You are on page 1of 24

1.

1 LATAR BELAKANG Prinsip dasar yang digunakan didalam pemanfaatan enzim dalam membantu menentukan diagnosa adalah dari kenyataan bahwa didalam darah ada dua kelompok enzim yaitu enzim yang secara normal ada dan berfungsi didalam darah yang dinamakan kelompok fungsional plasma enzim dan kelompok enzim yang normal tidak berfungsi didalam darah tetapi terdapat didalam darah, dan dinamakan non fungsional plasma enzim. Kelompok kedua ini normalnya terdapat didalam sel. Dia dapat berada didalam darah diduga karena proses difusi atau karena sel – sel tua yang mengalami regenerasi pada saat sel tersebut dirusak isinya akan dapat tumpah dan sebagian tertuang kedalam darah atau dengan cara lain yang belum diketahui. Dengan demikian logikanya kalau enzim dalam kelompok dua ini kadarnya dalam darah meningkat pasti ada kerusakan minimal pada dinding sel yang berisi enzim tersebut. 1.2 TUJUAN Setelah menyelesaikan program ini dengan baik mahasiswa F.K Unlam semester I diharapkan : Tujuan Umum : 1. Memahami kinetika enzim. 2. Memahami manfaat enzim dalam kehidupan sehari – hari maupun dalam membantu menegakkan diagnosa. Tujuan Khusus 1. Mampu menyebutkan faktor- faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzimatik. 2. Mampu membedakan enzim fungsional dan enzim non fungsional dalam plasma. 3. Mampu menyebutkan masing – masing dua contoh enzim fungsional dalam enzim non fungsional dalam plasma. 4. Mampu menyebutkan contoh pemeriksaan enzim yang dapat membantu menegakkan diagnosa. 5. Mampu merencanakan pemeriksaan enzimatik yang dapat menunjang diagnosa suatu kasus tertentu. BAB II TINJAUAN PUSTAKA Enzim adalah polimer biologis yang mengatalisis reaksi kimia yang memungkinkan berlangsungnya kehidupan seperti yang kita kenal. Keberadaan danpemeliharaan rangkaian enzim yang lengkap dan seimbang merupakan hal yang essensial untuk menguraikan nutrient menjadi energy dan chemical building block (bahan dasar kimiawi); menyusun bahan-bahan dasar tersebut menjadi protein, DNA, membrane, sel dan jaringan; serta memanfaatkan energy untuk motilitas sel, fungsi saraf dan kantraksi otot. Dengan pengecualian molekul RNA katalitik atau ribozim, enzim adalah protein. Kekirangan jumlah atau aktivitas katalitik enzim-enzim kunci dapat terjadi akibat kelainan genetic, kekurangan gizi atau toksin. Defek enzim bisa disebabkan oleh mutasi genetic atau infeksi oleh virus atau bakteri pathogen. Para ilmuan kedokteran mengatasi ketidakseimbangan aktivitas enzim denganmenggunakan bahan

farmakologis untuk menghambat enzim-enzim tertentu dan sedang meneliti terapi gen sebagai cara untuk mengobati defisiensi jumlah atau fungsi enzim. Enzim yang mengatalisis perubahan satu atau lebih senyawa (substrat) menjadi satu atau lebih senyawa lain (produk) meningkatkan laju reaksi setidaknya 1.000.000 kali dibandingkan jika tidak dikatalisis. Seperti semua katalis lain, enzim tidak berubah secara permanen atau dikonsumsi sebagai konsekuensi dari keikutsertaannya dalam reaksi yang bersangkutan. Selain sangat efisien, enzim juga merupakan katalis yang sangat efektif. Tidak seperti kebanyakan katalis yang digunakan dalam kimia sintetik, enzim bersifat spesifik baik bagi reaksi yang dikatalisis maupun substrata tau substrat-substrat yang berhubungan erat. Enzim juga merupakan katalis stereospesifik dan biasanya mengatalisis reaksi dari hanya satu stereoisomer suatu senyawa, misalnya, D-gula, tetapi bukan L-gula, asam L-amino tetapi bukan asam D-amino. Karena berikatan dengan substrat melalui sedikitnya tiga titik perlekatan, enzim bahkan dapat mengubah substrat nonchiral menjadi produk chiral. Spesifitas enzim yang sangat tinggi member sel hidup kemampuan untuk secara bersamaan melaksanakan dan secara independen mengontrol beragam proses kimiawi. Nama-nama yang paling sering digunakan untuk kebanyakan enzim menjelaskan tipe reaksi yang dikatalisis, diikuti oleh akhiran –ase. Contohnya, dehidrogenas mengeluarkan atomatom hydrogen, protease mengatalisis protein dan isomerase mengatalisis tataulang dalam konfigurasi. Pemodifikasian dapat terletak di depan maupn di belakang nama enzim untuk menejelaskan substrat enzim (xantin oksidase), sumber enzim ( ribonuklease pancreas), pengaturannya (lipase peka-hormon) atau suatu gambaran dari mekanisme kinerjanya (protease sistein). Jika diperlukan, ditambah penanda alfanumerik untuk menunjukan berbagai bentuk suatu enzim. Untuk menghilangkan ambiguitas, IUB menciptakan suatu system terpadu tata nama enzim yaitu setiap enzim memiliki nama dank ode khusus untuk menunjukan tipe reaksi yang dikatalisis dan substrat yang terlibat. Enzim dikelompokkan dalam enam kelas: 1. 2. 3. 4. Oksidoreduktase, mengatalisis oksidasi dan reduksi Transferase, mengatalisis pemindahan gugus Hidrolase, mengatalisis terjadinya hidrolisis Liase, mengatalisis pemutusa ikatan dengan eliminasi atom yang akanmenghasilkan ikatan rangkap 5. Isomerase, mengatalisis perubahan geometric atau structural di dalam satu molekul 6. Ligase, mengatalisis penyatuan dua molekul yang dikaitandengan hidrolisis ATP Meskipun sistem IUB ini jelas, namun nama-nama enzim menjadi panjang dan relatif tidak praktis sehingga kita biasanya tetap menamai enzim berdasarkan nama tradisionalnya meskipun nama itu kadang-kadang menyesatkan. Nama IUB untuk heksokinase melukiskan kejelasan sekaligus kompleksitas sistem IUB. Nama IUB untuk heksokinase adalah ATP:D_heksosa 6_fosfotransferase E.C.2.7.1.1. nama ini menunjukan heksokinase sebagai anggota kelas 2 (tranferase), subkelas 7 (pemindahan satu gugus fosforil), sub-subkelas 1 (alcohol adalah akseptor fosforil dan heksosa-6 menunjukan bahwa alcohol yang terfosforilasi berada di karbon ena heksosa. Namun, kita terus menyebutnya sebagai heksokinase.

