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1.

- MENCIONA AMINOÁCIDOS:

LA

PRINCIPAL

CARACTERÍSTICA

DE

LOS

La presencia en su molécula de un grupo amino y ácido carboxílico. Son monómeros y son los principales constituyentes de las proteínas y determinan las propiedades de cada una de estas. 2.- MENCIONA LA CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se clasifican en polares, no polares, aromáticos, ácido hidrófilicos, neutros, básico hidrófilos, hidrófobos, indispensables y no indispensables. 3.- EXPLICA DE QUÉ DEPENDE LA SOLUBILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS Dependen de la capacidad de establecer puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, esto debido a que los que tienen grupos polares pueden hidratarse más fácilmente que los que no tienen radicales no polares i hidrófobos. 4.- de qué depende la ionización de los aminoácidos 5.- EXPLICA DE QUE DEPENDE QUE SEAN INDISPENSABLES O DISPENSABLES LOS AMINOÁCIDOS Los indispensables son los que forzosamente deben ser incluidos en la dieta debido a que el organismo no es capaz de producir la cantidad necesaria y los no dispensables son los que no son necesarios en la dieta porque el organismo los produce fácilmente en cantidades suficientes. 6.- EXPLICA EN QUÉ CONSISTE LA REACTIVIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS, DA UN EJEMPLO Los aminoácidos presentan diferentes grados y mecanismos de reactividad, que dependen de su grupo R; las reacciones en las que intervienen proteínas se deben a la sensibilidad y a la facilidad con la

tienen propiedades anfotéricas y su hidrólisis completa produce una mezcla de aminoácidos 9.¿QUÉ PASA CUANDO LAS PROTEÍNAS SE SOLUBILIZAN EN AGUA? Adquieren dimensiones coloidales. Debido a sus grupos ionizables carboxilo y amino. pudiendo intervenir en una gran variedad de reacciones. 7. su carácter anfotérico les confiere la capacidad de recibir y donar electrones.. y las alteraciones indeseables físicas y químicas que estos sufren obtienen como resultado una calidad sensorial y nutricional pobre que lleva consigo el rechazo del producto. los aminoácidos presentan la capacidad de desarrollar una carga positiva o negativa de acuerdo con el pH al que se encuentran.. de aproximadamente 1 ˣ 10 4 a 1ˣ 106 daltones. su hidrólisis completa produce una mezcla de aminoácidos y en algunos casos también de sustancias distintas a estos. es decir. 10. Los aminoácidos derivados de hidrocarburos alifáticos son prácticamente inertes mientras que la cisteína. es altamente reactiva.EXPLICA LAS PROPIEDADES ÁCIDO-BASE Los aminoácidos presentan varias propiedades y características que se deben a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base.que sus aminoácidos constituyentes pueden interaccionar con otras moléculas.¿DE QUÉ SON RESPONSABLES LAS PROTEÍNAS EN UN ALIMENTO? En gran parte de la textura y de las características reológicas de muchos alimentos. cuando se solubilizan son de dimensiones coloidales. con su grupo sulfhídrilo. ..¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? Son polímeros de un alto peso molecular.. 8. son anfóteras.

con la consecuente eliminación de una molécula de agua. Por solubilidad y Por función. las proteínas simples son aquellas compuestas solo por aminoácidos tales como la insulina.existen 4 criterios para clasificar a las proteínas.MENCIONA 4 CRITERIOS PRINCIPALES PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS Las proteínas se clasifican Por conjugación. EXPLICA EL DE SOLUBILIDAD Y DA EJEMPLOS Dentro del criterio por solubilidad encontramos a su vez las albuminas que son solubles en agua como la ovoalbúmina del huevo y las globulinas solubles en soluciones salinas diluidas como la Miosina del musculo siendo estas dos las más importantes. como lo es la metaloproteína. Por forma.-EXISTEN 4 CRITERIOS PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS. EXPLICA EL DE COMPOSICIÓN Y DA EJEMPLOS El criterio de composición se subdivide en proteínas conjugadas y simples siendo las conjugadas aquellas que contienen aminoácidos más un grupo no proteico.. 12. . 15. explica el de función biológica y da ejemplos 16.11.existen 4 criterios para clasificar a las proteínas..... explica el de forma y da ejemplos 14. 13.EXPLICA CÓMO SE DA UN ENLACE PEPTÍDICO Se da por una condensación entre el carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.EXISTEN 4 CRITERIOS PARA CLASIFICAR A LAS PROTEÍNAS.

