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Bioquímica

UNIVERSIDAD SANTIAGO DE CALI
TALLER DE PROTEINAS
NOMBRE: ________________________________________________________________ CURSO: ___________________________

Selección múltiple con múltiple respuesta (1, 2, 3 o las 4)
1: Las proteínas que sólo se disuelven en alcohol se llaman A) albúminas B) globulinas C) glutelinas D) prolaminas 2: Las proteínas que sólo se disuelven en ácidos o bases se llaman A) albúminas B) globulinas C) glutelinas D) escleroproteínas 3: Las albúminas son proteínas que se disuelven A) en disoluciones salinas muy concentradas B) agua C) alcoholes D) ácidos 4: Las proteínas que se pueden disolver en agua se llaman A) albúminas B) globulinas C) glutelinas D) escleroproteínas 8: 7: A) su solubilidad B) su forma C) su secuencia D) su tamaño 6: Una proteína unida a su grupo prostético se llama A) holoproteína B) escleroproteína C) apoproteína D) proteína activada El citocromo c es una proteína A) conjugada B) fibrosa C) oligomérica D) monomérica Es cierto que A) los términos polipéptido y proteína son siempre equivalentes B) una proteína puede estar formada por varios polipéptidos C) un péptido puede estar formado por varias proteínas

5:

Las proteínas se pueden clasificar en función de criterios como

Lic. Carlos Alfonso Lemos Dukmak

cada una de estas cadenas se denomina A) dominio B) subunidad C) estructura supersecundaria D) centro activo 15: 10: Decimos que una proteína es conjugada A) se vuelve más activa A) cuando está formada por más de una cadena polipeptídica B) cuando puede llevar a cabo más de una función C) cuando se puede disolver en cualquier tipo de disolvente D) nada de lo anterior es cierto 11: Son agentes desnaturalizantes A) el calor B) el pH C) los grupos prostéticos D) los detergentes 12: Cuando se desnaturaliza una proteína A) sólo se pierde la estructura cuaternaria B) en algunos casos. entonces el pH corresponde al punto isoeléctrico 18: 17: Para desnaturalizar una proteína puedo utilizar A) acetona B) calor C) urea D) detergentes En una proteína en disolución 16: B) precipita C) nunca puede recuperar su estructura nativa D) cambia su secuencia La desnaturalización de una proteína A) siempre es irreversible B) implica la pérdida de su estructura primaria C) elimina su actividad biológica D) sólo afecta a la estructura cuaternaria Cuando una proteína se desnaturaliza 14: D) mantiene intactas sus propiedades biológicas. Carlos Alfonso Lemos Dukmak . puede recuperarse la estructura nativa C) aumenta su solubilidad D) pierde sus propiedades biológicas 13: La desnaturalización de una proteína A) aumenta su solubilidad B) aumenta su coeficiente de difusión C) puede ser reversible A) si el pH es alto. la carga neta es de signo negativo B) la carga neta es independiente del pH C) si la carga neta es cero. porque se conserva la estructura primaria Cuando una proteína se desnaturaliza A) cambia su secuencia B) pierde su actividad biológica C) disminuye su solubilidad D) lo hace siempre de forma irreversible Lic.Bioquímica D) cada subunidad de una proteína es un polipéptido 9: Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas.

2 A) es una proteína ácida B) es una proteína básica C) a pH fisiológico tendrá carga neta positiva D) a pH fisiológico tendrá carga neta negativa 20: Son factores que contribuyen coloidosmótica de una proteína a A) la presión osmótica B) el efecto Donnan C) la presión sanguínea D) el agua de hidratación 26: 21: Son proteínas conjugadas A) sólo está formada por átomos de N y de C A) el citocromo c B) la hemoglobina C) el colágeno D) la mioglobina 22: La contracción del músculo se produce con a ayuda de proteínas como A) actina B) miosina C) colágeno D) rodopsina 23: Las endonucleasas de restricción son proteínas cuya función principal es 28: A) estructural B) transporte C) defensa A) su secuencia Cuando se conocen los aminoácidos que componen una proteína y el orden en que están ensamblados. la carga neta es de signo positivo 24: 19: Si una proteína tiene un punto isoeléctrico de 10. se empieza a leer a partir del extremo carboxilo B) indica qué aminoácidos lo componen.Bioquímica D) si el pH es bajo. se dice que conocemos 27: B) es la que contiene los enlaces peptídicos C) está estirada al máximo en la estructura secundaria del tipo hoja  D) sólo está presente en proteínas de tipo fibroso La secuencia de un péptido A) por convención. Se trata de A) la insulina B) la miosina C) el citocromo c D) la rodopsina El colágeno es una proteína A) conjugada B) fibrosa C) monomérica D) con función estructural Lic. pero no en qué orden C) indica qué aminoácidos lo componen y en qué orden D) es la que determina su estructura primaria La cadena principal o "esqueleto" de una proteína a la presión 25: D) transducción de señales En la retina hay una proteína que convierte los fotones de la luz en impulsos nerviosos. Carlos Alfonso Lemos Dukmak .

