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Las enzimas en la industria alimenticia « volver La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes procesos

de la industria alimenticia. La gran mayoría hoy se obtiene de microorganismos genéticamente modificados.

INDUSTRIA ENZIMAS Tripsina. Lactasa

Láctea

Quesería

Quimosina (renina). Lactasa. Lipasa

Helados

Lactasa. Glucosaisomerasa Papaína. Fiscina. Bromelina

USOS Enmascara el gusto a óxido. Fabricación de leche delactosada, evita la cristalización de leche concentrada. Coagulación de las proteínas de la leche (caseína). Influencia en el sabor y aceleración de la maduración. Evita la textura “arenosa” provocada por la cristalización. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa. Ablandamiento de carnes. Producción de hidrolizados. Mejora la calidad del pan. Disminuye la viscosidad de la pasta. Produce una miga muy blanca Mejora la coloración de la superficie. Usadas para licuar la pasta de malta. Evitan la turbidez durante la conservación de ciertos productos. Mejoran la clarificación y extracción de jugos. Evitan el oscurecimiento y los sabores desagradables.

Cárnicas

Amilasa. Proteasa. Panificación Lipoxidasa. Lactasa

Cervecería

Amilasas. Papaína. Pepsina

Vinificación

Pectinasas. Glucosaoxidasa

Conversión de la glucosa en fructosa (jarabes de alta fructuosa). sacarificación e isomerización. Productos Lácteos La aplicación de enzimas en el procesamiento de leche está bien establecida . alcohólicas Tannasa. Glucosaoxidasa Mejoran la clarificación de jugos. Para algunos quesos se pueden aumentar las lipasas naturales. salsas. PROCESOS INDUSTRIALES QUE APLICAN ENZIMAS Industria del almidón y del azúcar Dependiendo de las enzimas utilizadas. Otras enzimas que participan en la producción de quesos son las lipasas presentes en la leche. dulces. Hay tres etapas básicas en la conversión enzimática del almidón: licuefacción. etc. proporcionando cambios característicos en el sabor. las cuales hidrolizan el componente graso. en tanto que en climas secos el nivel de a amilasa será bajo debido a escasa germinación.Pectinasas. de las enzimas naturalmente presentes. Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables. GlucosaBebidas no isomerasa. Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del té. también se recomienda agregar enzimas exógenas de tipo proteolítico para acelerar el proceso de maduración de algunos quesos. frutas enlatadas. productos horneados. que tal vez representa el empleo más antiguo de enzimas en alimentos. Por otra par te. a partir del almidón se pueden obtener jarabes de diferente composición y propiedades físicas. En climas húmedos la tendencia será a tener alta actividad de a amilasa debido a germinación de los granos. conservas.por el uso del cuajo (quimosina) en la producción de queso . alimentos para bebés. helados. Los jarabes se utilizan en una variedad de alimentos tales como gaseosas. Molineros y Panaderia El uso de enzimas en estas industrias se debe principalmente a la deficiencia en el trigo y en la harina. Esto conlleva a grandes diferencias en el contenido de amilasa de diferentes lotes de harina. . añadiendo enzima extra. El contenido de a amilasa de la harina depende de las condiciones de crecimiento y de cosecha.