..menciona 10 características de la estructura de la estructura cuaternaria 22.C-H S-S.C-N.O=C. NH+ 2-3 N-H.MENCIONA EN UN CUADRO LAS FUERZAS DE UNIÓN ENCONTRADAS EN LAS PROTEÍNAS Energía tipo mecanismo (Kcal/mol ) 30-100 Distancia de Interacción (Ẵ) 1-2 C-C.-menciona 10 características de la estructura primaria 19.menciona 10 características de la estructura terciaria 21..menciona 10 características de la estructura de la estructura secundaria 20..C-N-C Puente iónico Atracción coulómbica 10-20 entre grupos cargados opuestamente El hidrógeno es 2-10 repartido entre 2 átomos electronegativos 2-3 NH3.-COO-.explica y da un ejemplo en qué consiste el peso molecular 23.17...EXPLICA CÓMO SE LLEVA A CABO LA DETERMINACIÓN DEL PESO MOLECULAR . C=O. OH Grupos que interaccionan Covalente Reparto de electrones Puentes de hidrógeno Fuerzas Inducción mutua de 1-3 atractivas Van momentos dipolares en der Waals grupos apolares 3-5 Grupos apolares 18.

que están basados en el comportamiento ácido-base de cada aminoácido. Normalmente se emplean dos resinas.. muy pocas interferencias de otros compuestos en el desarrollo el color. consiste en la digestión de la muestra con H 2SO4 y de la formación de NH4OH que es recibido en ácido para finalmente titularlo con álcali de una concentración conocida. debido a la alta afinidad por cada uno de ellos. existen varios pigmentos que absorben a 540 nm de longitud de onda.EXPLICA CÓMO SE LLEVA A CABO LA DETERMINACIÓN DE LA COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS Se efectúa por métodos de cromatografía de intercambio iónico. Es posible que el color se desarrolle por la formación de un ión coordina tetracúprico con dos grupos –CO-NHadyacentes. la presencia de NH4+ interfieren con la reacción. VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO DE BIURET Consiste en que las sustancias que contienen dos o más enlaces peptídicos forman un complejo púrpura-violeta con sales de cobre en soluciones alcalinas. el desarrollo de color es diferente para cada proteína y por último que intervienen lípidos y carbohidratos por formación de complejos con el ión coordinado. Las ventajas son que es el más simple para medir proteína total. una catiónica y otra aniónica.. . Las limitaciones es que se requiere de 20-40 mg de proteína.MENCIONA EL PRINCIPIO.. 25.MENCIONA EL PRINCIPIO. 24. 26.Por medio del método de Svedberg y está basado en el patrón de sedimentación de los polímeros al someterse a una fuerza centrífuga. VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO DE KJELDAHL Este método determina nitrógeno total tanto orgánico como nitrógeno no proteico. que tienen la capacidad de separar los distintos aminoácidos. La intensidad del color es determinada espectroscópicamente a 540nm con una curva patrón.

