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Amino ácidos Características Generales

Violeta Vi l M Morin i M Departamento de Bioquímica y Biología Molecular

Están involucradas en un amplio rango de funciones biológicas:
1. Enzimas: catalizadoras de todas las reacciones que ocurren en organismos vivos. 2 De almacenamiento y transporte: mioglobina (02) 2. (02), hemoglobina (02 y CO2). 3. Estructurales: proporcionan soporte mecánico y forma a células, t jid tejidos, organismo. i 4. Citoesqueleto: realizan trabajo mecánico, movimiento. 5 Hormonas/Receptores 5. Hormonas/Receptores. 6. Decodificadoras de información: regulación de la expresión génica, replicación, p , transcripción, p , traducción. 7. Factores de transcripción: expresión de genes 8. Defensoras del sistema inmune: inmunoglobulinas g

Genes a Proteinas
Methionine Ribosome tRNA Arginine Threonine Tyrosine

mRNA A U G C G U U A U A C G M thi i Methionine T Tyrosine i Threonine U A A St Stop
Codones: AUG=Methionine=Start g CGU=Arginine UAU=Tyrosine ACG=Threonine UAA=Stop

Arginine

Composicion de las proteinas

Las p proteínas son biopolimeros p formados p por 20 αaminoácidos (comunes, estandar) Los aminoácidos están compuestos p p por carbono, , hidrógeno, g , oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre.

α

Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales (grupo R).

• Oligopéptido: Oli é id número ú de d aminoácidos i á id <10 10 • Polipétido: número de aminoácidos > 10 • Proteína: número de aminoácidos > 50 .• La unión de aminoácidos da lugar a un péptido.

Aminoácidos proteinógenos .En los microorganismos.Solamente 20 amino ácidos son codificados por el DNA para formar las proteínas proteínas. . plantas y animales se encuentran unos 300 aminoácidos.Muchas p proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas (grupos prostéticos) .Amino ácidos .

acidicos o básicos). De acuerdo a sus cadenas laterales: no polares o polares ( (neutros.Clasificación de los amino ácidos 1. Según g su g grupo p q químico: alifáticos. ácidos y amidas. bases. . . 3 Según su fuente de obtención 3. esenciales . obtención: esenciales y no esenciales. alcohólicos. sulfuros. . aromáticos. ) 2.

Amino Acidos 20 amino acidos diferentes Grupo amino Grupo carboxilo Cadena lateral de la lisina lisina Representacion grafica d un amino de i acido id Estructura basica de un amino acido .

Amino acidos con cadenas laterales amantes del agua (polares) Aceite Histidine i idi Aspartic acid Glutamic acid L i Lysine agua Arginine .

Amino acidos con cadenas laterales amantes del aceite (no polares) Isoleucine Cysteine Alanine Glycin e Phenylalanine Methionine Tryptophan Proline Valine Aceite Leucine Agua .

Amino acidos con cadenas laterales ambivalentes Glutamine Asparagine Threonine Tyrosine Serine Aceite agua .

AMINO ACIDOS ALIFATICOS AROMATICOS BASICOS ACIDOS y sus AMIDAS C cadenas Con d que contienen i Hid Hidroxilo il o A Azufre f CICLICO .

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p polares hidrofílico •Ubicados en la superficie de la proteína •Ligandos de iones metálicos Histidina puede intercambiar protones a pH fisiológico •Histidina Interacciones: Puentes salinos.•Cadena lateral con g grupos p básicos. puentes de hidrógeno .

•Cadena lateral con grupos ácidos. polares hidrofílico •Ubicados en la superficie de la proteína •Roles catalíticos. sitio de unión de iones metálicos •Interacciones: Interacciones Puentes salinos. puentes de hidrógeno .

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Propiedades p de los amino ácidos .

En la naturaleza la forma L es la más abundante. ib Serán S á D cuando d se sitúa itú a la l derecha y L a la izquierda. i ét i situando it d el l carboxilo b il arriba. La configuración D o L en los AAs viene determinada por la posición en el espacio del grupo amino del carbono asimétrico.1..Actividad óptica 1 Todos los aminoácidos (AA) menos la glicina presentan actividad óptica. debido a la presencia de un carbono asimétrico. independientemente de hacia dónde desvíen la luz polarizada. Si un AA desvía la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrógiro. . dextrógiro y si lo desvía hacia la izquierda será levógiro.

como un ácido o como una base.Punto isoeléctrico: Es el pH en el cual el aminoácido adopta una forma dipolar neutra.2. con tantas cargas positivas ii como negativas. dependiendo del pH.. 3.. pueden ionizarse. i . Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion («ion doble») ionizada como ácido y como base.Comportamiento químico En disolución acuosa muestran un comportamiento anfótero.

Comportamiento Químico .

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-Esenciales – la síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades. .-No esenciales – p pueden ser sintetizados p por el organismo.CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS Í ALIMENTARIAS Los aminoácidos en las proteínas alimentarias pueden clasificarse como: . .

