORES B (CON INHIBIDOR): Km = 0. 3. RECTA VALORES A (SIN INHIBIDOR): Km = 0. 4 con a. g 3 y 4 . 4. Capítulo 6: 237 . Rta: El pI es de 7. los cuales aportan cargas positivas debido a la protonación del grupo amino. tipo de estructura es secundaria en hoja plegada (beta-lámina). f con 2. Capítulo 4: 1. Rta: Aminoácido ácido el glutámico.

3. 3. Rta: piruvato + ácido glutámico alanina + alfa-cetoglutarato. 3 veces. 5. debe relacionar la formación de AcetilCoA mitocondrial. Capítulo 8: 1. 97 moléculas de ATP. ∆ G º’ = 5.11 KJ/mol 4. Reacción 1 por F: O. Rta: ácido aspártico + H2O fumarato + NH4 2.044 Kcal/mol ó ∆Gº’ = +21. 72 moléculas 5. 160 moléculas de ATP. 4. El valor de energía libre + 0. 2 y 5 fosforilación a nivel de sustrato. Capítulo 7: 1. 2. 4. 4. se requiere que el estudiante recuerde las etapas de la glucolisis. oxalacetato. 3. fumarato. Rta: puntos de entrada: acetilCoA. 238 . Rta: la reacción b. 22 moléculas de ATP. Fruc-1-6-Di-P por acción de una aldolasa (liasa) se fracciona la hexosa en dos triosas.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Rta: serina + alfa-cetoglutarato alfa-cetoácido+ ácido glutámico 3. alfa cetoglutárico. 69 moléculas de ATP. SuccinilcoA.00 moléculas de ATP. 1. Capítulo 9: 1.953. Para este punto. 2. 2. 6480.

6. 11. No. 13.H. Vol. Bogotá: Universidad Nacional. Vol. Clasifícation and nomenclature of enzymes / R.1970. 2. Santa Fe de Bogotá DC: Unisur. 10.443. Sclentiflc American. 242. 1965. Robert Bohiski. 1. 1977. 15. 19. 1979. 14. 22. Aminoacid catabolism. Biochemist’s handbook / Long Cyril. Bioquímica / C. Aminoacid biosynthesis and its regulation / H. Bioquímica experimental! Gerard Litwack. (tesis) 23. 1971. Cytochrome C and the evolution of energy metabolism / Richard Dickerson. 12.E. 1978. S.. Bioquímica. 19.Annual Review of Biochemistry. 1965.124. 9. 137. Bioenergetics / Albert Lehninger. No 405. 1978. 1970. Contribución al estudio de los inhibidores de tripsina presentes en a semilla del Balú / Carlos Hernández.) The absorption of light in photosynthesis / Rajni Govindjee. Umbarger. 21. Vol. 1981. Y. Enzymology. Bioquímica / Albert Lehninger.1948. Bogotá: Fondo Educativo Interamericano. 3. BIBLIOGRAFÍA USADA EN LA ELABORACION DEL MODULO EDICION 1 (Pérez. 7. Barcelona: Salvat. New York: Academic Press.D. Hatch. 18. Julio. 4. Vol. The biochemistry of fatty acid catabolism. (1992). Basilea. En: the biochemistry of plant / Mendel Mazelis. 1980. 137. London: Spon. The biological synthesis of cholesterol? Konrad Bloch.223. 1961.E.8. 5. Sclentific American. Barcelona: Omega.5. 17. Biochemistry of the aminoacids / Alton Meister. No. 16. Suiza: Roche.I. F. 1978. The C4-dicarboxylic acid pathway of photosynthesis en: Progress ln phytochemistry / M. 239 . VoI. La base molecular de la vida. 1972. Madrid Blume. 1965. The aminoacid sequence in the Glycyl / Chain of Insulin (establecimiento de la secuencia en la cadena A de la insulina)/F. Villanueva.. Bioquímica experimental! Rogelio Hernández M. Sangeryotros. 150. Vol. 1980. Science.: McGraw Hill. G. Sclence. R. No.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. The carbon cycle! Bert Bodin. Barcelona: Omega. Bioquímica práctica / David Plumer. Metzler. 1982. Vol.I. London: lnterscience. Sclentlfic American. Hoffmann. 8. New York: Benjamin Press.53. Vo.238.S Thompson. 1962. 1967. New York: Academic Press. México: Limusa. No. / F. Scientific American. 1953. New York: Academic press.47. Biochemistry / D. 1963. Navarro.353. No. Brensch.2. 1978.L. . Vol. Vol. Zootécnica y alimentación animal! Luis Revuelta G. 20. Compendio de vitaminas. Vol. No.1.104. S. Bromatología.