28. el nitrógeno no proteico se debe tomar en cuenta ya que éste se mide junto con el proteico. otras sustancias como los ác. Las limitaciones son que no todas las proteínas precipitan en presencia de ácido en la misma forma.. El intervalo recomendado va de 0.Las ventajas son que es el método más conocido por lo cual los resultados pueden compararse fácilmente con los de otros laboratorios.menciona 6 características del efecto del pH 31. se usan reactivos y condiciones un tanto peligrosas.explica en qué consiste la solubilidad de las proteínas 29. el método es muy largo.. el nitrógeno no proteico puede ser analizado después de precipitar la proteína con ácido tricloroacético. VENTAJAS Y LIMITACIONES DEL MÉTODO TURBIDIMÉTRICO Se basa en que las proteínas pueden precipitarse con ác.MENCIONA EL PRINCIPIO.se produce turbidez que puede ser estandarizada a una temperatura. Sulfosalicílico o ferrocianida de potasio en ác. Las limitaciones son que puede haber pérdidas de nitrógeno debido a las temperaturas de digestión y al catalizador. 27. La única ventaja es que es el método más rápido de 10 a 15 minutos. determina todo el contenido de nitrógeno del alimento.. el contenido de nitrógeno en la proteína puede variar considerablemente y por lo tanto el factor utilizado para convertir nitrógeno en proteínas.. concentración y tiempo de reacción para medirse a 600 nm. Acético.5 a 1..explica en qué consiste el efecto de las sales en las proteínas 30. Se requiere de curva estándar.. Tricloroacético.menciona 6 características del efecto de los disolventes 32. Nucleicos también precipitan en presencia de ácidos.5 mg de proteína.menciona 6 características del efecto de la temperatura . ác.

explica en qué consiste la viscosidad con el efecto de la temperatura 39...que es la viscosidad de las proteínas 38.QUÉ PASA CUANDO SE LLEVA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS: A CABO LA Es básicamente el rompimiento de algunos de los enlaces disulfuro.menciona de que factores depende la viscosidad de las proteínas 37.33..-GENERALMENTE LAS PROTEÍNAS TIENEN UNA ATIVIDAD BIOLÓGICA: Presentan un alto grado de estructuración y de orden conformacional necesarios para llevar a cabo su función. de los puentes de hidrógeno..QUÉ SIGNIFICA LA DESNATURALIZACIÓN Es la pérdida de las estructuras secundaria. además este fenómeno puede realizarse por pasos bien definidos y adquirir diferentes velocidades. 40.. inter e intramoleculares. 41.explica a través de una gráfica la solubilidad de las proteínas en relación con la temperatura 34... expone sus grupos hidrófobos internos y adquiere una conformación al azar que depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique. Lo que sucede es que la proteína se desdobla o destiende.explica en qué consiste la hidratación de las proteínas 35. de los hidrófobos y de los iónicos. así como de las fuerzas que estabilizan su estructura. 42.. terciaria y cuaternaria de las proteínas sin que exista una hidrólisis del enlace peptídico.QUÉ PASA CON LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS GLOBULARES .menciona que pasa a medida que aumenta la humedad relativa 36.

Las proteínas altamente desnaturalizadas tienden a la agregación y a la precipitación. 44.EXPLICA EN QUÉ CONSISTEN LAS INTERACCIONES DE LAS PROTEÍNAS CON OTROS CONSTITUYENTES Su relación con los otros constituyentes de los alimentos es fundamental para establecer las propiedades reológicas y de textura en cada caso. otros son dañinos y se van presentando en función de la intensidad del tratamiento térmico.. explícala . --------46. electrostáticas y salinas. EXPLÍCALA.Pierden su conformación cuando se calientan por encima de 60-70 °C. hidrófobos y salinos.-EXPLICA EN QUÉ PROTEÍNA-PROTEÍNA.. Una de las transformaciones más significativas en las proteínas es un cambio (positivo o negativo) en el valor de la relación de eficiencia proteínica. La mayoría de los alimentos se somete a un calentamiento en el cual se propician diferentes reacciones en las que llegan a intervenir todos los compuestos presentes. CONSISTEN LAS INTERACCIONES Son mecanismos que hacen que los polipéptidos se unan entre sí a través de enlaces de hidrógeno. algunos de los cambios que ocurren son muy benéficos.-DE LAS ALTERACIONES QUE SUFREN LAS PROTEÍNAS UNA DE ELLAS ES LA DE TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS.de las alteraciones que sufren las proteínas una de ellas es la desulfuración y oxidación. 45. hidrófobas. 43. Las uniones químicas que se establecen son hidrófilas (puentes de hidrogeno). cuando se calientan los alimentos se llegan a inducir enlaces covalentes como los que se presentan en los azúcares reductores y en los grupos amino en la reacción de Maillard.