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La L-histidina es importante para el crecimiento y la reparación de los tejidos. jid Aparece altamente concentrado en la piel y en los tejidos conectivos. L-Histidina: los niños y los adultos pueden sintetizar algo de hi tidi histidina en sus cuerpos. pero la l mayoría í de d la l histidina hi tidi procesada en el cuerpo procede de la dieta.L-Arginina: L Arginina: es esencial para el metabolismo de los músculos pues proporciona un vehículo de transporte. . almacenaje y excreción de nitrógeno. La L-Arginina es un componente i importante para la l producción d ió y regeneración ió de d los l tejidos. y ayuda a eliminar el amoniaco del cuerpo como parte del ciclo de la urea.

ambas influyen en las hormonas del crecimiento y son necesarias para una función adecuada del hígado y del sistema inmune. L Ornitina: combinada con la L L-Ornitina: L-arginina. La L-metionina es importante para la salud de las uñas y la piel. arginina. con propiedades antioxidantes. L-Metionina: es un aminoácido que contiene azufre. y la producción de hormonas. enzimas y anticuerpos. . Las últimas investigaciones están dirigidas al posible papel beneficioso de la L-lisina L lisina contra los virus de los herpes.L Lisina: es importante para el crecimiento. L-Lisina: crecimiento la reparación de los tejidos. herpes La LL lisina se encuentra en grandes cantidades en el tejido muscular.

proteína que se encuentra en la piel. tirosina que se utiliza en la producción de ciertas hormonas (epinefrina. Es importante en la síntesis de la queratina. energía y en la síntesis de los ácidos grasos. el pelo y las uñas También juega un papel en el metabolismo de la uñas. dopa. norepinefrina. dopamina) y se absorbe mejor que la tirosina.L-Fenilalanina: L Fenilalanina: es un precursor de la tirosina. L Cisteína: es un aminoácido portador de azufre con L-Cisteína: propiedades antioxidantes. i i La L-fenilalanina f il l i es importante i para la l producción d ió de los mensajeros químicos del cerebro denominados neurotransmisores. .

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Las interacciones reversibles entre biomoléculas están mediadas por Enlaces covalentes y no covalentes .

Un enlace covalente consiste en la compartición de un par de electrones: . . fuerza ~ 80 kcal/mol .¿Cuáles son las fuerzas que otorgan a estas moléculas sus respectivas p p propiedades? 1) Enlaces covalentes .es el tipo de enlace más importante.también el más fuerte.

Tipos de enlaces covalentes: Individual: C-C (un par de electrones) Doble: C=C (dos pares de electrones) Triple: p C=C ( (tres p pares de electrones) ) triples. ot os •La atracción de electrones es una medida de la electronegatividad de un átomo. pero no en •Los enlaces covalentes también tienen un ángulo fijo. Fuerza: 80 kcal/mol 150 kcal/mol 200 kcal/mol •Hay libre rotación en torno al enlace covalente individual. •Algunos Alg nos átomos se unen nen con más fuerza f e a a los electrones elect ones que q e otros. átomo . •Algunos Al enlaces l covalentes l t implican i li la l compartición ti ió desigual d i l de d electrones.

Tipos de Interacción débil Puentes de Hidrógeno Interacciones de Van der Waals Puente Salino Efecto hidrofóbico Interacciones electrostáticas l t táti .

. la mayoría de las moléculas están formadas p por muchos p puentes de hidrógeno.Puentes de hidrógeno -Atracción entre una carga ligeramente positiva de un átomo de hidrógeno y una carga ligeramente negativa de un átomo cercano. g .Un único puente de hidrógeno es débil. -. y eso se traduce en la fuerza global de la molécula.Fuerza del enlace ~ 5 kcal/mol (relativamente débil).Los puentes de hidrógeno dan orden y estructura a las moléculas . sin embargo. -.

. *Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua de solvatación.Puentes de hidrógeno *Las cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica.

Este tipo de enlaces también se denominan par iónico o puente salino. sin embargo. En la ausencia de agua las interacciones iónicas son muy fuertes.Interacciones electrostáticas Este tipo de interacciones se establecen entre dos grupos (iónicos) con cargas opuestas. embargo en solución los enlaces iónicos se debilitan debido a la presencia de sales disociadas cuyos iones funcionan como contraiones que apantallan las cargas de los grupos iónicos que mantenían el enlace previamente. .

que tiene lugar cuando 2 átomos están muy cerca entre sí. . . . nm de distancia.2-0.Son fuerzas de atracción.Fuerzas de Van der Vaals . .Polaridad transitoria inducida entre átomos: un enlace apolar conlleva la atracción con átomos cercanos. .la suma de muchas interacciones de Van der Waals confieren más fuerza y estabilidad a la molécula. .3 .Son más favorables cuando los átomos están a 0.Interacción muy débil: la fuerza es ~1 kcal/mol. no específica.

Puentes disulfuro Entre cadenas laterales de cisteínas C SH + HS-Cys Cys-SH HS C → C ys-S-S-Cys SSC Reacción catalizada por enzimas específicas Restringe la flexibilidad de la proteína .

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Val Leu.Interacciones hidrofóbicas Agrupaciones de cadenas laterales apolares sin orientación específica No ocurre por afinidad entre ellas ellas. trp. Ile Pro. (Tyr) Ocurren en el interior de la proteína 12-15 kJ/mol . Leu Ile. Ala Val. sino debido a que el agua está enlazada más fuertemente a través de una red de puentes de Hidrógeno •Aminoácidos alifáticos: Ala. Pro Met •Aminoácidos aromáticos: Phe.