beberapa koenzim mengandung gugus adenine. Nikotinamid adalah komponen koenzim redoks FMN dan FAD. Kofator memiliki fungsi serupa dengan gugus prostetik tetapi berikatan secara transien dan mudah terlepas dengan enzim atau substrat. Sebagai pirofosfatnya. tetapi selama sekresi aktif. Karakteristik ketiga pasang kelenjar saliva manusia diringkas dalam table berikut. Sekitar 1500 air liur disekresi per hari. tiamin ikut serta dalam dekarboksilasi asam alfa-ketoglutarat dan koenzim asam folat dan kobamid berfungsi dalam metabolism satu karbon.0. pH saliva saat kelenjar istirahat sedikit lebih rendah dari 7.5L/hr) 20 70 5 Agak kental Kental Sel-sel serosa mensekresi ptialin. kofaktor harus terdapat dalam medium di sekitar enzim agar katalisis dapat terjadi. Di kelenjar saliva (liur). Kofaktor yang paling umum adalah ion logam. a Kelenjar Parotis Submandibula (submaksila) Sublingual a Jenis Histologik Serosa Campuran Mukosa Sekresi Cair Persentase Total Saliva pada Manusiab(1. Logam adalah gugus prostetik yang paling sering dijumpai . memperluas ragam kemampuan katalisis melebihi yang dumingkinkan oleh gugus fungsional di rantai samping aminoasil peptida. kofaktor dan koenzim. flavin mononukleatida dan tiamin. Gugus prostetik dibedakan berdasarkan integritasnya yang kuat dan stabil ke dalam struktur protein melalui gaya-gaya kovalen atau nonkovalen. Air liur mengandung dua enzim . Asam pantotenat adalah komponen dari koenzim A pengangkut gugus asil. yang disebut gugus prostetik. Contoh-contohnya antara ain adalah piridoksal fosfat. Molekul atau ion ini. Koenzim berfungsi sebagai pengangkut atau bahan pemindah gugus yang dapat didaur-ulang dan memindahkan banyak substrat dari tempat pembentukannya ke tempat pemakaiannya. sekitar sepertiga dari semua enzim mengandung ion-ion logam yang terikat kuat dan disebut metaloenzim. Selain vitamin B. b 5% sisa volume saliva dihasilkan oleh kelenjar lingual dan kelenjar minor lainnya di dalam rongga mulut. sel-sel mukosa mensekresi musin. seperti atom hydrogen atau ion hidrida yang tidak stabil dalam lingkungan cair sel. pHnya mencapai 8. misalnya ATP. Untuk membedakan dari metaloenzim.Banyak enzim yang mengandung berbagai molekul nonprotein kecil dan ion logam yang ikut serta secara langsung dalam katalisis atau pengikut substrat. granula sekretorik (zimogen) yang mengandung enzim-enzim saliva dikeluarkan dari sel-sel asinar ke dalam duktus. Enzim memerlukan kofaktor ion logam disebut enzim yang memerlukan kofaktor ion logam. Tidak seperti gugus prostetik yang terkat secara stabil.0. Vitamin B larut-air merupakan komponen penting berbagai koenzim. ribose dan fosforil AMP dan ADP. Ikatan dengan koenzim juga menstabilkan substrat.

0. bekerja sebagai pelarut molekul yang merangsang indera pengecap. Jika aliran saliva cepat. Kelenjar bukalis hanya menyekresi mucus. Saliva terutama mengandung sejumlah besar ion kalium dan ion bikarbonat. sementara kelenjar submandibularis dan sublingualis menyekresi mucus dan serosa. K+. meskipun pada manusia tetap bersifat hipotonik.0. Duktus tersebut relative impermeable terhadap air.pencernaan: lipase lingual. Saliva juga mempunyai daya antibakteri. yang menyerang dinding kuman. dan penderita defisiensi salivasi (xerostomia) mempunyai insidens karies gigi yang lebih tinggi daripada normal. Saliva mengandung dua tipe sekresi protein yang utama : (1) Sekresi serosa yang mengandung ptialin (suatu α-amilase). Aldosteron meningkatkan konsentrasi K+ dan menurunkan konsentrasi Na+ saliva dengan kerja yang analog seperti kerja hormone di ginjal. Saliva mempunyai pH antara 6. pada aliran saliva yang lambat. laktoferin. yang disekresi oleh kelenjar-kelenjar saliva. lisozim. umumnya saliva yang disekresi di dalam asini mungkin isotonik. konsentrasi ion natrium dan klorida pada umumnya lebih rendah pada saliva daripada di dalam plasma.yang mirip dengan komposisi plasma.0-7. yang disekresi oleh kelenjar di lidah. dan α-amilase saliva. Akibatnya. mengikat bakteri. Sekresi saliva normal harian berkisar 800-1500 ml. yang mengikat besi dan bersifat bakteriostatik. Saliva juga mengandung immunoglobulin sekretorik IgA. Sistem ini juga membantu menetralkan asam lambung dan menghilangkan nyeri ulu hati (heartburn) bila getah lambung mengalami regurgitasi ke dalam esophagus. submandibularis. Akan tetapi. 2. Kelenjar saliva yang utama adalah kelenjar parotis. dan kaya akan K+ tetapi relatif kurang Na+ dan Cl-. dengan konsentrasi Na+ dan Cl. suatu kisaran yang menguntungkan untuk kerja pencernaan dari ptialin. dan mempertahankan kebersihan mulut dan gigi. Komposisi ion air liur sangat bervariasi dari spesies ke spesies dan dari kelenjar ke kelenjar. dan melindungi mukosa mulut. Jadi.dan menambahkan K+ dan HCO3-. Sekresi saliva terdiri dari 2 tahap. Sebaliknya. Cl-. Melibatkan duktus salivarius . Kelenjar parotis hampir seluruhnya menyekresi tipe serosa. dan HCO3. saliva lebih cenderung isotonik. mempertahankan kelembaban mulut. saliva yang sampai ke mulut bersifat hipotonik. Tahap pertama melibatkan asinus. membantu proses bicara dengan memudahkan pergerakan bibir dan lidah. antara lain memudahkan kita menelan.yang lebih tinggi. dan protein kaya-plorin yang melindung email gigi dan mengikat tannin yang toksik. yaitu: 1. yaitu glikoprotein yang melumasi makanan. Saliva juga mengandung musin. Saliva mempunyai sejumlah fungsi penting. dan terlihat rasio Na+/K+ saliva yangtinggi bila jumlah aldosteron berkurang pada penyakit Addison. yang merupakan enzim untuk mencernakan karbohidrat. selain itu juga ada beberapa kelenjar bukalis yang sangat kecil. Duktus ekskretorius dan mungkin duktus interkalaris yang bermuara ke dalam duktus ekskretorius memodifikasi komponen saliva dengan mengambil Na+ dan Cl. dan (2) Sekresi mucus yang mengandung musin untuk tujuan perlindungan dan pelumasan. komposisi ion tidak memiliki cukup waktu untuk berubah di dalam duktus. sedikit asam. Sistem dapar saliva membantu mempertahankan pH mulut sekitar 7. dan sublingualis. dengan konsentrasi Na+.