. Las enzimas también se pueden usar para producir aceites y grasas novedosas. que sirven como sustratos para la fermentación posterior. para incorporar determinados ácidos grasos. pero todas ellas caen en tres categorías: proteasas. la extracción del jugo y la clarificación ayudando a la separación del precipitado floculento. parte de la pectina. durante la cual se incrementa el contenido de a amilasa. parte se satura con el jugo y parte permanece en las paredes celulares. regular el contenido de azúcar y nitrógeno. Hay muchas enzimas disponibles comercialmente para el proceso cervecero. amilasas y glucanasas.Productoras de Jugos de Frutas Las primeras enzimas empleadas en las industrias de jugos de frutas fueron las enzimas pécticas para la clarificación del jugo de manzana. facilitar la filtración y controlar la turbidez. junto con amilasas y celulasas. aunque se encuentran disponibles enzimas que pueden resolver algunos problemas. La preparación de la malta se logra por germinación de la cebada. Durante el procesamiento de los jugos cuando se desintegran los tejidos vegetales. eliminación final del almidón. La acción de estas enzimas durante las primeras etapas consiste en mejorar la licuefacción del almidón. pasa a la solución. mejorar la extracción. Durante la fermentación y maduración la adición de enzimas sirve para controlar la turbidez. Industrias de Grasas y Aceites El uso de enzimas en las industrias de aceites y grasas es muy bajo. Lipasas específicas. (9) Industria Cervecera La cebada se utiliza tradicionalmente para la fabricación de bebidas alcohólicas como la cerveza. En esta etapa se inactivan las enzimas. Las enzimas se inyectan antes del sacrificio al animal o se trata la carne con las enzimas antes de cocerla. Las proteasas degradan proteínas formando aminoácidos y péptidos. control de la turbidez. En la ebullición. Procesamiento de Carne Las enzimas importantes para ablandar carne son proteasas de orígen vegetal o de microorganismos (Bacillus subtilis y Aspergillus oryzae). pueden seleccionar los ácidos grasos de algunas posiciones del triglicérido. En su producción se deben considerar dos operaciones distintas: la maltería y la cervecería.litar el prensado. Actualmente las enzimas pécticas se usan en el procesamiento de muchas otras frutas. con lo que se logra un franco ablandamiento sin provocar una proteólisis importante. por ejemplo minimizar los subproductos indeseables. que es un componente estructural de las frutas. Las enzimas a y b amilasas naturalmente presentes en el grano actúan sobre el almidón produciendo dextrinas y maltosa. En la filtración del mosto reducción de las gomas y de la viscosidad. Las enzimas pécticas se usan para faci.

grasas. 3. Industrias de Pulpa y Papel La mayoría de las fabricas de pulpa y papel cierran pos periodos prolongados. Tratamiento de Desechos Mezcla pulverizada de organismos selectivamente adaptados. las cuales rompen al azar los enlaces en el interior del sustrato (endoamiladas). una o dos veces al año. que consiste en una mezcla sinérgica concentrada de bacilos. Las amilasas se pueden dividir en tres grupos: a amilasas (E. Empresas de servicios como hoteles. digerir y desodorizar desechos agrícolas.1. Durante estos periodos se llevan a cabo los programas de mantenimiento de la planta. proteínas y celulosa.sin cambiar los de otras posiciones.1.1).C. o por transesterificación lograr el rearreglo de algunos de ellos. Sin embargo. Uno de los sistemas que se ve severamente impactado debido a estos cierres temporales es la planta de tratamiento de aguas residuales.2. que descomponen la materia orgánica con presencia de almidón. son las enzimas responsables de la degradación del almidón.3. aceites como el de palma son baratos y se encuentra buen abastecimiento. De tal manera que es posible modificar por interesterificación el contenido de ácidos grasos. Por ejemplo la mantequilla de cacao se requiere en la producción de chocolate y con frecuencia la disponibilidad y el costo fluctúan ampliamente. Amilasas Se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza. .C. La grasa resultante tiene propiedades similares a la mantequilla de cacao. Durante estos cierres el alimento llega en cantidad insuficiente para mantener la biomasa requerida en condiciones normales.2.2) las cuales hidrolizan ordenadamente unidades de maltosa a partir de los extremos no reductores del sustrato (exoamilasas) y glucoamilasas que liberan unidades de glucosa a partir de los extremos no reductores del sustrato. La población bacteriana se encuentra generalmente disminuida a una fracción de lo que es necesario para la producción de un efluente de alta calidad. Lo que se plantea es modificar el aceite de palma por reacción con ácido esteárico mediante interesterificación enzimática. cafeterías entre otras Sustancia creada con la más avanzada tecnología. con enzimas cr udas y emulsionantes específicamente ideados para licuar. b amilasas(E. hidrolizan los enlaces glucosídicos a-1-4.

