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ENZIMA Hace un siglo se conocían algunas enzimas, muchas de las cuales catalizaban la hidrolisis de enlaces covalentes.

Estas enzimas se identificaban por la adición del sufijo -asa al nombre de la sustancia o sustrato que hidrolizaban. De este modo, las lipasas hidrolizaban grasas (lipos, en griego); las amilasas, almidón (amylon, en griego) y las proteasas, oxidacibn o reducción de la función alcohol de un azúcar. Aunque el sufijo -asa sigue en uso, en la actualidad los nombres de las enzimas enfatizan el tipo de reacción catalizada. Por ejemplo, las deshidrogenasas catalizan la eliminación de hidrógeno y 1% transferasas, reacciones de transferencia de grupo.

proteinas. Se han descubierto varias enzimas que catalizaba reacciones diferentes del mismo sustrato; por ejemplo,

Con el descubrimiento de m&- y las enzimas, surgieron ambigüedades inevitables y con frecuencia no estaba claro cukl Bioquirnica (IUB, del inglés, Internotional Union of Biochemistry) adoptó un sistema complejo. Por esta razón, a continuación se presentan sólo principios generales del sistema IUR:

era la enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la Union Internacional de

1) Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en seis clases principales, cada una con 4 a 13 subclases. asa, indica el tipo de reacción catalizada. cataliza ],-malato + NAD' = pinivato

2) El nombre de la enzima tiene dos partes. La primera es el nombre del o de los sustratos; Ia segunda, con terminación 3) Información adicional, si es necesario aclarar la reacción, puede seguir en paréntesis, Por ejemplo, la enzima que 4) Cada enzima tiene un número clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reacción según la clase (primer digito), subclase

(segundo digito) y sub-subdase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima específica. El último digito denota a la enzima hexocinasa o ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo del carbono 6 de la glucosa Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre las moléculas conocidas como sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares. Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance energético ni el equilibrio de aquellas reacciones en las que intervienen: su función se limita a ayudar a acelerar el proceso. Esto quiere decir que la reacción bajo el control de una enzima alcanza su equilibrio de manera mucho más rápida que una reacción no catalizada. APOENZIMA La apoenzima es una proteína sin actividad que constituye la holoenzima o enzima activa. Es la parte proteica de laenzima desprovista de los cofactores o grupos prosteicos que pueden ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva. Para que la apoenzima pueda catalizar debe haber una coenzima que generalmente es un vitamina. Tiene en su molécula un centro activo, en donde se relaciona con el sustrato. HOLOENZIMA Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor. El cofactor puede se un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (coenzima)

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

Oxidorreduct asas:

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas. Catalizan reacciones de oxidorreducción, es electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: AH2 + B Ared + Box

decir, transferencia de hidrógeno (H) o

A + BH2 Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Transferasas:

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C de la derecha: A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura

glucosa + ATP

ADP + glucosa-6-fosfato

Hidrolasas:

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, CC. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la

pepsina, tripsina y quimotripsina. A-B + H2O Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: lactosa + agua glucosa + galactosa AH + B-OH

Liasas:

También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas. Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A+B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético CO2 + acetona

Isomerasas:

Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.

Catalizan la interconversión de isómeros: A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tab inferior:

fosfotriosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

fosfoglucosa isomerasa glucosa-6fosfato fructosa-6fosfato

Ligaras

Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida grupo.

para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP

A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

Una holoenzima es una proteína y un cofactor enzimatico, que puede ser un ion o una molécula compleja. En resumen, es una completa y catalíticamente activa.

Una apoenzima es es la parte proteica de una holoenzima y no puede llevar acabo una reacción catalítica ya que no tiene un cofactor enzimático.

Bibliografía: http://definicion.de/enzima/#ixzz2ffsptsfS http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz13.htm