3 ± 0.22 mL/menit  Laju aliran saat terstimulasi Rata-rata ± sd: 1. sedangkan konsentrasi ion kalium meningkat. Sekresi asinar ini kemudian akan mengalir melalui duktus begitu cepatnya sehingga pembaruan sekresi duktus diperkirakan menurun. tetapi mungkin juga sebagian hasil dari proses sekresi aktif. Sebaliknya. konsentrasi ion klorida pada cairan saliva turun sekali. serupa dengan penurunan konsentrasi ion natrium pada duktus.7 ± 2. ion-ion natrium secara aktif direabsorbsi dari semua duktus salivarius. ada kelebihan reabsorbsi ion natrium yang melebihi sekresi ion kalium dan ini membuat kenegatifan listrik sebesar -70 mV di dalam duktus salivarius. Pertama. dan ion-ion kalsium disekresi secara aktif sebagai pengganti natrium. ion-ion bikarbonat disekresi oleh epitel duktus ke dalam lumen duktus. konsentrasi ion kalium adaalah sekitar 30 mEq/L. bila saliva sedang disekresi dalam jumlah sangat banyak. . Oleh karena itu. konsentrasi ion saliva sangat berubah karena kecepatan pembentukan sekresi primer oleh sel asini dapat meningkat sebesar 20 kali lipat. sekitar dua sampai tiga kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma. Karena itu. Sewaktu sekresi primer mengalir melalui duktus. Laju aliran saliva (seluruh mulut)  Laju aliran saat istirahat Rata-rata ± sd: 0. tujuh kali lebih besar dari konsentrasinya dalam plasma. Hasil akhir dari proses transport adalah bahwa pada kondisi istirahat. Selama salivasi maksimal.1 mL/menit  Laju aliran total per hari Antara 500 – 1000 mL/hari Saliva di mulut bersihat hipotonik (lebih banyak air jika dibandingkan dengan cairan ekstraselular) dan mengandung lebih dari 99% air. Hal ini sedikitnya sebagian disebabkan oleh : pertukaran pasif ion bikarbonat dengan ion klorida. konsentrasi ion natrium dari saliva sangat berkurang. terjadi 2 proses transport aktif utama yang memodifikasi komposisi ion pada cairan saliva secara nyata. Oleh karena itu. konsentrasi masingmasing ion natrium dan klorida dalam saliva hanya sekitar 15 mEq/L. sekitar sepertujuh sampain sepersepuluh konsentrasinya dalam plasma. dan konsentrasi ion bikarbonat adalah 50-70 mEq/L.Sel asinus menyekresi sekresi primer yang mengandung ptialin dan atau musin dalam larutan ion dengan konsentrasi yang tidak jauh berbeda dari yang disekresikan dalam cairan ekstrasel biasa. dan konsentrasi kalium meningkat hanya 4 kali konsentrasi dalam plasma. Akan tetapi. Kedua. dan keadaan ini kemudian menyebabkan ion klorida direabsorbsi secara pasif. konsentrasi natium klorida akan meningkat hanya sekitar setengah sampai dua pertiga konsentrasi dalam plasma.

. kaya elektrolit dan enzim (amilase) tetapi sedikit mukus. dan oligosakarida yang dihasilkan oleh αamilase ini diuraikan menjadi glukosa oleh kerja enzim-enzim pencernaan yang terletak di permukaan brush border sel epitel usus. dan aktrodekstrin.2 g/L 127 mosmol/kg Kontribusi beberapa kelenjar Tidak terstimulasi Parotis 20% Submandibula 65% Sublingual 7-8% Kelenjar minor 7-8% Terstimulasi Parotis 50% Submandibula 30% Sublingual 10% Kelenjar minor 10% Tepung. adalah karbohidrat utama dalam makanan. suatu polimer glukosa. eritrodekstrin.1 Percobaan Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim Amilase Saliva dengan Metode Wohlegemut’s 1. dan karbohidrat.2 mmoL/L 3. Di-.Komposisi saliva terdiri atas :     Kelenjar parotis (asinus serosa) saliva berprotein yang encer. protein. tri-. Kelenjar submandibula (campuran asinus serosa dan musinosa) mengandung elektrolit. Bahan ini dicerna oleh amilase dalam air liur oleh α-amilase dalam air liur lalu oleh α-amilase yang dihasilkan oleh pankreas dan bekerja di usus halus. Kelenjar saliva minor (sebagian besar asinus musinosa) Tabel beberapa konstituen saliva di seluruh mulut pada keadaan istirahat dan terstimulasi Konstituen Natrium Kalium Klorida Bikarbonat Amilase Protein total Osmolalitas Istirahat 8 mmoL/L 21 mmoL/L 8 mmoL/L 3 mmoL/L 0. dengan hasil antara amilo dekstrin.6 mmoL/L 2. Kelenjar sublingual (asinus musinosa) saliva mukus kental kaya musin. BAB III PRINSIP DAN METODE PRAKTIKUM 3. dan sel penyekresi mukus. Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan mengubahnya menjadi maltosa. enzim.6 g/L 85 mosmol/kg Terstimulasi 32 mmoL/L 22 mmoL/L 18 mmoL/L 20 mmoL/L 1. Prinsip Amilase saliva adalah enzim yang terdapat dalam air ludah. antibodi dan antigen.

Cara Kerja 1. 11. 3. 7. 9. Aquadest Stopwatch 1. 4. Masukkan saliva yang telah diencerkan dalam masing – masing Erlenmeyer. Amilum Beaker Glass 3.1. 3. 12. Probandus Suhu 270 C    Nama : Ahmad Muhsinin Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 Tahun Suhu 1000 C    Nama : Ahmad Muhsinin Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 Tahun 1. 370 C. 5. Masukkan 5 ml kanji ke dalam masing – masing erlenmayer. Hitung waktu yang diperlukan. Saliva Pipet Tetes 2. Alat dan bahan Alat Bahan 1.2 Percobaan Pengaruh PH terhadap aktivitas enzim amilase saliva dengan metode wohlegemut’s 1. Iodium Labu Erlenmeyer 4. Prinsip . Teteskan 2 tetes larutan pada plat tetes kemudian tambahkan iodium 1 tetes. Plat Tetes 1. Jika larutan berwarna biru. 8. Saliva dikeluarkan dan dikumpulkan di dalam beaker glass. Menyiapkan alat dan bahan Probandus berkumur – kumur dengan aquadest. 4. 5. Encerkan saliva 1 ml dengan aquadest 25 ml. Masukkan buffer fosfat pH 7 2 ml ke dalam masing – masing erlenmayer dan diamkan dalam 2 menit. 3. 2. 2. ulangi lagi cara 10 hingga larutan berubah warna menjadi coklat. dan 1000 C. Nyalakan stopwatch. Siapkan 3 buah erlenmayer dengan suhu 270 C. 6. 10.