así como es el producto final de la hidrolisis.C. dextrina y almidón.3. las glucoamilasas son inactivas sobre almidón nativo. produciendo b glucosa. Glucoamilasa (amiloglucosidasa) (E. excepto por la enzima de Aspergillus awamori. Se han cristalizado b amilasas a partir de trigo. Los grupos sulfihidrilos son esenciales para la actividad. La acción de la enzima causa inversión de la configuración. además de maltosa. La Glucosa. y temperatura alrededor de 55-65 0C. de cereales y del páncreas. siendo máxima sobre almidones previamente sometidos a licuefacción.Las b-amilasas están presentes en la mayoría de las plantas superiores. Los pHs de mayor actividad para las b amilasas están en el rango entre 4. patata dulce y soya. La rata de reacción cae rápidamente a medida que disminuye el tamaño de la molécula de sustrato. Origen de beta-amilasa: cereales. bacteriano (B. lo que la diferencia claramente de las a y b amilasas. En el comercio se encuentran diversas preparaciones derivadas de hongos de los grupos Aspergillus y Rhizopus.2. El nombre de diastasas corresponde a un sinónimo de las amilasas. La sacarificación del almidón puede alcanzar hasta 96% de dextrosa. La enzima hidroliza únicamente enlaces glicosídicos a 1-4. por lo que la enzima se inactiva por oxidación. . Su actividad es máxima entre pH 4 y 5. que se extrae de cereales. aunque se usa principalmente para designar la alfa-amilasa. por los metales pesados y sus sales. están ausentes en los mamíferos y su existencia en microorganismos es dudosa. **** La inducción de amilasa tipo alfa requiere un sustrato que contenga enlaces alfa1. B.1.5-7 y el límite de temperatura está alrededor de 55 0C.3) El principal producto final de la acción de la glucoamilasa sobre el almidón es glucosa. La enzima también produce pequeñas cantidades de oligosacáridos. se encuentra en gran cantidad en este cereal. malta de cebada. La beta-amilasa. ALFA y BETA-AMILASA. subtilis). soya y camote. con inversión en la configuración del C 1 en el glicosido. La enzima alfa-amilasa se encuentra en poca cantidad en el trigo y abunda más en aquel que ha sido parcialmente germinado. por el contrario. tiene la posibilidad de reprimir la síntesis de enzima como un mecanismo conocido como represión catabolitica. Origen de alfa-amilasa: Fúngico (Aspergillus oryzae). de la forma a a la forma b. Este cambio de configuración es la razón por la cual la enzima se llama beta amilasa.4 glucosídicos. stearothermophilus.5.