Bioquímica B) su estructura primaria C) su estructura secundaria D) su estructura terciaria 29: Cuando se comparan las secuencias de proteínas que cumplen la misma función en organismos distintos.6 aminoácidos C) cada vuelta de hélice tiene una longitud de 5. la hélice  A) se estabilizan por medio de enlaces covalentes A) se dispone con las cadenas laterales de los aminoácidos hacia el interior.6 residuos de aminioácido en cada vuelta La estructura secundaria de las proteínas A) desaparece cuando la proteína se desnaturaliza B) es la responsable de su función biológica C) se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente D) también se llama "esqueleto" de la proteína En una proteína. de forma que no interaccionan con el disolvente B) está estabilizada fundamentalmente por interacciones hidrofóbicas C) puede albergar cualquier tipo de aminoácido D) nada de lo anterior es cierto 32: En la hélice  de una proteína A) cada enlace peptídico puede establecer solamente un puente de hidrógeno B) cada vuelta de hélice contiene 3. las hélices  A) las cadenas laterales de los aminoácidos (aa) se orientan hacia el exterior B) se pueden formar puentes de hidrógeno entre aa que están muy alejados en la secuencia C) podemos encontrar cualquiera de los 20 aa proteicos D) el esqueleto de la proteína se encuentra estirado al máximo 34: A) la cadena principal del polipéptido está estirada al máximo B) cada vuelta de la hélice es capaz de acomodar a 5.4 aminoácidos C) cada enlace peptídico puede formar dos puentes de hidrógeno D) las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia el interior de la hélice En una hélice  33: prolina En una hélice  de una proteína Lic. Carlos Alfonso Lemos Dukmak .4 nm D) es frecuente encontrar aminoácidos como la 36: B) presentan la cadena principal de la proteína estirada al máximo C) no pueden albergar al aminoácido prolina D) albergan 3. con frecuencia se encuentran aminoácidos que siempre ocupan la misma posición. Son los llamados aminoácidos A) esenciales B) conservados C) universales D) proteicos 30: La estructura primaria de las proteínas A) desaparece cuando la proteína se desnaturaliza B) es la responsable de su función biológica C) se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente D) también se llama "esqueleto" de la proteína 35: 31: En una proteína.

Bioquímica 37: Las interacciones que estabilizan los distintos elementos de la estructura secundaria de las proteínas son A) hidrofóbicas B) polares C) covalentes D) puentes de hidrógeno 38: La estructura  A) sólo aparece en proteínas fibrosas B) está formada por varios giros  dispuestos de forma antiparalela C) aparece con frecuencia en estructuras supersecundarias D) es característica de proteínas como el colágeno 39: La estructura  A) es más larga que una hélice  que tenga el mismo número de aminoácidos B) se suele representar como una flecha C) nunca se observa en proteínas globulares D) nada de lo anterior es cierto 40: En una hoja  A) se forma un puente de hidrógeno cada 3. Carlos Alfonso Lemos Dukmak . las cadenas laterales de los aminoácidos están estiradas al máximo C) permite establecer puentes de hidrógeno entre aminoácidos que están muy alejados en la secuencia D) es típica de las proteínas con estructura fibrosa Los giros  A) son estructuralmente muy parecidos a la hélice  B) son estructuras cortas.6 aminoácidos B) la cadena principal del polipéptido está estirada al máximo C) se pueden formar puentes de hidrógeno entre aminoácidos muy alejados en la secuencia D) la estabilidad se mantiene principalmente por enlaces covalentes 41: La hoja  A) se estabiliza principalmente interacciones covalentes mediante 45: 44: 43: 42: de La hoja  es un elemento de la estructura secundaria las proteínas que se caracteriza porque A) está estabilizada por interacciones de tipo covalente B) en ella. ya que contienen muy pocos aminoácidos C) sirven para conectar distintos elementos de la estructura secundaria D) no suelen contener aminoácidos como la prolina Un giro  A) es una hélice  de pequeño tamaño B) no puede albergar al aminoácido prolina C) es una secuencia extraordinariamente larga D) hace que la cadena principal del polipéptido gire 180º El aminoácido prolina se encuentra frecuentemente en estructuras como A) la hélice  B) los giros  C) el colágeno D) ninguna de las anteriores C) es característica de proteínas como la fibroína de la seda D) es característica de proteínas como el colágeno B) sólo aparece en proteínas fibrosas Lic.