Enzim ini bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan mengubahnya menjadi maltosa. Labu Erlenmeyer 10. Gelas ukur 12. 12. 1. Siapkan 3 buah labu erlenmayer dengan pH 4. 8. dan aktrodekstrin. Saliva 7. Stopwatch 11. Amilum 8. Kemudian encerkan saliva dengan 1 ml aquadest. Waterbath. Kemudian masukkan ke dalam waterbath dengan suhu 380 C selama 2 menit. 11. Nyalakan stopwatch. Jika larutan berwarna biru. 6. Alat dan bahan Alat Bahan 6. 10. eritrodekstrin. Probandus pH 4    Nama : Ahmad Muhsinin Jenis Kelamin : Laki – laki Umur : 18 tahun pH 10    Nama : Ahmad Muhsinin Jenis Kelamin : laki – laki Umur : 18 tahun 1. 7. 4. Plat Tetes 1. Menyiapkan alat dan bahan Probandus berkumur dengan aquadest. ulangi lagi cara kerja no 10 hingga larutan berubah warna menjadi coklat. Catat perubahan yang terjadi dan hitung waktu yang diperlukan. 2. Cara Kerja 1. BAB IV . 9. pH 7 dan pH 10. Beaker Glass 3.Amilase saliva adalah enzim yang terdapat dalam air ludah. Pipet Tetes 2. Saliva dikeluarkan dan dikumpulkan dalam gelas beaker. Masukkan 5 ml kanji ke dalam masing – masing erlenmayer. 5. Iodium 9. Masukkan saliva yang telah diencerkan tadi. 1. 3. Teteskan 2 tetes larutan ke dalam plat tetes kemudian tambahkan 1 tetes iodium. dengan hasil antara amilo dekstrin.

banyaknya milligram amillum yang dipecah oleh 1 ml cairan saliva selama 30 menit pada suhu 38°C adalah 30 mg. 5‟ 6. 1‟ 2. Pada suhu 1000 C tidak terjadi perubahan warna ( tetap berwarna biru). Perhitungannya adalah : Keterangan : 30 unit aktivitas amylase adalah banyaknya milligram amillum yang di pecah oleh 1 ml cairan (saliva) selama 30 menit pada suhu 38°C. 7‟ 8. 6‟ 7. 4‟ 5. Hal ini dapat kita hitung dengan perhitungan :  Suhu 1000 C. 9‟ . Jadi. Pada menit pertama dapat diamati bahwa sudah terjadi reaksi yaitu berubahnya warna coklat. Perubahan warna ini menandakan bahwa 5 ml amilum yang dicampur dengan buffer fosfat pH 7 sebanyak 2 ml telah berhasil dipecah oleh 1 ml saliva. 8‟ 9. Percobaan 2 :  pH 4 Warna Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman Biru kehitaman No.HASIL DAN PEMBAHASAN 4. Menit 1. 3‟ 4.1 HASIL PRAKTIKUM Percobaan 1 :  Suhu 270 C. 2‟ 3.

Dalam percobaan yang dilakukan. Larutan substrat yang digunakan adalah amilum. Molekulnya terbentuk dari 300-400 monomer glukosa yang mempunyai ikatan a-1. Penambahan HCl pada larutan substrat ini sebagai pemberi elektrolit Cl. karena antara amilum dan amilase memiliki hubungan dalam proses pencernaan. larutan ini juga berfungsi sebagai larutan isotonis yang dapat menciptakan kondisi fisiologis yang sesuai dengan kondisi mulut sehingga enzim a-amilase saliva dapat bekerja optimal. percernaan amillum oleh saliva ini masih belum sempurna ditandai dengan masih terbentuknya warna kehitaman pada plat tetes yang ditetesi lugol dan menandakan bahwa masih ada kandungan amillum dalam objek yang diamati sekaligus menanadakan kerja saliva yang belum sempurna. yakni menguji aktivitas enzim amylase saliva dengan metode Wohlgemut‟s. . Amilopektin jika ditambahkan iodium akan menjadi warna merah keunguan.9% berperan dalam mengaktifkan atau sebagai aktivator dari enzim amilase salivarius. Peningkatan suhu akan meningkatkan laju reaksi. Pada praktikum ini juga digunakan larutan buffer dengan pH 6. 3‟ Biru Pada 4. 1‟ Biru AHASAN 2. Saliva mengandung enzim amilase. 2‟ Biru 3. Pada menit-menit awal. Amilase akan menghidrolisis amilum menjadi maltosa. bertujuan untuk mengetahui durasi waktu yang dibutuhkan oleh cairan saliva untuk mencerna karbohidrat dengan bantuan pewarnaan lugol (reagen iodium).10. lama-kelamaan specimen dalam plat tetes yang diamati menunjukkan perubahan warna ketika ditetesi lugol yakni bertambah terang warnanya dan akhirnya hanya warna lugol yang terlihat (kuning karat).agar aktivitas dari ptialin meningkat. yang biasanya disebabkan oleh denaturasi protein pada enzim. Percobaan pengaruh suhu terhadap reaksi enzimatik ini juga mengamati bagaimana aktivitas enzim diukur menurut suhu. Penambahan NaCl 0. hasil yang didapat bahwa waktu yang dibutuhkan saliva untuk mencerna amillum (cairan kanji) secara keseluruhan adalah sekitar lima menit. Amilase merupakan enzim yang bertugas sebagai katalisator sistem pencernaan dalam proses hidrolisis amilum yang menghasilkan glukosa/maltosa. Amilosa merupakan polisakarida yang polimernya berantai panjang dan tidak bercabang. 4‟ Coklat percobaan yang dilakukan kali ini. 10‟  Biru kehitaman pH 10 No Menit Perubahan 4.5 untuk menjaga agar suasana tetap stabil sesuai dengan keadaan tubuh manusia secara fisiologis. tetapi berbentuk spiral. akan menurunkan aktivitas enzim. Namun.. Hal ini disebabkan adanya daya adsorbsi iodium yang masuk ke dalam uliran spiral amilosa. akan tetapi bila melewati suhu optimum (suhu dingin atau panas yang ekstrim). Glukosa ini larut dalam iodium sehingga menjadi warna biru.2 PEMB 1.4. Amilopektin dikenal sebagai glukosa yang molekulnya berantai panjang. Selain itu.