presenta ramificaciones con enlaces glucosídicos 1. dando maltosa. mientras la amilosa es transformada totalmente en maltosa. siendo entonces conveniente su adición. y cuya formación depende. rompiendo unidades 1. pero es menos estable al calor. fermentación. Por su acción. La alfa-amilasa de origen fúngico (como es la que se obtiene por crecimiento del micelio del Aspergillus oryzae en fermentadores de cultivo sumergido que permiten una agitación y una aereación intensas). la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que pueden ser utilizados por la enzima beta-amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de un activador como.4. en tanto que la fracción amilopectina.3 o a pH menor a 0°C por 15 min. cloruro de sodio. tiene las siguientes ventajas: mayor contenido de azúcares aceleración de desprendimiento gaseoso.6. La enzima es resistente al calor. esencial para la fermentación..4 de la cadena recta. acrodextrina y maltodextrina) con poca producción de maltosa. en mejor forma que por adición de extracto de malta usado también para este objeto. rompiendo enlaces 1. de la acción sincronizada de la alfa. Se trata de una exo-amilasa.5. Actúa sobre almidones crudos y gelatinizados. y detiene su acción a distancia de 2 unidades de glucosa antes de atacar las uniones alfa-1.y la beta-amilasa. El pH óptimo de la beta-amilasa es de 4.Acciones: Como es sabido.4. Sobre la amilopectina actúa en las uniones alfa-1. . el almidón está formado por la fracción amilosa de cadena recta de moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos alfa-1. inactivándose a 70°C por 15 min. además de la cadena recta. siendo de 6. La beta-amilasa no necesita de activador para actuar. La beta-amilasa se la conoce con el nombre de enzima sacarogénica. muchas harinas de trigo son deficientes en alfa-amilasa.5 para la alfa-amilasa bacteriana y pancreática. mayor fermentescibles en la y uniformemente la masa. ya que actúa sobre el terminal de la molécula. pues actúa sobre la amilosa. a su vez. La presencia de una cantidad suficiente de alfa-amilasa durante el esponjamiento y fermentación de la masa. Es sensible a una acidez elevada y se vuelve inactiva a pH 3. Aplicaciones: El uso de la alfa-amilasa para mejorar el valor panificador de harinas se basa en el hecho de que un adecuado y mantenido desprendimiento de anhídrido carbónico depende de la cantidad de maltosa y glucosa fermentescibles que estén presentes en la masa. El pH óptimo de acción está dentro del rango 5-7.6. La alfa-amilasa cataliza la hidrólisis de la cadena lineal (amilosa) y la ramificada (amilopectina) del almidón. aunque puede ser menos potente que la de bacterias o de cereales. se puede obtener con baja actividad de proteasa (desdobladora del gluten) y de maltasa. conservándose así la maltosa. pues a 70°C conserva un 70% de su actividad. mantenido.4 interiores (endoamilasa) para formar una mezcla de dextrinas. por ej. Mientras los cereales germinados contienen ambas enzimas. eritrodextrina. la cadena ramificada de la amilopectina se conserva en un 40-45% sin hidrolizar (38). por ello se la conoce como enzimadextrinogénica (mezcla de amilodextrina.

4 y 1. GLUCOAMILASA O AMILOGLUCOSIDASA. Endomyces). en consonancia con el pH intracelular. La alfa-amilasa de origen bacteriano es más estable al calor que la de hongos y de cereales. pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). 40). Aplicación: Se usa para la elaboración enzimática de jarabe de glucosa y de glucosa a partir de almidón (40). 7.8). Por otra parte.6 del almidón (tanto amilosa como amilopectina) desde los extremos no reductores de las cadenas con separación de unidades sucesivas de glucosa.. pH óptimo: 4-6. Al sustituir la adición. Origen: Fúngico (Aspergillus niger. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón. al ser los enzimas de naturaleza proteica. al restringir durante el almacenamiento del pan la retrogradación de su almidón. cuyas desventajas se han señalado anteriormente. debe tenerse presente la relativa termo-resistencia de su alfa-amilana y su considerable actividad proteolítica. se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos (Figura 14. de la amilasa por extracto. al igual que otras proteínas. . jarabe o harina malteados. de manera que no se inactiva totalmente en el horno panificador.-EFECTO DEL pH. por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.aumento del volumen y textura del pan con una miga de porosidad más fina y de costra más uniforme y más coloreada. su adición debe ser bastante cuidadosa para evitar una sobreproducción de dextrina residual y con ello una miga gomosa y pegajosa (38. una actividad residual de la alfa-amilasa bacteriana en el pan tiene la ventaja de suministrarle una mejor conservación. Rhizopus. Este efecto se debe a que. causante del envejecimiento. En el campo analítico tiene aplicación en la determinación cuantitativa del almidón y alfa-oligo y poliglucósidos en alimentos. La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima. Por último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en absoluto. En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad. Acción: Hidroliza los enlaces 1.1. Por este motivo.