You are on page 1of 2

Ligação peptídica: unindo aminoácidos Do mesmo modo que em um trem cada vagão está engatado ao seguinte, em uma proteína

cada aminoácido está ligado a outro por uma ligação peptídica. Por meio dessa ligação, o grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila do outro, havendo a liberação de uma molécula de água. Os dois aminoácidos unidos formam um dipeptídio. A ligação de um terceiro aminoácido ao dipeptídeo origina um tripeptídeo que então, contém duas ligações peptídicas. Se um quarto aminoácido se ligar aos três anteriores, teremos um tetrapeptídeo, com três ligações peptídicas. Com o aumento do número de aminoácidos na cadeia, forma-se um polipetídio, denominação utilizada até o número de 70 aminoácidos. A partir desse número considera-se que o composto formado é uma proteína.

Aminoácidos essenciais e naturais Todos os seres vivos produzem proteínas. No entanto, nem todos produzem os vinte tipos de aminoácidos necessários para a construção das proteínas. O homem, por exemplo, é capaz de sintetizar no fígado apenas onze dos vinte tipos de aminoácidos. Esses onze aminoácidos são considerados naturais para a nossa espécie. São eles:alanina, asparagina,cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico. Os outros nove tipos, os que não sintetizamos, são os essenciais e devem ser obtidos de quem os produz (plantas ou animais). São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. É preciso lembrar que um determinado aminoácido pode ser essencial para uma espécie e ser natural para outra.

Uma visão espacial da proteína Uma molécula de proteína tem, a grosso modo, formato de um colar de contas. O fio fundamental da proteína, formado como uma seqüência de aminoácidos (cuja seqüência é determinada geneticamente), constitui a chamada estrutura primária da proteína. Ocorre, porém, que o papel biológico da maioria das proteínas depende de uma forma espacial muito mais elaborada. Assim, o fio fundamental é capaz de se enrolar sobre si mesmo, resultando um filamento espiralado que conduz à estrutura secundária, mantida estável por ligações que surgem entre os aminoácidos. Novos dobramentos da espiral conduzem a uma nova forma, globosa, mantida estável graças a novas ligações que ocorrem entre os aminoácidos. Essa forma globosa representa a estrutura terciária.

Essa nova forma constitui a estrutura quaternária dessas proteínas.Em certas proteínas . Nem sempre. O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas promove a ruptura das ligações internas entre os aminoácidos. a substituição de um simples aminoácido pode provocar alteração da forma da proteína. Dessa maneira a função biológica da proteína é prejudicada. determinando os diferentes aspectos espaciais observados. A figura abaixo mostra as quatro estruturas da hemoglobina juntas. transportando-as a nossos tecidos. Hemácias contendo a hemoglobina alterada adquirem o formato de foice. interferindo diretamente na sua capacidade de transportar oxigênio. na molécula de hemoglobina. quando submetidas a certas condições. Os aminoácidos não se separam. porém. Q hemoglobina esta presente dentro os glóbulos vermelhos do sangue e seu papel biológico é ligar-se a moléculas de oxigênio. responsáveis pela manutenção das estruturas secundária e terciária. . cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias globosa unem-se. a manutenção das estruturas secundárias e terciárias devese a ligações que ocorrem entre os aminoácidos no interior da molécula protéica. originando uma forma espacial muito complexa. lembre-se que. porém a proteína fica “desmantelada”. Muitas vezes. Um exemplo importante é a substituição. perde a sua estrutura original. são se rompem as ligações peptídicas. do aminoácido ácido glutâmico pelo aminoácido valina. é a temperatura ou a alteração da acidez do meio que provoca a mudança da forma da proteína. com perda da sua forma origina. determinante do papel bioquímico da proteína. o que deu nome a essa anomalia: anemia falciforme. O fio do telefone pode ser um bom modelo das estruturas proteicas: Forma e função: um binômio inseparável Logo mais você compreenderá de que modo a estrutura espacial de uma proteína está relacionado à função biológica que ela exerce. Por enquanto. Dizemos que ocorreu uma desnaturação protéica. Essa simples troca provoca uma profunda alteração na forma da molécula inteira de hemoglobina.