Akibatnya nilai absorbansinya menurun. 15‟. Pada suhu 0o C enzim dapat dikatakan inaktif dan reaksi yang berlangsung bersifat reversibel. Pada tabung reaksi 10‟ terjadi kesalahan percobaan akibat KI-KIO3 pada alat dan bahan tidak dalam keadaan baik lagi sehingga menyebabkan pengulangan penambahan KIKIO3. . Terdapat lima cara utama aktivasi enzim dikontol sel. eksoglikosidase bekerja secara berurutan dari satu ujung pada rantai karbohidrat. Pada manusia. Karena alas an ini amilase-α disebut suatu endoglikosidase. amilosa.4 internal antara residu glukosil dalam amilopektin. warna kuning pada tabung 10‟. Semakin banyak ion iod yang terlarut. Musin liur adalah suatu glikoprotein licin yang penting untuk melumasi (lubrikasi) dan menyebarkan (dispersi) polisakarida. peran amilase liur mencerna sangat sedikit kanji dari kanji total yang dimakan. larutan berwarna biru dikarenakan belum adanya enzim yang menghidrolisis substrat (amilum). Perubahan kanji (amilopektin dan amilosa) menjadi glukosa berawal di dalam mulut. tempat kerja amilase-α dihentikan oleh pH yang asam. Enzim a-amilase saliva menghidrolisis amilum dan menghasilkan satuan maltosa kira-kira 60-70% dari total amilum sedangkan sisanya sedagai dekstran. Produksi enzim dapat ditingkatan metabolisme ya atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan linkungan. Pada keadaan ini enzim telah berikatan sepenuhnya dengan substrat yaitu amilum sehingga iodium tidak mempunyai tempat lagi untuk bereaksi dengan enzim yaitu amilase dan warna yang dihasilkan kuning. Sebaliknya. sehingga amilum berikatan dengan iod. yang menyebabkan denaturasi enzim.Penambahan HCl 0. mengubah polisakarida yang berukuran besar menjadi polisakarida yang lebih kecil yang disebut dekstrin. 1. dan disebabkan pada kondisi tersebut enzim bekerja dengan menguraikan amilum menjadi maltosa. dan glikogen. Kelenjar liur mensekresikan sekitar 1 liter cairan per hari yang mengandung musin liur dan amilase-α liur. KIKIO3 pada suasana asam akan melepaskan iod dan akan memberikan warna pada larutan. Pada periode 0‟. warna kuning akan semakin tua yang masing-masing menunjukkan tahapan hidrolisis amilum oleh enzim a-amilase saliva. Amilase-α bekerja pada ikatan internal di tempat yang terpencar-pencar dalam rantai polisakarida. sehingga hanya sedikit iodine yang diabsorpsi oleh amilum. dan karena suhu yang rendah aktivitas enzim berkurang bila dibandingkan aktivitas enzim suhu optimum. enzim dalam keadaan tidak terdenaturasi. Amilase-α secara acak menghidrolisis ikatan α-1. Sehingga warna substrat berwarna hitam karena amilum berikatan dengan iodine.05 N pada larutan berfungsi untuk menciptakan suasana asam karena pada larutan tersebut akan ditambahkan KI-KIO3 yang berfungsi sebagai indikator warna. Makanan bergerak dari mulut melalui esofagus masuk ke dalam lambung. Fungsi utama amilase liur mungkin adalah membersihkan remah-remah kue dan sisa makanan lainnya yang terselip di antara gigi. Pada suhu 27 oC. Bentuk regulasi ini disebut induksi atau inhibisi enzim.

2. Pasien cenderung mencari perhatian medis ketika parotis atau kelenjar submandibula membesar atau nyeri. Rodwell VW. 4. 5. Kelenjar saliva kelihatannya menjadi teka-teki kepada sebagian besar penguji terlepas dari kemudahan pemeriksaan dan frekuensi kelainan saliva. Biokimia Harper edisi 27. Enzim dapat diregulasimelalui modifikasi pasca-translasional. 2009. Banjarbaru: Bagian Biokimia Kedokteran FK Unlam 2010. enzim amilase mengalami denaturasi dan aktivitasnya berkurang secara linear dengan nilai korelasi –0. padahal menurut teori 37o C. Suhu merupakan salah satu faktor yang mempengaruhi daya kerja enzim. Murray RK.1 KESIMPULAN Dari hasil praktikum yang diperoleh. Pada suhu 0oC. 4. Bahkan pada keadaan kontraksi berat pada daerah kepala dan leher. 3. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Enzim akan terdenaturasi bila dipertahankan pada suhu melebihi suhu optimum. Sehingga setiap praktikan memiliki kesempatan yang sama untuk melakukan praktikum. enzim amilase mengalami inaktivasi dan aktivitasnya berkurang secara linear. Jakarta: EGC. Pada suhu 100oC.103. Graner DK. 3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator.4628. Enzim akan bekerja optimal pada suhu optimumnya.2. keadaan tersebut masih berfrekuensi tidak stabil. Gangguan pada kelenjar saliva menjengkali setiap menjengkali setiap leretan kondisi yang dapat mempengaruhi jaringan saliva. Perawatan tidak selalu harus. pH optimum pada percobaan ini adalah 27o C. Literatur terbaru yang dapat membantu pasien dengan perawatan pasien dengan kondisi yang tidak umum seringkali dapat lditemukan di text umum otolaryngology atau jurnal yang memiliki banyak sumber. namus sejak para spesialis menduga umumnya terjadi dan kondisi neuroplastik. 5. BAB V PENUTUP 5.2 SARAN Dari praktikum yang telah dilakukan diharapkan alat dan bahan ditambah kualitas dan kuantitasnya. Contoh asam lemak di disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol. Akibat keterbatasan peralatan maka yang benar-benar melaksanakan percobaan hanya beberapa orang saja. dengan nilai korelasi 0. Hal ini dapat meliputi fosforilasi. Modul Praktikum Biokimia Kedokteran. Enzim dapat dikompartemenkan dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalm kompartemen sel yang berbeda. miristolasi dan glikosilasi. dan sisanya hanya menjadi penonton. dapat diambil kesimpulan bahwa: 1. Sering terjadi kebingungan tentang kemungkinan pembengkakakan terjadi pada nodus limpatik atau kelenjar saliva. . 5. DAFTAR PUSTAKA Anonymous.

