1. ¿Cuál es la funcion de la tranferrina?

El higado secreta la apotransferrina en la bilis , el cual al llegar al duodeno se une al hierro libre y a otros compuestos que la contienen como la mioglobina y la mioglobina esta union se llama transferrina. La transferrina es captada por receptores en las células epiteliales del intestino y endocitada por pinocitosis. Al ingresar al torrente sanguineo se denomina transferrina plasmática. La union del hierro con la transferrina es muy debil por lo que puede ser liberado en cualquier celula tisular del cuerpo. Una característica importante es que se une furetemente a receptores presentes en las membranas celulares de los eritoblastos en la médula osea. 2. ¿Cuál es la funcion de la ferritina? Ferritina tiene la funcion de almacenar hierro. En el citoplasma celular , el hierro se combina con la apoferritina formando la ferritina. La apoferritina tiene un peso molecular de unos 460 000. Ferritina puede almacenar poca o gran cantidad de hierro. 3. ¿Cuál es la funcion de la hemosiderina? Cuando la cantidad de hierro en el organismo es mayor de lo que puede almacenar la ferritina. Se almacenade una forma muy insoluble en la hemosiderina. La hemosiderina se acumula en grandes cúmulos en la célula y puede llegar a ser observable en la microscopía en forma de grandes partículas. 4. ¿ A que nivel se absorbe el hierro y en que forma? El hierro se absorbe en todo el intestino delgado. El hierro va a unirse con la apotranferrina para formar transferrina la cual sera endocitada por pinocitosis por las celulas epiteliales del intetino y posteriormente vertida a la sangre en donde tomara el nombre de transferrina plasmática. 5. ¿Qué es el p50? La cantidad P50, una medida de la concentracion de O2, es la presion parcial de oxígeno que satura el 50 % de la hemoglobina dada. Por ejemplo: los valores de P50 para HbA y HbF son de 26 y 20 mmHg respctivamente; en la placenta tal diferencia pernite que la HbF extraiga oxigeno de la HbA en la sangre de la madre. 6. ¿Qué es el efecto Bohr? El efecto Bohr es una propiedad de la hemoglobina, que establece que a un pH menor (más ácido), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de protones en la sangre, un aumento de los niveles de dióxido de carbono lleva a una disminución del pH, lo que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina 7. ¿Qué es el efecto Haldane? El efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina. La desoxigenación de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina para portar dióxido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para transportar CO2. La ecuación g eneral del efecto es: H+ + HbO2 ←→ H+Hb + O2; aunque esta ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de Hb promueve la disociación de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador bicarbonato a la formación de CO2, por lo que CO2 es liberado de los glóbulos rojos.

Los glóbulos rojos contienen varios tipos de hemoglobinas: * Hemoglobina adulta mayoritaria: (HbA) α2β2 formada por dos cadenas de tipo α (141 aminoácidos) y dos cadenas de tipo β (146 aminoácidos). La transferrina se une fuertemente a receptores presentes en la membranas celulares de los eritoblastos en la médula osea. * Hemoglobina fetal: (HbF) α2γ2 formada por dos cadenas de tipo α y dos cadenas de tipo γ (146 ami noácidos). los macrófagos liberan el hierro de la hemoglobina y vuelve de nuevo a la sangre para su transporte a traves de la trasnferrina a la medula osea para su uso. Se encuentran 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina y por lo tanto se unirán 4 moléculas de oxigeno por enlaces débiles.8. Destrucción de la hemoglobina: Los eritrocitos son transportados al bazo donde se da su destrucción en la pulpa roja de este. están formados por cuatro cadenas polipeptídicas. ¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué puede producir en el organismo? Las hemoglobinas humanas son tetrámeros. | 9. ¿Cómo es el metabolismo del hierro en el organismo? El hierro se absorbe en el intestino delgado para esto el hierro libre debe unirse a una apotransferrina para formar la transferrina que es ingresada al torrente sanguineo por la pinocitosis de las celulas epiteliales del intestino delgado. Cuatro de estas cadenas forman una molécula de hemoglobina completa. El exceso de hierro se almacena en los hepatocitos en forma de ferritina. La porción porfirina es convertida en pigmento biliar bilirrubina . Al destruirse los eritrocitos . * Hemoglobina adulta minoritaria: (HbA2) α2δ2 formada por dos cadenas de tipo α y dos cadenas de tipo δ (146 aminoácidos). luego se libera a la sangre y por secreción hepática por la bilis. son ingeridos por endocitosis y la trasferrina deja el hierro en la mitocondria donde se sintetiza el hemo.5% de la hemoglobina adulta y se encuentra junto con la hemoglobina HbA. los macrofagos los fagocitan y a las siguientes horas o dias. Despues de horas o días e. La cadena γ difiere en 39 aminoácidos con la cadena β y en 41 aminoácidos con la cadena δ. ¿Cuál es el metabolismo de la hemoglobina? Síntesis de hemoglobina La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa hasta el estadio de reticulocito. esta es fagocitada de inmediato por las células de Kupffer en el hígado y en macrófagos del bazo o de la medula ósea . Constituye el 2. 10. Constituye entre el 70 y . Después 4 pirroles se combinan y forman la protoporfirina IX que a su vez se combinan con hierro para formar la molécula hemo. La secuencia de aminoácidos de δ difiere solamente en 10 residuos con la cadena β. Los pasos químicos para la formación de le hemoglobina son: Succinil CoA se une a la glicina y se forma una molecula de pirrol. Los eritrocitos estallan y se libera la hemoglobina. La transferrina circula y puede libre el hierro en cialquier punto del cuerpo. el hierro es liberado y transportado por medio de la tranferrina hacia la medula para la eritropoyesis o hacia el hígado u otros tejidos para su almacen en forma de ferritina. Molécula hemo se combina con una cadena polipéptida (globina) formando una subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina que contiene una molécula de hierro.

Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres. * Hemoglobinas embriónicas: (HbE) pueden tener cuatro cadenas ε (ε4). * Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia. por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular. Es letal en grandes concentraciones (40%). * La HbC es una forma anormal de hemoglobina asociada con una anemia hemolítica y los síntomas son mucho más leves que los de la anemia drepanocítica. . El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la Hb. en patologías como la diabetes se ve aumentada. pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). Se encuentran en el desarrollo embrionario. * Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos. * La HbS es una forma anormal de hemoglobina asociada con la anemia drepanocítica. enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Otros tipos de hemoglobina: * Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2) * Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico. oxidado). Estas células se descomponen fácilmente o pueden obstruir pequeños vasos sanguíneos. Fe (III) (es decir. aunque ocasionalmente pueden aparecer en el período fetal. * Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad. En las personas con esta afección. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa.el 80% de la hemoglobina total del recién nacido y desaparece entre los 6 y 12 meses de vida extrauterina. los glóbulos rojos algunas veces tienen una forma de luna creciente o falciforme. dos cadenas α y dos ε (α2ε2) o bien dos cadenas γ y dos ε (γ2ε2).