F. Vol. 46. 27. Estudio de las proteínas presentes en las semillas de algunas leguminosas colombianas / Fernando Acevedo. 1978. 44. 139. Wakil y otros. 34. 32. Introducción al estudio de la composición de los alimentos. (Tesis). 1964. Kairuz de Civetta. 29.2. Vol. Annual Review of Blochemistry. New York: John Murray. Graphical analysis of single enzyme systems / B.. Enzymology. 1967. 1956. No. En: Principies of biochemistry / Albert Lehninger. Boyer y otros. George Woodwell. New York: McGrawHill. 1970..1. San Francisco: Freeman. 1982. 1956. No. S. 30. New York : Academic Press. Bogotá: Universidad Nacional de Colombia. 39.. Phillips. No. Gray.. The enzymes / P. Buffalo: Dual Printing. 28. Hofstee. Fatty acid synthesis and its regulation / S. 1984. New York: Academic Press. Enzymes / Malcom Dixon y otros. No. Enzymology. The genetic activity of mitochondria and chloroplast. Glycolysis. Daniel. Vol.J. Advances of enzymology.DowaiI. Alberty. Clark. 1943. 1958. 1965.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. 1967. 1960. 42. 1950. 191. Experimental biochemistry / J. 1972.Vol. 40.Vol. London: John Murray. Bogotá: Universidad Nacional. 24. 1970. Kinetic studies on the chain lenght specificity of long chain acyl CoA synthease from rat kver microsomes / G. 31. 26. 38. 1983. 22. Enzymes / J. 1967.. 25. 223. 104. The intermediary stages in the biological oxidation of carbohydrate / Hans Krebs. 1959. La estructura tridimensional de una enzima en: las bases moleculares de la vida / D. 723. Vol. 537. No. 47. 1968. Sysoev.W. The energy cycle of the biosphere / M. Dansyl Chioride procedure (uso del Tansilo para determinar AA Nterminales) / W. 43. New York: Worth Publishers. Lipid metabolism / Konrad Bloch. En: metabolic pathways / Bernard Axelrod. 3 ed.I. No. Journal of Biological Chemistry. Enzyme kinetics / R. San Francisco : Freeman.Sclentlfic American. Vol. Goodenough. Industrial microbiology / Samuel O.C. 1973. 238.H. Prescott y otros. 1959. Hinkle y otros. Laboratory experiments in Biochemistry! L. 240 . 6781. 247. Improvement of the Kjendahl determination of total nitrogen / A.R. How celis make ATP / Peter C. 1967. 45. Suzue y otros. Handbook of physiology biochemistry / Mc. Cambridge: Paperback. 52. Vol. Vol. No. Luz A. No. 17. 35.67. 37. 64.223.A. VoL3. 33. 41..1. Glycolysis. Londres: Logmans Green. 1983. 36. Vol.M. (características y actividad genética de DNA extracromosómico) / V. Scientlfic American. Vol.17. Sclentlflc American. No.1. Haldone. International Union of Biochemistry: nomenclature commitee: enzyme nomenclature 1984 / Edwin Webb. Orlando : Academic Press.

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242 . Sclentlflc American. Vol. Tnpsin and chymotripsín inhibitors from soy beans 1V. 1968. Sclentific American. London: Academic Press. 73.1972. 74. Krant. Rabinowitch y otros. No. Danielson y otros. 75. 52. Blochemistry.48. México. Stwcture of a Ribonucleic acid (estructura la. 1969. Journal Biological of Chemistry. Menlo Park Benjamin. RNA processing and the intervening sequence problem (revisión sobre procesamiento de precursores de RNA) / J. 79. The role of chlorophyl in photosynthesis en: The molecular basis of lite / L. Rochard Dikerson y otros. 3 ed. 238. 331. No. 1969. 83.244. 707.3. Vol. No. No. 1976.M. 45. 70.226. 1968. 82. The tricarboxilic acid cycle en: metabolic pathways / J. Enzymology.147.J. The structure and action of proteins / E. Técnicas de bioquímica aplicada! George Rendina. The sources of muscular energy / Rodolfo Margaría.UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA – UNAD ESCUELA DE CIENCIAS BASICAS TECNOLOGÍA E INGENIERIA CONTENIDO DIDÁCTICO DEL CURSO: 201103 BIOQUIMICA. Toxic constituents of plant food stutfs / Irvin Liener. Vol. 1979. Enzymoiogy. No. Birk. Vol. Tripsin inhibitor from Lima bean / Y. 3 ed.84. 700. No. 1. The three dimensional structure of transfer RNA (determinacion de la estructura terciaria de t-RNA) / A. San Francisco : Freeman. Bogotá: ICBF.Cleland. No. Biochemistry. Rich y otros. 1969. Vol. 1978. Vol. 71. del t-RNA para Ala) / R. New York: Academic Press. 1971. 1977. 1035. Tabla de composición de alimentos colombianos / ICBF. 1965. 1978. 80. 1967. Scientific American.3290. Birk. Holley y otros. Sclence. Steroid metabolism en: metabolic pathways / H. Enzymology. enthalpy and entropy changes as a function of pH and pMg br several reactions involving adenosine phosphates (cambios en las funciones termodinámicas como consecuencia de variaciones de pH y [Mg9. The statistical analysis of enzyne kinetic data / W. 84. 77. Serme proteases: structure and mechanism of catalysis / J. 81.1. 4 ed. 78.W. Vol. vol. Lowenstein. Vol. Standard Gibss free energy.45. Vol. 1976. 72.46. 1967. 76. Vol.29 No. Abelson. New York: Academic press. 85.