Kelenjar sublingual adalah kelenjar saliva yang paling kecil. lambung.1 Latar Belakang Makanan yang masuk ke dalam mulut biasanya masih berbentuk potongan atau keratan yang mempunyai ukuran relatif besar dan tidak dapat diserap langsung oleh dinding usus. Klempt M. Musin dalam saliva adalah suatu zat yang kental dan licin yang berfungsi membasahi makanan dan sebagai pelumas yang memudahkan atau memperlacar proses menelan makanan. Callen W. The Journal of Biological Chemistry 2002. 1. Frey G. High Performance Enzyme for Starch Liquefaction. Experimental Physiology 2009. dan suatu inti tahan hidrolisa yang disebut dekstrin. 4: 412–421 Richardson TH. sejumlah kecil maltosa. Sedlmeier R. dan usus dengan bantuan pankreas dan empedu. Kelenjar parotid ialah kelenjar saliva paling besar dan terletak di bagian atau mulut di depan telinga. Oleh karena itu sebelum siap diserap oleh dinding usus makanan tersebut harus melewati sistem pencernaan makanan yang terdiri atas beberapa organ tubuh. yaitu mulut. Cairan air liur mengandung α-amilase yang menghidrolisa ikatan α(1→4) pada cabang sebelah luar glikogen dan amilopektin menjadi glukosa.2 Tujuan percobaan . LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA AIR LIUR BAB I PENDAHULUAN 1. Dalam mulut makanan dihancurkan secara mekanis oleh gigi dengan jalan dikunyah. Cabell M. Rathkolb B. Generation of Nethyl-N-nitrosourea-induced mouse mutants with deviations in plasma enzyme activities as novel organ-specific disease models. et al. Tan X.Aigner B. kelenjar submaksilar. 29: 26501–26507. terletak di bawah lidah bagian depan. dan kelenjar parotid. oleh karena itu sebaiknya makanan dikunyah lebih lama untuk memberi kesempatan lebih banyak pemecahan amilum di rongga mulut. A Novel. et al. Kelenjar submaksilar terletak di belakang kelenjar sublingual dan lebih dalam. Tiga kelenjar saliva yaitu kelenjar sublingual. Selama penghancuran secara mekanis ini berlangsung. Wagner S. kelenjar yang ada di sekitar mulut mengeluarkan cairan yang disebut saliva atau ludah. Lam D. Hanya sebagian kecil amilum yang dapat dicema di dalam mulut. Klaften M.

asam asetat. Aquadest. j. k. 1. e. dan air liur sebanyak 2 ml lalu masukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi yang tersedia. c. g. 4. Larutan kanji 1 %.3 Metodologi Percobaan I : penetapan pH air liur a. Alat Tabung reaksi Thermometer Gelas kimia Kaki tiga Kasa asbes f. 3. 2 ml NaOH lalu diukur pHnya masing2 tabung dengan menggunakan indicator universal 2.a) b) c) d) e) Untuk menetapkan pH air liur Membuktikan adanya musin dalam air liur Untuk membuktikan adanya musin dalam air liur Untuk mengetahui pengaruh suhu pada aktivitas amylase air liur Kerja enzim pada air liur 1. 2 ml aquadest. Larutan iodium. Setiap tabung ditambahkan larutan kanji 1 %. d. Air liur yang tidak di saring. Lalu dikocok dengan baik dan semua tabung di letakkan pada suhu 37 C selam 15 menit Masing-masing tabung dibagi dua bagian. HCI. h. 2 ml asam asetat. b. bagian 1 di uji dengan larutan iodium dan satu di uji dengan larutan benedict Percobaan II : membuktikan adanya musin dalam air liur Alat 1) Gelas ukur 2) Pipet tetes 3) Tabung reaksi 4) Air liur 5) Asam asetat 6) Kertas saring Bahan Car a ker ja 1) Masukkan 2 ml air liur yang di saring ke dalam tabung reaksi 2) Tambahkan 1 tetes asam asetat encer ke dalam tabung 3) Amati presipitasi dan perubahan viskositas yang terjadi Percobaan III : Untuk membuktikan adanya karbohidrat dalam air liur secara kualitatif . NaOH. i. l. sediakan 4 buah tabung reaksi yang masing-masing berisikan 2 ml HCI. Bahan Indicator universal. Larutan benedict Ca ra ker ja : Ku mu rlah dengan aquadest .

Tabung III : diletakkan pada penangas bersuhu 80 3) Selanjutnya masing-masing tabung ditambahkan dengan larutan kanji 1 % sebanyak 2 ml 4) Letakkan kembali pada masing-masing kondisi suhu selama 10 menit 5) Masing-masing tabung dibagi menjadi 2 bagian. larutan benedict dan panaskan selama 5 menit 2) 3) Amati perubahan warna yang terjadi dalam tabung tersebut Percobaan IV : Kerja Enzim pada air liur Alat 1) Tabung reaksi 2) Thermometer 3) Gelas kimia 4) Kaki tiga 5) Kasa asbes 6) Gelas ukur 7) Air liur 8) es 9) larutan kanji 1 % 10)Larutan benedict 11)Larutan iodium 1) Sed iak an 4 tabung reaksi dan masing-masing tabung diisi 2 ml air liur dan 2 ml aquadest lalu dikocok dengan baik 2) Tabung I : diletakkan pada penangas es bersuhu 10 C selama 15 menit a. Kasa asbes Gelas kimia : e) f) g) h) Air liur HCI NaOH Larutan benedict Bahan Ca ra ker ja Masukkan 1 – 2 ml HCI lalu panasi tabung itu selama 10 menit dalam 1 penangas air mendidih Netralkan dengan 1 – 2 ml NaOH dan kemudian ujilah untuk reaksi reduksi gula dengan menambahkan ke dalam tabung tersebut sebanyak 10 ml. satu bagian di uji dengan larutan iodium dan satu dengan larutan benedict Percobaan V : Kerja enzim pada air liur Alat Bahan a) Gelas ukur f) Roti b) Pipet tetes g) Jeruk c) Gelas kimia h) Larutan iodium .Alat a) b) c) d) 1) Tabung reaksi Kaki tiga. Tabung II : di letakkan pada suhu kamar selama 5 menit Bahan Car a ker ja b.

b. Amati perubahan warna yang terjadi 4) Tabung 3 dan 4 tambahkan 3 tetes larutan benedict lalu dimasukkan ke dsalam penangas air dan didihkan sampai terjadi perubahan warna . c. 3) i) Larutan benedict Car a Siapkan roti yang telah dihaluskan lalu diberi air sedikit sehingga diperoleh ekstrak roti Siapkan 4 buah tabung reaksi Tabung I : 10 ml ekstrak roti + 2 ml air liur Tabung II : Tabung III : 10 ml perasan jeruk + 2 ml air liur Tabung IV : 10 ml perasan air jeruk tanpa air liur Tabung 1 dan 2 dipanaskan di atas pembakar spritus sampai mendidih. Kemudian di tambahkan 5 tetes larutan iodine.d) Kaki tiga e) Kasa asbes kerja 1) 2) a. d.