EXPLÍCALA La ausencia de azúcares reductores. Los grupos amida de la glutamina y de la asparraguina son muy sensibles al calor y se pueden desprender como amoniaco. que se convierten en lactonas y en carbolinas toxicas respectivamente. 50. .DE LAS ALTERACIONES QUE SUFREN LAS PROTEÍNAS UNA DE ELLAS ES LA DE OSCURECIMIENTO NO ENZIMÁTICO. 48.DE LAS ALTERACIONES QUE SUFRE LA PROTEÍNA UNA DE ELLAS ES LA DE FORMACIÓN DE ENLACES ENTRECRUZADOS. 47..Es una de las primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los distintos tratamientos térmicos comerciales. EXPLÍCALA Pueden llevarse acabo reacciones que provocan la formación de compuestos cíclicos a partir de aminoácidos indispensables como la treonina y el triptófano. Esta es la reacción que mayor daño causa en algunos productos... principalmente lácteos por su elevada concentración de azucares reductores y de lisina. 49. EXPLÍCALA Los problemas de pérdida del poder nutritivo de las proteínas requieren poca energía de activación e intervienen grupos amino de aminoácidos indispensables..EN UN CUADRO EXPLICA LAS FUNCIONALIDADES DE LAS PROTEÍNAS EMPLEADAS EN ALIMENTOS. esto provoca que se transformen en ácido glutamico y ácido aspartico respectivamente.DE LAS ALTERACIONES QUE SUFRE LA PROTEÍNA UNA DE ELLAS ES LA DE CICLIZACIÓN. las proteínas sometidas a tratamientos térmicos muy drásticos reaccionan intra e intermolecularmente para formar nuevos enlaces covalentes llamados isopeptídicos. DESAMIDACIÓN Y DESHIDRATACIÓN.

. Color. turbidez. 53.MENCIONA 6 FUNCIONALIDADES REQUERIDAS DE LAS PROTEÍNAS PARA SER USADAS EN LA ELABORACIÓN DE ALGUNOS ALIMENTOS (AL MENOS 5 ALIMENTOS) Nutrición. Compatibilidad con aditivos. arenosidad. 58. etc. formación de fibras. viscosidad. viscosidad. Espumado.Propiedad Hidratación Función Solubilidad. espumante. Elasticidad.0% de yema.5% de albumen o clara y 31. es decir. acción enzimática y modificación de propiedades de los alimentos. albumen más yema. dulces. 52. gelificación. los sólidos de su parte comestible. Emulsificación. agregación. bebidas carbonatadas.. física. cereales. dispersión.CÓMO ESTÁ CONSTITUIDO EL HUEVO DE GALLINA Está constituido por 10.CUÁNTOS PÉPTIDOS Y QUÉ CARACTERÍSTICAS CONTIENE LA CLARA .EN QUÉ CONSISTEN LAS PROTEÍNAS MODIFICADAS Y MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS Se modifica la proteína. estabilización. Hidratación. en alimentos infantiles.. Estructural y reológica Organoléptic a Superficie Emulsificación. química o enzimáticamente. Interacción con otros componentes. textura. gelificante. formación de masas y propiedades reológicas en general. absorción de agua. cohesión. Elasticidad térmica. formación de redes tridimensionales. formación de complejos lípido-proteicos. olor. sabor.. panificación. para lograr de ellas propiedades funcionales o aumentar el valor que no tienen o que está en menor grado en su estado natural. espesante. Otras 51. 54. están integrados básicamente por proteínas y lípidos y entre ambos suman aproximadamente 95% de la materia seca. pastas y carnes procesadas.5% de cascara.