la estructura terciaria A) está estabilizada por interacciones covalentes y no covalentes B) es la responsable de su actividad biológica C) es independiente de la estructura primaria D) puede ser de tipo globular o fibroso 50: En las proteínas con estructura terciaria globular 54: C) su estructura cuaternaria D) su actividad específica La estructura terciaria de una proteína A) también se llama secuencia B) determina sus propiedades biológicas C) surge a medida que se va sintetizando la proteína D) representa el máximo de información estructural en una proteína monomérica Lic. puedo decir que conozco A) su secuencia B) su estructura terciaria 49: En una proteína monomérica. Carlos Alfonso Lemos Dukmak .Bioquímica A) no hay hojas  46: En una proteína globular A) los aminoácidos polares de disponen en el interior de la molécula B) los aminoácidos apolares de disponen en el interior de la molécula C) los aminoácidos polares de disponen en el exterior de la molécula D) los aminoácidos apolares de disponen en el exterior de la molécula 47: La estructura terciaria de una proteína A) proporciona el máximo de información a nivel estructural B) es propia de las proteínas multiméricas C) determina su actividad biológica D) está estabilizada fundamentalmente por puentes de hidrógeno 48: La estructura terciaria de una proteína globular se caracteriza porque A) se estabiliza únicamente por interacciones de tipo no-covalente B) C) los residuos polares se acumulan preferentemente en el interior de la proteína los residuos apolares se colocan preferentemente en la superficie de la proteína 52: 51: B) los residuos polares se acumulan en el interior de la proteína C) las fuerzas que la estabilizan pueden ser tanto covalentes como no covalentes D) nada de lo anterior es cierto Un dominio de una proteína A) es lo mismo que una estructura supersecundaria B) es independiente del resto de la proteína a la hora del plegamiento o la desnaturalización C) es el lugar por donde el sustrato se une al enzima D) es lo mismo que una subunidad Las regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de proteínas globulares que se pueden plegar o desnaturalizar de forma independiente se llaman A) estructuras supersecundarias B) subunidades C) hojas  D) dominios 53: Cuando se conoce la disposición tridimensional de todos los átomos de una proteína monomérica.

puede perderse C) aparece inmediatamente después de que la proteína ha sido sintetizada D) nada de lo anterior es cierto 56: Un dominio de una proteína A) es lo mismo supersecundaria que una estructura 61: Son proteínas con estructura cuaternaria A) el citocromo c B) la hemoglobina C) la hexoquinasa D) la aspartato transcarbamilasa 57: Las regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de proteínas globulares que se pueden plegar o desnaturalizar de forma independiente se llaman A) estructuras supersecundarias B) subunidades C) hojas  D) dominios 58: Cuando se conoce la disposición tridimensional de todos los átomos de una proteína monomérica. puede perderse C) aparece inmediatamente después de que la proteína ha sido sintetizada D) nada de lo anterior es cierto B) determina sus propiedades biológicas C) surge a medida que se va sintetizando la proteína D) desaparece cuando la proteína se desnaturaliza B) es independiente del resto de la proteína a la hora del plegamiento o la desnaturalización C) es el lugar por donde el sustrato se une al enzima D) es lo mismo que una subunidad Lic. puedo decir que conozco A) su secuencia B) su estructura terciaria C) su estructura cuaternaria D) su actividad específica 59: La estructura terciaria de una proteína 64: A) también se llama secuencia Una proteína tiene estructura cuaternaria 62: La estructura quinaria de las proteínas se pone de manifiesto en estructuras como A) los microtúbulos B) las membranas celulares C) los ribosomas D) los virus 63: La estructura cuaternaria de una proteína A) se estabiliza sólo por enlaces covalentes B) se forma únicamente entre subunidades con idéntica estructura C) se forma únicamente entre subunidades con idéntica función D) se puede observar tanto en proteínas globulares como fibrosas 60: La estructura terciaria de una proteína A) está determinada por su secuencia B) en determinadas condiciones.Bioquímica D) desaparece cuando la proteína se desnaturaliza 55: La estructura terciaria de una proteína A) está determinada por su secuencia B) en determinadas condiciones. Carlos Alfonso Lemos Dukmak .

Carlos Alfonso Lemos Dukmak .Bioquímica A) si presenta varios dominios B) si es oligomérica C) si se asocia con otros tipos de biomoléculas D) si es una proteína conjugada 65: Es cierto que A) todas las proteínas presentan estructura cuaternaria B) las diversas subunidades de una proteína deben ser idénticas C) el ensamblaje de las subunidades se produce de forma espontánea D) las diversas subunidades de una proteína deben tener la misma función Lic.