enzim diproduksi dan digunakan oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi seperti konversi energi dan metabolisme pertahanan sel. Saliva sebagian besar yaitu sekitar 90 persennya dihasilkan saat makan yang merupakan reaksi atas rangsangan yang berupa pengecapan dan pengunyahan makanan (Kidd 1992). Enzim berfungsi meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Dalam keadaan fisiologi yang normal. jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa. Jadi. Pembentukan kelenjar ludah dimulai pada awal kehidupan fetus (4 . Pada keadaaan kesetimbangan.BAB II TINJAUAN PUSTAKA A. suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross 1995). Kekurangan enzim amilase dapat menyebabkan tubuh mengalami gangguan pencernaan (maladigesti). Sebagai protein. Saliva merupakan cairan mulut yang kompleks terdiri dari campuran sekresi kelenjar saliva mayor dan minor yang ada dalam rongga mulut. Saliva adalah suatu cairan oral yang kompleks dan tidak berwarna yang terdiri atas campuran sekresi dari kelenjar ludah besar dan kecil yang ada pada mukosa oral. Enzim amilase ikut bertanggung jawab menjaga kesehatan dan proses metabolisme di dalam tubuh.12 minggu) sebagai invaginasi epitel mulut yang akan berdiferensiasi ke dalam duktus dan jaringan asinar.6-glikosida (Hart 2003). Enzim amilase memiliki kemampuan untuk memecah molekul-molekul pati dan glikogen. Molekul pati yang merupakan polimer dari alfa-Dglikopiranosa akan dipecah oleh enzim pada ikatan alfa-1. Enzim amilase dapat diperoleh dari sekresi air liur atau saliva. Semua kelenjar ludah mempunyai fungsi untuk membantu mencerna makanan dengan mengeluarkan suatu sekret yang disebut “saliva” (ludah atau air liur). Air Liur Enzim memegang peranan penting dalam berbagai reaksi dalam sel. yang selanjutnya menyebabkan gangguan penyerapan (malabsorpsi). Enzim amilase di dalam tubuh manusia sangat penting. istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita.4. .dan alfa-1. Saliva dapat disebut juga kelenjar ludah atau kelenjar air liur.

sehingga dapat dirasakan oleh lidah dan lebih mudah dicerna oleh perut. HCO3-. Saliva memiliki beberapa fungsi. perpartisipasi dalam proses pembekuan dan penyembuhan luka karena terdapat faktor pembekuan darah dan epidermal growth factor pada saliva. membantu proses pencernaan makanan melalui aktivitas enzim ptyalin (amilase ludah) dan lipase ludah. banyaknya air ludah normal adalah 1-2 ml/menit.5 liter saliva dikeluarkan oleh kelenjar saliva. SO42.05. 3.Saliva terdapat sebagai lapisan setebal 0. Cl-. Setiap hari sekitar 1-1. karena kalsium dan kadar fosfor .58% terdiri atas ion-ion Ca2+. jumlah sekresi air ludah dapat dipakai sebagai ukuran tentang keseimbangan air dalam tubuh dan membantu dalam berbicara (pelumasan pada pipi dan lidah) (Suharsono 1986).01 mm yang melapisi seluruh jaringan rongga mulut. Saliva mempunyai pH antara 5. 8.3-0. 5.24% air dan 0. 4. Membersihkan makanan dan sel-sel mati dari lapisan mulut Mengikat makanan menjadi bola sehingga dapat ditelan Membersihkan makanan dan bakteri dari gigi Mencegah lapisan mulut kering Menghancurkan atau mencegah pertumbuhan jamur tertentu Menetralisir asam dari makanan dan minuman Membantu menumbuhkan enamel gigi yang rusak. Meningkatnya pH air ludah (basa) akan mengakibatkan pembentukan karang gigi. 7. membasahi dan melembutkan makanan menjadi bahan setengah cair ataupun cair sehingga mudah ditelan dan dirasakan. dan zat-zat organik seperti musin dan enzim amilase (ptialin). Na+. Menurunnya pH air ludah (kapasitas dapar / asam) dan jumlah air ludah yang kurang menunjukkan adanya resiko terjadinya karies yang tinggi. mempunyai aktivitas antibacterial dan sistem buffer. membersihkan rongga mulut dari sisa-sisa makanan dan kuman.1-0. 2. Pada umumnya pH saliva adalah sedikit dibawah 7 (Aisjah 1986) Sebagian orang tidak menyadari betapa pentingnya fungsi air liur. yaitu: 1. PO43-. Saliva bersifat agak sedikit asam. yaitu melicinkan dan membasahi rongga mulut sehingga membantu proses mengunyah dan menelan makanan. Memecah makanan dalam mulut. Mg2+. K+. Pengeluaran air ludah pada orang dewasa berkisar antara 0. Saliva terdiri atas 99.75 sampai 7.4 ml/menit sedangkan apabila distimulasi. 6.

Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut. air liur mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan bakteri. Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan) yang dengan mudah merusak jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang). Sekresi saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan jaringan rongga mulut. atau sedang menjalani terapi radiasi. Air liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. antara lain: 1. Gen Waktu (produksi air liur melambat secara drastis di malam hari) Banyak air yang diminum Sedang mengunyah permen karet atau menghisap permen keras (keduanya meningkatkan produksi air liur) 5. Kedua. Mencium sesuatu yang menarik (juga meningkatkan produksi air liur. Lebih dari 400 obat menyebabkan penurunan produksi air liur Umur produksi (air liur menurun seiring dengan usia) Memiliki kondisi atau penyakit yang mempengaruhi produksi air liur.membantu ion tiosianat membunuh bakteri. . itu sebabnya ada istilah „lezat‟) 6. 8. Pertama. seperti sindrom Sjorgen.mencerna partikel makanan dan air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri. 7. 3. Tapi tentu saja jumlah ini juga dipengaruhi oleh beberapa faktor. aliran air liur itu sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri. 4.Goodson memperkirakan rata-rata seseorang memproduksi kurang lebih setengah liter air liur dalam satu hari. 2.