.. se clasifica como fosfoglucoproteína por contener hidratos de carbono y fosforo que esterifican alas serinas..9% de esta fracción del huevo.MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LA CONALBÚMINA También es llamada ovotransferrina. 59. tiene cuatro grupos sulfhídrilo que la hacen muy reactiva y fácilmente desnaturalizable. tiene la capacidad de inhibir la tripsina. 57. 58. contiene manosa y glucosamina.MENCIONA EN UN CUADRO LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS DEL ALBUMEN .Mas de 13 polipéptidos con características de glucoproteínas que integran una estructura bien organizada. A2 y A3. como es la capacidad del espumado. es la segunda proteína del albumen. gelatinosa y espesa y que representan 10. es abundante en enlaces disulfuro. contiene 8 enlaces disulfuro por molécula. 55. se encuentran en el ovomucoide. le da al albumen las características espesas y gelatinosas .. tiene una actividad biológica contra varios virus. es estable al calor. no tiene triptófano ni tirosina. la S-ovoalbúmina 56. presenta la característica de ligar o quelar el hierro y otros iones metálicos. Presenta 30% de los mismos hidratos de carbono..MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOALBÚMINA Es la más abundante.MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOMUCINA. por una mecanismo de intercambio de disulfuro y sulfhídrilo se convierte en una forma más estable. es responsable de las propiedades funcionales de la clara. se separa en tres fracciones: A1. durante el almacenamiento.MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA OVOMUCOIDE Tiene un elevado porcentaje de hidratos de carbono.

existen cuatro enlaces disulfuro intramoleculares que le dan estabilidad a la molécula. .. macroglobulina Albumen Proteínas con Actividad biológica enzimática lisozima. actúa como antibiótico pues causa la lisis o ruptura de las células de bacterias. G3. contiene 129 aminoácidos que desarrollan estructuras primarias.MENCIONA 5 CARACTERÍSTICAS DE LA LISOZIMA. una de las pocas proteínas con un punto isoeléctrico en el lado alcalino. Es una enzima con estructura de glucoproteínas que corresponde a la N-acetilmuramida-glucana-hidrolasa. glucosidasas.Ovoalbúmina (nativa y S-ovoalbúmina) Proteínas sin Actividad biológica globulinas G2.esterasas Quelantes No enzimática inhibidores Otros 60. catalasas.peptidasa.

el hueso. 65. es la fracción más abundante ya que equivale al 50% del total de las proteínas de la carne. evitan pérdidas de humedad durante el proceso de cocción de los distintos productos cárnicos. son solubles en soluciones salinas 64.. transforman la energía química en mecánica.POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA Y SOLUBILIDAD. Son las que conforman estructuralmente el tejido muscular.MENCIONA LA CARACTERÍSTICA PROTEÍNAS DE LA CLARA DE HUEVO.MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS CONTRÁCTILES O MIOFIBRILARES. LAS PROTEÍNAS DE LA CARNE SE HAN DIVIDIDO EN TRES GRUPOS. proteínas sarcoplásmicas o solubles y proteínas de insoma o insolubles. la piel. retienen gran cantidad de agua. la colágena es la más .61. representan aproximadamente el 35% de las proteínas totales de un animal vivo.MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS DEL ESTROMA O INSOLUBLES Conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones.MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES DE LAS PROTEÍNAS SARCOPLÁSMICAS O SOLUBLES Se conocen con el nombre genérico de miogeno... son buenos emulsionantes. así como su capacidad para asociarse y formar geles con distintas propiedades reológicas. ¿CUÁLES SON? Proteínas contráctiles o miofibrilares. 63. PECULIAR DE LAS Su gran sensibilidad de los diversos factores que promueven la desnaturalización.. 62. y las capas más rígidas que envuelven y soportan los músculos. tienen la capacidad de coagular y formar geles. son fundamentalmente globulinas y albuminas pertenecientes a los sistemas a los sistemas que intervienen en el metabolismo celular. en el tejido muscular equivale a 3%..