Percobaan II : adanya musin dalam air liur Tabung Air liur yang disaring Larutan asam asetat Campur dengan baik Hasil yang terbentuk (+/-) I 2 ml 1-2 tetes Presipitasi (+) Putih keruh (+) Terbentuk gel. bening keputihan (+) 3. Uji benedict Tabung Hasil pengamatan Air liur 2 ml Larutan HCI 1 – ml Dipanaskan selama 10 menit Hasil yang tebentuk Larutan NaOH 1 – 2 ml Larutan benedict 10 ml Dipanaskan beberapa menit Hasil yang terbentuk Warna biru pekat 4.BAB III HASIL PERCOBAAN 1. Percobaan I : Penetapan pH air liur Larutan HCI Asam Asetat Aquadest NaOH pH 3 3 2 12 Uji iod Keruh kecoklatan Keruh kecoklatan Keruh kecoklatan Keruh kecoklatan Uji benedict Berwarna biru Berwarna biru Berwarna biru Biru jernih 2. Untuk mengetahui pengaruh suhu pada aktivitas amylase air liur Suhu 10 C Suhu kamar 37 C Uji Iod Mengendap dan sedikit berbusa Mengendap dan sedikit berbusa Mengendap dan sedikit berbusa UJi Benedict Mengendap dan sedikit berbusa Tidak terjadi perubahan Tidak terjadi perubahan .

80 C Ket : + : Positif .: Negatif 5. Roti 1 Roti 2 Uji Glukosa No. Uji karbohidrat No. Bahan makanan pengendapan berwarna putih Terjadi pengendapan Diberi ludah  - b. 1 2 Bahan makanan Jeruk Jeruk Larutan iodine 5 tetes   Larutan benedict 3 tetes   warna Terjadi endapan Warna tidak berubah Diberi ludah  - warna Terdapat endapan Warna tidak berubah . Kerja enzim pada air liur a.

Kemudian pH berpengaruh terhadap fungsi enzim karena pada umumnya efektifitas maksimum suatu enzim pada pH optimum. nilai pH yang ekstrim (tinggi ataupun rendah) akan menurunkan kecepatan reaksi (Peodjiadi 2006). Enzim amilase saliva memiliki pH optimal pada pH 7. Menurut Amerongen (1991) amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4).0. Pada pH yang rendah. maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktif enzim akan terganggu.+ EnzH. enzim amilase saliva menjadi tidak aktif.mengalamipositif (SH+) : Enz. pada pH 1 (uji Iod) dan pH 5 (uji benedict) aktivitas enzim masih ada. Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4. Hal ini disebabkan pada pH kurang dari 4. Pada pH 1 diperoleh hasil positif pada uji iod dan hasil negatif pada uji benedict. Hasil percobaan. Sebagai contoh. kecepatan reaksi enzimatik meningkat hingga mencapai pH optimal dan menurun setelah pH lebih besar dari pH optimal. Di samping itu. sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang. yang lazimnya berkisar antara pH 4.+ SH+ protonasi dan kehilangan muatan negatifnya (enzim dinetralisir) : Enz. enzim bermuatan negatif (Enz-) bereaksi dengan substrat bermuatan EnzSH. konsentrasi enzim dan zat-zat penghambat. Suhu berpengaruh terhadap fungsi enzim karena reaksi kimia menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein. pH. Enz. Sedangkan pada pH yang tinggi.0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan.BAB IV PEMBAHASAN Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim antara lain suhu . Seharusnya hasil yang diperoleh uji . Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan struktur atau pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat atau katalis. karena pada pH ini diperoleh aktivitas enzim yang tinggi (kecepatan reaksi enzimatik tinggi).5 – 8.kehilangan muatan positifnya (substrat dinetralisir) : SH+ Karena (berdasarkan definisi) satu-satunya bentuk yang mengadakan interaksi adalah SH+ dan Enz-. tetapi kecil (ditunjukkan oleh kecepatan reaksi enzimatik yang kecil pula). karena enzim adalah suatu protein. Umumnya. SH+ mengalami ionisasi danH+ S + H+. konsentrasi substrat.

7. Oleh karena itu berdasarkan hasil percobaan pH optimum untuk aktivitas enzim amilase adalah pada pH 5. karena pembuatan larutan pun masih dalam skala kualitatif bukan kuantitatif. Titik saat campuran tidak memberi warna lagi (jernih) disebut titik akromatik. Dalam saliva yang tidak dipanaskan. Selain itu. . Sedangkan dekstrin-dekstrin yang molekulnya sudah kecil lagi (akhrodekstrin) dan maltosa tidak memberi warna dengan iodium. dekstrin-dekstrin antaranya (eritrodekstrin) memberi warna coklat kemerah-merahan. Hal tersebut dikarenakan pH yang digunakan terlalu rendah untuk kerja optimum enzim amilase pada saliva yang digunakan. Hal ini menunjukkan bahwa pada suhu optimum. Hasil uji Benedict menunjukkan reaksi negatif pada pH 1 dan menunjukkan reaksi positif pada pH 5. mengubah amilum menjadi maltosa. Hal ini dapat disebabkan oleh kesalahan-kesalahan pada saat praktikum seperti faktor pemanasan yang tidak berjalan stabil pada suhu 37oC karena terputusnya aliran listrik. Dari hasil uji Benedict ini warna kuning pekat dimiliki oleh tabung yang ber-pH 5. Uji iod terhadap campuran saliva dan pati yang memiliki pH 5 menunjukkan warna kuning pudar yang menunjukkan hasil yang negatif. Sementara pada pH 7 dan 9. enzim amilase dapat menjalankan fungsinya. Amilum dan dekstrin yang molekulnya masih besar dengan iodium memberi warna biru. larutan dengan variasi pH yang dibuat pun tidak cukup akurat untuk dijadikan indikasi pengukuran laju reaksi optimum enzinm dengan variabel pH.iod dan uji benedict adalah negatif. uji ini memberikan reaksi yang positif. Padahal pada umumnya pH optimum saliva adalah mendekati 7. dihasilkan warna ungu yang makin lama makin jernih. Hal ini menunjukkan bahwa enzim amilase tidak bekerja pada pH yang terlalu rendah maupun terlalu tinggi. Faktor pengocokan yang kurang sempurna juga dapat mempengaruhi hasil ini. sebab pada pH tersebut enzim amilase tidak aktif dan karbohidrat pun seharusnya terhidrolisis karena pemanasan dan pH yang sangat asam. dan 9.

diantaranya adalah perubahan pH. Hal tersebut . yang di bawah pH 4. yaitu sekitar pada pH 7 dan sekitarnya. pelarut organik. dan yang menyebabkan denaturasi protein. Aktivitas enzim amilase dipengaruhi oleh beberapa faktor.0 dan di atas pH 10. Enzim akan berkurang laju reaksinya atau akan rusak pada pH yang ekstrim. Kesimpulan Enzim amilase dapat bekerja optimal pada pH optimumnya. yaitu larutan menjadi berwarna kuning dan kecokelatan.BAB V PENUTUP A. suhu. Uji Yodium terhadap hasil percobaan pengaruh suhu aktivitas amilase air liur yang dipanaskan pada suhu 80oC dan 37oC memberikan hasil yang positif. Pengujian pengaruh suhu terhadap air liur digunakan dua pereaksi yang berbeda. .