. las prolaminas.¿CÓMO SE LLEVA A CABO EL LAVADO DE LA MATERIA PRIMA DE LA GELATINA? Puede efectuarse con soluciones ácidas o alcalinas. 68.MENCIONA 6 CARACTERÍSTICAS DE LAS LIPOPROTEÍNAS DEL TRIGO Se usa en la fabricación de derivados de la panificación. para después someterla a una cocción en agua a una temperatura menor de 80°C y a pH ácido o básico. principalmente de la piel y del hueso de los animales.¿CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS DEL TRIGO? Las gluteínas del trigo reciben el nombre de gluteninas. la colágena insoluble es factor definitivo de la dureza de la carne. 12% de prolina.. las gliadinas junto con lípidos y agua forman el gluten. 70. es deficiente en aminoácidos indispensables.abundante. contiene 33% de glicina. básicamente son gluteínas y prolaminas del citoplasma de las células del citoplasma de las células del endospermo. junto con los lípidos y el agua forman el llamado gluten. se obtiene a partir de la colágena del tejido conectivo. 11% de alanina y 10% de hidroxiprolina. una vez se ha eliminado todo el material contaminante. principalmente lisina y triptófano.. 69. las gluteínas del trigo reciben el nombre de gluteínas.. el de gliadinas y ambas suman 85% de la fracción proteínica. 67.¿QUÉ ES EL GLUTEN? . la harina contiene de 10 a 12% de proteínas. incluyendo muchos que nos son alimentos.¿QUÉ ES LA GELATINA? Es una proteína de origen animal empleada como ingrediente en la elaboración de un gran número de productos. al hidrolizar se produce un ablandamiento. éstas. mientras que las prolaminas. su fermentación produce esponjamiento. 66.. las gluteínas.

. la relación de concentraciones de leucina/isoleucina es muy elevada. que requieren tiempos de mezclado largos. glutelinas y polipéptidos. y las llamadas débiles. primero el maíz se hierve en agua en una proporción de 1:3. Es un proceso térmico-alcalino muy fuerte. es rico en hidratos de carbono. las conocidas como fuertes producen masas cohesivas. es deficiente en proteínas. tiene estructuras secundarias y terciarias muy rígidas por su alto contenido de enlaces disulfuro. 72.Es el responsable de las propiedades de cohesividad viscoelasticidad de la masa de panificación. Después de este tiempo .MENCIONA CUÁLES SON LAS PROTEÍNAS DEL MAÍZ Prolaminas.MENCIONA 8 CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS DEL MAÍZ Representa el principal alimento para gran parte de la población. su calidad nutricional es reducida.¿LA TENACIDAD DE LAS HARINAS A QUÉ SE DEBE Y EN QUÉ CONSISTE? Se debe a la composición delo gluten.en qué consiste el proceso de nixtamalización. 74. que fluctúa entre 20 y 40 minutos.EXPLICA QUE PASA CON LAS GLUTEÍNAS Y GLIADINAS DURANTE EL AMASADO Se desnaturalizan y establecen uniones disulfuro. El tiempo de cocimiento.. contiene un porcentaje muy elevado de prolaminas y de glutelinas. y de 71. que no desarrollan una estructura adecuada y colapsan al amasarse. 75. con lo cual se alcanza un pH que varía de 11 a 13. 73. hidrófobas e hidrófilas que hacen que estos polímeros se orienten longitudinalmente.. a la cual se le añade de 1 a 3% de cal. es deficiente en lisina y triptófano...

ya que de otra manera la tortilla tendría un sabor alcalino. el agua de lavado tiene un pH aproximadamente de 8. El maíz ya lavado se muele en molino de piedras en el que. se corta el suministro de calor y se deja reposar de 10 a 14 horas.de ebullición. se elimina abriendo la correspondiente válvula de la tina de cocción. por la fricción se incrementa considerablemente la temperatura de la masa que se obtiene. entre los cuales destaca notablemente la tortilla. el maíz se lava con agua para eliminar el exceso de calcio. . finalmente. esta masa sirve para preparar un gran número de alimentos. después de este paso. llamada nejayote. lapso durante el cual se alcanza la temperatura ambiental. El agua de cocción.5.